东华大学生物化学期末考试题11-12生物工程A答案 .doc

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1、东华大学20 11 -20 12学年第 一 学期期 末 试题(A卷)踏实学习,弘扬正气;诚信做人,诚实考试;作弊可耻,后果自负。课程名称 生物化学(A) 使用专业 生物工程 班级_姓名 学号_ _ _ 试题得分一二三四五六七八九十总分(一)单选题(每题1分,共20分)01多肽链中主链骨架的组成是( C )(A)NCCNNCCNNCCN (B)CHNOCHNOCHNO(C)CONHCONHCONH (D)CNOHCNOHCNOH02血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷( A )(A)pH 4.0 (B)pH 5.0 (C)pH 7.0 (D)pH 8.003某些蛋白质和酶的巯

2、基直接来自( C )(A)胱氨酸 (B)甲硫氨酸 (C)半胱氨酸 (D)同型半胱氨酸04snRNA的功能是( D )(A)作为mRNA的前体物质 (B)促进DNA合成(C)催化RNA合成 (D)促进mRNA的成熟05核酸的紫外吸收特性来自( C )(A)脱氧核糖 (B)核糖 (C)嘌呤、嘧啶碱基 (D)磷酸核糖06某酶Km = 50mmol/L,试问要使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80%时,需要底物浓度是多少(mmol/L)( D )(A)50 (B)100 (C)150 (D)20007丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是( C )(A)Vmax降低,Km不变 (B)Vmax降低,Km降低

3、(C)Vmax不变,Km增加 (D)Vmax不变,Km降低08透析使唾液淀粉酶活性显著降低的原因是( B )-1-(A)失去酶蛋白 (B)失去辅助因子 (C)酶蛋白变性 (D)酶含量减少09糖的有氧氧化、糖酵解、糖原合成与分解的交叉点是( C )(A)1-磷酸葡萄糖 (B)3-磷酸甘油醛 (C)6-磷酸葡萄糖 (D)丙酮酸10低血糖时首先受影响的器官是( B )(A)心 (B)脑 (C)肝 (D)肾11三羧酸循环中发生底物水平磷酸化的化合物是( C )(A)琥珀酸 (B)-酮戊二酸 (C)琥珀酰CoA (D)苹果酸12体内最重要的甲基直接供体是( A )(A)S-腺苷甲硫氨酸 (B)N5-甲基

4、四氢叶酸 (C)N10-甲酰四氢叶酸 (D)N5,N10-甲烯基四氢叶酸13长期饥饿时,脑组织的能量来源主要由下列哪种物质供给( C )(A)血中葡萄糖 (B)肝糖原 (C)酮体 (D)血中游离脂肪酸14体内储存的脂肪主要来自( C )(A)生糖氨基酸 (B)类脂 (C)葡萄糖 (D)酮体15合成胆固醇的限速酶是( B )(A)HMG CoA合酶 (B)HMG CoA还原酶(C)HMG CoA裂解酶 (D)甲羟戊酸激酶16嘧啶核苷酸在体内合成时,其嘧啶环上N原子来源于( B )(A)天冬氨酸和氨基甲酰磷酸 (B)谷氨酰胺和天冬氨酸 (C)氨基甲酰磷酸和谷氨酸 (D)氨酰胺和NH317转氨酶的辅

5、酶是( B )(A)TPP (B)磷酸吡哆醛 (C)核黄素 (D)尼克酰胺18因子的生理功能是( D )(A)启动蛋白质生物合成 (B)启动DNA转录合成RNA (C)终止蛋白质生物合成 (D)终止DNA转录合成RNA19最致命的一种突变是( C )(A)G取代A (B)A取代C (C)插入1个核苷酸 (D)插入3个核苷酸20通常G蛋白偶联的受体存在于( C )(A)微粒体 (B)线粒体 (C)细胞膜 (D)细胞质-2-(二)名词解释(每题3分,共30分)01. 核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用,催化部位具有特殊的锤头结构。02. Klenow片

6、段:利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶水解为大、小两个片段,其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和53核酸外切酶活性,称为Klenow片段。它是分子生物学研究中常用的工具酶。03. 套索RNA:在mRNA的转录后加工过程中,初级转录产物hnRNA在核内经首尾修饰后,再进行剪接,剪接过程是非编码区(内含子)先弯成套索状,称为套索RNA,使编码区相互接近。04. 模体:许多蛋白质分子中可发现2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近,形成一个特殊的空间构象并发挥一定的作用,称之为模体。有些蛋白质的模体仅有几个连续的氨基酸残基组成。05. 端粒酶:是一种由酶蛋白与RNA组成的核糖核蛋白,能特异性识别和结

7、合端粒序列并发挥反转录酶活性,催化以其RNA为模板合成DNA来延长染色体端粒长度,防止其缩短,维持细胞染色体稳定性。它的RNA组分约为150个核苷酸,富含CyAx,正好与端粒序列CyTx的单链呈杂交结合状态。06. 信号肽:即Signal Peptide,它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列,常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端),至少含有一个带正电荷的氨基酸,中部有一高度疏水区以通过细胞膜。07. ATP合酶:又称F0 F1 ATPase,由F0(疏水部分)和F1(亲水部分)组成,为生物体能量代谢的关键酶。它主要位于线粒体内膜上,参与氧

8、化磷酸化与光合磷酸化反应,在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”ATP。08. 反式作用因子:也称为真核基因转录调节蛋白或转录因子。反式作用因子与DNA分子中的顺式作用元件相互作用,而反式激活另一基因的转录。反式作用因子为蛋白质分子,至少包括两个结构域,即DNA结合结构域与转录激活结构域。09. 分子伴侣:指细胞内一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进功能域和整体蛋白质的正确折叠。10. 第二信使:在细胞内传递信息的小分子化合物(如Ca2+、DAG、IP3、cAMP、cGMP-3-等)称为第二信使。第二信使在传递信号时绝大部分通过酶促级联反应进行。它们最终通过改变细胞内有

9、关酶的活性、开启或关闭细胞膜离子通道及细胞核基因的转录,达到调节细胞代谢和控制细胞生长、繁殖和分化的作用。(三)简答题(每题6-12分,共50分)01试述分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用。(6分)答:蛋白质在胞液中合成时,未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外,具有分子内或分子间聚集的倾向,影响蛋白质正确折叠。而细胞内存在一类称为分子伴侣的蛋白质,可以可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,引导肽链正确折叠。此外分子伴侣还在蛋白质二硫键正确形成中起重要作用。02叙述酶的可逆性抑制作用分类及其动力学特点。(6分)答:(1)竞争性抑制作用:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶活性中心。抑制作用大小

10、与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高,Vmax不变。(2)非竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变,Vmax下降。(3)反竞争性抑制作用:抑制剂只与酶和底物形成的中间产物(ES)结合。Km下降,Vmax下降。03何谓核酸分子杂交(hybridization)?利用了DNA的那些性质?(8分)答:不同来源的核酸变性后,合并在一起进行复性,只要这些核苷酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段,复性也会发生于不同来源的核酸链之间,形成所谓的杂化双链(heter

11、oduplex),这个过程称为核酸分子杂交(hybridization)。杂交可发生于DNA-DNA之间、RNA-RNA之间及RNA-DNA之间。利用了DNA分子变性及在一定条件下可复性的性质。变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线形结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂,碱基间的堆积力遭到破坏,但不涉及其一级结构的改变。复性指变性DNA在适当条件下,两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的构象,它是变性的一种逆转过程。04简述血浆脂蛋白的种类及其主要生理功能。(8分)-4-答:(1)血浆脂蛋白主要分为4种:乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)

12、、高密度脂蛋白(HDL)(2)功能:1)CM主要存在于小肠黏膜细胞,转运外源性三酰甘油及胆固醇;2)VLDL存在于肝细胞,转运内源性三酰甘油及胆固醇;3)LDL存在于血浆中,转运内源性胆固醇;4)HDL存在于肝、肠、血浆,逆向转运胆固醇。05为什么在人体内蛋白质可以转变成糖,而糖不能转变成蛋白质?(10分)答:体内蛋白质中常见的有20种氨基酸,除生酮氨基酸(亮氨酸,赖氨酸)外,都可通过脱氨基作用生成相应的-酮酸。这些-酮酸可通过三羧酸循环和糖异生等代谢途径转变成糖。而糖代谢的中间产物仅能在体内转变成12种非必需氨基酸,其余的8种氨基酸必须由食物摄取。苏、蛋、赖、亮、异亮、缬、苯丙及色氨酸不能由

13、糖代谢的中间产物转变而来,必须由食物供给,称为必需氨基酸。06试总结体内酶活力的调节方式,并分析它们各自的特点。(12分)答:(1)酶原和酶原的激活:有些酶在细胞内合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下,这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称作酶原(zymogen)。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌,不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。(2)酶的变构调节:体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某

14、一部位可逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性。对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称为变构酶。导致变构效应的代谢物称为变构效应剂。有时酶本身就是变构效应剂。变构酶分子中常含有多个(偶数)亚基,酶分子的催化部位(活性中心)和调节部位有时在同一亚基内,也有的不在同一亚基内。含催化部位的亚基称为催化亚基;含调节部位的亚基称为调节亚基。如果效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加,从而加快反应速度,此效应称为变构激活效应,效应剂称为变构激活剂;反之,降低反应速度者称为变构抑制剂。(3)酶的共价修饰调节:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中,酶-5-发生无活性(或低活性)与有活性(或高活性)两种形式的互变。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化等。其中以磷酸化修饰最为常见。酶的共价修饰是体内快速调节的另一种重要方式。(4)酶合成调节:在体内可以通过激活或抑制酶基因的表达,从而合成或减少酶分子,以调节酶的活性。注意:填写内容不要超出以上格式,第二页的边距和第一页一样 出题人(签名)_ 室负责人(签名)_-6-

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