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1、8.2“酶促反应变速器酶促反应变速器”-酶促反应动力学酶促反应动力学 目录目录03040102酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响pHpH值对反应速度的影响值对反应速度的影响底物浓度对反应速度的影响底物浓度对反应速度的影响激活剂对反应速度的影响激活剂对反应速度的影响0506抑制剂对反应速度的影响抑制剂对反应速度的影响温度对反应速度的影响温度对反应速度的影响l 酶促反应动力学酶促反应动力学:研究各种因素对酶促反应速率的影响，研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。并加以定量的阐述。l影响因素包括：影响因素包括：酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
2、、温度、抑制剂、激活剂等。一、酶浓度对反应速度的影响一、酶浓度对反应速度的影响l 当反应系统中底物的浓度当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与足够大时，酶促反应速度与酶浓度成酶浓度成正比正比，即，即=kE。二、二、pH值对反应速度的影响值对反应速度的影响0酶活性pH胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 246810l pH对酶促反应速度的影响，对酶促反应速度的影响，通常为一通常为一“钟形钟形”曲线，即曲线，即pH过高或过低均可导致酶催过高或过低均可导致酶催化活性的下降。化活性的下降。l 酶催化活性最高时溶液的酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的值就称为酶的最适最适pH。三、底物浓度对反应速度的
3、影响三、底物浓度对反应速度的影响 矩形双曲线矩形双曲线当底物浓度较低时：当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度呈正比；反应速率与底物浓度呈正比；反应为一级反应反应为一级反应随底物浓度增加：随底物浓度增加：反应速率不再呈正比例增加反应速率不再呈正比例增加反应为混合级反应反应为混合级反应当底物浓度高达一定程度：当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加；反应速率不再增加；反应为零级反应反应为零级反应 米氏方程式米氏方程式l Michaelis 等于等于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程即著名的米氏方程(Michaelis equatio
4、n)。V 不同的底物浓度时的反应速率；不同的底物浓度时的反应速率；S 底物浓度；底物浓度；Vmax 最大反应速率；最大反应速率；Km 米氏常数米氏常数 四、激活剂对反应速度的影响四、激活剂对反应速度的影响必需激活剂必需激活剂:对酶促反应是不可缺少的对酶促反应是不可缺少的,使酶使酶从无活性变为有活性从无活性变为有活性,必须激活剂常常是金属必须激活剂常常是金属离子离子,例如例如:Mg2+对己糖激酶；对己糖激酶；非必需激活剂非必需激活剂:在非必需激活剂不存在时在非必需激活剂不存在时,酶酶仍然有一定的催化活性仍然有一定的催化活性,但催化效率较低但催化效率较低,加加入激活剂后酶的催化活性显著升高入激活剂
5、后酶的催化活性显著升高,许多有机许多有机化合物类激活剂都属于此类化合物类激活剂都属于此类,如胆汁酸对脂如胆汁酸对脂肪酶的激活。肪酶的激活。五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响l 凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为称为酶的抑制剂酶的抑制剂。l 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑不可逆抑制作用和可逆抑制作用制作用两大类。两大类。1、不可逆抑制作用：、不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的某些基团共价结合引起抑制剂与酶分子的某些基团共价结合引起酶活性的抑制，且不
6、能采用透析等简单方法酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。用。*举例举例 有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶 解毒解毒-解磷定解磷定(PAM)2、可逆性抑制作用：、可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制几种可逆抑制作用包括竞争性、
7、反竞争性、和非竞争性抑制几种类型。类型。1）竞争性抑制）竞争性抑制：抑制剂与抑制剂与底物的结构相似，竞争与底物的结构相似，竞争与酶的某一部位结合，从而酶的某一部位结合，从而干扰了酶与底物的结合，干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低。使酶的催化活性降低。竞争性抑制的特点：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；抑制剂同酶的结合部位与底物同酶的结合部位相同；抑制剂同酶的结合部位与底物同酶的结合部位相同；抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；抑制程度
8、取决于与酶的亲和力和浓度度减小；抑制程度取决于与酶的亲和力和浓度;动力学参数：动力学参数：Km值增大，值增大，Vm值不变。值不变。2.磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制2）反竞争性抑制）反竞争性抑制：抑制剂：抑制剂不能与游离酶结合，但可与不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低。生成，使酶的催化活性降低。反竞争性抑制的特点：反竞争性抑制的特点：反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能
9、对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；度的增加而增加；动力学参数：动力学参数：Km减小，减小，Vm降低。降低。3）非竞争性抑制：）非竞争性抑制：抑制剂既可以抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与与游离酶结合，也可以与ES复合复合物结合，使酶的催化活性降低。物结合，使酶的催化活性降低。非竞争性抑制的特点：非竞争性抑制的特点：非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；无影响；动力学参数：动力学参数：Km值不变，值不变，Vm值降低。值降低。六、温度对反应速度的影响六、温度对反应速度的影响 l酶促反应速度随温度升高而达到一酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为最大值时的温度就称为酶的最适温度酶的最适温度。谢谢！谢谢！