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1、学习资料收集于网络，仅供参考学习资料4.各种 RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA 是由 DNA 转录而来，携带着 DNA的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。6.核酸链中的核苷酸之间形成3,5-磷酸二酯键。7.核酸链的表示方法：要按5 3 规定书写，具有方向性。8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺
2、旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10 个碱基对，螺距3.4nm，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条 DNA 链借彼此碱基A=T、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。（4）在 DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。9.A-T，C-G，单链 A+T+C+G=100%,G-C含量多则 DNA 熔点较高，生活环境温度较高。10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA、B-DNA：是最稳定，最常见的右旋DNA、C-
3、DNA；Z-DNA 是左旋 DNA。11.tRNA 的二级结构呈 三叶草状结构模型。12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、TC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU、反密码子环、额外环、TC 环。13.氨基酸接受臂由7 个碱基对组成，3-端均为 CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA）。14.tRNA 的三级结构是L 形的。15.原核生物的核糖体含3 种 rRNA：23S rRNA、5S rRNA 和 16S rRNA;真核生物的核糖体有4 种：28S rRNA、5.8S rRNA、5S rRNA和 18S rRNA。16.5 帽子结构：m7
4、G-5 PPP-N-3 P；3 尾巴结构：PolyA3 或 AAAAAAA-OH 17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。利用260nm 与 280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯 DNA=A260/A280=1.8,纯 RNA=A260/A280=2.0。21.DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或 熔解温度，用 Tm 表示。（1）Tm 值与 DNA 分子中 G-C 含量成正比。（2）G-C 含量高的 DNA，Tm 值也高。（3）（G-C）%=(Tm-69.3)2.44 23.蛋白质中 N 的平均含
5、量为16%，即 1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含 N 量 6.25。24.20 种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala）：CH3-只含甲基、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、甲硫氨酸（Met）。极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly）：H-、丝氨酸（Ser）：HO-CH2、苏氨酸（Thr）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺
6、（Gln）H2N-CO-CH2-CH2-（2）碱性氨基酸（+）：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）（3）（3）酸性氨基酸（-）：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）计算题：极性氨基酸等电点计算。26.pH=5.97 时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个 pH 称作：等电点。酸性氨基酸pI=21（pK1+pKR ）两小数之和；碱性氨基酸pI=21（pK2+pKR ）两大数之和。27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与 2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或 FDNB）生成
7、黄色二硝基苯氨基酸，被 Sanger用于测定肽链N 端氨基酸，被称为 Sanger反应。28.氨酸残基:由于形成肽键的-羧基与-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到 C 端的排列顺序。30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：螺旋、折叠、转角、无规卷曲。31.螺旋特征：螺旋每一圈含3.6 个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。Sn=3.613（13 表示上升一圈含13 个原子）32.蛋白质的三级结构：多
8、肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使螺旋、折叠、转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。34.四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。35.论述蛋白质结构与功能的关系。1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶 2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等）3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症 4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系 5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白36.在酸性环境中，蛋白质带正电荷
9、，pHpI。蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq 的 pH 称为蛋白质的等电点pI，pH=pI。蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。名师资料总结-精品资料欢迎下载-名师精心整理-第 1 页，共 4 页 -学习资料收集于网络，仅供参考学习资料39.蛋白质的 显色反应：反应名称颜色变化由此反应的蛋白质和氨基酸双缩脲反应紫红
10、蓝紫所有蛋白质Millon反应红酪氨酸（Tyr）乙醛酸反应紫红色氨酸（Trp）酚试剂反应蓝酪氨酸（Tyr）茚三酮反应紫蓝-氨基酸坂口反应红精氨酸（Arg）40.酶的特性：（1）酶有高效催化效率（2）酶的催化作用有高度专一性（3）酶易失活（4）酶的催化活性受到调节控制（5）有些酶的催化活性与辅因子有关。41.全酶?酶因子+辅因子辅酶：把与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可除去的小分子有机物叫做辅酶。辅基：把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质叫做辅基。42.酶的专一性分类：（1）结构专一性（2）立体异构专一性 43.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
11、44.影响酶催化效率因素：（1）底物与酶的邻近效应和定向效应（2）张力和变形（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的影响45.胰蛋白酶专一水解：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）胰凝乳蛋白酶专一水解：苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和大而疏水的氨基酸形成的肽键。弹性蛋白酶专一水解：丙氨酸（Ala）46.底物浓度对酶促反应v 的影响：当浓度较低时，符合一级反应特征，反应速度与底物浓度近乎正比。skdtPd；当浓度较高时符合零级反应特征，再增加底物浓度反应速度几乎不变。47.米氏方程的推导：假设 1.测定的速度为反应的初速度。2.底物浓度 S显著超过 E3.络合物 ES最初
12、增高，最后达到平衡状态。E+S11KKES2KE+P Et-ES S ES酶与底物结合生成络合物ES的速度 V1=K1(Et-ES)S 络合物 ES分解的速度V2=K-1ES+K2ES 当达到稳态时V1=V2,令121mKKKK则tmESESKS（1）由于酶促反应速度由络合物浓度ES决定，V=K2ES（2），所以（2）代入（1）得到2tmKESVKS(3),当所有酶都是以络合物ES存在时 Et=ES 此时 V 为最大反应速度Vmax 即 Vmax=K2Et(4),将（4）代入（3）即可得到米氏方程v=max mvSKS或 v=max1/mvKS米氏常数 Km 的意义：（1）Km 值是反应 v
13、为最大 v 一半时的底物浓度（2）测定 Km 数值，可鉴定酶（3）用来表示酶与底物的亲和力大小，Km 越大，亲和力越弱（4）可以计算任意 S时的 v。可逆抑制作用：分为竞争性抑制（Km 增大，Vmax 不变）和非竞争性抑制（Km 不变，Vmax 减少）49.别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应。50.酶的比活力：每单位质量样品中的酶活力。即每mg 蛋白质中所含的酶活力单位（U）数。比活力=活力 U/mg 蛋白。51.饱和脂肪酸：软脂酸：16：0；硬脂酸：18：0。52.论述糖类分解代谢的过程：糖代谢一般有三条途径:1.
14、无氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，然后经乳酸发酵生成乳酸(植物经乙醇发酵生成乙醇);2.有氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在线粒体内生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A再经过 TCA循环(或乙醛酸循环，只有植物有)最终生成二氧化碳和水;3.也可以经磷酸戊糖途径，最终生二氧化碳和水。53.淀粉/糖原的两种降解途径：水解、磷酸解。54.-淀粉酶耐高温不耐酸，-淀粉酶耐酸不耐高温。55.糖酵解 在细胞质中进行，限速酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶。糖酵解的三个步骤：（1）己糖的磷酸化（2）磷酸己糖的裂解（3）ATP 和丙酮酸的生成。糖酵解的生理意义：（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢
15、的普遍途径，是葡萄糖进行有氧或者无氧分解的共同代谢途径，通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式（2）糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（为氨基酸、脂类合成提供碳骨架），如 6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物（3）为糖异生作用提供基本途径。名师资料总结-精品资料欢迎下载-名师精心整理-第 2 页，共 4 页 -学习资料收集于网络，仅供参考学习资料计算糖酵解的化学计量：C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD+2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H+2H2O 在起始阶段消耗两分子ATP，后又生成 4 分子 ATP，所以净产生了2
16、分子 ATP，又因为生成的NADH 可产生 3 个或 2 个 ATP，所以共产生8 或 6 个 ATP。（如果标注 NADH-2.5 个 ATP 则是生成 7 个 ATP）丙酮酸的去路：（1）无氧条件下生成乳酸或酒精（2）有氧条件下进入三羧酸循环和电子传递链彻底氧化生成CO2 和 H2O（3）在转氨酶的作用下生成丙氨酸（4）通过糖异生生成丙磷酸。57.丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA 反应：由丙酮酸脱氢酶系催化。丙酮酸脱氢酶系包括丙酮酸脱羧酶、转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。58.三羧酸循环 是糖分解代谢的主要途径，也是脂肪、蛋白质分解代谢的最终通路。又称为TCA 循环，其在线粒体中进行。59.从乙酰辅
17、酶A 开始到草酰乙酸结束，共有4 次脱氢，2 次脱羧，1 次底物水平磷酸化；从丙酮酸开始到草酰乙酸结束，共有5 次脱氢，3 次脱羧，1 次底物水平磷酸化；60.计算题：三羧酸循环的化学计量：CH3COSCoA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2OTCA2CO2+3NADH+3H+FADH2+GTP+CoASH 一分子乙酰CoA 经过三羧酸循环产生的NADH 生成 3 个 ATP，FADH2 生成 2 个 ATP，故共生成 33+12+1=12 分子 ATP。（如果标注 NADH-2.5 个，FADH2 1.5 个 ATP 则是生成 10 个 ATP）61.三羧酸循环的生物学意义：（1）产能
18、最多，是机体获得能量的最有效方式（2）是糖类、脂类、氨基酸代谢、转化的枢纽（3）形成多种中间产物（4）是发酵产物重新氧化的途径62.磷酸戊糖途径：PPP、HMS、HMP 在细胞质中进行。64.生物氧化的特点：（1）生物氧化是在生物体内常温、常压、接近中性的pH 和水环境中进行的氧化还原反应（2）在一系列酶、辅酶和中间传递体的作用下逐步进行（3）氧化反应分阶段进行，能量逐步释放，能量存储在高能磷酸化合物中。65.生物氧化中CO2 的生成：反应底物在酶的催化下，经一系列脱氢加水等反应，转变成含羧基的化合物，后经脱羧反应生成CO2。66.脱羧基反应 包括：直接脱羧、氢化脱羧。67.标准自由能的变化G
19、与标准氧化还原电位差E：()GnF EnF EE受体供体n-电子转移数目F-法拉第常数 96480J/(molV)；E0 或G0 时均表示反应能自发进行。68.=lnBGGRTA2.303lgeqGRTK（平衡时G=0）R-摩尔气体常数8.315J/molK T-热力学温度。69.ATP 属于磷氧键型。70.电子传递链：一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。其成分嵌合于线粒体内膜。71.电子传递链的组分：黄素蛋白、铁硫蛋白、细胞色素、泛醌。72.电子传递链中5 中细胞色素：b、c1、c、a 和 a3。73.生物氧化合成ATP 方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化。75.P/
20、O 比：指每消耗一个O 所产生的 ATP 分子数。76.糖异生：由非糖前体（如丙酮酸、草酰乙酸）合成葡萄糖的过程。77.脂肪通过脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸。78.脂肪酸的-氧化：脂肪在体内的氧化是从羧基碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA，此过程就是脂肪酸的-氧化。脂肪酸的-氧化历程：（1）脱氢（2）水化（3）脱氢（4）硫解脂肪酸的-氧化在线粒体中进行通过逐步降解成8 个二碳单位-乙酰 CoA 79.计算题：脂肪酸的-氧化过程化学计量（1）一分子软脂酸彻底氧化可生成多少ATP?经过 7 轮循环生成8 个乙酰 CoA，7 个 FAD 和 7 个 NAD+，而消耗 2 个
21、 ATP。则 72+73+812-2=129 个 ATP。（若按 FAD1.5 个 ATP，NAD+2.5 个 ATP，则是 106 个 ATP）（2）一分子硬脂酸彻底氧化可生成多少ATP?经过 8 轮循环生成9 个乙酰 CoA，8 个 FAD 和 8 个 NAD+，而消耗 2 个 ATP。则 82+83+912-2=146 个 ATP。（若按 FAD1.5 个 ATP，NAD+2.5 个 ATP，则是 120 个 ATP）80.酮体 是在肝脏细胞中合成。酮体包括：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮。区别点脂肪酸从头合成脂肪酸-氧化细胞内进行部位胞浆线粒体脂酰基载体ACP CoA 电子供/受题NADPH
22、+H+NAD+、FAD 酶7 种（脂肪酸合成酶）4 种（脂肪酸氧化酶类）底物转运柠檬酸穿梭系统肉碱转运加入/断裂的 C2单位丙二酸单酰CoA 乙酰 CoA 名师资料总结-精品资料欢迎下载-名师精心整理-第 3 页，共 4 页 -学习资料收集于网络，仅供参考学习资料82.氨基酸的脱氨基作用（是氨基酸主要转化方式）：氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基、脱酰胺作用。83.氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的过程。84.催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨基作用酶为谷丙转氨酶GPT（存在于肝脏中）;催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨基作用酶为谷草转氨酶 GOT（存在于心脏中）85
23、.转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛。86.转氨酶-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用：这种作用是转氨基作用和氧化脱氨作用偶联进行的，所以称为联合脱氨作用。88.DNA 复制所用的酶：（1）DNA 聚合酶（2）引物酶和引发体（3）DNA 连接酶（4）DNA 解旋酶（5）单链结合蛋白（6）拓扑异构酶89.DNA 聚合酶 I：复制、修复；DNA 聚合酶 II：损伤修复；DNA 聚合酶 III：复制、延长90.DNA 复制的 3 个阶段：起始、延伸、终止。94.反转录酶的3 种活力：（1）依赖 RNA 的 DNA 聚合酶活力（2）核糖核酸酶H 的活力（3）DNA 指导的 DNA 聚合酶活力。95.参与原核细胞转录作用的RNA 聚合酶为多亚基酶。RNA 聚合酶的核心酶为2名师资料总结-精品资料欢迎下载-名师精心整理-第 4 页，共 4 页 -