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1、 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代生成的化合物，称羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代生成的化合物，称为氨基酸。如果氨基在羧基的为氨基酸。如果氨基在羧基的a a-位，则称为位，则称为a a-氨基酸氨基酸。多肽是多个多肽是多个a a-氨基酸分子用氨基酸分子用肽键肽键连接而生成的化合物，连接而生成的化合物，而蛋白质则是由多种而蛋白质则是由多种a a-氨基酸用肽键连接起来的分子量很大氨基酸用肽键连接起来的分子量很大的的多肽多肽。细胞内除水外，其余细胞内除水外，其余80%的物质为的物质为蛋白质蛋白质。蛋白质是生。蛋白质是生物体内一切组织的基本组分，在生命现象和生命过程中起着物体内一切组织的基本组分，在
2、生命现象和生命过程中起着决定性的作用。决定性的作用。蛋白质、多糖、核酸等生物大分子都是生命的物质基础。蛋白质、多糖、核酸等生物大分子都是生命的物质基础。蛋白质、糖和脂肪蛋白质、糖和脂肪是人类营养的三要素，是维持生命所不可是人类营养的三要素，是维持生命所不可缺少的物质。缺少的物质。第第17章章 氨基酸、肽、蛋白质氨基酸、肽、蛋白质 17.1 氨基酸氨基酸1.氨基酸的结构、分类和命名氨基酸的结构、分类和命名 天然氨基酸在化学结构上都具有共同的特点，即一般天然氨基酸在化学结构上都具有共同的特点，即一般在在a a-位上有一个氨基：位上有一个氨基：目前已知的氨基酸有几百种之多，但在生物体内常见的目前已知
3、的氨基酸有几百种之多，但在生物体内常见的只有只有22种。种。氨基酸的构型常用氨基酸的构型常用D/L法标记，但其与糖的法标记，但其与糖的D/L法标记并不法标记并不完全一样。完全一样。L-氨基酸氨基酸 D-氨基氨基酸酸研究表明，对于生物体内氨基酸的构型：研究表明，对于生物体内氨基酸的构型：1 1）旋光性的氨基酸均旋光性的氨基酸均为为L-型的，故一般型的，故一般L-可以省去可以省去；2）L-型的型的a a-氨基酸有左旋的也有右旋的，氨基酸有左旋的也有右旋的，L-仅表示构型；仅表示构型；3）用用R、S标记法，除半胱氨酸为标记法，除半胱氨酸为R构型外，其余均为构型外，其余均为S构型。构型。D-(+)-甘
4、油醛甘油醛L-(-)-甘油醛甘油醛甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸1）R为非极性基团为非极性基团 氨基酸的分类方法很多，在医学上常依据氨基酸在生理氨基酸的分类方法很多，在医学上常依据氨基酸在生理pH范围内，其侧链范围内，其侧链R基团的极性和所带电荷分为四类。基团的极性和所带电荷分为四类。丝氨酸丝氨酸苏氨酸苏氨酸酪氨酸酪氨酸色氨酸色氨酸2）R为极性基团为极性基团谷氨酸盐谷氨酸盐天门冬氨酸盐天门冬氨酸盐3）R带负电荷带负电荷精氨酸精氨酸赖氨酸赖氨酸组氨酸组氨酸4）R带正电荷带正电荷根据氨基和羧基的相对数目中性氨基酸碱性氨基酸酸性氨基酸氨基羧基数目相等氨基数目多于羧基羧基数目多于氨基
5、缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)蛋氨酸(Met)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)赖氨酸(Lys)8种人体必需氨基酸：17.2 氨基酸的性质氨基酸的性质两性离子两性离子化学性质化学性质1)氨基酸的酸碱两性和等电点氨基酸的酸碱两性和等电点(1)酸碱两性酸碱两性:氨基酸中的氨基酸中的NH2是碱性的，而羧基是酸性的。但是碱性的，而羧基是酸性的。但是它们的表观酸碱解理常数比起氨基和羧基来都低的多。是它们的表观酸碱解理常数比起氨基和羧基来都低的多。如测得的甘氨酸的如测得的甘氨酸的Ka10-10,Kb=2.5 10-12,而多数羧而多数羧酸的酸的Ka 10-5,多数脂肪胺
6、的多数脂肪胺的Kb 10-4.这这表明氨基酸在一般情况下，不是以游离的氨基、羧基存表明氨基酸在一般情况下，不是以游离的氨基、羧基存在，而是以两性电离在，而是以两性电离,在固态或液态中形成内盐：在固态或液态中形成内盐：两性离子两性离子 pH=pI正离子正离子 pHpI 即在强酸性溶液中即在强酸性溶液中,氨基酸以正离子存在；在碱性溶液氨基酸以正离子存在；在碱性溶液中，则以负离子存在。中，则以负离子存在。(2)氨基酸的等电点：氨基酸的等电点：由上述可见，氨基酸在水溶液中所带由上述可见，氨基酸在水溶液中所带电荷的状态，除取决于其本身的结构外，还取决于溶液的电荷的状态，除取决于其本身的结构外，还取决于溶
7、液的pH值。值。在不同在不同pH值的溶液中，氨基酸以正离子、负离子和两性离子值的溶液中，氨基酸以正离子、负离子和两性离子三种离子间形成动态平衡三种离子间形成动态平衡.当适当调节溶液的当适当调节溶液的pH值，使得氨基值，使得氨基酸的羧基与氨基的离子化程度相等，即此时其所带的正负电荷酸的羧基与氨基的离子化程度相等，即此时其所带的正负电荷数相同，净电荷为零、呈电中性，在电场中不会移动。数相同，净电荷为零、呈电中性，在电场中不会移动。则此等电状态的则此等电状态的pH值，称为该氨基酸的等电点，用值，称为该氨基酸的等电点，用pI表示。表示。等电点不是中性点等电点不是中性点氨基酸在等电氨基酸在等电点时溶解度
8、最点时溶解度最小。可以利用小。可以利用这一性质，通这一性质，通过调整溶液的过调整溶液的pH值，将等电值，将等电点不同的氨基点不同的氨基酸从氨基酸的酸从氨基酸的混合溶液中分混合溶液中分别分离出来别分离出来2)氨基酸的脱羧反应氨基酸的脱羧反应 a a-氨基酸与氨基酸与Ba(OH)2在高沸点溶剂中加热，可以失羧成胺在高沸点溶剂中加热，可以失羧成胺.3)与亚硝酸反应与亚硝酸反应 除辅氨酸外，除辅氨酸外，a a-氨基酸都能与亚硝酸反应，放出氮气得氨基酸都能与亚硝酸反应，放出氮气得到羟基酸到羟基酸.反应是反应是定量定量进行的进行的,测量放出氮气的体积测量放出氮气的体积,便可计算出氨便可计算出氨基酸中氨基的
9、含量基酸中氨基的含量。4)显色反应显色反应 氨基酸在碱性条件下与茚三酮作用，能生成兰色或紫色的有色物质。这氨基酸在碱性条件下与茚三酮作用，能生成兰色或紫色的有色物质。这是鉴别是鉴别a a-氨基酸的灵敏方法，多数氨基酸均有此反应，亚氨基的辅氨酸反氨基酸的灵敏方法，多数氨基酸均有此反应，亚氨基的辅氨酸反应显紫色。应显紫色。紫色紫色茚三酮茚三酮 17.3 肽肽1。肽的结构和命名。肽的结构和命名肽键肽键二肽是最简单的肽二肽是最简单的肽肽键肽键 十肽以下的称为十肽以下的称为寡肽寡肽，十肽以上的称为多肽。，十肽以上的称为多肽。1）肽也是以两性离子形式存在，一般为链式结构。羧基端）肽也是以两性离子形式存在，
10、一般为链式结构。羧基端为为C-端，氨基端为端，氨基端为N-端。书写时，端。书写时，N-N-端在左，端在左，C-C-端在右。端在右。N-端端C-端端肽键肽键肽键肽键肽键肽键N端端C端端肽链的通式2）肽的结构不仅取决于氨基酸的种类和数目，而且还取决于肽的结构不仅取决于氨基酸的种类和数目，而且还取决于它们之间的连接次序。如它们之间的连接次序。如甘氨甘氨酰酰丙氨酸丙氨酸丙氨丙氨酰酰甘氨酸甘氨酸 这是少数几种氨基酸可以形成各式丰富多彩的蛋白质的基础。这是少数几种氨基酸可以形成各式丰富多彩的蛋白质的基础。3 3）肽的命名以肽的命名以C-端的氨基酸为母体，称为某氨酸。其它氨基酸端的氨基酸为母体，称为某氨酸。
11、其它氨基酸残基则从残基则从N-端开始，依次用某氨酰表示，放在母体前。如端开始，依次用某氨酰表示，放在母体前。如谷氨酸残基谷氨酸残基半胱氨酸残基半胱氨酸残基甘氨酸甘氨酸残基残基g g-谷氨酰谷氨酰半胱氨酰半胱氨酰甘氨酸甘氨酸谷胱甘肽谷胱甘肽简称：简称：g g-Glu-Cys-Gly；g g-谷谷-胱胱-甘甘4.肽结构的测定肽结构的测定 n种不同的氨基酸形成多肽时有种不同的氨基酸形成多肽时有n!种不同排列方式，要研究种不同排列方式，要研究肽及由肽组成的蛋白质，应该首先研究肽的结构。肽及由肽组成的蛋白质，应该首先研究肽的结构。这须解决三个问题：这须解决三个问题：1)组成肽的氨基酸的种类；组成肽的氨基
12、酸的种类；2)肽中各种氨基酸的相对比例和含量；肽中各种氨基酸的相对比例和含量；3)各氨基酸在肽链中的位置（排列顺序）各氨基酸在肽链中的位置（排列顺序）.4)解决方法解决方法:5)测定多肽的分子量测定多肽的分子量(用超离心法、渗透法和用超离心法、渗透法和X-衍射法等）；衍射法等）；6)彻底水解肽链，通过层析和鉴定得知各种氨基酸的比例、彻底水解肽链，通过层析和鉴定得知各种氨基酸的比例、含量；含量；7)通过以上方法，可以得知多肽的分子式。通过以上方法，可以得知多肽的分子式。3)端基分析测定各氨基酸的排序。端基分析测定各氨基酸的排序。选择性水解选择性水解:许多蛋白质水解酶通常只能水解一定的肽许多蛋白质
13、水解酶通常只能水解一定的肽键，具有高度的专一性键，具有高度的专一性,故可以利用不同的蛋白质水解酶来故可以利用不同的蛋白质水解酶来水解不同的肽键。如胰蛋白酶专门水解赖氨酸或精氨酸的水解不同的肽键。如胰蛋白酶专门水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的肽键，因此用它催化水解某一多肽，得到的肽羧基形成的肽键，因此用它催化水解某一多肽，得到的肽链的链的C-端将肯定是赖氨酸或精氨酸。端将肯定是赖氨酸或精氨酸。C-端分析端分析：多肽可以在各种肽酶催化下使：多肽可以在各种肽酶催化下使C-端水解。端水解。N-端分析端分析:2,4-二硝基氟苯与多肽的二硝基氟苯与多肽的N-端反应。端反应。17.4 蛋白质蛋白质 蛋白质部分
14、水解后得多肽，有些蛋白质本身就是多肽。蛋白质部分水解后得多肽，有些蛋白质本身就是多肽。蛋白质与多肽的关系与多糖和低聚糖类似蛋白质与多肽的关系与多糖和低聚糖类似,相对分子量大相对分子量大的叫蛋白质，小的称多肽，但无严格界限。的叫蛋白质，小的称多肽，但无严格界限。通常，将通常，将Mw 10000的称为蛋白质，的称为蛋白质，Mw pI 正离子正离子pH pI 可见，在酸性溶液中蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中可见，在酸性溶液中蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中解离成阴离子解离成阴离子.(1)等电点：在某个等电点：在某个pH值时蛋白质成两性离子，所带正负电荷值时蛋白质成两性离子，所带正负电荷相等相等,此
15、此pH值即为该蛋白质的等电点值即为该蛋白质的等电点(pI),不同的蛋白质不同的蛋白质有不同的有不同的pI值。值。a.蛋白质中碱性基团多的称为碱性蛋白，其等电点蛋白质中碱性基团多的称为碱性蛋白，其等电点pH值偏碱值偏碱性。如鱼精蛋白、组蛋白等；性。如鱼精蛋白、组蛋白等；b.蛋白质中酸性基团多的称为酸性蛋白，其等电点蛋白质中酸性基团多的称为酸性蛋白，其等电点pH值偏酸值偏酸性。如稻谷、小麦中的蛋白等。性。如稻谷、小麦中的蛋白等。c.蛋白质的两性和等电点在实际应用中很有用蛋白质的两性和等电点在实际应用中很有用,是分离提取是分离提取蛋白质的依据。即等电点时蛋白质易沉淀，不在等电点时蛋白质的依据。即等电
16、点时蛋白质易沉淀，不在等电点时蛋白质含电荷，可在电场中移动蛋白质含电荷，可在电场中移动(电泳）电泳）,这些是分离、鉴这些是分离、鉴定蛋白质的依据定蛋白质的依据.d.(2)胶体性质：蛋白质是大分子化合物胶体性质：蛋白质是大分子化合物,其大小在胶粒的范其大小在胶粒的范围围(0.10.001 mm),故故表现出胶体的性质。如双电层的形表现出胶体的性质。如双电层的形成、在水溶液中动力学稳定等。成、在水溶液中动力学稳定等。2)蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀 由前述可知由前述可知,维持蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋维持蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面的水化膜和双电层。若用化学或物理的白质分子表面的水化膜和
17、双电层。若用化学或物理的方法破坏蛋白质的这两种因素，则蛋白质分子将凝聚方法破坏蛋白质的这两种因素，则蛋白质分子将凝聚而沉淀。常用的方法有而沉淀。常用的方法有(1)盐析盐析(2)有机溶剂沉淀蛋白质有机溶剂沉淀蛋白质(3)重金属盐沉淀蛋白质重金属盐沉淀蛋白质(4)生物碱或酸试剂生物碱或酸试剂蛋白质变性后的显著表现蛋白质变性后的显著表现:溶解度降低溶解度降低(等电点时特明显等电点时特明显););黏度升高、结晶破坏、黏度升高、结晶破坏、对水解酶的抵抗力降低对水解酶的抵抗力降低(变性蛋白易消化变性蛋白易消化););生物活性丧失等。生物活性丧失等。即蛋白质的变性不仅改变其物理性质，而且也改变其生物性质。即蛋白质的变性不仅改变其物理性质，而且也改变其生物性质。蛋白质的变性和水解蛋白质的变性和水解 变性：是蛋白质受物理和化学因素的影响变性：是蛋白质受物理和化学因素的影响,改变其分子内部结改变其分子内部结构和性质的作用。构和性质的作用。化学因素化学因素:强酸、碱强酸、碱,尿素尿素,重金属盐重金属盐,三氯乙酸三氯乙酸,乙醇，丙酮等；乙醇，丙酮等；物理因素物理因素：干燥：干燥,加热加热,高温，高压，激烈震荡或搅拌，紫外线高温，高压，激烈震荡或搅拌，紫外线,X-射线的照射，超声波处理等。射线的照射，超声波处理等。变性变性凝结凝结