大学动物生物化学期末复习.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流大学动物生物化学期末复习.精品文档.第3章蛋白质1、蛋白质的生理功能：(1)催化作用（2）贮存与运输（3）调节作用（4）运动（5）防御（6）营养（7）结构（8）膜成分（9）参与遗传蛋2、蛋白质分类根据物理特性和功能：分为球状蛋白及纤维状蛋白2类。化学组成：（1）简单蛋白：水解只产生1种氨基酸。清蛋白(又名白蛋白，albumin)、球蛋白(globulin)、谷蛋白(glutelin)、醇溶谷蛋白(prolamine)、精蛋白(protamine)、组蛋白(histone)、硬蛋白(scleroprotein)等（2）结合蛋白：蛋白质+辅基核蛋

2、白(nucleoprotein)、磷蛋白(phosphoprotein)、金属蛋白(metalloprotein)、色蛋白(chromoprotein)3、蛋白质化学组成所有蛋白质均含有 ： C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 15%-17%某些蛋白质含有： S 0.3%-2.5% 以及P少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素自然界的氨基酸有300种，只有20种氨基酸参与蛋白质构成。氨基酸分类：在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四大类, 不带电荷极性氨基酸 ：甘Gly,丝 Ser, 苏Thr, 半胱Cys,酪（Y）Tyr,天冬酰Asn,谷氨

3、酰（Q）Gln 带负电荷极性氨基酸 ： 天冬（D）Asp, 谷(E)Glu 带正电荷极性氨基酸 ： 组His, 精（R）Arg, 懒（K）Lys 非极性氨基酸：丙Ala, 缬Val, 亮Leu, 异亮Ile, 脯Pro, 苯丙（F）Phe, 色(W)Trp, 甲硫（蛋）Met R基分类含非极性侧链基团含极性侧链基团含芳香基团 含碱性侧链基团（带正电荷） 含酸性侧链基团（带负电荷） 氨基酸的等电点：溶液在某一特定PH时，某种氨基酸以两性离子的形式存在且正负电荷数相等，这时溶液的PH为该氨基酸的等电点蛋白质结构层次蛋白质结构极其复杂，但具有明显的结构层次 一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序） 二级

4、结构（多肽链主链骨架的局部空间结构） 超二级结构（二级结构单位的集合体） 结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域） 三级结构（多肽链上所有原子和基团的空间排布） 四级结构（由球状亚基或分子缔合而成的集合体） 蛋白质：不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子，是生命的物质基础肽键：前一个氨基酸分子的羧基与下一个氨基酸分子的氨基缩合，失去一个水分子形成肽，C-N化学键为肽键4、蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架的局部空间结构蛋白质的三级结构：多肽链上所有原子和基团的空间排布蛋白质的四级结构：亚基的种类，数目，空间排布以及相互作用称为蛋

5、白质的四级结构二级结构主要形式有：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲 三级结构的稳定主要靠非共价相互作用氨基酸亲水的基团倾向于分布在分子的表面，疏水的基团在分子的内部。 四级结构的稳定主要靠是疏水作用力，另外还有离子键、氢键、范德华引力等 。 血红蛋白由4个亚基组成（22），每个亚基都与肌红蛋白非常相似。蛋白质变性（denaturation）是指一些理化因素破坏了维持蛋白质空间构象的非共价作用力，使其空间结构发生改变，结果导致其生物活性的丧失。变性一般并不引起肽键的断裂，但蛋白质的溶解度可能降低，可能凝固和沉淀。变性有时是可逆的。消除变性的因素，有些蛋白质的生物活性可能得以恢复，称为复性（ren

6、aturation）。变构作用（Allosteric effect ）是指效应剂（变构剂）作用于多亚基的蛋白质或酶的某个亚基后，导致其构象改变，继而引起其他亚基构象的改变，结果是蛋白质或酶的生物活性的变化。可能是变构激活，也可能是变构抑制。血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改变，这种变化在亚基之间传递，从而改变了其他亚基与氧的结合能力。（邮票模型）5、蛋白质的理化性质 （1）形态与分子量 球状、杆状、纤维状，分子量5000以上至数百万（2）等电点 等电点时，蛋白质通常有低的溶解度（3）胶体特性 中性盐、有机溶剂可以破坏蛋白质胶粒的水化膜，

7、引起沉淀6、蛋白质的分离纯化 （1）材料来源 来源方便、含量丰富、容易提取、 防止变性（2）分离的一般原则 利用分子大小， 利用电离性质； 利用溶解性， 利用生物学特性 （3）纯化鉴定 氨基酸组成分析、末段分析、 色谱分析、电泳分析、等电聚 焦分析、免疫化学分析（4）序列测定 确定肽链的氨基酸组成、末端和S-S键数目 专一地酶解大的多肽成为较小的片段 蛋白质序列仪 应用肽段序列重叠法确定氨基酸的排序 确定S-S键的位置第4章 核酸1、核酸，DNA或RNA，经核酸酶水解生成单核苷酸。单核苷酸是组成核酸的基本单位。核苷酸进一步分解生成碱基、核糖（或脱氧核糖）和磷酸。DNA分子和RNA分子中化学组成

8、的差别总结DNA腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶胸腺嘧啶D-2-脱氧核糖磷酸RNA含少量的稀有碱基 腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶尿嘧啶D-核糖磷酸2、核苷酸之间的连接方式是3，5-磷酸二酯键天然存在的DNA分子最显著的特点是很长，分子质量很大，一般在106-1010 。3、DNA的碱基组成有如下特点：F 具有种的特异性。F 没有器官和组织的特异性。F 在同一种DNA中，A=T 、G = C+m5C，即A+G = T+C+mC，F 即嘌呤碱基的总摩尔数与嘧啶碱基的总摩尔数相等碱基当量 定律又称Chargaff原则。F 年龄、营养状况、环境的改变不影响DNA的碱基组成。 4、RNA分子的类型：mRNA、rRNA、tRNA

9、 mRNA：占细胞中RNA总量的3%-5%，分子量大小不一，不稳定，代谢活跃，更新迅速，是合成蛋白质的模板。rRNA：细胞中含量最多的RNA，核糖体的组成成分。tRNA：约占细胞中RNA总量的15%。约由75-90个核苷酸组成。蛋白质合成中携带活化的氨基酸 DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。 两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。两条链方向相反。 碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。5、核酸的性质（1）紫外吸收的特性嘌呤和嘧啶在260 nm有特异的吸收峰,这个性质用于核酸的分析，蛋白质为280nm溶解性溶于偏碱的溶剂中，可以为乙醇沉淀，容易受机

10、械作用力而断裂黏性6、DNA分子的变性DNA双螺旋的有序结构受各种理化因子，如热、酸碱、变性剂、有机溶剂以及稀释的作用，转变为无规则的线团结构。变性的特征 增色效应, 黏度和比旋下降，沉降系数增加，生物学活性丧失增色效应(hyperchromic effect) 核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收急剧增加的现象。Tm值 ：当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度（Tm ）、变性温度或中点解链温度。7、影响Tm值的因素溶液的性质 DNA中碱基组成的影响8、复性复性：变性DNA分开的两股链在适当条件下重新生成双链结构的过程退火（annealing）:热变性的D

11、NA经缓慢冷却复性的过程。第7章 生物催化剂酶1、酶是由活细胞产生的一类有生物催化作用的大分子物质。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。2、酶的分类氧化还原酶转移酶水解酶裂解酶异构酶合成酶3、酶的特点高效性 专一性酶容易变性酶的可调节性专一性分为：绝对专一性一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。相对专一性一种酶作用于一类化合物或一类化学键。例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要求。立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮

12、酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。 4、酶的组成与维生素已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶结合酶：大多数结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。有十几种.辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性

13、中心”的部分。维生素与辅酶和辅基的关系维生素（Vitamin）是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。脂溶性维生素： A 视黄醇（维生素A原胡萝卜素） D 钙化醇 E 生育酚 K 凝血维生素水溶性维生素：B族维生素和维生素C（以下主要介绍B族维生素与辅酶、辅基的关系）B族维生素辅酶形式酶促反应中的主要作用硫胺素(B1)硫胺素焦磷酸酯(TPP)-酮酸氧化脱羧酮基转移作用核黄素(B2)黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)氢原子转移 氢原子转移尼克酰胺(PP)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸

14、(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)氢原子转移 氢原子转移吡哆醇(醛、胺) (B6)磷酸吡哆醛氨基转移泛酸辅酶A(CoA)酰基转移叶酸四氢叶酸一碳基团转移生物素(H)生物素羧化作用钴胺素(B12)甲基钴胺素 5-脱氧腺苷钴胺素甲基转移5、酶的分子结构单体酶：只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶，分子量14600。寡聚酶：含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。多酶复合体：由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。酶的活性中心（active site）：结合基

15、团（与底物结合，决定专一性） 催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）诱导契合学说底物诱导酶结构发生变化。6、催化机理 邻近与定向效应：增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。 张力效应：诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。 酸碱催化：活性中心的一些基团，如His，Asp作为质子的受体或供体，参与传递质子。 共价催化：酶与底物形成过渡性的共价中间体，限制底物的活动，使反应易于进行。 疏水效应：活性中心的疏水区域对水分子的排除、排斥，有利于酶与底物的接触。7、酶促反应的动力学及其影响因素因素有：温度、酸碱性、底物浓度、酶浓度、激活剂和抑制剂（1）一般来说，随着温度升高，化学反应的速度加快。在较

16、低温度条件下，酶促反应也遵循这个规律。但是，温度超过一定数值时，酶会因热变性，导致催化活性下降。最适温度（optimum T）：使酶促反应速度达到最大时的温度。 最适温度因不同的酶而异，动物体内的酶的最适温 度在37-40 0C左右。（2）最适pH（optimum pH）： 使酶促反应速度达到最大时溶液的pH。酶的最适pH与酶的性质、底物和缓冲体系有关（3）在其他条件确定时，反应速度与酶的浓度成正比。（4）酶的抑制剂（inhibitor）:凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。酶抑制作用分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用两大类。（一）可逆抑制作用（reversible inhibition

17、） 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析、超滤等物理方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制和混合抑制等。竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，减少的酶与底物结合的机会，使酶的反应速度降低的作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除非竞争性抑制剂与酶的活性中心以外的集团结合，形成EI或ESI复合物，不能进一步形成E和P,使酶反应速度减低的抑制作用。不能通过增加底物浓度的方法来解除在可逆的非竞争性抑制作用中：抑制剂结合在活性中心以外；抑制

18、剂的结合阻断了反应的发生。(二) 不可逆抑制 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，从而抑制酶活性。用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。例如：有机磷农药中毒（敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂1605、1059等） （5）在其他条件确定的情况下,在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应.当底物浓度较高时，v也随着S的增加而升高，但变得缓慢，表现为混合级反应。当底物浓度达到足够大时，反应速度也达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 反应速度对于底物浓度的变化呈双曲线,称为米氏双曲线.其数学表达式为米氏方程.米氏方程: V=V

19、m S /(Km+S) V速度 Vm 最大速度 S底物浓度 Km 米氏常数米氏常数是反应最大速度一半时所对应的底物浓度当Sm时，vm，呈零级反应首先假设： 反应在最适条件下进行pH、温度和酶的浓度是固定的,变化的是底物浓度 反应在起始阶段，逆反应可忽略 反应体系处在稳态（stable state）8、激活剂对酶促反应速度的影响金属离子如Mg+ 对磷酰基转移酶，Cu+对一些氧化酶，Cl-对淀粉酶有激活作用。一些有机小分子如Vit C，谷胱甘肽，巯基乙醇等对巯基酶有激活作用。9、酶活性的调节反馈控制变构调节调节亚基与催化亚基分开，彼此独立的，称异促变构。变构剂与底物结合在同一个亚基上，称同促变构。

20、同工酶指催化相同的化学反应，但是理化性质不同的酶。多酶复合体 功能上相关的几个酶在空间上组织在一起，定向有序地催化一系列反应。10、酶原激活无活性的酶原在特定的条件下，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性的酶。第8章 糖代谢1、糖的来源和去路来：消化吸收、异生作用、糖原分解去：氧化供能、贮 存、转变成其他物质2、糖的分解代谢糖酵解糖的无氧氧化 酵解是在无氧或缺氧的条件下，葡萄糖或糖原分解成乳酸并且有能量（ATP）释放的过程。总反应为:葡萄糖乳酸+能量第一阶段 葡萄糖（6C）消耗了2个ATP断裂变为2个磷酸丙糖（3C）第二阶段 生成丙酮酸 在这个阶段发生了氧化反应（生成NADH）和第一次形成了高

21、能键，共产生了2个ATP分子接着，烯醇化酶催化的反应使分子内部基团重排能量重新分布，形成了第二个高能键，共生成2个ATP分子第三阶段 丙酮酸还原成乳酸在无氧的条件下，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，加氢还原生成乳酸，所需的NADH 来自第二阶段的反应。糖酵解的生理意义3、糖酵解的生理意义动物机体在无氧或供氧不充分的情况下通过分解葡萄糖或糖原获得部分能量的重要方式。 运动和使役的动物肌肉，一些供氧不足的组织，如视网膜、皮肤、睾丸以及肿瘤等组织通过这个途径获得部分能量。酵解途径与糖的有氧氧化途径、磷酸戊糖途径以及异生途径都有密切联系。4、有氧氧化有氧条件下,葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O,并伴有能量

22、释放的过程C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 能量过程分三阶段,第一阶段在胞液(同酵解)，后两个阶段在线粒体中进行第一阶段与无氧酵解相同, 在胞液中进行第二阶段 丙酮酸的氧化丙酮酸（3C）转变为乙酰CoA（2C），在线粒体中进行，由丙酮酸脱氢酶系催化，为不可逆反应，它包含有三个酶 。总反应如下：丙酮酸脱氢酶复合体三个酶分别是: E1 丙酮酸脱氢酶E2 二氢硫辛酸乙酰转移酶E3 二氢硫辛酸脱氢酶还有6种辅助因子TPP、硫辛酸、CoA、 FAD、 NAD+和Mg2+葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛1,3- 二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸

23、磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸磷酸二羟丙酮乙醛乳酸乙醇己糖激酶磷酸己糖异构酶磷酸果糖激酶醛缩酶脱氢酶磷酸甘油酸激酶变位酶烯醇化酶丙酮酸激酶乳酸脱氢酶-ATP-ATP+ATP+ATP糖原1-P-G糖酵解途径汇总由1分子G在无氧条件下氧化分解，最终产生2分子ATP。如果从糖原开始，则可得到3分子ATP(见下一节)酵解途径中个关键酶催化的不可逆反应.他们是:己糖激酶磷酸果糖激酶丙酮酸激酶丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应 第三阶段 三羧酸循环 三羧酸循环的产物乙酰CoA（2C）经过三羧酸循环完全分解释放2个CO2，同时生成3个NADH2，1个FADH2，1个GTP（或ATP）。 NADH2 和 FADH2 所携带

24、的H原子来自循环中代谢中间物的脱氢。在有氧条件下，每2个H原子可以通过呼吸链（电子传递系统）传递给1/2O2，生成H2O，并且有能量释放用以合成ATP。1分子NADH2 经呼吸链生成1分子H2O和2.5个ATP1分子FADH2 经呼吸链生成1分子H2O和1.5个ATP5、以1分子的葡萄糖完全氧化为例进行能量计算第一阶段（胞液）：生成2ATP 生成2NADH2 计7（5）ATP第二阶段（线粒体）：2NADH2 2CO2 计5ATP第三阶段（线粒体） ：6NADH2 4CO2 2FADH2 2GTP（或2ATP） 计20ATP 共计 32（30）ATP和6CO26、有氧氧化的生理意义 糖的有氧氧化

25、是动物获得能量的主要方式。糖的有氧氧化是糖、脂和氨基酸等营养物质分解代谢的共同归宿。糖的有氧氧化也是糖、脂和氨基酸等营养物质互相转变和联系的共同枢纽。 糖的有氧氧化途径为嘌呤、嘧啶、尿素的合成提供二氧化碳，也是大自然碳循环的重要组成部分。7、磷酸戊糖途径不依赖于有氧或无氧的葡萄糖分解途径，约有30%的葡萄糖经过这条途径代谢，在胞液中进行，尤其在合成代谢旺盛的组织中活跃。 从6-P-葡萄糖开始，经过两个阶段： 1. 氧化阶段 产生NADPH2、CO2和5-P-核酮糖；2. 非氧化阶段 通过基团的交换和分子内部的重组，5-P-核酮糖又转变为磷酸己糖。磷酸戊糖途径注意: 途径的氧化阶段生成NADPH

26、和释放CO2 非氧化阶段中基团交换和重组的结果生成磷酸果糖和3-磷酸甘油醛，后者又可以转变成磷酸果糖。磷酸戊糖途径的生理意义：途径生成的NADPH用于还原性生物合成，如脂肪酸、胆固醇、脱氧核苷酸、谷胱甘肽等的合成，维持细胞的还原性，也可以氧化供能途径生成的磷酸核糖是合成核苷酸的原料与糖的酵解途径和有氧氧化途径相联系，也是其他单糖代谢和转变的途径与植物的光合过程有密切联系8、糖的异生作用非糖物质可以通过糖代谢途径中的某个代谢中间产物沿着糖的分解途径逆转转变成葡萄糖或糖原。主要有三个酶催化的反应, 异生过程必须设法“绕过”这三个反应.己糖激酶（葡萄糖激酶，肝）: 葡萄糖_ATP_葡萄糖-6-磷酸磷

27、酸果糖激酶: 果糖-6-磷酸_ATP_果糖-1,6-二磷酸丙酮酸激酶: 磷酸烯醇式丙酮酸_ATP_烯醇式丙酮酸 +ATP 烯醇式丙酮酸_ATP_丙酮酸 非糖物质(甘油、乳酸和某些生糖氨基酸)的异生途径非糖物质的异生作用在肝脏和肾脏中进行第9章 生物氧化1、ATP的生成方式1. 底物水平的磷酸化（回忆糖的分解代谢）2. 氧化磷酸化 (oxydative phosphorylation )底物脱下的氢（2H2H+ + 2e）经过呼吸链或电子传递系统的传递最后交给氧，并与之结合生成水。在此过程中,氧化释放的部分能量以高能磷酸键的形式储存在ATP分子中（ADP+Pi ATP），这种氧化过程与磷酸化过程

28、的偶联称为氧化磷酸化 。这是需氧生物合成ATP的主要方式。磷氧比（P/O） 当电子在呼吸链传递消耗氧的同时，有无机磷酸（Pi）的消耗。消耗P原子的摩尔数与O原子的摩尔数之比称为P/O比。 研究组织呼吸的实验显示: NADH 呼吸链的P/O为2.5，FADH呼吸链的P/O为1.5。即在NADH呼吸链中，将一对电子传递给O，实现了2.5次的磷酸化反应（ADP + Pi ATP），而在FADH呼吸链只有1.5次.ATP的产生推动ADP磷酸化形成ATP所需的标准自由能大约在-30.56Kj/moL。在NADH 呼吸链上，在NADHCoQ，Cytbc1 和 Cytaa3O2 之间释放的能量足以实现磷酸化

29、。在FADH呼吸链，则在Cytbc1 和 Cytaa3O2 之间。3、呼吸链( respiratory chain)呼吸链的组成成分：不需氧脱氢酶辅酶Q（CoQ，泛醌）、细胞色素（Cyt）、铁硫复合物（FeS，铁硫中心）、细胞色素a,a3，即细胞色素c氧化酶。这些成分在呼吸链上以一定的顺序排列传递电子和氢，构成电子传递系统（Electronic Transport System）第10章 脂代谢1、 脂分为脂肪和脂类脂类的生理功能动物机体的脂类（lipids）分为脂肪和类脂两大类脂肪指甘油三酯 （ Triglyceride, TG)，主要是储脂 类脂是指除脂肪以外的其他脂类，包括磷脂、糖脂、胆

30、固醇及其酯（是组织脂的主要成分），还有其他的脂溶性分子2、脂肪的分解代谢脂肪的动员 脂肪组织中的脂肪在激素敏感脂酶作用下水解为脂肪酸和甘油并释放入血液供其他组织利用的过程。激素敏感脂酶受多种激素调控，胰岛素下调，肾上腺素与胰高血糖素上调激素敏感脂酶的活性。 （1）甘油的分解按糖代谢途径进行分解注意，甘油必须从脂肪组织中转运到肝脏分解，因为催化甘油磷酸化的甘油激酶为肝脏、肾中特有实线为甘油的分解，虚线为甘油的合成。 （2）脂肪酸的分解代谢脂肪酸的分解氧化发生在-碳原子上，每次降解生成一个乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA, 如此循环往复。乙酰CoA经过三羧酸循环彻底氧化分解并释放能量。脂

31、肪酸的氧化在线粒体的基质中进行。以软脂酸为例的能量计算软脂酸（16：0）+ 8HSCoA + 7NAD+7FAD+7H2O8乙酰CoA+7NADH2+7FADH28乙酰CoA 80ATP7NADH2 17.5ATP7FADH2 10.5ATP总计=108-2=106ATP（注意：-2 ）酮体（ketone body）是一类小分子有机酸，是脂肪酸在肝中分解氧化时产生的特有的中间代谢物，有乙酰乙酸（ 也有称-酮丁酸）、-羟丁酸和丙酮。在肝脏中由乙酰CoA缩合生成，在肝外组织，如脑、心、骨骼肌中利用。3、酮体（ketone body）是一类小分子有机酸，是脂肪酸在肝中分解氧化时产生的特有的中间代谢物

32、，有乙酰乙酸（ 也有称-酮丁酸）、-羟丁酸和丙酮。在肝脏中由乙酰CoA缩合生成，在肝外组织，如脑、心、骨骼肌中利用。肌肉组织对脂肪酸的利用是有限的，而酮体分子小，水溶性，是易于利用的能源分子。如心肌、肾皮质、长时间运动中的骨骼肌都可以利用酮体。 大脑不能直接利用脂肪酸。饥饿引起血糖水平降低时，大脑转而利用酮体以减少对葡萄糖的依赖。 过多的脂肪摄入，长期饥饿，葡萄糖供应短缺（常见于高产乳牛，妊娠期的母畜等），导致脂肪大量动员，产生过量的乙酰CoA，可缩合成酮体。在糖尿病人，一方面糖的大量损失，另一方面由于草酰乙酸转入异生途径而使三羧酸循环不畅，糖不能有效氧化，促进乙酰CoA累积和酮体的合成。其结

33、果是酮体在血液中的浓度增加，当超过肝外组织的利用能力时，引起酮血、酮尿等，以至酸中毒。4、脂肪的合成乙酰CoA的转运从线粒体到胞液在脂肪酸的合成过程中，原料乙酰CoA要羧化转变为丙二酸单酰CoA（3C单位），这需要CO2参与。酵解 丙酮酸脱氢酶系 柠檬酸合酶 柠檬酸裂解酶 苹果酸脱氢酶苹果酸酶(以NADP+为辅酶的苹果酸脱氢酶) 丙酮酸羧化酶 乙酰CoA羧化酶在脂肪酸的合成过程中，原料乙酰CoA要羧化转变为丙二酸单酰CoA（3C单位），这需要CO2参与。 反应如下： 这个反应是脂肪酸合成途径的限速反应，乙酰CoA羧化酶需柠檬酸激活，可被长链脂酰CoA抑制,生物素作为辅酶,消耗ATP 5、血脂：

34、血液中脂类的总称。甘油三酯，卵磷脂，胆固醇及其酯自由脂肪酸（FFA）血脂的运输方式脂蛋白（lipoprotein）脂蛋白的分类乳糜（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）第11章 含氮小分子的代谢1、氮平衡（nitrogen balance） 反映动物由饲料摄入的N和排出的N（从粪、尿等）之间的关系以衡量机体的蛋白质代谢状况。氮的总平衡：摄入氮量=排出氮量（成年动物）氮的正平衡：摄入氮量排出氮量（生长，妊娠动物）氮的负平衡：摄入氮量排出氮量（营养不良，消耗性疾病，机体损伤等）2、蛋白质的最低需要量对成年动物而言，在糖脂等能源物质供应充分的情况下，为维

35、持N的总平衡所必需提供的蛋白质的量称为蛋白质的最低需要量。蛋白质的生理价值 （biological value ） 指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率 蛋白质生物学价值=蛋白质保留量/蛋白质吸收量x100%必需氨基酸（essential amino acid）动物体内不能合成或合成量不足而需要由饲料供给的氨基酸。约有10种，包括苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸、 苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、组氨酸和精氨酸。对雏鸡还有甘氨酸。3、氨基酸的一般来源去路4、氨基酸的脱氨基作用 指氨基酸脱去氨基生成相应的-酮酸的过程。动物的脱氨基作用主要在肝脏和肾脏中进行。 脱氨基方式 转氨基作用 氧

36、化脱氨基作用 联合脱氨基作用5、氨的来源和去路氨的来源 脱氨基作用 嘌呤和嘧啶的分解 饲料添加 肠道细菌分解氨基酸高水平的血氨是有毒性的，可以引起脑功能紊乱氨的去路 再与-酮酸合成氨基酸 转变成无毒的谷氨酰胺 合成尿素 合成嘌呤,再分解成尿酸排出 直接排氨尿素的合成肝脏氨合成尿素，肾排除尿素临床上急性肝坏死的患者，血液和尿中几乎不含尿素，而含高浓度的氨。氨甲酰磷酸的生成（线粒体中进行）瓜氨酸的生成（线粒体中进行）第13章 DNA的生物合成-复制1、中心法则2、半保留复制（semiconservative replication）即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。半保留复制的

37、意义 复制的这种方式可保证亲代的遗传特征完整无误的传递给子代，体现了遗传的保守性。3、与复制有关的酶和因子1. 原料： dNTP，Mg+2. 双链DNA模板3. 引物（primer），小片段的DNA或RNA，常是RNA，有游离的 3OH。4， 引物酶（primase，DnaG），用于合成复制所必需的RNA引物5. 解螺旋酶 ( helicase ) , DnaB, 由DnaA和DnaC协助在复制的起始点（Ori C）上解开双螺旋。6. 单链结合蛋白（SSB，single stranded binding protein）稳定已经解开成两股的DNA单链，防止其退火复性。7. 拓扑异构酶 破坏立体

38、结构8. DNA聚合酶聚合酶III 主要的复制酶，并有校读、纠错的功能 53 延伸多核苷酸链，活性很强,有模板依赖性，其延伸的方 式是依据碱基互补配对的原则，将原料dNTP与游离的3 OH上连接，同时释出一个PPi 。 35 外切酶切除可能错配的核苷酸聚合酶 I 用于切除引物RNA,并填补留下的空隙53延伸多核苷酸链,35 外切酶的作用，切除可能错配的核苷酸53 外切酶的作用是切除引物聚合酶II 活性弱53延伸多核苷酸链 35 外切酶9. DNA连接酶4、DNA复制过程（1）复制的起始复制的起始在原核生物只有一个起始点（OriC），而在真核生物有多个起始点。 DnaB（解螺旋酶，rep蛋白），

39、 DnaA 和DnaC参与解链，形成复制叉（replication fork），SSB结合并稳定解开的单股DNA链；引物酶（DnaG）与上述因子、酶构成引发体（primosome），并合成RNA引物。解链造成的超螺旋，由拓扑异构酶实现超螺旋的转型，即把正超螺旋转变为负超螺旋。（2）多肽链的延伸这个过程由DNA聚合酶III催化，它是主要的复制酶。领头链（leading chain）：为连续合成，合成方向与解链方向一致，它的模板DNA链是 53 链。滞后链（lagging chain ）：不连续合成，在RNA引物基础上分段合成DNA小片段（冈崎片段），方向与解链方向相反，它的模板DNA链是35链。

40、由此可见，整个DNA分子的复制是半不连续的。（3）复制的终止 4、DNA的突变(损伤)大多数是自发的，是进化与分化的基础。环境中的理化因素，如紫外辐射引起两个嘧啶碱基的共价聚合。许多化学诱变剂，它们常是致癌物,如亚硝酸盐，常导致DNA突变。DNA的突变有点突变（碱基的错配）、碱基的缺失、DNA片段的重排等形式DNA损伤的修复直接修复：如光复活酶,普遍存在在生物机体中,可以把嘧啶二聚体恢复正常状态。切除修复：找出损伤位置并切除，进行修复合成并连接。重组修复： 先复制再修复。子代链在对应模板链的损伤 处留下缺口，先将同源母链DNA上相应的核苷酸片段转移替补，然后再合成一段序列填充缺口。SOS系统：

41、复杂的应急反应。既有避免差错的修复又有引起差错的修复，后者有高变异率但也增加了生存机会。5、逆转录作用逆转录也称反转录，是某些生物（如鸡的肉瘤病毒、HIV等）的特殊复制方式。它们的遗传信息载体是RNA 而不是DNA。因此，在感染细胞时，首先经过逆转录作用成为双链DNA，才能整合到宿主基因组中去。这个过程由逆转录酶催化，它具有以RNA为模板合成DNA，水解杂交链上的RNA以及以DNA为模板合成DNA三种活性。第14章 RNA的生物合成-转录1、转录（transcription）： 以DNA为模板，在RNA聚合酶（RNA polymerase）的作用下合成mRNA，将遗传信息从DNA分子上转移到m

42、RNA分子上，这一过程称为转录（transcription）。转录是以 DNA为模板合成RNA, 并且只是以单股DNA 为模板，因此具有不对称性；用以转录的单链DNA, 称为模板链, 与复制不同，转录是局部的,从启动子开始到终止子结束,为一个转录单位;转录不需要引物；转录的忠实性相对弱；转录首先得到RNA前体，然后再进行加工转变为成熟的RNA.2、 RNA聚合酶（ RNA polymerase ）原核的RNA聚合酶全酶= 核心酶（2）+ 因子真核的RNA聚合酶聚合酶I ：转录45S rRNA 聚合酶II：转录mRNA的前体，称为核不均RNA（hnRNA）聚合酶III：转录tRNA 和5S rR

43、NA 等3、转录过程及其特点（1）转录开始由因子辨认并且结合到启动子上，局部解链（10-20bp），拓朴酶等也参与。（2）RNA链的延伸由核心酶催化，以其中的一股DNA 单链作为模板链，以NTP为原料，按照碱基互补配对的原则，通常是由5ppp嘌呤核苷（G 或A ）开头向着3延长多核苷酸链，合成开始后，因子从模板上脱离下来（可以重复利用）。核心酶覆盖双链DNA和RNA复合物，向前推进，一边解开螺旋，一边释放出新合成的RNA链，后面已经转录的区域中分开的DNA链又重新形成双螺旋。（3）转录的终止A. 依赖因子的终止新生RNA上有因子的识别位点。它与聚合酶-DNA-RNA复合物结合，向3端移动，并解开DNA-RNA杂交体，需ATP。B. 依赖于特定序列的终止 转录终止区有特殊结构。终止区的上游有GC二重对称区，转录的RNA容易形成多个“发卡”结构,转录产物的3端有polyU序列。这种特殊的二级结构阻止了转录向下游继续推进4、RNA合成后的加工转录得到的只是初级产物，通常要经过加工，才能转变为成熟的RNA。tRNA 和rRNA的转录后加工比较简单，而mRNA 的转录后加工比较复杂。原核基因是多顺反子（poly-cistron），通常是几个相关的结构基因（编码的）同时转录得到多个mRNA。 而真核基因是单顺反子（mono-cistron），又是断裂基因。其结构基因中由编码