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1、生物化学与分子生物学复习大纲蛋白质的分子组成元素组成：主要有C、H、要N、S。有些蛋白质还有少量的P或Fe、Cu、Zn等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%o每克样品含氮克数X6.25X100=100g样品中的蛋臼质含量（吸）。存在于自然界中的氨基酸有300余种，参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-a-氨基酸（除甘氨酸外）。20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：1、非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缀氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸。2、极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸。3、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。4、酸性氨基酸：
2、天冬氨酸、谷氨酸。5、碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。（详见教材P9-10）氨基酸共同或特异的理化性质：1、两性解离：溶液中，PIKPI时，氨基酸解离成阳离子，pHpI时，氨基酸解离成阴离子。2、含有共加双键的氨基酸具有紫外线吸收性质。3、氨基酸与荀三酮反应生成蓝紫色化合物。由220个氨基酸相连而成的肽称为寡肱，而更多的氨基酸相连而成的肽称为叁肱。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基因不全，被称为氨基酸残基。蛋白质的氨基酸残基数通常在50以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。生物活性肽：谷胱甘肽（由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽）、多肽类激素及神经肽体。将蛋白质复杂的分子结构分成4个层次
3、，即一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。蛋白质的分子结构蛋白质的结构与功能四级.结构在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。排序时，以氨基末端为1号，依次向竣基末端排列。主:要化学键为肽键，二硫键的位置也属于一级结构的范畴。蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主:要包括：a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规卷曲（欧姆环）。参与肽键的6 个原子Cu 1、C、0、N、H、Ca2位于同一平面。a-螺旋是常见的蛋白质二级结构。螺旋走向是右手螺旋。氨基酸侧链伸向
4、螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。B-折叠使多肽链形成片层结构，呈折纸状。B-转角和欧姆环存在于球状蛋白质中。B-转角发生于肽键进行180回折时的转角上。B-转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为膈氨酸。蛋白质二级结构的稳定因素是氢键。蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，如疏水键，盐键，氢键和范德华力等。分子量薮大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接
5、触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质。根据蛋白质形状分为纤维状蛋白质（往往是结构蛋白）和球状蛋白质（往往是功能蛋白）。蛋白质结构与功能的关系蛋白质的主要功能：构成细胞和生物体结构:物质运输；催化功能；信息交流;免疫功能；氧化供能；维持机体的酸碱平衡；维持正常的血浆渗透压。一级结构是空间构象的基础。一级结构相似的蛋白质具有相似的高结构与功能。氨基酸序列与生物进化信息有关。重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质的功能依籁特定空间结构。1、蛋白质具有两性电离性质。2、蛋白质具有胶体性质（蛋
6、白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜）。蛋白质的理化性质3、蛋白质具有变性与复性的性质（造成蛋白质变性的常见因素有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）。4、蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收（在280nm波长处有特征性吸收峰）。5、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量（荀三酮反应、双缩版反应）。核酸是以核甘酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分类：1、脱氧核糖核酸：即 D N A,存在于细胞核、线粒体、叶绿体，携带遗传信息，并通过复制传递给下一代。2、核糖核酸：即 R N A,存在于细胞核、细胞质、线粒体，是 D N A 转录的产物，参与遗传信息的复
7、制与表达，某些病毒R N A 也可以作为遗传信息的载体。酸化组及级构核的学成一结核酸的结构与功能DN A空结与能的间机功核昔酸是构成核酸的基本组成单位，分子组成：磷酸、碱基（喋吟：A、G和嗓咤：T、C、U）、戊糖（核糖和脱氧核糖核碱基是含氮的杂环化合物，A、T、C、G是构成D N A 的碱基，A、U、C、G是构成R N A 的碱基。脱氧核糖的化学稳定性优于核糖。核昔是碱基与核糖缩合反应的产物，核糖的C T,原子和喋吟的N-9 原子或II密咤的N T原子通过缩合反应形成B-N-糖昔键。碱基与脱氧核糖形成脱氧核普。核背或脱氧核昔C-5,原子上的羟基可以与磷酸反应，脱水形成一个磷脂键，生成核背D N
8、 A 磕 氧 核 糖 核 甘 酸 通 过 3 ,5 -磷酸二酯键聚合形成的线性大分子。一个脱氧核昔酸 3 的羟基与另一个核个酸5、的 a-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。多聚脱氧核甘酸链只能从它的3、端得以延长，由此，D N A 链有了 5、一3、的方向性。R N A 也是具有3,5、磷酸二酯键的线性大分子。R N A 也具有方向性。核酸中的核苜酸排列顺序称为核酸的一级结构。也就是核酸的碱基序列。核酸分子的大小通常用核甘酸数目或碱基对数目表示。长度短于5 0 个核甘酸的核酸为的片段为寡核甘酸。D N A 分子的各个原子在二维空间里具有了确定的相对位置关系，称为D N A 的空间结构。D N A 的
9、空间结构可分为二级结构和高级结构。D N A 的二级结构是双螺旋结构.*D N A 双螺旋结构的模型要点：1、D N A 是反向平行、布手螺旋的双的结构。2、D N A 双链之间形成了成补碱基对（A、T形成两对氢键，C、G形成三.对氢键，碱基对平面平双螺旋结构的螺旋轴近乎垂直）。3、D N A 双链的亲水性水架位于双螺旋结构的外侧，疏水性碱基对位于内侧。D N A 双螺旋结构表面产牛一个大沟与一个小沟。4、疏水作用力用氢键共同维持D N A 双螺旋结构的稳定。D N A 的高级结构是超螺旋结构。即 D N A 双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构，分为正超螺旋、负超螺旋。绝大多数原核生物的D N A
10、是环状双螺旋分子。真核生物的D N A 被逐级有序地组装成高级结构。染色质基本组成单位是核小体，它由一段双链D N A 和 4种碱性的组蛋白共同构成。功能：D N A 是主要的遗传物质。一般而言，R N A 是 D N A 的转录产物。R N A 分为：编码R N A（m R N A）和非编码R N A （又分为:组成性非编码R N A【t R N A、r R N A、sn R N A、sn o R N A、s c R N A】、调控性非编码R N A）。R N A与蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控。R N A比 D N A小得多。R N A的种类、丰度、空间结构要比D N A复杂得多
11、。m R N A是蛋白质生物合成的模板。寿命最短，大小不一。不均一核R N A（hn R N A）含有内含RNA的空间结构与功能核酸的理化性质子与外显子，外显子是氨基酸的编码序列，内含子是非编码序列，hn R N A经过剪切、加帽、加尾等成为成熟的m R N A。真核生物m R N A的 5 -端有帽结构，m R N A的 5 -帽结构可以与帽结合蛋白形成复合体。真核牛物与某因原核牛物m R A的 3 -端有多聚腺行酸尾（即：多聚A 尾）的结构。帽结构与多聚A 尾的功能：m R N A核内同胞质的转位、维持m R N A的稳定性、翻译起始的调控。m R N A的核件酸序列决定蛋白质的氨基酸序列
12、。t R N A是蛋白质合成中的氨基酸载体。分子量最小。已知的t R N A由 7 4 9 5 个核甘酸组成，具有稳定的空间结构。t R N A中含有多种稀有碱基。t R A具有茎环结构，它的二级结构呈三叶草形状,有 D H U 环、T3C环、氨基酸臂、反密码子环、附加叉等结构。I R N A的空间结构呈倒“L”形。I R N A的 3 一 端连接着氨基酸，所 有 I R N A的3、端都是以C C A结束。t R N A的反密码子识别m R N A的密码子。r R N A是细胞中含量最多的R N A,r R N A与核糖体蛋白共同组成核糖体，是蛋白质合成的场所。核糖体有三个重要部位：A 位、
13、P 位、E 位。1、核酸为多元酸，具有较强的酸性。2、D N A和 R N A都是线性高分子，它们的溶液黏滞度极大。粘度：D N A R N A 溶液中的核酸分子在引力场中可以沉淀。3、核酸具有强烈的紫外吸收。中性条件，核酸在2 6 0 n m 处有最大吸收值。应用：D N A或 R N A的定量；确定样品中核酸的纯度。4、D N A变性是双链解离为单链的过程，本质是双链间氢键的断裂。引起D N A变性的因素有：加热、酸碱、有机溶剂、酰胺、尿素等。解链温度T m.5、变性的核酸可以复性或形成杂交双链。D N A变性后，黏度变小，吸光度增加。酶的分子结构与功能酶促反应动力学酶与酶促反应酶的调节酶
14、是由活细胞产生的、对其特异底物具有高度特异性和高效催化作用的蛋白质。酶的不同形式：单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶。酶按其分子组成可分为：单纯酶、结合酶（其蛋白质部分为酶蛋白,非蛋白质部分为辅因子。辅因子多为小分子有机化合物和金属离子，金属离子最常见，约2/3的酶含有金属离子。酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制，辅因子主要决定酶促反应的类型,二者结合称为全酶。）辅因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）：1、辅酶:结合疏松，可用透析或超滤除去。2、辅基:结合紧密，不可用透析或超滤除去。酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。辅酶和辅基往往是酶活性中心的组成的作理酶工原成分。酶活性中心
15、内的必需基团有：结合基团（结合底物内催化基团（催化底物转变成产物）之分。酶促反应的特点：1、酶对底物具有极高的催化效率（酶的催化不需要较高的温度）。2、酷对底物具有高度的特异性（酶的特异性可分为绝对特异性、相对特异性）。3、）具有可调节性。4、酶具性不稳定性。前通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。B比一般催化剂更有效地降低反应活化能。醐与底物结合形成中间产物（诱导契合作用、邻近效应与定向排列、表面效应）O酶的催化机制呈多元催化作用（一般酸碱催化作用、共价催化作用、亲核催化作用）。影响酶促反应速率的因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。1、其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速
16、率的影响呈矩形双曲线关系。米氏方程式中：Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L；Km值是酶的特征性常数,Km值的大小并非固定固变,它与酶的结构、底物结构、反应环境的电I、温度和离子强度有关，而与酶浓度无关；各种酶的Km值是不同的；Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力（Km越大，表示酶对底物的亲和力越小）；Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率，即Vmax=k3Ej。2、当底物浓度远大于酶浓度时，随着酶浓度的增加，酶促反应速率增大，二者呈正比关系。3、油蔗赢促反应速率具有双重影响。酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。酶在低温下活性降低，随着温
17、度的回升，酶活性逐渐恢复。4、酶的最适pH也不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、酶纯度等因素影响。5、抑制剂可降低酶促反应速率。根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：不可逆性抑制、可逆性抑制。不可逆性抑制剂与酶共价结合，可逆性抑制剂与酶非共价结合。可逆性抑制作用分类：（1）竞争性抑制：竞争酶的活性中心，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度，Vmax不变，表观Km增大。（2）非竞争性抑制：抑制剂制酶活性中心外的必需基团结合，抑制程度取决于抑制剂的浓度，V11ax降低，表观Km不变。（3）反竞争性抑制：抑制剂制与酶-底物复合物结物，抑制程度程决于抑制剂的浓度
18、及底物浓度，Vmax降低，表观Km降低。6、激活剂分为：必需激活剂、非必需激活剂调节对象是关键酶。酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节。1、别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性活U构调节改变酶的三、四级结构,别构效应剂分为：别构激活剂、别构抑制剂）。2、酶的化学修饰调节通过某些化学基团与酶的共价可逆结合实现（化望修饰改变酶的一级结构，最常见的化学修饰是磷酸化和去磷酸化）。3、酶原需通过激活过程才能转变为有活性的酶（酶原激活实际上是酶活性中心形成或暴露的过理）。酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节。酶蛋白合成可被诱导或阻遏。酶降解与一般蛋白质的降解途径相同。组织蛋白的降解途径：1、组织蛋白
19、降解的溶酶体途径（非ATP依赖性蛋白降解途径）。2、组织蛋白降解的胞质途径（ATP依赖性泛素介导的蛋白降解途径）。酶的分类：根据的催化反应类型分为：1、氧化还原酶类：2、转移酶类：3、水解酶类：4、裂合醐类；5、异构酚类；6、连接酶类。糖的生理功能：1、糖在生命活动中的上要作用是提供碳源和能源。2、提供合成体内其他物质的原料。3、调节细胞信息传递。4、作为机体组织细胞的组成成分。根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类:单糖、寡糖、多糖、结合糖。糖的摄取与利用糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。消化部位：主要在小肠，少量在口腔。
20、糖的吸收：糖类被消化成单糖后才能被小肠（上段）吸收。小肠黏膜细胞依赖特定载体摄入葡萄糖，是一个耗能的主动转运过程，同时伴有N a 的转运。细胞摄取葡萄糖：小肠肠腔一肠黏膜上皮细胞一门静脉一肝脏一体循环一组织细胞。在某些微生物和人体组织，糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两阶段。产能方式：底物水平磷酸化.终产物乳酸的去路：肝脏中代谢：分解利用；乳酸循环（糖异生）糖酵解：葡萄糖经糖酹解分解为两分子丙酮酸。反应部位：胞浆。由十步反应组成，其中三步不可逆，主要涉及：己糖发生磷酸化、己糖裂解为丙糖、丙糖转变为丙酮酸。葡糖激酶的特点：对葡萄糖的亲和力很低；受激素调控。乳酸生成：由乳酸脱氢酶（L D H）催化
21、，丙酮酸被还原成乳酸。I：要取决于二种关键酶：己糖激酶（即葡糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。盘 磷酸果糖激酶T：对调节糖酵解速率最重要。别构激活剂：A M P;A D P；果糖-2,6-二鬻 磷酸。别构抑制剂：柠檬酸；A T P（高浓度）。鬻 丙酮酸激酶：别构激活剂：果糖-1,6-二磷酸；别构抑制剂：A T P,丙氨酸。胰高血喝 糖素通过激活蛋白激酶A而抑制丙酮酸激酶活性。2 己糖激酶：受到反馈抑制调节。葡糖-6-磷酸可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶理 I 不受其抑制。长链脂肪酰C o A 可别构抑制肝葡萄糖激酶。无氧氧化的生理意义:1,是机体在缺氧情况下快速获取能量的有效方式。2、
22、是某些细胞在氧供应正常情况下.的重要供能途径。糖代谢磷酸戊糖途径是机体主要供能方式。反应部位：胞液及线粒体。糖的有氧氧化分为三个阶段：第一阶段：糖酵解。第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱化生成乙酰C o A。第三阶段：乙酰C o A 进入三入酸循环，并偶联进行氧化磷酸化。丙酮酸的氧化脱竣：由丙酮酸脱氢酶复合体催化，该酶由丙酮酸脱疑酶（E1）、二氢硫辛三竣酸循环酰胺转乙酰酶（E2）二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）按一定比例组成。二竣酸循环（T C A）也称为柠檬酸循环，又称K r e b s 循环。反应部位：线粒体。T C A 循环由8步代谢反应组成。其本质：乙酰C o A 和草酰乙酸缩合生成含三个竣基
23、的柠檬酸，反复的进行脱氢脱竣，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。特点：经过一次三竣酸循环，消耗一分子乙酰C o A,4次脱氢生成1 分子F A DH?和3分子NA DH,2次脱段牛成2分子C O”1 次底物水平磷酸化牛.成1 分子G T P（或A T P）。共一成1 0 分子A T P。关键酶：柠檬酸合酸，a -酮戊二酸脱氢脱复合体,异柠檬酸脱氢酶。整个循环反应为不为逆反应。循环过程中的草酰乙酸主要来自丙酮酸的直接竣化，根本来源是葡萄糖。T C A 循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义：1、T C A 循环是3大营养素的最终代谢通路，是获取能量的主要阶段。2、T C A 循环是糖、脂肪
24、、氨基酸代谢相互联系、相互转变的枢纽。3、为其他物质合成提供小分子前体物质。有氧的节糖氧化调主要受能量供需平衡调节。三竣酸循环速率主要被两阶段关键酶所调节。丙酮酸脱乳酶复合体调节乙酰C o A 的生成速率：别构抑制剂：乙 酰 C o A；NA DH；A T P；别构激活剂：A M P；A DP；NA D（即 空载体激活，满载体抑制”）三竣酸循环的关键酶调节乙酰C o A 的氧化速率。不能生成A T P,但可以生成NA DP H 和磷酸核糖两种主要产物。反应过程可分为二个阶段：1、氧化阶段（生成NA DP H 和磷酸核糖，关键酶是葡糖6-磷酸脱氢酶，两次脱氢脱下的氢均由NA DP 接受生成NA
25、DP H +H ）；2、基团转移阶段（生成磷酸己糖和磷酸丙糖）。全部反应均在细胞质中进行，发生在肝脏。总反应式：3 X葡糖-6-磷酸+6 N A D P+-2X 果糖-6-磷酸+3-磷酸甘油醛+6 N A D P H+6 H+3C（）2磷酸戊糖途径主要受N A D P H/N A D P 比值的调节，因此，磷酸戊糖途径的流量取决于N A D P H的需求。生理意义：1、为核酸的生物合成提供磷酸核糖。2、提供N A D P H 作为供氢体参与多种代谢反应反A D P H 是体内许多合成代谢的供氢体：N A D P H 参与体内羟化反应；N A D P H 还用于维持谷胱甘肽的还原状态）。糖原的合
26、成与分解糖异生糖代谢血糖及其调节糖原是动物体内糖的储存形式之一。作为葡萄糖储备的意义在于：当机体需要葡萄糖时可以迅速动用糖原以供急需。肝糖原维持血糖水平，肌糖原主要为肌肉收缩提供急需的能量。糖原百成厂主要发生在肝和骨骼肌，在胞浆中进行。将葡萄糖连接成多聚体。糖原合成的起始需要引物。U D P G 是葡萄糖活化形式，合成糖原的葡萄糖供体。糖原合成是耗能过程糖 原 褊：发生在胞浆，不是糖原合成的逆反应。在几个酶的共同作用下，最终产物中约8 5%为葡糖-1-磷酸，15%为游离葡萄糖。肝能生成葡萄糖而肌不能（由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶）。肌糖原的分解与合成与乳酸循环有关。糖原合成与分解受到
27、彼此相反的调节：糖原合成途径活跃时，分解途径则被抑制；反之亦然。糖原合成的关键酶是糖原合酶；糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶。糖原磷酸化酶和糖原合酶的活性均受磷酸化和去磷酸化的可逆调节。磷酸化的糖原磷酸化酶是活性形式，去磷酸化的糖原合酶是活性形式。肝糖原分解主要受胰高血糖素调节，肌糖原分解主要受肾上腺素调节，糖原合成主要受胰岛素调节。肝糖原磷酸化酶主要受葡萄糖别构抑制，肌糖原分解主要受能量和C a 2+别构调节。反应部位：肝（主要）、肾细胞的胞浆及线粒体。原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆的，但不完全可逆。丙酮酸粉化支路分两步：第一步由丙酮酸陵化酶催化，
28、在线粒体中反应。第二步由磷酸烯醇式丙酮酸峻激酶催化，在线粒体、胞液中反应。草酰乙酸转运出线粒体的方式有：经苹果酸转运，经天冬氨酸转运。酵解途径与糖异生途径是方向相反的两条代谢途径。要进行有效的糖异生，就必须抑制糖酵解；反之亦然。糖异生的生理意义：1、维持血糖水平的相对恒定。2、是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。3、肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。血糖：指血液中的葡萄糖。血糖水平：即血糖浓度。正常血糖浓度：3.9-6.O m m o l/L（70110m g/d L）。血糖水平恒定的生理意义：保证重要组织器官的能量供应，特别是某些依赖葡萄糖供能的组织器官。脑组织不能利用脂酸，正常情况下主要依赖葡
29、萄糖供能；红细胞没有线粒体，完全通过糖酵解获能；骨髓及神经组织代谢活跃，经常利用葡萄糖供能。血糖稳态主要受到激素调节：胰岛素是体内唯一的降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。胰岛素的分泌受血糖控制,血糖升高立即引起胰岛素分泌；血糖降低，分泌即减少。升高血糖的激素：胰高血糖素是体内主要升高血糖的激素。血糖降低或低内氨基酸升高刺激胰高血糖素的分泌。糖皮质激素和肾上腺素（主要在应激状态下发挥调节作用）也可升高血糖。临床上因糖代谢障碍可发生血糖水平紊乱，常见有以下两种类型：低血糖（血糖浓度低于2.8m m o l/L）、高血糖（空腹血糖高于7.l m m o l/L）。糖尿病是
30、最常见的糖代谢紊乱疾病,分为4 型:胰岛素依赖型（1 型）、非胰岛素依赖型（2 型）、妊娠糖尿病（3 型）、特殊类型糖尿病（4 型）。P S：1 分子葡萄糖无氟氯化生成乳酸时，净生成2 分子A T P；1分子葡萄糖彻底有氧氧化时，净生成30或 32分子A T P（.生物氧化：化学物质在生物体内的氧化分解过程。线粒体氧化体系与呼吸链粒氧体组线体化系分烟酰胺腺喋吟核核酸：N A D+、N A D P+。传递氢和电子。黄素核核酸衍生物：F M N、F A D。传递氢和电子。泛醍：又称辅酶Q。传递氢和电子（单、双电子的传递）。铁硫蛋白:含有铁硫中心，F e-S 通过F e?+-F e 3+e-的可逆反
31、应，每次传递一一不雨子，传递电子，因此是单电子传递体。细胞色素:通过辅基血红素中的F e 离子发挥单电子传递作用。传递电子。即电子传递链。主要由位于线粒体内膜上的4种蛋白质复合体组成，分别称之为复呼吸链合 体 I、I I、I I I、I V。泛醍不包含在四种复合体中。复合体I：N A D1 H 乏醍还原酶,将 N A DH 中的电子传递给泛配。有质子泵功能。复合体U：琥珀酸-泛配还原酶,将电子从琥珀酸传递给泛SL 无质子泵功能。复合体m：泛醍-细胞色素C还原酶,将电子从还原型泛醒传递至细胞色素C,有质子泵功能。细胞色素C是呼吸链中唯一的水溶性球状蛋白质。复合体W：细胞色素C氧化酶,将电子从细胞
32、色素C 传递给氧，有质子泵功能。N A DH 和 F A DI 1 2是呼吸链的供电子体。两条呼吸链：1、N A DH 呼吸链：从 N A DU 开始到还原0 2生成1 1 20。电子传递：N A DH 复合体I f Q-复合体合一细胞色素C 复合体I V-（K 2、琥珀酸呼吸链（又称F A DH 2呼吸链）：从复合体I I 到 0 2生成电子传递：琥珀酸一复合体I I 复合体I I I-细胞色素C-复合体N-0 2。化酸与P生氧磷化A T的成A T P 的生成方式：氧化磷酸化（主要方式）、底物水平磷酸化。氧化磷酸化偶联部位在复合体I、I I I、I V 内。P/0 比值。自由能变化：G=-n
33、F Z E（n为传递电子数，F为法拉第常数9 6.5 K J/mol V）。也子传递过程中，复合体I（H+）、H I（4 H+）、W（2H+）有质子泵功能。A T P 合酶由F 1 （亲水部分，催 化 A T P 合成）和 F 0（疏水部分，用于质子回流）两个结构域组成。高能磷蕨 键;水解时释放能量大于25 K J/mol 的磷酸酯键，常 用 P表示。（常见的高能磷酸化合物：磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、A T P、A DP、乙酰C oA、焦磷酸等，葡糖T-磷酸和1,6-二磷酸果糖都不是高能磷酸化合物）A T P 是能量捕获和释放利用的重要分子。A T P 是能量转移和核甘酸相互转变的
34、核心。A T P 通过转移自身基团提供能量。磷酸肌酸也是储存能量的高能化合物（储存于骨骼肌、心肌、脑组织中）。体内能量状态调节氧化磷酸化速率。抑制剂阻断氧化磷酸化过程：1、呼吸链抑制剂阻断电子传递过程：鱼藤酮、粉蝶霉素、化酸的响素氧磷化影因异戊巴比妥等抑制复合体I ,萎锈灵抑制复合体I I,抗 霉 素 A抑制复合体川,C N一、抑制复合体I V。2、解偶联剂阻断A DP 的磷酸化过程，如二硝基苯酚（DN P）。3、A T P 合酶抑制剂同时抑制电子传递和A T P 的生成。甲状腺激素促进氧化磷酸化和产热。线粒体DN A 突变影响氧化磷酸化功能。线粒体内膜对各种物质进行选择性转运：1、细胞质中的
35、N A DH 通过穿梭机制进入线粒体呼吸链（a -磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中，苹果酸一天冬氨酸穿梭主要存在于肝、肾、心肌细胞中）。2、A T P-A D P 转位酶协调转运A T P 和 A D P 出入线粒体。P S：1 对电子经N A D H 呼吸链传递，生成2.5 分子的A T P；1 对电子经琥珀酸呼吸链传递，生成1.5分子的A T P。脂质的构成功能及分析脂质的种类和结构脂质是脂肪和类脂的总称。（脂肪即甘油三酯，类脂包括固醉及其酯、磷脂、糖脂）甘油三酯：非极性、不溶于水。脂肪酸组成的种类决定甘油三酯的熔点,随饱和脂肪酸的链长和数目的增加而升高。脂肪酸：结构通式为CH3（CH2
36、）K00H。根据碳链长度分为短链、中链、长链脂肪酸（碳链长度W4的脂肪酸为短链脂肪酸，212的为长链脂肪酸）。饱和脂肪酸的碳链不含双键。不饱和脂肪酸又分为：单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸。磷脂：由甘油或鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、含氮化合物组成。分为:甘油磷脂（由甘油构成）、鞘磷脂（由鞘氨醉或二氢鞘氨醇构成）。胆固醇：由环戊烷多氢菲母体结构衍生形成。甘油三酯：1、是机体重要的能源物质和储能物质。2、保护内脏，维持体温。质生功脂的理能脂肪酸：1、提供必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。2、合成不饱和脂肪酸衍生物：前列腺素（PC,分9型）、血栓嗯烷（TXA2）、白二烯（LT）等二十碳多不饱和脂肪酸
37、衍生物。磷脂：1、构成牛.物膜的重要成分。2、磷脂酰肌醇是第二信使前体。胆固醇：1、细胞膜的基本结构成分。2、转化为有重要生物学功能的固醇化合物。脂质的消化与吸收消化：条件：1、乳化齐I（胆汁酸盐等）。2、酶的催化。部位：小肠上段。消化酶:胰脂酶、辅脂酶、磷脂酶、胆固醇脂酶。产物：混合微团。吸收：部位：卜二指肠下段及空肠上段。方式：组装成乳糜微粒，被肠黏膜细胞分泌、经淋巴系统进入血液循环。是甘油三酯分解代谢的开始，水解生成游离脂肪酸和甘油供其他组织氧化供能。脂肪动员（脂肪酸被白蛋白运载）关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶，或称激素敏感性脂肪酶。激素调节：1、脂解激素：启动脂肪动员、促进脂肪水解。
38、如：肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等。2、抗脂解激素：抑制脂肪动员，如：胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。分解代谢甘油三酯的部脂质代谢是脂肪酸分解的核心过程。部位：除脑外，机体大多数组织均能氧化脂肪酸，以肝、肌肉最活跃。在胞液、线粒体中进行。脂肪酸分解分4阶段。阶段一：脂肪酸活化为脂酰CoA。胞液中进行。脂酰CoA合成酶存在于内质网和线粒体外膜上。脂肪酸活化消耗2个高能磷酸键。阶段二：脂酰CoA进入线粒体。是脂肪酸B氧化的限速步骤。肉碱脂酰转移酶I是脂肪酸B氧化的关键酶，也是限速酶。阶段三：脂肪酸B氧化为乙酰CoA、FADH2、NADH,进行脱氢、加水、再脱氢、硫解4步反应，完成一次B氧化。阶
39、段四：乙酰CA进入三激酸循环。含有2n个碳原子的饱和脂肪酸彻底氧化时产牛.ATP数目为14n-6。脂肪酸的其他氧化方式：不饱和脂肪酸B氧化需转变构型；超长碳链脂肪酸需先在过氧化酶体氧化成较短碳链脂肪酸；丙酰CoA转变为琥珀酰CoA进行氧化；脂肪酸氧化还可以从远侧甲基端进行。酮体包括：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮（微量）。生成部位：肝细胞线粒体（以乙酰CoA为原料）。利用部位：肝外组织线粒体。酮体生成的生理意义：1、是肝脏输出能源的重要形式，葡萄糖供应不足或利用障碍时，是脑组织的重要能源。2、酮体利用的增加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。酮体生成的调节：1、餐食状态的影响（
40、主要通过激素的作用，饱食抑制酮体生成）。2、糖代谢的影响（糖代谢旺盛抑制酮体生成）。3、丙二酸单酰CoA抑制酮体生成。合成代谢合成的部位：肝、脂肪组织、小肠是片油二酯合成的主要场所。基本原料.甘油、脂肪酸、合成过程；甘油二酯途径i小肠黏膜细胞）、甘油二酯途径（肝、脂肪组织）3-磷酸甘油主要来自糖代谢。源脂酸成内性肪合合成部位：肝（主要）、肾、脑、肺、乳腺及脂肪组织的细胞质。乙酰CoA是合成的基本原料。用于合成的乙酰CoA主要山葡萄糖分解供给，在线粒体内产生，不能白山透过线粒体内膜，需通过柠檬酸-丙酮酸循环进入细胞质。其他原料：ATP、NADPH及MM+等。1分子软脂酸山1分子乙酰CoA与7分子
41、丙:酸单酰CoA缩合而成。催化此反应的乙酰CoA年化酶是脂肪酸合成的关键酶。总反应式：ATP+HCO/乙酰CoAf丙二酰CoA+ADP+Pi油酯代甘三的谢源脂酸成内性肪合磷脂代谢油脂合代磷代由磷的成谢鞘脂谢软脂酸延长在内质网和线粒体内进行。脂肪酸合成受代谢物和激素调节：代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA段化酶活性调节脂肪酸合成；胰岛素是调节脂肪酸合成的主要激素，促进脂肪酸合成。胰高血糖素、肾上腺素、生长素抑制脂肪酸合成。合成：部位：全身各组织内质网，以肝、肾、肠活性最高。原料：甘油、脂肪酸、璘酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇，以及ATP、CTP供能。合成途径:磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺通过甘油二酯途径
42、合成；肌醇磷脂、丝氨酸磷脂、心磷脂通过CDP-甘油二酯途径合成。（磷脂交换蛋白催化不同种类磷脂在膜间交换，更新膜磷脂）降解：甘汕磷脂由磷脂酶催化降解。神经鞘磷脂是人体含量最多的鞘磷脂，由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸胆碱构成。鞘氨醇的合成：部位：全身各组织细胞内质网，脑组织最活跃。原料：软脂酰CoA、丝氨酸、磷酸毗哆醛、NADPH、FAD等。降解：神经鞘磷脂由神经鞘磷脂酶降解，存在于脑、肝、脾、肾等细胞溶酶体。胆固醇代谢脂质代谢体内胆固醇来自食物和内源性合成。胆固醇有游离胆固醇和胆固醇酯两种形式，广泛分布于全身各组织中，约1/4分布于脑及神经组织，肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较多。合成部位：除
43、成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成胆固醇，以肝为主，其次是小肠。在细胞质及光面内质网上合成。合成原料：乙酰CoA、NADPH。关键酶、限速酶：HMG-CoA还原酶。影响胆固醇的因素：1、HMG-CoA还原酶活性具有昼夜节律性（午夜最高，中午最低）。2、HMG-CoA还原酶活性受别构调节、化学修饰等（可被磷酸化失活，脱磷酸可恢复活性）。3、细胞胆固醇含量影响胆固醇合成（反馈抑制作用）。4、胆固醇合成受激素调节（胰岛素、甲状腺素诱导HMG-CoA还原酶合成，增加胆固醇合成）。5、餐食状态影响胆固醇合成（饥饿与禁食抑制胆固醇合成）。胆固醇的去路：1、在肝被转化成胆汁酸，随胆汁排入卜
44、二指肠（主要去路兀2、可转化为类固醇激素。3、可转化为维牛素D3前体。4、直接排出。血脂是血浆所含脂质的统称。包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂肪酸等。来源：外源性：食物中获取。内源性：肝、脂肪细胞及其他组织合成后释放入血。血浆脂蛋白是血脂的运输形式及代谢形式。血浆脂蛋白由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。分类：超速离心法：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）。血浆脂蛋白血浆蛋日及代谢血浆脂蛋白中的蛋白质为载脂蛋白质（apo）,从人体血浆脂蛋白已分离20多种。载脂蛋白的生理功能：1、结合和装运脂质，稳定脂蛋白的结构。2、参
45、与脂蛋白受体的识别。3、可调节脂蛋白代谢关键酶活性。脂蛋臼是以甘油三酯和胆固醇酯为内核，载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇单分子层覆盖于表面的复合体。乳糜微粒：功能：转运外源性甘油三酯及胆固醇。其代谢途径又称外源性脂质转肝（主要）、小肠合成。在肝合成胆汁酸或直接随胆汁排入肠腔。运途径。（脂质毛细血管内皮细胞表面的脂质白脂肪酶使CM中的TG、磷脂逐步水解，产生甘油、脂肪酸、溶血磷脂）极低密度脂蛋白：功能：转运内源性甘油三酯。以肝脏合成为主:，小肠可少量合成。低密度脂蛋白：功能：转运内源性胆固醉（即从肝脏转运至外周组织）。由VLDL转变而来。代谢途彳仝分为：LDL受体代谢途彳仝、LDL非受体代谢途径。人体
46、多种组织器官能摄取、降解LDL,以肝为主:。正常人血浆LDL,每天约45%被清除，其中2/3经LDL受体途径，1/3经单核-吞噬细胞系统。高密度脂蛋白：功能：逆向转运胆固醉（即从外周组织转运到肝脏）。新生HDL由氨基酸的一般代谢蛋白质消化吸收和氨基酸代谢氮平衡蛋白质的消化氨基酸吸收氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。意义：反映体内蛋白质代谢慨况。人体氮平衡的三种情况：1、氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）。2、氮正平衡:摄入氮排出氮（儿童、孕妇、恢复期的病人等人3、氮负平衡：摄入氮排出氮（饥饿、严重烧伤、出血、消耗性疾病）。成人每日蛋白质最低生理需要量为30g-50g,我国营养学会推
47、荐成人每日蛋白质要量为80月。蛋白质的营养价值主要由营养必需氨基酸决定。需营养必需氨基酸（9种）：甲硫氨酸、缀氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、组氨酸。蛋白质的营养价值指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、比例。营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。食物蛋白质的消化吸收是体内氨基酸的主要来源。消化的目的：大分子转变为小分子，便于吸收；消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。消化部位：胃、小肠（主要场所）、小肠黏膜。蛋白质在胃中经胃蛋白酶水解生成多肽和少量氨基酸。蛋白质在小肠中被水解成寡肽和氨基酸。小肠中的蛋白酶分为
48、：1、内肽酶：水解蛋白质内部的肽键，作用较快，包括：胰蛋白酶、糜蛋白酶（又称胰凝乳蛋白酶）、弹性蛋白酶。2、外肽酶：水解蛋白质或多肽末端的肽键，作用较慢，主要是竣肽酶（分为竣肽酶A、竣肽酶B）。胰蛋白醐原由肠激酶激活，然后胰蛋白酶又将糜蛋白酸原、弹性蛋白酶原、竣肽酶原激活。小肠黏膜细胞内存在氨基肽前、二肽酶等寡肽酶，水解寡肽，最终生成氨基酸。吸收部位：主要在小肠。吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽。吸收特点：需要载体（7种载体蛋白，又称转运蛋白，包括：中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白、B氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白、三肽转运蛋白）、耗能、主动吸收过程,由A
49、TP供能将氨基酸、Na转入细胞内，Na,再由钠泵排出细胞。未消化吸收的蛋白质在结肠下段发生腐败。肠道细菌通过脱竣基作用产生胺类；肠道细菌脱氨基或尿素醐作用产生氨；腐败作用产生其它有害物质（苯酚、硫化氢、口引口朵）。高血氨病人禁用碱性肥皂液灌肠；肝硬化腹水病人，不宜使用碱性利尿药。体内氨基酸的来源和去路：来源：食物蛋白质消化吸收（外源性）；组织蛋白质降解（内源性）。去路：主要合成多肽和蛋白质；剩下的脱氨基、脱竣酸、转化为一碳单位。体内蛋白质分解生成氨基酸基代库氨酸谢氨基酸的脱氨基蛋白质以不同的速率进行降解，不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。真核细胞内蛋白加降解有两条重要途径：A
50、TP-非依赖途径（不依赖ATP和泛素）、ATP-依赖途径（依赖ATP和泛素）。泛素化的目的是将要降解的蛋白质做标记。外源性与内源性氨基酸组成代谢库，分布于体内各处，参与代谢。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算。主要分布于骨骼肌（最主要，因为更新代谢快,需要大量原料）、肝脏、肾脏、血浆。氨基酸分解代谢的主要反应是脱氨基作用,多种方式脱氨基：转氨基、氧化脱氨基、非氧化脱氨基。转氨基作用由转氨酶催化完成,转氨酶广泛分布于体内各组织，以肝和心肌中包 含量最丰富。除苏氨酸、赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外，大多数氨基酸5 都能进行转氨基作用。体内最重要转氨酶：谷丙转氨酶（GPT或称ALT）和裂 谷草转氨酶