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1、关于酶的基本性质现在学习的是第1页，共33页内容内容第一节第一节第一节第一节 酶的基本性质酶的基本性质酶的基本性质酶的基本性质*第二节第二节第二节第二节 酶的分类与命名酶的分类与命名酶的分类与命名酶的分类与命名第三节第三节第三节第三节 酶的作用机制酶的作用机制*第四节第四节 酶促反应动力学酶促反应动力学*第五节第五节第五节第五节 酶活调节酶活调节酶活调节酶活调节第六节第六节第六节第六节 酶的活力测定酶的活力测定酶的活力测定酶的活力测定第七节第七节第七节第七节 维生素与辅酶维生素与辅酶维生素与辅酶维生素与辅酶现在学习的是第2页，共33页第一节第一节 酶的基本性质酶的基本性质n n酶学发展简史酶学
2、发展简史酶学发展简史酶学发展简史n n酶的定义酶的定义酶的定义酶的定义*n n酶的组成酶的组成*n n酶的功能部位酶的功能部位酶的功能部位酶的功能部位*n n酶促反应的特点酶促反应的特点酶促反应的特点酶促反应的特点现在学习的是第3页，共33页一、酶学发展简史一、酶学发展简史n n公元前两千多年，我国已有酿酒记载。公元前两千多年，我国已有酿酒记载。公元前两千多年，我国已有酿酒记载。公元前两千多年，我国已有酿酒记载。n n一百余年前，一百余年前，一百余年前，一百余年前，PasteurPasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。
3、认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。n n18771877年，年，年，年，KuhneKuhne首次提出首次提出首次提出首次提出EnzymeEnzyme一词。一词。一词。一词。n n18971897年年年年，BuchnerBuchner兄兄兄兄弟弟弟弟用用用用不不不不含含含含细细细细胞胞胞胞的的的的酵酵酵酵母母母母提提提提取取取取液液液液，实实实实现现现现了了了了发发发发酵。酵。酵。酵。n n19261926年，年，年，年，SumnerSumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。n n19821982年年年年，Cech
4、Cech首首首首次次次次发发发发现现现现RNARNA也也也也具具具具有有有有酶酶酶酶的的的的催催催催化化化化活活活活性性性性，提提提提出出出出核核核核酶酶酶酶(ribozyme)(ribozyme)的概念。的概念。的概念。的概念。n n19861986年，年，年，年，SchultzSchultz和和和和LernerLerner等人研制成功抗体酶（等人研制成功抗体酶（等人研制成功抗体酶（等人研制成功抗体酶（abzymeabzyme）。）。）。）。n n19951995年年年年，Jack Jack W.SzostakW.Szostak研研研研究究究究室室室室首首首首先先先先报报报报道道道道了了了了
5、具具具具有有有有DNADNA连连连连接接接接酶酶酶酶活活活活性的性的性的性的DNADNA片段，称为片段，称为片段，称为片段，称为脱氧核酶脱氧核酶脱氧核酶脱氧核酶(deoxyribozyme)(deoxyribozyme)。现在学习的是第4页，共33页生醇发酵 18971897年，年，BuchnerBuchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现 了发酵。提出了了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中发酵与活细胞无关，而与细胞液中 的酶有关的酶有关。for his biochemical researches and his discovery of cell-fr
6、ee fermentation 1907 Nobel Prize in Chemistry 现在学习的是第5页，共33页脲酶的结晶n 19261926年，年，SumnerSumner从刀豆种子得到脲酶结晶，从刀豆种子得到脲酶结晶，首次证明酶是首次证明酶是具有催化活性的蛋白质具有催化活性的蛋白质；n1930-361930-36年，年，Northrop Northrop 得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。并进一步证明了酶是蛋白质。The Nobel Prize in Chemistry，1946“for discov
7、ery that enzymes can be crystallized”J.B.SumnerJ.H.Northrop现在学习的是第6页，共33页核酶核酶(ribozyme)的发现的发现n n1982198219821982年，年，年，年，CechCechCechCech和和和和AltmanAltmanAltmanAltman对四膜虫的研究中发现某些对四膜虫的研究中发现某些对四膜虫的研究中发现某些对四膜虫的研究中发现某些RNARNARNARNA分分分分子具有催化活性，从而发现核酶，子具有催化活性，从而发现核酶，子具有催化活性，从而发现核酶，子具有催化活性，从而发现核酶，打破了以往酶是蛋白打破了
8、以往酶是蛋白打破了以往酶是蛋白打破了以往酶是蛋白质的传统观念质的传统观念质的传统观念质的传统观念。Sidney Altman，Yale UniversityThomas Cech University of Colorado2 2人共同获人共同获19891989年年 诺贝尔化学奖。诺贝尔化学奖。现在学习的是第7页，共33页二、酶的定义二、酶的定义n n酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。催化作用的蛋白质。催化作用的蛋白质。催化作用的蛋白质
9、。n n*酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂剂剂剂（biocatalysts）。将生物催化剂分为两类将生物催化剂分为两类将生物催化剂分为两类将生物催化剂分为两类 酶酶酶酶 非酶生物催化剂非酶生物催化剂非酶生物催化剂非酶生物催化剂 如：核酶（脱氧核酶）如：核酶（脱氧核酶）如：核酶（脱氧核酶）如：核酶（脱氧核酶）现在学习的是第8页，共33页酶及生物催化剂概念的发展酶及生物催化剂概念的发展克隆酶、化学修饰酶克隆酶、化学修饰酶生物催化剂生物催化剂（Bi
10、ocatalyst）蛋白质类：蛋白质类：Enzyme(天然酶、生物工程酶天然酶、生物工程酶)核酸类：核酸类：Ribozyme;Deoxyribozyme模拟生物催化剂：模拟生物催化剂：人工酶人工酶现在学习的是第9页，共33页三、三、酶的组成酶的组成蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物结合蛋白质酶结合蛋白质酶全酶全酶(holoenzyme)n n结合酶结合酶结合酶结合酶 (conjugated enzyme)(conjugated enzyme)n n单纯酶单纯酶 (simple enzy
11、me)1 1、酶的分子组成、酶的分子组成、酶的分子组成、酶的分子组成现在学习的是第10页，共33页金属离子的作用金属离子的作用参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。金属离子：金属离子：Fe2+、Zn2+、Cu+、Cu2+、Mn2+、Mg2+小分子有机化合物的作用小分子有机化合物的作用参与酶的催化过程，在反应中传递电子、参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。质子或一些基团。有机小分子：有机小分子：NAD，NADP，FAD，生物
12、素，卟啉，生物素，卟啉现在学习的是第11页，共33页金属酶金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。酶需要该种金属离子才能发挥最大活性，金属离子起激活剂酶需要该种金属离子才能发挥最大活性，金属离子起激活剂的作用的作用 金属离子的存在形式现在学习的是第12页，共33页辅助因子分类辅助因子分类（按其（按其与酶蛋白结合的紧密程度与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶辅酶(
13、coenzyme):与酶蛋白结合与酶蛋白结合疏松，可用疏松，可用透析或超滤的方法透析或超滤的方法除去。除去。辅基辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合与酶蛋白结合紧密，不能用紧密，不能用透析或超滤透析或超滤的方法除去的方法除去。现在学习的是第13页，共33页辅助因子的作用特点辅助因子的作用特点n n一一种种酶酶蛋蛋白白一一般般只只和和一一种种辅辅助助因因子子结结合合，成成为为一种特异性的酶；一种特异性的酶；n n但但一一种种辅辅助助因因子子能能与与不不同同的的酶酶蛋蛋白白结结合合构构成成许许多种特异性的酶。多种特异性的酶。现在学习的是第14页，共33页*各部分在催化反应中的作用
14、各部分在催化反应中的作用qq酶蛋白酶蛋白决定反应的特异性决定反应的特异性（底物专一性）（底物专一性）qq辅助因子辅助因子决定决定酶促反应的类型酶促反应的类型和和反应的性质反应的性质（反应专一性）（反应专一性）现在学习的是第15页，共33页2、酶的结构组成、酶的结构组成按酶的分子结构特点分类按酶的分子结构特点分类按酶的分子结构特点分类按酶的分子结构特点分类单体酶单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链组成的具有：仅由单一肽链组成的具有完全催化活性的酶。完全催化活性的酶。如：溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等如：溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等寡聚酶寡聚酶(oligomeric enzy
15、me)：由多个相同或不同亚基以非：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。共价键连接组成的酶。如：乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等如：乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等多酶体系多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。如：丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。现在学习的是第16页，共33页n n*多功能酶多功能酶(multifunctional enzyme)或或串联酶串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同
16、催化功能存在于化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。多功能酶多功能酶现在学习的是第17页，共33页四、酶促反应的特点四、酶促反应的特点n n酶与一般催化剂的共同点酶与一般催化剂的共同点n n酶促反应的特性酶促反应的特性现在学习的是第18页，共33页1、酶与一般催化剂的共同点、酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。点。都是通过降低反应分
17、子的活化能来加快化学反应的都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速度速度速度速度现在学习的是第19页，共33页反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量底物分子从基态转变到活化态所需的能量。现在学习的是第20页，共33页（1 1）酶促反应具有极高的效率酶
18、促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的效率 2 2、酶促反应的特点酶促反应的特点催催化化效效率率通通常常比比非非催催化化反反应应高高1081020倍倍，比比一一般般催催化剂高化剂高1071013倍；倍；酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。现在学习的是第21页，共33页按照酶对底物选择性的严格程度，按照酶对底物选择性的严格程度，酶的专一性可大致分为酶的专一性可大致分为3 3 3 3种类型：种类型：种类型：种类型：n n绝对专一性绝对专一性绝对专一性绝对专一性：只作用于一种化合物只作用于一种化合物只作用于一种化合物只作用于一种化合物
19、 n n相对专一性：相对专一性：相对专一性：相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键作用于一类化合物或一种化学键作用于一类化合物或一种化学键作用于一类化合物或一种化学键n n立体结构专一性：立体结构专一性：只作用于立体异构体中的一种只作用于立体异构体中的一种只作用于立体异构体中的一种只作用于立体异构体中的一种现在学习的是第23页，共33页绝对专一性：绝对专一性：绝对专一性：绝对专一性：只催化某一种底物只催化某一种底物脲酶只能催化尿素水解脲酶只能催化尿素水解脲酶只能催化尿素水解脲酶只能催化尿素水解现在学习的是第24页，共33页相对专一性相对专一性（1 1）键专一性）键专一性 只要求作用于特定的化
20、学键只要求作用于特定的化学键现在学习的是第25页，共33页相对专一性相对专一性（2 2）族专一性（基团专一性，）族专一性（基团专一性，group specificitygroup specificity）如如-D-D-葡萄糖苷酶葡萄糖苷酶 不但要求作用物具有一定化学键，而且对此键两端连接不但要求作用物具有一定化学键，而且对此键两端连接的两个基团也有一定的要求的两个基团也有一定的要求。l可催化蔗糖或麦芽糖水解，但不能使含有-葡萄糖苷的纤维二糖水解。现在学习的是第26页，共33页消化道内几种蛋白酶的专一性消化道内几种蛋白酶的专一性胰凝乳胰凝乳蛋白酶蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶羧肽酶羧肽酶氨肽酶氨肽酶R1
21、=Phe、Trp、TyrR3=Arg、Lys现在学习的是第27页，共33页立体专一性立体专一性 （1 1）旋光异构专一性：）旋光异构专一性：（2 2）几何异构专一性）几何异构专一性 ：L-L-氨基酸氨基酸+L-L-氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶a a-酮酸酮酸琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶延胡索酸延胡索酸现在学习的是第28页，共33页（3）酶促反应的可调节性）酶促反应的可调节性n n酶促反应可受多种因素调控酶促反应可受多种因素调控酶促反应可受多种因素调控酶促反应可受多种因素调控n n对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节n n酶催化效力的调节酶催化效力的调节n n通过改变底物浓度对酶进行
22、调节等通过改变底物浓度对酶进行调节等现在学习的是第29页，共33页（4）酶促反应需要温和的环境条件n n最适温度、最适温度、pH、常压；、常压；现在学习的是第30页，共33页（5 5）酶具有高不稳定性，酶易失活）酶具有高不稳定性，酶易失活n n多数酶是蛋白质，多数酶是蛋白质，多数酶是蛋白质，多数酶是蛋白质，能被蛋白质变性剂所失活能被蛋白质变性剂所失活能被蛋白质变性剂所失活能被蛋白质变性剂所失活n n强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。现在学习的是第31页，共33页酶的催化特性酶的催化特性n n极高的催化效率极高的催化效率比非催化高比非催化高10108 810102020倍倍比非酶催化高比非酶催化高10107 710101313倍倍n n 高度专一性高度专一性n n 反应条件温和反应条件温和n n易失活易失活n n 酶催化是可调控的酶催化是可调控的n n酶的催化活力与辅因子有关酶的催化活力与辅因子有关现在学习的是第32页，共33页感感谢谢大大家家观观看看现在学习的是第33页，共33页