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1、生物化学学名词解解蛋白质化化学两性离子子指在同同一氨基基酸分子子上含有有等量的的正负两两种电荷荷，又称称兼性离离子或偶偶极离子子。氨基酸是是含有一一个碱性性氨基和和一个酸酸性羧基基的有机机化合物物，氨基基一般连连在-碳上。等电点 pI使使分子处处于兼性性分子状状态，在在电场中中不迁移移（分子子的静电电荷为零零）的ppH值必需氨基基酸指人人体（和和其它哺哺乳动物物）自身身不能合合成，机机体又必必需，需需要从饮饮食中获获得的氨氨基酸。凯氏定氮氮法蛋白白质与亚亚硝酸反反应，产产生氮气气，通过过产生的的氮气的的量，来来计算蛋蛋白质的的含量茚三酮反反应在加加热条件件下，氨氨基酸或或肽与茚茚三酮反反应生成
2、成紫色（与与脯氨酸酸反应生生成黄色色）化合合物的反反应。纸层析是是用滤纸纸作为支支持物的的一种分分配层析析，他是是利用极极性和非非极性氨氨基酸在在水和有有机溶剂剂中溶解解度不同同的特点点，在滤滤纸上进进行分离离的一种种方法分配层析析利用固固定相与与流动相相之间对对待分离离组分溶溶解度的的差异来来实现分分离的一一种方法法Rf值样样品中某某成分在在纸层析析或薄层层层析特特定溶剂剂系统中中移动的的距离与与流动相相前沿的的距离之之比。肽两个或或两个以以上氨基基通过肽肽键共价价连接形形成的聚聚合物肽键一个个氨基酸酸的羧基基与另一一个的氨氨基的氨氨基缩合合，除去去一分子子水形成成的酰氨氨键。双缩脲反反应白
3、质质在碱性性溶液中中与硫酸酸铜作用用形成紫紫蓝色络络合物的的呈色反反应。在在5400nm 波长处处有最大大吸收。可可用于蛋蛋白质的的定性和和定量检检测。一级结构构指蛋白白质多肽肽链中氨氨基酸的的排列顺顺序，以以及二硫硫键的位位置二级结构构指在蛋蛋白质分分子中的的局部区区域内，多多肽链沿沿一定方方向盘绕绕和折叠叠的方式式。三级结构构指蛋白白质在二二级结构构的基础础上借助助各种次次级键卷卷曲折叠叠成特定定的球状状分子结结构的构构象。四级结构构指多亚亚基蛋白白质分子子中各个个具有三三级结构构的多肽肽链以适适当方式式聚合所所呈现的的三维结结构。超二级结结构指蛋蛋白质分分子中相相邻的二二级结构构单位组组
4、合在一一起所形形成的有有规则的的、在空空间上能能辨认的的二级结结构组合合体。结构域指指蛋白质质多肽链链在二级级结构的的基础上上进一步步卷曲折折叠成几几个相对对独立的的近似球球形的组组装体。构型指在在立体异异构体中中不对称称碳原子子上相连连的各原原子或取取代基团团的空间间排布。构构型的转转变伴随随着共价价键的断断裂和重重新形成成。构象指有有机分子子中，不不改变共共价键结结构，仅仅单键周周围的原原子旋转转所产生生的原子子的空间间排布。一一种构象象改变另另一种构构象时，不不涉及共共价键的的断裂和和重新形形成。构构象改变变不会改改变分子子的光学学活性。离子键带带相反电电荷的基基团之间间的静电电引力，也
5、也称为静静电键或或盐键。氢键指负负电性很很强的氧氧原子或或氮原子子与N-H或O-HH的氢原原子间的的相互吸吸引力Edmaan降解解从多肽肽链游离离的N末端测测定氨基基酸残基基的序列列的过程程。N末端氨氨基酸残残基被苯苯异硫氰氰酸酯修修饰，然然后从多多肽链上上切下修修饰的残残基，再再经层析析鉴定，余余下的多多肽链（少少了一个个残基）被被回收再再进行下下一轮降降解循环环。肽平面肽肽链主链链上的肽肽键因具具有双键键性质，不不能自由由旋转，使使连接在在肽键上上的6个原子子共处的的同一平平面。螺旋蛋蛋白质中中常见的的二级结结构，肽肽链主链链绕假想想的中心心轴盘绕绕成螺旋旋状，一一般都是是右手螺螺旋结构构
6、，螺旋旋是靠链链内氢键键维持的的。每个个氨基酸酸残基（第第n个）的的羰基与与多肽链链C端方向向的第44个残基基（第44+n个个）的酰酰胺氮形形成氢键键。在古古典的右右手-螺旋结结构中，螺螺距为00.544nm，每每一圈含含有3.6个氨氨基酸残残基，每每个残基基沿着螺螺旋的长长轴上升升0.115nmm.疏水键非非极性分分子之间间的一种种弱的、非非共价的的相互作作用。范德华力力中性原原子之间间通过瞬瞬间静电电相互作作用产生生的一种种弱的分分子间的的力。当当两个原原子之间间的距离离为它们们的范德德华半径径之和时时，范德德华力最最强。波尔效应应CO22浓度的的增加降降低细胞胞内的ppH，引引起红细细胞
7、内血血红蛋白白氧亲和和力下降降的现象象。DPG 2,3-二二磷酸甘甘油酸是是红细胞胞中大量量存在的的糖代谢谢的中间间产物。它它能降低低血红蛋蛋白与氧氧气的亲亲和力，使使血红蛋蛋白的氧氧合曲线线右移，但但对氧和和血红蛋蛋白没有有影响。盐析质溶溶液中加加入一定定量的高高浓度中中性盐（如如硫酸氨氨），使使蛋白质质溶解度度降低并并沉淀析析出的现现象称为为盐析。盐溶在蛋蛋白质溶溶液中加加入少量量中性盐盐使蛋白白质溶解解度增加加的现象象。蛋白质的的复性指指在一定定条件下下，变性性的蛋白白质分子子恢复其其原有的的天然构构象并恢恢复生物物活性的的现象。层析按照照在移动动相（可可以是气气体或液液体）和和固定相相
8、（可以以是液体体或固体体）之间间的分配配比例将将混合成成分分开开的技术术。分级盐析析不同蛋蛋白分子子发生盐盐析所要要求的离离子浓度度不同，因因此可以以通过在在蛋白质质溶液中中加入不不同量的的中性盐盐，使不不同蛋白白质分别别沉淀蛋白质的的沉淀作作用在外外界因素素影响下下，蛋白白质分子子失去水水化膜或或被中和和其所带带电荷，导导致溶解解度降低低从而使使蛋白质质变得不不稳定而而沉淀的的现象称称为蛋白白质的沉沉淀作用用。蛋白质的的变性蛋蛋白质分分子的天天然构象象遭到破破坏导致致其生物物活性丧丧失的现现象。蛋蛋白质在在受到光光照、热热、有机机溶剂以以及一些些变性剂剂的作用用时，次次级键遭遭受到破破坏，导
9、导致天然然构象的的破坏，使使蛋白质质的生物物活性丧丧失。超滤利用用压力或或离心力力，使水水和其它它小分子子物质通通过半透透膜，而而大分子子蛋白质质被截留留在膜上上，从而而起到浓浓缩和脱脱盐的作作用。疏水作用用层析是是利用蛋蛋白质表表面的非非极性基基团和介介质上的的非极性性基团间间的疏水水作用来来分离蛋蛋白质的的方法凝胶过滤滤层析也也叫做分分子排阻阻层析。一一种利用用带孔凝凝胶珠作作基质，按按照分子子大小分分离蛋白白质或其其它分子子混合物物的层析析技术。亲和层析析利用共共价连接接有特异异配体的的层析介介质，分分离蛋白白质混合合物中能能特异结结合配体体的目的的蛋白质质或其它它分子的的层析技技术。S
10、DS-聚丙烯烯酰氨凝凝胶电泳泳（SDDS-PPAGEE）：在去去污剂十十二烷基基硫酸钠钠存在下下的聚丙丙烯酰氨氨凝胶电电泳。SSDS-PAGGE只是是按照分分子的大大小，而而不是根根据分子子所带的的电荷大大小分离离的凝胶电泳泳以凝胶胶为介质质，在电电场作用用下分离离蛋白质质或核酸酸等分子子的分离离纯化技技术。透析（ddiallysiis）通通过小分分子经过过半透膜膜扩散到到水（或或缓冲液液，将小小分子与与生物大大分子分分开的一一种分离离纯化技技术。等电聚胶胶电泳（IIFE）：利用一一种特殊殊的缓冲冲液（两两性电解解质）在在聚丙烯烯酰氨凝凝胶制造造一个ppH梯度度，电泳泳时，每每种蛋白白质迁移移
11、到它的的等电点点（pII）处，即即梯度足足的某一一pH时时，就不不再带有有净的正正或负电电荷了高压液相相层析（HHPLCC）：使使用颗粒粒极细的的介质，在在高压下下分离蛋蛋白质或或其他分分子混合合物的层层析技术术。双向电泳泳 等等电聚胶胶电泳和和SDSS-PAAGE的的组合，即即先进行行等电聚聚胶电泳泳（按照照pI）分分离，然然后再进进行SDDS-PPAGEE（按照照分子大大小分离离）。经经染色得得到的电电泳图是是二维分分布的蛋蛋白质图图镰刀型细细胞贫血血病 血红蛋蛋白分子子遗传缺缺陷造成成的一种种疾病，病病人的大大部分红红细胞呈呈镰刀状状。其特特点是病病人的血血红蛋白白亚基基N端的的第六个个
12、氨基酸酸残缺是是缬氨酸酸（vaal），而而不是下下正常的的谷氨酸酸残基(Glnn)。分子病：蛋白质质分子一一级结构构的改变变引起其其生物功功能的显显著变化化，甚至至引起疾疾病。这这种现象象称为分分子病米伦反应应 米伦伦试剂是是硝酸汞汞、亚硝硝酸汞硝硝酸和亚亚硝酸的的混合物物，蛋白白质加入入米伦试试剂后即即产生白白色沉淀淀，加热热后变成成红色。酚酚类化合合物有此此反应，酪酪氨酸及及含酪氨氨酸的化化合物都都有此反反应乙醛酸反反应 在在蛋白溶溶液中加加入乙醛醛酸，并并沿试管管壁慢慢慢注入浓浓硫酸，在在两液层层之间就就会出现现紫色环环，凡含含有吲哚哚基的化化合物都都有此反反应。不不含色氨氨酸的白白明胶
13、就就无此反反应。坂口反应应 精氨氨酸的胍胍基能与与次氯酸酸钠（或或次溴酸酸钠）及及萘酚在在氢氧化化钠溶液液中产生生红色物物质。此此反应可可用来鉴鉴定含精精氨酸的的蛋白质质，也可可定量测测定精氨氨酸含量量。费林反应应（Foolinn-酚）酪氨酸的酚基能还原费林试剂中的磷钼酸及磷钨酸，生成蓝色化合物。可用来定量测定蛋白含量。它是双缩脲反应的发展，灵敏度高。化学修饰饰是指在在较温和和的条件件下，以以可控的的方式使使蛋白质质与某种种化学试试剂起特特异反应应，以引引起蛋白白质中个个别氨基基酸侧链链官能团团发生共共价化学学改变。核酸化学学核苷 是是嘌呤或或嘧啶碱碱通过共共价键与与戊糖连连接组成成的化合合物
14、。核核糖与碱碱基一般般都是由由糖的异异头碳与与嘧啶的的N-11或嘌呤呤的N-9之间间形成的的-N-糖键连连接核苷酸 核苷的的戊糖成成分中的的羟基磷磷酸化形形成的化化合物。稀有碱基基又称修修饰碱基基，这些些碱基在在核酸分分子中含含量比较较少，但但他们是是天然存存在不是是人工合合成的，是是核酸转转录之后后经甲基基化、乙乙酰化、氢氢化、氟氟化以及及硫化而而成。多多半是主主要碱基基的甲基基衍生物物。tRRNA中中含有修修饰碱基基比较多多，有的的tRNNA含有有的稀有有碱基达达到100。假尿苷 假尿嘧嘧啶核苷苷是由于于碱基与与核糖连连接方式式的与众众不同，即即尿嘧啶啶5位碳碳与核苷苷形成的的C-CC糖苷
15、键键。是一一种特殊殊的核苷苷cAMPP环化核核苷酸磷磷酸同时时与核苷苷上两个个羟基形形成酯键键，就形形成环化化核苷酸酸。最常常见的是是3,5-环化腺腺苷酸(cAMMP) 和cGGMP。它它们是激激素作用用的第二二信使，起起信号传传递作用用。可被被磷酸二二酯酶催催化水解解，生成成相应的的5-核苷酸酸。转化（作作用） 一个外外源DNNA 通通过某种种途径导导入一个个宿主菌菌，引起起该菌的的遗传特特性改变变的作用用。转导（作作用） 借助于于病毒载载体，遗遗传信息息从一个个细胞转转移到另另一个细细胞。拓拓扑异构构酶 通通过切断断DNAA的一条条或两条条链中的的磷酸二二酯键，然然后重新新缠绕和和封口来来
16、改变DDNA连连环数的的酶。拓拓扑异构构酶、通过过切断DDNA中中的一条条链减少少负超螺螺旋，增增加一个个连环数数。某些些拓扑异异构酶也称为为DNAA促旋酶酶。核小体 用于包包装染色色质的结结构单位位，是由由DNAA链缠绕绕一个组组蛋白核核构成的的。限制性内内切酶 一种在在特殊核核甘酸序序列处水水解双链链DNAA的内切切酶。型限制制性内切切酶既能能催化宿宿主DNNA的甲甲基化，又又催化非非甲基化化的DNNA的水水解；而而型限制制性内切切酶只催催化非甲甲基化的的DNAA的水解解。限制制性内切切酶一般般识别具具有回文文序列的的结构反向重复复序列 在同一一多核甘甘酸内的的相反方方向上存存在的重重复的
17、核核甘酸序序列。在在双链DDNA中中反向重重复可能能引起十十字形结结构的形形成。限限制酶图图谱（指指纹图谱谱） 同同一DNNA用不不同的限限制酶进进行切割割，从而而获得各各种限制制酶的切切割位点点，由此此建立的的位点图图谱有助助于对DDNA的的结构进进行分析析。黏性末端端II型限限制酶在在限制性性片段上上留下的的单链末末端，可可与对应应的单链链末端互互补结合合。平整末端端当限制制酶从识识别序列列的中心心轴线处处切开时时，切开开的DNNA两条条单链的的切口，是是平整的的，这样样的切口口叫平末末端。链终止法法核酸模模板在核核酸聚合合酶、引引物、四四种单脱脱氧碱基基存在条条件下复复制或转转录时，如如
18、果在四四管反应应系统中中分别按按比例引引入四种种双脱氧氧碱基，只只要双脱脱氧碱基基掺入链链端，该该链就停停止延长长，链端端掺入单单脱氧碱碱基的片片段可继继续延长长。如此此每管反反应体系系中便合合成以共共同引物物为5端，以以双脱氧氧碱基为为3端的的一系列列长度不不等的核核酸片段段。反应应终止后后，分四四个泳道道进行电电泳。以以分离长长短不一一的核酸酸片段(长度相相邻者仅仅差一个个碱基)，根据据片段33端的的双脱氧氧碱基，便便可依次次阅读合合成片段段的碱基基排列顺顺序。夏格夫法法则 所所有DNNA中腺腺嘌呤与与胸腺嘧嘧啶的摩摩尔含量量相等（AA=T），鸟鸟嘌呤和和胞嘧啶啶的摩尔尔含量相相等（GG=
19、C），既既嘌呤的的总含量量相等（AA+G=T+CC）。DDNA的的碱基组组成具有有种的特特异性，但但没有组组织和器器官的特特异性。另另外，生生长和发发育阶段段营养养状态和和环境的的改变都都不影响响DNAA的碱基基组成。大沟 和小沟 绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。Hooggsteeen配配对 形形成三股股螺旋时时，中间间一条肯肯定是多多聚嘌呤呤，在三三条链中中，双螺螺旋的两两条链通通过正常常的Waatsoon-CCricck配对对，而第第三条链链与中间间那条链链的配对对称为HHooggsteeen
20、配配对（形形成Hooogssteeen氢键键）H-DNNA是由由部分未未缠绕的的复合DDNA中中的一个个富嘧啶啶链，经经回折同同复合体体中伸展展的富嘌嘌呤链间间形成HHooggsteeen氢氢键而形形成的分分子内三三螺旋，即即DNAA的双链链所形成成的三链链螺旋。超螺旋DDNA的的三级结结构是指指双螺旋旋的进一一步扭曲曲。其基基本形式式是超螺螺旋，即即螺旋的的螺旋。因因为超螺螺旋是在在双螺旋旋的张力力下形成成的，所所以只有有双链闭闭合环状状DNAA和两端端固定的的线形DDNA才才能形成成超螺旋旋，有切切口的DDNA不不能形成成超螺旋旋。cDNAA 与RNAA链互补补的单链链DNAA，以其其RN
21、AA为模板板，在适适当引物物的存在在下，由由依赖RRNA的的DNAA聚合酶酶（反转录录酶）的的作用而而合成，并并且在合合成单链链cDNNA后，在在用碱处理除除去与其其对应的的RNAA以后，以以单链ccDNAA为模板板，由依依赖DNNA的DNAA聚合酶酶或依赖赖RNAA的DNAA聚合酶酶的作用用合成双双链cDDNA。A2600/A2880核酸酸在2660nmm有紫外外吸收峰峰，蛋白白质在2280nnm。一一般测定定OD2260/OD2280，DDNA=1.88，RNNA=22.0。变性在一一定条件件下，双双链DNNA解链链变成单单链DNNA的现现象称为为变性或或熔化。熔解温度度 （TTm值） 双
22、链DDNA熔熔解彻底底变成单单链DNNA的温温度范围围的中点点温度。增色效应应:当DNAA从双螺螺旋结构构变为单单链的无无规则卷卷曲状态态时，它它在2660nmm处的吸吸收便增增加，这这叫“增色效效应”。减色效效应变性性DNAA复性形形成双螺螺旋结构构后，其其2600nm紫紫外吸收收会降低低,这种现现象叫减减色效应应复性分数数 Cot 指一定定条件下下的复性性速度，CCot指指Co与与t的乘乘积，CCo是变变性DNNA的原原始浓度度，t为为复性时时间DNA印印迹法(Souutheern bloottiing) DNNA经酶酶切和凝凝胶电泳泳分离后后转移至至尼龙膜膜或硝酸酸纤维素素薄膜上上，用探
23、探针进行行杂交后后分析目目的DNNA片段段的方法法。RNA印印迹法 Norrtheern bloottiing 将经过过凝胶电电泳分离离的RNNA转移移到适当当的微孔孔膜(如硝酸酸纤维素素膜、尼尼龙膜等等)上的技技术, 膜上的的RNAA可再与与标记的的特异核核酸探针针杂交以以分析特特异性RRNA。Westternn印迹法法 蛋白质经经单向电电泳后分分离后被被转移到到硝酸纤纤维滤膜膜上，然然后用放放射性或或酶标记记的特异异抗体来来检测相相应抗原原的存在在。发夹结构构：RNAA是单链链线形分分子，只只有局部部区域为为双链结结构。这这些结构构是由于于RNAA单链分分子通过过自身回回折使得得互补的的碱
24、基对对相遇，形形成氢键键结合而而成的，称称为发夹夹结构。分子杂交交不同的的DNAA片段之之间，DDNA片片段与RRNA片片段之间间，如果果彼此间间的核苷苷酸排列列顺序互互补也可可以复性性，形成成新的双双螺旋结结构。这这种按照照互补碱碱基配对对而使不不完全互互补的两两条多核核苷酸相相互结合合的过程程称为分分子杂交交。基因表达达 指生生物的遗遗传特征征通过DDNAmmRNAA蛋白质质过程来来传递的的，这一一过程叫叫做基因因表达基因 也也称为顺顺反子.泛指被被转录的的一个DDNA片片段。某某些情况况下，基基因用来来指编码码一个功功能蛋白白或DNNA分子子的DNNA片段段。单克隆抗抗体 由融合合细胞产
25、产生克隆隆的过程程称克隆隆化，克克隆产生生的抗体体称为单单克隆抗抗体密码子（coddon三三联体密密码）mmRNAA上3个相邻邻的核苷苷酸作为为一个密密码单位位，叫做做密码子子逆转录以以RNAA为模板板，依靠靠逆转录录酶的作作用，以以四种脱脱氧核苷苷三磷酸酸(dNNTP)为底物物，产生生DNAA链。酶化学酶 （eenzyyme）是生物体产生的，有催化能力的蛋白质。酶分类氧化还原原酶 催化化氧化还还原反应应，如葡葡萄糖氧氧化酶，各各种脱氢氢酶等移换酶类类 催化化功能基基团的转转移反应应，如各各种转氨氨酶和激激酶分别别催化转转移氨基基和磷酸酸基的反反应。移移换酶也也叫转移移酶，多多需要辅辅酶水解酶
26、类类 催催化底物物的水解解反应，如如蛋白酶酶、脂肪肪酶等。起起降解作作用裂合酶类类 催化化从底物物上移去去一个小小分子而而留下双双键的反反应或其其逆反应应。包括括醛缩酶酶、水化化酶、脱脱羧酶等等。异构酶类类 催化化同分异异构体之之间的相相互转化化。包括括消旋酶酶、异构构酶、变变位酶等等合成酶类类 催化化由两种种物质合合成一种种物质，必必须与AATP分分解相偶偶联。也也叫连接接酶，如如DNAA连接酶酶。全酶 具具有催化化活性的的酶，包包括所有有必需的的亚基，辅辅基和其其它辅助助因子核酶是具具有催化化功能的的RNAA分子,是生物物催化剂剂抗体酶通通过改变变抗体中中与抗原原结合的的微环境境，并在在适
27、当的的部位引引入相应应的催化化基团，所所产生的的具有催催化活性性的抗体体单体酶由由一条肽肽链构成成的酶称称为单体体酶寡聚酶由由多条肽肽链以非非共价键键结合而而成的酶酶称为寡寡聚酶多酶复合合物有时时在生物物体内一一些功能能相关的的酶被组组织起来来，构成成多酶体体系，依依次催化化有关的的反应中间产物物学说在在酶促反反应中，酶酶先和底底物结合合成不稳稳定的中中间配合合物（EES），然然后再生生成产物物（P），并并释放出出酶。反反应式为为S+EE=ESSE+P，这这里S代表底底物，EE代表酶酶，ESS为中间间产物，P为反应的产物活性中心心:酶中中含有底底物结合合部位和和参与催催化底物物转化为为产物的的
28、氨基酸酸残基部部分。活活性部位位通常位位于蛋白白质的结结构域或或亚基之之间的裂裂隙或是是蛋白质质表面的的凹陷部部位，通通常都是是由在三三维空间间上靠得得很进的的一些氨氨基酸残残基组成成。必须基团团 酶表表现催化化所必须须的部分分，必须须基团包包括活性性部位，但但必须基基团不一一定是活活性部位位。初速度(iniitiaal vveloocitty)：酶促反反应最初初阶段底底物转化化为产物物的速度度，这一一阶段产产物的浓浓度（小小于5mmol/s）非非常低，其其逆反应应可以忽忽略不计计。固定定化酶 水溶性性酶经物物理或化化学方法法处理后后，成为为不溶于于水的但但仍具有有酶活性性的一种种酶的衍衍生物
29、酶原激活活 某些些酶在细细胞内合合成或初初分泌时时没有活活性，这这些没有有活性的的酶的前前身称为为酶原(zymmogeen),使酶原原转变为为有活性性酶的作作用称为为酶原激激活(zzymoogenn acctivvatiion)。本质质是切断断酶原分分子中特特异肽键键或去除除部分肽肽段诱导契合合学说（indduceed ffit theeoryy）为说说明底物物与酶结结合的特特性，在在锁钥学学说的基基础上提提出的一一种学说说。底物物与酶活活性部位位结合，会会引起酶酶发生构构象变化化，使两两者相互互契合，从从而发挥挥催化功功能。邻近效应应与轨道道定向（pproxximiity efffectt）
30、：非非酶促催催化反应应或酶促促反应速速度的增增加是由由于底物物靠近活活性部位位，使得得活性部部位处反反应剂有有效浓度度增大的的结果，这这将导致致更频繁繁地形成成过度态态。共价催化化一个底底物或底底物的一一部分与与催化剂剂形成共共价键，然然后被转转移给第第二个底底物。许许多酶催催化的基基团转移移反应都都是通过过共价方方式进行行的。广义酸碱碱催化 质子受受体或质质子供体体对酶反反应的催催化作用用。微环境效效应 酶酶的活性性部位通通常位于于酶分子子表面的的疏水裂裂隙中，即即位于疏疏水微环环境中，这这样的微微环境，其其介电常常数很低低，有利利于中间间物的生生成和稳稳定，从从而加快快反应速速率酶活力 在
31、特定定条件下下，1分分钟内转转化1微微摩尔底底物所需需的酶量量为一个个活力单单位(UU)。Kat单单位 11个Kaat单位位是指，在在最适条条件下，每每分钟内内转化一一摩尔底底物所需需的酶量量比活力 每毫克克酶蛋白白所具有有的酶活活力。单单位是uu/mgg。比活活越高则则酶越纯纯。转换数（KKcatt）每分分子酶或或每个酶酶活性中中心在单单位时间间内能催催化的底底物分子子数(TTN)。相相当于酶酶反应的的速度常常数kpp。也称称为催化化常数（KKcatt）。11/kpp称为催催化周期期。碳酸酸酐酶是是已知转转换数最最高的酶酶之一米氏方程程:表示示一个酶酶促反应应的起始始速度（vv）与底底物浓度
32、度(ss)关关系的速速度方程程：米氏常数数（Miichaaeliis cconsstannt）在在酶促反反应中，某某一给定定底物的的动力学学常数，是是由反应应中每一一步反应应的速度度常数所所合成的的。根据据米氏方方程，其其值是当当酶促反反应速度度达到最最大反应应速度一一半时的的底物浓浓度。符符号Kmm最适应物物 一种种酶如果果可以作作用于多多种底物物，就有有几个KKm值，其其中Kmm值最小小的第五五称作为为该酶的的最适应应物竞争性抑抑制 通过增增加底物物浓度可可以逆转转的一种种酶抑制制类型。竞竞争性抑抑制剂通通常与正正常的底底物或配配体竞争争同一个个蛋白质质的结合合部位。这这种抑制制使Kmm增大而而maxx不变。非竞争性性抑制 抑制制剂不仅仅与游离离酶结合合，也可可以与酶酶-底物物复合物物结合的的一种酶酶促反应应抑制作作用。这这种抑制制使Kmm不变而而maxx变小。反竞争性性抑制 抑制剂剂只与酶酶-底物物复合物物结合而而不与游游离的酶酶结合的的一种酶酶促反应应抑制作作