中西医美容生化大纲.docx

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1、生物化学教学大纲Biochemistry（供五年制中西医美容专业使用）一、课程目标1、课程的性质和目的课程性质：生物化学是一门重要的医学基础课程，是从分子水平探讨生物现象本质规律 的一门学科。其任务主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组 成，其在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。对中西医美容专业, 生物化学是医学必修的专业基础课程之一。目的：生物化学作为医学基础课程之一，具有理论抽象、概念繁多、结构复杂、知识更 新速度快等特点，是一门难度较高的学科。通过本课程的教学，不仅要使学生牢固掌握生物 大分子结构与功能，物质代谢的基本规律，细胞信息传递，血液

2、生化和肝胆生化等理论知识, 具备生化分离、制备、分析和鉴定等实验技术，更应培养学生用生物化学的思维方式发现问 题、分析问题和解决问题的能力，培养学生将生物化学的理论知识应用到其他医学课程学习 及今后实际工作中的能力，真正发挥生物化学在医学研究领域的重要作用。2、本课程与其它课程的联系生物化学是其它医学基础课程的基础，其理论和技术已经渗透到细胞学、微生物学、遗 传学、生理学、免疫学、药理学和病理生理学等基础学科的研究。同时，生物化学也是临床 医学发展的基础，研究生物分子在体内的表达调控过程和生物化学反应是认识人类疾病的发 病机制、演变过程和临床治疗的核心。临床医学也要经常运用生物化学的理论和方法

3、诊断、 治疗和预防疾病。先修课程：有机化学、解剖学、组织胚胎学后续课程：生理学、病理生理学、药理学、微生物学、免疫学、人体寄生虫二、酶的活性中心酶的必需基团的概念；活性中心的概念；活性中心内必需基团与活性中心外必需基 团的概念。第二节 酶促反应的特点与机制一、酶促反应的特点酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应的特点（高效性、特异 性和可调节性）。二、酶促反应的机制中间产物学说；诱导契合假说；邻近效应、定向效应、多元催化和表面效应。第三节酶促反应动力学一、底物浓度对酶促反应速度的影响影响的定性反映（矩形双曲线）；影响的定量反映（米-曼式方程）；Km的定义和意 义；Vmax的意义；

4、Km和Vmax的测定方法。二、酶浓度对酶促反应速度的影响酶的转换数。三、温度对酶促反应速度的影响温度影响的双重效应；最适温度。四、pH对酶促反应速度的影响pH影响的机制；最适pHo五、抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆性抑制的概念及特点；可逆性抑制的概念、种类；3种可逆性抑制的特点和 动力学改变；竞争性抑制的举例（磺胺类药物抑菌机理）。六、激活剂对酶促反应速度的影响必需激活剂和非必需激活剂。七、酶活性测定及酶活性单位（了解）第四节酶的调节一、酶活性的调节酶原与酶原激活的概念、机制和意义；变构调节、协同效应及变构酶的特点；酶的 共价修饰调节的概念、种类与意义。二、酶含量的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏

5、；酶降解的调节。三、同工酶同工酶的概念；LDH同工酶谱的变化及临床意义。第五节酶的命名与分类一、酶的命名习惯命名；系统命名。二、酶的分类酶分六大类的名称及编号。第六节酶与医学的关系一、酶与疾病的关系二、酶在医学上的其他应用【教学方法和时数】讲授式，案例教学法6学时本章难点是酶促反应动力学，要求学生熟悉酶促反应速度的影响因素，熟练掌握底 物浓度对酶促反应速度的定性（矩形双曲线）及定量关系（米-曼氏方程），理解Km值 的概念及意义。同时要熟练掌握3种可逆性抑制的特点和动力学改变，并能举例说明竞 争性抑制作用。此外，酶的分子结构及酶促反应特点也是本章的重点内容，要求学生熟 练掌握酶的辅助因子的种类及

6、作用，以及酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同 点及特点。课外作业：一、名称解释：酶的活性中心；酶原与酶原激活；同工酶；酶的化学修饰；Km值二、简答题：何为酶的Km值？简述Km值和Vma x的意义。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？举例说明之。比较3种可逆性抑制作用的特点。酶与一般催化剂相比有何异同点？第五章糖代谢【目的要求】掌握糖酵解和糖的有氧氧化的定位、过程、关键酶及生理意义；磷酸戊糖途径的关键 酶和生理意义；肝糖原合成与分解的过程及关键酶；糖异生的概念、原料和途径。熟悉乳酸循环的概念及意义；肝糖原与肌糖原生理意义不同及原因；血糖的来源与去 路；激素对血糖的调节；糖酵解、有氧氧化、糖原

7、合成与分解、糖异生等途径的调节。 了解.糖的生理功能和消化吸收方式；巴斯德效应；糖原累积症；血糖水平的异常。【教学内容】第一节概述一、糖的生理功能二、糖的消化吸收消化部位、吸收的形式、吸收机制（特定载体的主动耗能过程）。三、糖代谢的概述概述整章糖代谢内容包括：糖醉解、糖的有氧氧化、糖的磷酸戊糖途径、糖原合成 与分解和糖异生。第二节糖的无氧分解一、糖酵解的过程糖酵解的概念、细胞定位、过程（11步反应）、关键步与关键酶；底物水平磷酸化 的概念；能量生成。二、糖酵解的调节对关键酶的调节；两种调节形式：变构调节与共价修饰调节。三、糖酵解的生理意义快速供能；缺氧情况下的供能方式；一些特殊组织器官（脑、睾

8、丸、红细胞等）在 有氧情况下的供能方式。第三节糖的有氧氧化一、有氧氧化的过程有氧氧化的概念、细胞定位、过程（4个阶段）；重点说明第二阶段和第三阶段的 过程（丙酮酸氧化脱竣阶段和三段酸循环）；丙酮酸脱氢酶复合体的组成及辅酶；TAC 循环的过程、特点及生理意义。二、生成能量计算引导学生自己计算1分子葡萄糖有氧氧化产能的数量，从而加深对糖有氧氧化过程 的理解。三、有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体的调节；三竣酸循环中三个关键酶的调节。四、巴斯德效应巴斯德效应的概念及产生机制。第四节磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径的反应过程磷酸戊糖途径的反应阶段（氧化阶段和基团转移阶段）；关键酶。二、磷酸戊糖途径的调节对关

9、键酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶的调节三、磷酸戊糖途径的生理意义两个重要中间产物NADPH和5-磷酸核糖及它们的生理意义；“蚕豆病”发病机理。第五节糖原的合成与分解一、糖原的合成糖原合成的特点；葡萄糖的活性供体；糖原合成过程及关键酶。二、糖原的分解糖原分解过程及关键酶；糖原分解的产物；肝糖原与肌糖原生理意义的不同及原因。三、糖原合成与分解的调节调节对象为糖原合酶与糖原磷酸化酶；协调调节。四、糖原累积症（自学）第六节糖异生一、糖异生途径糖异生的概念、细胞定位、原料；3步不可逆反应及关键酶。二、糖异生调节注意糖异生调节与糖酵解调节是相互协调的；底物循环及无效循环。三、糖异生的生理意义注意对维持血糖恒定的意

10、义。四、乳酸循环乳酸循环的概念及生理意义。第七节血糖及其调节一、血糖及来源与去路血糖的概念及血糖水平的恒定；血糖的来源与去路。二、血糖水平的调节主要强调激素对血糖水平的调节。三、血糖水平的异常高血糖及糖尿病、低血糖。【教学方法和时数】讲授式，启发式 8学时本章的难点是糖的3条分解代谢途径及其生理意义，要求学生熟练掌握糖分解代谢 前2条途径（糖酵解和糖的有氧氧化）在细胞的定位、反应条件、产物、关键步与关键 酶及各自的生理意义，而后1条途径（磷酸戊糖途径）则要求学生熟练掌握其产物及生 理意义。此外，糖原合成与分解，以及糖异生也是本章重点内容，要求学生掌握糖原合 成和分解的关键步及关键酶；而糖异生途

11、径则要掌握概念、原料、以及其与糖酵解途径 的异同点。课外作业：一、名称解释：酵解途径；糖的有氧氧化；糖异生；三竣酸循环；乳酸循环二、简答题：简述何为乳酸循环？形成的原因。简述体内草酰乙酸的来源。简述血糖的来源和去路。简述三羚酸循环的特点及意义？列表比较糖酵解与有氧氧化的不同点。第六章脂类代谢【目的要求】掌握脂肪动员的概念；脂酸氧化的过程、关键步及关键酶；酮体的概念；胆固醇合成 的部位、原料、关键步及关键酶；血浆脂蛋白的分类及生理功能。熟悉必需脂酸的概念及种类；脂酸的合成原料、关键步及关键酶；脂肪合成的部位及 途径；甘油磷脂的种类、合成原料及辅助因子；胆固醇的转化。了解,脂肪的消化与吸收；脂肪酸

12、的分类与命名；胆固醇合成的调节；甘油磷脂的分解代谢；鞘磷脂化学组成、结构及代谢；血浆脂蛋白代谢异常。【教学内容】第一节不饱和脂酸的命名及分类一、脂肪酸的分类按来源分类及必需脂酸的概念；按碳链长度分类；按不饱和键的数量及位置分类。 二、脂肪酸的命名命名体系和co命名体系。第二节脂类的消化与吸收一、脂类的消化消化部位、对象；脂类消化的条件及参与的酶；消化的产物。二、脂类的吸收消化产物混合微团中各成分的吸收方式；乳糜微粒CM；甘油一酯途径。第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯的分解代谢脂肪动员的概念、过程及关键酶；HSL及脂解激素和抗脂解激素；甘油的代谢去路; 脂酸氧化的部位、方式、过程、关键步、关键酶及

13、能量的生成；酮体的概念、生成、利 用和生理意义。二、甘油三酯的合成代谢软脂酸的合成部位、原料、合成酶系及反应过程；脂酸碳链的延长和去饱和；脂肪 的合成部位；脂肪肝的发病机制及治疗；甘油二酯途径。第四节磷脂的代谢一、甘油磷脂的代谢甘油磷脂的组成、分类和结构；甘油磷脂合成的部位、原料及辅助因子，合成的基 本过程；甘油磷脂的降解。二、鞘磷脂的代谢(自学)鞘磷脂的化学组成及结构；鞘磷脂的代谢。第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成胆固醇合成的部位、原料、过程、关键步及关键酶；胆固醇合成的调节。二、胆固醇的转化3条转化去路：胆汁酸、类固醇激素和7-脱氢胆固醇。第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂血脂的概念、组成及含量

14、。二、血浆脂蛋白血浆脂蛋白的分类、组成；载脂蛋白的种类及功能；血浆脂蛋白的功能；血浆脂蛋 白代谢异常。【教学方法和时数】讲授式，案例教学法 6学时本章难点是甘油三酯的分解代谢，要求学生熟练掌握脂肪动员的概念及关键酶 (HSL),脂酸氧化的关键步与关键酶，以及脂酸氧化的过程及产物。此外，胆固醇的 合成及血浆脂蛋白的代谢也是本章重点内容，要求学生熟练掌握胆固醇合成的部位、原 料、关键步与关键酶，并注意与酮体的合成相区别，同时要求学生熟练掌握血浆脂蛋白 的分类，并理解各自的功能。课外作业：一、名称解释：脂肪动员；必需脂肪酸；酮体；脂酸氧化二、简答题：简述人摄入糖量过多容易长胖的原因。简述血浆脂蛋白的

15、分类及功能。乙酰辅酶A可以进入哪些代谢途径？请列出。胆固醇可以分解成乙酰辅酶A吗？请写出胆固醇可转变的物质。第七章生物氧化【目的要求】掌握生物氧化的概念和特点；线粒体呼吸链的组成、排列顺序及线粒体重要的氧化呼 吸链；氧化磷酸化的概念及偶联部位；胞液中NADH进入线粒体的穿梭系统。熟悉氧化磷酸化的基本过程和调节；氧化磷酸化的影响因素；化学渗透学说；P/O；ATP 的生成和利用。了解ATP合酶的结构；线粒体外的氧化体系。【教学内容】第一节 生成ATP的氧化体系一、氧化呼吸链生物氧化的概念和特点；呼吸链的概念、组成及排列顺序；NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）二、氧化磷酸化

16、氧化磷酸化的概念、P/0、偶联部位及偶联机制一一化学渗透假说；ATP合酶。三、影响氧化磷酸化的因素电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、解偶联剂、ADP的调节作用、甲状腺激素、 线粒体DNA突变等因素的影响。四、ATP高能磷酸键；常见的高能磷酸化合物；生物体内能量的储存和利用。五、通过线粒体内膜的物质转运线粒体内膜的主要转运蛋白；胞浆中NADH的氧化（a-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天 冬氨酸穿梭）；腺甘酸转运蛋白。第二节其他氧化体系（自学）一、需氧脱氢酶和氧化酶二、过氧化物酶体中的酶类三、超氧物歧化酶四、微粒体中的酶类【教学方法和时数】讲授式 4学时本章难点是氧化磷酸化，要求学生熟练掌握氧化磷酸化概念

17、及偶联部位，理解氧化 磷酸化偶联机制一一化学渗透假说，并熟悉氧化磷酸化的影响因素。此外，氧化呼吸链 也是本章的重点内容之一，要求学生熟练掌握氧化呼吸链的组成及排列顺序，掌握线粒 体内重要的氧化呼吸链。课外作业：一、名称解释：生物氧化；呼吸链；氧化磷酸化；P/0比值二、简答题：试述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。影响氧化磷酸化的主要因素及作用。试比较物质在体内氧化与体外氧化的异同点。简述化学渗透假说的主要内容。第八章氨基酸代谢【目的要求】掌握氨基酸脱氨方式、特点和催化的主要酶；丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环；尿素 合成的部位、原料、合成途径、关键酶及意义；血氨的来源与

18、去路；一碳单位的定义、 来源、种类、辅酶及甲硫氨酸循环。熟悉蛋白质的生理功能及营养作用；必需氨基酸的概念和种类；氮平衡、食物蛋白质 互补作用、及腐败作用的概念；蛋白质消化的主要酶；a-酮酸代谢概况；氨基酸脱竣 基作用及生成的生理活性物质；活性甲基的形式。了解喋吟核甘酸循环脱氨基作用；厂谷氨酰基循环；尿素合成的调节；一些特殊氨基酸 的代谢。【教学内容】第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性强调蛋白质的生理功能。二、蛋白质的需要量和营养价值氮平衡的概念；必需氨基酸的概念和种类；蛋白质的生理需要量；蛋白质营养价值 的衡量；食物蛋白质互补作用的概念。第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化

19、消化部位及参与消化的主要酶；消化产物。二、氨基酸的吸收氨基酸吸收载体；广谷氨酰基循环；肽的吸收。三、蛋白质的腐败作用腐败作用的概念；胺类的生成；氨的生成；其它有害物质的生成。第三节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的转换更新体内氨基酸的降解；氨基酸代谢库的概念。二、氨基酸的脱氨基作用氨基酸脱氨基的方式、特点和催化的主要酶（包括转氨基作用、氧化脱氨基作用 和联合脱氨基作用等）。三、a-酮酸的代谢a-酮酸的代谢去路：生成非必需氨基酸；转变为糖及脂；氧化供能。生糖氨基酸 的种类、生酮氨基酸的种类、及生糖生酮氨基酸的种类。第四节氨的代谢一、血氨的来源与去路来源：氨基酸脱氨基（主要来源）；肠道吸收氨；肾小管

20、泌氨；含氮物分解。去路：合成尿素；合成谷氨酰胺；合成营养非必需氨基酸；合成其它含氮物质。二、氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环；厂谷氨酰基循环。二、课程学时分配总学时82,其中理论64学时，实验18学时。课程主要内容和学时分配见课程学时分 配表。课程学时分配表环节课程内容理论实践教学习题 及讨 论小计实验实训见习其他绪论11蛋白质的结构与功能639核酸的结构与功能538酶639糖代谢8614脂类代谢639生物氧化44氨基酸代谢66核甘酸代谢44物质代谢的联系与调节22细胞信息转导66血液的生物化学33肝的生物化学44维生素22总计631881三、建议教材和教学参考书目1.教材查锡良主编.生物化学.第7

21、版.出版社：人民卫生出版社.2008年2.主要参考书周爱儒等主编.医学生物化学.第3版.出版社：北京大学医学出版社.2008年王镜岩等主编.生物化学.第3版.出版社：高等教育出版社.2002年 金国琴主编.生物化学.第1版.出版社：上海科学技术出版社.2006年三、尿素的生成尿素合成的部位、鸟氨酸循环学说、鸟氨酸循环的详细步骤、关键步及关键酶；尿 素合成的调节；高氨血症和氨中毒、及降氨措施。第五节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱频基作用一些氨基酸脱竣基作用及生成的生理活性物质。二、一碳单位的代谢一碳单位的概念、种类、来源、辅酶、相互转变及生理功能。三、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸与转甲基作用；甲硫氨

22、酸循环；肌酸的生成；半胱氨酸与胱氨酸代谢；硫 酸根的代谢。四、芳香族氨基酸的代谢儿茶酚胺与黑色素的合成；酪氨酸的分解代谢；苯丙酮酸尿症；色氨酸的代谢。五、支链氨基酸的代谢（自学）【教学方法和时数】讲授式 6学时本章难点是尿素合成，要求学生熟练掌握尿素合成的部位、原料、合成途径、限速 步与限速酶。此外，氨基酸的脱氨基作用、血氨的来源与去路及一碳单位的代谢也是本 章的重点内容，要求学生熟练掌握脱氨方式、特点和催化的主要酶，掌握血氨的来源与 去路及临床降血氨的措施，掌握一碳单位的定义、来源和种类，理解一碳单位的生理意 义，了解一碳单位的转换。课外作业：一、名称解释：氮平衡；营养必需氨基酸；一碳单位；

23、丙氨酸-葡萄糖循环；甲硫氨酸循环二、简答题：试述谷氨酸在体内转变为尿素、二氧化碳和水的主要代谢过程。试述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采用哪些降氨措施。体内氨基酸脱氨基的方式有哪些？各有何特点和意义？简述叶酸、VitB12缺乏产生巨幼红细胞性贫血的机理。第九章核甘酸代谢【目的要求】掌握嘿吟核甘酸和喀噫核甘酸从头合成的概念、原料、部位、特点、过程、关键步及 关键酶；嘿吟核甘酸和咯唳核甘酸重要的抗代谢物及其作用机制；喋吟核甘酸分解代谢 的关键酶、终产物及痛风症治疗的机制。熟悉嘿吟环和咯唉环的元素来源；喋吟核甘酸和嗑咤核甘酸补救合成的概念及相关的 酶；喀唳核甘酸的分解代谢终产物。了解,核甘酸的

24、生理功能；食物核酸的消化吸收。【教学内容】第一节嘿吟核甘酸代谢一、核甘酸概述核甘酸的生理功能；食物核酸的消化吸收；喋吟环和喀咤环的元素来源。二、喋吟核甘酸的合成代谢喋吟核甘酸从头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶；喋 吟核甘酸补救合成的概念及参与酶；喋吟核甘酸的相互转变；脱氧核甘酸的生成；喋吟 核甘酸的抗代谢物及作用机理。三、喋吟核甘酸的分解代谢分解代谢的关键酶、终产物；痛风症产生机理及治疗的机理。第二节喀嘎核甘酸代谢一、喀咤核甘酸的合成代谢嗑咤核甘酸从头头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶; 咯咤核甘酸补救合成的概念及参与酶；喀咤核甘酸的抗代谢物及作用

25、机理。二、嘴哽核甘酸的分解代谢喀咤核甘酸分解代谢终产物。【教学方法和时数】讲授式 4学时本章难点是核甘酸代谢的从头合成途径，要求学生熟练掌握嘿吟核甘酸和嗑咤核甘 酸从头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶；理解喋吟核甘酸 与喀咤核甘酸从头合成的不同点。此外，核甘酸的抗代谢物作用机理及嘿吟核甘酸分解 也是本章重点内容，要求学生理解一些重要抗代谢物作用的机理（如6-MP和5-FU）, 掌握喋吟核甘酸分解代谢的产物，并理解临床治疗痛风症的机理。课外作业：一、名称解释：嘿吟核甘酸从头合成途径；啥唬核甘酸从头合成途径；噤吟核甘酸补救合成途径; 喀噫核甘酸补救合成途径二、简答题：试比较氨

26、基甲酰磷酸合成酶I和II的异同。试述痛风症的发病机理及治疗机制。讨论PRPP在核甘酸代谢中的重要性。试从合成原料、合成程序、反馈调节等方面比较喋吟核甘酸与喀噫核甘酸从头合 成的异同点。第十章物质代谢的联系与调节【目的要求】掌握细胞水平代谢调节的内容和方式；关键酶、变构调节及共价修饰调节的概念；应激 和饥饿状态下体内物质代谢的变化。熟悉.物质代谢的特点和相互联系；物质代谢调节的概念及3个水平层次的分类。了解代谢组；代谢组学。【教学内容】第一节物质代谢的特点一、整体性二、代谢调节三、各组织器官代谢各具特色四、各物质代谢均有共同的代谢池五、ATP是机体储存能量与消化能量的主要形式。第二节物质代谢的相

27、互联系一、在能量代谢上的相互联系二、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系。第三节组织器官的代谢特点及联系（自学）第四节代谢调节一、细胞水平的代谢调节关键酶的概念与特点；变构调节的概念、机制与生理意义；共价修饰调节的概念与 特点；酶量的调节。二、激素水平的代谢调节膜受体激素；胞内受体激素。三、整体水平的代谢调节饥饿状态下的调节；饱食状态下的调节四、代谢组与代谢组学【教学方法和时数】讲授式，启发式2学时本章重点是细胞水平的代谢调节，要求学生熟练掌握关键酶的概念和特点，掌握变 构调节、共价修饰调节的概念和特点。此外，本章相当于是对整个代谢调节篇的概括总 结，因此要求学生在学习完前面各物质的代谢调节后，应

28、从整体水平去理解各物质代谢 的相互联系及物质代谢的特点。课外作业：一、名称解释：变构调节；共价修饰调节；关键酶二、简答题：简述物质代谢的特点。试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径。试分析糖、脂、蛋白质和核酸代谢之间的关系，并举例说明。试分析细胞内酶的隔离分布有何意义，并写出在胞液和线粒体中进行的各5条代 谢途径及相应关键酶。第十一章细胞信息转导【目的要求】掌握受体的概念、分类及作用特点；第二信使的概念、种类及其作用机制；G蛋白的概 念、组成、作用方式和可调节的效应物；胰高血糖素及血管紧张素II的信号转导途径。 熟悉信息物质的种类及作用特点；酪氨酸蛋白激酶体系；核因子kB系统；胞内受体及 胞内受体介导

29、的信息传递途径。了解,受体活性的调节；信息转导途径的相互联系；信息转导与疾病。【教学内容】第一节信息物质一、细胞信息传递概述细胞信号转导的概念及基本过程。二、细胞间信息物质细胞间信息物质的种类及作用特点。三、细胞内信息物质第二信使的概念；几种重要的第二信使及其作用机制。笫二节受体一、受体受体的概念、分类及功能。二、受体作用的特点特点包括：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性及特定的作用模式。三、受体活性的调节受体上调、下调。第三节信息的转导途径一、膜受体介导的信息转导膜受体的种类；七次跨膜受体的结构；G蛋白偶联受体信息转导的方式；胰高血糖 素与血管紧张素n的信息转导途径；酪氨酸蛋白激酶体系

30、；核因子kb途径。二、胞内受体介导的信息转导第四节 信息转导途径的相互交互联系（自学）第五节信息转导与疾病（自学）【教学方法和时数】讲授式，启发式6学时本章难点是七次跨膜受体所介导的信号转导途径，要求学生熟练掌握七次跨膜受 体和G蛋白的结构特点，G蛋白的激活机制及G蛋白循环，并理解胰高血糖素和血管紧 张素H的信息转导途径。此外，第二信使和受体也是本章重点内容，要求学生熟练掌 握第二信使的概念、种类及作用机制，掌握受体的概念、分类及作用特点。课外作业：一、名称解释：G蛋白；第二信使；受体二、简答题：根据所学知识说明G蛋白是如何调控细胞膜上腺甘酸环化酶活性的。以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体的

31、激素信号转导过程。膜受体介导的信号转导主要有哪些途径？何为受体？其作用特点是什么？第十二章血液的生物化学【目的要求】掌握,血红素合成原料、部位、关键步及关键酶；成熟红细胞糖代谢的特点。熟悉全血、血浆、血清、非蛋白氮的概念；血浆蛋白的分类、性质与功能。了解,血红素合成的过程及调节；白细胞代谢。【教学内容】第一节血浆蛋白一、概述全血、血浆、血清、非蛋白氮的概念二、血浆蛋白的分类与性质三、血浆蛋白的功能第二节血液凝固（生理学讲授）第三节血细胞代谢一、红细胞代谢的特点红细胞糖代谢的特点；血红蛋白的合成与调节；血红素的生物合成原料、部位、 过程、关键步及关键酶。二、白细胞的代谢【教学方法和时数】讲授式

32、3学时本章难点是血红素的生物合成，要求学生熟练掌握血红素合成的原料、部位、关键 步与关键酶。此外，成熟红细胞的糖代谢也是本章重点内容之一，要求学生掌握成熟红 细胞糖代谢的2条途径，并理解糖代谢的生理意义。课外作业：一、名称解释：非蛋白氮；2, 3-BPG支路二、简答题：简述成熟红细胞代谢有何特点。简述血红素的合成及其调节机制。第十三章肝的生物化学【目的要求】掌握生物转化的概念、反应类型及生理意义；胆汁酸的组成和分类；胆汁酸的肝肠循环。熟悉肝在物质代谢中的作用；血红素分解代谢概况；黄疸的概念和类型；胆素原的肝肠 循环。了解.影响生物转化的因素；血清胆红素与黄疸的关系。【教学内容】第一节 肝在物质

33、代谢中的作用一、肝在糖代谢中的作用二、肝在脂类代谢中的作用三、肝在蛋白质代谢中的作用四、肝在维生素代谢中的作用五、肝在激素中的作用第二节肝的生物转化作用一、生物转化的概念二、生物转化反应的主要类型两相反应，第一相包括氧化、还原和水解；第二相为结合反应；生物转化的生理意 义。三、影响生物转化的因素第三节胆汁与胆汁酸的代谢一、胆汁二、胆汁酸的代谢胆汁酸的分类；初级胆汁酸、次级胆汁酸的概念和种类。三、胆汁酸的功能四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环第四节胆色素的代谢与黄疸一、胆色素的概念二、胆红素的生成与转运三、胆红素在肝中转变四、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环五、血清胆红素与黄疸【教学方法和

34、时数】讲授式 4学时本章难点是生物转化，要求学生熟练掌握生物转化的概念及反应类型，并理解生物 转化的生理意义，理解生物转化不等同于解毒。此外，胆汁酸也是本章重点内容之一， 要求学生熟练掌握胆汁酸的组成和分类，区别初级胆汁酸和次级胆汁酸、游离胆汁酸和 结合胆汁酸的不同，理解胆汁酸的肝肠循环。课外作业:一、名称解释：生物转化作用；胆汁酸的肝肠循环；胆素原的肝肠循环二、简答题：简述生物转化的定义、生理意义及生物转化的反应类型。简述胆红素的来源和去路。试述肝脏在糖、脂及蛋白质代谢中的作用。第十四章维生素【目的要求】掌握水溶性维生素的种类、活性形式、构成的辅基及在生化反应中转移的基团。熟悉脂溶性维生素的

35、种类、活性形式及缺乏症。了解,各种维生素的化学结构、理化性质及主要来源。【教学内容】第一节 脂溶性维生素一、维生素概况维生素的概念和分类。二、脂溶性维生素脂溶性维生素的种类；各种脂溶性维生素的来源、活性形式、生理功能及缺乏症。第二节水溶性维生素一、维生素B1活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。二、维生素B2活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。三、维生素PP活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。四、维生素B6活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。五、泛酸活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。六、生物素活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。七、叶酸活性形式、转移的基团、生理功能及缺

36、乏症。八、维生素B12活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。九、硫辛酸活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。十、维生素C【教学方法和时数】讲授式 2学时本章难点是水溶性维生素，要求学生熟练掌握水溶性维生素的种类、活性形式、转 移的化学基团。此外，脂溶性维生素是本章重点内容之一，要求学生掌握脂溶性维生素 的种类及缺乏症。课外作业: 一、选择题: 辅酶NADP+分子中含有哪种维生素（）A.磷酸此哆醛 B.核黄素 C.尼克酰胺 D.叶酸 E.硫胺素VitB2是哪个辅酶的组分（）A. NAD+ B. NADP+ C. FMN D. FH4 E. CoASH下列哪种物质携带一碳单位（）D. FH4

37、E. VitB12D.核黄素 E.泛酸D.维生素E E.维生素BA. NAD+ B. NADP+ C.磷酸嗽哆醛在FMN和FAD分子中含有（）A.尼克酰胺 B.生物素 C.此哆醛 哪种维生素缺乏会引发佝偻病（）A.维生素A B.维生素D C.维生素K 二、填空题： 将下列辅酶中所含的维生素填入空格内:TPP； FMN； NAD+； HSCoA； FI 14；磷 酸 比哆张来群等主编.生物化学习题集.第2版.出版社：科学出版社.2006年周克元等主编.生物化学（案例版）.第2版.出版社：科学出版社.2010年四、课程考核生物化学为考试课程，采用理论课闭卷考试，实验技能操作考试两种形式评定综合成

38、绩。五、课程教学内容及基本要求第一章绪论【目的要求】掌握生物化学的概念及研究对象。熟悉生物化学的发展历史；分子生物学发展的重大事件；当代生物化学研究的主要内容。了解生物化学学习的重要性；本教材编写体例及主要内容；生物化学的学习方法。【教学内容】第一节生物化学的概念及发展简史一、生物化学的概念生物化学的概念是要求掌握的内容，关键是帮助学生理解什么是“从分子水平阐述 生命现象”的含义，可通过与普通化学内容上的比较，以及举例法来具体阐明。二、生物化学发展的历史沿革。分别讲述生物化学发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和 分子生物学时期。三、分子生物学的发展以及生物化学和分子生物学在

39、生命科学中的重要地位和作用。特别强调在分子生物学发展史上几个具有重要意义的事件。四、我国生物化学的发展进程以及近些年来取得的重大成果。第二节当代生物化学研究的主要内容一、生物大分子的结构与功能熟悉生物大分子的概念和结构特点，以及所包含的四大物质：糖、脂、蛋白和核酸。二、物质代谢与调节熟悉所谓物质代谢即指糖、脂、蛋白和核酸的代谢，并理解这四大物质在代谢上是相互联系的。三、基因信息传递与调控点明此内容涉及分子生物学内容，将在开设的另一门课程分子生物学中详细 阐述，而在本课程中不再讲授。第三节生物化学与医学一、生物化学与基础医学的关系。二、生物化学与临床医学的关系。以学生最为关心的考研、职业医师考试

40、等具体实例来凸显生物化学学习的重要性; 也可举例临床上疾病诊断和治疗中所应用的生物化学理论和技术来阐明生物化学对临 床医学发展的重要性。第四节 本书纲要和学习方法一、本书纲要点明本教材分四篇，同时说明本课程主要针对第一篇的生物大分子结构与功能、第 二篇的物质代谢与调节、及第四篇专题篇中的一些内容（细胞信息转导、血液生化、肝 生化和维生素）进行讲授，而第三篇的基因信息传递内容将在另一课程分子生物学 中讲授。二、学习方法针对生物化学课程的特点，给学生学习生物化学提出几点建议，如怎样从教师的讲 课中区别重点与非重点的知识点，如何去巧记生化概念等，从而为学生后续具体章节的 学习奠定基础。【教学方法和时

41、数】讲授式 1学时本章重点是要求学生掌握生物化学的概念及理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含 义；熟悉生物化学发展的历史及当代生物化学研究的主要内容；了解生物化学与医学的关系。课外作业：问答题：你是如何理解生物化学是从分子水平阐述生命现象的？试举例说明。第二章蛋白质的结构与功能【目的要求】掌握20种编码氨基酸的中文名称及英文三字母缩写；多肽链中氨基酸的连接方式；蛋 白质一级、二级、三级、四级结构的定义及维系键；二级结构的类型及特点；模体、结 构域、协同效应、变构效应、蛋白质等电点和蛋白质变性的概念；根据蛋白质等电点及 环境PH判断蛋白质泳动方向。熟悉蛋白质氮元素组成的特点；氨基酸的分类（如酸

42、性氨基酸、碱性氨基酸等）；谷胱 甘肽的生物学功能；肽单元和肽平面的概念；蛋白质结构与功能的关系。了解,蛋白质分类；蛋白组学概念；蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理。【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、氨基酸蛋白质元素组成及组成特点（定氮法原理）；20种编码氨基酸的结构通式（L-a-氨 基酸）、中文名称及英文三字母缩写。二、氨基酸分类20种氨基酸的分类，特别强调酸性氨基酸、碱性氨基酸及芳香族氨基酸这三类所 包含的氨基酸。三、氨基酸的理化性质氨基酸两性解离性质、紫外吸收性质及显色反应，特别强调氨基酸等电点的概念, 并能依据环境pH和氨基酸等电点来判断氨基酸在电场中的泳动趋势。四、肽键、肽及多肽

43、链肽键与肽的概念；多肽链的方向；生物活性肽谷胱甘肽的生物学功能。第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构一级结构的定义和维系一级结构的化学键。以牛胰岛素的一级结构举例说明。二、蛋白质的二级结构肽单元和肽平面的概念；主链骨架、主链构象和侧链构象的概念；二级结构的定 义、维系化学键及所包含的类型；or螺旋和尸折叠结构的特点；模体的概念。三、蛋白质的三级结构次级键类型；三级结构的定义及维系键；结构域和分子伴侣的概念。以肌红蛋白的三级结构举例说明。四、蛋白质的四级结构亚基的概念；四级结构的定义及维系键。以血红蛋白的四级结构举例说明。五、蛋白质的分类两种不同的分类方法。六、蛋白质组学第三节蛋白质结构与

44、功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系以Anfinsen实验、镰刀形贫血发病机理为例来说明蛋白质一级结构与功能的关系。 二、蛋白质空间结构与功能的关系以血红蛋白结合氧为例来说明蛋白质空间结构与功能的关系，并强调协同效应和 变构效应的概念。以疯牛病为例说明构象病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质蛋白质等电点的概念，并强调其与氨基酸等电点的区别，及能依据环境pH和蛋白 质等电点来判断蛋白质在电场中的泳动趋势；蛋白质变性与复性的概念，并注意与蛋白 质水解、蛋白质沉淀和蛋白质凝固的区别及联系。了解蛋白质胶体性质、紫外吸收性质 和呈色反应。二、蛋白质的分离和纯化了解蛋白质分离和纯化方法：透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、 层析和超速离心。三、多肽链中氨基酸的序列分析（自学）四、蛋白质空间结构测定（自学）【教学方法和时数】讲授式，演示法，案例教学法6学时本章难点是蛋白质的分子结构及蛋白质结构与功能的关系，需要学生熟练掌握蛋白 质一级、二级、三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及结构特点；理解蛋 白质结构与其功能之间的关系。此外，蛋白质变性也是学生要掌握的重点内容之一，要 掌握其定义、本质、理化性质改变等内容。课外作业：一、名称解释：蛋白质变性；模体；结构域；变构效应