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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流一、二、三、四、 生物化学思考题.精品文档.五、 蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点u 等电点时，蛋白质颗粒在溶液中溶解度最小，容易沉淀析出；黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。 蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。 稳定蛋白质空间结构的作用力 1 共价键: 肽键，二硫键。维持一级结构 2 次级键: 氢键，疏水键，盐键，范德华力等。维持空间（高级）结构。 氢键（范德华力）:分子间的吸引力疏水键(多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水自相粘附在一起，形
2、成孔穴，对维持蛋白质的三级结构起着重要的作用)；盐键:由蛋白质中正负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而成的作用力。 蛋白质一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。（AA种类，连接方式和排列顺序）l 一级结构中的键：l 肽键CONH 连接肽链内的键。l 二硫键SS （由两个半胱氨酸的-SH组成）连接肽链内或肽链间的主要桥梁。 (二硫键数目多愈，蛋白质结构愈稳定) 二级:指多肽主链有一定周期性的，由氢健维持的局部结构 超二级结构:是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形式有规律的，在空间上能辨认的二级结构组合体超二级结构在结构层次上高于二级
3、结构，但没有聚集成具有功能的结构域 结构域: 多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构，在空间上处彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构 三级结构:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等层次的基础上，组装需而成的完整的结构单元称为三级结构。是指多肽链上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。 蛋白质的四级结构:许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而成特定的构象。蛋白质四级结构是指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 电泳:带电的颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动，利用这一性质分离带电
4、荷分子的实验技术称为电泳 蛋白质分子病 别构效应 蛋白质变性作用:天然蛋白质受物理因素或化学因素影响，其分子内原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质的一级结构的破坏，这种现象称为变性作用。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。 特点：生物功能的丧失，及各种理化性质改变。如溶解度降低，易形成沉淀析出。结晶能力丧失；分子形状改变；生化性质改变，即肽链松散，反应基团增加，从而易被蛋白水解酶消化等等 蛋白质的胶体性质：-布朗运动，丁道尔现象，电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。 肽一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物称之肽 肽键：
5、所形成的键称为肽键或酰胺键（CONH） 主链与殘基： N-端：把肽链末端有-氨基的写在左边，称N-端或氨基末端。用“H”表示。 C-端:把肽链末端有-羧基末端的写在右边，称C-端或羧基末端，用“OH“表示 AA殘基 二硫键SS （由两个半胱氨酸的-SH组成）连接肽链内或肽链间的主要桥梁。 (二硫键数目多愈，蛋白质结构愈稳定) 分子病：指某种蛋白质分子的氨基酸排列异常导致的遗传病。例；镰刀型贫血病。 别构现象: 某些蛋白质表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，此现象称之二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸
6、性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（
7、3）-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）-脂蛋白pI 5.8环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；-脂蛋白pI 5.8环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？区别变性沉淀概念天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的
8、电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象本质分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷其它表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。分类：可逆的沉淀不可逆沉淀蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于
9、维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性二、核酸一、名词解释u 核酸的一级结构：各核苷酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。核苷酸是构成核酸的基本单位。u 二级结构：u 基因和基因组的概念l 转录：生物体可用碱基配对的方式合成与DNA核苷酸序列相应 l RNA (mRNA、rRNA 、tRNA 及其他类型的RNA)。l 翻译：由mRNA指导合成蛋白质的过程。l 信使RNA(mRNA)：从DNA上转录遗传信息并指导蛋白质合成。 l 核糖体RNA(rRNA)：核糖体中所含的RNAl 转移RNA(tRNS)：将氨基酸转运到核糖体特定部位合成蛋白
10、质。l 基因：遗传学上DNA分子中最小的功能单位。l 结构基因：为RNA或蛋白质编码的基因。l 调节基因：DNA中只有调节功能，而并不转录生成RNA的片断。l 基 因 组：某物种所含的全套遗传物质称该生物体的基因组。u 核酸的增色效应：将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加3040%，这种现象称为增色效应。这是双螺旋结构中，碱基有规律的紧密堆积降低了其对紫外光的吸收。u 减色效应：变性的核酸复性后，紫外光吸收降低。u 双链核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破环，形成单链无规则线团状态的过程。u 复性：变性核酸的互补链在适当情况下重新缔合成双螺旋的过程。变性核酸复性时需缓慢冷却，故又称退火。
11、u 熔解温度Tm ：将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称为熔解温度（Tm）。 二、简述题1、为什么DNA不易被碱水解，而RNA易被碱水解？答：RNA易被碱水解的原因是RNA的核糖上有2-OH基，在碱作用下形成2,3-环磷酸酯，继续水解产生2-核苷酸和3-核苷酸。而DNA的脱氧核糖上无2-OH基，不能形成碱水解的中间产物，故DNA不易被碱水解。2、了解真核生物基因组和原核生物基因组的特点?序号真核生物原核生物1DNA含量高，碱基对总数可达10 11，且与组蛋白稳定结合形成染色体，具有多个复制起点DNA含量低，不含组蛋白，称为类核体，只有一个复制起点2有多个呈线形的染色体只有一条环形染色体
12、3DNA中含有大量重复序列无重复序列4蛋白质编码的大多数基因都含有内含子(有断裂基因)不含内含子5RNA是细胞核内合成的，它必须运输穿过核膜到细胞质才能翻译不存在6不存在操纵子功能上密切相关的基因相互靠近，形成一个转录单位，称操纵子由相同种类的核苷酸构成的的双螺旋结构，均是遗传信息的载体，均含多个基因3、如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么?答：RNA的功能主要有: 控制蛋白质合成； 作用于RNA转录后加工与修饰； 参与细胞功能的调节； 生物催化与其他细胞持家功能；遗传信息的加工；可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发
13、挥作用。3、核苷酸的生物功能； 核苷一磷酸可生成NDP、NTP，合成DNA、RNA直接原料 如核苷三磷酸在能量代谢中的重要作用: ATP; UTP;CTP; GTP. 如腺苷酸是某些辅酶的结构成分,NAD、NADP、FAD等； 哺乳动物中的3，5-环腺苷酸cAMP是一些激素发挥作用的媒介物，称为激素的“第二信使”。 一些核苷多磷酸和寡核苷多磷酸类对代谢有重要的调控作用。4、核酸中核苷酸的连接键；答：3，5磷酸二酯键5、真核生物和原核生物核糖体的分子量；答：原核生物核糖体分子量为70S，大亚基50S，小亚基30S；真核生物核糖体的分子量为80S，大亚基为60S，小亚基40S。6、核酸结构的稳定因
14、素；答：碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子7、DNA变性后理化性质有何变化?答：DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能引起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有： 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失； 天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后，黏度显著降低；变性后的DNA浮力密度大大增加，故沉降系数S增加； DNA变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓增色效应。三 酶1、作为生物催化剂，酶最主要的特点是什么？答：
15、具有很高的催化效率以及高度专一性。2、什么是诱导契合学说？该学说如何解释酶的专一性答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提，酶只能与互补的化合物契合，排斥那些形状、大小等不适合的化合物，故酶对底物具有严格的选择性（高度专一性）。3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。答：酶的活性部位（活性中心）是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。 酶的结合部位，是指酶分子中与结合底物有
16、关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位，即每一结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性。 酶的催化部位，是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶的活性部位共同特点： 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。 酶的活性位具有三维立体结构；在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。 酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等， 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶分子更具有柔性或称可动运动性，它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用
17、下发生构象的变化。 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来，从而给底物分子即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。4、酶具有高效催化效率的分子机理是什么？答：酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。5、利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，同时，酶中
18、某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。6、酶与底物中间复合物学说答：酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时，酶（E）首先和底物（S）结合生成中间复合物（ES），中间复合物继续反应以生成产物（P），并释放出游离的酶。E+S ES P+E7、当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时，往往观察到酶被激活的现象，请解释这种现象产生的原因。答：在有少量竞争性抑制剂存在时，抑制剂与别构酶（通常
19、为寡聚酶）的部分活性部位结合，引起酶构象变化，此作用等同于底物的正协同同促效应，从而使酶的整体活性提高。8、酶原激活的机制是什么？该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理？答：酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下，无催化功能的酶原在特定肽键处断裂，一级结构发生变化，从而导致其高级结构变化，形成活性部位，具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆的过程。在酶原激活的机制中，因为高级结构的改变是由于一级结构的改变造成的，因此这说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生，这是“蛋白质一级结构决定高级结构”原理的体现。四维生素1什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。答：
20、定义：参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等水溶性维生素主要包括维生素B族（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和维生素C。 2为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素C必须经常补充？答：维生素D是脂溶性的维生素，可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的，不能贮存，所以必须经常补充。3维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不缺乏维生素A？答：维生素A可在人体内由植物性食物中的b胡萝卜素转化而成。4、说出VB1、VB2、泛酸、VB6、VPP、叶酸、VB12及
21、VC等维生素的别名？辅酶形式及缺乏病；说明VA、VD、VE、VK等脂溶性维生素的缺乏病。答：维生素存在于主要功能缺乏病A别名：视黄醇，抗干眼病维生素肝。只存在于动物性食物中，鱼肝油中较多。: 1、 合成视紫红质；2、与人体上皮细胞的正常形成和功能有关 ；3、提高机体免疫功能。4、促进生长发育夜盲病；因上皮组织干燥、增生和角质化，导致干眼病、皮肤干燥、毛发脱落等。D 抗佝偻病维生素；以D2和D3为代表 从肝，奶，蛋黄摄取不足需要补充：胆固醇7-脱氢胆固醇（日光紫外光维生素D3植物性食物中的麦角固醇 - （紫外线） - VD3 促进小肠黏膜细胞对钙及磷的吸收，促进肾小管对钙磷的重吸收，促进钙盐的更
22、新和新骨的生成。佝偻病，软骨病E 生育酚植物油，豆类，蔬菜等1、VE+自由基生育酚自由基（与自由基结合） 生育醌（与葡糖醛结合） 随粪便排出； 2、其他：保护生物膜功能、促进血红素合成、影响动物免疫功能与生殖功能、保护肝等生殖器官受损而不育，或肌营养不良、心肌受损、贫血等症状。K 别名：凝血维生素。四种。 K1存在于肝与绿色植物，肠道细菌合成K2，人工合成K3、K4。 维持凝血因子、 、凝血因子正常水平凝血时间延长。VB1与羧化辅酶 别名：硫胺素、抗脚气病维生素 种子外皮和胚芽辅酶形式： VB1 + ATP AMP +TPP（焦磷酸硫胺素） 辅酶功能： TPP催化丙酮酸或-酮戊二酸氧化脱羧反应
23、的辅酶（羧化辅酶）VB1能抑制胆碱酯酶的活性，使神经传导所需的乙酰胆碱不被除数坏,保持神经的正常传导脚气病。VB1缺少胃肠蠕动缓慢，消化液分泌减少食欲 不振，消化不良等B2和黄素辅酶别名：核黄素。(含核糖醇基的黄色物青菜，肝，蛋黄等。 辅酶； FMN（黄素单核苷酸）;FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）（含核苷的辅酶） FMN，FAD是多种氧化还原酶的辅基， 作为氢的载体而 参与生物氧化口角炎 泛酸和辅酶A 别名：遍多酸 动植物细胞中均有，肠道细菌亦可合成辅酶：辅酶A，HSCoA，CoASH （含核苷的辅酶）作为酰基的载体无B6和磷酸吡哆醛别名：吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺肝， 肠道细菌可合成VB6辅酶形式
24、：磷酸吡哆醛PLP 磷酸吡哆胺PMP。它们是维生素B6在生物体内的活性形式 参与氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶 作为辅酶参与酯类代谢，可防治动脉粥样硬化 作为糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解成1磷酸葡萄糖的过程无物体内的海性形式样 生物素与羧化辅酶动植物组织。肠道细菌可合成催化羧基转移反应以及催化依赖ATP的羧 化反应的酶的辅酶羧化酶-Lys-氨基 + HOOC -生物素 生物胞素（生物素赖氨酸复合物）催化羧基转移反应以及催化依赖ATP的羧 化反应的酶的辅酶无叶酸和叶酸辅酶青菜，肝辅酶：THFA。FH4。（5，6，7，8-四氢叶酸）（叶酸+4H） 是转一碳基团酶系的辅酶（如甲基、亚
25、甲基、甲酰基等） 如丝氨酸、嘌 呤环、胸苷酸、甲硫氨酸的合成。缺乏叶酸，血红细胞的发育和成熟受影响，造成巨红细胞性贫血症。（叶酸参与嘌呤，嘧啶的合成，同时也影响到蛋白质的合成，故叶酸对正常红细胞的形成有促进作用）肠道细菌可合成叶酸，故一般不易发生缺乏病维生素B12和B12辅酶别名：钴胺素（分子中含有金属元素钴） 肝，人类肠道细菌可合成。辅酶：1）5-脱氧腺苷钴胺素，作为变位酶的辅酶。又称B12辅酶。2）甲基钴胺素，作为辅酶参与转甲基作用。缺乏病：恶性贫血维生素C 别名：抗坏血酸，抗坏血病维生素水果，蔬菜。青椒、芭乐、猕猴桃、大枣1） 氧化还原作用（-OH）。VC脱氢VC易被水解失活，需常补充
26、2）作为胶原脯氨酸羟化酶的辅酶、胶原赖氨酸羟化酶的辅因子，促进胶原蛋白的合成。3）其他功能。VC增加机体对铁元素的吸收、防止贫血、提高机体免疫力等坏血病（胶原蛋白合成障碍），是由于人体缺乏维生素C所引起的疾病。长期摄入不足或腹泻、呕吐等情况，都可造成缺乏维生素C，使胶原蛋白不能正常合成导致细胞联结障碍，使毛细血管的脆性增加，从而引起皮、粘膜下出血，医学上称为坏血病。l 人类肠道细菌可合成的维生素？泛酸，维生素B6，叶酸，VB12，VK，生物素l 含核苷的辅酶形式？ 黄素 腺嘌呤二核苷酸（FAD）；辅酶A; 尼克酰胺 腺嘌 呤二核苷酸（NAD）； 尼克酰胺 腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）； 5-
27、脱氧腺苷 钴胺素（B12辅酶） ；5在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？答： NAD+、NADP+、FMN、FAD等。6尝试了解与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。答：视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种：一种是圆锥形的视锥细胞，一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线，而视杆细胞感受弱光的则刺激，使人在光线较暗的情况下也能看清物体。在视杆细胞中，11顺视黄醛与视蛋白组成视紫红质。当杆状细胞感光时，视紫红质中的11顺视黄醛在光的作用下转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄醛分子构型的改变可导致视蛋白分子构型发生变化，最终诱导杆状细胞产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄醛通过特定的途径可
28、重新成为11顺视黄醛，与视蛋白组合成为视紫红质，但是在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗，因此需要经常补充维生素A。当食物中缺乏维生素A时，必然引起11顺视黄醛的补充不足，视紫红质合成量减少，导致视杆细胞对弱光敏感度下降，暗适应时间延长，出现夜盲症状。7试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？答：脚气病是一种由于体内维生素B1不足所引起的以多发性周围神经炎为主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转化成硫胺素焦磷酸，后者作为辅酶参与糖代谢中丙酮酸、a酮戊二酸的氧化脱羧作用，所以，缺乏维生素B1时，糖代谢受阻，一方面导致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生
29、的a酮酸、乳酸等在血、尿和组织中堆积，从而引起多发性神经炎等症状。维生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90%存在于该部分，而粗粮由于加工时保留了部分谷物外皮，因此维生素B1含量充足，常吃粗粮的人不容易缺乏维生素B1，因此不易得脚气病。8试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。 答：坏血病是一种人体在缺乏维生素C的情况下所产生的疾病。 维生素C参与体内多种羟化反应，是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子，可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时，胶原蛋白合成产生障碍，胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全，通透性和脆性增加，结缔组织形成不良，导致皮下
30、、骨膜下、肌肉和关节腔内出血，这些均为坏血病的主要症状。9完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？答： 蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。10多选题：（1）下列哪一个辅酶不是来自维生素。 （ A ） ACoQ BFAD CNAD+ DPLP ETpp（2）具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ B ）。 A维生素C B维生素E C维生素A D维生素B1 E维生素D（3）下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是正确的。 （ B ）A. 脂溶性维生素包括维生素A、维生素C、维生素D
31、和维生素EB. 维生素B1的辅酶形式为硫胺素焦磷酸C. 催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是FMN与FADD. 维生素C又名抗坏血酸，是一种强的还原剂（4）下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是错误的 （ A、D ）A. 维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关B. 辅酶I是维生素PP的辅酶形式C. FMN与FAD是氧化还原酶的辅基D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶（5）转氨酶的辅酶含有下列哪种维生素?（ D ）A维生素Bl； B维生素B2； C维生素PP； D维生素B6； E维生素Bl2（6）四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体?（ B ） ACHO BCO2 CCH=； DCH3； E
32、CH=NH； 五生物氧化一、名词解释生物氧化：有机物质在生物体内的氧化。（呼吸作用、细胞呼吸）例；淀粉 葡萄糖 丙酮酸 CO2 + H2O + 能量 生物氧化有脱氢、脱电子、加氧等类型 呼吸链：谢物上的氢原子被脱氢酶激活后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称之。具有线粒体的生物中，典型呼吸链有 NADH 呼吸链 FADH2呼吸链（即琥珀酸呼吸链） 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化 氧化产生能量部分维持体温，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中。例：ATP的生成: ADP + Pi + 能量 ATP ; AMP + PPi + 能量 ATP
33、底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸作用。即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP电子传递体系磷酸化（体内95%ATP的生成方式）： 当电子从NADH或FADH2呼吸链传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP的过程称为电子传递体系磷酸化。二、简述题1、说明组成NADH和FADH呼吸链中的组分及其作用；答：烟酰胺脱氢酶类的作用：催化代谢物脱氢，其辅酶NAD的作用为传氢体；黄素氧化酶类的作用：催化代谢物脱氢，其辅基FMN(FAD)的作用为传氢体； 辅酶Q是传氢体；铁硫蛋白类是传电子体；细胞色素类的作用是传电子。2、NADH呼吸链能生成多少
34、ATP？FADH呼吸链能生成多少ATP；答：NADH呼吸链能生成2.5个ATP，FADH呼吸链则生成1.5个ATP。3、生物氧化的特点；答：生物氧化是在37，近于中性水溶 液环境中进行的，是在一系列酶的催化作用逐步进行的。生物氧化的能量是逐步释放的，并以ATP形式捕获能量。 生物氧化中的CO2是的生成是有机酸脱羧生成的，由于脱位置不同，又有脱羧和脱羧之分生物氧化中的水的生成是代谢物脱下的氢经过一系列传递体与氧结合而生成的。生物氧化有严格的细胞定位，在真核生物细胞内，生物氧化都在线粒体内进行，在不含线粒体的原核细胞内，生物氧化在细胞膜上进行。4、在呼吸链传递电子的系列氧化还原反应中，请指出下列反
35、应中哪些是电子供体，哪些是电子受体，哪些是氧化剂，哪些是还原剂（E-FMN为NADH脱氢酶复合物含铁硫蛋白，辅基为FMN）？（1）NADH+H+E-FMNNAD+E-FMNH2（2）E-FMNH2+2Fe3+E-FMN+2Fe2+2H+(3) 2Fe2+2H+Q2Fe3+QH2答：在氧化还原反应中,如果反应物失去电子,则该物质称为还原剂；如果反应物得到电子, 则该反应物称为氧化剂。所以得出如下结论：反应电子供体 电子受体 还原剂 氧化剂（1）（2）（3）NADH E-FMN NADH E-FMNE-FMNH2 Fe3+ E-FMNH2 Fe3+ Fe2+ Q Fe2+ Q5、鱼藤酮是一种的极强
36、的杀虫剂，它可以阻断电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递。（1）为什么昆虫吃了鱼藤酮会死去?（2）鱼藤酮对人和动物是否有潜在的威胁?答：电子由NADH或FADH2经电子传递呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称电子传递体系磷酸化。体内95%的ATP是经电子传递体系磷酸化途径产生的。(1) 鱼藤酮阻断了电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递，还原辅酶不能再氧化, 氧化放能被破坏，昆虫将不能从食物中获得足够的维持生命活动需要的ATP。(2)所有需氧生物电子传递系统十分相似，都包含有FMN和CoQ这种共同的环节，因此鱼藤酮对人体和所有的动物都有潜在的毒性
37、。6、 2, 4二硝基苯酚(DNP)是一种对人体毒性很大的物质。它会显著地加速代谢速率，使体温上升、出汗过多，严重时可导致虚脱和死亡。20世纪40年代曾试图用DNP作为减肥药物。(1)为什么DNP的消耗会使体温上升,出汗过多?(2)DNP作为减肥药物的设想为何不能实现?答：(1)因DNP是解偶联剂,电子传递释放的自由能不能以ATP的形式捕获而是以热的形式散失,从而使体温升高，大量出汗。(2)因DNP可促进细胞代谢速率而增加能量的消耗起到减轻体重的作用,但是DNP有明显的副作用，使其不能作为减肥药物。六糖代谢一、名词1无氧分解（EMP）：再无氧的情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP
38、生成的一系列反应。2.有氧分解：在有氧条件下葡萄糖（糖原）最后经三羧酸循环彻底氧化为水和CO2第一阶段：葡萄糖至丙酮酸（糖酵酵解过程），在细胞质基质，无氧2ATP 有氧8ATP；第二阶段：丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙醛辅酶A（线粒体基质；第三阶段：乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成CO2和水。在线粒体内膜，也就是我们通常说的有氧呼吸。3.糖原的合成：是指葡萄糖合成糖原的过程，其限速酶是糖原合酶。从葡萄糖合成糖原是一个耗能过程。4.糖原异生：指非糖原物质(丙酮酸、乳酸、甘油、某些氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。机体内只有肝、肾能通过糖异生补充血糖。糖异生途径基本是糖酵解的逆反应过程。糖酵解途径中
39、大多数反应是可逆的，但由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，必须通过其他的酶催化，才能越过这三个不可逆反应进行糖异生。反应途径的关键酶：丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸，反应由两步反应组成，分别由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化。乳酸、丙氨酸及三羧酸循环的中间产物在进行糖异生时都需要通过这条通路。1，6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，此反应由果糖二磷酸酶催化，从而越过了糖酵解中由磷酸果糖激酶催化的第二个不可逆反应。6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，此反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化，从而越过了糖酵解中由己糖激酶（葡萄糖激酶）催化的第一个不可逆反应。由此可见，参与糖异生反应的关键酶
40、有丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶。糖异生作用最重要的生理意义：是在空腹或饥饿情况下保持血糖浓度的相对恒定。因此，在空腹或饥饿情况下，糖异生作用对保障大脑等重要组织器官的能量供应具有重要意义。糖异生作用也有利于乳酸的利用。 糖异生作用对于防止酸中毒，调节机体酸碱平衡有重要作用。长期禁食后，肾的糖异生作用增强，可能是由于饥饿导致代谢性酸中毒造成的。二、简述1、比较无氧分解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的场所、ATP生成数。答：（一）糖酵解途径（EMP）场所：细胞液、胞浆 EMP：在无氧情况下，葡萄糖（糖原）经酵解成乳酸 EMP的中间产物都是磷酸化合物的生物意义
41、？P232EMP的中间产物都是磷酸化合物，磷酰基在这些化合物中，提供了一负电荷，其意义在于基团的极性，可阻止中间产物透过细胞膜，从而维持糖在细胞内的高浓度（高极性分子一般不易通过细胞膜），使酵解反应全部在胞液中进行，此外，磷酰基的提供， 对贮存积聚糖酵解的能量也起着重要作用。 （二）、柠檬酸循环：也称为三羧酸循环，（Tricarboxylic acid cycle）发生在线粒体基质。 CoA+2H2O+3NAD+FAD+GDP+Pi2CO2+3NADH+3H+FADH2+CoA-SH+GTP(总反应式)主要事件顺序为：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA（2）柠檬酸先失
42、去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（4） a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+小结：一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H
43、2O，3个NADH+H+，1FADH2。此外，还生成一分子ATP。特点：（1）各种生物的细胞呼吸中都存在，是生物在代谢上的一个共性，生物进化的一个证据 （2）高效性(三)、磷酸戊糖途径（HMP），也称为磷酸戊糖旁路（对应于双磷酸已糖降解途径）场所：胞浆 6（葡糖-6-磷酸）+6O25（葡糖-6-磷酸）+6CO2+5H2O+H3PO4是一种葡萄糖代谢途径,基本过程:氧化阶段与非氧化阶段 接脱氢和脱羧，不必经过EMP和三羧酸循环;脱氢酶的辅酶是NADP+非NAD+。 所有的中间产物均为磷酸酯。过程的调控是通过底物和产物浓度的变化实现的.任务 ：1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参
44、与呼吸链) ；2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备；3 分解戊糖 （四）、氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）发生在线粒体内，是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。即ATP生成方式有两种。一种是代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物，促使ADP变成ATP。这称为底物水平磷酸化。如3-磷酸甘油醛氧化生成1，3-二磷酸甘油酸，再降解为3-磷酸甘油酸。另一种是在呼吸链电子传递过程中偶联ATP的生成。生物体内95%的ATP来自这种方式。糖酵解的产物丙酮酸可以在丙酮酸脱氢酶复合物的作用下
45、生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环。糖酵解和三羧酸循环的中产物可以进入磷酸戊糖途径。糖酵解、磷酸戊糖途径、三羧酸循环产生的NADH（NADPH)通过与氧化磷酸化相偶联，产生大量的ATP，供有机体利用。2、比较三羧酸循环和磷酸戊糖途径的生物学意义答：三羧酸循环又称柠檬酸循环，简称TCA循环。阶段一：糖酵解产生丙酮酸。阶段二：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。阶段三：三羧酸循环。阶段四：呼吸链氧化磷酸化。意义：（1）提供能量（2）是生物体内其它有机物氧化的主要途径（3）是物质代谢的枢纽（4）是体内三大物质代谢的中心环节。磷酸戊糖途径：第一阶段：6-磷酸葡萄糖氧化脱羧生成5-磷酸核糖。第二阶段：6-磷酸葡萄糖氢化脱羧生成5-磷酸核酮糖，5-磷酸核酮糖异构生成5-磷酸核糖及5-磷酸木酮糖，5-磷酸核糖及5-磷酸木酮糖通过转醛、转酮反应生成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛。意义：1、作为供氢体，参与体内的合成代谢；2、参与羟化反应； 3、维