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1、学习必备欢迎下载生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题（1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：静态生物化学阶段（20 世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的
2、组成成分以及生物体的排泄物和分泌物动态生物化学阶段（20 世纪初至 20 世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径功能生物化学阶段（20 世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括 S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上 C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键
3、相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等， 称为两性离子， 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点： 当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点（4）N 端与 C 端： N 端（也称 N 末端）指多肽链中含有游离-氨基的一端， C 端（也称C 末端）指多肽链中含有-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸
4、链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位） ：多肽链中从一个-碳原子到相邻 -碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征肽单位是一个刚性的平面结构肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置-碳和 -NH 间的化学键与 -碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼
5、此相似或很不相同（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变
6、和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解（14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性2. 问答题（1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？组成生物的氨基酸有22 种，组成人体和大多数生物的为20 种，结构通式如右图。 氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两
7、性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 14 页学习必备欢迎下载中性氨基酸)(2121pKpKpI一氨基二羧基氨基酸)(2121pKpKpI二氨基一羧基氨基酸)(2132pKpKpI（2）氨基酸根据R 基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例分类名称结构缩写非极性氨基酸（疏水， 8 种）丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V) 亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 脯氨酸Pro(P) 甲硫氨酸（也称蛋氨酸）Met(M) 非
8、极性氨基酸（疏水， 8 种）苯丙氨酸Phe(F) 色氨酸Trp(W) 极性氨基酸（亲水，12 种）甘氨酸（中性氨基酸，不带电）Gly(G) 丝氨酸（中性氨基酸，不带电）Ser(S) 苏氨酸（中性氨基酸，不带电）Thr(T) 半胱氨酸（中性氨基酸，不带电）Cys(C) 酪氨酸（中性氨基酸，不带电）Tyr(Y) 天冬酰胺（中性氨基酸，不带电）Asn(N) 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 14 页学习必备欢迎下载极性氨基酸（亲水，12 种）谷氨酰胺（中性氨基酸，不带电）Gln(Q) 天冬氨酸（酸性氨基酸，带负电）Asp(D)
9、谷氨酸（酸性氨基酸，带负电）Glu(E) 赖氨酸（碱性氨基酸，带正电）Lys(K) 精氨酸（碱性氨基酸，带正电）Arg(R) 极性氨基酸（亲水，12 种）组氨酸（碱性氨基酸，带正电）His(H) （3）蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？各种蛋白质的氮含量很接近，平均为16%。生物样品中，每得得1g 氮就相当于100/16=6.25g 蛋白质。 通常采用定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法（粗蛋白测定的经典方法）（4）蛋白质的二级结构有哪几种形式？其要点包括什么？蛋白质的二级结构包括-螺旋、 -折叠、 -转角和无规卷曲四种。-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧
10、链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含 3.6 个氨基酸，螺距为0.54nm；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行-折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键，以稳固-折叠，氢键与螺旋长轴垂直-转角要点：肽链内形成180回折；含4 个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro（脯氨酸）无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要
11、作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性（5）一个螺旋片段含有180 个氨基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？计算该片段的轴长螺旋数为 180/3.6=50，轴长为 0.5450=27nm （6）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？维持空间结构的作用力有哪些？维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：肽键，有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键（7）简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质（在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C；一级精选学习资
12、料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 14 页学习必备欢迎下载结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）（8）简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质 =简单蛋
13、白质 +非蛋白质组分（辅基） 根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白（9）简述蛋白质的主要性质两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH 条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的 pH 为蛋白质的等电点蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm 之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白
14、质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为变性。若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能，称为复性。在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因互相缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm 处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比（用来测含量）蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三
15、酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反应，用以检测水解程度）第三章核酸1. 名词解释（1）核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1- 羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或 N9进行缩合（生成的化学键称为，N 糖苷键）（2）核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2 -核苷酸、 3 -核苷酸和 5 -核苷酸（最常见为5 -核苷酸）（3）核酸的一级结构：核苷酸通过3 ,5 -磷酸二酯键连接成核酸（即多
16、聚核苷酸），DNA的一级结构就是指DNA 分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA 的一级结构就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式（4）DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。能够引起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。注意，DNA 的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程（5）分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA 互补链形成双链，或DNA 单链和 RNA
17、单链的互补区域形成DNA-RNA 杂合双链的过程称为分子杂交（6）增色效应：核酸变性后，260nm 处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应（7）减色效应：核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应（8）基因与基因组：基因指遗传学中DNA 分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的复杂性有关（9）Tm（熔解温度）：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度，又称熔解温度或熔点（10）Chargaff 定律：所有的DNA 分子中 A=T ，G=C，即 A/T=G/C=1 嘌
18、呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C 含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T 同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率（A+T ）/（G+C）衡量亲缘越近的生物，其DNA 碱基组成越相近，即不对称比率越相近（11）探针：在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题（1）某 DNA 样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计） ，计算其余碱基的百分含量精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - -
19、 -第 4 页，共 14 页学习必备欢迎下载由已知 A=15.1% ，所以 T=A=15.1% ，因此 G+C=69.8%，又 G=C，所以 G=C=34.9% （2）DNA 和 RNA 在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成： DNA 的基本单位是脱氧核糖核苷酸，每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸， 一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A） 、鸟嘌呤（G） 、胞嘧啶（ C） 、胸腺嘧啶（ T）四种； RNA 的基本单位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A） 、鸟嘌呤
20、（G） 、胞嘧啶（ C） 、尿嘧啶（ U）四种。分子结构：DNA 为双链分子，其中大多数是是链状结构大分子，也有少部分呈环状；RNA 为单链分子。细胞内分布：DNA90% 以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布。生理功能：DNA 分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA 主要负责 DNA 遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA 小得多，某些病毒RNA 也可作为遗传信息的载体（3）简述 DNA 双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA 双螺旋结构的要点：DNA 分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（DNA 单链）组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成
21、右手双螺旋结构。螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为5 3 ，另一条链的方向3 5 。碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈90角。螺旋横截面的直径为2nm，每条链相邻碱基平面之间的距离为0.34nm，每 10 个核酸形成一个螺旋，其螺距高度为3.4nm。维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的互相结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义： 双螺旋结构模型提供了DNA 复制的机理， 解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链作为一个模
22、板复制除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的分子基础（4）DNA 的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征？绝大多数原核生物的DNA 都是共价封闭的环状双螺旋，如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。真核生物中， 双螺旋的 DNA 分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体，属于DNA 的三级结构（5）细胞内含哪几种主要的RNA？其结构和功能是什么？细胞内的主要RNA 是 mRNA 、tRNA 和 rRNA 。mRNA ：单链 RNA ，功能是将DNA 的遗传信息传递到蛋白质合成基地核糖核蛋白体tRNA ：单链核酸，但在分子中的某些局部
23、部位也可形成双螺旋结构，保守性最强。二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级结构由三叶草形折叠而成，呈倒L 型。功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参与蛋白质的合成rRNA ：细胞中含量最多（RNA 总量的 80%） ，与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，有5S、16S、23S，16S 的 rRNA 参与构成蛋白体的小亚基，5S和 23S 的 rRNA 参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中， rRNA 有四种 5S、5.8S、18S、28S，其中 18S 参与构成核蛋白体小亚基，其余参与构成核蛋白体大亚基（6）简述 tRNA 的二级结构要点tRNA 的二级结构呈
24、三叶草形，包含以下区域：氨基酸接受区：包含tRNA 的 3 -末端和 5 -末端， 3 -末端的最后三个核苷酸残基都是CCA，A 为核苷，氨基酸可与之形成酯，该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶TC 区：该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环（TC）由 7 个核苷酸组成，通过由5 对碱基组成的双螺旋区（TC 臂）与 tRNA 其余部分相连，除个别例外，几乎所有的tRNA 在此环中都含有TC可变区：位于反密码去与 TC 之间，不同的tRNA 在该区
25、域中变化较大（7）简述核酸的主要性质一般理化性质：固体DNA 为白色纤维状固体，RNA 为白色粉末状固体，均溶于水，不溶于一般的有机溶剂，在 70%乙醇中形成沉淀， 具有很强的旋光性， DNA 粘度较大，RNA粘度小得多两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，因而核酸具有两性性质。DNA 的等电点为4 至 4.5，RNA 的等电点 2 至 2.5（RNA 存在核苷酸内的分子内氢键，促进电离）紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm 左右的紫外线核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成，后者可采用DNA 水解酶或 RNA 水
26、解酶，可以有选择性地切断磷酸二酯键（限制性核酸内切酶）或者没有选择性地切断核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂，变成单链结构。DNA 的热变性过程是突变的，在很窄的温度区间内完成，其熔解温度满足2.44(Tm69.3)=100(G+C) ；RNA 由于只有局部的双螺旋区，所以变性行为引起的性质变化不明显核酸的复性：在适当条件下，变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构，DNA的生物活性只能得到部分恢复，且出现减色效应，将热变性的DNA 骤然冷却时， DNA 不可能复性，缓慢冷却可以复性，分子量越大复性越困难，浓度越大，复性越困难精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结
27、 - - - - - - -第 5 页，共 14 页学习必备欢迎下载核酸的分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA 互补链能够形成双链或者DNA单链和 RNA 单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式 -亚胺式的互变异构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称，俗称碳水化合物2. 问答题（1）简述糖的功能及分类？并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质，是细胞的结构组分，具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用。糖的分类：根据大小分为单糖（大约20 种） 、寡糖（ 2-1
28、0 种） 、多糖和糖缀合物。单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖（醛糖如甘油醛， 酮糖如二羟丙酮） 、丁糖（醛糖如赤藓糖，酮糖如赤藓酮糖） 、戊糖（醛糖如核糖，酮糖如核酮糖）、己糖（醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖）、庚糖（景天酮糖） 。寡糖按照所含糖基多少分为二糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖） 、三糖（棉籽糖）六糖。多糖分为均多糖（淀粉、糖原、甲壳素、纤维素）和杂多糖（半纤维素、粘多糖）。糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类（2）说明麦芽糖（组成淀粉的基本单位）、纤维二糖（组成纤维素的基本单位）所含单糖的种类、糖苷键的类型。一分子麦芽糖中含有两分子-葡萄糖 （1-C 和 4-C 上的羟基均在环平
29、面下方） ，糖苷键为 1-4 糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子-葡萄糖（ 1-C 和 4-C 上的羟基均在环平面上方） ，糖苷键为1-4 糖苷键（3）列举出四种多糖的名称均多糖（由一种单糖聚合而成）：淀粉（有直链淀粉和支链淀粉两种，后者存在1-6 糖苷键，两者均是植物细胞的能源储存形式）、糖原（动物及细菌的储能物质，贮存于动物的肝脏和肌肉中，结构于支链淀粉类似，遇碘显红紫色）、纤维素 葡萄糖 （1-4）糖苷键连接而成的无分支的同多糖，形成植物细胞细胞壁、甲壳素 2-N- 乙酰 -D- 氨基葡萄糖 （1-4）糖苷，基本单位为-葡萄糖的 2-C 上经过氨基修饰后的产物 杂多糖（由几种不同的单糖聚
30、合而成）：半纤维素（存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称）、粘多糖（糖胺聚糖。是含氨基己糖的杂多糖的总称，表现为一定的粘性和酸性，如透明质酸和肝素） 、药物多糖（中药的有效成分）、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类，分为简单脂（不与脂肪酸结合的脂，如固醇类、萜类、前列腺素）和结合脂（与脂肪酸结合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白）2. 问答题（1）简述脂的功能。脂是生物细胞重要的储能物质，因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点位于体表的脂类具有机械性的保护作用脂类（磷
31、脂酰甘油酯）是组成细胞膜的主要成分简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质（2）简述生物膜的流动镶嵌模型？生物膜分为细胞膜和细胞器膜，其共同特点是单层的生物膜（细胞膜）是流动的磷脂双分子层构成的连续体，蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中。脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性，方便蛋白质的运动，也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关。蛋白质是选择性透过的运输通道，同时也是细胞间信息传递、识别的受体。细胞器膜的结构与细胞膜类似，但由于功能的分化而多为双层膜，内层膜出现扩大现象，成为新陈代谢的部位。第 6 章 酶1. 名词解释（1）酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂（2）单酶（单
32、纯蛋白酶） ：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶（3）全酶（结合蛋白酶） ：含酶蛋白（脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性）和非蛋白小分子物质（传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质）的酶。酶蛋白与辅助因子单独存在时，没有催化活力，两部分结合称为全酶（4）辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子，如辅酶I 和辅酶 II （5）辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉 辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同（6）
33、单体酶： 一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类（胰凝乳蛋白酶，3 肽链，以二硫键连接） ，一般催化水解反应（7）寡聚酶：寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 14 页学习必备欢迎下载基之间以次级键结合，彼此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用（8）多酶体系（多酶复合物） ：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控（9）酶的专一性：一种酶只能作
34、用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性包括键专一性（只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求）、基团专一性（除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求）和绝对专一性（对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物）两类。立体异构专一性（超专一）指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用（10）诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象的改变，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能与酶结
35、合，进行酶催化下的化学反应（11）中间产物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物（ES） ，然后生成产物（P） ，并释放酶，即E+S? ESE+P （12）酶的活性部位：酶分子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体（即在一级结构上相距很远，但在空间结构上很近），通常处于分子表面的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性（13）必需基团：必需基团指参与构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的
36、必需基团，也包括活性中心之外的必需基团（14）酶促反应动力学：指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者体现酶的活力，后者体现影响酶的活力的因素。（15）抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。（16） 核酶：指具有催化活性的RNA，按照作用底物分类，分为催化分子内反应的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子间反应的核酶。所以说 RNA 是一种既能携带遗传
37、信息，又具有生物催化功能的生物分子（17）同工酶：指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶，这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同2. 问答题（1）酶作为催化剂有哪些特点？酶作为催化剂的特点：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调节、控制，有些酶需要辅助因子，反应条件温和酶和一般催化剂的共性：只能催化热力学上允许进行的反应，自身不参与反应，不能改变平衡常数（2）阐述酶的化学本质绝大多数酶的化学本质是蛋白质（只有有催化作用的蛋白质才成为酶），少数为 RNA。单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小分子物质，
38、其蛋白质和辅助因子单独存在时没有催化作用。辅助因子可以是小分子有机化合物或金属离子，分为辅酶和辅基两类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶（3）酶的专一性有哪几类？如何解释酶的专一性？酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性包括相对专一性和绝对专一性。相对专一性包括键专一性（只作用于一定的键，不对基团有要求） 和基团专一性 （不但对键有要求，也对基团有要求）；绝对专一性指酶只作用于一种底物，对其化学结构要求非常严格。立体异构
39、专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对映体则没有作用（4）辅基和辅酶有何不同？在酶催化反应中它们起什么作用？辅酶与酶蛋白结合较松，容易脱离酶蛋白，可用透析法除去小分子有机物。辅基与酶蛋白结合较紧，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能分开酶蛋白和辅基。辅酶和辅基在酶促反应中起传递氢、电子、基团的作用，决定反应的类型和性质（5）根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名？根据国际酶学委员会的规定，按酶促反应的类型，将酶分为 6 大类：氧化还原酶 （编号 1） 、转移酶（编号2） 、水解酶（编号3） 、裂合酶（编号4） 、异构酶（编号5） 、合成酶（编号 6）
40、根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分成若干个亚类，每个亚类按正整数顺序编号每个亚类仍可分为亚亚类，按照正整数顺序编号按照酶在亚亚类中的排号确定第四个数字每个酶的分类编号由四个数字组成，中间用“.”隔开，并在编号之前冠以 E.C. 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 14 页学习必备欢迎下载（6）根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？每一大类催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：a.葡糖磷酸异构酶b.蛋白酶 c.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶琥珀酸脱氢酶e.淀粉酶 f.谷丙转氨酶g.多酚氧化酶h
41、.胆碱转乙酰酶i.醇脱氢酶 j.草酰乙酸脱羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶大类编号名称催化的反应包含编号1 氧化还原酶类A-2H+B （辅酶）A+B-2H B-2H+O2BO+H2O d. g. i. 2 转移酶类A-X+BA+B-X c. f. h. 3 水解酶类A-B+ H2OAOH+BH b. e. l. 4 裂合酶类A-BA+B j. 5 异构酶类AB a. 6 合成酶类A+B+A TPA-B+ADP （需能合成）k. （7）试述酶催化的作用机理酶是催化剂，因此遵循一般催化剂的规律，即能加速化学反应速率，具有微量高效性；只能加速热力学上可能的反应；只能缩短平衡达到的时间，不改变平衡点
42、；对正反应和逆反应有同等的催化作用酶加速反应的本质降低活化能：反应体系中活化分子越多，化学反应速率越快。酶通过降低活化能，间接增加活化分子数，使得化学反应加速酶的催化方式过渡态理论：在酶促反应中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之后分解成为产物和酶，反应中间产物具有比E+S 更低的能量，因此活化能降低，反应加速（8）阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）底物和酶的临近效应和定向效应：临近效应是指底物与酶结合性成中间复合物以后，使底物之间和底物间、酶的催化基团与底物之间集合于同一分子而使有效浓度得以极大提高，使分子间的反应变成了近似分子内的反应，使反应速率大大增加促进底物
43、过渡态形成的非共价作用：酶的的活性中心的某些基团或离子可以使反应底物分子内中的某些基团的电子云密度增加或降低，产生“电子张力”，使敏感的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，形成相互契合的酶-底物复合物，降低了反应活化能，使反应易于发生诱导契合学说：酶分子具有一定的柔韧性，其作用的专一性不仅取决于酶和底物的正确结合，也取决于酶的催化基团有正确的空间取位。当底物与酶的结合部位结合时，产生相互诱导，使得酶的构象发生变化，酶与底物完全契合，反应发生酶促反应的机理：酶促反应有酸碱催化、共价催化和金属离子催化三种机理。酸碱催化过程中，酶瞬间向反应物提供质子或者接受质子以稳定过渡态、加速
44、反应。共价催化中，亲核或亲电子催化剂能放出电子或吸收电子并作用底物形成正电荷中心或负电荷中心，形成不稳定的共价中间络合物（9）阐述酶活性部位的组成与特点酶的活性中心由结合部位和催化部位组成，结合部位负责与底物的结合，决定酶的专一性，催化部位负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化性质。活性部位的共同特点：活性部位只占酶分子总体积相当小的一部分酶的活性部位具有三维实体，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上可能很接近底物和酶的活性部位有诱导契合作用酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内底物通过次级键较弱的力结合到酶上酶的活性部位具有柔韧性和可运动性，酶变性过程中，活性部位最先被破坏（10）
45、影响酶催化反应速度的因素有哪些？这些因素如何影响酶促反应速度？第一，抑制剂的影响作用。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的物质。抑制剂的影响作用可分为失活作用和变性作用，失活作用指使酶蛋白变性而引起活性丧失的作用；抑制作用指使酶的必需基团的化学性质改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失，分为可逆抑制作用（包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用）和不可逆抑制作用，两者可以用能否使用透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶复性区别，可逆抑制可以用物理方法除去抑制剂，不可逆抑制不能物理方法除去抑制剂。第二，温度对酶作用的影响。每种酶有自身的酶反应最
46、适温度，温度的影响具有两面性，即反应速率随着温度升高而加快，但酶的蛋白质结构在高温下出现热变性现象。第三， pH 对酶作用的影响。酶的活力受pH 的影响，在一定pH 下，酶表现出最大活力，高于或低于该pH，酶的活性均受到影响。过酸或过碱的环境使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失；当pH 改变不是很剧烈时，酶的活性受到影响，但未变性；pH 影响维持酶空间结构的有关基团的解离第四，激活剂的影响。激活剂能够提高酶活性，大部分是无机离子或简单的有机物第五，酶浓度的影响。在底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素，酶促反应的反应速率与
47、酶的浓度成正比（11）试写出米氏方程并加以讨论精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页，共 14 页学习必备欢迎下载米氏方程：max0SKSVVm，双倒数形式：maxmax01)1(1VSVKVm，抑制作用讨论如下表：种类米氏方程双倒数形式VmaxKm斜率无抑制maxmax01)1(1VSVKVm纵截距1maxV横截距1mKmaxVKm竞争性抑制maxmax01)1(1VSVKVm不变增加增大非竞争性抑制maxmax0)1(1VSVKVm减小不变增大反竞争性抑制maxmax0)1(1VSVKVm减小减小不变（12）试讨论米氏常数的定义
48、及其意义米氏常数132kkkKm，其中 k1、k2、k3分别为酶与底物生成复合物的平衡常数，复合物分解为酶与底物的平衡常数和复合物转化为酶与产物的平衡常数。米氏常数是酶的特征物理常数，只与酶的性质与底物种类有关，而与酶浓度无关，可以鉴定酶。通过米氏常数的大小可以判断酶与底物亲和力的大小，米氏常数越大，亲和力越小，米氏常数越小，亲和力越大。同时当反应速率为最大速率的一半时，米氏常数为此时的底物浓度（13）当一酶促反应进行的速率为Vmax的 80%时， Km和S之间有何关系？将 V0=0.8Vmax带入米氏方程，有8 . 0maxmaxSKSVVm，即8. 0SKSm，S=4Km（14）如何区别竞
49、争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂？并分别简述它们的动力学特点竞争性抑制：抑制剂（I）与底物（ S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合，抑制剂的结构与底物类似，抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，抑制作用可以通过增加底物浓度解除。其动力学特点是Vmax不变，但达到Vmax时所需的底物浓度增大， Km变大并随 I 的增加而增加，双倒数作图直线交于纵轴。非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能分解为产物，酶活性降低，抑制剂结构与底物没有共同之处，抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，抑制作用不能通过增加底物浓度解除。动力学特点：Vmax减小
50、，Km不变，双倒数作图交于横轴。反竞争性抑制：抑制剂与ES 复合物结合，形成EIS，不能与酶直接结合，但三元复合物不能转换为产物，从而抑制酶的活性。动力学特点：Vmax减小 Km减小双倒数作图呈一组平行线（15）如何利用双倒数法求Vmax和 Km的值？取米氏方程的双倒数形式，将S的倒数和不同浓度下的速率表在直角坐标纸上，得到直线，则两常数为纵截距1maxV，横截距1mK（16）由酶反应SP 测得数据如下：S/molL-1v/（nmolL-1min-1）1/S 1/ v6.2510-615.0 1.61050.06667 7.510-556.25 1.331040.01778 1.0010-46