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1、09年辅导班生化笔记完全解答选择题出题点：20种氨基酸 各自的特点和碱基蛋白质，核酸变性的特点测定蛋白质含量与分子量的方法原理各类连接键，结构稳定的键二级结构特点PI的计算，氨基酸解离分析分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等单抗，多糖，疾病原因酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制 动力学效应代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物抑制剂，呼吸链，限速酶过程：EMP,TCA,尿素循环，氧化血浆脂蛋白种类作用名词解释蛋白质等电点蛋白质变性核酸的增/减色效应 Tm螺旋折叠DNA双螺旋结构tRNA的三叶草结构碱基互补原则蛋白质的结构域蛋白质的超二级结构米氏常数米氏方程变构酶变构效 酶活力固定化
2、酶同工酶酶的活性中心必需基团酶的竞争性抑制生物氧化呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化粘多糖TCA循环乳酸循环糖异生作用酮体必需脂肪酸必需氨基酸氧化尿素循环转氨基作用联合脱氨基作用一碳单位半保留复制遗传中心法则遗传密码冈崎片断转录逆转录基因表达核蛋白体循环抗代谢物基因工程药物生物技术药物生物药物单克隆抗体基因文库cDNA文库核酸的杂交分子病基因敲除DNA芯片核酸复性蛋白质印迹亲和层析离子交换层析凝胶过滤问答（有些和名解重复）蛋白质的二级结构DNA的双螺旋结构固定化酶的概念制备方法及优点氧化与脂肪酸合成的比较乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位青霉素的抗菌机制磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制现代生物技术的
3、定义主要内容及在新药研究开发中的应用哪些生化研究成果应用于新药设计研究酶催化高效率的因素及基本原理糖在体内主要代谢途径及生理意义糖酵解与糖异生的比较酮体的生成利用及意义尿素循环过程，特点及意义大肠杆菌DNA复制过程RNA转录过程重组DNA技术概念过程及应用选择题出题点：20种氨基酸 各自的特点和碱基必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是： 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防
4、止细胞退化； 色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主
5、治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 10.组氨酸histidine 人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。 前8种人体必需氨基酸的记忆口诀： 赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻） 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). 20种氨基酸记忆口诀 六伴穷光蛋， 酸谷天出门， 死猪肝色脸， 只携一两钱。 一本落色书， 拣来精读之。 芳香老本色， 不抢甘肃来。 六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋半胱、光、蛋（甲硫）氨酸含硫氨基酸 酸谷天出
6、门：酸、谷、天谷氨酸、天门冬氨酸酸性氨基酸 死猪肝色脸：丝、组、甘、色丝、组、甘、色氨酸一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱：支、缬、异亮、亮缬、异亮、亮氨酸支链氨基酸 一本落色书：异、苯、酪、色、苏异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸生糖兼生酮 拣来精读之：碱、赖、精、组赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性氨基酸 芳香老本色：芳香、酪、苯、色酪、苯丙、色氨酸芳香族氨基酸 不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸不参与转氨基的氨基酸蛋白质，核酸变性的特点蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧
7、失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质结构蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构；蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构形，包括-螺旋、-折叠、-转角和自由专曲，这些称为蛋白质的二级结构；二级结构通过连接形成三级结构；多条肽链聚集成为具有一定空间构型称为四级结构，其中一条肽链叫一个亚基。 蛋白质变性的原因变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化
8、学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。 蛋白质变性后的方面（一）生物活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。 （二）某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。 （三）生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构
9、松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 物理变化与化学变化引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(S
10、DS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视具体情况而定。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化。 重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。 蛋白质复性蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆
11、的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性（renaturation）。例如胃蛋白酶加热至8090时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。DNA变性 DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。 变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改
12、变： 1）溶液粘度降低。DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。2）溶液旋光性发生改变。变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。 3）增色效应(hyperchromic effect)。指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。 融解温度对双链DNA进行加热变性，当温度升高到一定高度时，D
13、NA溶液在260nm处的吸光度突然明显上升至最高值，随后即使温度继续升高，吸光度也不再明显变化。若以温度对DNA溶液的紫外吸光率作图，得到的典型DNA变性曲线呈S型(如下图)。可见DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的。通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶的融解相类似，又称融解温度(Tm,melting temperature)。在Tm时，核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏。特定核酸分子的Tm值与其GC所占总碱基数的百分比成正相关，两者的关系可表示为：?Tm=69.30.41*(G+C)%一定条件下(相对较短的核酸分子)，Tm
14、值大小还与核酸分子的长度有关，核酸分子越长，Tm值越大；另外，溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，反之亦然，因此DNA制剂不应保存在离子强度过低的溶液中。测定蛋白质含量与分子量的方法原理各类连接键，结构稳定的键多肽链中氨基酸残基的构成以及排列顺序称为氨基酸的一级结构,连接一级结构的键是肽键。氨基酸的二级结构是指氨基酸主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有-螺旋、-折叠、-转角儿以及无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链以及侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔
15、合在一路的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的氨基酸才有生物科学活性。维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。 二级结构特点二级结构：多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的螺旋、片层、转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构。转角：蛋白质二级结构类型之一,由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。 折叠(sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由
16、折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为折叠股或股(strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个股组成。PI的计算，氨基酸解离分析等电点（pI,isoelectric point） 蛋白质是两性电解质，在特定的pH溶液中所带正电荷数恰好等于负电荷数。此时蛋白在电场中不再移动，此溶液的pH称该蛋白质的等电点。 因为当环境
17、PH值等于PI值时，蛋白质的溶解度最小，常用于分离和提纯蛋白质或氨基酸。氨基酸的等电点(isoelectric point)：氨基酸的等电点在一定 pH条件下,某种氨基酸接受或给出质子的程度相等,分子所带的净电荷为零,此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点(pI) NH3+ NH3+ NH2 | +OH- | +OH- | H-C-COOH = H-C-COO- = H-C-COO- | +H+ | +H+ | R R R 阳离子 两性离子 阴离子 pHpI(pH对氨基酸离子化的影响示意图)氨基酸等电点的计算公式：pH=(pKn+pKn+1)/2 n:氨基酸（或多肽）完全质子化时带正电荷基团数
18、 pK:解离基团的解离常数等电点的计算步骤 先将氨基酸/多肽可解离基团的pK值自小到大按顺序排列 判断n值 判断氨基酸的分类 酸性氨基酸和中性氨基酸的完全质子化数=1 碱性氨基酸的完全质子化数=2 等电点的应用-电泳电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 应用-氨基酸的分离与分析 氨基酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开 当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 当pHpI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 当pHk+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之
19、，则越小。 Km可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01KmS100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。 Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。 Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。 Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当S=10Km时，=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。 Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶
20、的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。 酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。 温度对反应速度的影响一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。 pH对反应速度的影响观察pH
21、对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.58.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。 抑制剂对反应速度的影响凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。 不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以E作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用
22、包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。 可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以E作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑
23、制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
24、其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。 激活剂对反应速度的影响能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物限速酶：它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向. 在代谢过程中的一系列反应中，如果其中一个反应进行的很慢，便成为整个过程的限速步骤，催化此限速步骤的酶称为限速酶或者标兵酶。标兵酶是一种
25、调节酶，它们常常也是别构酶。被动转运 被动转运的特点是转运过程中生物膜不具有主动性，不消耗能量，被转运的物质只能从高浓度流入低浓度。被动转运中最主要的方式是简单扩散和滤过。 1、简单扩散（simple diffusion）外源化学物大部分是具有一定脂溶性的大分子有机化合物，可首先溶解于膜的脂质成分而后扩散到另一侧。简单扩散过程可受下列因素的影响：(1)生物膜两侧的浓度差：浓度差越大，扩散越快。如氧的气体分子由肺泡及毛细血管进入血液和CO2由血液进入肺泡细胞的过程，主要靠浓度差起作用。（2）外源化学物在脂质中的溶解度：溶解度可用脂/水分配系数表示，即一种物质在脂相和水相的分配已达到平衡状态时的分
26、配率比值称为脂/水分配系数。脂/水分配系数越大，越容易在脂肪中溶解，也越易透过生物膜。但由于生物膜中还含有水相，在生物转运过程中，外源化学物既要透过脂相，也要透过水相，因此脂水分配系数在1左右者，更易进行简单扩散。（3）外源化学物的电离状态：化合物分子在水溶液中分解成为带电荷离子的过程称为电离。离子型的化合物不易透过生物膜的脂质结构区。而化合物的电离状态既受其本身的电离常数（电离部分与未电离部分平衡时的常数）的影响，也受其所在溶液的pH影响。弱酸性化学物在酸性介质中非离子型多，在碱性介质中离子型多；弱碱性化学物在酸性介质中离子型多，而在碱性介质中非离子型多。 2、滤过（filtration）滤
27、过是水溶性物质随同水分子经生物膜的孔状结构而透过生物膜的过程。凡分子大小和电荷与膜上孔状结构相适应的溶质皆可滤过转运，转运的动力为生物膜两侧的流体静压梯度差和渗透压差。此种孔状结构为亲水性孔道，不同组织生物膜孔道的直径不同。肾小球的孔道直径较大，约为70nm，分子量为60,000以上的蛋白质分子不能透过，较小的分子皆可透过。肠道上皮细胞和肥大细胞膜上孔道直径较小，约为0.4nm，分子量小于200的化合物方可以通过。一般细胞孔道直径在4nm以下，所以除水分子可以通过外，有些无机离子和有机离子等外源化学物，亦可滤过。特殊转运 特殊转运指有一定的载体，具有较强的专一性，有一定的选择性和主动性，生物膜
28、主动选择某种机体需要或由机体排出的物质进行的转运。特殊转运分主动转运和易化扩散。 1、主动转运（active transport）主动转运的主要特点是可逆浓度梯度进行转运，转运过程消耗能量的转运方式。能量来自细胞代谢活动所产生的代谢能（ATP）的释放。许多外源化学物的代谢产物经由肾脏和肝脏排出，主要是借助主动转运。机体需要的某些营养物质，例如某些糖类、氨基酸、核酸和无机盐等由肠道吸收进入血液的过程，必须通过主动转运逆浓度梯度吸收。 2、促进扩散（facilitated diffusion）促进扩散的特点是需要载体，顺浓度梯度由高浓度向低浓度而且不需要细胞供给能量的扩散性转运。葡萄糖、某些氨基酸
29、、甘油、嘌呤碱等亲水化合物，由于不溶于脂肪，不能借助简单扩散进转运，所以可在具有特定载体和顺浓度梯度的情况下进行转运。膜动转运 膜动转运是细胞与外界环境交换一些大分子物质的过程，其主要特点是在转运过程中生物膜结构发生变化，转运过程具有特异性，生物膜呈现主动选择性并消耗一定的能量。在一些大分子颗粒物质被吞噬细胞由肺泡去除或被肝和脾的网状内皮系统由血液去除的过程中起主导作用。膜动转运又可分为入胞（endocytosis）和出胞作用（exocy-tosis）。前者是将细胞表面的颗粒物转运入细胞的过程。后者是将颗粒物由细胞内运出的过程。胞吞和胞吐是两种方向相反的过程。在胞吞作用中如果被摄入的物质为固体
30、则称为吞噬(phagocytosis),如为 液体则为胞饮(pinocytosis)。入侵机体细胞的细菌、病毒、死亡的细菌、组织碎片、铁蛋白、偶氮色素都可通过吞噬作用被细胞清除。所以胞吞和胞吐作用对体内外源化学物或异物的清除转运具有重要意义。糖的无氧分解糖的有氧氧化磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径总反应方程式如下：抑制剂，呼吸链，限速酶能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。 呼吸链又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NAD
31、H或FADH2向氧传递电子的系统。 还原型辅酶通过呼吸链再氧化的过程称为电子传递过程。其中的氢以质子形式脱下，电子沿呼吸链转移到分子氧，形成粒子型氧，再与质子结合生成水。放出的能量则使ADP和磷酸生成ATP。电子传递和ATP形成的偶联机制称为氧化磷酸化作用。整个过程称为氧化呼吸链或呼吸代谢。 在葡萄糖的分解代谢中，一分子葡萄糖共生成10个NADH和2个FADH2，其标准生成自由能是613千卡，而在燃烧时可放出686千卡热量，即90贮存在还原型辅酶中。呼吸链使这些能量逐步释放，有利于形成ATP和维持跨膜电势。 原核细胞的呼吸链位于质膜上，真核细胞则位于线粒体内膜上。二、构成 呼吸链包含15种以上
32、组分，主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。其中复合体、辅酶Q和细胞色素C的数量比为1：2：3：7：63：9。 1.复合体 即NADH：辅酶Q氧化还原酶复合体，由NADH脱氢酶（一种以FMN为辅基的黄素蛋白）和一系列铁硫蛋白（铁硫中心）组成。它从NADH得到两个电子，经铁硫蛋白传递给辅酶Q。铁硫蛋白含有非血红素铁和酸不稳定硫，其铁与肽类半胱氨酸的硫原子配位结合。铁的价态变化使电子从FMNH2转移到辅酶Q。 2.复合体 由琥珀酸脱氢酶（一种以FAD为辅基的黄素蛋白）和一种铁硫蛋白组成，将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。 3.辅酶Q 是呼吸链中唯一的非蛋白氧化还原载体，可在膜中迅速移动。它在
33、电子传递链中处于中心地位，可接受各种黄素酶类脱下的氢。 复合体 辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体，是细胞色素和铁硫蛋白的复合体，把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。 细胞色素类 都以血红素为辅基，红色或褐色。将电子从辅酶Q传递到氧。根据吸收光谱，可分为三类：a,b,c。呼吸链中至少有5种：b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶，是最后一个载体，将电子直接传递给氧。从a传递到a3的是两个铜原子，有价态变化。 复合体IV：细胞色素C氧化酶复合体。将电子传递给氧。限速酶：它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向. 在代谢过程中的一系列反应中，如果其中一个反应进行的很慢，便成为整个过程的限速步骤，催化此限速步骤的酶称为限速酶或者标兵酶。标兵酶是一种调节酶，它们常常也是别构酶。过程：EMP,TCA,尿素循环，氧化EMP途径即糖酵解途径或称葡萄糖酵解途径，这条途径几乎是所有具有细胞结构的生物所共有的主要代谢途径。它表明了，当微生物细胞吸收葡萄糖后，葡萄糖经己糖激酶、磷酸已糖异构酶、磷酸己