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1、精品文档生物化学试题及答案绪论一名词解释1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质一、 名词解释1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、 填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为,那么此样品中约含蛋白 g。2、蛋白质 水解会导致产物发生消旋。3、蛋白质的根本化学单位是 ,其构象的根本单位是 。4、芳香族氨基酸包括 、 和 。5、常见的
2、蛋白质氨基酸按极性可分为 、 、 和 。6、氨基酸处在大于其的溶液时,分子带净 电,在电场中向 极游动。7、蛋白质的最大吸收峰波长为 。8、构成蛋白质的氨基酸除 外,均含有手性-碳原子。9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为 。10、在近紫外区只有 、 、 和 具有吸收光的能力。11、常用于测定蛋白质N末端的反响有 、 和 。12、-氨基酸与茚三酮反响生成 色化合物。13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反响生成 色化合物。14、坂口反响可用于检测 ,指示现象为出现 。15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈 式排列。16、复原型谷胱甘肽的缩写是 。17、蛋白质的一级结构主要靠 和 维系;空间结构那么主要依靠 维系
3、。18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括 、 、 和 等。19、常见的蛋白质二级结构包括 、 、 、 和 等。20、-折叠可分 和 。21、常见的超二级结构形式有 、 、和 等。22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的 排列顺序。23、蛋白质按分子轴比可分为 和 。24、谷氨酸的1()为2.19,2()为4.25,其3(3+)为9.67,其为 。25、溶液等于等电点时,蛋白质的溶解度最 。三、 简答题1、 简述蛋白质-螺旋的结构特点。2、 简述氨基酸差异对-螺旋稳定的影响。3、 简述蛋白质-折叠的结构特点。4、 简述引起蛋白质沉淀的因素。5、 列举出5种可引发蛋白质变性的物理因素。6、
4、列举出5种可引发蛋白质变性的化学因素。7、 简述按溶解性不同简单蛋白可分为哪些种类?8、 简述按辅基成份不同可将结合蛋白分为哪些种类?9、 简述蛋白质的别离提纯可依据哪些差异。10、 简述蛋白质结构与功能的关系。【参考答案】一、 名词解释1、 等电点:当氨基酸或蛋白质溶液处在某一值时,氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即形成兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。2、 等离子点:指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。3、 肽平面:由于肽键具有一定的双键性质,使得参与肽键的4个原子C、H、O和N以及相邻的2个位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面
5、。4、 蛋白质一级结构:又称初级结构,指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的定位。5、 蛋白质二级结构:指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所形成的有周期性规律的立体结构。6、 超二级结构:指蛋白质多肽链中几个相邻的二级结构单元组合在一起,形成的有规那么的、可在空间上能识别的二级结构组合体。7、 结构域:指在蛋白质二级结构根底上多肽链进一步卷曲折叠形成几个相对独立,近似球形的组装体。8、 蛋白质三级结构:指在二级结构、超二级结构和结构域的根底上,一条多肽链包括侧链在内,整条肽链进一步盘绕,折叠形成的特定立体构象。9、 蛋白质四级结构:具有特定三级结构的肽链通过非共价键所形成的大
6、分子组合体系。10、 亚基:组成蛋白质四级结构中的各个肽链称为亚基。11、 寡聚蛋白:由两条或更多条具备三级结构的多肽链以非共价键相互缔合而成的聚集体,即具有四级结构的蛋白质。12、 蛋白质变性:在理化因素的影响下,天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化,其理化性质和生物学功能也随之改变或丧失,但并未涉及蛋白质一级结构的改变,这种现象称为蛋白质变性。13、 蛋白质沉淀:蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。14、 蛋白质盐析:向蛋白质溶液中参加大量的中性盐可破坏蛋白质外表的水化层,使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出,这种作用叫做盐析。15、 蛋白质盐溶:向蛋白质溶
7、液中参加少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层,从而使蛋白质溶解度增加,这种作用叫做盐溶。16、 简单蛋白质:仅由氨基酸组成,不含其它化学成分的蛋白质。17、 结合蛋白质:此类蛋白除氨基酸组分之外,还含有非氨基酸物质,即辅基,辅基通过共价或非共价方式与氨基酸组分结合。18、 必需氨基酸:在生物体内不能合成或合成量缺乏以维持正常的生长发育,必须依赖食物供给的氨基酸。19、 同源蛋白质:不同物种中行使相同或相似功能的蛋白质。二、 填空题1、 2.5;2、 酸; 3、 氨基酸,肽平面或酰胺平面; 4、 苯丙氨酸或F、色氨酸或W、酪氨酸或Y;5、 非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极
8、性带负电荷氨基酸;6、 负或-,阳或正或+;7、 280;8、 甘氨酸或或G;9、 型;10、 苯丙氨酸或F、色氨酸或W、酪氨酸或Y;11、 2,4-二硝基氟苯反响或反响、苯异硫氰酸酯反响或反响、丹磺酰氯反响或反响;12、 蓝紫;13、 黄色;14、 精氨酸或或R,砖红色沉淀;15、 反;16、 ;17、 肽键、二硫键,次级键;18、 氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键;19、 -螺旋、-折叠或-片层、-转角、-转角、无规卷曲;20、 平行式、反平行式;21、 、或x;22、 氨基酸或氨基酸残基;23、 球状蛋白、纤维状蛋白;24、 3.22;25、 小。三、 简答题1、 主链绕一条固定轴
9、形成右手螺旋;每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54;相邻螺旋间每个氨基酸残基中的和前面第4个残基中的CO形成氢键;侧链R基团辐射状分布在螺旋外侧;遇到,-螺旋自动中断。2、 酸性或碱性氨基酸集中处,因同种电荷氨基酸的两性性质及等电点相斥,不利于-螺旋形成; 侧链R基较大的氨基酸集中的区域不利于-螺旋形成如、; 的R基团为H,空间占位很小,也会影响该处螺旋的稳定;的位于五元环上,不易扭转,且为亚氨基酸,不易形成氢键,故不能形成-螺旋。3、 主链借助氢键以平行或反平行的方式排列;构象呈锯齿状或扇面状结构;氢键与中心轴接近垂直;R基团交替位于片层上、下方,侧链向外形成疏水环境。4、 高浓度中性
10、盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。5、 加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等任5项。6、 强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等任5项。7、 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。8、 核蛋白或脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白、糖蛋白或糖蛋白/黏蛋白、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。9、 可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和与配体的特异性差异进行别离。10、 一级结构与功能的关系:同种功能的蛋白质具有相似的一级结构,一级结构的改变会引起功能的变化;高级结构与功能的关系:相同功能的蛋白质高级结构也很相似,高级结构决定生
11、物学功能,功能与结构之间相适应。酶一、名词解释1、酶 2、活性中心 3、诱导楔合学说 4、酶活力5、比活力 6、转换数 7、别构酶 8、同工酶9、诱导酶 10、 11、天然底物 12、Q1013、可逆抑制作用 14、不可逆抑制作用二、填空题 1、全酶由 和 组成,其中 决定酶的专一性。2、辅基与酶蛋白共价结合,不可以通过透析去除。3、酶按其结构特点不同可以分为 、 和 。4、酶按其专一性不同可分为 、 和 。5、国际系统命名法将酶分为6大类,分别是 、 、 、 、 和 。6、酶原激活过程可以看成是酶 形成或暴露的过程。7、活性中心必需基团包括 和 。8、影响酶促反响速度的主要因素有 、 、 、
12、 、 和 。9、酶的可逆抑制作用可分为 、 和 。10、磺胺药物的结构与 相似,它可以竞争性抑制细菌体内 的活性。11、有机磷农药是生物体内 的抑制剂。12、抑制剂对酶的作用有一定选择性,蛋白质变性剂对酶的作用 选择性。13、酶促反响速度到达最大反响速度80%时的等于 。14、动物体内1最为丰富的组织是 。15、动物体内5最为丰富的组织是 。16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程,为 或 。17、当值近似 的解离常数时,值可用来表示酶对底物的 。18、最适温度 酶的特征性常数,它与反响时间有关,当反响时间延长时,最适温度可以 。三、简答题1、 简述酶的催化特性。2、 简述酶高效催化的一般原理。
13、3、 简述的意义。4、 简述的意义。5、 简述竟争性抑制的特点。6、 简述非竟争性抑制的特点。7、 简述反竟争性抑制的特点。【参考答案】一、名词解释1、 酶:指由活细胞产生的,具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子,包括蛋白质和核酸。2、 活性中心:指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成的区域。3、 诱导楔合学说:该学说认为酶和底物结合之前,酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合,但当二者相互作用时,因酶活性中心具有柔性,底物与酶相互诱导发生构象变化,从而能楔合形成中间过渡态。4、 酶活力:又称酶活性,指酶催化一定化学反响的能力。在一定条件下,可
14、用其催化的某一化学反响的反响速度来表示。5、 比活力:指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数,代表酶制度剂的纯度。6、 转换数:指酶被底物完全饱和时,每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数,用于描述酶的催化效率。7、 别构酶:酶分子非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后引发酶构象改变,进而引起酶活性改变,具有这种变构调节作用的酶称为别构酶或变构酶。8、 同工酶:能催化相同的化学反响,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。9、 诱导酶:在诱导物的剌激下,能大量产生的酶。10、 :酶促反响速度到达最大速度一半时的底物浓度。11、 天然底物:当一种酶有多种底物时,酶对每种底物均各有
15、一个特定的值,最小的底物称为该酶的天然底物。12、 Q10:即温度系数,指T每增加10,增加的倍数。13、 可逆抑制作用:抑制剂I与酶非共价结合,一般用透析或超滤的方法可以除去抑制剂使酶恢复活力,这称为可逆抑制作用。14、 不可逆抑制作用:抑制剂I与酶共价结合使酶丧失活性,不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活力,这称为不可逆抑制作用。二、填空题1、 酶蛋白、辅因子,酶蛋白;2、 共价;3、 单体酶、寡聚酶、多酶复合体;4、 绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性;5、 氧化复原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合或裂解酶类、异构酶类、合成或连接酶类;6、 活性中心;7、 结合基团、催化基团;8
16、、 底物浓度或S、酶浓度或E、温度或T、激活剂、抑制剂;9、 竟争性抑制、非竟争性抑制、反竟争性抑制;10、 对氨基苯甲酸,二氢叶酸合成酶;11、 胆碱酯酶或羟基酶;12、 无;13、 1/4S;14、 心肌;15、 肝脏;16、 S型、表观双曲线;17、 等于或近似于,亲和力;18、 不是,降低或下调。三、简答题1、 高效性、专一性、可调控、易失活、与辅因子有关。2、 邻近与定向效应、张力与变形、酸碱催化、共价催化及微环境的影响3、 反响速度等于1/2的s,单位为;当中间产物解离成E和S的速度分解成E和P的速度时,值可近似于的解离常数。此时值可表示酶和底物亲和力。值越小,酶和底物亲和力越大;
17、值越大,酶和底物亲和力越小。值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物及反响温度、和离子强度等有关,与酶的浓度无关。各种酶的值大致在106102之间。4、 是酶完全被底物饱和时的反响速度,如果酶的总浓度,便可根据计算酶的转换数=E/ ,其意义是:当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子催化底物转换变成产物的分子数。大多数酶的转换数在1104/秒之间。5、 I与S结构相似,竞争E的结合部位,但对催化部位无影响;提高底物浓度可解除抑制作用;值增大,不变。6、 I与E的非活性中心必需基团结合,改变E构象,E催化能力下降,但不影响底物结合;不能生成P,抑制程度取决于I;值不变,变小。7、
18、I不与游离E结合,而只能与结合;值变小,变小。维生素一、名词解释1、维生素 2、维生素缺乏症 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶 的组成成分,参与体内代谢过程。2、维生素按溶解性可分为 和 。3、水溶性维生素主要包括 和。4、脂脂性维生素包括为 、 、 和 。5、缺乏 会导致夜盲症。6、缺乏 会导致佝偻症。7、维生素E的别名为 。8、维生素K的别名为 。9、植物中的 可以在小肠粘膜由加氧酶作用生成视黄醇,所以又将其称为原。10、将3羟化成25-羟3的器官是 。11、脚气病是由于缺乏 。12、口角炎是由于缺乏 。13、遍多酸是维生素 的别名。14、5包括 和 。15、6包括 、 和 。
19、16、人体缺乏 可导致巨幼红细胞贫血和血红素合成障碍性贫血。17、生物素羧基载体蛋白的缩写是 ,四氢叶酸的缩写是 。18、怀孕头3个月缺乏 可导致胎儿神经管发育缺陷。19、硫辛酸作为辅因子参与反响时,起转移 的作用。20、维生素C的别名为 ,灵长类动物因缺乏 而不能合成。三、简答题1、 为什么婴儿需要经常晒晒日光?2、 列举5种富含的果蔬。3、 简述B族维生素与辅助因子的关系。【参考答案】一、名词解释1、 维生素:维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子有机物。2、 维生素缺乏症:因维生素缺乏所引起的营养缺乏症的总称。二、填空题1、 辅因子;2、 水溶性
20、维生素、脂性维生素;3、 B族维生素;4、 、;5、 ;6、 ;7、 生育酚;8、 凝血维生素;9、 -胡萝卜素;10、 肝脏;11、 硫胺素或1;12、 核黄素或2;13、 泛酸或遍多酸或3;14、 烟酸或尼克酸、烟酰胺或尼克酰胺;15、 吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺;16、 5-脱氧腺苷钴胺素或甲基钴胺素或12;17、 ,4或;18、 叶酸;19、 酰基;20、 抗坏血酸,古洛糖酸内酯氧化酶。三、简答题1、 婴儿的发育需要机体吸收大量的钙质,可促进钙的吸收,而皮表的7-脱氢胆固醇经紫外线照射可转变为,因此婴儿需要经常晒晒日光,使骨骼强壮。2、 青椒、西红柿、猕猴桃、橙子、桔子和草莓等。3、V需要
21、该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号B1脱羧酶、丙酮酸和-酮戊二酸脱羧酶系转移羧基焦磷酸硫胺素B2各种脱氢酶和氧化酶传递氢电子黄素单核苷酸黄素腺嘌呤二核苷酸B3代谢中的酰基转移酶转移酰基B5各种脱氢酶传递氢电子烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、 B6氨基酸代谢的各种酶转移氨基磷酸吡哆醛/胺B7各种羧化酶参与2固定生物素羧基载体蛋白B11一碳单位代谢的各种酶类转移甲基、亚甲基亚胺甲基、甲酰基4或四氢叶酸B12变位酶、甲基转移酶转移甲基5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素核酸一、名词解释1、核酸一级结构 2、核酸变性 3、增色效应 4、减色效应5、 6、复性 7、退火 8、分子杂交二、
22、填空题 1、核酸的根本组成单位是 ,它们之间通过 连接。2、常见的核苷酸由 和 组成。3、常见的嘌呤包括 和 。4、常见的嘧啶包括 、 和 。5、常见的碱基中,尿嘧啶只存在于 ,而胸腺嘧啶只存在于 。6、核酸中的戊糖可分为 和 两种。7、稀有碱基m5C代表 。8、核酸中 元素的含量在9%左右,可以用于计算核酸含量。9、某细菌的中G的含量为30%,其A含量为 。10、双链中一条链的()/() = 0.7,其互补链中()/() = 。11、双链中一条链的()/() = 0.7,其整个分子中()/() = 。12、双链中一条链的()/() = 0.6,其互补链和整个分子中的()/() = 。13、双
23、链中,A与T之间形成 对氢键,G与C之间形成 对氢键。14、在端粒结构之中,4个相邻的G之间可以形成 对氢键。107,其链长为 m。16、35环腺苷酸的缩写是 。17、为 手螺旋, 手螺旋。18、的二级结构是 型,三级结构是 型。19、三级结构的主要形式是 。20、超螺旋有 和 2种形式,天然的超螺旋为 。21、真核生物染色体在组蛋白的包装下形成 。22、组蛋白包括 、 、 、 和 5种。23、核苷酸的嘌呤和嘧啶碱中含有共轭双键,在 附近到达最大吸收值。24、理论上纯样品的260280为 ,纯样品的260280为 。25、经典的核酸测序方法包括 和 。三、简答题1、 简述组成和的核苷酸分别有哪
24、些?2、 简述和在化学组成、结构、细胞内位置及功能上的差异。3、 简述、和的功能。4、 如何看待功能的多样性?其核心作用是什么?5、 比拟原核生物和真核生物核糖体分子量的差异。6、 简述原核生物与真核生物在结构上的区别。7、 为什么不易被碱水解,而很容易被碱水解?8、 简述B型的结构特点。9、 维持双螺旋结构的主要作用力有哪些?10、 描述变性后主要理化性质的变化。11、 简述影响复性的主要因素。【参考答案】一、名词解释1、 核酸一级结构:指核酸中脱氧核苷酸的排列顺序。2、 核酸变性:核酸在加热、极端、有机试剂、变性剂及机械力等作用下,发生氢键断裂,但不涉及共价键,仅碱基堆积力破坏,双螺旋分子
25、变为单链的过程。3、 增色效应:指分子变性后,原先藏于螺旋内部的碱基暴露出来,使得其在260的光吸收值比变性前明显增加的现象。4、 减色效应:复性后的溶液在260处的光吸收值比复性前明显下降的现象称为减色效应。5、 :即解链温度,又称熔解温度、熔点或变性温度,指因热变性使光吸收到达最大光吸收一半时的温度,又或是使增色效应到达最大效应一半时的温度。6、 复性:指变性的两条互补单链在适当条件下重新缔合形成双螺旋结构,其理化性质也随之恢复的过程。7、 退火:热变性后的单链经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为退火。8、 分子杂交:不同来源的核酸分子放在一起热变性,然后缓慢冷却,假设这些异源核酸之间存在互
26、补或局部互补的序列,复性时可以形成“杂交分子,此过程即为分子杂交。二、填空题1、 核苷酸,35磷酸二酯键;2、 碱基、戊糖;3、 腺嘌呤或A、鸟嘌呤或G;4、 胞嘧啶或C、尿嘧啶或U、胸腺嘧啶或T;5、 核糖核酸或,脱氧核糖核酸或;6、 脱氧核糖、核糖;7、 5-甲基胞嘧啶;8、 磷或P;9、 20%;10、 1.43;11、 1;12、 0.6;13、 2,3;14、 8;15、 13;16、 ;17、 左,右;18、 三叶草,倒L;19、 超螺旋;20、 正超螺旋、负超螺旋,负超螺旋;21、 核小体;22、 H1、H2A、H2B、H3、H4;23、 260;24、 2,1.8;25、 双脱
27、氧终止法、化学裂解法。三、简答题1、 的功能:蛋白质合成的直接模板;的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译;的功能:参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。2、化学组成脱氧核糖核糖结构主要为反向平行双链单链为主胞内位置原核生物分布在细胞拟核区;真核生物98%在细胞核,少量分布在胞质或诸如线粒体、叶绿体类的细胞器中。原核生物分布在胞质;真核生物90%在胞质,少量在核仁区。功能遗传信息的载体传递遗传信息及调控功能3、 的功能:蛋白质合成的直接模板;的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译;的功能:参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。4、 的功能主要有:控制蛋白质合
28、成;作用于转录后加工与修饰;参与细胞功能的调节;生物催化与其他细胞持家功能;遗传信息的加工;可能是生物进化时比蛋白质和更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。5、 原核生物核糖体分子量为70S,大亚基50S,小亚基30S;真核生物核糖体的分子量为80S,大亚基为60S,小亚基40S。6、 原核生物是多顺反子;5先导区有序列。真核生物是单顺反子;5帽子结构,有3尾。7、 易被碱水解是因为其核糖上有2基,在碱的作用下能形成23环磷酸酯,环磷酸酯继续水解即产生2核苷酸和3核苷酸;而的脱氧核糖上无2基,不能形成碱水解的中间产物,故不易被碱水解。8、 反向平行双链
29、,绕同一中心轴相互缠绕为右手螺旋;磷酸基团与戊糖在外侧形成双螺旋的骨架;碱基位于螺旋内侧,按互补配对原那么通过氢键相连;碱基平面与中心轴近乎垂直,相邻碱基平面间的垂直距离为0.34;相邻核苷酸间的夹角为36,每圈10,螺距3.4;双螺旋直径为2;螺旋外表具有大沟和小沟。9、 反向平行多核苷酸双链间互补碱基对之间的氢键作用;上下相邻碱基对中芳香环电子的相互作用即碱基堆积力,这是一种最主要的作用力;磷酸基团的氧原子带负电荷,与细胞中的碱性组蛋白,亚精胺以及2+等阳离子化合物结合所形成的离子键,从而抵消负电荷之间的排斥作用;双螺旋碱基对中疏水性芳香环堆积所产生的疏水作用力。10、 主要有:天然分子的
30、双螺旋结构解链变成单链的无规那么线团,生物学活性丧失;天然的线型分子水溶液具有很大的黏度。变性后,黏度显著降低;变性后的浮力密度大大增加,故沉降系数S增加;变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基暴露使其紫外吸收值明显增加,即产生所谓增色效应。11、 温度与时间:一般认为比低25左右的温度是复性的最正确条件。温差大、降温时间太短均不利于复性。浓度:溶液中分子越多,相互碰撞结合的时机越大,有利于复性。序列的复杂度:简单的顺序,较易实现复性。生物氧化一、名词解释1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8. 能荷 9. 高能键 10. 电子传递抑制
31、剂 11. 氧化磷酸化抑制剂二、填空题1生物氧化是 在细胞中,同时产生 的过程。2反响的自由能变化用来表示,标准自由能变化用表示,生物化学中时的标准自由能变化那么表示为。3高能磷酸化合物通常是指水解时的化合物,其中重要的是,被称为能量代谢的。4真核细胞生物氧化的主要场所是 ,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于。5以为辅酶的脱氢酶类主要是参与 作用,即参与从到的电子传递作用;以为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的转移到反响中需电子的中间物上。6由O2的电子传递中,释放的能量足以偶联合成的3个部位是、 和 。7鱼藤酮、抗霉素A和、N3、的抑制部位分别是、 和。8解释电子传递氧化磷酸化机制的
32、三种假说分别是、和,其中得到多数人的支持。9琥珀酸呼吸链的组成成分有、。10在 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是、,此三处释放的能量均超过。11胞液中的通过和两种穿梭机制进入线粒体,并可进入氧化呼吸链或氧化呼吸链,可分别产生分子或分子。12生成的主要方式有和。13生物体内磷酸化作用可分为、和。14胞液中-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是, 线粒体中-磷酸甘油脱氢酶的辅基是。15铁硫簇主要有和两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的相连接。16呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是和。17或作为递氢体,其发挥功能的结构是。18参与呼吸链构成的细胞色素有、。19呼吸链中含有铜原子的细胞色素是。2
33、0构成呼吸链的四种复合体中, 具有质子泵作用的是、。21合酶由和两 部 分组 成,具 有 质 子 通 道 功 能的 是,具有催化生成的作用。22呼吸链抑制剂中,、可与复合体结合,、可抑制复合体,可抑制细胞色素c氧化酶的物质有、。23因辅基不同,存在于胞液中为,存在于线粒体 中 的 为,两者均可消除体内产生的。24微粒体中的氧化酶类主要有和。25人们常见的解偶联剂是,其作用机理是。26经电子传递和氧化磷酸化可产生个,琥珀酸可产生个。27当电子从经传递给氧时,呼吸链的复合体可将对从泵到,从而形成的 梯度,当一对经 回到线粒体时,可产生个。28F10复合体由局部组成,其F1的功能是,F0的功能是,连
34、接头部和基部的蛋白质叫 。 可抑制该复合体的功能。29动物线粒体中,外源可经过系统转移到呼吸链上,这种系统有种,分别为 和;而植物的外源是经过 将电子传递给呼吸链的。30线粒体内部的是通过载体,以方式运出去的。31线粒体外部的磷酸是通过 方式运进来的。三、问答题1试比拟生物氧化与体外物质氧化的异同。2描述氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。3试计算氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的能量利用率。4试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。5试述体内的能量生成、贮存和利用62与H2O以哪些方式生成?7简述化学渗透学说。8具有高的水解自由能的结构根底是什么?为什么说是生物体
35、内的“能量通货?【参考答案】一、名词解释1物质在生物体内进行的氧化反响称生物氧化。2代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反响逐步传递,最终与氧结合为水,此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。3代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水,同时伴有磷酸化为,此过程称氧化磷酸化。4物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成的摩尔数,此称比值。5使氧化与磷酸化的偶联作用解除的化学物质称解偶联剂。6化合物水解时释放的能量大于21,此类化合物称高能化合物。7细胞色素是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类,有特殊的吸收光谱而呈现颜色。8. 能荷:能荷是细胞中高能磷酸键状态的一种数量上的衡量,能荷
36、大小可以说明生物体中系统的能量状态。9. 高能键:指随着水解反响或基团转移反响可放出大量自由能(G大于25)的键。主要指中的焦磷酸键。各种化合物的化学键水解时释放的化学能量大于或近于水解时释放的能量者均属高能键,如乙酰辅酶A的酯键。常用符号“表示。10. 电子传递抑制剂:但凡能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。11. 氧化磷酸化抑制剂:对电子传递和磷酸化均有抑制作用的试剂称为氧化磷酸化的抑制剂,这类抑制剂抑制的合成,抑制了磷酸化也一定会抑制氧化。二、填空题1.有机分子 氧化分解 可利用的能量 2.DG DG0 DG0 3.释放的自由能大于20.92 通货 4.线粒体 线
37、粒体内膜 5.生物氧化 底物 氧 生物合成 6 32 7.复合体I 复合体 复合体8.构象偶联假说 化学偶联假说 化学渗透学说 化学渗透学说 9复合体 泛醌 复合体 细胞色素c 复合体10 泛醌 泛醌细胞色素c 细胞色素11-磷酸甘油穿梭 苹果酸天冬氨酸穿梭 琥珀酸 2 312氧化磷酸化 底物水平磷酸化13.氧化磷酸化 光合磷酸化 底物水平磷酸化 14 15 2S2 4S4 半胱氨酸残基的硫16泛醌 细胞色素c17异咯嗪环18 b560 b562 b566 c c1 3 19细胞色素320复合体 复合体 复合体21 F0 F1 F0 F122鱼藤酮 粉蝶霉素A 异戊巴比妥 抗霉素A 二巯基丙醇
38、 一氧化碳 氰化物 硫化氢23 超氧离子24加单氧酶 加双氧酶25. 2,4二硝基苯酚 瓦解电化学梯度 26. 3 2 27. 呼吸链 3 内膜内侧 内膜外侧 电化学 F10复合体 内侧 1 28. 三 合成 通道和整个复合体的基底 寡霉素 29. 穿梭 二 a磷酸甘油穿梭系统 苹果酸穿梭系统 内膜外侧和外膜上的脱氢酶及递体 30. 腺苷酸 交换 31. 交换和协同三、问答题1生物氧化与体外氧化的相同点:物质在体内外氧化时所消耗的氧量、 最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点:生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的,能量逐步释放并伴有的生成, 将局部能量储
39、存于分子中,可通过加水脱氢反响间接获得氧并增加脱氢时机,二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式,体外氧化常是较剧烈的过程,其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的,能量是突然释放的。2 氧化呼吸链组成及排列顺序:复合体、复合体562、b566、c1复合体3O2 。其有3个氧化磷酸化偶联部位,分别是,3O2 。 琥珀酸氧化呼吸链组成及排列顺序:琥珀酸复合体(、560)复合体复合体O2。其只有两个氧化磷酸化偶联部位,分别是,3O2 。3 氧化呼吸链:的标准氧化复原电位是,1/2 O22O 的标准氧化复原电位,据自由能变化与电位变化的关系:G0 E0,
40、1 摩尔氢对经 氧化呼吸链传递与氧结合为1摩尔水,其释放的自由能为,氧化呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位,可产生3 摩尔 , 每摩尔生成需,能量利用率330.5/220.02100%42% 。琥珀酸呼吸链:计算过程与以上相似,其能量利用率36%。4影响氧化磷酸化的因素及机制:(1)呼吸链抑制剂:鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体中的铁硫蛋白结合,抑制电子传递;抗霉素A、 二巯基丙醇抑制复合体;一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体。(2) 解偶联剂:二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂:寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合, 阻止质子从F0质子通道回流,抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)的调节作用: 浓度升高,氧化磷酸化速度加快,反之,氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素:诱导细胞膜酶生成,加速分解为,促进氧化磷酸化;增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体突变:呼吸链中的局部蛋白质肽链由线粒体编码,线粒体因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变,影响氧化磷酸化。5糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量,其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中,主要