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1、Good is good, but better carries it.精益求精，善益求善。生物化学-生物化学一、课程基本信息课程编号：2501030课程中文名称：生物化学课程英文名称：Biochemistry课程类型：必修课总学时：72学时：学分：4学分适用专业：生物类先修课程：基础化学开课单位：生命科学学院二、课程性质和任务生物化学是生命科学各专业本科生的一门基础课，是学习生物学其他课程最重要的基础。它的主要任务是让学生理解和掌握生物分子的结构性质和功能的关系，生物分子在体内的代谢和调节，生物能的转化和利用，生物信息分子的复制转录表达和调节，能够运用所学生物化学知识从分子水平上认识和解释生
2、命过程中所发生的现象。三、课程教学目标通过本课程的学习，使学生理解和掌握使学生掌握生物化学的基本理论和方法，培养学生独立分析问题和解决问题的能力，树立学生辩证唯物主义思想，按大纲要求理解和掌握各章节的重点内容，为后续课程的学习打下基础。一部分学生要达到能够适应一个21世纪要求的中学生物学教师，另一部分学生要达到考研要求。四、理论教学环节和基本要求绪论学习要求：明确生物化学是一门怎样的学科了解生物化学发展的历史，弄清楚它的社会、科学技术发展的历史背景，它可分为哪几个历史阶段，有哪些主要成就，我国科学工作者有哪些重大贡献，从中归纳出那些规律性认识。搞清楚目前生物化学包括的主要领域和研究任务，目前发
3、展的重点及今后发展的方向。重点及难点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。学时安排：2学时主要内容：一、生物化学的基本概念（一）生物化学(biochemistry)（二）任务二、生物化学的研究内容四个方面（一）化学组成（二）物质代谢及调控（三）生物物质的结构、功能与生命现象的关系（四）遗传信息的传递与表达三、生物化学的发展历史（一）学科的建立（二）生物化学发展时期四个时期（三）生物化学发展中的重要事件四、生物化学与其他学科的关系（一）生物化学与化学、物理学和数学的关系（二）生物化学与生物学其他学科的关系五、生物化学的应用（一）生化知识的应用（二）生化技术的应用（三）生化产品的应用（四）生物
4、化学与医药六、生物化学的机遇与挑战七、学习方法八、教材及参考书九、几个生物网站第一章：糖学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，型与型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。重点及难点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。蛋白聚糖与糖蛋白的区别及生理作用。学时安排：4学时主要内容：第一节糖的概念一、糖二、糖的分布三、糖的生物学作用四、糖的分类第二节单糖和二糖一、单糖（一）两个单糖家族醛糖和酮糖（二）
5、单糖的构型（三）葡萄糖的环式结构（四）单糖的构象（五）单糖的分类（六）单糖的物理性质与化学性质（七）重要的单糖（八）生物体内重要的己糖衍生物二、二糖（一）麦芽糖（二）乳糖（三）蔗糖第三节多糖一、淀粉和糖原（一）淀粉（二）糖原二、纤维素和几丁质（一）纤维素（二）几丁质三、细菌细胞壁中的肽聚糖（一）组成（二）功能四、细胞外介质糖胺聚糖（一）概念（二）细胞外介质中糖胺聚糖主要种类（三）细胞外介质中糖胺聚糖的重要重复单位（四）分布与功能第四节复合糖一、蛋白聚糖（一）概念：（二）几种蛋白聚糖的结构和功能二、糖蛋白（一）概念（二）糖蛋白中糖的组成（三）糖蛋白中寡糖链的连接三、糖脂（一）糖脂是膜组分（二）脂
6、多糖五、凝集素（一）概念（二）功能第二章脂类学习要求：掌握脂的概念和分类；掌握脂肪酸的结构与性质；掌握脂肪的结构与性质；掌握磷脂与糖脂的结构组分与区别；了解重要的甘油醇磷脂的种类与生理意义；了解鞘脂类的生理意义；了解类脂的概念与种类。重点及难点：脂肪酸与脂肪的结构和理化性质；复脂的概念与分类；鞘脂类的特殊生理意义；胆固醇的生理意义。学时安排：4学时主要内容：第一节贮存脂质一、脂肪酸是碳水化合物的衍生物（一）饱和脂肪酸（二）不饱和脂肪酸（三）高等动、植物的脂肪酸有以下共性二、甘油三、甘油三酯（Triacylglycerols,TG）（一）甘油三脂的结构（二）甘油三脂的类型天然甘油三酯的异构体（三
7、）三酰甘油的组成（3种食物脂肪酸的组成）（四）三酰甘油起贮存能量和隔离作用（五）甘油三酯的物理性质（六）甘油三酯的化学性质四、蜡贮存能量及防水外被（一）结构：（二）分布：（三）功能第二节膜中的结构脂质一、甘油磷脂（一）甘油磷脂结构（二）某些甘油磷脂含有以醚键相连的脂肪酸（三）几种甘油磷脂名称、分子组成、分布和生物作用二、鞘脂（一）结构组成（二）鞘脂分布和功能三.磷脂和鞘脂在溶酶体中降解（一）甘油磷脂的水解（二）鞘脂被一系列溶酶体酶降解。第三节脂质作为信号分子、辅因子和色素一、磷脂酰肌醇作为细胞内信号分子二、类花生酸携带信号到附近细胞三、类固醇激素在组织间传递信号四、维生素A和维生素D是激素的前
8、体六、维生素E、K和脂溶性醌是氧化还原辅因子七、脂蛋白类第四节脂质的分离和分析一、脂质的分离二、脂质的鉴定第三章：蛋白质化学学习要求：掌握蛋白质的概念和化学组成；掌握蛋白质的组成单位氨基酸的结构和理化性质；掌握肽的概念和性质；掌握蛋白质的结构（包括初级结构和空间结构）及结构与功能的关系，掌握蛋白质和氨基酸的理化性质；了解蛋白质分析、分离和纯化的一般方法。重点及难点：氨基酸的结构和性质；蛋白质的结构与功能的关系；蛋白质的分离纯化。学时安排：12学时主要内容：第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成与分类（一）蛋白质的元素组成（二）蛋白质的基本单位氨基酸（三）蛋白质的分类二、蛋白质的大小与分子量三、蛋
9、白质的构象四、蛋白质结构层次五、蛋白质分子多样性第二节蛋白质基本单位-氨基酸一、蛋白质的水解二、氨基酸的结构与分类（一）基本氨基酸（20种）（二）修饰氨基酸（三）非蛋白质组分氨基酸三、氨基酸的构型、旋光性和光吸收(一)氨基酸的构型（二）氨基酸的旋光性（三）氨基酸的光吸收性四、氨基酸的酸碱性质（一）氨基酸是两性电解质（二）氨基酸有特征滴定曲线（三）不同氨基酸的酸碱性质不同（四）氨基酸的甲醛滴定五、氨基酸的化学反应六、氨基酸的分离分析（一）分配层析法分离氨基酸（二）分配柱层析（三）氨基酸的纸层析（四）氨基酸的薄层层析（五）氨基酸纸电泳（六）离子交换层析分离氨基酸第三节蛋白质的共价结构一、肽和键的结
10、构（一）肽键（二）肽键作为蛋白质主键的证据（三）肽键的特点（四）肽概念二、肽的理化性质（一）肽的物理性质：晶体的熔点很高（二）肽的解离（三）小肽的滴定及等电点确定三、天然存在的活性肽四、蛋白质一级结构举例（一）胰岛素（二）核糖核酸酶的一级结构五、蛋白质的氨基酸序列与生物功能（一）同源蛋白质的种属差异与生物进化（二）同源蛋白质具有共同的进化起源（三）血液凝固与氨基酸序列的局部断裂六、肽链人工合成第四节蛋白质的三维结构一、研究蛋白质构象的方法（一）X-射线晶体衍射技术：（二）核磁共振二蛋白质分子中的共价键与次级键三、多肽折叠的空间限制（一）肽单位平面结构肽单元（二）二面角（三）拉氏构象图四、蛋白质
11、的二级结构（一）螺旋结构概述（二）a-螺旋（三）b-折叠（四）转角（五）无规卷曲（六）蛋白质的结构转换第五节蛋白质的三级结构和四级结构一、三级结构和四级结构的概念（一）三级结构（二）四级结构（三）纤维蛋白与球蛋白结构和功能的差异二、纤维蛋白适应其支架功能（一）纤维状蛋白质的类型（二）纤维蛋白的特性（三）a-角蛋白（四）胶原蛋白（五）丝心蛋白三、结构多样性反应了球蛋白功能的多样性四、肌红蛋白提供了关于球状蛋白结构复杂性的最早线索（一）肌红蛋白的结构（二）由肌红蛋白的结构得出了许多重要结论（三）肌红蛋白的构象保证了血红素与氧的结合五、球状蛋白有各种三级结构（一）细胞色素C（二）溶菌酶（三）核糖核酸
12、酶六、对许多球蛋白质研究中发现共同的结构形式超二级结构和结构域（一）超二级结构（基序motif或折fold叠）（二）结构域七、球状蛋白质的三级结构的特征要点：八.蛋白质大小的限制九、球状蛋白质的聚集体四级结构（二）亚基间的结合力：（一）有关四级结构的一些概念（三）四级结构的对称性（四）球蛋白聚合成四级结构的优越性第六节蛋白质的变性和折叠一、蛋白质的变性（一）变性概念（二）变性因素（三）各种变性因素对蛋白质构象的影响（四）变性现象（五）可逆变性和不可逆变性（六）蛋白质变性过程（七）蛋白质的复性（八）变性的预防和利用二、多肽链折叠（一）氨基酸顺序决定蛋白质的三极结构（二）氨基酸顺序决定三级结构的证
13、据（三）肽链按步骤折叠（四）折叠过程的能量变化（五）某些蛋白质折叠在其他蛋白质的辅助下进行第七节蛋白质的功能一、肌红蛋白的结构（一）结构与功能（二）肌红蛋白氧合曲线二、血红蛋白的结构与功能（一）血红蛋白的主要地位（二）血红蛋白的结构（三）血红蛋白对氧的结合四、免疫球蛋白的结构与功能(一)免疫系统（二）抗原与抗体的一般概念（三）免疫球蛋白的分类（四）免疫球蛋白的结构（五）IgG的作用（六）抗体技术五、肌球蛋白和肌动蛋白（一）分布：（二）肌球蛋白（三）肌动蛋白六、蛋白质的结构与功能的进化（一）蛋白质进化的一般规律（二）同源蛋白质进化趋势七、蛋白质构象的特点八、寡聚蛋白与别构效应第八节蛋白质的重要性
14、质一、两性解离性质及等电点二、蛋白质胶体性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应第九节蛋白质的分离纯化与鉴定一、细胞破碎二、提取三、分离盐析有机溶剂沉淀等电点沉淀四、纯化离子交换层析凝胶过滤五、蛋白质分子量的测定与纯度鉴定第四章酶学习要求：掌握酶的概念和化学本质；掌握酶活力的概念及影响酶活力的因素；熟悉酶促反应动力学；掌握酶催化机理。了解别构酶、调节酶、同工酶、寡聚酶、诱导酶、多酶体系等酶学概念。理解酶工程的概念及应用。重点及难点：酶活力的概念和影响酶活力的因素；酶促反应动力学及催化机理。学时安排：10学时主要内容：第一节酶通论一、酶的研究历史二、酶
15、是生物催化剂（一）酶（二）酶和一般催化剂的比较（三）酶作为生物催化剂的特性三、酶的化学本质及组成（一）酶化学本质（二）酶的化学组成（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体四、酶的命名与分类（一）酶的命名（二）酶的分类五、酶的专一性（一）酶的底物专一性(二)关于酶作用专一性的假说六、酶的分离提纯及活力测定（一）酶的分离提纯（二）酶活力的测定七、核酶和脱氧核酶（一）核酶：（二）天然核酶及作用（三）脱氧核酶八、抗体酶九、酶工程简介（一）化学酶工程（二）生物酶工程第二节酶促反应动力学一、底物浓度对酶促反应速度的影响（一）S与v关系（二）中间产物学说（三）Km与Vmax（四）m值与max值的测定（五）许多酶反应
16、有两个或更多的底物二、酶浓度对反应速度的影响（一）无抑制剂存在下的影响（二）有抑制剂存在下的影响三、温度对反应速度的影响（一）影响（二）原因四、pH对酶促反应速度的影响（一）影响（二）原因五、抑制剂对酶促反应速度的影响（一）不可逆抑制（二）可逆抑制六、激活剂对酶促反应速度的影响（一）激活剂（二）分类（三）激活原理七、酶的活性中心（一）活性中心概念(二)酶活性中心基团的鉴定第三节酶催化作用机理一、酶底物复合物的存在状态（一）基态（二）过渡态（三）活化能二、酶催化的高效性（一）导致反应活化能显著降低的能量来自何处？（二）酶与底物的弱的相互作用在过渡态被优化三、与酶的高效率有关的因素（一）结合能对催
17、化高效性的贡献（二）特异的催化基团对催化作用的贡献（三）共价催化（四）金属离子催化（五）酶活性中心的低介电区和微环境四、酶促反应例证反应机制所显示的原理（一）溶菌酶（二）胰凝乳蛋白酶（三）羧肽酶第四节多酶体系一、多酶体系及分类（一）多酶体系（二）类型二、多酶体系的自我调节（一）限速反应和限速酶（二）自我调节第五节酶活性的调节控制和调节酶一、别构效应的调控（一）别构酶的性质、结构、别构效应及调节物（二）别构酶的动力学及别构酶对酶反应速度的调节（三）别构酶举例天冬氨酸转氨甲酰酶（四）别构模型（五）别构酶S形动力学曲线在细胞代谢中的意义二、酶的共价修饰（一）概念（二）修饰机制：（三）磷酸化共价修饰的
18、生理意义：（四）磷酸化共价修饰在酶活性调节中的意义（五）磷酸化修饰位点三、酶原与酶原激活(一)酶原（二）酶原激活的机理（三）酶原与酶原激活的生理意义：第六节寡聚酶、同工酶及诱导酶一、寡聚酶二、同工酶（一）定义（二）同工酶的产生（三）同工酶的作用三、组成酶和诱导酶第五章：核酸化学学习要求：掌握核酸的概念和化学组成；区分两类核酸：DNA和RNA的组成、分布、结构和功能上的差异；掌握核酸的组分：碱基、核苷和核苷酸的结构和理化性质；掌握核酸的结构（包括一级结构和空间结构）特征及与功能的关系，核酸在生命过程中的重要作用；了解核酸分析、分离和纯化的一般方法。重点及难点：DNA和RNA在碱基组成、结构和功能
19、上的差异及结构与功能的关系；核酸的重要理化性质和分析方法。学时安排：6学时主要内容：第一节概论一、核酸的概念及重要性（一）核酸的发现（二）核酸的概念二、核酸的分类与分布三、核酸的重要性（一）DNA是主要的遗传物质（二）RNA在蛋白质生物合成中起重要作用四、核酸的化学组成（一）核酸的元素组成（二）基本单位：第二节核苷酸一、碱基（一）碱基结构（二）碱基的性质二、核苷（一）核苷（二）核糖的构象（三）连接方式三、核苷酸（一）核苷酸（二）连接方式：四、核苷与核苷酸的命名五、环化核苷酸六、重要的其他核苷酸第二节脱氧核糖核酸（DNA）一、DNA的碱基组成（一）碱基组成（二）DNA碱基组成规律（三）G.C值：
20、可推算DNA分子碱基之间的比例关系二、DNA的一级结构（一）DNA的一级结构（二）脱氧核苷酸的连接方式（三）一级结构简化式三、DNA二级结构（一）双螺旋模型要点（三）DNA存在不同的三维结构形式（四）DNA结构多样性（五）某些序列采用不常见的结构四、DNA的三级结构超螺旋结构（一）DNA的三级结构：（二）超螺旋的形成（三）DNA欠旋由连环数来定义五、DNA与蛋白质复合物的结构（一）病毒（二）细菌的拟核（三）真核生物染色体第三节核糖核酸（RNA）一、RNA的结构（一）RNA分子主要碱基（二）连接方式（三）单链（四）RNA的高级结构特点二、RNA的类型（一）tRNA（二）mRNA（三）rRNA第四
21、节核酸的某些物化性质与最常用的方法一、一般的理化性质二、核酸的水解（一）酸水解（二）碱水解（三）酶水解三、核酸的酸碱性质（一）解离基团（二）核酸的等电点四、核酸的紫外吸收（一）特征性吸收峰（二）可鉴别核酸的纯度（三）摩尔磷消光系数（四）用紫外吸收测定核酸含量五、核酸的沉降（一）利用沉降测定分子量（二）利用沉降研究结构密度梯度离心（三）分离核酸溴化乙啶-氯化铯密度梯度超离心六、凝胶电泳（一）琼脂糖凝胶电泳分离核酸（二）聚丙烯酰胺凝胶电泳七、核酸的变性、复性及杂交（一）核酸的变性（二）核酸的复性与杂交（三）核酸的杂交八、DNA的提取：九、核酸的检测：第六章维生素学习要求：掌握维生素的概念、分类和重
22、要意义；了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。了解维生素缺乏症。重点及难点：维生素的概念与分类；维生素与代谢的关系。学时安排：2学时主要内容：第一节脂溶性维生素一、维生素A（一）结构（二）功能（三）缺乏症二、维生素D和紫外线（一）结构（二）功能（三）缺乏症三、维生素E（一）结构（二）功能（三）缺乏症四、维生素K（一）结构（二）功能（三）缺乏症第二节水溶性维生素一、维生素C（一）结构（二）功能（三）缺乏症二、维生素B1（一）维生素B1的结构（二）辅酶结构（三）功能：（四）缺乏症三、维生素B2（一）维生素B2的结构（二）辅酶结构（三）功能（四）缺乏症五、尼克酸和尼克酰胺Vpp（一）Vpp
23、结构（二）辅酶结构（三）功能：（四）缺乏症六、泛酸维生素(B3)（一）泛酸结构（二）辅酶结构辅酶A(CoA)（三）功能：七、叶酸维生素B11（一）叶酸结构：（二）辅酶结构：（三）功能八、生物素B族维生素B7。（一）结构：（二）辅酶结构与功能九、硫辛酸（一）结构（二）功能十、吡哆醛维生素B6（一）维生素B6的结构（二）辅酶结构（三）功能（四）缺乏症十一、维生素B12（一）维生素B12结构（二）功能：（三）缺乏症第七章代谢总论和生物能学学习要求：掌握代谢的概念和特点；了解代谢的研究方法。掌握生物体的能量代谢的基本特点，热力学第一定律和第二定律的应用，掌握自由能的概念及化学反应中自由能的计算，掌握重
24、要的高能磷酸化合物。重点及难点：新陈代谢的特征，自由能的概念及生化反应中自由能的计算，ATP的重要作用。学时安排：3学时主要内容：第一节代谢总论一、新陈代谢的功能二、概念：三、分解代谢和合成代谢的反应顺序是被相互正反调节的四、代谢中使用的同一种辅酶和反应机制五、新陈代谢的特点六、代谢的研究方法七、代谢动态第二节生物能学一、有关热力学的一些概念（一）热力学第一定律能量守恒定率（二）热力学第二定律（三）自由能的概念（G）（四）熵(S)（五）焓（H）（六）细胞获得自由能的途径：二、化学反应中的自由能的变化和意义（一）化学反应的自由能变化公式（二）标准自由能变化及其与平衡常数的关系（三）自由能变化的可
25、加性及其在生物化学反应中的意义三、高能磷酸化合物（一）高能磷酸化合物的概念：（二）高能化合物的类型（三）ATP在能量代谢中的作用第八章：生物氧化电子传递和氧化磷酸化学习要求：掌握生物氧化的概念以及与非生物氧化的区别；掌握电子传递与呼吸链的概念、呼吸链的种类和意义；了解呼吸链的组成；了解电子传递与ATP产生的关系；掌握氧化磷酸化的概念及其机制。重点及难点：生物氧化、电子传递与呼吸链的概念；氧化磷酸化的概念及其机制。ATP生成机制。学时安排：7学时主要内容：第一节引言一、生物氧化二、生物氧化的特点三、生物氧化进行的部位四、生物氧化中CO2的生成（一）直接脱羧作用（二）氧化脱羧作用五、生物氧化中水的
26、生成第二节氧化-还原电势一、氧化-还原电势概念（一）氧化-还原反应与电池（二）标准电极电位（三）实际氧化-还原电位二、生物体中某些重要的氧化-还原电势三、电势和自由能的关系第三节电子传递过程和氧化呼吸链一、电子传递过程二、呼吸链三、电子传递体（呼吸链）的内容四、与呼吸链有关的酶和电子载体（一）吡啶核苷酸类（二）NADH脱氢酶类（黄素脱氢酶类）（三）铁硫蛋白（铁硫中心）（四）辅酶-Q（CoQ）-泛醌（五）细胞色素类（Cyt）五、电子传递顺序的实验证据六、呼吸链上功能复合体七、电子转移所释放的能量有效地贮存在一种质子梯度中第四节氧化磷酸化ATP合成一、线粒体的结构要点二、呼吸链功能数三、氧化磷酸化
27、的概念四、线粒体中电子传递和ATP合成的偶连（一）证明偶连的实验（二）氧化磷酸化的解偶联和抑制五、氧化磷酸化偶联机理（一）化学偶联假说（二）构象偶联假说（三）化学渗透偶联假说六、复合物ATP合成酶（一）结构（二）ATP合成机制七、电子传递和ATP形成的偶联及调节机制（一）呼吸控制（二）线粒体功能状态八、穿梭系统将胞质溶皎中的NADH转入线粒体内膜氧化（一）苹果酸-天冬氨酸穿梭系统（二）3-磷酸甘油穿梭系统九、非线粒体氧化系统（一）微粒体氧化体系（二）过氧化物酶体氧化体系第九章：糖代谢学习要求：掌握糖的分解代谢途径和合成代谢途径；了解糖的有氧代谢和无氧代谢；掌握重要的糖代谢途径：糖酵解、三羧酸循
28、环的反应、调节和生理意义；了解磷酸己糖途径、乙醛酸循环、糖异生等糖代谢途径的生理意义。重点及难点：糖酵解、三羧酸循环。糖代谢各途径中的限速反应和限速酶及其调节。学时安排：8学时主要内容：第一节糖酵解一、糖酵解(glycolysis)的概念二、糖酵解作用的研究历史三、酵解与发酵四、糖酵解的意义五、糖酵解途径的进化六、糖酵解过程七、糖酵解的调节九、糖酵解的异生途径第二节丙酮酸的去路一、无氧条件下丙酮酸的去向（一）生成乳酸（二）生成乙醇二、有氧条件下丙酮酸氧化成乙酰CoASH（一）反应过程（二）丙酮酸脱氢酶复合体（三）反应机制:中间产物不离开酶的表面（四）丙酮酸脱氢酶系的调控（五）脚气病第三节三羧酸
29、循环一、三羧酸循环概述二、反应过程三、TCA循环的调节四、TCA循环总结五、添补反应补充三羧酸循环中间物六、草酰乙酸的氧化七、TCA循环在代谢中的作用（一）主要供能途径（二）TCA产生CO2为体内CO2固定提供原料（三）TCA是三大物质代谢的枢纽（四）循环中某些成分可用于合成其他物质八、糖的有氧氧化（一）糖的有氧氧化（二）糖的有氧氧化过程（三）糖的有氧化能量计算第四节乙醛酸循环一、进行部位二、乙醛酸循环三、乙醛酸循环体的反应（一）异柠檬酸裂解酶催化的反应（二）苹果酸合成酶催化的反应三、乙醛酸循环和三羧酸循环的关系四、三羧酸循环和乙醛酸循环的协同调节五、乙醛酸循环意义第五节葡萄糖氧化的磷酸戊糖途
30、径一、概念二、进行部位三、HMP途径反应过程（一）各步反应（二）总反应四、HMP途径的特点五、生理意义第六节糖异生作用一、糖异生作用二、进行部位及前体三、过程（一）丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸需经2个放能反应（二）1.6二磷酸果糖转变为6-P-果糖（第二个旁路）（三）6-磷酸果糖转变为6-P-葡萄糖（第三个旁路）（四）底物循环四、由丙酮酸生成葡萄糖的能量及意义五、三羧酸循环中间物和许多氨基酸都是生糖性的六、糖异生和糖酵解受正反交互调节（一）丙酮酸的两种可能的代谢去向（二）糖异生的第二个调节位点七、乳酸循环可立氏循环八、在发芽的种子中糖异生使脂肪和蛋白质转化为葡萄糖第七节糖原分解与合成一、糖原的
31、分解二、糖原的合成代谢三、糖原代谢的调控（一）糖原磷酸化酶活性调节（二）糖原合成酶的调节（三）激素通过cAMP来协调糖原分解与合成代谢（四）神经和激素对血糖代谢的控制第十章脂类代谢学习要求：掌握脂的分解代谢途径和合成代谢途径；掌握脂肪酸的合成和分解途径：脂肪酸的-氧化和脂肪酸的从头合成途径；掌握脂肪合成和分解的限速步骤及限速酶；掌握酮体的代谢及意义；了解磷脂的合成与分解途径；了解胆固醇在体内的合成与转变；了解脂代谢异常引起的疾病。重点及难点：脂肪酸的-氧化和脂肪酸的从头合成途径及酮体的代谢及意义。及各途径的限速步骤和限速酶及其调节。学时安排：6学时主要内容：第一节脂类消化吸收和转运一、脂类的消
32、化和吸收（一）脂类的消化（二）脂类的吸收二、脂蛋白在转运脂类中的作用三、血浆脂蛋白的代谢与生理功能第二节脂肪的分解一、甘油三酯的水解二、甘油的命运第三节脂肪酸的氧化一、脂肪酸的-氧化作用（一）-氧化学说（二）苯基脂肪酸氧化实验（三）-氧化过程二、不饱和脂肪酸的氧化需要两个附加的反应（一）附加反应的两种酶（二）能量计算：三、奇数碳脂肪酸的氧化四、植物过氧化物酶体和乙醛酸循环体将-氧化生成的乙酰CoA用于生物合成的前体五、不同细胞器中的-氧化酶在进化过程中发生了分叉六、脂肪酸的-氧化七、脂肪酸的-氧化（一）-氧化（二）-氧化酶系：第四节酮体的生成和利用一、酮体二、酮体的生成三、酮体的利用四、生理意
33、义五、酮体调节第五节脂肪酸的合成一、十六碳饱和脂肪酸的合成（一）部位（二）乙酰CoA的转运（三）丙二酰单酰CoA的形成（四）脂酰基载体蛋白ACPSH（五）脂肪酸合成程序二、由软脂酸合成长链饱和脂肪酸（一）线粒体脂肪酸延长酶系（二）内质网中脂肪酸的延长三、不饱和脂肪酸的合成（一）前体（二）去饱和酶（单加氧酶）混合功能氧化酶（三）部位第六节脂肪的生物合成一、合成部位二、原料三、前体四、过程第七节磷脂的代谢一、磷脂的分解代谢（一）磷脂酶（二）水解部位及产物二、甘油磷脂的合成（一）合成部位（二）磷脂合成特点（三）几种磷脂合成途径第八节胆固醇代谢一、胆固醇的合成（一）合成部位（二）合成原料（三）过程二、
34、胆固醇的去路三、胆固醇和其他脂质由血浆脂蛋白运输四、胆固醇通过受体调节的胞吞作用而摄入细胞五、几种调控胆固醇生物合成的因素六、类固醇激素由胆固醇失去侧链氧化形成七、胆固醇生物合成的中间物有很多其他去处八、胆固醇的排泄肝肠循环第十一章：蛋白质降解及氨基酸的分解代谢学习要求：掌握蛋白质在体内的逐步酶解；掌握氨基酸的共同代谢途径：脱氨、脱羧和酮酸转化分解；了解氨基酸与生物活性物质的关系，掌握一碳单位的概念及代谢；掌握氨的转运与排泄；了解氨基酸的合成和必需氨基酸；了解生物固氮的概念。重点及难点：尿素循环及一碳单位的代谢。学时安排：4学时主要内容：第一节机体对外源蛋白质的需要及其消化作用一、食物蛋白质的
35、营养作用（一）氮平衡:（二）生理需要量:（三）蛋白质的营养价值二、蛋白质的酶促水解第二节氨基酸的脱氨基作用一、氧化脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用（二）催化氨基酸氧化的酶二、氨基酸的非氧化脱氨基作用（一）还原脱氨基作用（二）水解脱氨基作用（三）脱水脱氨基作用（四）脱硫化氢脱氨基作用（五）氧化还原脱氨基作用三、氨基酸的脱酰胺基作用第三节氨基酸的转氨基作用一、转氨基作用的一般概念二、氨基传递过程三、转氨酶（一）转氨酶特点（二）转氨酶辅酶（三）重要的转氨酶:第四节联合脱氨基作用一、联合脱氨基作用（一）与氧化脱氨基作用联合脱氨（二）与嘌呤核苷酸循环联合脱氨第五节氨基酸的脱羧基作用一、氨基酸脱羧酶二、辅酶
36、：磷酸吡哆醛第六节氨基氮的排泄一、体内氨的来源二、氨的吸收三、氨的转运（一）丙氨酸-葡萄糖循环（二）谷氨酰胺的运氨作用四、氨的排泄（一）排氨动物（二）尿素的形成（三）尿酸的形成第七节氨基酸碳骨架的氧化途径一、合成肽和蛋白质二、作为氮原子的来源三、合成含氮和非含氮化合物。第八节生糖氨基酸和生酮氨基酸一、生糖氨基酸和生酮氨基酸二、氨基酸、糖及脂肪代谢的联系第九节由氨基酸衍生的其他重要物质一、氨基酸与一碳单位二、一碳单位的来源（一）亚甲基来自丝氨酸和甘氨酸代谢（二）甲酰基来自色氨酸和甘氨酸代谢中产生的甲酸（三）亚氨甲基来自组氨酸分解代谢（四）次甲基的生成（五）甲基的生成三、一碳单位的相互转变四、一碳
37、单位代谢的生理意义五、氨基酸与生物活性物质（一）组胺（二）5-羟色胺（三）多胺(四)儿茶酚胺三、具有特殊作用的酸性化合物的生成（一）-氨基丁酸(-GABA)（二）牛磺酸(三)活性硫酸(四)S-腺苷甲硫氨酸SAM(五)、肌酸第十二章核酸的降解与核苷酸的代谢学习要求：掌握核酸在体内的逐步酶解；掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与合成途径，各途径中的限速步骤及其调节；了解核苷酸的生理功能；了解脱氧核糖核苷酸的合成与重要的辅酶核苷酸的合成。重点及难点：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解与合成及调节。学时安排：2学时主要内容：第一节核酸和核苷酸的分解代谢一、多核苷酸、单核苷酸、核苷的分解（一）核酸及核苷酸的消化
38、吸收及酶解过程（二）核酸分解酶类二、嘌呤核苷酸的分解代谢（一）过程（二）尿酸的过量生成引起痛风症三、嘧啶的分解第二节核苷酸的生物合成一、嘌呤核糖核苷酸的合成（一）从头合成途径（二）AMP和GMP的合成（三）从头合成的调节（四）嘌呤核苷酸的抗代谢物二、嘧啶的生物合成（一）嘧啶的从头合成（二）嘧啶核苷酸合成的调节（三）嘧啶核苷酸的抗代谢物三、嘌呤和嘧啶碱通过补救途径循环利用（一）嘌呤核苷酸的补救合成（二）嘧啶核苷酸的补救合成（三）补救合成途径的生理意义四、核苷一磷酸转化为核苷三磷酸五、核苷酸是脱氧核苷酸的前体六、脱氧胸苷从dCDP和dUMP衍生得到第十三章：细胞代谢和基因表达的调控学习要求：掌握物
39、质代谢之间的联系相互，代谢网络中交叉点上的物质，掌握细胞水平的调节机制，掌握酶活性调节的主要方式及调节机制，了解细胞分隔调控的意义，了解膜调控机制，了解激素调节的基本机制，了解基因表达调节方式和机制。重点及难点：酶水平调控机理及操纵子学说和衰减子模型学时安排：2学时主要内容：第一节代谢途径的相互联系一、代谢途径交叉形成网络（一）糖代谢与蛋白质代谢的相互关系（二）脂代谢与蛋白质代谢的相互关系（三）糖代谢与脂代谢的相互关系（四）核酸代谢与糖、脂肪及蛋白质代谢的关系二、分解代谢和合成代谢的单向性（一）单向反应（二）意义：三、ATP是通用的能量在体四、NADPH以还原力形式携带能量（一）生物合成是一个
40、还原性的反应过程（二）NADH和NADP的产生途径和生化功能不同五、代谢的基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元用于生物合成第二节酶活性的调节一、酶促反应的前馈和反馈(一)前馈：正前馈和负前馈（二）反馈：正反馈和负反馈二、产能反应与蓄能反应的调节（一）ATP系统的质量作用比（二）能荷（三）ATP、ADP和磷酸也是许多调节酶的变构效应物三、酶的连续激活和共价修饰（一）级联放大系统（二）酶的共价修饰第三节细胞结构对代谢途径的分隔控制一、细胞结构和酶的空间分布二、细胞膜结构对代谢的调节和控制作用（一）控制跨膜离子浓度和电位梯度（二）控制细胞和细胞器的物质运输（三）内膜系统对代谢途径的分隔控制（四）
41、膜与酶的可逆结合三、蛋白质的定位控制（一）信号肽假说（二）线粒体蛋白质的跨膜运输（三）蛋白质寿命的控制第四节神经和激素对细胞代谢的调控一、神经和激素对细胞代谢的调控二、神经和激素对细胞代谢的调控第五节基因表达的调控（分子生物学详讲）一、原核生物基因表达的调节（一）操纵子模型（二）降解物阻遏（三）合成途径操纵子的衰减作用（四）翻译水平的基因调节和反义RNA二、真核生物基因表达的调节五、有关教学环节的说明1闭卷考试2成绩核算：（1）平时30%，包括出勤、课堂发言、作业完成情况和期中检查。（2）期末卷面：70%六、学时分配章次各教学环节学时分配小计讲授实验上机习题讨论课外备注绪论22第一章糖44第二章脂类44第三章蛋白质1212第四章酶1010第五章核酸66第六章维生素22第七章代谢总论和生物能学33第八章生物氧化电子传递和氧化磷酸化77第九章糖代谢88第十章脂类代谢66第十一章蛋白质降解及氨基酸的分解代谢44第十二章核酸降解与核苷酸的代谢22第十三章物质代谢的调节控制22合计7272七、教材及主要教学参考书目教材：王镜岩生物化学第三版高教出版社，2002教学参考书：LehningerPrinciplesofBiochemistry第4版执笔人：杨立红教研室主任：肖波教学院长（主任）：张萍-