《第三章蛋白质的化学(二).ppt》由会员分享，可在线阅读，更多相关《第三章蛋白质的化学(二).ppt（61页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。
1、第三章第三章 蛋白质的化学蛋白质的化学(二二)海洋学院制药工程系齐兴柱蛋白质的结构蛋白质的结构 蛋白质结构是通过四种水平描述的：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一级结构一级结构-Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly-二级结构二级结构 四级结构四级结构 三级结构三级结构蛋白质结构的主要层次一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域 一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)超二级结构和结构域超二级结构和结构域三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quatern
2、ary structure)高级高级结构结构说明：1.实际上在二级结构和三级结构之间还有超二级结构和结构域2个结构层次。2.不是所有蛋白质都有四级结构3.二、三、四级结构都是空间立体结构4.蛋白质越复杂，其空间立体结构也越复杂第一节第一节 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（Primary structure）(一一).定义定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序列顺序,又称为又称为共价结构共价结构或或基本基本化学结构化学结构。维持蛋白质一级结构的作用力，即维持蛋白质一级结构的作用力，即主要的化学键主要的化学键有：有：肽键肽键，有些蛋白质还包括，有些蛋
3、白质还包括二硫键二硫键。二硫键：由多肽链二硫键：由多肽链2个半胱氨酸残基的侧链的个半胱氨酸残基的侧链的-SH基之间形成基之间形成CH CCH2NOHSSCH CCH2NOHCH CCH2NOHSHSHCH CCH2NOH（二）肽键与肽链（二）肽键与肽链1.肽键（酰胺键）：肽键（酰胺键）：一个氨基酸的一个氨基酸的-COOH 和相邻的另一个和相邻的另一个氨基酸的氨基酸的-NH2脱水形成共价键。如下图：脱水形成共价键。如下图：CH COOH +R1H2NCH COOHR2H2NCH CR1H2NOCH COOHR2NHH2OH2O肽键和肽的结构肽键和肽的结构2.氨基酸借肽键连接起来叫氨基酸借肽键连接
4、起来叫肽肽，肽是一大类物质，肽是一大类物质.1）肽的命名：某氨基酰某氨基酰肽的命名：某氨基酰某氨基酰某氨基酸某氨基酸2）二肽二肽；寡肽寡肽；多肽多肽3）氨基酸借肽键连成长链，称为）氨基酸借肽键连成长链，称为肽链肽链，肽链两端有自由，肽链两端有自由-NH2和和-COOH，自由自由-NH2端称为端称为N-末端末端（氨基末端）自（氨基末端）自由由-COOH端称为端称为C-末端末端（羧基末端）；（羧基末端）；4）构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为）构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基氨基酸残基；5）肽链中的氨基酸的排列顺序，一般）肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由端开始，由N指向指向
5、C，即即多肽链有方向性多肽链有方向性，N端为头，端为头，C端为尾。一般习端为尾。一般习惯把氨基写在左端，羧基写在右端惯把氨基写在左端，羧基写在右端;注意氨基酸残基顺序注意氨基酸残基顺序的差别：如：甘的差别：如：甘-丙；丙丙；丙-甘甘。CH CR1H2NOCH COOHR2NHC肽键的酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互肽键的酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用产生几个重要结果作用产生几个重要结果:1.1.肽键的实质是介于图肽键的实质是介于图A A、B B两种极端形式两种极端形式的平均中间态，即图的平均中间态，即图C C，所以肽键具有部，所以肽键具有部分双键的性质。分双键的性质。2.2.限制绕肽键的自由
6、旋转限制绕肽键的自由旋转3.3.组成肽基的组成肽基的4 4个原子和个原子和2 2个相邻的个相邻的C C原原子倾向于共平面子倾向于共平面,称酰胺平面或肽平面称酰胺平面或肽平面.第二第二 节节 天然活性肽天然活性肽自然界中有自由存在的活性肽，主要有：自然界中有自由存在的活性肽，主要有：1.谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH）：三肽（三肽（Glu-Cys-Gly），），广泛存在于生广泛存在于生物细胞中，含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作为物细胞中，含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使它们处于
7、活性状态。遭氧化，使它们处于活性状态。CHCH2CH2COOHCOH2NCHCH2SHCOHNCH2COOHHN -谷氨酰谷氨酰半胱氨酰半胱氨酰甘氨酸甘氨酸谷胱甘肽谷胱甘肽还原性还原性谷胱甘肽的生理功能十分广泛，其主要功能有：谷胱甘肽的生理功能十分广泛，其主要功能有：(1)(1)清除自由基、过氧化物清除自由基、过氧化物、重金属及黄曲霉、重金属及黄曲霉 毒素等毒物；毒素等毒物；(2)(2)参与氨基酸参与氨基酸(谷氨酰氨、半胱氨酸及其它中性氨基酸谷氨酰氨、半胱氨酸及其它中性氨基酸)的转运；的转运；(3)(3)利于铁的利于铁的 吸收、硒的吸收、钙的吸收，谷胱甘肽还可以使饲料中的过氧吸收、硒的吸收、钙
8、的吸收，谷胱甘肽还可以使饲料中的过氧化脂肪酸在吸收时或吸收后恢复化脂肪酸在吸收时或吸收后恢复 为正常的脂肪；为正常的脂肪；(4)(4)保护胃肠道黏膜上皮，保护胃肠道黏膜上皮，防止因炎症、局部缺血、氧化物质等对肠黏膜的损防止因炎症、局部缺血、氧化物质等对肠黏膜的损 伤；伤；(5)(5)贮存并提供其组成氨基酸贮存并提供其组成氨基酸(1(1尤其是半胱氧酸尤其是半胱氧酸)；(6)(6)参与蛋白质和参与蛋白质和DNADNA的合成的合成;(7)(7)作为作为 还原物质，利于维生素还原物质，利于维生素E E、维生素、维生素c c的还原，维持巯基酶活性，并可的还原，维持巯基酶活性，并可作为甘油醛磷酸脱氢酶的辅
9、作为甘油醛磷酸脱氢酶的辅 基，也是乙二醛酶、磷酸丙糖脱氢酶的辅酶；基，也是乙二醛酶、磷酸丙糖脱氢酶的辅酶；(8)(8)谷胱甘肽在免疫系统抗感染和炎症反应中发谷胱甘肽在免疫系统抗感染和炎症反应中发 挥着重要作用，它对于淋巴挥着重要作用，它对于淋巴细胞增殖及正常功能的发挥起着重要的作用；细胞增殖及正常功能的发挥起着重要的作用；(9)(9)参与胰岛素的代参与胰岛素的代 谢，一降低雌激素、前列腺素、白细胞三烯的活性；谢，一降低雌激素、前列腺素、白细胞三烯的活性；(10)(10)作为抗癌、抗肿瘤及治疗艾滋病的辅助药物。作为抗癌、抗肿瘤及治疗艾滋病的辅助药物。2.2.促甲状腺素释放激素：促甲状腺素释放激素
10、：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸）三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可促进甲状腺素的释放。，可促进甲状腺素的释放。3.3.短杆菌素短杆菌素S S：环十肽，含有环十肽，含有D-D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。4.4.青霉素：青霉素：含有含有DD半胱氨酸和半胱氨酸和DD缬氨酸的二肽衍生物缬氨酸的二肽衍生物 。主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。5.5.牛催产素与加压素：牛催产素与加压素：均为九肽，分子中含有一对二硫键，均为九肽，分子中含有一对二硫键，两者结构类似。
11、前者第九位为两者结构类似。前者第九位为GlyGly或或LysLys或或PhePhe，后者为后者为ArgArg。前者可刺激子宫的收缩，促进分娩。后者可促进小动脉收缩，前者可刺激子宫的收缩，促进分娩。后者可促进小动脉收缩，使血压升高，也有抗利尿作用，参与水、盐代谢的调节。使血压升高，也有抗利尿作用，参与水、盐代谢的调节。牛催产素牛催产素:S S CysTyrIleGlnAsnCysProLeuGly-NH2牛加压素牛加压素:7.7.脑啡肽：脑啡肽：为五肽，具有镇痛作用。为五肽，具有镇痛作用。S S CysTyrPheGlnAsnCysProAryGly-NH26.舒缓激肽：舒缓激肽：促进血管舒张，
12、促进水、钠离子的排出。促进血管舒张，促进水、钠离子的排出。据路透社健康新闻2003年3月24日纽约讯研究人员在本周一召开的美国化学协会年会上报告说，由葡萄糖、麦芽糖或者麦芽三糖这样的糖类与神经肽结合形成糖基化脑啡肽在药效方面是吗啡的两到三倍，而不具备其它一些造成使用者成瘾的特性来自Arizona大学的RobinPolt介绍了如何将这种简单的糖分子与神经肽相结合，这类糖基化脑啡肽与吗啡一样能够穿透血脑屏障。Polt告诉路透社记者说，糖基化脑啡肽的效果十分特异，不仅在作用方面十分特异，就是在不作用方面也十分特异。他介绍说，动物实验的结果显示，这类化合物并不会造成吗啡使用后的欣快感，但是它的镇痛效果
13、却是吗啡的两到三倍。来自Arizona大学的RobinPolt介绍了如何将这种简单的糖分子与神经肽相结合，这类糖基化脑啡肽与吗啡一样能够穿透血脑屏障。第三节第三节 蛋白质的一级结构研究蛋白质的一级结构研究 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。SangerSanger简介简介 Sanger Sanger 英国剑桥大学英国剑桥大学 2 2次获诺贝尔奖（次获诺贝尔奖（19581958，19801980）（1）.确定胰岛素分子的一级结构确定胰岛素分子的一级结构（2）.双脱氧链终止法双脱氧链终止法DNADNA序列分析序列分析F.FrederickSanger(
14、1918)国生物化学家。1918年8月13日生于格洛斯特郡伦德库姆。曾在剑桥大学学习化学，1943年以研究赖氨酸的课题获博士学位。曾任英国医学委员会分子生物学研究所蛋白质化学实验室主任。1954年当选为英国皇家学会会员。现任剑桥大学教授。桑格在50年代以前，主要研究蛋白质的结构。经过多年的研究，找到一种试剂，名为2，4二硝基氟化苯（桑格试剂），用以测定胰岛素的分子结构，获得成功。后经10年的努力，应用逐段分解和逐步递增的方法，测定出胰岛素两条肽链分别含21个和30个氨基酸的排列顺序和位置，于1955年测定了胰岛素的一级结构，因此获1958年诺贝尔化学奖。60年代后，桑格的工作转向核酸方面，致力
15、于对核糖核酸和脱氧核糖核酸结构的分析研究。他利用酶的生物活性，用生物学的处理方法，正确地确定了核糖核酸中每种碱基的排列顺序和脱氧核糖核酸中核苷酸的排列顺序。他还发展了脱氧核糖核酸的精确快速分析法。他用此法于1977年成功地测定了细菌病毒-174脱氧核糖核酸分子的全部共5386个核苷酸的排列顺序。桑格因设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法而与W.吉尔伯特、P.伯格共获1980年诺贝尔化学奖。N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶蛋白质一级结构的存在有三种形式蛋白质一级结构的存在有三种形式:1.无分支的开链多肽无分支的开链多肽;2.有分支的开链多肽有分支的开链多肽;3.环状多肽环状多肽
16、蛋白质一级结构的测定1.1.测定蛋白质一级结构的要求：测定蛋白质一级结构的要求：a a、样品必须是均一的，纯度应在样品必须是均一的，纯度应在97%97%以以上；上；b b、知道蛋白质的分子质量，其误差允许知道蛋白质的分子质量，其误差允许在在10%10%左右；左右；2.测定一级结构的基本原理和方法基本策略：氨基酸顺序直测法片段重叠法 基本步骤：(1)测定末端氨基酸数目，确定蛋白质分子是由几条肽链构成的；(2)拆分蛋白质分子的多肽链，断开多肽链内二硫键并分离出每条肽链。(3)将肽链完全水解，测定每条多肽链的氨基酸组成(4)鉴定多肽链N末端、C末端氨基酸残基(5)至少用两种方法将多肽链水解成较小的片
17、段；(6)分离并测定各肽段的氨基酸序列；(7)片段重叠法重建完整多肽链一级结构；(8)确定半胱氨酸残基间形成二硫键交联桥的位置。将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序 将肽段分离并测出顺序将肽段分离并测出顺序专一性裂解专一性裂解末端氨基酸测定末端氨基酸测定二硫键拆开二硫键拆开纯蛋白质纯蛋白质蛋白质顺序测定基本方法路线1、测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与 之间的关系，即可确定多肽链的数目。2、拆分蛋白质的多肽链，断开多肽链内二硫键胰岛素胰岛素 -巯基乙醇巯基乙醇碘乙酸碘乙酸二硫键的断裂 几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在8mol/L尿
18、素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的-巯基乙醇(还原法)处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂（ICH2COOH）保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。3、分析每一条多肽链的氨基酸组成 经分离、纯化的多肽链一部分样品进行完全水解，测定它的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比或各种残基的数目。4、鉴定多肽链N末端、C末端氨基酸残基 Sanger法（二硝基氟苯反应）DNS法（丹磺酰氯反应）Edman法（异硫氰酸苯脂反应）氨肽酶法 肼解法 羧肽酶法 LiBH4还原法N端C端(1)Sanger法法 DNFB （二硝基氟苯）反应二硝基氟苯）反应黄色:根据它在薄层层析或纸电泳中的迁移特性进行鉴定在在
19、弱碱中发生亲核芳环取代反应弱碱中发生亲核芳环取代反应（l中中）多肽多肽(2)（DNS法）法）丹磺酰氯丹磺酰氯(二甲氨基萘磺酰氯二甲氨基萘磺酰氯)反应反应-HCl+氨基酸混合物水解水解多肽多肽多肽多肽DNS-DNS-氨基酸氨基酸具有荧光(3)Edman法（异硫氰酸苯脂反应）PITC无无N-N-端氨基的剩余部分端氨基的剩余部分用层析法分离(4)氨肽酶法从多肽链的从多肽链的N N末端依次向内切末端依次向内切 NHNH2 2-aa-aa-aa-aa.据一定时间内释放出的据一定时间内释放出的AAAA的数量和种的数量和种类来推测类来推测.C-未端的测定方法1.肼解法 是目前最好的方法 用色谱法鉴定 多肽与
20、肼在无水条件无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。注:末端若为半胱氨酸、天冬酰胺、精氨酸半胱氨酸、天冬酰胺、精氨酸在肼解过程中易被破坏。CH CR1H2NOCH CR（n-1）OH2N CH COOHRnNHNH2H2N+NHNH2CH CR1H2NONHCH CR（n-1）ONHCONHCH COOHRnNH2NH2无水无水100（n-1）个氨基酸酰肼个氨基酸酰肼C-末端氨基酸末端氨基酸氨基酸酰肼可与苯甲醛反应生成沉淀，与氨基酸酰肼可与苯甲醛反应生成沉淀，与C-末端氨基末端氨基酸分离酸分离3
21、.LiBH4还原法 多肽+LiBH4 水解 -氨基醇+n氨基酸含C端氨基酸,用层析法鉴定2.羧肽酶的方法 是目前最有效也是最常用的方法。羧肽酶是一类肽链外切酶，它专一地从肽链的C端依次切下一个氨基酸残基，释放出游离的氨基酸。据一定时间内切下的数量来测氨基酸的数量。酶解法：如胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶化学法：如溴化氰法 羟胺法5、裂解多肽链成较小的片段胰胰蛋蛋白白酶酶R R1 1=Lys=Lys和和ArgArg侧链侧链(即即LysLys和和ArgArg的羧基参的羧基参与形成的肽键与形成的肽键)（专一性较（专一性较强，水解速度强，水解速度快）。快）。R R2 2=Pro=Pro时抑制时抑制水解水解糜糜
22、蛋蛋白白酶酶或称胰凝乳蛋白酶：或称胰凝乳蛋白酶：R R1 1=Phe,Trp,TyrPhe,Trp,Tyr时时水解快水解快;R R1 1=LeuLeu，MetMet和和HisHis水解稍慢。水解稍慢。R R2 2=Pro=Pro时抑制水解时抑制水解胃胃蛋蛋白白酶酶R R1 1和和R R2 2PhePhe,TrpTrp,Tyr;Tyr;LeuLeu以及其它以及其它疏水性氨基酸水解疏水性氨基酸水解速度较快。速度较快。R R1 1=Pro=Pro 水解受抑水解受抑最适最适PH=2PH=2嗜嗜热热菌菌蛋蛋白白酶酶R R2 2=PhePhe,TrpTrp,Tyr;,Tyr;LeuLeu，Ile,MetI
23、le,Met以及其它疏水性强的氨基酸水解速度以及其它疏水性强的氨基酸水解速度较快。较快。R R2 2=Pro=Pro或或GlyGly 水解受抑。水解受抑。R R1 1或或R R3 3=Pro =Pro 水解受抑。水解受抑。化学法：可获得较大的肽段溴化氰水解法：它能选择性地切割由甲硫氨酸（Met）的羧基所形成的肽键。羟胺（NH2OH）：专一性断裂专一性断裂-Asn-GlyAsn-Gly-之间的肽键之间的肽键。也能部分裂解-Asn-Leu-之间的肽键以及-Asn-Ala-之间的肽键。6、测定各肽段的氨基酸序列基本方法：Sanger法 Edman降解法 DNS-Edman测序法蛋白质顺序仪测序Edm
24、an化学降解法化学降解法N=C=S+CH CR1H2NOCH CR2HNOHN肽肽PH=9NHCCH CR1HNOCH CR2HNOHN肽肽S第一步第一步 偶联反应：偶联反应：PTC-肽（苯氨基硫甲酰肽）肽（苯氨基硫甲酰肽）第二步第二步 环化断裂反应：环化断裂反应：CF3COOH（强酸性）（强酸性）无水无水NHCCHR1HNC=OS+CHR2H3NOHN肽肽C+ATZ（噻唑啉酮苯胺）（噻唑啉酮苯胺）减少一个残基的肽减少一个残基的肽N CCH CR1HNOCH CR2HNOHN肽肽SPTC-肽肽H第三步第三步 环化反应：环化反应：NHCCHR1HNC=OS+ATZH2O1mol/L HClNHC
25、CH CR1HNOOHSPTC-氨基酸氨基酸NC=CHR1NHO=CSPTH-氨基酸（苯乙内酰硫脲氨基酸）氨基酸（苯乙内酰硫脲氨基酸）注：注：1.PTH-氨基酸可用各种层析技术分离氨基酸可用各种层析技术分离.2.反应的多肽的羧基与不溶性树脂偶联，这样多肽挂在反应的多肽的羧基与不溶性树脂偶联，这样多肽挂在树脂上，便于前一轮反应后剩下多肽的回收。树脂上，便于前一轮反应后剩下多肽的回收。7、片段重叠法重建完整多肽链一级结构 所得资料：氨基末端残基 H 羧基末端残基 S 第一套肽段 第二套肽段 OUS SEO PS WTOU EOVE VERL RLA APS HOWT HO末端残基 H S末端肽段
26、HOWT APS第一套肽段 HOWT OUS EOVE RLA PS第二套肽段 HO WTOU SEO VERL APS 推断全顺序 HOWTOUSEO VERLAPS借助重叠法确定肽段次序：8、确定半胱氨酸残基间形成二硫键的位置 蛋白质一级结构的顺序测定完成后，将未拆开二硫键的同一种蛋白质再一次进行专一性的酶解，由此就可以确定完整的蛋白质中二硫键的位置。确定原多肽链中二硫键的位置确定原多肽链中二硫键的位置。1 1、采用胃蛋白酶水解：、采用胃蛋白酶水解：切点多，生成的切点多，生成的肽段包括含二硫键的肽段都比较小；酸性环肽段包括含二硫键的肽段都比较小；酸性环境下防止二硫键发生交换，二硫键稳定。境
27、下防止二硫键发生交换，二硫键稳定。2、将所得的肽段利用、将所得的肽段利用对角线电泳技术对角线电泳技术进行分离。进行分离。3、然后同其它方法分析的肽段进行比、然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。较，确定二硫键的位置。二二硫硫键键位位置置的的确确定定对角线电泳：把水解的混合肽段点到滤纸中央，在pH6.5的条件下，进行第一向电泳，肽段将按其大小及电荷的不同分离开来。然后把滤纸暴露在过甲酸蒸气中，使-S-S-断裂。这时每个含二硫键的肽段被氧化成一对含半胱氨磺酸的肽。滤纸旋转90度角在与第一向完全相同的条件下进行第二向电泳。在这里，大多数肽段的迁移率未变，并将位于滤纸的一条对角线上，而含
28、半胱氨磺酸的肽段比原来含二硫键的肽小而负电荷增加，结果它们都偏离了对角线。肽斑可用茚三酮显色确定。+-+-第第二二向向第一向第一向a ab bBrownBrown和和HartlayHartlay对角线电泳图解对角线电泳图解pH6.5pH6.5图中图中a a、b b两个斑点是两个斑点是由一个二硫键断裂由一个二硫键断裂产生的肽段产生的肽段二硫二硫键位置的确定键位置的确定蛋白质一级结构分析例题1:从真菌中分离得到一种八肽,氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Tyr、Phe、Gly、Ser、Ala、Asp组成。此肽与FDNB作用，进行酸水解，释放出DNP-Ala。用胰蛋白酶裂解产生两个三肽（Lys、A
29、la、Ser）和（Gly、Phe、Lys）以及一个二肽。此肽与糜蛋白酶反应即放出自由的天冬氨酸，一个四肽（Lys、Ser、Phe、Ala）及一个三肽。此三肽与FDNB反应随后用酸水解产生DNP-Gly，试写出此八肽的氨基酸序列。蛋白质一级结构分析例题2:一个天然多肽，经还原变为两条肽链，这两条肽链的氨基酸序列如下：链1：Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys 链2：Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys这个天然多肽经嗜热菌蛋白酶处理可得下列各肽，其组成分别为：1.(Ala、2Cys、Val)2.(Arg、Lys、Phe、Pro)3.(2
30、Arg、2Cys、Trp、Tyr)4.(2Cys、Phe)根据以上给出的条件，指出该天然多肽中二硫键的位置？蛋白质一级结构分析例题1答案:Ala Ser Lys Phe Gly Lys Tyr Asp蛋白质一级结构分析例题2答案:Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-CysSSCys-Tyr-Cys-Phe-CysSSSS练习题练习题:某九肽组成为两个某九肽组成为两个Gly,两个两个Phe,Tyr,Met,Asp,Arg和和Pro,经胰凝乳蛋白酶水解得五肽和四肽经胰凝乳蛋白酶水解得五肽和四肽,四肽组成为四肽组成为Phe,Tyr,Gly和和Pro.此九肽的此九肽的CNBr处理产物经阳离子交处理产物经阳离子交换树脂层析并洗脱得一组成为换树脂层析并洗脱得一组成为Arg,Phe和和Gly的三肽的三肽.此九肽经胰蛋白酶水解得此九肽经胰蛋白酶水解得Phe,如用如用FDNB反应后在水反应后在水解测得解测得DNP-Tyr.请写出此九肽顺序及解析过程请写出此九肽顺序及解析过程 三三.蛋白质序列数据库蛋白质序列数据库