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1、16版,初级药师,练习题2生物化学 蛋白质的结构与功能 医学课程购买联系QQ:2939831027 其他联系购买的均为倒卖，后续课程更新务必添加QQ 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，可依据下列公式推算出蛋白质的大致含量： 1克样品中蛋白质的含量 = 每克样品含氮克数6.25（1/16%） （二）氨基酸的结构特点 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外） （三）氨基酸的分类 （四）氨基酸的理化性质 1.氨基酸分子中含碱性的氨基（NH2）和酸性的羧基（CO
2、OH），是两性电解质。2.紫外汲取： Trp（色氨酸）, Tyr（酪氨酸）和Phe（苯丙氨酸）含有共轭双键，在280nm紫外波特长有特征性汲取峰。应用：对蛋白质溶液进行定量。 （五）肽与肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。1.肽键（CONH，酰胺键） 一分子氨基酸的-COOH与另一分子氨基酸的-NH2脱水缩合生成二肽（氨基酰-氨基酸）。CONH称为肽键。是多肽及蛋白质分子的主要化学键。 肽键连接氨基酸形成的长链骨架多肽主链 连接于C上的各氨基酸残基的R基团多肽侧链 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由十个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽。 肽链都有 游离-NH2端N（末）端 游离
3、-COOH端C（末）端 编号、命名、书写：NC 如：甘-丙-谷组-蛋 二、蛋白质的分子结构 （一）蛋白质的一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列依次。基本化学键：肽键 （二）蛋白质的二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。局部主链！ 主要的化学键：氢键 基本结构形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲 1.-螺旋 结构特点 右手螺旋； 螺旋稳定的化学键为氢键； R基团伸向螺旋外侧； 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。 2.-折叠 多肽链
4、相邻肽键平面折叠成锯齿状，夹角为110； 氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方； 两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固-折叠结构； 肽链有顺式平行和反式平行两种。 -折叠 平行式 反平行式 3.-转角 结构特点： 常发生于肽链180回折时的转角上； 由四个连续的氨基酸残基组成。第一个氨基酸残基的CO与第四个氨基酸残基的NH形成氢键，以稳定转折的构象。 -转角 4.无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内全部原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。一条全部！ 化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白
5、质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。亚基单独存在没有生物学功能。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （五）蛋白质的空间构象 1.分子伴侣 定义：是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。作用： 可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠； 与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠； 对蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。 伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用 2.肽单元 参加肽键的6个原子C1、C
6、、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。 3.模体 二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特别的空间构象，称为模体。 钙结合蛋白中结合钙锌指结构 离子的模体 4.结构域 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。如纤连蛋白含有6个结构域。 三、蛋白质的结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 1.一级结构是空间构象的基础； 2.蛋白质一级结构的变更与分子病 镰刀形红细胞贫血 HbA 肽 链 N-val his leu thr pr
7、o glu glu C（146） HbS 肽 链 N-val his leu thr pro val glu C（146） 六月，携镰刀割谷子 （二）蛋白质空间结构与功能的关系 1.血红蛋白（Hb）的构象 2.Hb有2种自然构象 （1）紧密型（tense state，T型） 未结合O2时，紧凑，与O2亲和力小 （2）松弛型（relaxed state，R型） 结合O2时，松弛，与O2亲和力大 3.Hb的运O2功能通过构象的互变实现 肺毛细血管： O2分压，O2 作为变构剂使TR， 利于结合O2。组织毛细血管： O2分压，CO2和H+作为变构剂使RT ， 利于释放O2。4.别构效应（变构效应）
8、一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能须要，这一类改变称为别构效应。例如Hb是别构蛋白，小分子O2是Hb的别构剂或称为效应剂。5.协同效应 一个寡聚体亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合实力，假如是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进了其次及第三个亚基与O2结合后，又大大促进了第四个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。四、蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的两性解离 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH
9、称为蛋白质的等电点。（二）蛋白质的胶体性质 分子量1万-100万 达到胶体颗粒范围（1-100nm） 不能透过半透膜 扩散速度慢、粘度大 透析法纯化蛋白质的原理 1.水化膜和表面电荷是蛋白质维持亲水胶体的稳定因素 （1）水化膜 亲水的极性基团位于表面，可发生水合作用，形成水化膜，将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。（2）表面电荷 亲水基团大都能解离，使蛋白质表面带相同电荷而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。（三）蛋白质的变性 定义：在某些物理和化学因素（如加热、强酸、强碱、有机溶剂、重金属离子及生物碱等）作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的变更和生物活性的丢失，称为蛋白质的变性。变性的实质
10、： 空间结构的破坏，不涉及一级结构的变更 （四）蛋白质的紫外汲取 由于蛋白质分子中含有色氨酸和络氨酸，因此在280nm波特长有特征性汲取峰，可作蛋白质定量测定。 蛋白质的平均含氮量是（） A.10% B.27% C.16% D.36% E.6% C A.天冬氨酸 B.精氨酸 C.甲硫氨酸 D.苏氨酸 E.酪氨酸 1.碱性氨基酸 B 2.非极性疏水性氨基酸 C 3.酸性氨基酸 A A.氢键 B.肽键 C.疏水作用力 D.盐键 E.范德华力 1.维系蛋白质化学键一级结构的 B 2.维系蛋白质二级结构的主要化学键 A 组成人体蛋白质多肽链的基本单位是 A.L-氨基酸 B.D-氨基酸 C.L-氨基酸
11、D.D-氨基酸 E.L-氨基酸 A 蛋白质的一级结构 A.亚集聚和 B.-螺旋 C.-折叠 D.氨基酸序列 E.氨基酸含量 D 有关蛋白质变构，下列哪种叙述是错误的 A.氧对血红蛋白的作用属于正协同效应 B.氧对血红蛋白的作用属于负协同效应 C.氧是血红蛋白的变构剂 D.氧与血红蛋白结合呈S型曲线 E.蛋白质变构效应是生物体内重要的代谢调整方式之一 B A.二级结构 B.三级结构 C.四级结构 D.模序 E.结构域 1.-转角是 A 2.血红蛋白是具有几级结构的蛋白质 C 3.亚基间的空间排布是 C 核酸的结构与功能 一、核酸的化学成分及一级结构 1.定义：核酸是以核苷酸作为基本组成单位的生物
12、大分子，携带和传递遗传信息。2.分类： （1）脱氧核糖核酸，DNA （2）核糖核酸，RNA 3.核苷酸 （1）碱基 嘧啶 嘌呤 DNA 胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T） 腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G） RNA 胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U） 腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G） （2）戊糖 DNA：-D-2-脱氧核糖 RNA：-D-核糖 （3）核苷：戊糖的C1与嘌呤的N9或嘧啶的N1以糖苷键相连形成核苷。 （4）核苷酸： 核苷的戊糖羟基与磷酸结合形成。 4.核酸的一级结构 （1）定义：核苷酸链中，核苷酸的排列依次（也就是碱基排列依次）。（2）3, 5-磷酸二酯键是核酸的基本结构键。 二、DNA的空间结构与功能 （一
13、）DNA的二级结构双螺旋结构模型 整体 右手双螺旋：两条链走向相反，长度相等。局部特点 磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧，疏水碱基位于内侧。结构参数 直径2nm，每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基，螺距为3.4nm。稳定因素 纵向碱基积累力（疏水力）； 横向氢键（A-T,两个氢键；G-C,三个氢键）。 （二）DNA的超螺旋结构 是指DNA在双螺旋结构的基础上，进一步旋转折叠，在蛋白质的参加下组装成的空间构象。 1.原核生物DNA形成超螺旋 原核生物DNA大多是闭合的环状双链DNA分子，在形成双螺旋结构后，进一步螺旋化形成超螺旋结构。 2.真核生物核内DNA常为线状，在形成双螺旋结构后，
14、与多种组蛋白构成核小体，最终组装成染色体。 （三）DNA的功能 作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。三、RNA的空间结构与功能 （一）概述 1.主要有三种RNA mRNA:携带遗传信息，蛋白质合成模板； tRNA:转运氨基酸； rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。2.单链，链的局部可形成双链结构。 （二）信使RNA 真核细胞mRNA一级结构特点 1.5末端有帽式结构（m7GpppNm）； 2.3末端有一段长度30-200腺苷酸构成的多聚腺苷酸的节段（polyA尾）； 3.编码区中三个核苷酸构成一个密码子。 （三）转运RNA 1.一级结构
15、特点： （1）分子量最小； （2）富含稀有碱基； （3）3-末端是-CCA。2.tRNA二级结构的特点三叶草形 三叶草型结构含有四臂三环一附叉，其中的反密码环，能识别mRNA分子上的遗传密码；氨基酸臂可携带氨基酸。 3.tRNA三级结构呈倒“L”字母形 （四）核蛋白体RNA（rRNA） 在细胞内含量最多，约占RNA总量的80%以上。rRNA的功能是与核蛋白体蛋白组成核蛋白体，在细胞质作为蛋白质的合成场所。rRNA二级结构的特点是含有大量茎环结构。可作为核蛋白体蛋白的结合和组装的结构基础。（五）DNA与RNA在化学组成、结构与生物学功能方面的异同 比较项目 DNA RNA 相同点 分子组成 含碱
16、基A、G、C、磷酸和戊糖 分子结构 基本单位为单核苷酸，由35-磷酸二酯键连接 不同点 分子组成 含脱氧核糖，含T 含核糖，含U 分子结构 一级结构是指脱氧核糖核苷酸的数量和排列依次。二级结构为双螺旋结构。三级结构为超螺旋结构，真核细胞中为核小体结构。一级结构是指核糖核苷酸的数量和排列依次。二级结构是发夹型的单链结构，tRNA的二级结构为三叶草型； tRNA的三级结构为倒L字母型。 功能 是遗传物质的储存和携带者。参加蛋白质的合成。 四、核酸的理化性质 （一）变性 1.概念：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。2.本质：DNA变性的是双链间氢键的断裂。3.现象： 粘度降低 由
17、于变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外汲取将增加，OD260值增高称之为增色效应。（二）DNA解链曲线 通常将DNA分子达50%解链时的温度称为熔点或解链温度（Tm） （三）探针 一小段已知序列的单链核苷酸用放射性核素（如32P、35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核苷酸链称为探针。 A.G、C、T、U B.G、A、C、T C.A、G、C、U D.G、A、T、U E.I、C、A、U 1.DNA分子中所含的碱基是 B 2.RNA分子中所含的碱基是 C A.核苷酸在核酸长链上的排列依次 B.三叶草结构 C.双螺旋结构
18、 D.超螺旋结构 E.核小体结构 1.属于核酸一级结构的描述是： A 2.属于tRNA二级结构的描述是： B 3.属于DNA的二级结构的描述是: C 有关DNA的二级结构，错误的描述为： A.DNA分子是由两条走向相反的多核苷酸链组成的右手双螺旋 B.DNA分子的二级结构上有大沟和小沟 C.A与T之间有三对氢键，而G与C之间有二对氢键 D.每10个碱基对旋转一周 E.氢键和碱基积累力从横向与纵向稳定DNA双螺旋 C 酶 一、酶的分子结构与功能 （一）酶的分子组成 单纯酶：仅含氨基酸，多为水解酶 协助因子可分为： 辅酶：以非共价键与酶蛋白疏松结合，透析方法可分。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不易分开
19、。（二）酶的活性中心 1.必需基团：与酶活性发挥有关的化学基团。2.活性中心：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，能与底物结合，并将其转变为产物，该区域称酶的活性中心。 二、酶促反应的特点 1.有极高的效率 2.高度的特异性 肯定专一性 相对专一性 立体异构专一性 3.活性可调整性 三、酶促反应动力学 1、影响酶促反应速度的因素 酶浓度 底物浓度 温度 pH值 激活剂 抑制剂 底物浓度 Km值酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度； Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。温度 酶的最适温度：酶催化活性最大时的环境温度。pH值
20、酶的最适pH：酶催化活性最大时的环境PH值。竞争性抑制 抑制剂与底物结构相像，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合； 例如：磺胺类药物竞争性抑制二氢叶酸合成酶活性。 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 细菌不能利用环境中的叶酸，要靠自己合成！ 二氢蝶呤啶对氨基苯甲酸谷氨酸 四、酶的调整 （一）酶原与酶原的激活 1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。 2.酶原的激活：酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。3.酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。不行逆。（二）变构酶 1.酶活性的调整方式 2.变构调整 （1）定义:体内一些代谢物
21、与某些酶活性中心外的调整部位非共价可逆地结合，使酶发生构象变更，引起催化活性变更。这一调整酶活性的方式称为变构调整。这类受变构调整的酶称为变构酶。引起变构效应的代谢物称变构效应剂。 变构调整 （三）同工酶 定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。 影响酶促反应速度的因素不包括 A.底物浓度 B.酶浓度 C.产物浓度 D.反应温度、pH E.激活剂、抑制剂 C Km值的概念 A.与酶的性质无关 B.与同一种酶的各种同工酶无关 C.与酶对底物的亲和力无关 D.与酶的浓度有关 E.是达到1/2Vmax时的底物浓度 E 磺胺药的抑菌作用属于 A.不行逆抑制
22、B.竞争性抑制 C.非竞争性抑制 D.反竞争性抑制 E.抑制强弱不取决于底物与抑制剂浓度的相对比例 B 糖代谢 一、糖的无氧氧化 1.定义：葡萄糖在无氧或缺氧条件下分解形成乳酸的过程称无氧氧化，也被称为糖酵解。2.主要过程： 第一阶段：1分子G2分子磷酸丙糖 其次阶段：磷酸丙糖丙酮酸 氧供应不足时，糖酵解途径生成的丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，由NADH+H+供应氢，还原成乳酸。（二）糖酵解小结 1.反应部位：胞浆； 2.反应条件：不需氧； 3.三个关键酶：己糖激酶 磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶 （三）关键酶及其调整 激活剂 抑制剂 己糖激酶 胰岛素诱导其基因表达，合成增加 6-磷酸葡萄糖 6-磷
23、酸果糖激酶-1（别构酶） AMP、ADP 1,6-二磷酸果糖、 2,6-二磷酸果糖 ATP、 柠檬酸 丙酮酸激酶 1,6-二磷酸果糖 ATP （四）生理意义 1.是机体在缺氧状况下获得能量的有效方式， 1mol葡萄糖经糖酵解途径氧化成2mol乳酸，净生成2molATP。2.是某些细胞在氧供应正常状况下的重要供能途径。无线粒体的细胞，如：红细胞 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 二、糖的有氧氧化 （一）糖有氧氧化的概念 葡萄糖或糖原的葡萄糖单位在有氧状况下，彻底分解为CO2和H2O，生成大量ATP的过程称为有氧氧化。（二）糖的有氧氧化过程 第一阶段：酵解途径 其次阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三
24、阶段：三羧酸循环和氧化 磷酸化 （三）糖有氧氧化的关键酶 （四）三羧酸循环 细胞定位 线粒体 底物 乙酰CoA 反应过程 4个脱氢反应，3个NADH，1个FADH2； 3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、 -酮戊二酸脱氢酶系； 2个脱羧反应，生成2分子CO2； 能量生成 10分子ATP （五）有氧氧化的生理意义 1.葡萄糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式。1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，彻底氧化成CO2和H2O，总共生成30mol或32molATP； 2.TAC是糖、脂肪、氨基酸三大养分物质彻底氧化分解的共同途径。3.TAC是三大养分物质代谢联系的枢纽。 三、磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径的
25、生理意义 1.供应5-磷酸核糖，参加核苷酸和核酸合成。2.供应还原型辅酶 （NADPH+H+）。是体内很多合成代谢的供氢体，如脂肪酸、胆固醇、非必需氨基酸的合成； 四、糖原的合成与分解 糖原合成 糖原分解 概念 葡萄糖合成糖原 肝糖原分解葡萄糖 关键酶 糖原合酶 糖原磷酸化酶 反 应 过 程 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 1-磷酸葡萄糖 UTP UDPG（活性葡萄糖） 糖原分子上增加一个G单位 供能物质：ATP、UTP 糖原上的葡萄糖单位 1-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 葡萄糖-6-磷酸酶（肝） 葡萄糖 肌糖原不能补充血糖 （二）糖原合成与分解的调整 糖原合成与分解的关键酶分别是糖原合酶和糖原磷酸化
26、酶。糖原磷酸化酶和糖原合酶磷酸化， 结果：糖原合酶活性； 糖原磷酸化酶活性。 五、糖异生 1.定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。2.组织定位：肝脏（主要）、肾脏（少量） 3.原料：乳酸、甘油、氨基酸、三羧酸循环中的各酸等（没有脂肪酸）。4.反应特点：不是糖酵解的逆反应，须要突破三个能障。糖异生 糖酵解 葡萄糖-6-磷酸酶 果糖-1，6-二磷酸酶、 丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 己糖激酶 磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶 5.生理意义： 空腹或饥饿时将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度恒定； 参加补充或复原肝脏糖原储备； 肾糖异生促进泌氨排酸维持酸碱平衡。6.乳酸循环： 六、血糖及其调整 （一
27、）血糖概念及正常血糖水平 1.定义：血液中的葡萄糖。是糖在体内的运输形式。为全身各组织供应G（尤其脑组织、红细胞等）。2.正常人空腹血糖水平：3.89-6.11mmol/L （二）调整血糖水平的激素 降血糖激素 升血糖激素 胰岛素 1.促进葡萄糖进入肌肉、脂肪等组织细胞； 2.加速葡萄糖在肝、肌肉内合成糖原； 3.促进糖的有氧氧化 4.促进糖转变为脂肪 5.抑制糖异生 肾上腺素 1.促进糖原分解； 2.促进肌糖原酵解 3.促进糖异生 胰高血糖素 1.抑制肝糖原合成，促进肝糖原分解； 2.促进糖异生 糖皮质激素 1.促进糖异生 2.促进肝外组织蛋白质分解，生成氨基酸； 正常人血糖的浓度维持在（以
28、mmol/L计）： A.3.896.11 B.4.527.78 C.3.333.89 D.7.227.78 E.5.526.23 A 下列哪种激素不能使血糖浓度上升 A.糖皮质激素 B.胰高血糖素 C.肾上腺素 D.生长素 E.胰岛素 E 三羧酸循环主要在哪一亚细胞区域中进行 A.内质网 B.线粒体 C.微粒体 D.细胞浆 E.高尔基复合体 B 下列哪个酶不是调控糖有氧氧化的关键酶 A.琥珀酸硫激酶 B.丙酮酸激酶 C.异柠檬酸脱氢酶 D.已糖激酶 E.丙酮酸脱氢酶 A 有氧氧化的主要生理意义是： A.清除物质代谢产生的乙酰CoA以防在体内积累 B.机体大部分组织细胞获得能量的主要方式 C.是
29、机体生成5-磷酸核糖的唯一途径 D.机体小部分组织细胞获得能量的主要方式 E.产生CO2供机体生物合成须要 B 磷酸戊糖途径: A.是体内CO2的主要来源 B.可生成NADH, 后者通过电子传递链可产生ATP C.可生成NADPH,后者主要通过电子传递链产生ATP D.可生成NADPH, 供合成代谢须要 E.饥饿时葡萄糖经此途径代谢增加 D 下列哪一项是胰岛素对糖代谢影响的错误论述 A.促进糖异生 B.促进糖变为脂肪 C.促进细胞膜对葡萄糖的通透性 D.促进肝葡萄糖激酶的活性 E.促进糖的氧化 A 脂类代谢 一、脂类的消化与汲取 （一）胆汁酸盐及辅脂酶的作用 （二）乳糜微粒的形成 二、甘油三酯
30、代谢 （一）脂肪动员 1.定义：脂肪组织中储存的TG被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程。2.限速酶：甘油三酯脂肪酶。3.脂解激素：能促进脂肪动员的激素,如肾上腺素、胰高血糖素等。4.抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素，如胰岛素。（二）甘油代谢 （三）脂肪酸分解代谢 1.脂肪酸的活化 生成脂酰CoA 2.脂酰基由胞液进入线粒体 载体：肉碱 限速酶：肉碱脂酰转移酶 3.脂肪酸的氧化 定义：脂酸的氧化分解从羧基端-碳原子起先，每次断裂两个碳原子。过程：脱氢、水化、再脱氢、硫解。每轮循环生成1分子乙酰CoA及比原来少两个碳原子的脂酰CoA。最终全部产生乙酰CoA。乙酰
31、CoA可通过三羧酸循环彻底氧化，产生能量；或在肝脏缩合成酮体而被肝外组织氧化利用。 （四）酮体的代谢 1.概念：乙酰乙酸，-羟丁酸，丙酮的统称。 2.代谢特点：肝内合成，肝外分解 3.酮体代谢的意义： 酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。 （五）脂肪酸的合成 1.原料及来源 ATP 供应能量 乙酰CoA 经乙酰辅酶A羧化酶催化生成其活性形式丙二酰辅酶A NADPH+H+ 供应氢 2.关键酶 乙酰CoA羧化酶 三、磷脂的代谢 （一）磷脂分类 磷脂是一类含磷酸的类脂。 （二）甘油磷脂的代谢 1.甘油磷脂的合成代谢 （1）合成部位：全身各组织细胞内质网，肝、肠、肾最活跃 （
32、2）合成原料：脂酸、甘油由葡萄糖供应；C2多不饱和脂酸从植物油摄取；胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇、磷脂盐，ATP、CTP等。2.甘油磷脂的分解代谢 磷脂酶 四、胆固醇代谢 （一）胆固醇的合成 1.组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外的全身各组织，肝脏合成实力最强，小肠也比较旺盛。2.细胞定位：内质网 3.原料：乙酰辅酶A 、NADPH+H+ 、ATP等 4.限速酶：HMG-CoA还原酶 （二）胆固醇的转化与排泄 1.转化为胆汁酸主要转化方式； 2.转化为类固醇激素； 3.转化为VD3； 4.在肠道，转变为粪固醇而排出体外。 五、血浆脂蛋白代谢 （一）血浆脂蛋白的组成 （二）载脂蛋白 1.定义
33、：脂蛋白中与脂类结合的蛋白质称载脂蛋白。主要有：ApoA、ApoB、ApoC、ApoD、ApoE等。2.生理功能： （1）参加脂类物质的转运及稳定脂蛋白的结构； （2）调整脂蛋白代谢的关键酶活性； （3）识别脂蛋白受体； （4）参加脂蛋白间脂质交换： （二）血浆脂蛋白的分类及功能 电泳法分类 CM 前脂蛋白 脂蛋白 脂蛋白 密度法分类 CM VLDL LDL HDL 合成部位 小肠黏膜细胞 肝细胞 血液中由VLDL转变而来 肝细胞 主要功能 转运外源性甘油三酯 转运内源性甘油三酯 转运胆固醇到肝外组织 转运胆固醇由肝外组织回肝脏 参加将胆固醇逆向转运回肝脏的脂蛋白是 A.CM B.VLDL C
34、.LDL D.IDL E.HDL E 脂肪动员的限速酶是 A.组织细胞中的甘油一酯脂肪酶 B.脂肪细胞中的甘油二酯脂肪酶 C.组织细胞中的甘油三酯脂肪酶 D.脂肪细胞中的甘油一酯脂肪酶 E.脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶 E 关于酮体叙述正确的是 A.酮体是不能为机体利用的代谢产物 B.脂肪动员削减时，肝内酮体生成和输出增多 C.酮体是甘油在肝脏的中间代谢产物 D.肝内生成的酮体主要为肝细胞本身利用 E.肝内生成的酮体主要为肝外组织细胞利用 E 脂肪酸合成的限速酶是 A.肉碱脂酰转移酶I B.脂酰转移酶 C.HMG-CoA合成酶 D.乙酰CoA羧化酶 E.脂肪酸合成酶系 D 胆固醇是下列哪种物质的
35、前体 A.辅酶A B.维生素D C.维生素A D.辅酶Q E.维生素K B 食物脂肪消化汲取后进入血液的主要方式是 A.脂肪酸和甘油 B.甘油二酯和脂肪酸 C.甘油三酯和脂肪酸 D.乳糜微粒 E.甘油一酯和脂肪酸 D 氨基酸代谢 一、蛋白质的养分作用 （一）氮平衡 1.概念：食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，体内蛋白质代谢的概况可依据氮平衡试验来确定，即测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）。2.人体氮平衡有3种状况 （1）氮总平衡：摄入氮排出氮 正常人群 （2）氮正平衡：摄入氮排出氮 孕妇、乳母、康复期患者 （3）氮负平衡：摄入氮排出氮 饥饿、养分不良、苍老、消耗性疾病
36、（二）必需氨基酸 1.定义：体内须要但自身不能合成,必需由食物供应的氨基酸。2.8种必需氨基酸：缬异亮亮苯蛋色苏赖 （借一两本淡色书来） 二、氨基酸的一般代谢 1.氧化脱氨基：L-谷氨酸脱氢酶 2.转氨基作用: 重要的转氨酶: GPT（谷丙转氨酶） GOT（谷草转氨酶） 3.联合脱氨基：转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合。体内主要的脱氨基方式 4.嘌呤核苷酸循环：主要发生在肌肉中 三、氨的代谢 （一）氨的来源、去路和转运形式 （二）尿素循环 1.组织定位：肝 2.细胞定位：线粒体、胞液 3.简要过程： 氨基甲酰磷酸的生成，在线粒体内进行，消耗2分子ATP。氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，在线粒体内
37、进行。精氨酸的生成，在胞液中进行。尿素的生成，精氨酸水说明放1分子尿素和鸟氨酸，完成鸟氨酸循环。鸟氨酸再重复上述反应。 4.尿素分子的2个氮来自NH3和Asp（天冬氨酸） 5.生理意义：通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变为无毒的尿素排出体外，降低了血氨的浓度，防止氨中毒的发生。 四、个别氨基酸的代谢 （一）一碳单位的代谢 1.定义：某些氨基酸分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。2.载体：四氢叶酸 3.功能：作为嘌呤和嘧啶合成原料 不是人体养分必需氨基酸的是 A.苯丙氨酸 B.异亮氨酸 C.瓜氨酸 D.亮氨酸 E.苏氨酸 C 氨在肝中合成的化合物是 A.尿素 B.糖原 C.血浆蛋白 D.胆固醇
38、E.酮体 A 丙氨酸-葡萄糖循环由肌肉组织通过血液向肝转运的是 A.葡萄糖 B.氨基酸 C.氨 D.三脂酰甘油 E.胆固醇 B 携带一碳单位的载体是 A.叶酸 B.二氢叶酸 C.四氢叶酸 D.维生素B12 E.维生素B6 C 血氨的主要来源是 A.蛋白质腐败作用 B.体内胺类物质的代谢 C.氨基酸脱氨基作用 D.肾脏中谷氨酰胺的分解 E.氧化脱氨基作用 C 核苷酸代谢 一、嘌呤核苷酸合成代谢 （一）嘌呤核苷酸的从头合成合成途径 1.定位：胞液（肝脏为主,小肠和胸腺其次）. 2.原料: 天冬氨酸（Asp）、甘氨酸（Gly）、谷氨酰胺（Gln）、CO2、一碳单位、5-磷酸核糖 记忆：天河干，谷农叹
39、气 3.合成特点：磷酸核糖为起始物，逐步加原料合成嘌呤环，形成重要中间产物 IMP（次黄嘌呤核苷酸），再由它转变为AMP和GMP。 （二）嘌呤核苷酸的补救合成合成途径 定义：细胞利用现有嘌呤碱或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸。部位：脑、骨髓等组织 （三）脱氧核糖核苷酸的合成 在NDP（核苷二磷酸）水平上 （四）嘌呤核苷酸的分解代谢 （五）痛风的治疗 二、嘧啶核苷酸的代谢 （一）嘧啶核苷酸的从头合成途径 1.从头合成途径的原料 *天冬氨酸（Asp） *谷氨酰胺（Gln） *CO2 （二）脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成 在核苷一磷酸水平进行 （三）核苷酸抗代谢物 抗代谢物 类似物 作用 6MP IMP 抑制
40、IMP转变为AMP、GMP 氮杂丝氨酸 谷氨酰胺 甲氨蝶呤 叶酸 抑制二氢叶酸还原酶 别嘌呤醇 次黄嘌呤 抑制黄嘌呤氧化酶，治疗痛风 5-氟尿嘧啶 胸腺嘧啶 抑制胸甘酸合酶 阿糖胞苷 核苷 抑制CDP还原成dCDP 嘌呤、嘧啶核苷酸代谢比较 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸 原料 天冬氨酸，谷氨酰胺，甘氨酸、CO2，一碳单位 天冬氨酸，谷氨酰胺，CO2 程序 在PRPP的基础上利用各种原料合成嘌呤环 各种原料合成嘧啶环，再与PRPP相连 抗代谢物 6MP，氮杂丝氨酸等 5-FU，氮杂丝氨酸 代谢产物 尿酸 -丙氨酸、 -氨基异丁酸 脱氧核糖核苷酸 A.体内不能合成，必需有食物供应 B.可由dPRPP从头合成 C.由相应核糖核苷酸干脆还原合成 D.还原作用发生在二磷酸核苷的水平 E.只能通过补救途径合成 D 5-氟尿嘧啶是哪种化合物的类似物 A.胸腺嘧啶 B.胞嘧啶 C.尿嘧啶 D.二氢尿嘧啶 E.5-甲基胞嘧啶 A 嘌呤降解的终产物是 A.5-磷酸核糖 B.丙酮酸 C.乳清酸 D.尿酸 E.尿素 D