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1、第第11章章 酶作用机制和酶活性调节酶作用机制和酶活性调节主要内容主要内容酶的活性部位酶的活性部位酶促反应机制酶促反应机制酶活性的别构调节酶活性的别构调节酶活性的共价调节酶活性的共价调节同工酶同工酶一、酶的活性部位一、酶的活性部位1.1.酶酶的活性的活性部位部位（active site，活性活性中心中心active center）:是指是指酶酶分子的表面有一个必需基分子的表面有一个必需基团团比比较较集中、并构成一定的空集中、并构成一定的空间结间结构的微小区域，在构的微小区域，在这这里必需基里必需基团团参与和底物参与和底物结结合并完成合并完成把底物把底物转变转变成成产产物的化学反物的化学反应应。
2、酶酶活性部位活性部位：结结合部位合部位+催化部位催化部位结结合基合基团团(binding group)(binding group)：参与和底物结合的必需基团：参与和底物结合的必需基团；决定决定酶的酶的专专一性一性。催化基催化基团团(catalytic group)：催化使底物转变为产物的：催化使底物转变为产物的化学反应的必需基团；化学反应的必需基团；决定决定酶的催化能力酶的催化能力。必需基团：必需基团：某些氨基酸残基的侧链、有时也某些氨基酸残基的侧链、有时也包括辅酶分子或它的基团。包括辅酶分子或它的基团。酶蛋白酶蛋白必需残基必需残基非必需残基非必需残基活性中心活性中心活性中心外活性中心外接触
3、残基接触残基辅助残基辅助残基结构残基结构残基结合残基结合残基催化残基催化残基非贡献残基非贡献残基酶分子中的残基分为四类：酶分子中的残基分为四类：接触残基：接触残基：负责底物的结合与催化负责底物的结合与催化辅助残基：辅助残基：起协助作用；起协助作用；结构残基：结构残基：维持酶的构象；维持酶的构象；非贡献残基：非贡献残基：它的替换对活性无影响，但对酶的它的替换对活性无影响，但对酶的免疫、运输、调控与寿命等有作用。免疫、运输、调控与寿命等有作用。前二者构成活性中心，前三者称为酶的必需基团。前二者构成活性中心，前三者称为酶的必需基团。接接触触残残基基：R1、R2、R6、R8、R9、R163辅辅助助残残
4、基基：R3、R4、R5、R164、R165结结构构残残基基：R10、R162、R169非贡献残基：其它非贡献残基：其它2.酶活性部位的一般特点酶活性部位的一般特点只占酶整体的相当小的一部分（只占酶整体的相当小的一部分（1%2%）。）。是一个三维实体。是一个三维实体。底底物物结结合合的的专专一一性性决决定定于于活活性性部部位位中中精精确确地地原子排列，即直接契合或诱导契合。原子排列，即直接契合或诱导契合。大大多多数数底底物物都都是是以以相相当当弱弱的的力力与与酶酶活活性性部部位位结结合合的的，这这些些力力与与稳稳定定酶酶（蛋蛋白白质质）三三维维结结构的力基本相同。构的力基本相同。活性部位是酶分子
5、表面的一个空穴或裂沟。活性部位是酶分子表面的一个空穴或裂沟。疏疏水水的的微微环环境境下下有有利利于于极极性性氨氨基基酸酸残残基基发发生生结合和催化。结合和催化。频率最高的活性中心的氨基酸残基：频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。GluSer二、酶促反应机制二、酶促反应机制（一）基元催化的分子机制：（一）基元催化的分子机制：基元催化基元催化:是由某些基团或小分子催化的反应，包括是由某些基团或小分子催化的反应，包括 酸碱催化酸碱催化 共价催化共价催化 金属离子催化金属离子催化（二）酶具有高催化能力的原因（二）酶具有高催化能力的原因 邻近和定向效应
6、邻近和定向效应 诱导契合和底物形变诱导契合和底物形变 电荷极化和多元催化电荷极化和多元催化 疏水的微环境的影响疏水的微环境的影响1.1.酸碱催化酸碱催化（acid-basecatalysis）暂时性地向底物提供质子或从底物接纳质子以稳定过渡态暂时性地向底物提供质子或从底物接纳质子以稳定过渡态的一种催化机制。的一种催化机制。特殊的酸碱特殊的酸碱催化催化（或狭义）（或狭义）：一般的酸碱催化一般的酸碱催化（或广义）（或广义）：H+和和OH-的的催化作用催化作用质子酸提供质子质子酸提供质子,或是质子碱或是质子碱接受质子的作用。接受质子的作用。（一）基元催化的分子机制（一）基元催化的分子机制2.2.共价
7、催化共价催化（covalentcatalysis）A-X+EA+X-EX-E+BB-X+E催化剂通过与底物形成反应活性很高的催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物共价过渡产物，使，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程。反应活化能降低，从而提高反应速度的过程。包括包括亲核催化（为主）亲核催化（为主）和亲电催化。和亲电催化。亲核催化：亲核催化：由由亲核催化剂（多电子）亲核催化剂（多电子）加速的反应，催加速的反应，催化剂向反应物的亲电中心（常是碳原子核）化剂向反应物的亲电中心（常是碳原子核）提供电提供电子子，形成，形成共价配位键共价配位键，并产生一个不稳定的共价中，并产生一个不稳定的共价
8、中间产物。间产物。酶上的亲核基团酶上的亲核基团：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基 底物的亲电中心底物的亲电中心：磷酰基、酰基和糖基。：磷酰基、酰基和糖基。亲电催化：亲电催化：由由亲电催化剂（缺电子）亲电催化剂（缺电子）加速的反应。加速的反应。通常涉及产生亲电中心的辅酶。通常涉及产生亲电中心的辅酶。如以如以磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛为辅酶的天冬氨酸转氨酶、丙氨为辅酶的天冬氨酸转氨酶、丙氨酸消旋酶等。酸消旋酶等。3.金属离子催化金属离子催化（metal ion catalysis）需要金属的酶分类：需要金属的酶分类：金属酶金属酶：含紧密结合的金属离子，主要为
9、稳定酶的天然构：含紧密结合的金属离子，主要为稳定酶的天然构象所必需，如象所必需，如Fe2+、Cu2+、Zn2+、Mn2+、Co2+。金属激活酶金属激活酶：含松散结合的金属离子，可能只在催化期间：含松散结合的金属离子，可能只在催化期间结合，如结合，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+。金属离子的作用：金属离子的作用：作为亲电催化剂稳定反应时形成的负电荷，以利于底物进作为亲电催化剂稳定反应时形成的负电荷，以利于底物进入反应过渡态。入反应过渡态。（二）酶具有高催化能力的原因（二）酶具有高催化能力的原因1.邻近效应与定向效应邻近效应与定向效应作用：使分子间的反应变成类似分子内的反应作用：使分子间的反应变
10、成类似分子内的反应邻近效应邻近效应（proximity effect）：中间复合物的形成使中间复合物的形成使有效浓有效浓度极大升高度极大升高。定向效应定向效应（orientation effect）：）：正确取位。正确取位。2.诱导契合和底物的形变诱导契合和底物的形变诱导契合（诱导契合（induced fit）：）：很多酶的活性部位并不直接与底很多酶的活性部位并不直接与底物契合，必须在底物诱导下发生构象变化才能与底物贴切结物契合，必须在底物诱导下发生构象变化才能与底物贴切结合。合。底物的形变（底物的形变（substrate distortion）：）：底物一旦被结合上，底物一旦被结合上，酶就能
11、使底物形变或扭曲。主要是电子的重新分配，产生所酶就能使底物形变或扭曲。主要是电子的重新分配，产生所谓电子张力，使旧键弱化，并促使新键形成。谓电子张力，使旧键弱化，并促使新键形成。底物分子发生变形底物分子发生变形底物和酶都发生变形底物和酶都发生变形3.3.电荷极化和多元催化电荷极化和多元催化电荷极化电荷极化为基元催化提供了催化基团，包括广义酸碱、为基元催化提供了催化基团，包括广义酸碱、亲核剂、亲电剂和金属离子。亲核剂、亲电剂和金属离子。诱导契合诱导契合为基元催化创造了空间条件：把催化基团定位为基元催化创造了空间条件：把催化基团定位于底物的敏感键。于底物的敏感键。在酶促反应中经常在酶促反应中经常几
12、个催化基元配合在一起共同起作用几个催化基元配合在一起共同起作用。多元催化多元催化提供了降低活化焓的途径，是使酶加速反应的重要提供了降低活化焓的途径，是使酶加速反应的重要因素之一。因素之一。胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶是通过活性部位中是通过活性部位中Asp102、His57、Ser195组成的组成的“电荷中继网电荷中继网”催化肽键水解，包括亲核催化和广义碱催化催化肽键水解，包括亲核催化和广义碱催化的协同作用。的协同作用。P1794.4.疏水的微环境的影响疏水的微环境的影响酶的活性部位常是一个低介电区域，即疏水基团衬里或环绕的酶的活性部位常是一个低介电区域，即疏水基团衬里或环绕的区域。区域。在疏水环境
13、中底物分子与催化基团间的作用力比在极性环境中在疏水环境中底物分子与催化基团间的作用力比在极性环境中要强的多。要强的多。疏水环境大大有利于酶的催化作用。疏水环境大大有利于酶的催化作用。上述加速酶促反应的诸因素，不是同时在一种酶中起作用。上述加速酶促反应的诸因素，不是同时在一种酶中起作用。不同的酶，起作用的主要因素是不一样的，每种酶都有自己的不同的酶，起作用的主要因素是不一样的，每种酶都有自己的特点。特点。酶数量的调节酶数量的调节（粗调）（粗调）酶的调节酶的调节酶活性的调节酶活性的调节（细调）（细调）别构调节别构调节酶原激活酶原激活共价调节共价调节控制酶的合成和降解速度控制酶的合成和降解速度三、酶
14、活性的别构调节三、酶活性的别构调节别构效应别构效应（allosteric effect）:很多寡聚酶，当它们的亚基上的配体结合部位与配体很多寡聚酶，当它们的亚基上的配体结合部位与配体非共价非共价可逆结合可逆结合时，将发生构象变化并时，将发生构象变化并影响影响同一酶分子的其它亚同一酶分子的其它亚基上的空（未被结合的）活性部位的基上的空（未被结合的）活性部位的亲和力亲和力，这一现象称，这一现象称为酶的为酶的别构效应，也称为别构相互作用或别构调节。别构效应，也称为别构相互作用或别构调节。（一）（一）酶的别构效应和别构酶酶的别构效应和别构酶别构效应别构效应别构效应别构效应同促别构效应同促别构效应同促别
15、构效应同促别构效应（homotropichomotropic allostericallosteric effecteffect）异促异促异促异促别构别构别构别构效应效应效应效应（heterotropicheterotropic allostericallosteric effecteffect）涉及酶涉及酶与底物结合与底物结合时时催化部位催化部位和催化部位之间和催化部位之间的相互作用的相互作用涉及酶涉及酶与调节物结合与调节物结合时时调节部调节部位与活性部位之间位与活性部位之间的相互作用的相互作用别构酶的特点：别构酶的特点：除有活性部位外，还有别构部位或调节部位；除有活性部位外，还有别构部位或
16、调节部位；一般是寡聚酶；一般是寡聚酶；具有别构效应。具有别构效应。动力学特点：动力学特点：不遵循米不遵循米-曼式方程，曼式方程，动力学曲线是动力学曲线是S S型（正协同效应）或表观双曲线（负型（正协同效应）或表观双曲线（负协同效应）。协同效应）。别构酶别构酶（alloseric enzyme，也称配体调节酶）：，也称配体调节酶）：具有别构效应的酶。具有别构效应的酶。别别构酶的协同效应构酶的协同效应正协同效应正协同效应正协同效应正协同效应（positivecooperativeeffectpositivecooperativeeffect）负协同效应负协同效应负协同效应负协同效应（negativ
17、ecooperativeeffectnegativecooperativeeffect）别构酶的一个亚基与其配体结合后，别构酶的一个亚基与其配体结合后，能够通过改变能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变。相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变。导致相邻亚基对配体的亲和导致相邻亚基对配体的亲和力增加，提高了酶的催化活性力增加，提高了酶的催化活性。v-S曲线呈曲线呈S形形亲和力减弱，降低了酶的催化活性亲和力减弱，降低了酶的催化活性v-S曲线呈表观双曲线曲线呈表观双曲线正协同效应：正协同效应：使酶对使酶对S变变化极为化极为敏感敏感。负协同效应：负协同效应：使酶对使酶对S变化变化不
18、敏感不敏感。S形形表观双曲线表观双曲线正效应物正效应物正效应物正效应物负效应物负效应物负效应物负效应物效应物效应物导致别构酶活性增加的配体，别构激活剂。导致别构酶活性增加的配体，别构激活剂。致使酶活性降低的配体，别构抑制剂致使酶活性降低的配体，别构抑制剂加入正效应物，向双曲线漂移，加入正效应物，向双曲线漂移，亲和力增大，酶活提高。亲和力增大，酶活提高。加入负效应物，亲和力减小，加入负效应物，亲和力减小，酶活降低。酶活降低。（别构）效应物（别构）效应物或或（别构）调节剂（别构）调节剂：能引起别构效应的配体。：能引起别构效应的配体。通常为小分子的代谢物或辅因子。通常为小分子的代谢物或辅因子。别构酶
19、别构酶别构酶别构酶同促别构酶同促别构酶同促别构酶同促别构酶异促别构异促别构异促别构异促别构酶酶酶酶底物兼作效应物，再无其它调节物，底物兼作效应物，再无其它调节物，只有同促效应只有同促效应底物和异促调节物，底物和异促调节物，即有同促效应又有异促效应即有同促效应又有异促效应（二）协同性配体结合的模型（二）协同性配体结合的模型齐变模型齐变模型渐变模型渐变模型齐变模型齐变模型齐变模型（齐变模型（concertedmodel，对称模型，对称模型，MWC模型模型)对称亚基对称亚基T状态状态R状态状态对称亚基对称亚基对称亚基对称亚基齐步变化齐步变化对称亚基对称亚基1965年由年由J.Monod、J.Wyma
20、n和和J.P.Changeux提出。提出。齐变模型齐变模型别构酶是由数目不多的亚基组成的别构酶是由数目不多的亚基组成的寡聚蛋白质寡聚蛋白质，酶分子中亚，酶分子中亚基以旋转对称方式排列，因此至少有一个对称轴。基以旋转对称方式排列，因此至少有一个对称轴。每个亚基对每种配体至多每个亚基对每种配体至多只有一个结合部位只有一个结合部位。每种亚基以每种亚基以两种不同的构象态（两种不同的构象态（R态和态和T态）存在态）存在，并且在，并且在无任何配体存在时，这两种构象态处于平衡中。无任何配体存在时，这两种构象态处于平衡中。R为松弛态，对底物的亲和力高；为松弛态，对底物的亲和力高；T为紧张态，对底物的亲和力低。
21、为紧张态，对底物的亲和力低。R态和态和T态的态的转变是采取齐变的方式，转变是采取齐变的方式，无无TR杂合态杂合态。蛋白质构象转变时，其分子蛋白质构象转变时，其分子对称性保持不变对称性保持不变。举例举例:天冬氨酸转氨甲酰酶，简称天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase正协同效应的别构酶正协同效应的别构酶氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸+AspATCase氨甲酰天冬氨酸氨甲酰天冬氨酸UMPUTP CTP-+ATP+ATP:正调节物正调节物，向双曲线漂，向双曲线漂移，亲和力增大，酶活提高。移，亲和力增大，酶活提高。CTP:负调节物负调节物，亲和力减小，亲和力减小，酶活降低。酶活降低。ATCase活性调节的机理活性调
22、节的机理:有催化活性的构象有催化活性的构象 无催化活性的构象无催化活性的构象 渐变模型（渐变模型（sequentialmodel，KNF模型模型）全部处于关型全部处于关型T型型按次序变化按次序变化全部处于开型全部处于开型R型型1966年由年由KoshlandDE、NemethyG和和FilmerD提出。提出。渐变模型渐变模型别构酶的每一亚基可以以两种构象态存在：别构酶的每一亚基可以以两种构象态存在：无配体存在时：只以一种构象态（无配体存在时：只以一种构象态（T态）存在；态）存在；配体存在时：配体存在时：诱导诱导T态向态向R态转变。态转变。底物或其他配体与别构酶的一个亚基结合，会通过诱导契合引起
23、该亚基底物或其他配体与别构酶的一个亚基结合，会通过诱导契合引起该亚基的构象方式转变，由的构象方式转变，由T态态R态，但不能改变邻近的空位亚基的构象。态，但不能改变邻近的空位亚基的构象。酶分子中酶分子中亚基构象的转变是逐个的、有序的亚基构象的转变是逐个的、有序的，即采取渐变而，即采取渐变而不是齐变的方式进行，因此存在不是齐变的方式进行，因此存在杂合态（杂合态（TR态）态）。酶的一个亚基因底物结合引起的构象变化，经酶的一个亚基因底物结合引起的构象变化，经亚基亚基-亚基相互亚基相互作用增加或降低作用增加或降低同一同一 酶分子中那些（个）空位亚基的结合亲酶分子中那些（个）空位亚基的结合亲和力和力。可能
24、是正协同效应：下一亚基对配体有更大的亲和力；可能是正协同效应：下一亚基对配体有更大的亲和力；可能是负协同效应：降低亲和力。可能是负协同效应：降低亲和力。举例举例:3-磷酸甘油醛脱氢酶磷酸甘油醛脱氢酶负协同效应的别构酶负协同效应的别构酶酶有酶有4个亚基，可以和个亚基，可以和4个个NAD+结合。结合第一个结合。结合第一个NAD+的的解离常数最小，结合后降低其余空位亚基的结合亲和力。解离常数最小，结合后降低其余空位亚基的结合亲和力。（一）（一）酶的可逆共价修饰酶的可逆共价修饰磷酸化，腺苷酰化，乙酰化，尿苷酰化，甲基化，磷酸化，腺苷酰化，乙酰化，尿苷酰化，甲基化，糖基化。糖基化。共价调节酶共价调节酶（
25、covalently modulated enzymes）：酶分子通过其它的酶在其多肽链上某些基团进行酶分子通过其它的酶在其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰可逆的共价修饰，使其在活性形式与非活性形式之间，使其在活性形式与非活性形式之间相互转变，从而调节酶活性。相互转变，从而调节酶活性。五、酶活性的共价调节五、酶活性的共价调节蛋白质的磷酸化蛋白质的磷酸化蛋白质蛋白质蛋白质蛋白质pi蛋白激酶蛋白激酶ATPorGTPADPorGDP蛋白磷酸酶蛋白磷酸酶H2Opi举例举例:糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶催化的反应催化的反应:糖原糖原 G-1-P+糖原糖原+H3PO4糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶（n-1个个Gl
26、c基）基）（n个个Glc基）基）糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶a糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶b(有活性有活性)(无活性无活性)磷酸化酶磷酸酶磷酸化酶磷酸酶磷酸化酶激酶磷酸化酶激酶含有一个磷酸化的含有一个磷酸化的Ser磷酸化酶磷酸化酶催化糖原分解。催化糖原分解。酶有二种形式：酶有二种形式：磷酸化酶磷酸化酶a，高活性；磷酸化酶高活性；磷酸化酶b，低活性低活性。在磷酸化酶的在磷酸化酶的激酶激酶催化下催化下,磷酸化酶磷酸化酶b（二聚体）中二聚体）中,每个亚基每个亚基的一个的一个Ser残基的羟基残基的羟基,与与ATP给出的给出的磷酸基磷酸基共价结合，从而共价结合，从而使低活性的磷酸化酶使低活性的磷酸化酶b转变成高
27、活性的磷酸化酶转变成高活性的磷酸化酶a（四聚体）。四聚体）。磷酸化酶的活性调节磷酸化酶的活性调节,是通过是通过磷酸基与酶分子的共价结合磷酸基与酶分子的共价结合（称（称为磷酸化）以及从酶分子中水解为磷酸化）以及从酶分子中水解除去磷酸基除去磷酸基来实现的。来实现的。共价修饰是共价修饰是需要其它酶需要其它酶来催化的。来催化的。（二）（二）酶原激活酶原激活不可逆共价调节不可逆共价调节酶原酶原(proenzyme或或zymogen)：有些蛋白质包括某些酶是以无活性有些蛋白质包括某些酶是以无活性的前体形式合成并贮存的。的前体形式合成并贮存的。酶原激活酶原激活(zymogen activation)：酶原经
28、专一蛋白酶解断开某个酶原经专一蛋白酶解断开某个（些）肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶的过程。（些）肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶的过程。羧肽酶原羧肽酶原弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胃蛋白酶原胃蛋白酶原例例蛋白水解的消化酶类蛋白水解的消化酶类：胰凝乳蛋白酶。：胰凝乳蛋白酶。血液凝固系统血液凝固系统：血纤蛋白凝块的形成。：血纤蛋白凝块的形成。蛋白激素蛋白激素：前胰岛素原：前胰岛素原 胰岛素（有活性）。胰岛素（有活性）。皮肤和骨骼中的纤维蛋白皮肤和骨骼中的纤维蛋白：前胶原：前胶原 胶原。胶原。发育过程发育过程：蝌蚪变成蛙时的尾巴变化等
29、。：蝌蚪变成蛙时的尾巴变化等。动画动画动画动画通过肽链的剪切，改变蛋白的构象，从而形成或通过肽链的剪切，改变蛋白的构象，从而形成或暴露酶的活性中心。暴露酶的活性中心。级联放大级联放大起始酶起始酶Ai AaBi BaCi CaDi Da活性酶分子数活性酶分子数110102103104凝血酶原凝血酶原II血液凝固的级联放大作用血液凝固的级联放大作用凝血酶凝血酶IIa血纤蛋白原血纤蛋白原I血纤蛋白血纤蛋白Ia重要生理意义重要生理意义由胰腺分泌的上述几种由胰腺分泌的上述几种蛋白酶原蛋白酶原，必须在肠道内经过，必须在肠道内经过激活之后才能水解蛋白质，这样，就激活之后才能水解蛋白质，这样，就保护保护了胰腺
30、细胞了胰腺细胞不受蛋白酶的破坏，否则，将产生剧痛而又危及生命不受蛋白酶的破坏，否则，将产生剧痛而又危及生命的急性胰腺炎。的急性胰腺炎。血液中虽有血液中虽有凝血酶原凝血酶原，却不会在血管中引起大量凝血，却不会在血管中引起大量凝血，妨碍血液循环。妨碍血液循环。因为凝血酶原没有激活成凝血酶之故。当创伤出血时，因为凝血酶原没有激活成凝血酶之故。当创伤出血时，大量凝血酶原被激活成凝血酶，从而促进了血液凝固。大量凝血酶原被激活成凝血酶，从而促进了血液凝固。堵塞伤口，防止大量流血。堵塞伤口，防止大量流血。六、同功酶六、同功酶同功酶同功酶(isozyme或或isoenzyme)：是指催化相同的化学：是指催化相
31、同的化学反应，但存在多种四级缔合形式，并因而在物理、反应，但存在多种四级缔合形式，并因而在物理、化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。同工酶普遍存在于生物界。同工酶普遍存在于生物界。涉及酶的种类也很多，几乎半数以上的酶都有同工涉及酶的种类也很多，几乎半数以上的酶都有同工酶。酶。LDH由由4个亚基个亚基组成，亚基有组成，亚基有M和和H两种两种 HHHH(LDH1)HHHM(LDH2)HHMM(LDH3)HMMM(LDH4)MMMM(LDH5)5 5种同功酶：种同功酶：心肌中较多心肌中较多肝和骨骼肝和骨骼中较多中较多不同器官中比例不同不同器官中比例不同乳酸脱氢酶（
32、乳酸脱氢酶（LDH）动画动画催化的反应：催化的反应：乳酸乳酸 丙酮酸丙酮酸 LDH乳酸乳酸 丙酮酸丙酮酸 LDH5骨骼肌骨骼肌:骨骼肌骨骼肌中，中，LDH5对丙酮酸亲和力高，利于乳酸的生成：对丙酮酸亲和力高，利于乳酸的生成：乳酸乳酸 丙酮酸丙酮酸 心肌心肌:LDH1心肌心肌中，中，LDH1利于乳酸转化成丙酮酸：利于乳酸转化成丙酮酸：血液中血液中LDH同功酶的测定常用于疾病诊断：同功酶的测定常用于疾病诊断：心肌损害时心肌损害时，LDH1被释放到血液中，被释放到血液中，血清中血清中LDH1升高升高。肝脏受损时，血清中肝脏受损时，血清中LDH5升高升高。名词解释名词解释酶的活性部位（酶的活性部位（Active site，活性中心），活性中心）别构效应（别构效应（allosteric effect）酶原（酶原（Zymogen，proenzyme）酶原激活酶原激活(zymogen activation)齐变模型（齐变模型（concerted model，对称模型，对称模型，MWC模型模型)渐变模型（渐变模型（sequential model，KNF 模型）模型）同功酶（同功酶（isozyme或或isoenzyme）作业题P195：1