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1、第第1 1章章 蛋白质化学蛋白质化学导言 蛋白质普遍存在于自然界各种生物体内，是一切生命活动的主要物质基础。人体内的蛋白质不仅含量丰富（约占人体干重的45%），而且种类繁多，功能各异。这些蛋白质除承担重要的结构功能外，还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等活动。本章主要介绍蛋白质的组成与结构知识。蛋白质分布特征蛋白质分布特征：分布广、含量高分布广、含量高 、种类多、种类多 蛋白质的生物学功能：蛋白质的生物学功能：1.1.作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶）2.2.代谢调节作用代谢调节作用3.3.免疫保护作用免疫保护作用 4.4.物质的转运和存储物质的
2、转运和存储5.5.运动与支持作用运动与支持作用 6.6.参与细胞间信息传递参与细胞间信息传递7.7.氧化供能氧化供能第第1 1节节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成 主要元素：C、H、O、N 其他元素：硫、少数含磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成 各种蛋白质含氮量很相近，平均约为各种蛋白质含氮量很相近，平均约为1616 由由于于体体内内的的含含氮氮物物质质以以蛋蛋白白质质为为主主，因因此此，只只要要测测定定生生物物样样品品中中的的含含氮氮量量，就可以推算出蛋白质的大致含量：就可以推算出蛋白质的大致含量：100 g样品中蛋白质含量样品中蛋白质含量(g%)=1
3、 g样品含氮量样品含氮量 6.25 100蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点奶制品中奶制品中氮的含量氮的含量测测定定计计算算奶制品中奶制品中蛋白质的含量蛋白质的含量添加三聚氰胺添加三聚氰胺提高氮含量提高氮含量蛋白质含量蛋白质含量“被提高被提高”奶制品奶制品受污染受污染案例案例1-11-1 自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300余余种种，但但组组成成人人体体蛋蛋白白质质的的编编码码氨氨基基酸酸仅仅有有20种种，除除甘甘氨酸外均属氨酸外均属 L-氨基酸氨基酸L-L-氨基酸氨基酸二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸1.1.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸(6(6
4、种种)2.2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸(6(6种种)3.3.酸性氨基酸酸性氨基酸(2(2种种)4.4.碱性氨基酸（碱性氨基酸（3 3种）种）氨基酸的分类氨基酸的分类 (表表1-11-1）第第2 2节节 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能一、蛋白质的基本结构一、蛋白质的基本结构（一）（一）肽键肽键:一个氨基酸的一个氨基酸的-羧基与羧基与另一个另一个 氨基酸的氨基酸的-氨基之间脱水缩合氨基之间脱水缩合而成的化学键。而成的化学键。肽肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、有：二肽、三肽、多肽（链）多肽（链）多肽链的基本构成：多肽链的基本构成：H-甘甘
5、1-色色2-苏苏3-丙丙4-亮亮5赖赖16-蛋蛋17-酪酪18-OH 生物活性肽生物活性肽：人体内某些具有重要生理：人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。功能的小分子肽。如：谷胱甘肽（三肽）如：谷胱甘肽（三肽）缩宫素（九肽）缩宫素（九肽）脑啡肽（五肽）脑啡肽（五肽）蛋白质分子中蛋白质分子中氨基酸的排列顺序氨基酸的排列顺序（二）蛋白质的一级结构（基本结构）（二）蛋白质的一级结构（基本结构）一级结构主要化学键是一级结构主要化学键是肽键肽键蛋白质一级结构与生理功能密切相关蛋白质一级结构与生理功能密切相关镰刀形红细胞贫血发病机制镰刀形红细胞贫血发病机制N-val his leu thr pro glu
6、 glu C(146)异常血红蛋白异常血红蛋白 肽链肽链正常血红蛋白正常血红蛋白 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146)谷氨酸谷氨酸缬氨酸缬氨酸二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 多肽链主链骨架上的各原子的空间构象多肽链主链骨架上的各原子的空间构象 （多肽链主链上某一肽段的空间结构）（多肽链主链上某一肽段的空间结构）主要的稳定键：主要的稳定键：氢键氢键 (一一)蛋白质分子的二级结构蛋白质分子的二级结构主要构象：主要构象：-螺旋螺旋 、-折叠折叠 、-转角转角 、无规卷曲无规卷曲 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：-螺旋结构示意图螺旋结构示意图
7、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：-折叠结构示意图折叠结构示意图 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：-转角结构示意图转角结构示意图肽链出现肽链出现180180回折的部分形成回折的部分形成-转角转角 （二）蛋白质分子的三级结构（二）蛋白质分子的三级结构疏水键疏水键、离子键、氢键和、离子键、氢键和 范德华力等范德华力等 主要的稳定键：主要的稳定键：整条多肽链上所有原子的空间排列位置整条多肽链上所有原子的空间排列位置主要构象：主要构象：球形、椭圆形等球形、椭圆形等 蛋白质分子三级结构的维持键（图蛋白质分子三级结构的维持键（图1-51-5）肌红蛋白三级结构示意图肌红蛋白三级结构示意图N 端端 C端
8、端仅由一条多肽仅由一条多肽链构成的蛋白链构成的蛋白质需具有质需具有三级三级结构才具有生结构才具有生物学物学活性活性主要稳定键主要稳定键 ：离子键离子键、疏水键、氢键、疏水键、氢键、（三）蛋白质分子的四级结构（三）蛋白质分子的四级结构由两条或两条以上具有由两条或两条以上具有三级结构三级结构的多肽的多肽链通过非共价键结合而成的复杂空间结构。链通过非共价键结合而成的复杂空间结构。亚基：亚基：在蛋白质分子四级结构中每条具在蛋白质分子四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链（可以相同也可有完整三级结构的多肽链（可以相同也可以不同）以不同）主要构象主要构象 ：复杂：复杂 血红蛋白血红蛋白是由含有血是由含有血
9、红素的红素的2个个亚基和亚基和2个个亚基组成的亚基组成的四聚体。四聚体。血红蛋白的四级结构示意图血红蛋白的四级结构示意图朊病毒蛋白朊病毒蛋白二级结构多为二级结构多为-螺旋结构螺旋结构无致病性无致病性朊病毒蛋白朊病毒蛋白二级结构变为二级结构变为-折叠结构折叠结构有致病性有致病性疯牛病疯牛病蛋白质空间结构与生理功能密切相关蛋白质空间结构与生理功能密切相关 第第3 3节节 蛋白质的理化性质与分类蛋白质的理化性质与分类一、蛋白质的理化性质一、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离性质与等电点（一）蛋白质的两性电离性质与等电点蛋白质的两性电离蛋白质的两性电离:蛋白质分子上同时有酸碱蛋白质分子上同时有酸碱
10、性基团，可进行酸式电离（释放性基团，可进行酸式电离（释放H+，带负电），带负电），也可进行碱式电离（结合，也可进行碱式电离（结合H+，带正电）。，带正电）。兼性离子兼性离子：蛋白质在某溶液中解离成正、负蛋白质在某溶液中解离成正、负离子的趋势相等，蛋白质呈现电中性。离子的趋势相等，蛋白质呈现电中性。等电点等电点(pI)：能使某种蛋白质称为兼性离子：能使某种蛋白质称为兼性离子的溶液的的溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。值称为该蛋白质的等电点。不同的蛋白质各有不同的等电点不同的蛋白质各有不同的等电点不同溶液中蛋白质电离结果不同：不同溶液中蛋白质电离结果不同：pH=pI pH=pI 时，蛋白质为兼性离
11、子时，蛋白质为兼性离子 pHpHpI pI 时，蛋白质为正离子时，蛋白质为正离子 pHpHpI pI 时，蛋白质为负离子时，蛋白质为负离子正常人血液正常人血液pH=7.35 7.45pH=7.35 7.45血液中各种蛋白质的血液中各种蛋白质的pI pI 基本小于基本小于7.07.0pHpHpIpI所以：血液中的蛋白质带负电荷所以：血液中的蛋白质带负电荷思考：思考：为什么人体血液中的蛋白质带负电荷？为什么人体血液中的蛋白质带负电荷？电泳：带电粒子在电场中向电性相反方向电泳：带电粒子在电场中向电性相反方向定向移动的现象。定向移动的现象。+蛋白质分子直径蛋白质分子直径1 1100nm,100nm,属
12、于胶体颗粒。属于胶体颗粒。蛋白质胶体溶液性质：蛋白质胶体溶液性质：亲水亲水稳定稳定不能透过半透膜不能透过半透膜蛋白质亲水稳定原因蛋白质亲水稳定原因:水化膜、表面电荷水化膜、表面电荷（二）蛋白质的亲水胶体性质蛋白质沉淀蛋白质沉淀：去除蛋白质表面电荷和水化去除蛋白质表面电荷和水化膜可使膜可使蛋白质从溶液中析出。蛋白质从溶液中析出。沉淀方法沉淀方法：1 1、盐析法、盐析法：（高浓度中性盐）：（高浓度中性盐）2 2、有机溶剂沉淀法、有机溶剂沉淀法 3 3、某些酸类沉淀法、某些酸类沉淀法 4 4、重金属盐沉淀法、重金属盐沉淀法（三）蛋白质的变性和凝固（三）蛋白质的变性和凝固 蛋白质的变性蛋白质的变性:变
13、性的因素变性的因素:物理、化学因素物理、化学因素变性的本质：蛋白质空间结构被破坏变性的本质：蛋白质空间结构被破坏变性的结果变性的结果:理化性质改变、失去活性理化性质改变、失去活性蛋白质的凝固：蛋白质的凝固：蛋白质经加热变成不溶性凝块蛋白质经加热变成不溶性凝块蛋白质的复性：蛋白质的复性：某些变性后的蛋白质在某些变性后的蛋白质在去除变性剂后，可恢复原有生物活性。去除变性剂后，可恢复原有生物活性。（四）蛋白质的紫外吸收性质（四）蛋白质的紫外吸收性质蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨酸残基，含有共轭双键，在酸残基，含有共轭双键，在 280 nm 波波长处出现特征吸收峰。长处出
14、现特征吸收峰。（五）蛋白质的呈色反应（五）蛋白质的呈色反应2、茚三酮反应茚三酮反应蛋白质分子蛋白质分子+茚三酮茚三酮 蓝紫色蓝紫色蓝紫色蓝紫色化合物化合物1、双缩脲反应双缩脲反应蛋白质分子蛋白质分子+碱性铜碱性铜 共热共热 紫红色紫红色化合物化合物3 3、Folin-Folin-酚试剂反应酚试剂反应蛋白质分子中酪氨酸残基蛋白质分子中酪氨酸残基+酚试剂反应酚试剂反应蓝色蓝色化合物。化合物。二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类 （二）（二）按组成特点分类按组成特点分类 1.单纯蛋白质单纯蛋白质2.结合蛋白质结合蛋白质=蛋白部分蛋白部分+非蛋白部分非蛋白部分（一）按（一）按分子形状分类分子形状分类 2.纤维状蛋白质纤维状蛋白质1.球状蛋白质球状蛋白质小小 结结蛋白质是一类与生命活动密切相关的生物大分子，主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其中氮含量相对稳定，约占16%。通过检测生物样品中氮的含量可计算蛋白质含量。蛋白质的基本组成单位是氨基酸，属于L-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸例外）。氨基酸通过肽键结合而成多肽链，多肽链是蛋白质的一级结构。多肽链进一步折叠、盘曲，形成蛋白质的二级、三级、四级空间结构。蛋白质的结构与其生理功能密切相关。蛋白质具有两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收、呈色反应等理化性质。