《氨基酸、蛋白质和核酸简.ppt》由会员分享，可在线阅读，更多相关《氨基酸、蛋白质和核酸简.ppt（50页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。
1、第第1515章章 氨基酸、蛋白质和核酸氨基酸、蛋白质和核酸 蛋白质、核酸都是天然大分子化合物，是生命蛋白质、核酸都是天然大分子化合物，是生命物质的基础。物质的基础。蛋白质是一切活细胞的组织物质，是构成人体蛋白质是一切活细胞的组织物质，是构成人体和动植物的基本物质，具有各种生理功能。如肌肉、和动植物的基本物质，具有各种生理功能。如肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等。酶等。-氨基酸的是组成蛋白质的基本单位。氨基酸的是组成蛋白质的基本单位。核酸在生物个体发育、生长、繁殖和遗传变异核酸在生物个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命活动中起
2、着重要作用。等生命活动中起着重要作用。DNADNA是生物遗传的物是生物遗传的物质基础，质基础，RNARNA参与体内蛋白质合成。参与体内蛋白质合成。2022/12/312第第1515章章 氨基酸、蛋白质和核酸氨基酸、蛋白质和核酸15.1 15.1 氨基酸氨基酸15.1.1 15.1.1 -氨基酸的结构、分类和命名氨基酸的结构、分类和命名L型型(除甘氨酸外除甘氨酸外)S构型构型(除半胱氨酸除半胱氨酸)R基的结构：脂肪族、芳香族和杂环基的结构：脂肪族、芳香族和杂环 分子中氨基与羧基的相对数目：分子中氨基与羧基的相对数目：氨基氨基 羧基：碱性氨基酸羧基：碱性氨基酸 侧链侧链R基的极性：极性、非极性基的
3、极性：极性、非极性*命名：通常根据来源用俗名，英文缩写或中文代号。命名：通常根据来源用俗名，英文缩写或中文代号。*分类：分类：*结构：结构：2022/12/31315.1.2 15.1.2 -氨基酸的性质氨基酸的性质1.1.-氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质羧基典型反应羧基典型反应氨基典型反应氨基典型反应相互影响的特性相互影响的特性无色晶体，熔点一般高于相应羧酸或胺，无色晶体，熔点一般高于相应羧酸或胺，易溶于水，难溶于有机溶剂。易溶于水，难溶于有机溶剂。2022/12/3141 1）两性和等电点）两性和等电点负离子负离子正离子正离子两性离子或偶极离子两
4、性离子或偶极离子溶液中的两性离子浓度溶液中的两性离子浓度最高、净电荷为零时对最高、净电荷为零时对应的应的pH值值-(等电点等电点pI)等电点时，溶液中氨基等电点时，溶液中氨基酸在电场中既不向正极酸在电场中既不向正极也不向负极移动。也不向负极移动。pH pIpH=pIpH pI（等电点）（等电点）2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质强酸中主要存在形式强酸中主要存在形式强碱中主要存在形式强碱中主要存在形式2022/12/315说明几点：说明几点：（i）不同氨基酸，）不同氨基酸，PI不同不同中性：中性：酸性：酸性：碱性：碱性：（i i）等电点的应用）等电点的应用 A、作缓冲试剂（利用其两性）、
5、作缓冲试剂（利用其两性）B、鉴定或分离氨基酸、鉴定或分离氨基酸 （pI时两性离子浓度最大，溶解度最小，可结晶析出。）时两性离子浓度最大，溶解度最小，可结晶析出。）(4.0pI7.0）(pI7.0）1 1）两性和等电点）两性和等电点2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质2022/12/316现在有三个氨基酸：苯丙氨酸现在有三个氨基酸：苯丙氨酸pI=5.5、脯氨酸、脯氨酸pI=6.3、门冬氨酸门冬氨酸pI=2.8请问在以下请问在以下pH条件，各氨基酸的主要存条件，各氨基酸的主要存在形式是什么？在外电场作用下，移向阳极还是阴极？在形式是什么？在外电场作用下，移向阳极还是阴极？苯丙氨酸苯丙氨酸 脯
6、氨酸脯氨酸 门冬氨酸门冬氨酸 pH=6.0负负 阳极阳极正正 阴极阴极负负 阳极阳极1 1）两性和等电点）两性和等电点2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质2022/12/317（1 1）与亚硝酸的反应）与亚硝酸的反应测定反应中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量测定反应中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量范斯莱克氨基氮范斯莱克氨基氮测定法测定法2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质2 2）氨基和羧基的反应）氨基和羧基的反应（2 2）与）与2,4-2,4-二硝基氟苯反应二硝基氟苯反应DNP-AA(黄色黄色)(DNFB)2022/12/318(3)(3)氧化脱氨基反应氧化脱氨基反应
7、2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质2 2）氨基和羧基的反应）氨基和羧基的反应(4)(4)脱羧反应脱羧反应组胺组胺尸胺尸胺2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质3 3）氨基和羧基的共同反应）氨基和羧基的共同反应(1)(1)与金属离子形成配合物与金属离子形成配合物深紫色晶体深紫色晶体(2)(2)脱羧失氨作用脱羧失氨作用工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。可用于沉淀或鉴定某些氨基酸。可用于沉淀或鉴定某些氨基酸。2022/12/3110（3 3）与水合茚三酮反应）与水合茚三酮反应含游离氨基的含游离氨基的-氨基酸均反应显紫色（个别例外）氨基酸均反应显紫色（个别例外
8、）水合茚三酮水合茚三酮-氨基酸氨基酸 罗曼氏紫罗曼氏紫 也可用于也可用于-氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质3 3）氨基和羧基的共同反应）氨基和羧基的共同反应紫色物质，用于紫色物质，用于-氨基酸氨基酸的比色测定和纸层析显色的比色测定和纸层析显色2022/12/3111*(4)*(4)成肽反应成肽反应二肽二肽肽键肽键 许多氨基酸分子通过许多氨基酸分子通过肽键相互连接形成肽键相互连接形成多肽多肽2.2.-氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质3 3）氨基和羧基的共同反应）氨基和羧基的共同反应15.2 15.2 肽肽肽：氨基酸分子间通过肽键相
9、连的一类化合物肽：氨基酸分子间通过肽键相连的一类化合物2022/12/311215.2.1 15.2.1 肽的组成和命名肽的组成和命名二肽（二肽（dipeptide）：）：2 个氨基酸残基个氨基酸残基寡肽（寡肽（oligopeptide）：）：210个个 氨基酸残基氨基酸残基多肽（多肽（polypeptide）：）：10 个氨基酸残基个氨基酸残基蛋白质（蛋白质（protein）：）：100个氨基酸残基，分子量个氨基酸残基，分子量 610 31.1.肽和肽键肽和肽键2022/12/3113残基残基N-端端C-端端甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸丙氨酰甘氨酸15.2.1 15.2.1 肽的组成
10、、结构和命名肽的组成、结构和命名1.1.肽和肽键肽和肽键肽链肽链肽链中残基越多，可能形成的多肽异构体数目就越多。肽链中残基越多，可能形成的多肽异构体数目就越多。2.2.肽键的平面结构肽键的平面结构肽键是构成肽和蛋白质分子的基本化学键。肽键是构成肽和蛋白质分子的基本化学键。15.2.1 15.2.1 肽的组成、结构和命名肽的组成、结构和命名 肽平面肽平面 肽平面肽平面 肽键中的肽键中的C-N键具有部分双键的性质键具有部分双键的性质0.132nm0.147nm 与肽键中与肽键中C-N相连的相连的6个原子处于同一平面上个原子处于同一平面上 肽键平面中与肽键平面中与C-N键相连的键相连的O和和H或两个
11、或两个C呈反式分布呈反式分布3.3.肽的命名肽的命名15.2.1 15.2.1 肽的组成、结构和命名肽的组成、结构和命名甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸丙氨酰甘氨酸(甘丙肽，甘甘丙肽，甘-丙肽丙肽)(丙甘肽，丙丙甘肽，丙-甘肽甘肽)英文缩写：英文缩写：Gly-Ala(G-A)Ala-Gly(A-G)以以C端氨基酸为母体，肽链中其他氨基酸以端氨基酸为母体，肽链中其他氨基酸以“某氨酰某氨酰”从从N端端开始依次列在母体前面。开始依次列在母体前面。简称：简称：俗名：俗名：如催产素、加压素、胰岛素、促肾上腺皮质激素等如催产素、加压素、胰岛素、促肾上腺皮质激素等15.2.2 15.2.2 肽结构的测定
12、（生化，略）肽结构的测定（生化，略）主要任务：确定氨基酸种类，数目，排列次序。主要任务：确定氨基酸种类，数目，排列次序。1.1.相对分子质量的测定相对分子质量的测定渗透压法，光散射法，超离心法，渗透压法，光散射法，超离心法，X射线衍射法等射线衍射法等2.2.氨基酸定量分析氨基酸定量分析基本原理：基本原理：现代方法：现代方法：3.3.端基分析端基分析1 1）测定测定N-端端（1 1）2,4-二硝基氟苯法二硝基氟苯法黄色黄色15.2.2 15.2.2 肽结构的测定（生化，略）肽结构的测定（生化，略）3.3.端基分析端基分析1 1）测定测定N-端端（2 2）异硫氰酸苯酯法）异硫氰酸苯酯法确定确定R基
13、团即可知端基氨基酸基团即可知端基氨基酸 其余肽链可保存其余肽链可保存重复测定其余肽链，可确定这个肽链的结构。重复测定其余肽链，可确定这个肽链的结构。-氨基酸顺序测定仪可自动控制测定氨基酸顺序测定仪可自动控制测定15.2.2 15.2.2 肽结构的测定（生化，略）肽结构的测定（生化，略）3.3.端基分析端基分析2 2）测定测定C-端端(1)(1)肼解法肼解法(2)(2)羧肽酶羧肽酶水解法水解法4.4.肽链的选择性断裂及鉴定肽链的选择性断裂及鉴定常用部分水解法：胰蛋白酶常用部分水解法：胰蛋白酶 糜蛋白酶糜蛋白酶 溴化氰等溴化氰等15.3 15.3 蛋白质蛋白质蛋白质是一类存在于一切细胞中的含氮生物
14、高分子化合物。蛋白质是一类存在于一切细胞中的含氮生物高分子化合物。2022/12/3119蛋白质的元素组成：蛋白质的元素组成：C(5055%),H(6.07.5%),O(1924%),N(1517%),S(04%),P(00.8%)部分还含有微量的部分还含有微量的Fe,Cu,Mn,I,Zn等等 蛋白质系数：蛋白质系数：6.25（每（每g氮相当于氮相当于6.25g蛋白质）蛋白质）W粗蛋白粗蛋白=W氮氮6.2515.3 15.3 蛋白质蛋白质15.3.1 15.3.1 蛋白质的分类蛋白质的分类形状：形状：纤维蛋白纤维蛋白 （如丝蛋白、角蛋白等）（如丝蛋白、角蛋白等）球球 蛋蛋 白白 （如蛋清蛋白、
15、酪蛋白等）（如蛋清蛋白、酪蛋白等）化学组成：化学组成：简单蛋白简单蛋白：仅有氨基酸组成的蛋白。：仅有氨基酸组成的蛋白。结合蛋白结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质成分（辅基）结合而成。：由简单蛋白与非蛋白质成分（辅基）结合而成。如糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、核蛋白等。如糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、核蛋白等。2022/12/31211.1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构核心：确定氨基酸残基在肽链中的排列顺序（构造）。核心：确定氨基酸残基在肽链中的排列顺序（构造）。不涉及氨基酸空间排列情况，也称初级结构。不涉及氨基酸空间排列情况，也称初级结构。一级结构一级结构多肽链的数目多肽链的数目每条链中氨基酸的种类、数目
16、和排列顺序每条链中氨基酸的种类、数目和排列顺序链与链间二硫键的位置链与链间二硫键的位置15.3.2 15.3.2 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次15.3 15.3 蛋白质蛋白质2022/12/3122 结结晶晶牛牛胰胰岛岛素素（crystallized crystallized bovine bovine insulininsulin）牛牛胰胰岛岛素素的的晶晶状状体体。牛牛胰胰岛岛素素是是牛牛胰胰脏脏中中胰胰岛岛-细细胞胞所所分分泌泌的的一一种种调调节节糖糖代代谢谢的的蛋蛋白白质质激激素素。其其一一级级结结构构19551955年年由由英英国国桑桑格格（S.SangerS.Sanger）测测定
17、定。我我国国中中科科院院生生化化研研究究所所、北北大大化化学学系系及及中中科科院院有有机机化化学学研研究究所所通通力力合合作作，于于19591959年年开开始始工工作作、19651965年年9 9月月1717日日获获得得了了用用人人工工方方法法合合成成的的、有有生生物物活活性性的的结结晶晶牛牛胰胰岛岛素素，实现了世界上首次人工合成蛋白质的壮举。实现了世界上首次人工合成蛋白质的壮举。1.1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构15.3.2 15.3.2 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次2022/12/3123甘甘-异亮异亮-缬缬-谷谷-谷谷-半胱半胱-半胱半胱-丙丙-丝丝-缬缬-半胱半胱-丝丝-亮亮
18、-酪酪-谷谷-亮亮-谷谷-天天-酪酪-半胱半胱-天天12 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21NH2SSNH2NH2苯丙苯丙-缬缬-天天-谷谷-组组-亮亮-半胱半胱-甘甘-丝丝-组组-亮亮-缬缬-谷谷-丙丙-亮亮-酪酪-亮亮-缬缬-半胱半胱-甘甘-谷谷-精精-甘甘-苯丙苯丙-苯丙苯丙-酪酪-苏苏-脯脯-赖赖-丙丙 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 1920 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30NH2H2NNH2SSS-SB链链A链链牛胰岛素的一级结构牛胰岛
19、素的一级结构1.1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构2022/12/3124结晶牛胰岛素结晶牛胰岛素人工合成牛胰岛素人工合成牛胰岛素1.1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构结晶牛胰岛素结晶牛胰岛素人胰岛素人胰岛素1.1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构2022/12/3126 蛋白质分子多肽链本身的盘旋卷曲或折叠可形成不蛋白质分子多肽链本身的盘旋卷曲或折叠可形成不同的空间结构（构象）。同的空间结构（构象）。二级结构二级结构-螺旋结构螺旋结构-折叠结构折叠结构无规卷曲结构无规卷曲结构-转角转角基本构象基本构象2.2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构2022/12/3127氢键氢键氢键氢键疏水键疏
20、水键盐键盐键氢键氢键二硫键二硫键氢键氢键疏水键疏水键氢键氢键-螺旋螺旋-折叠折叠2.2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构2.2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构-螺旋结构螺旋结构 -螺旋结构较稳定的原因：氢键螺旋结构较稳定的原因：氢键-折叠结构（片层结构）折叠结构（片层结构）2.2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构维系折叠结构的作用：维系折叠结构的作用：氢键氢键2022/12/3130主键：肽键主键：肽键副键副键共价键共价键非非共共价价键键3.3.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构三级结构三级结构 蛋蛋白白质质分分子子在在二二级级结结构构的的基基础础上上进进一一步步卷卷曲曲、折折叠叠而而构成的一
21、种不规则的、特定的、更复杂的空间结构。构成的一种不规则的、特定的、更复杂的空间结构。da 氢键氢键b 盐键盐键c 疏水键疏水键d 二硫键二硫键3.3.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构 2022/12/3132 四级结构四级结构 由两条和两条以上由两条和两条以上具有三级结构具有三级结构的多肽链缔合成的多肽链缔合成特定的特定的蛋白质分子构象蛋白质分子构象。其中每条肽链称为。其中每条肽链称为原体原体或或亚基亚基。副键：副键：盐键、疏水键、氢键等盐键、疏水键、氢键等4.4.蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构血红素血红素-链链-链链主键：肽键主键：肽键血红蛋白血红蛋白1
22、.1.两性和等电点两性和等电点2022/12/3133NH2PrCHCOONH3PrCHCOONH2PrCHCOOHHOHHOHPrCHCOOHNH3蛋白质大分子蛋白质大分子两性离子两性离子 pH=pI pH pI用途：分离和提纯蛋白质用途：分离和提纯蛋白质pH=pI：溶解度最小，容易聚集沉淀：溶解度最小，容易聚集沉淀15.3.3 15.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质15.3.3 15.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质2.2.胶体性质（略）胶体性质（略）2022/12/3134蛋白质分子颗粒的直径一般在蛋白质分子颗粒的直径一般在1-100nm，具有胶体，具有胶体溶液的特征溶液的特征:在水中不
23、易沉淀在水中不易沉淀、布朗运动、电泳、布朗运动、电泳现象、现象、不能透过半透膜不能透过半透膜、吸附性质等。、吸附性质等。原因原因极性基团在一定的极性基团在一定的pH溶液中可电离而带有同性电荷溶液中可电离而带有同性电荷极性基团吸引水分子在其表面定向排列而形成水化膜极性基团吸引水分子在其表面定向排列而形成水化膜用途用途分离提纯蛋白质分离提纯蛋白质3.3.沉淀（略）沉淀（略）改变条件，使蛋白质分子在溶液中发生凝聚，改变条件，使蛋白质分子在溶液中发生凝聚，从而从溶液中析出。从而从溶液中析出。2022/12/3135（1 1）可逆沉淀）可逆沉淀加入中性盐类加入中性盐类(如如NaCl、Na2SO4、(NH
24、4)2SO4等等)盐析盐析（2 2）不可逆沉淀）不可逆沉淀a.a.加入极性有机溶剂加入极性有机溶剂(如甲醇、乙醇或丙酮等如甲醇、乙醇或丙酮等)长时间接触不可逆长时间接触不可逆b.b.化学试剂沉淀法（如重金属盐）化学试剂沉淀法（如重金属盐）pH pI:15.3.3 15.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质c.c.生物碱试剂沉淀法（如苦味酸、鞣酸等）生物碱试剂沉淀法（如苦味酸、鞣酸等）d.d.其他其他沉淀法（强酸、强碱、紫外线、沉淀法（强酸、强碱、紫外线、X-X-射线等）射线等）4.4.变性（略）变性（略）变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，结构发生了
25、改变，从而导致性质的改变结构发生了改变，从而导致性质的改变2022/12/3136(一级结构未发生变化一级结构未发生变化)变性变性可逆变性可逆变性不可逆变性不可逆变性变性后可重新恢复原来性质变性后可重新恢复原来性质变性后不能恢复原来性质变性后不能恢复原来性质改变到三级结构改变到三级结构改变到二级结构改变到二级结构15.3.3 15.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质2022/12/31375.5.蛋白质的水解蛋白质的水解蛋白质蛋白质H+or OH-or 酶酶H2O氨基酸氨基酸15.3.3 15.3.3 蛋白质的性质蛋白质的性质6.6.显色反应显色反应反应名称反应名称加入试剂加入试剂颜色变化颜色变
26、化蛋白质蛋白质茚三酮反应茚三酮反应水合茚三酮水合茚三酮蓝紫色蓝紫色所有所有缩二脲反应缩二脲反应氢氧化钠、硫酸氢氧化钠、硫酸铜溶液铜溶液浅红浅红至至蓝紫蓝紫所有所有蛋白黄反应蛋白黄反应浓硝酸浓硝酸+氨水氨水黄色至橙色黄色至橙色含苯环含苯环米伦反应米伦反应米伦试剂米伦试剂红色红色含酪氨酸含酪氨酸15.4.1 15.4.1 核酸的化学组成核酸的化学组成水解水解含氮有机碱含氮有机碱戊糖戊糖15.4 15.4 核核 酸酸核酸核酸水解水解核苷酸核苷酸核苷核苷磷酸磷酸（核糖或脱氧核糖）（核糖或脱氧核糖）（嘌呤碱或嘧啶碱）（嘌呤碱或嘧啶碱）核酸的元素组成：核酸的元素组成：C,H,O,N,P(9.5%)。W粗核
27、酸粗核酸 =WP10.5每克磷相当于每克磷相当于10.5g的核酸，如果核酸的含磷量为的核酸，如果核酸的含磷量为WP，则：则：脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸(Deoxyribonucleic acid,DNA)核糖核酸核糖核酸(Ribonucleic acid,RNA)主要存在于细胞质中，控制体内蛋白合成。主要存在于细胞质中，控制体内蛋白合成。主要存在于细胞核中，决定生物体的繁殖、遗传及变异。主要存在于细胞核中，决定生物体的繁殖、遗传及变异。脱氧鸟苷脱氧鸟苷脱氧胞苷脱氧胞苷腺嘌呤核苷腺嘌呤核苷尿嘧啶核苷尿嘧啶核苷氮苷键氮苷键1.1.核苷核苷15.4.1 15.4.1 核酸的化学组成核酸的化学组成核苷是
28、由核苷是由糖糖和和含氮有机碱含氮有机碱构成的糖苷。构成的糖苷。111119912.2.核苷酸核苷酸核苷的磷酸酯核苷的磷酸酯腺嘌呤核苷腺嘌呤核苷腺苷酸腺苷酸脱氧胸苷脱氧胸苷脱氧胸苷酸脱氧胸苷酸(两性化合物两性化合物)5-腺嘌呤核苷酸腺嘌呤核苷酸或腺嘌呤核苷或腺嘌呤核苷-5-磷酸磷酸5-胸腺嘧啶脱氧核苷酸胸腺嘧啶脱氧核苷酸或胸腺嘧啶核苷或胸腺嘧啶核苷-5-磷酸磷酸15.4.1 15.4.1 核酸的化学组成核酸的化学组成核糖核苷酸核糖核苷酸脱氧核糖核苷酸脱氧核糖核苷酸15.4.1 15.4.1 核酸的化学组成核酸的化学组成3.3.核酸核酸 核酸是由有许多单核苷酸按一定的顺序连接核酸是由有许多单核苷酸
29、按一定的顺序连接而成的多（聚）核苷酸大分子。而成的多（聚）核苷酸大分子。生物体内的核酸通常与蛋白质结合成核蛋白。生物体内的核酸通常与蛋白质结合成核蛋白。类类 别别 戊糖戊糖碱基碱基酸酸嘧啶碱嘧啶碱嘌啉碱嘌啉碱RNA-D-核糖核糖尿嘧啶尿嘧啶(U),胞嘧啶胞嘧啶(C)腺嘌呤腺嘌呤(A),鸟嘌啉鸟嘌啉(G)磷磷酸酸DNA-D-2-脱氧核糖脱氧核糖胸腺嘧啶胸腺嘧啶(T),胞嘧啶胞嘧啶(C)腺嘌呤腺嘌呤(A),鸟嘌啉鸟嘌啉(G)磷磷酸酸15.4.2 15.4.2 核酸的结构核酸的结构1.1.核酸的一级结构核酸的一级结构核酸分子中核苷酸的排列顺序。核酸分子中核苷酸的排列顺序。组成核酸的各组成核酸的各核苷
30、酸核苷酸之间按照一定的之间按照一定的种类种类、数量数量和和排列顺序排列顺序彼此相连而成的长链核苷酸。彼此相连而成的长链核苷酸。3,5-磷酸二酯键磷酸二酯键3 3 5 5 3 3 5 5 3 3 5 5 5 5 3 3 15.4.2 15.4.2 核酸的结构核酸的结构2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构DNA的双螺旋结构的双螺旋结构主链主链主链主链走向相反的右手双螺旋体走向相反的右手双螺旋体15.4.2 15.4.2 核酸的结构核酸的结构2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构DNA的双螺旋结构的双螺旋结构2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构DNA的双螺旋结构的双螺旋结构碱基对碱基对碱基对碱基对小沟
31、小沟纵向：纵向：纵向：纵向：碱基堆积力碱基堆积力碱基堆积力碱基堆积力胸腺嘧啶胸腺嘧啶腺嘌呤腺嘌呤胞嘧啶胞嘧啶鸟嘌呤鸟嘌呤碱基配对规则碱基配对规则2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构DNA的双螺旋结构的双螺旋结构3 3、双螺旋结构的稳定因素、双螺旋结构的稳定因素 横向稳定性：靠碱基对形成的氢键横向稳定性：靠碱基对形成的氢键 纵向稳定性：主要依靠碱基堆积力纵向稳定性：主要依靠碱基堆积力4 4、结构参数、结构参数 双螺旋直径为双螺旋直径为2.0nm 螺旋周期为螺旋周期为10个核苷酸个核苷酸 螺距为螺距为3.4nm，相邻碱基对平面间的距离为，相邻碱基对平面间的距离为0.34nm2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构DNA的双螺旋结构的双螺旋结构2.2.核酸的二级结构核酸的二级结构RNA的二级结构的二级结构15.4.3 15.4.3 核酸的性质核酸的性质1.1.物理性质物理性质2.2.水解水解3.3.变性变性4.4.颜色反应颜色反应2022/12/3150作作 业业P 386 1；9；10。（写在书上）。（写在书上）