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1、学习必备欢迎下载生物化学名词解释等电点（ PI） ：当外液 pH 为某一 pH 值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等， 即氨基酸净电荷为0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一pH 值即为氨基酸的等电点，简称pI。肽键和肽链：蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的 -羧基与另一个氨基酸分子的 -氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽肽平面及二面角：组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原子(C)都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。两相邻酰胺平面之间，能以共同的C为定
2、点而旋转，绕C -N 键旋转的角度称角，绕 C-C键旋转的角度称角。 和 称作二面角，亦称构象角。一级结构：蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA 中的核苷酸序列决定的。二级结构：蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象。三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使 螺旋、 折叠片、 转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。四级结构：蛋白质的四级结构就是指由亚基
3、按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构（具有独立的三级结构的多肽链的空间排布和相互作用。）超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个 螺旋或 折叠或 转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。基本组合方式：； ； 结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。波耳效应：高浓度的H+和 CO2促使氧合血红蛋白分子释放O2，而高浓度的O2促使脱氧血红蛋白分子释放 H+和 CO2。 血红蛋白对O2、 H+和 CO2结合的这种相互关系叫波耳
4、效应。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 4 页学习必备欢迎下载蛋白质变性与复性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。如变性程度浅， 蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理则可以复性。活性中心：酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。结合部位（Binding site ） ：酶分子中与底物结合的部位或区域。此部位决定酶的专一性。催化部位（catalytic site ） ：酶分
5、子中促使底物发生化学变化的部位。此部位决定酶所催化反应的性质。酶原： 处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g， U/ml ）在最适的反应条件下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即 1 IU=1 mol/min比活力： 比活力= 活力单位数 / 毫克蛋白（氮）Km:诱导契合学说：当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。变构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象 . 别构效应 （
6、allosteric effect ）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。ribozyme：第 1 个有催化活性的天然RNA ribozyme（核酶）同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子的结构、理化性质及免疫性能等都存在明显差异的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。DNA 的变性和复性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA 的理
7、化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA 的变性。将变性DNA 经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA 的复性。分子杂交：两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA ） ，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 4 页学习必备欢迎下载增色效应： 指 DNA 变性后对260nm 紫外光的光吸收度增加的现象Tm：DNA 的变性温度 （融解温度）加热 DNA 溶液，使其对 260nm 紫外光的光吸收度突然增加，达到
8、其最大值一半时的温度。生物氧化： 物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成 ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。底物水平磷酸化：直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程为底物水平磷酸化。磷氧比： 每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O 比值。呼吸链：在线粒体中， 由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。糖酵解：在无氧条件下， 葡萄糖进行分解， 形成 2 分子丙酮酸并提供能量，这一过程称为糖
9、酵解作用。三羧酸循环：柠檬酸循环又称TCA( 三羧酸）循环，将葡萄糖酵解形成的丙酮酸氧化为CO2和 H2O。这一循环是形成ATP 的主要途径，也为许多生物合成途径生产前体。场所：真核生物柠檬酸循环在线粒体内进行。原核生物在胞质溶胶中进行。磷酸戊糖途径：戊糖磷酸途径是指从G-6-P 脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为葡糖异生脂肪酸 -氧化：脂肪酸氧化时， 脂肪酸链上的碳原子不是逐个切下，而是从羧基端开始，每次切下二个碳原子的化合物（乙酰辅酶A） ，由于氧化发生在脂肪酸的位碳原子，
10、故被称为脂肪酸 氧化 。简述生物膜的组成和功能膜的化学组成：膜脂、膜蛋白、膜糖类膜的功能：物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别等联合脱氨基作用：转氨基作用与脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。转氨基作用：氨基酸的 -氨基与 -酮酸的酮基在转氨酶的作用下，相互交换，生成相应的新的 -氨基酸和 -酮酸，这个过程称为转氨作用或氨基移换作用。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 4 页学习必备欢迎下载必需氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。在人类 Ile,
11、Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val 是必需氨基酸, His 和 Arg 也是婴儿必需的。中心法则：DNA 通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子， 从而决定生物的表现型。DNA 的复制、 转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。半保留复制：DNA 在复制时，以亲代DNA 的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA ，每个子代 DNA 中都含有一股亲代DNA 链，这种现象称为DNA 的半保留复制。转录：在 RNA 聚合酶的催化下，以一段DNA 链为模板合成RNA ，从而将DNA 所携带的遗传信息传递给 RNA 的过程称
12、为转录反转录： 以 RNA 为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA 的过程。遗传密码：指 mRNA 中的核苷酸排列序列与蛋白质中的氨基酸排列序列的关系。mRNA 中每三个相邻的核苷酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码子或三联密码。共有64 种不同的密码。一般情况下，一个三联体密码（密码子）对应着一个氨基酸。翻译蛋白质的生物合成过程，就是将DNA 传递给mRNA 的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译。以mRNA 为模板 ,按照其核苷酸顺序所组成的密码指导蛋白质合成的过程. 冈崎片段：冈崎用电子显微镜看到了DNA 复制过程中出现一些不连续片段，这些不连续片段只存在与DNA 复制叉上其中的一股。后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 4 页