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1、学习必备 欢迎下载 20XX年考研 第一章 糖类 解：考虑到 C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为 25=32 个。2 解：一个单糖的 C1可以与另一单糖的 C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有 5 种，共 54=20 个异构体。糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的 C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的 C1形成糖苷键，算法同上，共有 44=16 个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为 1
2、62=32 个。3写出-D-脱氧核糖、-D-半乳糖、-L-山梨糖和-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的 Fischer投影式，Haworth 式和构象式。4写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,/，f/p),指出(C).(D)两个结构用 RS 系统表示的构型(R/S)A、-D-f-Fru；B、-L-p-Glc；C、R；D、S 5.解：设异头物的比率为 x，则有 112.2x+18.7(1 x)=52.7,解得 x=36.5%，于是(1 x)=63.5%。6 解：(a)Mr=0.5/(0.19310-6)=2.59 106 (b)347 10-6162/0.5=11.24%7解：
3、G0=-RTln(c2/c1)=-8.314300ln(62.7/37.3)=-1.30 kJ/mol 8解：0.3/(243600)/0.4510-9=7800 残基/s 9经还原可生成山梨醇(D-葡萄醇)的单糖有哪些?L-山梨糖;D-葡萄糖;L-古洛糖；D-果糖 10解：麦芽糖(型)：Glc(1 4)Glc 纤维二糖(型)：Glc(1 4)Glc 龙胆糖：Glc(1 6)Glc 水苏糖：Gal(1 6)Gal(1 6)Glc(12)Fru 11 12革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别?答：肽聚糖：革兰氏阳性细菌和阴性细菌共有
4、；磷壁酸：革兰氏阳性细菌特有；脂多糖：革兰氏阴性细菌特有。两种糖肽键有区别：肽聚糖中为 NAM 的 C3羟基与 D-Ala羧基相连；糖蛋白中是糖的 C1羟基与学习必备 欢迎下载 多肽 Asn-氨基 N或 Thr/Ser/Hyl/Hyp羟基 O相连。13假设一个细胞表面糖蛋白的一个三糖单位在介导细胞与细胞粘着中起关键作用。试设计一个简单试验以检验这一假设。如果糖蛋白的这个三糖单位在细胞相互作用中是关键的，则此三糖本身应是细胞粘着的竞争性抑制剂 14 答：(1)复杂型(complex type)这类 N-糖链，除三甘露糖基核心外，不含其他甘露糖残基。还原端残基为GlcNAc1的外链与三甘露糖基核心
5、的两个-甘露糖残基相连,在三类 N-糖链中复杂型结构变化最大。(2)高甘露糖型(high-mannose type)此型 N-糖链除核心五糖外只含-甘露糖残基。(3)杂合型(hybrid type)此型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链的结构元件。15答：(1)糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用；(2)糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。（例见教材 P60P61）16写出人 ABH 血型抗原决定簇的前体结构，指出 A抗原、B抗原和 O抗原(H 物质)之间的结构关系，答案见表 1-9 17 具有重复二糖单位，GlcUA(1 3)GlcNA，而单位间通过(1 4)连接的天然多糖是什么?透明质酸 1
6、8答：由于分子表面含有很多亲水基团，能结合大量的水，形成透明的高粘性水合凝胶，如一个透明质酸（HA）分子在水中将占据 100010000 倍于自身体积的空间。19举例说明内切糖苷酶和外切糖苷酶在聚糖链结构测定中的作用。（见教材 P73）20一种三糖经-半乳糖苷酶完全水解后，得到 D-半乳糖和 D-葡萄糖，其比例为 2：1，将原有的三糖用NaBH4还原，继而使其完全甲基化和酸水解，然后再进行一次 NaBH4还原，最后用醋酸酐乙酸化，得到二种产物:2,3,4,6-四甲基 1，5 二乙酰基-半乳糖醇,2.3.4-三甲基-1,5,6-三乙酸基-半乳糖醇，1.2.3.5.6-五甲基-4-乙酰基-山梨醇。
7、分析并写出此三糖的结构。D-Gal(1 6)D-Gal(1 4)D-Glc 第二章 脂质 1答：天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为 12-22 碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键几乎总是处于 C9-C10之间(9)，并且一般是顺式的。半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 2解：(a)33=27 种;(b)3 3+1=10种 3答：(a)油酸有一个9 顺式双键，有序性校差；而硬
8、脂酸有序性高，故熔点也高；(b)硬脂酸。因为熔点随链长的增加而增加。4解：Mr=（3561000）/（265）=1292 I 值=0.51 100/0.5=102 (100g油脂卤化时吸收 I的克数)5解：100g 油脂的物质的量=（210100）/（3561000）=0.125mol 平均双键数=（68/254）/0.125 2 个 6 答：(a)自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未(不)成对电子(unpaired electron)的原子或原子团。活性氧：氧或含氧的高反应活性分子，如 O-2、OH、H2O2、O2(单线态氧)等统称为活性氧。自由基链反应：
9、自由基化学性质活泼，能发生抽氢、歧化、化合、取代、加成等多种反应，但是自由基反应的最大特点是倾向于进行链式反应chain reaction),链反应一般包括 3 个阶段:引发、增长和终止。抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂(antioxidant)。(b)多不饱和脂肪酸（PUFA）中的双键具有潜在的还原性，容易发生过氧化作用。7为解决甘油磷脂构型上的不明确性，国际生物化学命名委员会建议采取立体专一编号命名原则。试以磷酸甘油为例说明此命名原则。8写出下列化合物的名称:(a)在低 pH时，携带一个正净电荷的甘油磷脂;(b)在中性 pH时携带负净电荷的甘
10、油磷脂;(c)在中性pH时，净电荷为零的甘油磷脂。答：(a)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺；(b)磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油，-1；双磷脂酰甘油（心磷脂），-2；(c)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺。9给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(a)哪两个成分在蜡和鞘脂脂中都存在?(b)哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在?(c)哪些(个)成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在?(a)脂肪酸，长链醇;(b)甘油，脂肪酸;(c)糖，长链醇 10指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分:(a)磷脂酰乙醇胺;(b)鞘磷脂;(c)半乳糖基脑苷脂;(d)神经节苷脂;(e)胆固醇。答：(a)乙醇胺；脂肪酸
11、(b)磷酰胆碱或磷酰乙醇胺；脂肪酸和烃链 (c)半乳糖；脂肪酸和烃链 (d)连有唾液酸的寡糖链；脂肪酸和烃链 (e)C3羟基；甾核和 C17烷烃侧链 11 答：(a)环上的双键数日和位置不同;取代基的种类、数目、位置和取向（）不同;环和环稠合的构型(顺反异构)不同。(b)动物中从胆固醇衍生来的类固醇包括 5 类激素:雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素，维生素 D和胆汁酸。半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 12胆酸是
12、人胆汁中发现的 A-B顺式类固醇(图 2-18)。请按图 2-15 所求椅式构象画出胆酸的构象式，并以直立键或平伏键标出 C3，C7 和 C12上 3 个羟基。13 一种血浆脂蛋白的密度为 l.08g/cm3，载脂蛋白的平均密度为 1.35 g/cm3,脂质的平均密度为 0.90 g/cm3。问该脂蛋白中载脂蛋白和脂质的质量分数是多少？48.6%载脂蛋白，51.4%脂质 解：设载脂蛋白的体积分数是 x,则有 1.35x+0.90(1 x)=1.08,解得 x=0.4 于是质量分数为(0.4 1.35)/0.41.35+(1 0.4)0.90=0.5 14一种低密度脂蛋白(LDL 含 apoB-
13、100(M 为 500000)和总胆固醇（假设平均 Mr为 590)的质量分数分别为 25%和 50%。试汁算 apo B-100 与总胆固醇的摩尔比1:1695 解：设摩尔比为 1/x,则有 500000/590 x=25/50,解得 x=1695 15用化学方法把鞘磷脂与磷脂酰胆碱区分开来。第三章 氨基酸 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。见表 3-1 表 3-1 氨基酸的简写符号 名称 三字母符号 单字母符号 名称 三字母符号 单字母符号 丙氨酸(alanine)Ala A 亮氨酸(leucine)Leu L
14、 精氨酸(arginine)Arg R 赖氨酸(lysine)Lys K 天冬酰氨(asparagines)Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)Met M 天冬氨酸(aspartic acid)Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine)Phe F 半胱氨酸(cysteine)Cys C 脯氨酸(praline)Pro P 谷氨酰氨(glutamine)Gln Q 丝氨酸(serine)Ser S 谷氨酸(glutamic acid)Glu E 苏氨酸(threonine)Thr T 甘氨酸(glycine)Gly G 色氨酸(tryptophan)Trp W 组氨酸(
15、histidine)His H 酪氨酸(tyrosine)Tyr Y 异亮氨酸(isoleucine)Ile I 缬氨酸(valine)Val V Asn 和/或 Asp Asx B Gln 和/或 Glu Gls Z 2、解：pH=pKa+lg20%pKa=10.53(见表 3-3，P133)pH=10.53+lg20%=9.83 3、解：pH=pKa+lg2/3 pKa=4.25 pH=4.25+0.176=4.426 4、计算下列物质 0.3mol/L 溶液的 pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。(a)约 1.46,(b)约 11.5,(c)约 6.05 半乳糖
16、苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 5、解：pI=1/2（pKa1+pKa2）pI(Ala)=1/2（2.34+9.69）=6.02 pI(Cys)=1/2（1.71+10.78）=5.02 pI(Glu)=1/2（2.19+4.25）=3.22 pI(Ala)=1/2（9.04+12.48）=10.76 6、解：pH1=pKa1+lg(7/3)=2.71 pH2=pKa2+lg(3/7)=9.23 7、将丙氨酸溶液（400ml）调
17、节到 pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至 Ph8.0时，消耗 0.2mol/L NaOH 溶液 250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？4.45g 8、解：由 pH=pK1+lg（His2+/10-6.4）=pKr+lg（His+/His2+）=pK2+lg（His0/His+）得 His2+为 1.78 10-4，His+为 0.071，His0为 2.8 10-4 9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基 pKa=6.0）和 1mol/L KOH 配制 1LpH6.5 的 0.2mol/L 组氨酸盐缓冲液的方法 取组氨酸
18、盐酸盐 41.92g(0.2mol)，加入 352ml 1mol/L KOH，用水稀释至 1L 10、解：茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见 P139），其中，定量释放的 CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在 20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81。计算 L-亮氨酸在6mol/L HCl 中的比旋（a）。a=+15.1 12、标出异亮氨酸的 4 个光学异构体的（R，S）构型名称。参考图 3-15 13、解：根据逆流分溶原理，可得：对于 Gly：Kd=CA/CB=4=
19、q(动相)/p（静相）p+q=1=(1/5+4/5)4个分溶管分溶 3 次：（1/5+4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125 对于 Phe：Kd=CA/CB=2=q(动相)/p（静相）p+q=1=(1/3+2/3)4个分溶管分溶 3 次：（1/3+2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27 故利用 4 个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在 4 管和第 3 管中含量最高，其中：第 4 管：Gly：64/125 100=51.2 mg Phe：8/27 81=24 mg 第 3 管：Gly：48/125 100=38.4 mg Phe：12/27 81=
20、36 mg 14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的 pH为 4.5）：(1)Ile,Lys;(2)Phe,Ser(3)Ala,Val,Leu;(4)Pro,Val (5)Glu,Asp;(6)Tyr,Ala,Ser,His.Ile lys；Phe,Ser；Leu Val Ala,；Val Pro；GluAsp；Tyr AlaSer His 解：根据 P151 图 3-25 可得结果。15解：在 pH3 左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)中性氨基酸(A+)酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是
21、酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp,Thr,Gly,Leu,Lys。半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 第四章 蛋白质的共价结构 习题 1.解：1012000/120=10100 2、有解：1、N-末端分析：FDNB 法得：Asp-；2、C-末端分析：羧肽酶法得：-Val；3、胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以 Arg 和 Lys
22、 为 C-末端残基的肽 断。酸 水 解 使 Asn Asp+NH4+，由 已 知 条 件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可 得：Asn-()-()-()-Lys-()-()-Val；4、FDNB法分析 N-末端得 DNP-His，酸水解使 GlnGlu+NH4+由已知条件（His、Glu、Val）可得：Asn-()-()-()-Lys-His-Gln-Val；5、糜蛋白酶断裂 Phe、Trp 和 Tyr 等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。由题，得到的一条肽（Asp、Ala、Tyr）结合（3）、（4）可得该肽的氨基酸序列为：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val 3
23、、某 多 肽 的 氨 基 酸 序 列 如 下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu_Glu-Lys。（1）如用胰蛋白酶处理，此多肽将产生几个肽？并解释原因（假设没有二硫键存在）；（2）在 pH7.5 时，此多肽的净电荷是多少单位？说明理由（假设 pKa值：-COOH4.0；-NH3+6.0；Glu 和 Asp 侧链基 4.0；Lys 和 Arg 侧链基 11.0；His 侧链基 7.5；Cys 侧链基 9.0；Tyr
24、侧链基 11.0）；（3）如何判断此多肽是否含有二硫键？假如有二硫键存在，请设计实验确定 5，17 和 23 位上的 Cys 哪两个参与形成？（1）4 个肽；（2）-2.5 单位；（3）如果多肽中无二硫键存在，经胰蛋白酶水解后应得 4 个肽段；如果存在一个二硫键应得 3 个肽段并且个肽段所带电荷不同，因此可用离子交换层析、电泳等方法将肽段分开，鉴定出含二硫键的肽段，测定其氨基酸顺序，便可确定二硫键的位置 4、解：（1）此肽未经糜蛋白酶处理时，与 FDNB 反应不产生-DNP-氨基酸，说明此肽不含游离末端 NH2，即此肽为一环肽；（2）糜蛋白酶断裂 Phe、Trp 和 Tyr 等疏水氨基酸残基的
25、羧基端肽键，由已知两肽段氨基酸组成（Ala、Tyr、Ser 和 Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-()-()-Tyr-和-()-()-()-Phe-；（3）由（2）得的两肽段分别与 FDNB 反应，分别产生 DNP-Ser和 DNP-Lys可知该两肽段的 N-末端分别为-Ser-和-Lys-，结合（2）可得：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-()-()-Phe-；（4）胰蛋白酶专一断裂 Arg 或 Lys 残基的羧基参与形成的肽键，由题生成的两肽段氨基酸组成（Arg、Pro 和 Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-()-()-()-()-Lys；综合（
26、2）、（3）、（4）可得此肽一级结构为：-Lys-Pro-Arg-Phe-Ser-Ala-Tyr-5、三肽 Lys-Lys-Lys的 pI 值必定大于它的任何一个个别基团的 pKa值，这种说法是否正确？为什么？正确，因为此三肽处于等电点时，七解离集团所处的状态是 C-末端 COO-（pKa=3.0），N末端 NH2（pKa8.0），3 个侧链 3（1/3-NH3+）（pKa=10.53）,因此 pI最大的 pKa值（10.53）6、解：嗜热菌蛋白酶作用专一性较差，根据题中已知条件：（1）消化原多肽得到（Ala、Cys2、Val），说明链 1 在 2 位 Cys 后及 11 位 Val 前发生断
27、裂，2 位 Cys与 12 位 Cys 之间有二硫键；（2）由链 1 序列可得该肽段序列为：-Phe-Pro-Lys-Arg-；（3）由（1）（2）可知该肽段(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)中必有一 Cys 来自链 2，另一 Cys 为链 1 中 8位 Cys，即链 1 中 8 位 Cys 与链 2 中的一个 Cys 有二硫键；（4）嗜热菌蛋白酶能水解 Tyr、Phe 等疏水氨基酸残基，故此肽（Cys2、Phe）来自链 2，结合（3）中含 Tyr，可知（3）中形成的二硫键为链 1 8 位 Cys 与链 2 中 3 位 Cys 与链 2 中 3 位 Cys 之间；（4）中（Cys2、半乳糖
28、苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 Phe）说明链 2 中 1 位 Cys 与 5 位 Cys 中有二硫键。综合（1）、（2）、（3）、（4）可得结果。7、解：（1）用羧肽酶 A和 B处理十肽无效说明该十肽 C-末端残基为-Pro；（2）胰蛋白酶专一断裂 Lys 或 Arg 残基的羧基参与形成的肽键，该十肽在胰蛋白酶处理后产生了两个四肽和有利的 Lys，说明十肽中含 Lys-或-Arg-Lys-Lys-或-Arg-Lys-Lys-A
29、rg-Lys-四种可能的肽段，且水解位置在 4 与 5、5 与 6 或 4 与 5、8 与 9、9 与 10 之间；（3）梭菌蛋白酶专一裂解 Arg 残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生一个四肽和一个六肽，则可知该十肽第四位为-Arg-；（4）溴化氰只断裂由 Met 残基的羧基参加形成的肽键，处理该十肽后产生一个八肽和一个二肽，说明该十肽第八位或第二位为-Met-；用单字母表示二肽为 NP，即-Asn-Pro-，故该十肽第八位为-Met-；（5）胰凝乳蛋白酶断裂 Phe、Trp 和 Tyr 等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生两个三肽和一个四肽，说明该十肽第三位、第六位或第七位为
30、Trp 或 Phe；（6）一轮 Edman降解分析 N-末端，根据其反应规律，可得 N-末端氨基酸残疾结构式为：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，还原为-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此为 Ser；结合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知该十肽的氨基酸序列为：Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro 8、解：胰蛋白酶酶专一水解 Lys 和 Arg 残基的羧基参与形成的肽键，故该四肽中含 Lys 或 Arg；一肽段在280nm附近有强光吸收且 Pauly 反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳性，说明该肽段含 Tyr 和 Ar
31、g；溴化氰专一断裂 Met 残基的羧基参加形成的肽键，又因生成了与茚三酮反应呈黄色的氨基酸，故该肽段为-Met-Pro-；所以该四肽的氨基酸组成为 Tyr-Arg-Met-Pro，即 YRMP。9、蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一个十八肽，其序列为 CNCKAPETALCARRCQQH，已知蜂毒明肽形成二硫键，不与碘乙酸发生反应，（1）问此肽中存在多少个二硫键？（2）请设计确定这些（个）二硫键位置的策略。（1）两个；（2）二硫键的位置可能是 1-3和 11-15 或 1-11 和 3-15 或 1-15 和 3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加 Arg；第二种情况和第
32、三种，将产生一个肽加 Arg，通过二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。10、解：（1）用 BOC保护 Ala 氨基端，然后将其羧基挂接在树脂上；（2）除去 N端保护，将用 BOC保护的 Arg 用缩合剂 DDC与 Ala 相连；（3）将把树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通人干燥的 HBr，使肽与树脂脱离，同时保护基也被切除。若打算向 Lys-Ala 加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能的坑为：Leu 可能接在 Arg 的非-氨基上。第五章 蛋白质的三维结构 1.解：（1）考虑到螺旋中每 3.6 个氨基酸残基上升 0.54nm，故该螺旋的轴长为：780.54/3.6=11.7nm (2)考虑到完全伸展
33、时每个氨基酸残基约占 0.36nm，故此时长为：780.36=28.08nm 2.解：一般来讲氨基酸的平均分子量为 120Da，此蛋白质的分子量为 240000Da，所以氨基酸残基数为 240000120=2000 个。设有 X个氨基酸残基呈螺旋结构，则：X0.15+（2000-X）0.35=5.06 10-5107=506nm 解之得 X=970，螺旋的长度为 9700.15=145.5，故-螺旋占该蛋白质分子的百分比为：145.5/536 100%=29%半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细
34、菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 3.虽然在真空中氢键键能约为 20kj/mol，但在折叠的蛋白质中它对蛋白质的稳定焓贡献却要小得多（5kj/mol）。试解释这种差别的原因。在伸展的蛋白质中大多数氢键的供体和接纳体都与水形成氢键。这就是氢键能量对稳定焓贡献小的原因。4.解：据 P206图 5-13 拉氏构象图，=-80=+120时可知该螺旋为左手性，每圈残基数为 3.0。5.螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链的性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸那些种将形成螺旋，那些种形成其他的有规则的结构，那些种不能形成有规则的结构
35、？并说明理由。（1）多聚亮氨酸，pH=7.0；（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0；（1）（4）和（5）能形成螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有规则的结构；（7）有规则，但不是螺旋 6.多聚甘氨酸的右手或左手螺旋中哪一个比较稳定？为什么？因为甘氨酸是在-碳原子上呈对称的特殊氨基酸，因此可以预料多聚甘氨酸的左右手螺旋（他们是对映体）在能量上是相当的，因而也是同等稳定的。7.考虑一个小的含 101 残基的蛋白质。该蛋白质将有 200 个可旋转的
36、键。并假设对每个键和有两个定向。问：（a）这个蛋白质可能有多种随机构象（W）？（b）根据（a）的答案计算在当使 1mol 该蛋白质折叠成只有一种构想的结构时构想熵的变化（S折叠）；（c）如果蛋白质完全折叠成由 H键作为稳定焓的唯一来源的螺旋，并且每 mol H 键对焓的贡献为-5kj/mol，试计算H折叠；（d）根据逆的（b）和（c）的答案，计算 25时蛋白质的G折叠。该蛋白质的折叠形式在 25时是否稳定？（a）W=2200=1.61 1060；（b）S折叠=1.15 kj/（Kmol）（c）H折叠100（-5 kj/mol）=-500 kj/mol；注意，这里我们没有考虑在螺旋末端处某些氢键
37、不能形成这一事实，但考虑与否差别很小。（d）G折叠=-157.3 kj/mol.由于在 25时G折叠0，因此折叠的蛋白质是稳定的。8.两个多肽链 A和 B，有着相似的三级结构。但是在正常情况下 A是以单体形式存在的，而 B是以四聚体（B4）形式存在的，问 A和 B的氨基酸组成可能有什么差别。在亚基-亚基相互作用中疏水相互作用经常起主要作用，参与四聚体 B4的亚基-亚基相互作用的表面可能比单体 A的对应表面具有较多的疏水残基。9.下面的序列是一个球状蛋白质的一部分。利用表 5-6 中的数据和 Chou-Faman的经验规则，预测此区域的二级结构。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTY
38、YHWYH 残基 4-11 是一个螺旋，残基 14-19 和 24-30 是折叠片。残基 20-23 很可能形成转角 10.从热力学考虑，完全暴露在水环境中和完全埋藏在蛋白质分子非极性内部的两种多肽片段，哪一种更容易形成螺旋？为什么？埋藏在蛋白质的非极性内部时更容易形成螺旋。因为在水环境中多肽对稳定焓（H折叠）的贡献要小些。11.一种酶相对分子质量为 300000，在酸性环境中可解离成两个不同组分，其中一个组分的相对分子质量为 100000，另一个为 50000。大的组分占总蛋白质的三分之二，具有催化活性。用-巯基乙醇（能还原二硫桥）处理时，大的失去催化能力，并且它的沉降速度减小，但沉降图案上
39、只呈现一个峰（参见第 7 章）。关于该酶的结构作出什么结论？此酶含 4 个亚基，两个无活性亚基的相对分子质量为 50000，两个催化亚基的相对分子质量为 100000，每个催化亚基是由两条无活性的多肽链（相对分子质量为 50000）组成。彼此间由二硫键交联在一起。12.今有一种植物的毒素蛋白，直接用 SDS凝胶电泳分析（见第 7 章）时，它的区带位于肌红蛋白（相对分子质量为 16900）和-乳球蛋白（相对分子质量 37100）两种蛋白之间，当这个毒素蛋白用-巯基乙醇和碘乙酸处理后，在 SDS凝胶电泳中仍得到一条区带，但其位置靠近标记蛋白细胞素（相对分子质量为半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二
40、糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 13370），进一步实验表明，该毒素蛋白与 FDNB 反应并酸水解后，释放出游离的 DNP-Gly和 DNP-Tyr。关于此蛋白的结构，你能做出什么结论？该毒素蛋白由两条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽链的相对分子质量各在 13000 左右。13.一种蛋白质是由相同亚基组成的四聚体。（a）对该分子说出两各种可能的对称性。稳定缔合的是哪种类型的相互作用（同种或异种）？（b）假设四聚体，如血红蛋白，是由两个相同的单位（
41、每个单位含和两种链）组成的。问它的最高对称性是什么？（a）C4和 D2，C4是通过异种相互作用缔合在一起，D2是通过同种相互作用缔合在一起，（b）C2因为每个二聚体是一个不对称的原聚体 14.证明一个多阶段装配过程比一个单阶段装配过程更容易控制蛋白质的质量。考虑一个多聚体酶复合物的合成，此复合物含 6 个相同的二聚体，每个二聚体由一个多肽 A和一个 B组成，多肽 A和 B的长度分别为 300 个和 700 个氨基酸残基。假设从氨基酸合成多肽链，多肽链组成二聚体，再从二聚体聚集成多聚体酶，在这一建造过程中每次操作的错误频率为 10-8，假设氨基酸序列没有错误的话，多肽的折叠总是正确的，并假设在每
42、一装配阶段剔除有缺陷的亚结构效率为 100%，试比较在下列情况下有缺陷复合物的频率：（1）该复合物以一条 6000 个氨基酸连续的多肽链一步合成，链内含有 6 个多肽 A和 6 个多肽 B。（2）该复合物分 3 个阶段形成：第一阶段，多肽 A和 B的合成；第二阶段，AB二聚体的形成；第三阶段，6 个 AB二聚体装配成复合物。（1）有缺陷复合物的平均频率是 600010-8=610-5 （2）由于有缺陷的二聚体可被剔除，因此有缺陷复合物的平均率只是最后阶段的操作次数（5 次操作装配 6 个亚基）乘以错误频率，即：510-8。因此它比一步合成所产生的缺陷频率约低 1000 倍。第六章 蛋白质结构与
43、功能的关系 1.蛋白质 A和 B各有一个配体 X的结合部位，前者的解离常数 Kd为 10-6mol/L，后者 Kd为 10-9mol/L。（a）哪个蛋白质对配体 X的亲和力更高？（b）将这两个蛋白质的 Kd转换为结合常数 Ka。（a）蛋白质 B；（b）蛋白质 A的 Ka=106(mol/L)-1，蛋白质 B的 Ka=109(mol/L)-1 2.下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的 O2亲和力有什么影响？（a）血浆的 pH从 7.4 降到 7.2；（b）肺中 CO2分压从 45torr（屏息）降到 15torr（正常）；（c）BPG水平从 4.5mmol/L（海平面）增至 7.5mmol（高空）。对
44、肌红蛋白：（a）无；（b）无；（c）无。对血红蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低 3.在 37，pH7.4，CO2分压 40 torr和 BPG正常胜利水平（4.5mmol/L 血）条件下，人全血的氧结合测定给出下列数据：p（O2）%饱和度（=100Y）10.6 10 19.5 30 27.4 50 37.5 70 50.4 85 77.3 96 92.3 98（a）根据这些数据，绘制氧结合曲线；估算在（1）100torr p（O2）(肺中)和（2）30 torr p（O2）（静脉血中）下血的氧百分饱和度。（b）肺中100 torr p（O2）结合的氧有百分之多少输送给组织30 torr
45、 p（O2）？（c）如果在毛细血管中 pH降到 7.0，利用图 6-17 数据重新估算（b）部分。（a）（1）98%，（2）58%；（b）约 40%；（c）约 50%解：（a）图略，从图中克知分别为 98%和 58%；半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 （b）98%-58%=40%，故约 40%；（c）当 pH降到 7.0 时，据图 6-17 可知：96%-46%=50%。4.如果已知 P50和 n，可利用方程（6-15）Y/
46、（1-Y）=p（O2）/P50n计算 Y（血红蛋白氧分数饱和度）。设 P50=26 torr，n=2.8，计算肺（这里 p（O2）=100 torr）中的 Y和毛细血管（这里 p（O2）=40 torr）中的 Y。在这些条件下输氧效率（Y肺-Y毛细血管=Y）是多少？除 n=1.0 外，重复上面计算。比较 n=2.8和 n=1.0 时的Y值。并说出协同氧结合对血红蛋白输氧效率的影响。n=2.8 时，Y肺=0.98，Y毛细血管=0.77，所以，Y=0.21，n=1.0 时，Y肺=0.79，Y毛细血管=0.61，所以，Y=0.18，两Y之差0.21-0.18=0.03，差值似乎不大，但在代谢活跃的组
47、织中 p（O2）4.6 带负电，向正极移动；半乳糖苷各有种共个异构体糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的用于连接影式式和构象式写出下面所示的两个单糖的正规名称指出两个结构用系革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同肽聚糖中学习必备 欢迎下载 （2）-乳球蛋白 pI=5.2，pH=5.05.2 带负电，向正极移动；（3）胰凝乳蛋白酶原 pI=9.1，pH=5.09.1 带负电，向正极移动；8.（1）当 Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp 和 His 的混合物在 pH3.9 进行纸电泳时，哪些氨基酸移向正极？哪些氨基酸移向负极？（2）纸电泳时，带有相同电荷的氨基酸常有少许分开，
48、例如 Gly 可与 Leu 分开，试说明为什么？（3）设 Ala、Val、Glu、Lys 和 Thr 的混合物 pH为 6.0，试指出纸电泳后氨基酸的分离情况。PI 值：Ala：6.02 Ser：5.68 Phe：5.48 Leu：5.98 Arg：10.76 Asp：2.97 His：7.59 （1）Ala、Ser、Phe 和 Leu 以及 Arg 和 His 向负极，Asp 移向正极；（2）电泳时，具有相同电荷的较大分子比较小分子移动得慢，因为电荷/质量之比较小，因而引起每单位质量迁移的驱动力也较小。（3）Glu移向正极，Lys 移向负极,Val、Ala 和 Thr 则留在原点。9.凝胶过
49、滤层析和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同？为什么？答：凝胶过滤层析中每一个凝胶珠相当于一个分子筛，故小分子所经过的路径长，落在大分子后面；而凝胶电泳中整块胶板相当于一个分子筛，故大分子受到的阻力大而迁移慢，落在小分子后面。10.配制一系列牛血清清蛋白（BSA）稀释液，每一种溶液取 0.1ml 进行 Bradford法测定。对适当的空白测定 595nm波长处的光吸收（A595）。结果如下表所示：BSA浓度（mgL-1）A595 1.5 1.4 1.0 0.97 0.8 0.79 0.6 0.59 0.4 0.37 0.2 0.17 BSA浓度对 A595作图得标准曲线。E.coli的蛋白质提取液
50、样品（0.1ml）测得的 A595为 0.84。根据标准曲线算出 E.coli提取液中的蛋白质浓度。0.85mg/ml 解：标准曲线略。由标准曲线可知，当 A595为 0.84 时，BSA浓度为 0.85mg/ml。第八章 酶通论 1.酶作为生物催化剂有哪些特点？答：酶是细胞所产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，与一般非生物催化剂相比较有以下几个特点：1、酶易失活；2、具有很高的催化效率；3、具有高度专一性；4、酶活性受到调节和控制。2.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪些？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？答：酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。酶