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1、蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。第1页/共68页18.118.1氨基酸氨基酸18.1.118.1.1氨基酸的结构、分类与命名氨基酸的结构、分类与命名 按氨基与羧基的相对位置：氨基酸、氨基酸、氨基酸等。按烃基结构：链状氨基酸、芳香氨基酸、杂环氨基酸等。氨基酸第2页/共68页用酸或酶使蛋白质水解得到的氨基酸，除甘氨酸外都是旋光性的，并且都属于L-型，它们与L-甘油醛之间的系为：20种氨基酸其名称和缩写见P458表18.1 L-氨基酸 L-脯氨酸 L-甘油醛第3页/共68页根据分子中所含氨基和羧基的数目
2、分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。中性氨基酸：分子中氨基和羧基的数目相等。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。碱性氨基酸：分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性。酸性氨基酸：氨基的数目少于羧基时呈现酸性。第4页/共68页氨基酸密码GGlycineGly甘氨酸PProlinePro脯氨酸AAlanineAla丙氨酸VValineVal缬氨酸LLeucineLeu亮氨酸IIsoleucineIle异亮氨酸MMethionineMet蛋氨酸CCysteineCys半胱氨酸FPhenylalaninePhe苯丙氨酸YTyrosineTyr酪氨酸W
3、TryptophanTrp色氨酸HHistidineHis组氨酸KLysineLys赖氨酸RArginineArg精氨酸QGlutamineGln谷氨酰胺NAsparagineAsn天冬酰胺EGlutamic AcidGlu谷氨酸DAspartic AcidAsp天冬氨酸SSerineSer丝氨酸TThreonineThr苏氨酸第5页/共68页几种重要的不常见氨基酸几种重要的不常见氨基酸在在少少数数蛋蛋白白质质中中分分离离出出一一些些不不常常见见的的氨氨基基酸酸，通通常常称称为为不不常常见见蛋蛋白白质质氨氨基酸。基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸
4、衍生而来的。其其中中重重要要的的有有4-4-羟羟基基脯脯氨氨酸酸、5-5-羟羟基基赖赖氨氨酸酸、N-N-甲甲基基赖赖氨氨酸酸、和和3,5-3,5-二二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。第6页/共68页18.1.2 -氨基酸的物理性质见P459-460甘氨酸：NH2CH2COOH,无手性，其它19种天然氨基酸都有手性，且大多是L型。第7页/共68页18.1.3 -氨基酸的酸碱性氨氨基基酸酸在在结结晶晶形形态态或或在在水水溶溶液液中中，并并不不是是以以游游离离的的羧羧基基或或氨氨基基形形式式存存在在，而而是是离离解解成成两两性性离离子子。在
5、在两两性性离离子子中中，氨氨基基是是以以质质子子化化(-NH(-NH3 3+)形形式式存存在在，羧基是以离解状态羧基是以离解状态(-COO(-COO-)存在。存在。在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。条件下，两性离子的状态也随之发生变化。PH 1 7 10净电荷+1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI第8页/共68页氨基酸的等电点氨基酸的等电点 当当溶溶液液浓浓度度为为某某一一pHpH值值时时，氨氨基基酸酸分分子子中中所所含含的的-NH-NH3 3+和和-COO-COO-数数目目正正好好相相等等，净净电电荷荷为为0 0。这这一一pHpH值值即即为为氨氨基基
6、酸酸的的等等电电点点，简简称称pIpI。在在等等电电点点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。侧侧链链不不含含离离解解基基团团的的中中性性氨氨基基酸酸，其其等等电电点点是是它它的的p pK K1 1和和p pK K2 2的的算算术平均值：术平均值：pI=(ppI=(pK K1 1+p+pK K2 2)/2)/2 同同样样，对对于于侧侧链链含含有有可可解解离离基基团团的的氨氨基基酸酸，其其p pI I值值也也决决定定于于两两性性离离子两边的子两边的p pK K值的算术平均值。值的算术平均值。酸性氨基酸：酸性氨基
7、酸：pI=(ppI=(pK K1 1+p+pK KR-COOR-COO-)/2)/2 硷性氨基酸：硷性氨基酸：pI=(ppI=(pK K2 2+p+pK KR-NH2 R-NH2)/2)/2 第9页/共68页 Glu是酸性氨基酸,其解离形式为:等电点时,Glu主要以两性离子(Glu)存在,Glu+和 Glu-很小，且相等，Glu2-的量可忽 略不计。故:pI=（pK1+pKR）/2 =（2.19+4.25)/2 =3.22 第10页/共68页 Lys是碱性氨基酸，其解离情况是：依理可推得 pI=（pK2+pKR）/2 =（8.95+10.53）/2 =9.74第11页/共68页见P461-46
8、2图18.1和表18.2第12页/共68页18.1.4 -氨基酸的反应18.1.4.1 酯化18.1.4.2 酰化第13页/共68页18.1.4.3 氧化脱氨(与茚三酮反应与茚三酮反应)除脯氨酸外的氨基酸，都能与茚三酮的碱性溶液作用，生成蓝色或者紫红色物质。是鉴定氨基酸的灵敏方法。第14页/共68页紫色第15页/共68页18.1.5 -氨基酸的合成18.1.5.1 -卤代酸的氨化25Gabriel合成法第16页/共68页18.1.5.2 N-取代氨基丙二酸酯的烃化乙酰氨基丙二酸酯异亮氨酸第17页/共68页18.1.5.3 斯特雷克尔(strecker)合成第18页/共68页18.1.6 -氨基
9、酸的拆开18.1.6.1 结晶法DL-丙氨酸 N-苯甲酰基-DL-丙氨酸N-苯甲酰基-L-丙氨酸 的马钱子碱盐晶体N-苯甲酰基-L-丙氨酸 L-丙氨酸 马钱子碱H+3O(2)H+3O(1)OH-,H2OL-丙氨酸第19页/共68页18.1.6.2 酶化见P46518.1.7 -氨基酸的用途和工业生产见P465第20页/共68页18.2 多肽18.2.1 肽的结构和性质结构结构:一个氨基酸的氨基与另一个一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为的酰胺键称为肽键肽键，所形成，所形成的化合物称为的化合物称为肽肽。第21页/共68页l由由两两个个氨氨基基酸酸组
10、组成成的的肽肽称称为为二二肽肽，由由多多个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽则则称称为为多多肽肽。组组成成多多肽肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。的氨基酸单元称为氨基酸残基。第22页/共68页在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或氨基，称为氨基端或N-N-端端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或C-C-端端。氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-C-端氨基酸残基为终点端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表
11、示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln第23页/共68页18.2.2 多肽和蛋白质的结构测定蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从研究的基础。自从19531953年年F.SangerF.Sanger测定测定了胰岛素的一级结构以来，现在已经有了胰岛素的一级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被测定。上千种不同蛋白质的一级结构被测定。蛋白质一级结构的测定蛋白质一级结构的测定第24页/共68页测定蛋白质的一级结构的要求测定蛋白质的一级结构的要求1 1，样品必需纯（，样品必需纯（97%97%以上）；以上）；2 2，知道蛋白质的分子量；，知道
12、蛋白质的分子量；3 3，知道蛋白质由几个亚基组成；，知道蛋白质由几个亚基组成；4 4，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。分子量计算每种氨基酸的个数。5 5，测定水解液中的氨量，计算酰胺的，测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。含量。第25页/共68页18.2.2.1 氨基酸分析测定步骤测定步骤(1)，多肽链的拆分。多肽链的拆分。由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。第26页/共68页(2)，测定蛋白质分子中多肽链的数目。测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间
13、的关系，即可确定多肽链的质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。数目。第27页/共68页(3)，二硫键的断裂二硫键的断裂几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在可用可用8mol/L8mol/L尿素或尿素或6mol/L6mol/L盐酸胍存在下，盐酸胍存在下，用过量的用过量的-巯基乙醇处理，使二硫键还原巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。基，以防止它重新被氧化。反应式见P468第28页/共68页18.2.2.2 N-端氨基酸的测定Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能
14、够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定 二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）法）法第29页/共68页在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-N-端氨端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。氨基酸。此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到以达到1 1 1010-
15、9-9molmol。末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定 丹磺酰氯法丹磺酰氯法第30页/共68页18.2.2.3 Edman 降解E E E Ed d d dm m m ma a a an n n n氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸顺顺顺顺序序序序分分分分析析析析法法法法Edman Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-N-端分端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-N-端氨基酸残基逐一端氨基酸残基逐一进行标记和解离。进行标记和解离。第31页/共68页18.2.2.4 C-端氨基酸的
16、测定羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-C-端逐个的水解。根据不同的反应时间测出端逐个的水解。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白质的知道蛋白质的C-C-末端残基顺序。末端残基顺序。目前常用的羧肽酶有四种：目前常用的羧肽酶有四种：A,B,CA,B,C和和Y Y；A A和和B B来自胰脏；来自胰脏；C C来自柑桔叶；来自柑桔叶；Y Y来自面包酵母。来自面包酵母。羧肽酶羧肽酶A A能水解除能水解除Pro,ArgPro,Arg和和LysLys以外的所有以外的所有C-C-末端氨基酸残基；末
17、端氨基酸残基；B B只能水解只能水解ArgArg和和LysLys为为C-C-末末端残基的肽键。端残基的肽键。羧肽酶法羧肽酶法第32页/共68页18.2.2.5 多肽的选择水解Sanger及其他工作者花了约10年时间于己于1953年首先测定出牛胰岛素的氨基酸顺序,并且于1958年获得诺贝尔化学奖.第33页/共68页18.2.3 多肽和蛋白质的合成天冬氨酸+苯丙氨酸 天冬-天冬+苯丙-苯丙+天冬-苯丙+苯丙-天冬-H2O所以要进行保护某官能团.18.2.3.1 氨基的保护N-苄氧羰基氨基酸第34页/共68页第35页/共68页18.2.3.2 羧基的保护羧基的保护方法是转变为酯.18.2.3.3 肽
18、键的生成N,N,-二环己基碳二亚胺(DCCI或DCC)第36页/共68页1965年我国化学家首先合成了具有生理活性的结晶牛胰岛素.1971年又完成了猪胰岛素晶体结构的测定,牛胰岛素和猪胰岛素都是51肽.第37页/共68页18.2.3.4 多肽的固相合成见P474-4751984年Merrifield获得诺贝尔化学奖第38页/共68页18.2.4 多肽和蛋白质的二级结构蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)(Secondary)结结构是指肽链的主链在空间的排构是指肽链的主链在空间的排列列,或规则的几何走向、旋转或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的及折叠。它只涉及肽链主链的构象
19、及链内或链间形成的氢键。构象及链内或链间形成的氢键。主要有主要有-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转转角。角。1 1蛋蛋白白质质的的二二级级结结构构第39页/共68页（1 1）-螺旋螺旋 -helix-helix在在-螺旋中肽平面的键长和键角一定；螺旋中肽平面的键长和键角一定；肽键的原子排列呈反式构型；肽键的原子排列呈反式构型；相邻的肽平面构成两面角；相邻的肽平面构成两面角；第40页/共68页多肽链中的各个肽平面围绕多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为即螺距为0.54nm,0.54nm,含含20.620
20、.6个个氨基酸残基；两个氨基酸之氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为间的距离为0.15nm;0.15nm;肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的基酸残基的酰胺基团的-CO-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基与第四个氨基酸残基酰胺基团的基团的-NH-NH基形成氢键。基形成氢键。蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手-螺旋。螺旋。（1 1）-螺螺旋旋第41页/共68页-螺旋螺旋第42页/共68页（2 2）-折折叠叠-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。平行排列
21、，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象肽链的主链呈锯齿桩折叠构象在在-折叠中，折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的氨基酸的R R基团处于折叠的棱角上并与棱角基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm0.35nm；-pleated sheet-pleated sheet第43页/共68页-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与
22、链的长轴有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。接近垂直。-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。条肽链的方向相反。（2 2）-折叠折叠第44页/共68页（3 3）-转角 -turn-turn在在-转角部分，由四个转角部分，由四个氨基酸残基组成氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸弯曲处的第一个氨基酸残基的残基的 -C=O-C=O 和第四个和第四个残基的残基的 N-H N-H 之间形成之间形成氢键，形成一个不很稳氢键，形成一个不很稳定
23、的环状结构。定的环状结构。这类结构主要存在于球这类结构主要存在于球状蛋白分子中。状蛋白分子中。第45页/共68页18.2.518.2.5多肽和蛋白质的三级结构多肽和蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键、
24、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。用。第46页/共68页第47页/共68页18.2.6 18.2.6 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。互作用关系。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基这种蛋白质分子中
25、，最小的单位通常称为亚基或亚单位或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，它一般由一条肽链构成，无生理活性；无生理活性；维持亚基之间的作用力主要是疏水力。维持亚基之间的作用力主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；白；第48页/共68页四四级级结结构构的的结结构构模模型型第49页/共68页两个亚基的结构两个亚基的结构第50页/共68页18.2.7 蛋白质的性质蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时也有等电点。在等电点时(Isoelectric Isoelectric point
26、 pIpoint pI)，蛋白质的溶解度最小，在电蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。场中不移动。在不同的在不同的pHpH环境下，蛋白质的电学性质环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负正荷，在电场中向负极移动；粒子带负正荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳象称为蛋白质电泳(ElectrophoresisElectrophoresis)。（1 1 1 1）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的两两两两性
27、性性性离离离离解解解解和和和和电电电电泳泳泳泳现现现现象象象象第51页/共68页电泳电泳蛋白质在等蛋白质在等电点电点pHpH条件条件下，不发生下，不发生电泳现象。电泳现象。利用蛋白质利用蛋白质的电泳现象，的电泳现象，可以将蛋白可以将蛋白质进行分离质进行分离纯化。纯化。第52页/共68页由于蛋白质的分子量很大，它在水中能由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非
28、蛋白的小膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。分子杂质除去。（2 2 2 2）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的胶胶胶胶体体体体性性性性质质质质第53页/共68页蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。沉淀出来。（3 3 3 3）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用第54页/共68页在温和条件下，通过改变溶液的在温和
29、条件下，通过改变溶液的pHpH或电或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。沉淀。可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。剂沉淀法等。（3 3 3 3）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用可逆沉淀可逆沉淀第55页/共
30、68页在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。可能再重新溶解于水。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。质的变化，所以又称为变性沉淀。如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。（3 3 3 3）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的沉沉沉沉淀淀淀淀作作作作用用用用不可
31、逆沉淀不可逆沉淀第56页/共68页蛋白质的变性蛋白质的变性变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。第57页/共68页蛋白质的性质与它们的结构密切相关。蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状
32、态，引起蛋白质理化性质改变的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性蛋白质的变性(denaturation)。（4 4 4 4）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的变变变变性性性性第58页/共68页大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在这三种氨基酸的在280nm 280nm 附近有最大吸附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在收。因此，大多数蛋白质在280nm 280nm 附近附近显示强的吸收。显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性利用
33、这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。鉴定。（5 5 5 5）蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的紫紫紫紫外外外外吸吸吸吸收收收收第59页/共68页18.2.8 酶 (见P478)18.3 核 酸核酸是存于细胞核中的生物高分子,对遗传信息的储存和蛋白质的合成起决定性的作用.核酸-是由核苷酸聚合而成的大分子.核苷酸-是由一个杂环的碱基和一个核糖或脱氧核糖结合 形成 核苷.核苷-是通过核糖中的羟基与磷酸形成磷酸酯.第60页/共68页18.3.1 核酸的结构核酸分为核糖核酸(RNA)和去氧核糖核酸(DNA)两类.核酸 核苷酸 核酸酶 OH-部分水解核苷磷酸戊糖碱基RNA中的糖为核糖DNA中的糖为2-脱氧核
34、糖第61页/共68页核酸中的碱为嘧啶和嘌呤衍生物:胞嘧啶(C)(RNA,DNA)尿嘧啶(U)(RNA)胸腺嘧啶(T)(DNA)腺嘌呤(A)(RNA,DNA)鸟鸟嘌呤(G)(RNA,DNA)第62页/共68页DNA,X=H,R=CH2RNA,X=OH,R=H核酸核苷核苷酸核苷酸第63页/共68页18.3.2 脱氧核糖核酸(DNA)DNA双螺旋模型DNA具有按照自己的结构精确复制的功能.第64页/共68页新的双螺旋原有的链新合成的链新合成的链原有的链图 2.8 DNA的复制第65页/共68页18.3.3 核糖核酸(RNA)蛋白质是在细胞质中由RNA合成的.蛋白质合成的第一步是在细胞核中合成信息核糖
35、核酸(mRNA)信息核糖核酸就是DNA的副本.在细胞核里合成mRNA与DNA链分开后,转移到细胞质中,与核糖体中的核糖体核糖核酸(rRNA)结合.转移核糖核酸(tRNA)约含70-90个核苷酸单位,它的分子量比mRNA和rRNA小得多,它的作用是把特定的氨基酸带到mRNA上特定的位置上去,每一种氨基酸至少有一个特定的tRNA.见P685 图22.9第66页/共68页18.3.4 蛋白质的生物合成蛋白质的合成可见图22.10中的示意图表示.在合成蛋白质的过程中,实际上是好几个核糖体和mRNA结合在一起,它们先后沿着同一mRNA链移动,各自合成出一条完整的多肽链.也就是说,核糖体在mRNA链经过就“纺”出一条多肽来.rRNA和 tRNA也是从DNA上某一段转录下来的,只不过rRNA和 tRNA不能转移成相应的蛋白质分子.父母把DNA传给子女,有了一定结构的DNA,便产生一定结构的蛋白质,由一定结构的蛋白质带来一定的形态结构和生理特性.第67页/共68页感谢您的观看。第68页/共68页