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1、蛋白蛋白质蛋白蛋白质结构构蛋白蛋白质结构构蛋白质的结构水平稳定蛋白质结构的作用力蛋白质的构象稳定性和适应性一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平蛋白质具有四个级别的结构水平。蛋白质是各类氨基酸通过酰胺键（也称为肽键）共价连接成的线性序列，也称为肽链。一级结构（化学结构）：各类氨基酸在肽链中的排列顺序。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平游离的-氨基末端被称为N-末端，而游离的-羧基被称为C-末端。根据惯例，当表示一级结构时，采用N端表示多肽链的始端，C端表示末端。N端C端一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平肽键虽然被表述为单键，由于电子离域作用而导致的共振结构使它具有部分双键的性质。部分双键性质
2、的意义：派出了N-H的质子化；限制了CO-NH键的转动角度。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平几乎所有的天然蛋白质肽键都是以反式构型存在的。原因：在热力学上反式构型比顺式构型更稳定。例外：含有脯氨酸残基的肽键，反式构型转变为顺式构型仅使自由能增加7.8kJ/mol，在高温条件下，有时可以发生异构化。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平二级结构：多肽链某些片段的氨基酸残基周期性的空间排列。-螺旋-折叠一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平螺旋结构：氨基酸残基中的C-N和C-C键按照同一值扭转而形成。分类：-螺旋、310-螺旋和-螺旋。-螺旋依靠氢键而稳定。310-螺旋和-螺旋稳定性低于-螺旋，仅
3、存在少数蛋白质中。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平-折叠结构：具有特定的几何形状的伸展结构，其C=O与N-H按照与主链垂直的方向定向。按N到C端指向，分为平行-折叠和反平行-折叠平行-折叠反平行-折叠一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平-弯曲（-转角）：-折叠结构中多肽链反转180而形成。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平蛋白质二级结构中还有“无规则卷曲”。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平当含有二级结构片段的肽链进一步折叠成紧密的三维结构时，就形成了蛋白质的三级结构。从热力学角度看，三级结构的形成涉及蛋白质分子中各种不同氨基酸残基基团之间的相互作用（疏水、静电、范德华力、氢键等）以及
4、多肽链构象熵的最优化。疏水性氨基酸残基排在蛋白质的内部，而亲水性氨基酸残基分布在蛋白质-水界面上。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平云扁豆蛋白亚基箭头：-折叠；圆柱：-螺旋-乳球蛋白一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平四级结构：含有两条及以上多肽链的蛋白质分子的空间排列。寡聚蛋白：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。亚基（亚单位）：每条多肽链形成的独立三级结构单元。亚基单独存在时无生物活性，只有聚合成四级结构才有完整的生物活性。单体蛋白质：无四级结构的蛋白质（溶菌酶、肌红蛋白等）。一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平血红蛋白的四级结构一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平血红
5、蛋白的一到四级结构一、一、蛋白蛋白质的的结构构水平水平二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力 多肽链折叠成一个独特的三维结构的过程是十分复杂的，分子内非共价相互作用促进了其从伸展状态向折叠状态缓慢而自发的转变。蛋白质的天然结构是一种热力学状态，各类有利的相互作用达到最大，而不利的相互作用降到最小。空间相互作用范德华相互作用氢键静电相互作用疏水相互作用二硫键二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力空间相互作用：虽然N-C、C-C的键角在理论上具有360的转动自由度，但由于氨基酸残基侧链原子的空间位阻使它们的转动受很大的限制，因此，多肽链片段仅能采取有限形式的构象，避免键长和键角的变
6、形。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力范德华相互作用：蛋白质分子中的中性原子之间偶极-诱导偶极和诱导偶极-诱导偶极之间的相互作用。当两个原子相互接近时，由于电子云的极化可产生偶极矩，其作用力取决于两原子的距离，当在一定距离时，产生吸引力，距离更小时则产生排斥力。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力氢键：与一个电负性原子（如N、O、S等）共价结合的氢原子与另外一个电负性原子之间的相互作用。氢键有利于某些蛋白质结构保持稳定和溶解度增加。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力静电相互作用也称盐键或离子键，是正负电荷之间的一种静电相互作用。如在近中性环境中，蛋白质分子中的
7、酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。除少数例外，蛋白质中几乎所有的带电基团都分布在分子的表面，因此在水溶液中，带电基团倾向于暴露在分子表面影响着蛋白质分子折叠模式。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力疏水相互作用：在水溶液中非极性基团倾向于聚集，使得与水直接接触的面积降至最低。水的特殊结构导致的水溶液中非极性基团的相互作用。在水溶液中，各类极性基团之间的氢键和静电相互作用不具有足够的能量来驱动蛋白质的折叠，驱动蛋白质折叠主要动力来自于非极性基团的疏水相互作用。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力二硫键：天然存在于蛋白质
8、中的唯一的共价侧链交联，其既能存在于分子内，也能存在于分子间。二硫键的形成能帮助稳定蛋白质的折叠结构。一个独特的蛋白质三维结构的形成是各种非共价相互作用和共价二硫键共同作用的结果。二、二、稳定定蛋白蛋白质结构的作用力构的作用力三、三、蛋白蛋白质的构象的构象稳定性和适定性和适应性性天然蛋白质的结构稳定性：在蛋白质分子的天然和变性（或展开）状态之间自由能的差别，通常用GD表示，指从天然蛋白质到变性时展开蛋白质所需的能量。GH-bond、Gele、GH、GVdw分别为氢键、静电、疏水相互作用和范德华相互作用。Sconf为多肽链构象熵。蛋白质并非刚性分子，它具有高度柔性，其天然状态是一种介稳定状态。当1-3个氢键或几个疏水相互作用被打断就能导致蛋白质的构象的变化。三、三、蛋白蛋白质的构象的构象稳定性和适定性和适应性性