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1、食品化学食品化学第五章第五章 蛋白质蛋白质刘志彬刘志彬刘志彬刘志彬2286637822866378福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院福州大学生物科学与工程学院2OutlineOutline概述概述蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的营养性质蛋白质的营养性质食品加工中蛋白质的物理、食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化化学和营养变化食品蛋白质食品蛋白质3第二节第二节第二节第二节 蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质变性：蛋白质变性：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋外界因素的作用使构成
2、空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用。在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可复原。可复原。可逆变性可逆变性一般只涉及
3、蛋白质分子的三级和四一般只涉及蛋白质分子的三级和四级结构变化。级结构变化。不可逆变性能不可逆变性能使二级结构也发生变化。使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆的变性。么它的断裂往往导致不可逆的变性。4蛋白质的变性导致溶解性的降低蛋白质的变性导致溶解性的降低蛋白质变性蛋白质变性暴露的疏水基团暴露的疏水基团倾向于联结倾向于联结聚集聚集形成沉淀形成沉淀疏水基团暴露疏水基团暴露第二节第二节第二节第二节 蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性5物理性质的改变物理性质的改变凝集、沉淀凝集、沉淀粘度增加粘度增加旋光
4、值改变旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变化学性质的改变酶水解速度增加酶水解速度增加分子内部基团暴露分子内部基团暴露生物性能的改变生物性能的改变抗原性改变抗原性改变生物功能丧失生物功能丧失蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化蛋白质变性引起的变化6物理因素：物理因素：温度、紫外线、超声波、高压等。温度、紫外线、超声波、高压等。化学因素：化学因素：酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面活性剂等。活性剂等。引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋
5、白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：（一）物理因素（一）物理因素（一）物理因素（一）物理因素（1 1）热）热 热是蛋白质变性最普通的物理因素，伴随热变性，蛋白质的热是蛋白质变性最普通的物理因素，伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。伸展程度相当大。蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，例如蛋白质的性蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，例如蛋白质的性质、蛋白质浓度、水活性、质、蛋白质浓度、水活性、pHpH、离子强度和离子种类等。、离子强度和离子种类等。蛋白质受热变性的机理：蛋白质受热变性的机理：在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏在较
6、高温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。8蛋白质中的氢键、静电和范德华相互蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用是放热反应（焓驱动），因此，作用是放热反应（焓驱动），因此，这些作用力随着温度的升高而减弱，这些作用力随着温度的升高而减弱，在高温下是去稳定作用的，而在低温在高温下是去稳定作
7、用的，而在低温下起到稳定作用下起到稳定作用。疏水相互作用是吸热反应（熵驱动），疏水相互作用是吸热反应（熵驱动），随温度升高疏水作用增强。随温度升高疏水作用增强。然而，疏然而，疏水相互作用的稳定性也不是随温度的水相互作用的稳定性也不是随温度的提高而无限制的增强。疏水相互作用提高而无限制的增强。疏水相互作用一般在一般在60607070时达到最高值（与疏时达到最高值（与疏水侧链的结构有关），但温度超过一水侧链的结构有关），但温度超过一定值（定值（7070，因侧链而异）后，又，因侧链而异）后，又会减弱。会减弱。氢键、疏水相互作用和构氢键、疏水相互作用和构象熵对稳定蛋白质的自由象熵对稳定蛋白质的自由能所
8、作贡献的相对变化与能所作贡献的相对变化与温度的函数关系温度的函数关系9蛋白质稳定性与温度的关系蛋白质稳定性与温度的关系肌红蛋白（肌红蛋白（）核糖核酸酶（核糖核酸酶（-）T T4 4噬菌体突变株溶菌酶（噬菌体突变株溶菌酶（0 0）一般认为，温度越低蛋白质的热稳一般认为，温度越低蛋白质的热稳定性越高。然而实际并非总是如此。定性越高。然而实际并非总是如此。肌红蛋白和肌红蛋白和T4T4噬菌体突变株溶菌酶噬菌体突变株溶菌酶最稳定的温度，分别为最稳定的温度，分别为3030和和12.512.5，低于或高于此温度二者的，低于或高于此温度二者的稳定性均下降。稳定性均下降。在蛋白质分子中极性相互作用超过在蛋白质分
9、子中极性相互作用超过非极性相互作用时，则蛋白质在冻非极性相互作用时，则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温结温度或低于冻结温度比在较高温度时稳定度时稳定(核糖核酸酶）。核糖核酸酶）。对于那些主要以疏水相互作用稳定对于那些主要以疏水相互作用稳定的蛋白质，在室温下比冻结温度时的蛋白质，在室温下比冻结温度时更稳定。更稳定。10氨基酸的组成氨基酸的组成氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性，含有较多疏水氨基酸氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性，含有较多疏水氨基酸残基（尤其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋残基（尤其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。
10、白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。蛋白质的热稳定性不仅决定于分子中氨基酸的组成，极性与蛋白质的热稳定性不仅决定于分子中氨基酸的组成，极性与非极性氨基酸的比例，而且还依赖于这两类氨基酸在肽链中非极性氨基酸的比例，而且还依赖于这两类氨基酸在肽链中的分布，一旦这种分布达到最佳状态，此时分子内的相互作的分布，一旦这种分布达到最佳状态，此时分子内的相互作用达到最大值，自由能降低至最小，多肽链的柔顺性也随之用达到最大值，自由能降低至最小，多肽链的柔顺性也随之减小，蛋白质则处于热稳定状态。减小，蛋白质则处于热稳定状态。影响热变性的因素影响热变性的因素影响热变性的因素影响热变性的因素:11水是极性很强
11、的物质，对蛋白质的氢键相互作用水是极性很强的物质，对蛋白质的氢键相互作用有很大影响，因此有很大影响，因此水能促进蛋白质的热变性水能促进蛋白质的热变性。干。干蛋白粉似乎是很稳定的。蛋白粉似乎是很稳定的。水分越少，热变性温度越高。水分越少，热变性温度越高。水水水分含量对卵清蛋白的变性温度水分含量对卵清蛋白的变性温度下下Td和变性热焓和变性热焓Hd的影响的影响在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到了限制。在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到了限制。当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的不规则空隙或进入蛋白当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的
12、不规则空隙或进入蛋白质的小毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。质的小毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。在室温下大概当每克蛋白质的水分含量达到在室温下大概当每克蛋白质的水分含量达到0.30.30.4g0.4g时，蛋白质吸水即达时，蛋白质吸水即达到饱和。到饱和。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性。当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干燥状态，则可提供给当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干燥状态，则可提供给水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果TdTd降低。降低。12某些蛋白质经
13、过低温处理后发生可逆变性，例如有些酶（某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，例如有些酶（L-L-苏苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在00时不稳定。时不稳定。某些蛋白质（某些蛋白质（11S11S大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀。例如大豆球蛋白在在低温或冷冻时发生聚集和沉淀。例如大豆球蛋白在22保藏，保藏，会产生聚集和沉淀，当温度回升至室温，可再次溶解。会产生聚集和沉淀，当温度回升至室温，可再次溶解。有的蛋白质分子由于具有较大的疏水有的蛋白质分子由于具有较大的疏水-极性氨基酸比因而在低极性氨
14、基酸比因而在低温下易发生变性。温下易发生变性。（2 2）低温）低温13机械处理，例如机械处理，例如揉捏、振动或搅打揉捏、振动或搅打等高速机械剪切，都能引起蛋白等高速机械剪切，都能引起蛋白质变性。在加工面包或其他食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质质变性。在加工面包或其他食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质变性，主要是因为变性，主要是因为-螺旋的破坏导致了蛋白质的网络结构的改变。螺旋的破坏导致了蛋白质的网络结构的改变。食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（例如挤压，高速搅拌食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（例如挤压，高速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。剪切速率愈高，蛋白质变性程和均质等）
15、中，蛋白质都可能变性。剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆度则愈大。同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆变性。变性。10%10%20%20%乳清蛋白溶液，在乳清蛋白溶液，在pH3.4pH3.43.53.5，温度，温度8080120120条件下，经条件下，经7,5007,50010,000S10,000S-1-1的剪切速率处理后，则变成直径为的剪切速率处理后，则变成直径为1m1m，不溶于水，不溶于水的球状大胶体颗粒。的球状大胶体颗粒。（3 3）机械处理）机械处理14压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩压力诱导蛋白质变性主要
16、是因为蛋白质是柔性的和可压缩的。的。球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这使的蛋白质分子结果具有可压缩性。使的蛋白质分子结果具有可压缩性。压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的。压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的。大多数纤维蛋白无空穴，故其对静水压的稳定性较高。大多数纤维蛋白无空穴，故其对静水压的稳定性较高。大多数蛋白质在大多数蛋白质在1001001200Mpa1200Mpa压力下诱导变性。压力诱导压力下诱导变性。压力诱导转变的中点出现在转变的中点出现在400400800Mpa800Mpa。高压处理：灭菌和蛋白质的凝胶。高压处理：灭菌和蛋白质的凝胶
17、。（4 4）压力）压力15（5 5）辐射）辐射紫外辐射可被芳香族氨基酸残基紫外辐射可被芳香族氨基酸残基(色氨酸、酪氨酸和苯丙色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸氨酸)所吸收，导致蛋白质构象的改变，如果能量水平很所吸收，导致蛋白质构象的改变，如果能量水平很高，还可使二硫交联键断裂。高，还可使二硫交联键断裂。辐射和其他电离辐射能改辐射和其他电离辐射能改变蛋白质的构象，同时还会氧化氨基酸残基、使共价键断变蛋白质的构象，同时还会氧化氨基酸残基、使共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基、重组、聚合，这些反应裂、离子化、形成蛋白质自由基、重组、聚合，这些反应大多通过水的辐解作用传递。大多通过水的辐解作用传递。（1 1）
18、pHpH常温下，常温下，大多数蛋白质仅在大多数蛋白质仅在pH4pH41010的范围内是稳定的。的范围内是稳定的。在极端在极端pHpH时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥，这就促使蛋白时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥，这就促使蛋白质分子伸展和溶胀。蛋白质分子在极端碱性质分子伸展和溶胀。蛋白质分子在极端碱性pHpH环境下，比在极端酸性环境下，比在极端酸性pHpH时更易伸长，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白质分子内的羧基，酚时更易伸长，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白质分子内的羧基，酚羟基，巯基离子化，结果使多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环境羟基，巯基离子化，结果使多肽链拆开，离子化
19、基团自身暴露在水环境中。中。蛋白质在等电点时最稳定（自身不容易展开）。蛋白质在等电点时最稳定（自身不容易展开）。pHpH引起的蛋白质变性大多数是可逆的，引起的蛋白质变性大多数是可逆的，然而，在某些情况下，部分肽键然而，在某些情况下，部分肽键水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺，碱性条件下二硫键的破坏，或者聚水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺，碱性条件下二硫键的破坏，或者聚集等都将引起蛋白质不可逆变性。集等都将引起蛋白质不可逆变性。引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的因素：（二）化学因素（二）化学因素（二）化学因素（二）化学因素（2 2）金属）金属 碱金属碱金
20、属(例如例如NaNa+和和K K+)只能有限度地与蛋白质起作用，而只能有限度地与蛋白质起作用，而CaCa2+2+、MgMg2+2+略略微活泼些。微活泼些。过渡金属例如过渡金属例如CuCu、FeFe、HgHg和和AgAg等离子很容易与蛋白质发生作用，其中等离子很容易与蛋白质发生作用，其中许多能与巯基形成稳定的复合物。许多能与巯基形成稳定的复合物。CaCa2+2+(还有还有FeFe2+2+、CuCu2+2+和和MgMg2+2+)可成为某些蛋白质分子或分子缔合物的组可成为某些蛋白质分子或分子缔合物的组成部分。成部分。一般用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显一般用透析法或螯合剂可从
21、蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显降低这类蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。降低这类蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。（3 3）有机溶剂）有机溶剂 有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互作用。作用。在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主要是影响蛋白质的疏水相互作用。要是影响蛋白质的疏水相互作用。非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱疏水相互作非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱疏水相互作用。用。某些溶剂例如某些溶剂例
22、如2-2-氯乙醇，能增加氯乙醇，能增加-螺旋构象的数量，这种作用也可螺旋构象的数量，这种作用也可看成是一种变性方式看成是一种变性方式(二级，三级和四级结构改变二级，三级和四级结构改变)，例如卵清蛋白在，例如卵清蛋白在水溶液介质中有水溶液介质中有3131的的-螺旋，而在螺旋，而在2-2-氯乙醇中达到氯乙醇中达到8585。（4 4）有机化合物水溶液）有机化合物水溶液 某些有机化合物例如尿素和盐酸胍的高浓度某些有机化合物例如尿素和盐酸胍的高浓度(4(48mol/L)8mol/L)水溶液能断水溶液能断裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同时，还可通过增大疏裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同
23、时，还可通过增大疏水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。（5 5）表面活性剂）表面活性剂 表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（sodium dodecyl sulfatesodium dodecyl sulfate，SDSSDS）是一种很强的变性剂。是一种很强的变性剂。SDSSDS浓度在浓度在3 38m mol/L8m mol/L范围可引起大多数球状范围可引起大多数球状蛋白质变性。蛋白质变性。由于由于SDSSDS可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的介作用，可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的介
24、作用，且能优先与变性蛋白质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互且能优先与变性蛋白质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡移动。然与变性蛋白质之间的平衡移动。（6 6）促溶盐（）促溶盐（chaotropic saltschaotropic salts）盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性。盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性。在低盐浓度时，离子与蛋白质之间为非特异性静电相互作用。当盐的在低盐浓度时，离子与蛋白质之间为非特异性静电相互作用。当盐的异种
25、电荷离子中和了蛋白质的电荷时，有利于蛋白质的结构稳定，这异种电荷离子中和了蛋白质的电荷时，有利于蛋白质的结构稳定，这种作用与盐的性质无关，只依赖于离子强度。种作用与盐的性质无关，只依赖于离子强度。在较高浓度（在较高浓度（1mol/L1mol/L），盐具有特殊离子效应，影响蛋白质结构的），盐具有特殊离子效应，影响蛋白质结构的稳定性。在离子强度相同时，稳定性。在离子强度相同时，NaNa2 2SOSO4 4和和NaClNaCl能促进蛋白质结构的稳定能促进蛋白质结构的稳定性，性，NaSCNNaSCN和和NaClONaClO4 4的作用相反。的作用相反。阴离子对蛋白质结构的影响甚于阳离子阴离子对蛋白质结
26、构的影响甚于阳离子pH 7 时各种钠盐对-乳球蛋白质变性温度的影响 Na2SO4 、NaCl 、NaBr、NaClO4、NaSCN、尿素根据感胶离子序，各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白质根据感胶离子序，各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白质（包括（包括DNADNA）结构稳定性的影响顺序如下：）结构稳定性的影响顺序如下：F F-SOSO4 42-2-ClCl-BrBr-I I-ClOClO4 4-SCNSCN-ClCl3 3CCOOCCOO-氟化物、氯化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结氟化物、氯化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结构去稳定剂。构去稳定剂。NaSCNNaSCN和和
27、NaClONaClO4 4是强变性剂。是强变性剂。稳定蛋白质的盐能促进蛋白质的水合作用并与蛋白质微弱地结稳定蛋白质的盐能促进蛋白质的水合作用并与蛋白质微弱地结合。合。使蛋白质不稳定的盐能降低蛋白质的水合作用并与蛋白质强烈使蛋白质不稳定的盐能降低蛋白质的水合作用并与蛋白质强烈地结合。地结合。(7)(7)还原剂还原剂巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使蛋白质分巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使蛋白质分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。24第三节第三节第三节第三节 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质功能
28、功能作用机制作用机制食品食品蛋白蛋白质类质类型型溶解性溶解性亲亲水性水性饮饮料料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度持水性，流体持水性，流体动动力学的大力学的大小和形状小和形状汤汤、调调味汁、色拉味汁、色拉调调味汁、甜食味汁、甜食明胶明胶持水性持水性氢键氢键、离子水合、离子水合香香肠肠、蛋糕、面包、蛋糕、面包肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白胶凝作用胶凝作用水的截留和不流水的截留和不流动动性，网性，网络络的形成的形成肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白和牛奶蛋白和牛奶蛋白粘粘结结-粘合粘合疏水作用，离子疏水作用，离子键键和和氢键氢键肉、香肉、香肠肠
29、、面条、焙烤食品、面条、焙烤食品肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白蛋蛋白的乳清蛋白的乳清蛋白弹弹性性疏水疏水键键，二硫交，二硫交联键联键肉和面包肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白乳化乳化界面吸附和膜的形成界面吸附和膜的形成香香肠肠、大、大红肠红肠、汤汤、蛋糕、甜食、蛋糕、甜食肌肉蛋白，肌肉蛋白，鸡鸡蛋蛋白，蛋蛋白，乳清蛋白乳清蛋白泡沫泡沫界面吸附和膜的形成界面吸附和膜的形成搅搅打打顶顶端配料，冰淇淋、蛋糕、端配料，冰淇淋、蛋糕、甜食甜食鸡鸡蛋蛋白，乳清蛋白蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和脂肪和风风味的味的结结合合疏水疏水键键，截面，截面低脂肪焙烤食品，油炸面圈低脂肪焙烤食品，油炸面圈牛奶蛋白，牛奶
30、蛋白，鸡鸡蛋蛋白，蛋蛋白，谷物蛋白谷物蛋白25大小大小形状形状氨基酸的组成和序列；氨基酸的组成和序列；净电荷及其分布；净电荷及其分布；亲水性和疏水性之比；亲水性和疏水性之比；二级、三级和四级结构；二级、三级和四级结构；分子的柔顺性或刚性；分子的柔顺性或刚性；分子内和分子之间同其他组分作用的能力等诸多因素。分子内和分子之间同其他组分作用的能力等诸多因素。决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质26蛋白质功能性质的分类蛋白质功能性质的分类流体动力学性质：流体动力学性质：包
31、括水吸收和保持、溶胀性、粘附性、粘度、沉包括水吸收和保持、溶胀性、粘附性、粘度、沉淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的那些性质（例如蛋白质面团淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的那些性质（例如蛋白质面团和纤维），它们通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关；和纤维），它们通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关；表面性质：表面性质：如蛋白质的湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化如蛋白质的湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化作用、蛋白质的起泡特性，以及脂肪和风味的结合等有关的性质，这作用、蛋白质的起泡特性，以及脂肪和风味的结合等有关的性质，这些性质之间并不是完全孤立和彼此无关的。例如，胶凝作用不仅包
32、括些性质之间并不是完全孤立和彼此无关的。例如，胶凝作用不仅包括蛋白质蛋白质-蛋白质相互作用，而且还有蛋白质蛋白质相互作用，而且还有蛋白质-水相互作用；粘度和溶解水相互作用；粘度和溶解度取决于蛋白质度取决于蛋白质-水和蛋白质水和蛋白质-蛋白质的相互作用。蛋白质的相互作用。目前，还不能从蛋白质的分子性质预测它们的功能性质。目前，还不能从蛋白质的分子性质预测它们的功能性质。271.1.蛋白质的水合蛋白质的水合蛋白质的水合蛋白质的水合食食品品的的流流变变和和质质构构性性质质取取决决于于水水与与其其他他食食品品组组分分，尤尤其其像像蛋白质和多糖那样的大分子的相互作用。蛋白质和多糖那样的大分子的相互作用。
33、取取决决于于水水蛋蛋白白质质相相互互作作用用的的蛋蛋白白质质的的功功能能性性质质：分分散散性性、湿湿润润性性、肿肿胀胀、溶溶解解性性、增增稠稠、粘粘度度、持持水水能能力力、胶胶凝凝作作用、凝结、乳化和起泡。用、凝结、乳化和起泡。水与蛋白质分子一些基团的结合，通过：水与蛋白质分子一些基团的结合，通过：离子（蛋白质分子中的带电基团）偶极相互作用离子（蛋白质分子中的带电基团）偶极相互作用偶极（蛋白质分子中的极性基团）偶极相互作用偶极（蛋白质分子中的极性基团）偶极相互作用偶极诱导偶极（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用偶极诱导偶极（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用疏水（蛋白质分子中的非极性基团）相互
34、作用疏水（蛋白质分子中的非极性基团）相互作用28定义：定义：当干蛋白质粉与相对湿度当干蛋白质粉与相对湿度90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数定义为蛋白质结合水的能力。白质所结合的水的克数定义为蛋白质结合水的能力。蛋白质的水合能力部分地与它的氨基酸组成有关，带电的氨基酸残基数蛋白质的水合能力部分地与它的氨基酸组成有关，带电的氨基酸残基数目愈大，水合能力愈大。目愈大，水合能力愈大。u带电基团的氨基酸残基约为带电基团的氨基酸残基约为6molH2O/mol残基残基u不带电荷的的极性残基大约是不带电荷的的极性残基大约是2molH2O/mol残基残基u非极性
35、残基结合水的能力最低约为非极性残基结合水的能力最低约为1molH2O/mol残基。残基。蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）蛋白质的水合能力（蛋白质结合水的能力）29各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力30影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素（1 1）pH pH pHpH值的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分值的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分子间的相互吸引力和排斥力，及其与水缔合的能力。子间的相互吸引力
36、和排斥力，及其与水缔合的能力。在等电点在等电点pHpH时，蛋白质时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。溶胀最小。低于或高于蛋白质的等电点低于或高于蛋白质的等电点pHpH时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋白质溶胀并结合更多的水。白质溶胀并结合更多的水。在在pH9pH91010时，许多蛋白质结合的水量均大于其他任何时，许多蛋白质结合的水量均大于其他任何pHpH值的情况，值的情况，这是由于巯基和酪氨酸残基离子化的结果；当这是由于巯基和酪氨酸残基离子化的结果；当pHpH1010时赖氨酸残基的时赖氨酸残基的-氨
37、基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。（2 2）离子的种类和浓度）离子的种类和浓度离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。很大影响。低盐浓度（低盐浓度（0.2mol/L0.2mol/L）能提高蛋白质的水合能力，）能提高蛋白质的水合能力，这是这是由于盐离子与蛋白质分子的带电基团发生微弱结合所造成由于盐离子与蛋白质分子的带电基团发生微弱结合所造成的。的。高盐浓度时，高盐浓度时，水和盐之间的相互作用超过水和蛋白质之间水和盐之间的相互作用超过水和蛋白质之间的相互作用，因而可
38、引起蛋白质的相互作用，因而可引起蛋白质“脱水脱水”。（3）温度）温度蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这是因为降这是因为降低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结合水低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结合水的能力下降。的能力下降。蛋白质加热时发生变性和聚集，后者可以减少蛋白质的表蛋白质加热时发生变性和聚集，后者可以减少蛋白质的表面面积和极性氨基酸对水结合的有效性。另一方面，加热面面积和极性氨基酸对水结合的有效性。另一方面，加热时，内部的疏水性氨基酸转向表面。时，内部的疏水性氨基酸转向表面。乳清蛋白加热时可产生不可逆胶凝，如果将凝胶干
39、燥，可乳清蛋白加热时可产生不可逆胶凝，如果将凝胶干燥，可增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的吸水能力显著增强。吸水能力显著增强。（4）蛋白质变性）蛋白质变性一一 般变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约般变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约1/10。因为蛋白质变性时，随着一些原来埋藏的因为蛋白质变性时，随着一些原来埋藏的疏水基团的暴露，表面积与体积之比增加。疏水基团的暴露，表面积与体积之比增加。然而，如果变性导致蛋白质聚集，那么蛋白质结然而，如果变性导致蛋白质聚集，那么蛋白质结合水的能力因蛋白质之间相互作用而下降。合水的能力因蛋
40、白质之间相互作用而下降。34u肌肉蛋白的持水性是影响鲜肉滋味，嫩度的重要功肌肉蛋白的持水性是影响鲜肉滋味，嫩度的重要功能性质，也是肉类加工质量的决定因素能性质，也是肉类加工质量的决定因素u焙烤食品加入脱脂奶粉提高面团吸水性，加强结构焙烤食品加入脱脂奶粉提高面团吸水性，加强结构35蛋蛋白白质质的的许许多多功功能能特特性性都都与与蛋蛋白白质质的的溶溶解解度度有有关关，特特别别是是增增稠、起泡、乳化和胶凝作用稠、起泡、乳化和胶凝作用。高高的的起起始始溶溶解解度度是是其其它它功功能能性性质质的的先先决决条条件件，不不溶溶性性蛋蛋白白质质在食品中的应用非常有限。在食品中的应用非常有限。初初始始溶溶解解的
41、的主主要要优优点点是是它它能能使使蛋蛋白白质质分分子子或或颗颗粒粒快快速速和和广广泛泛地分散，从而形成一个良好分散的胶体体系。地分散，从而形成一个良好分散的胶体体系。只只有有具具有有高高溶溶解解度度乳乳清清蛋蛋白白质质和和一一些些其其它它蛋蛋白白质质才才能能在在乳乳状状液，泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。液，泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。2.2.蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度36蛋白质蛋白质-蛋白质蛋白质+溶剂溶剂-溶剂溶剂蛋白质蛋白质-溶剂溶剂实实质质疏水相疏水相互作用互作用离子相离子相互作用互作用蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度大小+影响蛋白质溶解性质的主要
42、的相互作用：影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：疏水相互作用疏水相互作用能促进蛋白质蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；能促进蛋白质蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；离子相互作用离子相互作用能促进蛋白质水相互作用，可使蛋白质分散在水中，使能促进蛋白质水相互作用，可使蛋白质分散在水中，使蛋白质溶解度增加。蛋白质溶解度增加。37BigelowBigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定评价方法：水溶性蛋白质（评价方法：水溶性蛋白质（WSP），氮溶解指数（），氮溶解指数（NSI
43、）38影响溶解度的因素影响溶解度的因素影响溶解度的因素影响溶解度的因素（1 1）pHpH的影响的影响当溶液的当溶液的pHpH值高于等电点时，蛋白质带负电荷，低于等电点则带正值高于等电点时，蛋白质带负电荷，低于等电点则带正电荷。电荷。带电荷的蛋白质分子比不带电荷的分子溶解度大，因为水分带电荷的蛋白质分子比不带电荷的分子溶解度大，因为水分子与电荷产生相互作用引起增溶效果，子与电荷产生相互作用引起增溶效果，另外，带同种电荷的蛋白质另外，带同种电荷的蛋白质链易于互相排斥、解离或展开。链易于互相排斥、解离或展开。大多数食品蛋白质的溶解度大多数食品蛋白质的溶解度pHpH是是一条一条U-U-形曲线，最低溶解
44、度出现在形曲线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。蛋白质的等电点附近。热变性会改变蛋白质热变性会改变蛋白质pHpH溶解度曲溶解度曲线的形状。线的形状。39(2)(2)离子强度的影响离子强度的影响“盐溶盐溶”当中性盐的离子强度较低（当中性盐的离子强度较低（0.5)0.5)时，可增加蛋白质的溶时，可增加蛋白质的溶解度，这种效应称为解度，这种效应称为盐溶效应（盐溶效应（Salting in effectSalting in effect）。离子与蛋白质表面的电荷作用，产生了电荷屏蔽效应，并从两方面离子与蛋白质表面的电荷作用，产生了电荷屏蔽效应，并从两方面影响蛋白质的溶解度，这与蛋白质的表面特性有关
45、。影响蛋白质的溶解度，这与蛋白质的表面特性有关。若中性盐的离子强度大于若中性盐的离子强度大于1.01.0时，盐对蛋白质溶解度的影响具有特时，盐对蛋白质溶解度的影响具有特异的离子效应，硫酸盐和氟化物将降低蛋白质的溶解度，并产生沉异的离子效应，硫酸盐和氟化物将降低蛋白质的溶解度，并产生沉淀（盐析），即淀（盐析），即盐析效应（盐析效应（Salting out effectSalting out effect）。这是由于蛋白质和盐离子之间为各自溶剂化争夺水分子的结果。在这是由于蛋白质和盐离子之间为各自溶剂化争夺水分子的结果。在高盐浓度时，由于大部分水分子与盐牢固的结合，使之不能满足蛋高盐浓度时，由于大
46、部分水分子与盐牢固的结合，使之不能满足蛋白质溶剂化所需水分子的要求，因此，蛋白质白质溶剂化所需水分子的要求，因此，蛋白质-蛋白质的相互作用蛋白质的相互作用比蛋白质比蛋白质-水的相互作用更强，这样便导致蛋白质分子聚集，继而水的相互作用更强，这样便导致蛋白质分子聚集，继而产生沉淀。产生沉淀。40（3 3）温度的影响）温度的影响温度的影响（在恒定温度的影响（在恒定pHpH和离子强度时）通常是蛋白质的溶解度在和离子强度时）通常是蛋白质的溶解度在00到到40405050之间随温度上升而增加。之间随温度上升而增加。然而对高疏水性蛋白质，例如然而对高疏水性蛋白质，例如-酪蛋白和某些谷蛋白，它们的溶解酪蛋白和
47、某些谷蛋白，它们的溶解度则与温度呈负相关。度则与温度呈负相关。超过超过40-5040-50时，分子运动足以使稳定的二级和三级结构的键断裂，时，分子运动足以使稳定的二级和三级结构的键断裂，这种变性往往伴随发生聚集，在此情况下，变性蛋白质比天然蛋白质这种变性往往伴随发生聚集，在此情况下，变性蛋白质比天然蛋白质的溶解度小。的溶解度小。（4 4）有机溶剂的影响）有机溶剂的影响某些有机溶剂，如乙醇或丙酮，使水的介电常数降低，提高某些有机溶剂，如乙醇或丙酮，使水的介电常数降低，提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引力）。了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引力）。分子内的静电排斥作用使
48、蛋白质分子伸长，有利于肽链基团分子内的静电排斥作用使蛋白质分子伸长，有利于肽链基团的暴露和在分子之间形成氢键，并使分子之间的异种电荷产的暴露和在分子之间形成氢键，并使分子之间的异种电荷产生静电吸引。生静电吸引。这些分子间的极性相互作用，促使了蛋白质在有机溶剂中聚这些分子间的极性相互作用，促使了蛋白质在有机溶剂中聚集沉淀或在水介质中溶解度降低集沉淀或在水介质中溶解度降低。同时由于同时由于这些溶剂争夺水分子，更进一步降低了蛋白质的溶这些溶剂争夺水分子，更进一步降低了蛋白质的溶解度解度。甚至在低浓度有机溶剂的水介质中，暴露残基间的疏水相互甚至在低浓度有机溶剂的水介质中，暴露残基间的疏水相互作用对于降
49、低蛋白质溶解度也是有贡献的。作用对于降低蛋白质溶解度也是有贡献的。蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气-水界面或油水界面或油-水界水界面。蛋白质在界面上的浓度总是高于体相水。面。蛋白质在界面上的浓度总是高于体相水。蛋白质不同于低分子量的表面活性剂，能够在界面上形成高粘蛋白质不同于低分子量的表面活性剂，能够在界面上形成高粘弹性薄膜，并产生物理垒以抵抗外界机械作用的冲击，其界面弹性薄膜，并产生物理垒以抵抗外界机械作用的冲击，其界面体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。不同蛋白质在表面活性性质上存在着显
50、著差别，差别主要与它不同蛋白质在表面活性性质上存在着显著差别，差别主要与它们在构象上的差别有关。们在构象上的差别有关。重要的构象因素包括多肽链的稳定性重要的构象因素包括多肽链的稳定性/柔性、对环境改变适应的柔性、对环境改变适应的难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布模式。难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布模式。3.3.蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质43内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成pHpH非极性非极性AAAA与极性与极性AAAA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓