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1、 第三节第三节 酶活性调节方式酶活性调节方式 酶活性调节的实例：酶活性调节的实例：凝血酶、胰蛋白酶激活凝血酶、胰蛋白酶激活 糖元磷酸化酶活性转化糖元磷酸化酶活性转化 母体分娩后母乳中乳糖合成母体分娩后母乳中乳糖合成 丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶活性丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶活性 苏氨酸到异亮氨酸的代谢途径控制苏氨酸到异亮氨酸的代谢途径控制 说明了说明了n正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化状态，而是要求有快有慢。状态，而是要求有快有慢。n在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境变化，满足生理功能的
2、需要，形成了一整套调节机制。变化，满足生理功能的需要，形成了一整套调节机制。（酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节（酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节)多种调节方式：多种调节方式：浓度调节（浓度调节（合成降解调节合成降解调节)；生理调节生理调节(激素调节激素调节)；共价修饰调节（可逆，不可逆共价修饰调节（可逆，不可逆)；抑制剂调节；抑制剂调节；反馈调节（别构调节）；反馈调节（别构调节）；存在方式调节（多酶体系）；存在方式调节（多酶体系）；寡聚酶的聚合、解聚调节；寡聚酶的聚合、解聚调节；1.1.调节酶在细胞内的浓度调节酶在细胞内的浓度 如：大肠杆菌的葡萄糖效应，即在有葡萄如：大肠杆
3、菌的葡萄糖效应，即在有葡萄 糖存在时，它不利用乳糖。原理可以糖存在时，它不利用乳糖。原理可以 用乳糖操纵子模型来解释。用乳糖操纵子模型来解释。腺苷酸环化酶腺苷酸环化酶 AMP cAMP+H2O 磷酸二脂酶磷酸二脂酶乳糖操纵子模型 2.生理调节或激素调节生理调节或激素调节 在特殊生理条件下，分泌某一种激素来调在特殊生理条件下，分泌某一种激素来调节酶的活性。如：乳腺组织中的乳糖合成酶。节酶的活性。如：乳腺组织中的乳糖合成酶。乳糖合成酶是蛋白乳糖合成酶是蛋白A A和蛋白和蛋白B B两组分构成的两组分构成的复合物，可以催化乳糖合成反应：复合物，可以催化乳糖合成反应：EUDP-半乳糖+葡萄糖 乳糖+UD
4、P 蛋白蛋白A A不能催化上述反应而能催化下述合成反应：不能催化上述反应而能催化下述合成反应：UDP-UDP-半乳糖半乳糖 +N-+N-乙酰葡糖胺乙酰葡糖胺 N-N-乙酰半乳糖胺乙酰半乳糖胺 +UDP+UDP 蛋白蛋白B B本身无催化能力，但其与蛋白本身无催化能力，但其与蛋白A A结合，可以结合，可以改变蛋白改变蛋白A A的底物专一性。的底物专一性。A 3 3、共价修饰调节、共价修饰调节 不可逆共价调节不可逆共价调节酶原激活酶原激活 一些酶（主要是消化酶和执行防御功能的酶）在细胞内以一些酶（主要是消化酶和执行防御功能的酶）在细胞内以无活性前体形式（即酶原）合成和分泌，然后输送到胞内无活性前体形
5、式（即酶原）合成和分泌，然后输送到胞内外作用部位去，当功能需要时就会被活化而起作用。可以外作用部位去，当功能需要时就会被活化而起作用。可以想象，必须有一种调控机制，使其在胞内合成时处于失活想象，必须有一种调控机制，使其在胞内合成时处于失活状态，而在需要时激活；状态，而在需要时激活；在酶原激活过程中，酶原分子结构发生了这样的变化：在酶原激活过程中，酶原分子结构发生了这样的变化：首先，酶原分子被切去若干小段，即发生一级结构变化、首先，酶原分子被切去若干小段，即发生一级结构变化、一级结构变化引起酶分子活性部位构象变化，形成能与一级结构变化引起酶分子活性部位构象变化，形成能与 特异性底物相结合的完整的
6、疏水口袋。特异性底物相结合的完整的疏水口袋。胰蛋白酶胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶Ser14Arg15Thr147Asn148A 链链 B 链链 C 链链胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原 （无活性）（无活性）-胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶 （有活性）（有活性）-胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶 （有活性（有活性,稳定）稳定）-胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶（三链间有二硫键）（三链间有二硫键）-胰凝乳胰凝乳蛋白酶为稳定的蛋白酶为稳定的形式，形式，A A、B B两链两链及及B B、C C两链间各两链间各通过一对大的二通过一对大的二硫键相连，其活硫键相连，其活性只有性只有-胰凝胰凝乳蛋白酶的乳蛋白酶的2/52/5 酶活
7、性中心酶活性中心的氨基酸残基来的氨基酸残基来自自B B、C C二链二链 胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后，胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后，ArgArg1515-Ile-Ile1616间的肽键被打断，形成了间的肽键被打断，形成了新的新的IleIle1616末端，这个新末端的氨基再与酶分子内部的末端，这个新末端的氨基再与酶分子内部的AspAsp194194发生静电作用发生静电作用,触发一系列的构象变化：触发一系列的构象变化：MetMet192192从酶分子的深层移动到酶分子的表面，第从酶分子的深层移动到酶分子的表面，第187187及第及第193193残基更加舒展等，这些改变的总结果是造成一个口袋残基
8、更加舒展等，这些改变的总结果是造成一个口袋允许允许带芳香族的底物或带一个较大的非极性脂肪族链的底物进入专一性部位带芳香族的底物或带一个较大的非极性脂肪族链的底物进入专一性部位 消化系统其它蛋白水解酶原的激活消化系统其它蛋白水解酶原的激活n胃蛋白酶原（胃蛋白酶原（pepsinogenpepsinogen）由胃壁细胞分泌出来，在胃酸由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H H+作用下，低于作用下，低于pH5pH5时，酶时，酶原自动激活，失去原自动激活，失去4444个氨基酸残基，转变为高度酸性的，个氨基酸残基，转变为高度酸性的，有活性的胃蛋白酶有活性的胃蛋白酶 n胰蛋白酶原（胰蛋白酶原（trypsinogent
9、rypsinogen）进入小肠后，在有进入小肠后，在有CaCa2+2+的环境中受到肠激酶的激活，赖的环境中受到肠激酶的激活，赖氨酸氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6 6肽，使肽，使构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶n羧肽酶原羧肽酶原A An弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶胰蛋白酶六肽六肽肠激酶肠激酶羧肽酶原羧肽酶原羧肽酶羧肽酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原弹性蛋白酶弹性蛋白酶胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶+胰蛋白酶对各个胰脏蛋白酶原的激活作用胰蛋白酶对各个胰脏蛋白
10、酶原的激活作用 综上所述，酶原激活有两个特点综上所述，酶原激活有两个特点：n是蛋白质肽链的水解过程，不可逆激活后，不能是蛋白质肽链的水解过程，不可逆激活后，不能变为酶原状态，因而这是变为酶原状态，因而这是“一次性一次性”的调节，能的调节，能及时地从靶部位通过自身催化或组织蛋白酶的作及时地从靶部位通过自身催化或组织蛋白酶的作用而降解移去用而降解移去n都是通过级联系统实现的快速的信号放大过程，都是通过级联系统实现的快速的信号放大过程，以完成特定功能以完成特定功能 可逆的共价调节可逆的共价调节 由于其他的酶对其结构进行共价修饰，而使其在由于其他的酶对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之
11、间进行互变活性形式与非活性形式之间进行互变.n第一种类型是磷酸化酶及其他的一些酶，它们通过接受第一种类型是磷酸化酶及其他的一些酶，它们通过接受ATPATP转来转来的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来调节酶活性：的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来调节酶活性：酶的无活性形式酶的无活性形式 酶的有活性形式酶的有活性形式 最典型的例子是动物组织中的糖原磷酸化酶：最典型的例子是动物组织中的糖原磷酸化酶：（葡萄糖）（葡萄糖）n n+Pi +Pi （葡萄糖）葡萄糖）n-1n-1+1-+1-磷酸磷酸-葡萄糖葡萄糖En糖原磷酸化酶的活性形式及非活性糖原磷酸化酶的活性形式及非活性形式间的平衡，是形式间的平衡，是
12、磷酸基磷酸基共价地结共价地结合到酶上或从酶上脱下，从而控制合到酶上或从酶上脱下，从而控制调节磷酸化酶的活性调节磷酸化酶的活性n糖原磷酸化酶及其他受共价修饰调糖原磷酸化酶及其他受共价修饰调节的调节酶节的调节酶可以将化学信号极大的可以将化学信号极大的放大。放大。如一分子磷酸化酶的激酶可以催化如一分子磷酸化酶的激酶可以催化几千个无活性的磷酸化酶几千个无活性的磷酸化酶b b分子变分子变为有活性的磷酸化酶为有活性的磷酸化酶a a，从而催化，从而催化糖原形成几千个分子的糖原形成几千个分子的1-1-磷酸葡萄磷酸葡萄糖，这就形成了具有两步的级联放糖，这就形成了具有两步的级联放大大（amplification
13、cascadeamplification cascade）实）实际上这两个酶是肾上腺素激素分子际上这两个酶是肾上腺素激素分子化学信号造成组织中糖原急剧分解化学信号造成组织中糖原急剧分解的一个更长的级联放大中的一部分的一个更长的级联放大中的一部分.见图见图+4H2O 4ADP4Pi 4ATPPPPP磷酸化酶磷酸化酶激酶激酶磷酸化酶磷酸化酶磷酸酶磷酸酶磷酸化酶磷酸化酶a a（有活性）（有活性）磷酸化酶磷酸化酶b b（无活性）（无活性）n第二种类型是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶及其他一第二种类型是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶及其他一些酶，它们受些酶，它们受ATPATP转来的酰苷酰基的共价修饰转来的酰苷酰基的共价
14、修饰，或，或酶促脱酰苷酰基，而调节酶活性：酶促脱酰苷酰基，而调节酶活性：酶的活性较高形式酶的活性较高形式 酶的活性较低形式酶的活性较低形式 谷氨酰胺合成酶催化下列反应：谷氨酰胺合成酶催化下列反应：ATP+ATP+谷氨酸谷氨酸 +NH+NH3 3 ADP+ADP+谷氨酰胺谷氨酰胺 +Pi+Pi 它有它有1212个亚基，酰苷酰基从个亚基，酰苷酰基从ATPATP脱下后连接到每脱下后连接到每一个亚基的专一性酪氨酸残基上，产生低活性形一个亚基的专一性酪氨酸残基上，产生低活性形式的酪氨酸酚羟基的酰苷酰衍生物式的酪氨酸酚羟基的酰苷酰衍生物 4.4.抑制剂的调节抑制剂的调节n凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力
15、丧失称为凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称为水解水解n凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的作凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的作用称为用称为变性变性作用作用n某些物质，它们并不引起酶蛋白变性或水解，但某些物质，它们并不引起酶蛋白变性或水解，但能使酶分子活性中心上的某些必需基团位置发生能使酶分子活性中心上的某些必需基团位置发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低反应速度降低酶的抑制酶的抑制n抑制抑制-是指抑制剂与酶结合改变了酶活性部位是指抑制剂与酶结合改变了酶活性部位构象性质，构象性质，从而引起酶活力下降的一种效应。从而
16、引起酶活力下降的一种效应。抑制作用的类型抑制作用的类型n不可逆的抑制作用不可逆的抑制作用（Inreversible Inreversible inhibitioninhibition）通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性法除去抑制剂而恢复酶活性 .n可逆的抑制作用可逆的抑制作用（Reversible inhibitionReversible inhibition）ESES的结合建立在解离平衡基础上。这类抑制剂的结合建立在解离平衡基础上。这类抑制剂与
17、酶蛋白的结合是可逆的，可用透析法除去抑与酶蛋白的结合是可逆的，可用透析法除去抑制剂，使酶恢复活性制剂，使酶恢复活性.不可逆抑制作用的分类不可逆抑制作用的分类n专一性专一性的不可逆抑制的不可逆抑制 仅仅和活性部位的有关基团反应（如仅仅和活性部位的有关基团反应（如DFP）在研究酶的结构与功能上有重要意义，常用以确定在研究酶的结构与功能上有重要意义，常用以确定酶的必需基团，用来探测酶的构象。酶的必需基团，用来探测酶的构象。n非专一性非专一性的不可逆抑制的不可逆抑制 也能与活性部位以外的基团反应（如烷化硫基的碘也能与活性部位以外的基团反应（如烷化硫基的碘代乙酸）代乙酸）n实际效应是减低系统中酶的有效浓
18、度。实际效应是减低系统中酶的有效浓度。（这种区别不是绝对的，因作用条件及对象不同，某些非专一性抑（这种区别不是绝对的，因作用条件及对象不同，某些非专一性抑制剂有时会转化，产生专一性不可逆抑制作用。）制剂有时会转化，产生专一性不可逆抑制作用。）可逆抑制作用的分类可逆抑制作用的分类n竞争性抑制竞争性抑制 （Competitive inhibition）n非竞争性抑制非竞争性抑制（Noncompetitive inhibition）n反竞争性抑制反竞争性抑制（Uncompetitive inhibition）n过量底物抑制过量底物抑制（Excess Substrate Inhibition）竞争性抑
19、制竞争性抑制抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构，能与酶分子形竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构，能与酶分子形成可逆的成可逆的EIEI复合物，但复合物，但EIEI不能分解成产物不能分解成产物P P，酶反应速，酶反应速度因此下降度因此下降可通过增加底物浓度而解除这种抑制可通过增加底物浓度而解除这种抑制在竞争性抑制中，底物在竞争性抑制中，底物或抑制剂与酶的结合都或抑制剂与酶的结合都是可逆的，各存在一个是可逆的，各存在一个平衡。平衡。K KI I为抑制剂常数；为抑制剂常数；K Km m为为ESES解离常数解离常数.当底物过
20、量时则：当底物过量时则：竞争性抑制的动力学竞争性抑制的动力学经推导可得如下曲线经推导可得如下曲线1 1、K Km m增大增大 即抑制剂与酶结合后，即抑制剂与酶结合后，酶和底物亲和力降低；酶和底物亲和力降低；I I 越高、越高、K Ki i越小，越小，K Km m增大。增大。酶和底物亲和力降低，酶酶和底物亲和力降低，酶反应速度减慢。反应速度减慢。2 2、VmVm不变不变3 3、增大底物浓度，有利于、增大底物浓度，有利于酶和底物结合，可减轻抑酶和底物结合，可减轻抑制作用；反之，增加抑制制作用；反之，增加抑制剂浓度，加深抑制程度。剂浓度，加深抑制程度。非竞争性抑制非竞争性抑制 抑制剂不是与活性中心结
21、合，而是结合在离其较远的抑制剂不是与活性中心结合，而是结合在离其较远的 抑制结合位点，结合后，抑制剂使酶产生构象改变，抑制结合位点，结合后，抑制剂使酶产生构象改变，从而导致活性中心的改变，而不能再催化产物生成。从而导致活性中心的改变，而不能再催化产物生成。同样，若酶先与底物结合再与抑制剂结合同样，若酶先与底物结合再与抑制剂结合-由于在这种抑制下，底物与抑制物结合在不同部位，由于在这种抑制下，底物与抑制物结合在不同部位，就不需要它们在化学结构上有任何相似性就不需要它们在化学结构上有任何相似性 在非竞争性抑制中存在如下平衡在非竞争性抑制中存在如下平衡非竞争性抑制的动力学非竞争性抑制的动力学可推导得
22、出如下的曲线可推导得出如下的曲线1 1、V Vm m降低降低 即即 I I 越大、越大、K Ki i越小，越小，形成不能转变为产物形成不能转变为产物的的EIEI和和EISEIS越多，越多，V V降低降低的程度越显著。的程度越显著。2 2、KmKm不变不变3 3、增大底物浓度，不能、增大底物浓度，不能减轻抑制作用，无竞争关减轻抑制作用，无竞争关系；系；丙二酸是琥珀酸的结构丙二酸是琥珀酸的结构类似物，可逆抑制琥珀类似物，可逆抑制琥珀酸脱氢酶活性酸脱氢酶活性乙醇作为竞争性底物可以抑制乙醇作为竞争性底物可以抑制乙二醇氧化成乙醛的反应，乙二醇氧化成乙醛的反应，（因此乙醇可以用于治疗乙二醇中毒）（因此乙醇
23、可以用于治疗乙二醇中毒）5.5.反馈调节反馈调节(或称或称 别构调节别构调节)早已发现，许多物质合早已发现，许多物质合成代谢途径的一连串反应中，成代谢途径的一连串反应中，催化第一步反应的酶或者是催化第一步反应的酶或者是序列交叉处的酶大多能被全序列交叉处的酶大多能被全部序列的最终产物控制部序列的最终产物控制反馈抑制。反馈抑制。催化第一部反应的酶或催化第一部反应的酶或分叉处的酶即属于分叉处的酶即属于别构酶别构酶。什么是别构调节？什么是别构调节？当调节物与酶分子中的别构中心结合当调节物与酶分子中的别构中心结合后诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使后诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性部位对底物的结
24、合与催化受到影响，酶活性部位对底物的结合与催化受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构调节或别构效应。应称为酶的别构调节或别构效应。第一个酶（有活性）第一个酶（无活性）终产物终产物（调节物）结合在调节中心反反馈馈抑抑制制的的类类型型 已知别构酶的结构特点：已知别构酶的结构特点：有多个亚基、有四级结构；有多个亚基、有四级结构；除了有可以结合底物的酶的活除了有可以结合底物的酶的活性中心之外，还有可以结合调性中心之外，还有可以结合调节物的别构中心，而且，这两节物的别构中心，而且，这两个中心位于酶蛋白的不同部位个中心位于酶蛋白的不同部位上上,或处
25、在不同的亚基上（如或处在不同的亚基上（如ATCaseATCase），或处在同一个亚基），或处在同一个亚基的不同部位上。的不同部位上。别构酶调节酶活性的机理别构酶调节酶活性的机理n 续变模型也称续变模型也称KNFKNF模型模型 这种假说主张酶分子中的亚基结合小分子物质（底这种假说主张酶分子中的亚基结合小分子物质（底物或调节物）后，亚基构象逐个地依次变化，因此亚基有物或调节物）后，亚基构象逐个地依次变化，因此亚基有各种可能的构象状态。各种可能的构象状态。SSSSSSSSSSSSSS亚基全部处亚基全部处于于“关关”型型亚基全部处亚基全部处于于“开开”型型 按次序变化按次序变化 齐变模型或对称模型齐变
26、模型或对称模型 T状态 R状态 主张所有别构酶的所有亚基，或者全部成不利于结合底物的主张所有别构酶的所有亚基，或者全部成不利于结合底物的T T状态，或者全部是有利于结合底物的状态，或者全部是有利于结合底物的R R状态，这两种状态间的状态，这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。别构调节动力学别构调节动力学n 大部分变构酶的初速度大部分变构酶的初速度-底物浓度的关底物浓度的关系不符合典型的米氏方程，即不是简单的系不符合典型的米氏方程，即不是简单的双曲线，而是呈双曲线，而是呈S S型的型的v-Sv-S曲线。曲线。n这种这种S S型的反应体现为当
27、底物浓度发生较小变化时，型的反应体现为当底物浓度发生较小变化时，别构酶可以极大程度的控制着反应速度，这就是别构酶可以极大程度的控制着反应速度，这就是别构酶可以灵敏地调节酶反应速度的原因所在，别构酶可以灵敏地调节酶反应速度的原因所在，即即正协同效应使得酶的反应速度对底物浓度的变正协同效应使得酶的反应速度对底物浓度的变化极为敏感化极为敏感n另有一类具有负协同效应的酶，在这种曲线中，另有一类具有负协同效应的酶，在这种曲线中，在底物浓度较低的范围内酶活力上升很快，但继在底物浓度较低的范围内酶活力上升很快，但继续下去，底物浓度虽有较大提高，但反应速度升续下去，底物浓度虽有较大提高，但反应速度升高却较小，
28、也就是说高却较小，也就是说负协同效应可以使酶的反应负协同效应可以使酶的反应速度对外界环境中底物浓度的变化不敏感速度对外界环境中底物浓度的变化不敏感正负协同效应的区别正负协同效应的区别正协同正协同效应效应负协同负协同效应效应nKoshland Koshland 等人建议，用以下比例式定量的判断与区分三类酶：等人建议，用以下比例式定量的判断与区分三类酶：Rs=Rs=典型的米氏类型的酶典型的米氏类型的酶 Rs=81Rs=81 具有正协同效应的别构酶具有正协同效应的别构酶 Rs81Rs81 Rs81 酶与底物（或配基）结合达酶与底物（或配基）结合达90%饱和度时的底物（或配基）浓度饱和度时的底物（或配
29、基）浓度酶与底物（或配基）结合达酶与底物（或配基）结合达10%饱和度时的底物（或配基）浓度饱和度时的底物（或配基）浓度 别构酶举例别构酶举例n大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCaseATCase（aspartate aspartate transcarbamoylasetranscarbamoylase）它是嘧啶核苷酸生物合成它是嘧啶核苷酸生物合成CTP-CTP-多多酶体系反应序列中的第一个酶酶体系反应序列中的第一个酶n其正常底物为天冬氨酸及氨甲酰磷酸其正常底物为天冬氨酸及氨甲酰磷酸n它受它受CTPCTP的反馈抑制，的反馈抑制，CTPCTP是其负调节物，
30、其正调节物是是其负调节物，其正调节物是ATPATPn它所催化的反应如下：它所催化的反应如下：氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸 +天冬氨酸天冬氨酸 氨甲酰天冬氨酸氨甲酰天冬氨酸 UMP UTP CTP UMP UTP CTP n CTP CTP在不影响酶的在不影响酶的VmaxVmax的情况下通过的情况下通过降低降低酶与底物的酶与底物的亲和性来抑制亲和性来抑制ATCaseATCase；ATPATP则相反，它则相反，它增强增强酶与底物的亲酶与底物的亲和性，也不影响其和性，也不影响其VmaxVmax。n这种调节的生物学意义是：这种调节的生物学意义是：ATPATP作为信号表明有能量供作为信号表明有能量供DNADNA
31、复制使用并引发需求嘧复制使用并引发需求嘧啶核苷酸的生物合成；啶核苷酸的生物合成；CTPCTP则保证在嘧啶核苷酸已丰足时，则保证在嘧啶核苷酸已丰足时，不再进行不必要的氨甲酰天冬氨酸及其他后续中间物的合不再进行不必要的氨甲酰天冬氨酸及其他后续中间物的合成。成。n ATCaseATCase由由C C、R R亚基亚基组成：组成：C C亚基可与底物作用，有活亚基可与底物作用，有活性中心，但活性中心对调节分子性中心，但活性中心对调节分子CTPCTP及及ATPATP没有反应；没有反应；R R亚亚基上有可以结合基上有可以结合CTPCTP及及ATPATP的别构中心，但无催化活性。的别构中心，但无催化活性。nAT
32、Case的三维结构的三维结构汞化物汞化物巯基乙醇巯基乙醇+完整的酶分子完整的酶分子（活性形式）（活性形式）催化亚基催化亚基（三聚体）（三聚体）调节亚基调节亚基（二聚体）（二聚体）C R 6 6、多酶复合物（多酶系统）多酶复合物（多酶系统）在一个代谢途径中，有许多彼次偶联、并按在一个代谢途径中，有许多彼次偶联、并按照一定顺序进行的化学反应由不同的酶所催化，照一定顺序进行的化学反应由不同的酶所催化，为了使这些反应能更有效地偶联，催化这些反应为了使这些反应能更有效地偶联，催化这些反应的许多酶按照一定的排布方式构成多酶复合体。的许多酶按照一定的排布方式构成多酶复合体。多酶系统多酶系统有两方面意义：有两方面意义：n 调节功能调节功能n 活性中心邻近化而提高催化效率活性中心邻近化而提高催化效率丙酮酸脱氢酶复合物丙酮酸脱氢酶复合物三种酶形成复合物三种酶形成复合物 7 7、通过聚合（结合）解离进行的调节、通过聚合（结合）解离进行的调节 寡聚酶聚合（结合）解离对酶活性的调节作用寡聚酶聚合（结合）解离对酶活性的调节作用 例如：（乙酰例如：（乙酰CoACoA羧化酶）羧化酶）无活性“单体”有活性“多聚体”磷酸盐、柠檬酸盐丙二酰CoA、软脂酰CoA此课件下载可自行编辑修改，供参考！此课件下载可自行编辑修改，供参考！感谢您的支持，我们努力做得更好！感谢您的支持，我们努力做得更好！