2023年生物化学与分子生物学药大全面汇总归纳分析.pdf

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1、 生物化学复习题 第一章 绪论 1.名词解释 生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。第二章 蛋白质 1.名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定 pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 pH 即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电

2、点（4）N 端与 C 端：N 端（也称 N 末端）指多肽链中含有游离-氨基的一端，C 端（也称C 末端）指多肽链中含有-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个-碳原子到相邻-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征肽单位是一个刚性的平面结构肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置-碳和-NH间的化学键与-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构

3、基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的

4、特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。（14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2.问答题（1）氨基酸根据 R 基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例 丙氨酸 Ala(A)缬氨酸 Val (V)亮氨酸 Leu(L)异亮氨酸 Ile(I)脯氨酸 Pro(P)甲硫氨酸（也称蛋氨酸 Met(M)苯丙氨酸 Phe(F)丝氨酸（中性氨基酸，不带电）Ser(S)苏氨酸（中性氨基酸，不带电）Thr(T)半胱氨酸（中性氨基酸，不带电）Cys(C)酪

5、氨酸（中性氨基酸，不带电）Tyr(Y)天冬酰胺（中性氨基酸，不带电）Asn(N)谷氨酰胺（中性氨基酸，不带电）Gln(Q)天冬氨酸（酸性氨基酸，带负电）Asp(D)谷氨酸（酸性氨基酸，带负电）Glu(E)赖氨酸（碱性氨基酸，带正电）Lys(K)精氨酸（碱性氨基酸，带正电）Arg(R)组氨酸（碱性氨基酸，带正电）His(H)（3）蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？各种蛋白质的氮含量很接近，平均为 16%。生物样品中，每得得 1g 氮就相当于100/16=6.25g 蛋白质。通常采用定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法（4）蛋白质的二级结构有哪几种形式？其要点包括什么？蛋白

6、质的二级结构包括-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲四种。-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含 3.6 个氨基酸，螺距为 0.54nm；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行-折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键，以稳固-折叠，氢键与螺旋长轴垂直-转角要点：肽链内形成 180回折；含 4 个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为 Pro（脯氨酸）无

7、规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性 （6）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？维持空间结构的作用力有哪些？维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：肽键，有些蛋白质还包括二硫键 维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键（7）简述蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质（在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素 C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失

8、，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤 蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）（8）简述蛋白质的常见分类方式 根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质 根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分 根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白 第三章 核酸 1.名

9、词解释（1）核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物（2）核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，核酸的基本结构（3）核酸的一级结构：核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA的一级结构就是指 DNA 分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA 的一级结构就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式（4）DNA 的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。能够引

10、起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。注意，DNA 的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程（5）分子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补链形成双链，或 DNA 单链和 RNA单链的互补区域形成 DNA-RNA 杂合双链的过程称为分子杂交（6）增色效应：核酸变性后，260nm 处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应（7）减色效应：核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应（8）基因与基因组：基因指遗传学中 DNA 分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的复

11、杂性有关（9）Tm（熔解温度）：通常把加热变形使 DNA 的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的 50%时的温度称为 DNA 的解链温度，又称熔解温度或熔点（10）探针：在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针 2.问答题（1）DNA 和 RNA 在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成：DNA 的基本单位是脱氧核糖核苷酸，每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）四种

12、；RNA 的基本单位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）四种。分子结构：DNA 为双链分子，其中大多数是是链状结构大分子，也有少部分呈环状；RNA 为单链分子。细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布。生理功能：DNA 分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA 主要负责 DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA 小得多，某些病毒 RNA 也可作为遗传信息的载体（2）简述 DNA 双螺旋结构模型的要点及生

13、物学意义 DNA 双螺旋结构的要点：DNA 分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（DNA 单链）组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为 5 3，另一条链的方向 3 5。碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈 90角。螺旋横截面的直径为 2nm，每条链相邻碱基平面之间的距离为 0.34nm，每 10 个核酸形成一个螺 旋，其螺距高度为 3.4nm。维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的互相结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数 生物学意义：双螺旋结构模型提供了 D

14、NA 复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链作为一个模板复制除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的分子基础（3）DNA 的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征？绝大多数原核生物的 DNA 都是共价封闭的环状双螺旋，如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。真核生物中，双螺旋的 DNA 分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体，属于 DNA 的三级结构（5）细胞内含哪几种主要的 RNA？其结构和功能是什么？细胞内的主要 RNA 是 mRNA、tRNA 和

15、 rRNA。mRNA：单链 RNA，功能是将 DNA 的遗传信息传递到蛋白质合成基地核糖核蛋白体 tRNA：单链核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构，保守性最强。二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级结构由三叶草形折叠而成，呈倒 L 型。功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参与蛋白质的合成 rRNA：细胞中含量最多（RNA 总量的 80%），与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，有5S、16S、23S，16S 的 rRNA 参与构成蛋白体的小亚基，5S 和 23S 的 rRNA 参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中，rRNA 有四种 5S、5.8S、

16、18S、28S，其中 18S 参与构成核蛋白体小亚基，其余参与构成核蛋白体大亚基（6）简述 tRNA 的二级结构要点 tRNA 的二级结构呈三叶草形，包含以下区域：氨基酸接受区：包含 tRNA 的 3-末端和 5-末端，3-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA，A 为核苷，氨基酸可与之形成酯，该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶TC 区：该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环（TC）由 7 个核苷酸组成，通过由 5 对碱基组成的双螺旋区（TC 臂）

17、与 tRNA 其余部分相连，除个别例外，几乎所有的 tRNA 在此环中都含有 TC可变区：位于反密码去与 TC 之间，不同的 tRNA 在该区域中变化较大 第四章 维生素和辅酶 1.名词解释 维生素：维生素是参与生物生长发育和代谢必须的一类微量有机物质，这类物质由于体内不能合成或合成量不足，所以必须由食物供给。已知绝大多数维生素为酶的辅酶或者辅基的组成成分，在物质代谢中起重要作用 2.问答题（1）根据溶解性，维生素分为几类？各类维生素的生物学功能？每类分别包括哪些？类别 功能 具体种类 脂溶性维生素 调控某些生物机能 维生素 A、维生素 B、维生素 E、维生素 K 水溶性维生素 辅酶，参与酶催

18、化反应中底物基团的转移 B 族维生素（B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7、B11、B12）、维生素 C 第五章 酶 1.名词解释（1）酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂（2）单酶（单纯蛋白酶）：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶 （3）全酶（结合蛋白酶）：含酶蛋白（脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性）和非蛋白小分子物质（传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质）的酶。酶蛋白与辅助因子单独存在时，没有催化活力，两部分结合称为全酶（4）辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子，如辅酶 I 和辅酶 II（5）辅基：

19、与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉 辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同（6）单体酶：一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类（胰凝乳蛋白酶，3 肽链，以二硫键连接），一般催化水解反应（7）寡聚酶：寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚基之间以次级键结合，彼此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用（8）多酶体系（多酶复合物）：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化

20、效率，同时便于机体对酶的调控 （9）酶的专一性：一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性包括键专一性（只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求）、基团专一性（除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求）和绝对专一性（对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物）两类。立体异构专一性（超专一）指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用 （10）诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象的改变

21、，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合，进行酶催化下的化学反应（11）中间产物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物（ES），然后生成产物（P），并释放酶，即 E+S ESE+P（12）酶的活性部位：酶分子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体（即在一级结构上相距很远，但在空间结构上很近），通常处于分子表面的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性（13）必需基团：必需基团指参与构成酶

22、活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的必需基团，也包括活性中心之外的必需基团（14）酶促反应动力学：指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者体现酶的活力，后者体现影响酶的活力的因素。（15）抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。（16）核酶：指具有催化活性的 RNA，按照作用底物分类，分为催化分子内反应的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和

23、催化分子间反应的核酶。所以说 RNA 是一种既能携带遗传信息，又具有生物催化功能的生物分子（17）同工酶：指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶，这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同 2.问答题（1）酶作为催化剂有哪些特点？酶作为催化剂的特点：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调节、控制，有些酶需要辅助因子，反应条件温和酶和一般催化剂的共性：只能催化热力学上允许进行的反应，自身不参与反应，不能改变平衡常数 （2）阐述酶的化学本质 绝大多数酶的化学本质是蛋白质（只有有催化作用的蛋白质才成为酶），少数为 RN

24、A。单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小分子物质，其蛋白质和辅助因子单独存在时没有催化作用。辅助因子可以是小分子有机化合物或金属离子，分为辅酶和辅基两类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶（3）影响酶催化反应速度的因素有哪些？这些因素如何影响酶促反应速度？第一，抑制剂的影响作用。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的物质。第二，温度对酶作用的影响。每种酶有自身的酶反应最适温度，温度的影响具有

25、两面性，即反应速率随着温度升高而加快，但酶的蛋白质结构在高温下出现热变性现象。第三，pH 对酶作用的影响。酶的活力受 pH 的影响，在一定 pH 下，酶表现出最大活力，高于或低于该 pH，酶的活性均受到影响。过酸或过碱的环境使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失；当 pH 改变不是很剧烈时，酶的活性受到影响，但未变性；pH 影响维持酶空间结构的有关基团的解离 第四，激活剂的影响。激活剂能够提高酶活性，大部分是无机离子或简单的有机物 第五，酶浓度的影响。在底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素，酶促反应的反应速率与酶的浓度成正

26、比（4）10 什么是米氏方程，米氏常数 Km 的意义是什么？米氏方程max0SKSVVm：，双倒数形式：maxmax01)1(1VSVKVm，当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=VmaxS（Km+S）Km=S 可知，Km 值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km 值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。1/Km 可以近似表示酶对底物亲和力的大小 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性

27、中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km 值升高，Vm 不变。非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km 值不变，Vm下降。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm 均下降。第六章 新陈代谢总论与生物氧化 1.名词解释（1）新陈代谢：反之生物与周围环境进行物质与能量交换的过程，是物质代谢和能量代谢的有机统一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和异化总用（释放能量的生物大分子分解为生物小分子），其中物质的交换

28、过程称为物质代谢，能量的交换过程称为能量代谢；具有如下特点：由酶催化，反应条件温和诸多反应有严格顺序，彼此协调对周围环境的高度适应（2）高能化合物：在生化反应中，某些化合物随水解反应或集团基团转移反应可释放出大量的自由能，称为高能化合物，其水解反应G05kcal/mol（3）生物氧化：营养物质在生物体内经过氧化分解最终生成CO2和 H2O，并释放能量的过程。（4）呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链，由递氢体和电子传递体组成（5）氧化磷酸化：氧化磷酸化是体内 ATP 生成的一种方式，是指在呼吸链电

29、子传递过程中偶联的 ADP 磷酸化，形成 ATP，又称为偶联磷酸化（6）底物磷酸化：底物磷酸化是体内 ATP 生成的一种方式，是底物分子内部能量的重新排布，生成高能键，使 ADP 磷酸化形成 ATP 的过程（7）磷氧比：指物质氧化时，每消耗 1mol 氧原子所对应消耗的无机磷酸摩尔数，即生成ATP 的摩尔数 2.问答题（1）简述生物氧化的特点。生物氧化体外氧化具有如下相同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原，反应的一般规律；物质在体内氧化的需氧量、最终产物和释放的能量总量相同。不同点：生物氧化在体内温和环境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性突然释放；生物氧化中代谢物脱下的

30、氢与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和氢结合生成 CO2和 H2O（2）呼吸链中如何确定传递体的顺序？请写出呼吸链中复合体、辅酶 Q、复合体、复合体、细胞色素 c、复合体传递氢原子和电子的顺序。传递体的顺序由下列实验确定：标准氧化和还原电位拆开和重组特异抑制剂阻断还原状态呼吸链缓慢给氧。电子、氢传递顺序：（3）分别写出鱼藤酮、抗霉素 A、氰化物（CN）、叠氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氢（H2S）对呼吸链传递体的抑制部位。鱼藤酮：CoQ 与复合体 I 的结合；抗霉素 A：Cyt b 与 Cyt c1 间；氰化物（CN）、叠氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）

31、和硫化氢（H2S）：Cyt aa3与 O2间（4）简述氧化磷酸化作用机制。氧化磷酸化中，对 NADH 链，有三个偶联部位（ATP 生成部位），P/O 比为 2.5，即产生 2.5molATP；对琥珀酸链中，有两个偶联部位 P/O 比为 1.5，即产生 1.5molATP。当电子经过呼吸链传递时，可将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外电化学梯度储存能量，当质子顺浓度梯度回流时，驱动ADP 与 Pi 形成 ATP 第七章 糖代谢 复合体 I NADH 复 合 体琥珀酸 辅酶 Q 复合体 III 复合体 IV 细胞色素 C O2 1.名词解释 糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或

32、缩聚物的总称，俗称碳水化合物 糖的功能：糖是生物体的能源物质，是细胞的结构组分，具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用。（1）糖酵解：1mol 葡萄糖变成 2mol 丙酮酸并伴随 ATP 生成的过程称为糖酵解，有时也称1mol 葡萄糖到 2mol 乳酸的过程为糖酵解，分为糖裂解阶段、醛氧化成酸阶段和丙酮酸的继续氧化阶段（2）三羧酸循环：由乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸循环反应称为三羧酸循环，也称为柠檬酸循环和 Kerbs 循环（3）磷酸戊糖途径：磷酸己糖经过以磷酸戊糖为代表的中间产物形成磷酸核糖和 NADPH的过程称为磷酸戊糖途径，主要存在于细胞质中

33、（4）糖异生作用：对于植物来说指光合作用，即在植物的叶绿体重在光能驱动下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧气的过程；对于动物来说，指由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程，原料为乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，部位为肝脏和肾脏 （5）糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用，包括活化、缩合和分支三个阶段，为需能过程（6）糖原异生：由非糖物质转变为糖原的过程称为糖原异生过程 2.问答题（1）写出糖酵解的产能步骤，并进行能量计算。产能过程：葡萄糖经过活化产生 6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖变构成为 6-磷酸果糖6-磷酸果糖活化为 1,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸葡萄糖裂解形成两分子磷酸二羟丙

34、酮磷酸二羟丙酮异构成为3-磷酸甘油醛3-磷酸甘油醛脱氢加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸1,3-二磷酸甘油酸脱去 Pi 产能形成 3-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸异构生成 2-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮磷酸烯醇式丙酮脱去Pi 产能得到丙酮酸 能量计算：当以葡萄糖为起始物时，、各得到 2 分子 ATP，在和各消耗 1 分子 ATP，共产生 2 分子 ATP；当以细胞内多糖为起始物时，在、各得到 2 分子 ATP，在消耗 1 分子 ATP，共产生 3 分子 ATP（2）写出三羧酸酸循环产能步骤，并进行能量计算。三羧酸循环的第一阶段为糖酵解，一分子葡萄糖产生 2 分子 ATP，2 分子

35、NADH，2 分子 H+，2 分子丙酮酸，等价于 7 分子 ATP。第二阶段为脱碳脱氢阶段，由丙酮酸形成乙酰 CoA，同时 1 分子丙酮酸生成 1 分子NADH 和 1 分子 CO2。第三阶段包括 10 步反应，实现草酰乙酸的循环，过程为：草酰乙酸和乙酰CoA 形成柠檬酸柠檬酸变构为异柠檬酸异柠檬酸脱氢（有 1 分子 NADH 和 1 分子 H+形成）生成草酰琥珀酸草酰琥珀酸脱羧（生成 CO2）生成-酮戊二酸-酮戊二酸脱氢（有 1 分子NADH 和 1 分子 H+形成）脱羧（生成 CO2）形成琥珀酰 CoA琥珀酰 CoA 形成琥珀酸（有1 分子 GTP 生成，等价于 1 分子 ATP）琥珀酸脱

36、氢（有 FADH2形成）形成延胡索酸延胡索酸加水形成苹果酸苹果酸脱氢生成（有 1 分子 NADH 和 1 分子 H+形成）草酰乙酸。1 分子葡萄糖生成的 2 分子丙酮酸经三羧酸循环生成 20 分子 ATP，葡萄糖生成丙酮酸的过程中产生 7 分子 ATP，丙酮酸转化成乙酰辅酶 A 生成 5 分子 ATP，整个彻底氧化过程产生 32 分子 ATP。（3）淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为 CO2和水，及其反应部位。淀粉在细胞外经过胞外水解酶的作用得到单糖，再经胞内降解的作用生成 1-磷酸葡萄糖，参与到糖酵解和三羧酸循环中。其中胞外分解中三种酶的作用部位是：-淀粉酶在淀粉分子内部任意水解-1,4

37、糖苷键；-淀粉酶从非还原端开始，水解-1,4 糖苷键，依次水解下一个-麦芽糖单位；脱支酶水解-淀粉酶和-淀粉酶作用后剩下的极限糊精中的-1,6糖苷键。（4）简述糖酵解的生物学意义 糖酵解是机体缺氧时的主要供能方式，如剧烈运动和在高原环境中时糖酵解是某些厌氧生物或机体供氧充足情况下少数组织的能量来源，如成熟红细胞、神经组织、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等肝脏的糖酵解途径的主要功能是为其他代谢提供合成原料 （5）简述三羧酸循环的生物学意义 三羧酸循环是糖类、脂肪和蛋白质的共同氧化途径三羧酸循环是三大物质代谢联系的枢纽，其中间酸是合成其他化合物的碳骨架（6）磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，并简述其生物学意义。

38、磷酸戊糖途径分为氧化阶段（脱碳产能）和非氧化阶段（重组）。氧化阶段过程为：6-磷酸葡萄糖脱氢（有 1 分子 NADH 和 1 分子 H+形成）形成 6-磷酸葡萄糖酸，6-磷酸葡萄糖酸脱氢脱碳（有 1 分子 NADH、1 分子 H+、1 分子 CO2形成）5-磷酸核酮糖。非氧化阶段过程为：5-磷酸核酮糖异构化形成5-磷酸核糖，5-磷酸核酮糖差向异构为 5-磷酸木酮糖，5-磷酸核糖与 5-磷酸木酮糖反应得到 7-磷酸景天酮糖和 3-磷酸甘油醛，7-磷酸景天酮糖和 3-磷酸甘油醛反应得到 6-磷酸果糖和 4-磷酸赤藓糖 意义：产物磷酸核糖用于 DNA、RNA 的合成，木酮糖参与光合作用固定 CO2，

39、各种单糖用于合成各类多糖提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应，为体内代谢反应提供还原力（7）简述乙醛酸循环的生物学意义 乙醛酸循环的意义不在于产能，而在于使得油料作物种子能够利用自身的油脂产生能量和维持以乙酸为食的原始细菌的生存（8）简述糖原的合成过程 活化阶段（由葡萄糖生成 UDPG 的过程，耗能）：葡萄糖与 ATP 反应形成 6-磷酸葡萄糖和 ADP，6-磷酸葡萄糖异构为 1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）缩合阶段：UDPG 与引物（麦芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一个糖单位的分子和 UDP当直链长度达到 12 葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化

40、下，将距离链末端 67 个葡萄糖残基组成的寡糖链由-1,4-糖苷键转变为-1,6-糖苷键，使糖原出现（9）糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？答案要点：丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖 6-磷酸酶 10 糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？1.相同点：(1)都要进行以下三个阶段：葡萄糖1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛丙酮酸。(2)都在细胞质中进行。不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖丙酮酸阶段。根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：(1)丙酮酸接受来自 3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。（有时

41、也将动物体内的这一过程称为酵解。）(2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自 3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：NAD+。11 试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。1.在缺氧情况下进行的糖酵解。2.在氧供应充足时进行的有氧氧化。3.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。第八章 脂代谢 1.名词解释 脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类，分为简单脂和结合脂）（1）脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织

42、细胞摄取利用的过程称为脂肪动员（2）脂肪酸的氧化：在原核生物细胞质和真核生物线粒体基质中，脂肪酸的-C原子的共价键断开，C 原子被氧化形成羰基，分解出一个乙酰CoA 的过程称为脂肪酸的氧化（3）酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种中间产物统称为酮体 2.问答题（1）简述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化 三脂酰甘油的水解过程即脂肪动员过程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，甘油只能在肝脏中异生为糖或参与糖代谢氧化，脂肪酸则可以提供给各处细胞降解产能。甘油经甘油激酶的催化，在 ATP 的供能下形成 3-磷酸甘油，经脱氢酶的催化形成磷酸二羟丙酮，参

43、与到糖酵解过程形成丙酮酸，最终经三羧酸循环彻底氧化分解为 CO2和 H2O，此为氧化途径之一。或者 3-磷酸甘油逆向进行糖酵解过程，得到葡萄糖参与到糖的氧化分解过程中，此为另一条氧化途径（2）1mol 硬脂酸彻底氧化可产生多少 mol ATP（写出计算过程）？硬脂酸含有 18 个 C 原子，可以进行 8 次氧化，得到 9 分子乙酰辅酶 A（等价于 27分子 ATP），9 分子乙酰 CoA（经三羧酸循环得到 90 分子 ATP），去掉活化消耗 2 分子ATP，每一次氧化中产生1 分子 FADH2（相当于 1.5 分子 ATP）和 1 分子 NADH，共 8次，有 8（1.5+2.5）=32 分子

44、 ATP 产生。因而共计产生 90+32-2=120 分子 ATP（5）酮体的代谢主要的生理意义是什么？在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式，由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外输出能源的一种形式在饥饿或疾病情况下为重要器官提供必要的能源。在长期饥饿或者某些疾病的情况下，由于葡萄糖的供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能 第九章 蛋白质水解及氨基酸代谢 1.名词解释 （1）氮平衡：比较一个人或动物每日摄入氮量和排出氮量之间的关系叫氮平衡。正常时每日摄入量和排出量处于动态平衡中，称为氮总平衡；当摄入量多于排出量时，称为氮正平衡；当摄入量少于排出量时称为氮负

45、平衡（2）氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸以及其他物质经代谢转变而来的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库（3）氨中毒：若外界环境 NH3大量进入细胞或细胞内 NH3大量积累，造成-酮戊二酸的大量转化和 NADPH 的大量消耗，使得三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官的功能障碍，表现出语言障碍、视力模糊、昏迷直至死亡的现象称为氨中毒（4）生糖氨基酸：能通过代谢转变成糖的氨基酸，按照糖代谢途径进行代谢。（5）生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成酮体的氨基酸，按照脂肪酸的代谢途径进行代谢，共有异亮

46、氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸 6 种，这些氨基酸能在肝中产生酮体或乙酰乙酸（6）氨基酸的脱氨作用：-氨基酸脱去氨基生成-酮酸的过程称为脱氨作用，是氨基酸分解代谢的最主要途径，包括氧化脱氨作用、转氨基作用、联合脱氨作用和非氧化脱氨作用等几种形式（7）尿素循环（鸟氨酸循环）：哺乳、两栖类动物通过排出尿素排出氨的过程，由于反应从鸟氨酸开始，最终回到鸟氨酸，称为鸟氨酸循环，由于氨的最终排出形式为尿素，又称为尿素循环 2.问答题（1）简述蛋白质的酶促水解？蛋白质水解为氨基酸的过程需要蛋白酶和肽酶的共同作用，同时涉及到胃液的酸性对蛋白质空间结构的破坏。蛋白质进入胃之后，在酸性胃液和胃蛋白

47、酶原的作用下结构变松散，在胃蛋白酶的催化下，水解为多肽、寡肽和少量氨基酸。多肽片段进入小肠后，在肽链外切酶（羧肽酶 A、羧肽酶 B、氨基肽酶、二肽酶）和肽链内切酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等）的作用下，被完全水解为氨基酸，由肠道粘膜上皮细胞吸收进入机体，以游离氨基酸的形式有血液循环送到肝脏。（2）简述体内有哪些氨基酸脱氨方式 氧化脱氨作用：-氨基酸在脱氨酶的催化下氧化生成-酮酸，消耗氧并产生氨的过程，首先氨基酸脱氢生成亚氨基酸，之后水解加氢生成-酮酸 转氨基作用：在转氨酶的催化下，-氨基酸的-氨基转移到-酮酸的羰基上，使酮酸形成相应的氨基酸，而原来的酮酸失去氨基变为相应的-酮酸。多数转氨

48、酶优先利用-酮戊二酸为氨基的受体，这一过程是一个可逆的平衡过程 联合脱氨作用：联合脱氨有两种反应途径：a.转氨酶和 L-谷氨酸脱氢酶联合催化的联合脱氨基作用；b.转氨酶和腺苷酸脱氢酶催化的联合脱氨作用（3）简述尿素循环的过程 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸瓜氨酸与氨作用合成精氨酸精氨酸被肝脏中的精氨酸水解酶水解产生尿素和重新释放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始，结果又重新回到了鸟氨酸，形成了一个闭路循环，称为鸟氨酸循环（又称为尿素循环）（4）简述-酮酸的代谢去路 当合成代谢占优势时，-酮酸参与合成氨基酸以中间产物的形式进入三羧酸循环被彻底氧化分解通过糖异生作用转化为糖，或者通过脂肪酸的合成过程

49、转化为脂肪酸 分子生物学 1.名词解释 1 半保留复制：以 DNA 双链中的每一条链为模板，以 dNTP 为原料，在 DNA 聚合酶的作用下，按碱基互补配对原则，合成两个相同的子代 DNA 的过程。2 冈崎片段：复制叉中随从链上的不连续片段。3 端粒：是真核生物染色体线性 DNA 分子末端结构。染色体 DNA 末端即 DNA 和它的结合蛋白紧密结合，膨大成粒状，像两顶帽子那样盖在染色体两端。4 断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续 AA 组成的完整蛋白质编码，故称断裂基因 5 不对称转录：转录是有选择性的，在细胞不同的发育时序，按生存条

50、件和需要才转录，转录的这种选择性称不对称转录。它有两方面含义：一是在 DNA 双链分子上，一股链可转录，另一股链不转录；二是模板链并非永远在同一单链上。任何一个基因，其 DNA 双链中都只有一股有意义链能进行转录，故称不对称转录。6 丙氨酸葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基酸转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基生成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再经由血液运输至肌肉组织供利用 7 转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种 -酮酸的酮基上，生成一种相 应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为 -酮酸，这种作