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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载等电点（ PI ）：生物化学 名词说明当外液 pH 为某一 pH 值时,氨基酸处于兼性离子状态,氨基酸分子中少数解离时,所含的-NH 3+和-COO-数目正好相等, 即氨基酸净电荷为 0；氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动,这一 pH 值即为氨基酸的等电点,简称 pI；肽键和肽链：蛋白质是由如干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物；一个氨基酸分子的 -羧基与另一个氨基酸分子的 肽平面及二面角：-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原子 C 都处于同一个平面内, 此刚性结
2、构的平面叫肽平面或酰胺平面；两相邻酰胺平面之间,能以共同的 C 为定点而旋转,绕 C -N 键旋转的角度称 角,绕 C-C 键旋转的角度称 角； 和 称作二面角,亦称构象角；一级结构：蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列次序,即氨基酸的线性序列；在基因编码的蛋白质中,这种序列是由 二级结构：mRNA 中的核苷酸序列打算的；蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列 ,或规章的几何走向、旋转及折叠；它只涉 及肽链主链的构象；三级结构：多肽键在二级结构的基础上,通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠,借助次级键维系使螺旋、 折叠片、 转角等二级结构相互配置而形成特定的构象；三级结构的形成
3、使 肽链中全部的原子都达到空间上的重新排布；四级结构：蛋白质的四级结构就是指由亚基根据肯定排布方式聚合而成的蛋白质结构（具有独立的三级 结构的多肽链的空间排布和相互作用；）超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个 螺旋或 折叠或 转角）组合在一起,形成 有规章的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构；基本组合方式： ； ； 结构域：在二级结构的基础上,多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体,再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构,这种相对独立的三维实体称为结构域；波耳效应：名师归纳总结 高浓度的H+和 CO 2 促使氧合血红蛋白分子释放O2,而高浓度
4、的O2促使脱氧血红蛋白分子第 1 页,共 4 页释放 H+和 CO2； 血红蛋白对O2、 H+和 CO2 结合的这种相互关系叫波耳效应；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载蛋白质变性与复性：在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂）,从 而引起蛋白质如干理化性质和生物学性质的转变,称为蛋白质的变性；如变性程度浅, 蛋白 质分子的构象未被严峻破坏；或者蛋白质具有特别的分子结构,并经特别处理就可以复性；活性中心：酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位；结合部位（中与底物结合的部位或区域；此部位打算
5、酶的专一性；催化部位（中促使底物发生化学变化的部位；此部位打算酶所催化反应的性质；酶原： 处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原；活力单位：在肯定条件下,肯定时间内将肯定量的底物转化为产物所需的酶量；Binding site ）：酶分子 catalytic site ）：酶分子（ U/g, U/ml ）在最适的反应条件下,每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位,即 1 IU=1 mol/min 比活力： 比活力 = 活力单位数 / 毫克蛋白（氮）Km: 诱导契合学说：当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生转变,使之成为能与底物分子亲密结合的构象；变构效应：别
6、构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合转变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性 转变的现象 . 别构效应 （allosteric effect ）某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位）变的现象；ribozyme：第 1 个有催化活性的自然 同工酶：,引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改RNA ribozyme（核酶）催化相同的化学反应,但其蛋白质分子的结构、理化性质及免疫性能等都存在明显差异的一组酶称为同工酶 isoenzyme ；竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,称为竞争性抑制
7、作用；DNA 的变性和复性：在理化因素作用下,DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链,从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生转变,这种现象称为 DNA 的变性；将变性 DNA 经退火处理,使其重新形成双螺旋结构的过程,称为 DNA 的复性；分子杂交：两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA ）,只要它们有大致相同的互补碱基次序,经退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交；名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 4 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载增色效应： 指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸
8、取度增加的现象Tm ：DNA 的变性温度 （融解温度）达到其最大值一半时的温度；加热 DNA 溶液,使其对 260nm 紫外光的光吸取度突然增加,生物氧化： 物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化；氧化磷酸化：在线粒体中,底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧,在此过程中释放能量使 ADP 磷 酸化生成 ATP,这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化；底物水平磷酸化：直接将底物分子中的高能键转变为ATP 分子中的末端高能磷酸键的过程为底物水平磷酸化；磷氧比： 每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为 P/O 比值；呼吸链：在线粒体中, 由如干递氢体或递电子体按肯定次序排列组成的,
9、反应体系称为呼吸链；糖酵解：在无氧条件下, 葡萄糖进行分解, 形成 2 分子丙酮酸并供应能量,三羧酸循环：与细胞呼吸过程有关的链式这一过程称为糖酵解作用；柠檬酸循环又称 TCA 三羧酸）循环,将葡萄糖酵解形成的丙酮酸氧化为 CO2 和 H2O；这一 循环是形成 ATP 的主要途径,也为很多生物合成途径生产前体；场所：真核生物柠檬酸循环在线粒体内进行；原核生物在胞质溶胶中进行；磷酸戊糖途径：G-6-P 脱氢反应开头,经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物,戊糖磷酸途径是指从 然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径；糖异生作用： 由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为葡糖异生 脂肪酸 -氧
10、化：脂肪酸氧化时, 脂肪酸链上的碳原子不是逐个切下,而是从羧基端开头,每次切下二个碳原 A ）,由于氧化发生在脂肪酸的 位碳原子,故被称为脂肪酸 氧 子的化合物（乙酰辅酶 化 ；简述生物膜的组成和功能 膜的化学组成：膜脂、膜蛋白、膜糖类 膜的功能：物质传送、爱护作用、信息传递、细胞识别等 联合脱氨基作用：转氨基作用与脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程,称为 联合脱氨基作用；转氨基作用：氨基酸的-氨基与 -酮酸的酮基在转氨酶的作用下,相互交换,生成相应的新的-氨基酸和 -酮酸,这个过程称为转氨作用或氨基移换作用；名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共
11、4 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载必需氨基酸：体内合成的量不能满意机体需要,必需从食物中摄取的氨基酸；在人类 Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val 是必需氨基酸 , His 和 Arg 也是婴儿必需的；中心法就：DNA 通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译,将遗传信息传递给蛋白质分子, 从而打算生物的表现型；半保留复制：DNA 的复制、 转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法就；DNA 在复制时,以亲代 DNA 的每一股作模板,合成完全相同的两个双链子代 DNA ,每个子代 DNA 中都含有一股亲代 D
12、NA 链,这种现象称为 DNA 的半保留复制；转录：在 RNA 聚合酶的催化下,以一段DNA 链为模板合成RNA ,从而将DNA 所携带的遗传信息传递给 RNA 的过程称为转录反转录： 以 RNA 为模板,在反转录酶催化下转录为双链 DNA 的过程；遗传密码：指 mRNA 中的核苷酸排列序列与蛋白质中的氨基酸排列序列的关系；mRNA 中每三个相邻的核苷酸组成三联体,代表一个氨基酸的信息,此三联体就称为密码子或三联密码；共有64 种不同的密码；一般情形下,一个三联体密码（密码子）对应着一个氨基酸；翻译蛋白质的生物合成过程,就是将DNA 传递给 mRNA 的遗传信息,再详细的解译为蛋白质中氨基酸排列次序的过程,这一过程被称为翻译；以 mRNA 为模板 ,根据其核苷酸次序所组成的密码指导蛋白质合成的过程 . 冈崎片段：冈崎用电子显微镜看到了 DNA 复制过程中显现一些不连续片段,这些不连续片段只存在与DNA 复制叉上其中的一股；后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段；名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 4 页