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1、1 / 11 复 习 提 纲一、 蛋白质化学名词：.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的，称为蛋白质的等电点。.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20 种，除甘氨酸外，均属 L-氨基酸。不同氨基酸R 基团不同。脯氨酸是 -亚氨基酸。带负电荷的 R 基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的 R 基氨基酸（碱性氨基酸）：
2、赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答：一级结构：肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。二级结构：氢键。三级结构：主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。四级结构：非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。3.蛋白质变性的本质和特点答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。4.蛋白质 280nm 紫外吸收的原因答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在28
3、0nm 波长处有特征性吸收峰。蛋白质的 OD280 与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。6.常见的不编码的氨基酸答： P64 在蛋白质组成中，除了20 种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。它们
4、是由酪氨酸、脯氨酸、赖氨酸进入蛋白质多肽链之后再被修饰成相应的非编码氨基酸的。二、核酸化学名词：DNA 变性 : 在某些理化因素作用下，分子双链解开成两条单链的过程。增色效应： DNA 变性时其双链解开、碱基对暴露而导致紫外260nm 吸收值增高。1.核酸的分子组成与基本单位 DNA 和 RNA 组成的异同答：核酸的分子组成是碱基（腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶），戊糖（核糖和脱氧核糖），磷酸。基本单位是核苷酸。比较因素戊糖脱氧核糖核糖碱基，2.核酸一级结构的概念与维系键精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 11 页
5、2 / 11 答： DNA 中脱氧核苷酸的排列顺序。3,5-磷酸二酯键。3.DNA 的二级结构要点答： DNA分子由两条反向平行的脱氧多核苷酸链绕同一轴构成的右手双螺旋，螺旋表面形成大沟和小沟。螺旋骨架由磷酸与核糖构成，碱基垂直居双螺旋内側，两链碱基互补，以氢键相连。（互补配对形式： A=T 。 G C）。 10 对碱基转一圈，螺距3.4nm，直径 2.0nm 双螺旋的稳定因素碱基对之间的氢键维持双链横向稳定性碱基堆积力维持双链纵向稳定性。4.RNA 的种类及作用答： rRNA 核蛋白体，核蛋白体组成成分mRNA 信使，蛋白质合成模板tRNA 转运，转运氨基酸5.DNA 变性的特点，和Tm 高
6、低有关的因素答：黏度下降：从双螺旋结构到无规则线团增色效应：变性后氢键断裂，双螺旋解开，碱基外露，在260nm 紫外吸收增加。Tm 高低和与分子中的含量有关，因为与有三个氢键。三、酶名词：酶的活性中心：在酶分子中由必需基团参与构成的、能结合底物并将其转变为产物的特定部位。酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。1.酶的化学本质与、酶作用特点答：化学本质主要是蛋白质。酶与一般催化剂相比具有高效性，高度特异性和可调节性的特点。2.结合酶的组成和各组分作用答：结合酶由蛋白质部
7、分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。只有全酶才有催化作用。酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。金属离子主要是作为酶活性中心的催化基团参与催化反应，传递电子；作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。3.酶作用的机制答：酶能显著降低反应的活化能，酶底物中间复合物学说（中间复合物靠非共价键维系）。4.影响酶作用的因素（六大因素），酶Km 的意义答：底物浓度，酶浓度，温度，抑制剂，激活剂等Km 在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km 可近似地反应酶与底物
8、的亲和力。Km值越小，酶与底物的亲和力越大。这表示不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度。如果一种酶有几种底物，就有几个Km 值，其中Km 值最小者被称为天然底物或最适底物。Km 是酶的特征性常数，可以反应酶的种类等。5.可逆抑制与不可逆抑制的区别、竞争性抑制与非竞争性抑制的特点答：不可逆抑制是抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆抑制是抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制是抑制剂与底物的结构相似；抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；抑制程度取决于I/S 相对比例；增加底物浓度，可以减
9、少或解除抑制作用；Km 值变大， Vmax 值不变。非竞争性抑制是抑制剂与底物的结构不相似；抑制剂与底物相互竞争与酶的不同部位相结合；抑制程度只取决于 I ；增加 S不能去除抑制作用。Km 值不变， Vmax 值降低。四、糖代谢名词：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 11 页3 / 11 糖酵解：在缺氧环境下，葡萄糖或糖原经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸并产生少量能量的过程。糖异生：糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸，乳酸，丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程，最主要的器官是肝。1.糖酵解的关键酶、特点、和生理意
10、义答：一次脱氢反应，两次底物水平磷酸化，三个不可逆反应和三个关键酶（己糖激酶HK ，6-磷酸果糖激酶-1 PFK-1，丙酮酸激酶PK），反应部位在胞浆，是一个不需要氧的产能过程，一分子葡萄糖通过无氧酵解可净产生分子。在缺氧条件下迅速提供能量；某些细胞（红细胞无线粒体；白细胞和骨髓细胞代谢活跃细胞等）在氧供应正常的情况下重要的功能途径；糖酵解的某些中间产物是脂类，氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。2.三羧酸循环的要点和生理意义答：指乙酰CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。一个底物水平磷酸化，二次氧化脱羧（氧化脱羧：异柠
11、檬酸脱氢酶催化；氧化脱羧：酮戊二酸脱氢酶复合体催化），三次不可逆反应和三个关键酶（柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶复合体），四次脱氢（三分子NADH+H，一分子FADH2）。反应在线粒体中进行。消耗一分子乙酰CoA，共生成分子。整个循环为不可逆反应。三羧酸循环的中间产物在量上无改变，但可不断更新。生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其他物质代谢提供小分子前提；为呼吸链提供和e。3.磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义答：关键酶：磷酸葡萄糖脱氢酶生理意义：为核苷酸的生成提供核糖；提供作为供氢体参与多种代谢反应。4.糖原合成中活性葡萄糖的供体，肝糖原和肌
12、糖原分解的不同，糖原合酶和磷酸化酶催化的反应答： UDPG（尿苷二磷酸葡萄糖）可看作“ 活性葡萄糖 ” ，在体内充作葡萄糖供体。在由糖原分解为磷酸葡萄糖之后由于肝脏和肾中存在有葡萄糖磷酸酶，所以可以进一步分解为葡萄糖。（磷酸葡萄糖）糖原合酶糖原糖原磷酸化酶pi（磷酸葡萄糖）5.糖异生的原料、部位和生理意义，丙酮酸羧化酶的辅酶答：糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸，乳酸，丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程，最主要的器官是肝。原料：乳酸，甘油，生糖氨基酸等。酶：葡萄糖磷酸酶，果糖二磷酸酶，丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸激酶。意义：作为补充血糖的重要来源，以维持血糖水平的恒定，补充肝糖原，维持酸
13、碱平衡。丙酮酸羧化酶辅酶为生物素（反应在线粒体）6.血糖的来源去路，调节血糖的激素和作用答：来源：食物中糖消化吸收，肝糖原分解，非糖物质糖异生去路：氧化分解为二氧化碳和水；糖原合成为肝糖原肌糖原；磷酸无糖通路等其他糖；脂肪氨基酸等；尿糖。主要调节激素：胰岛素降低血糖；胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升高血糖。五、生物氧化精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 11 页4 / 11 名词：生物氧化：物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要指糖，脂肪，蛋白质等在体内逐步分解释放能量最终生成二氧化碳和水。氧化磷酸化：物质代谢过程底物脱
14、下的氢经呼吸链电子传递过程中释放的能量被利用磷酸化生成。呼吸链：（电子传递链）在线粒体内膜上具有氧化还原功能的酶和辅酶按一定顺序排列组成，能传递氢和电子的链式反应体系。由于电子传递过程与细胞呼吸有关，又称为呼吸链。6.生物氧化的特点生物氧化体外氧化（燃烧）反应性质相同（氧化还原反应）产物相同（二氧化碳和水）耗氧量相同环境细胞内体外条件体温，需要酶高温，不需酶能量释放方式逐步释放骤然释放产物生成方式水由代谢物脱下的氢与氧结合产生，二氧化碳由有机酸脱羧产生水和二氧化碳由物质中的碳和氢直接与氧结合产生7.两条呼吸链的名称、组成成分，产能的区别答： NADH 呼吸链： NADH FMN （Fe-S）
15、CoQ Cytb Cyt c1 Cytc aa3 O2 有三个生成的偶联部位琥珀酸呼吸链：琥珀酸FAD（Fe-S） CoQ（泛醌） Cytb Cyt c1 Cytc aa3 O2 只有两个生成的偶联部位8.ATP 的生成方式、 ATP 的储存形式答：氧化磷酸化（主要方式）：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使磷酸化生成，由于是代谢物的氧化反应与的磷酸化反应偶联发生，称为氧化磷酸化。底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有磷酸化生成的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。的储存形式主要是磷酸肌酸，储存于肌肉和脑组织。9.呼吸链阻断剂和解偶联剂的作用
16、答：呼吸链阻断剂又称为呼吸链的抑制剂，阻断呼吸链中某些部位电子传递，可与铁流蛋白结合，阻断电子传递； H2S,co 及 cn-抑制细胞色素氧化酶，使电子不能传递给氧。解偶联剂使氧化与磷酸化偶联过程脱离。主要的解偶联剂有2,4-二硝基苯酚。10.胞液中 NADH 进线粒体的机制答：胞浆中 NADH 必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。-磷酸甘油穿梭机制，1 分子葡萄糖彻底氧化分解生成36 个 ATP，在脑组织和骨骼肌。联系琥珀酸呼吸链。在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原为磷酸甘油进入线粒体，进入线粒体不用载体。苹果酸 -天冬氨酸穿梭机制，1 分子葡萄糖彻底氧化分解生成
17、38 个 ATP，在肝脏，心肌。联系呼吸链。在苹果酸脱氢酶的作用下使草酰乙酸还原为苹果酸经过线粒体内膜上的载体进入线粒体。联系草酰乙酸经天冬氨酸转氨酶（）又称谷草转氨酶生成天冬氨酸经载体出线粒体。六、脂类代谢名词：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 11 页5 / 11 脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为脂肪酸（）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。（激素敏感性甘油三酯脂酶）血脂：血浆所含脂类统称血脂。（甘油三酯，磷脂，胆固醇等）血脂以脂蛋白形式在血液中运输。酮体：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮三者总称为
18、酮体。是脂肪酸在肝内不完全氧化分解时生成的中间产物。1.必需脂肪酸的种类、激素敏感性脂酶答：体内需要，但是不能自身合成，需要从食物中摄取的脂肪酸。是多不饱和脂肪酸，常见的有亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。在脂肪动员中，脂库中三酰甘油脂肪酶的活性受多种激素的调控，故又称为激素敏感性三酰甘油脂肪酶。2.血浆脂蛋白的分类、化学组成特点及功能CM VLDL LDL HDL 名称乳糜颗粒极低密度脂蛋白低密度脂蛋白高密度脂蛋白密度高低CMVLDLLDLHDL 主要脂类90%三酰甘油 (甘油三脂 ) 60%三酰甘油（甘油三酯）50%胆固醇50%的磷脂和胆固醇合成部位小肠黏膜细胞肝细胞血浆中由转变肝，肠，血浆作用
19、从小肠转运外源性甘油三酯至体内各组织从肝转运内源性甘油三酯至肝外组织从肝转运胆固醇之体内各组织将胆固醇从肝外逆向转运至肝内功能转运外源性甘油三酯和胆固醇转运内源性甘油三酯和胆固醇转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇。水平与动脉粥样硬化正相关血浆脂蛋白是指血脂在血浆中与载脂蛋白按不同比例结合而形成的复合物，是脂类在血浆中的存在及运输形式。按照密度法分为上述四类。3.脂肪酸氧化分解的步骤，彻底氧化的产物答：脂肪酸的氧化脂肪酸的活化：在细胞液中进行，由脂酰CoA 合成酶催化，消化分子（两个高能磷酸键），生成脂酰 CoA 。脂酰CoA 进入线粒体：依赖载体肉碱以及肉碱脂酰转移酶、肉碱肉碱脂酰转位酶、肉碱脂酰
20、转移酶三种酶的作用进行转运，肉碱脂酰转移酶是脂肪酸氧化的限速酶（激素敏感性甘油三酯酯酶）。每一次氧化进行步连续反应：脱氢（生成），加水，再脱氢（生成），硫解（生成分子乙酰CoA 和少两个碳原子的脂酰CoA）最终彻底氧化产物为二氧化碳和水以及能量。以十六碳软脂酸氧化为例，活化消耗个，生成个乙酰CoA，分子，分子一共生成：个净生成个4.？酮体种类、合成利用的部位，酮体生成利用的意义答：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂肪酸在肝氧化分解时特有的中间产物。酮体生成部位是肝细胞线粒体。生成过程：分子乙酰CoA 在硫解酶催化下生成乙酰乙酰CoA，再与另精选学习资料 - - - - - - - -
21、- 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页，共 11 页6 / 11 一分子乙酰CoA 作用生成HMG-CoA ，后者经HMG-CoA裂解酶催化裂解生成乙酰乙酸，进一步还原成羟丁酸，还可脱羧生成丙酮。酮体利用部位：肝外组织心、脑和肾组织细胞的线粒体有很强的氧化利用酮体的酶。利用过程：乙酰乙酸经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酸CoA ，进一步经三羧酸循环彻底氧化分解产能。意义：酮体是脂肪在肝内正常的代谢中间产物，是肝脏输出能量的一种形式。酮体溶于水，分子小，能通过血脑屏障及肌肉毛细血管壁，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。脑组织不能氧化脂肪酸，却有较强的利用酮体的能力。长期饥饿和糖供给不足时，通体
22、可以代替葡萄糖成为脑组织及肌肉细胞的主要能源。5.脂肪酸合成的参与物、关键酶答：脂肪酸主要是在肝合成的，其余还有脂肪等组织，胞液（生成十六碳的软脂酸），肝线粒体、内质网（碳链延长）。参与物：乙酰CoA、 NADPH （来自磷酸戊糖途径）、HCO3、 ATP 、Mn2+ 关键酶：乙酰CoA 羟化酶6.胆固醇合成的原料、关键酶、转化生成的物质答：个乙酰CoA ，个，个（）生成一分子胆固醇关键酶： HMGCoA 还原酶（生成甲羟戊酸）生成主要是甲羟戊酸，此外还有鲨烯，胆固醇。7.乙酰 CoA 参与合成的物质答：乙酰 CoA 的来源有糖，脂，蛋白质的分解。代谢去路：进入三羧酸循环氧化产能；合成脂肪酸进
23、而合成脂肪；合成胆固醇；合成酮体；合成乙酰胆碱。七、蛋白质的分解代谢名词：必需氨基酸：是体内需要但不能合成或合成量不足不能满足机体需要，必须由食物蛋白供给的氨基酸。蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的植物蛋白混合食用，可以互相补充所缺少的必须氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团。1.食物蛋白功能、必需氨基酸的种类、氮平衡种类，营养价值的评价答：食物蛋白功能：维持细胞、组织的生长、更新和修补；参与合成重要的含氮化合物；氧化供能。必需氨基酸的种类：赖苏色苯蛋，异亮缬一亮。氮平衡：总平衡，正平衡，负平衡。营养价值评价：所含必须氨
24、基酸的数量，种类，量值比。2.氨基酸脱氨基的方式、转氨酶的辅酶答：氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用（主要方式）（转氨基和氧化脱氨基偶联，转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联）以及其他脱氨基作用四种方式。辅酶：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺3.氨的来源去路、鸟氨酸循环的特点、意义，尿素合成中两个氨的来源、氨的运输方式，谷氨酰胺的作用答：氨的来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨（主要来源）及胺类分解产生的氨；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨来自谷氨酰胺。去路：合成尿素（主要去路）；合成非必需氨基酸等含氮化合物；以胺盐形式排出。尿素的生成，部位在肝（先线粒体后细胞质）过程：鸟氨酸循环氨基甲酰磷酸的合成：发生在
25、线粒体中，消耗个，是关键酶精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 11 页7 / 11 瓜氨酸的合成：胞质中精氨酸的合成：发生在胞质中，消耗个（个高能磷酸键），精氨酸代琥珀酸合成酶是限速酶。精氨酸水解生成尿素：胞质中原料：个 NH3 （游离的氨，天冬氨酸），耗能：个，个高能磷酸键意义：解除氨毒鸟氨酸循环是在肝脏中进行的，首先分子NH3 与以及分子缩合生成氨基甲酰磷酸；后者提供氨基甲酰与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸；瓜氨酸在消耗分子分解为和的条件下，与天冬氨酸缩合生成精氨酸；最后精氨酸水解生成分子尿素。氨的运输方式：丙氨酸葡萄糖循环（将肌
26、肉中的氨以无毒氨基酸丙氨酸形式运输到肝，同时肝为肌肉提供了丙酮酸生成的葡萄糖；氨的无毒运输，为肌肉活动提供能量）谷氨酰胺运氨（将脑，肌肉等组织产生的氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，经血液运送到肝或肾代谢。谷氨酰胺尤其在脑转运氨的过程中起重要作用。）谷氨酰胺是氨的解毒，储存及运输形式。4.脱羧酶的辅酶，几种氨基酸脱羧产物答：氨基酸脱羧酶的辅酶：磷酸吡哆醛谷氨酸脱羧生成氨基丁酸（）抑制性神经递质组氨酸脱羧生成组胺强烈的血管舒张剂色氨酸羟化脱羧生成羟色胺脑内的神经抑制递质鸟氨酸脱羧生成多胺调节细胞生长5.生成一碳单位的氨基酸，一碳单位的载体，一碳单位代谢的意义答：某些氨基酸在体内分解代谢产生含有一个碳原子的
27、活性基团，这些活性基团称为一碳单位，主要有：甲酰基，甲炔基，亚氨甲基，甲烯基和甲基载体是 ,四氢叶酸（）氨基酸有：组，色，甘，丝意义：一碳单位必须被结合，携带进一步提供活性基团。参与嘌呤与嘧啶碱的合成；参与甲硫氨酸循环；6.SAM 的作用，酪氨酸、组氨酸代谢生成的物质，苯丙氨酸、酪氨酸代谢异常导致的疾病答：是腺苷甲硫氨酸甲硫氨酸首先与反应，形成性质活泼的腺苷甲硫氨酸（）。然后，。然后，将活性甲基转移给甲基受体分子，产生各种重要化合物（去甲肾上腺素接收提供的甲基后生成肾上腺素）。而则转变为腺苷同型半胱氨酸，后者进一步脱去腺苷，生成同型半胱氨酸。同型半胱氨酸可以接收提供的甲基，重新再生成甲硫氨酸，
28、形成一个循环，称为甲硫氨酸循环。提供活性甲基，有利于再生。组氨酸代谢生成N5,N10甲基四氢叶酸酪氨酸代谢生成儿茶酚胺（主要在神经组织和肾上腺素），黑色素，延胡索酸和乙酰乙酸。苯丙氨酸无法生成酪氨酸：代谢酶是苯丙氨酸羟化酶，此酶缺乏导致苯丙酮尿症（）。酪氨酸代谢异常无法生成黑色素，可造成白化病。八、核酸与核苷酸代谢1. 嘌呤嘧啶分解产物，嘌呤分解代谢产物过多导致的疾病精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 11 页8 / 11 答：嘌呤核苷酸的分解主要在肝脏、小肠及肾脏中进行，产物是尿酸。（嘌呤环未打开）。嘧啶分解代谢时环被打开
29、，产物是小分子物质。尿酸过多会以结晶形式沉积，导致痛风。2. 嘌呤嘧啶合成的原料、特点、简单过程答：嘌呤核苷酸原料：核糖磷酸、一碳单位、谷氨酰胺、天冬氨酸、甘氨酸过程：核糖磷酸发生焦磷酸化生成；有提供，逐步加上各种小分子原料，经过大约步化学反应生成；由接受天冬酸提供的生成，由氧化为，再接受谷氨酰胺提供的生成嘧啶核苷酸原料：核糖磷酸、谷氨酰胺、天冬氨酸过程：首先由各种原料（、谷氨酰胺、天冬氨酸）合成嘧啶环，然后由（磷酸核糖焦磷酸）提供（磷酸核糖）合成；再发生两次磷酸化转变为，然后接受谷氨酰胺提供的转变为；脱氧转变为d，后者脱磷酸转变为d，再发生甲基化生成 d，其中d的甲基是由N5,N10提供的。
30、3. 脱氧核苷酸的合成答：答：核糖核苷酸的还原：在核糖核苷酸还原酶下由NDP 到 dNDP，消耗生成dNTP；脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成：由UDP 在脱氧核苷算还原酶下生成dUDP 然后生成dUMP 再在合酶下生成 dTMP ；4. 5-FU 的作用机理答： 5-氟尿嘧啶 (5-FU) 结构与胸腺嘧啶相似，在体内变为一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶核苷（）后发挥作用，是胸苷酸合酶的抑制剂，阻断了dTMP 合成，还可以以的形式参入分子，破坏的结构和功能。抑制胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）合成九、代谢和代谢调控总论名词：关键酶：在酶中反应速度最慢，决定整个代谢途径的总速度，催化单方向反应或非平衡反应，决定代谢途径
31、的方向，活性受底物、代谢物或效应剂的调节的酶。变构调节：小分子化合物与酶活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性的调节方式化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变的调节方式（主要是磷酸化 /去磷酸化）1. 物质代谢的特点，物质代谢调节的分级答：物质代谢分为细胞水平，激素水平和整体水平特点：整体性（各种物质之间互有联系，相互依存）；代谢途径的多样性（直线反应是从起始物到终产物的整个反应过程无代谢支路；分支反应是可通过代谢过程的某个中间产物产生两种或更多种代谢产物；循环反应是中间产物可反复生成反复利用）；物质代谢的组织特异性
32、（不同组织器官，结构不同，酶系的种类、含量不同，代谢的途径不同）；代谢的可调节性（调节代谢的强度，方向和速度，适应环境变化）；是机体能量利用的共同形式。2. 糖、脂、蛋白质之间的相互联系答：糖可以转变为脂类，但脂肪中除甘油外，脂肪酸分解成的乙酰CoA 不能转变为糖和非必需氨基酸。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页，共 11 页9 / 11 糖的分解代谢为非必需氨基酸合成提供碳链骨架，除亮氨酸、赖氨酸外，其余种氨基酸均可转变为糖。氨基酸的碳链骨架可以转变为脂类，但脂肪的大部分（脂肪酸）不能转变为氨基酸和蛋白质。氨基酸产生的一碳单位
33、与糖代谢产生的磷酸核糖，是合成核酸的原料。乙酰CoA 是三大营养物质共同的中间代谢物，三羧酸循环是三者最后分解的共同代谢途径，都可以产生。糖、脂和蛋白质代谢相互制约协调以节约能源。功能以糖脂为主，并尽量节约蛋白质的消耗。3. 酶活力调节和酶量调节的不同答：酶活力调节常通过反馈调节，反馈抑制即负反馈是代谢酶的活性受到其代谢体系终产物的抑制。反馈激活即正反馈终产物可激活其代谢途径的关键酶。含有变构调节和化学修饰。酶量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏（底物对酶合成的诱导，产物对酶合成的阻遏，激素对酶合成的诱导，药物对酶合成的诱导）；酶蛋白降解（改变酶蛋白分子的降解速度）。4. 化学修饰最重要的方式磷酸化去
34、磷酸化磷酸化酶 b磷酸化酶a(有活性 )（丝氨酸，苏氨酸）,消耗，需要激酶十、激素及其作用机制名词：受体：存在于靶细胞中能识别信息分子并与其特异结合引起各种生物学效应的一类蛋白质。1.激素作用的特性答：合成、分泌的可调性；作用的特异性；作用的微量性；需要中间介质参与；作用的“快”“慢”反应；脱敏作用。2.通过膜受体和细胞内受体的激素种类答：蛋白多肽类激素、水溶性激素、前列腺素等亲水性激素，由于不能透过靶细胞进入胞内，因此，此类激素的受体定位于靶细胞膜上。有一些激素分子如脂溶性的甾体类激素和甲状腺激素可以直接穿过靶细胞，与细胞质或细胞核受体相互作用。3.G 蛋白的构成和功能答：蛋白（鸟甘酸结合蛋
35、白）是一类能和或相结合的蛋白，它在靶细胞信号转导系统中的功能是作为一个中间介质，在受体和效应器之间传递信息，激活效应器。蛋白是一种由亚基所组成的异源三聚体复合物。在活性形式时，蛋白的亚基与结合而解离成二聚体和亚基。4.CAMP- 蛋白激酶系统的组成答：第二信使，激活蛋白激酶腺苷酸环化酶（）催化生成第二信使，在磷酸二酯酶作用下生成5。两个调节亚基，两个催化亚基分离。使磷酸化酶生成磷酸化酶，然后可用于糖原分解。参照书页十一、遗传信息的传递名词：半保留复制：在复制过程中，亲代双链解开为两条单链，然后以每条链为模板指导合成两条新的互补链。新形成的子代分子中的一条链来自亲代保留下来的，另一条互补链是新合
36、成的，这样的子代分子与亲代分子的碱基排列顺序相同，这种复制方式。转录：以为模板合成，从而将遗传信息转抄到分子上，此过程。反转录：以为模板指导的合成，这种遗传信息的传递方向与转录过程相反，称为反转录。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页，共 11 页10 / 11 生物密码： mRNA 线性单链分子中每相邻个核苷酸碱基组成代表一种氨基酸的密码子，或称三联体遗传密码。1.遗传学的中心法则答：遗传信息从经流向蛋白质的过程。2.参与复制、转录、反转录的物质有哪些？比较三个过程的异同。复制转录反转录模板基因段原料dNTP NTP dNTP
37、主要酶DNA 聚合酶RNA 聚合酶DNA 聚合酶产物DNA RNA DNA 碱基配对A-T G-C A-T A-U G-C A-U A-T G-C 3.复制的特点、复制时两条子链合成情况有什么不同答：在的ori（复制起点）部位形成复制叉：拓扑异构酶松弛超螺旋结构解链酶解开双链之间的氢键使形成两股单链，单链结合蛋白（）与解开的单链结合以维持其单链状态，即形成复制叉。合成引物：有多个蛋白识别并结合ori 部位，蛋白（解链酶）在蛋白的协同下，结合于解链区，引物酶进入形成引发体，并催化合成引物为起点，合成5-3方向的互补新链。形成冈崎片段：切除引物，聚合酶填补空隙，形成冈崎片段。连接酶将一段段冈崎片段
38、连接起来成为长链。4.因子的作用答：在原核生物中，聚合酶由因子和核心酶两部分组成。核心酶由两个亚基，一个亚基和一个亚基组成。因子与核心酶结合后称为全酶。因子是一种蛋白因子，能识别链上的起始点，负责合成的起始，故因子也称为起始因子。因子能大大增加聚合酶与启动子的结合常数和保留时间，这样就使得全酶能迅速找到启动子并与之结合。5.基因表达的产物、操纵子调控的水平答：基因表达的产物是蛋白质。原核基因组中，由几个功能相关的结构基因及其调控区组成一个基因表达单位被称作操纵子。操控区由上游的启动子和操纵区组成。启动子是结合聚合酶的部位，操纵区是控制聚合酶能否通过的开关。在调控区的上游常存在产生阻遏物的阻遏基
39、因，阻遏物是影响操纵区开或关的调控因素。操纵子有两种类型：一类是诱导操纵子，即诱导基因，这些基因因环境中某些物质的出现而被活化。另一类是阻遏操纵子，即阻遏基因，处于表达状态，但产物大量出现时即关闭。乳糖操纵子，色氨酸操纵子。6.参与蛋白质生物合成的物质及作用（尤其三种RNA 的作用）答：种：mRNA 是蛋白质生物合成的直接模板；rRNA 与蛋白质结合成核糖核蛋白体，简称核蛋白体或核糖体，是多肽链合成的场所；tRNA 是氨基酸的转运工具，能携带氨基酸，也能识别遗传密码。种氨基酸：各种氨基酸需要先活化，即消耗一个（个高能磷酸键）与tRNA 共价结合，才能参与多肽链的合成。酶及蛋白质因子：氨基酰tR
40、NA 合成酶、转肽酶等；多种蛋白质因子包括起始因子、延长因子和终止因子。能量及无机离子：、7.生物密码的数量、特点答： mRNA 分子上从5至 3方向，由开始，每个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页，共 11 页11 / 11 质合成的起始、终止信号，称为三联体密码起始密码：（同时编码甲硫氨酸）终止密码：、共中，能编码种氨基酸的个密码子称为有意义密码。特点：连续性（密码连续阅读，既无间断也无交叉，核苷酸的插入或缺失，可导致移码突变）；简并性（多个密码表示一种氨基酸，除色氨酸、甲硫氨酸仅
41、有一个密码子；表示同一氨基酸的密码称为同义密码）；通用性（蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类通用）；摆动性（反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律）。8.蛋白质生物合成的基本过程答：蛋白质生物合成全过程可以分为氨基酸的活化和转运，肽链的起始、延长和终止三个阶段。氨基酸的活化：氨基酸tRNA 在氨基酰 tRNA 合成酶催化下，消耗个生成氨基酰tRNA 起始： mRNA 和起始氨基酰 tRNA 分别与核蛋白体结合形成起始复合物延长：根据mRNA 密码序列指导，依次添加氨基酸从端向端延伸肽链直到终止密码的出现，每一个氨基酸经过三步：注册，成肽，转位终止：当 mRNA 上终止密码出现，多肽
42、链合成停止（释出肽酰tRNA ，核蛋白体分离）。十二、药物代谢名词：药物代谢转化：药物代谢转化又名药物的生物转化，它系指包括药物和毒物在体内进行的代谢转化。多数药物经转化成为毒性或药理活性较小、水溶性较大而易于排泄的物质。也有些药物经过初步代谢转化，其毒性或药理活性不变或比原来更大。也有少数药物经过代谢转化，溶解度反而变小。（非营养物质在体内的代谢转变过程）1.药物代谢的转化类型，微粒体中最主要的药物氧化酶答：第一相反应：氧化、还原、水解仅仅是药物分子本身发生初步的化学反应，不需要与特殊的化合物结合。催化的反应类型有羟化、脱烃基、S-氧化等；第二相反应（结合）结合反应需要与特殊的化合物（结合剂
43、）结合才能真正改变药物的极性。微粒体药物氧化酶系：单加氧酶或羟化酶又称混合功能氧化酶。2.第二相反应的结合物答：结合对象：凡含有羟基、羧基或氨基的药物、毒物或激素均可发生结合反应结合剂：葡萄糖醛酸、硫酸、谷胱甘肽、甘氨酸、乙酰基、甲基等物质或基团。葡萄糖醛酸结合：使脂溶性变为水溶性（最多见的结合反应）葡糖醛酸（）的直接供体是尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（）硫酸结合：硫酸供体3磷酸腺苷 5磷酸硫酸（）3.药物代谢转化的意义答：清除外来异物；改变药物的活性和毒性；对体内活性物质的灭活；阐明药物不良反应的原因（药物吸收，分布，清楚）；寻找新药（低效转化为高效，短效转化为长效，合成生理活性前体物，其他）；解释某些发病机制；为合理用药提供依据。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页，共 11 页