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1、一、酶的概念及特点一、酶的概念及特点酶是具有酶是具有高效性高效性和和专一性专一性的生物催化的生物催化剂剂酶是生物催化剂（一）定义：生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！第1页/共40页1、酶与一般催化剂的共同点：、酶与一般催化剂的共同点：（1）降低反应的活化能。（2）提高反应速度，不改变反应平衡点;（3）只起催化作用，本身不消耗；（二）酶的特点：第2页/共40页2、酶作为生物催化剂的特点、酶作为生物催化剂的特点（1 1）高效性：）高效性：具有极高的催化效率具有极高的催化效率（2 2）专专一一性性：具具有有高高度度的的底底物物特特异异性性，一一种种酶酶只只作作用用于于一一种种或或一一类类化化合合
2、物物，以以促促进进一一定定的的化化学学变变化化，生生成成一一定定的的产产物物，这这种种现现象象称称为为酶酶作作用用的的特特异异性。性。第3页/共40页3、酶的催化活性是可以调节的：酶的催化活性是可以调节的：许多因素可以影响或调节酶许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰，的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰，酶蛋白的合成改变等。酶蛋白的合成改变等。4、酶易失活：、酶易失活：凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等都能使酶破坏而完全失去活性。高温等都能使酶破坏而完全失去活性。条件温条件温和，常温、常压和近中性。和，常温、常压和近中性。
3、2、酶作为生物催化剂的特点、酶作为生物催化剂的特点第4页/共40页（1）大多数酶是蛋白质）大多数酶是蛋白质：1926年年Sumner首次从首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提并提出酶的本质就是蛋白质的观点。出酶的本质就是蛋白质的观点。证据：有空间结构；两性性质；胶体性质；变证据：有空间结构；两性性质；胶体性质；变性失活；可被蛋白酶分解；呈色反应等。性失活；可被蛋白酶分解；呈色反应等。（2）某些）某些RNA具有催化活性，将本质为具有催化活性，将本质为RNA 的酶称的酶称核酶（核酶（ribozymes)，由，由1982年年Cech发现发现。二、酶的化学
4、本质与组成1、酶的化学本质第5页/共40页1.单纯酶类单纯酶类：只含有氨基酸的酶只含有氨基酸的酶2.结合酶类：结合酶类：蛋白质非蛋白质部分蛋白质非蛋白质部分全酶（全酶（Holoenzyme），又称全酶及复合酶），又称全酶及复合酶1)蛋白部分蛋白部分：称称酶蛋白，酶蛋白，决定酶的特异性决定酶的特异性和催化和催化的高效性的高效性。2)非蛋白部分：称辅因子非蛋白部分：称辅因子 cofactor（辅酶（辅酶 coenzyme，辅基辅基 prosthetic group和金属元素和金属元素 metal)。传递电子、原子和某些化学基团。传递电子、原子和某些化学基团。2、酶的化学组成第6页/共40页（1）单
5、体酶）单体酶（monomeric enzyme）：一条肽链：一条肽链构成，如溶菌酶、羧肽酶构成，如溶菌酶、羧肽酶A等等（2）寡聚酶）寡聚酶（oligomeric enzyme）：几到几十）：几到几十个亚基（相同或不同）组成，大多是偶数亚基，个亚基（相同或不同）组成，大多是偶数亚基，也有奇数的也有奇数的（3）多酶体系）多酶体系（multienzyme complex）：几种）：几种酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进行，如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合行，如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体等体等3、酶的类型根据蛋白分子结构不同分第7页/
6、共40页三、酶的命名和分类三、酶的命名和分类1、习惯命名(Commended name)：1)根据酶的底物命名：如蛋白酶、淀粉酶2)根据酶所催化的反应性质来命名：如转氨酶，脱羧酶等3)有的酶结合上述两个原则来命名：乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等 4)在上述命名基础上，有时还加上酶的来源或酶的其他特点：如胃蛋白酶、碱性磷酸酶等。1961年前使用（一）命名第8页/共40页2、国际系统命名法（、国际系统命名法（Systematic name）每个酶有两个名称：每个酶有两个名称：系统名、惯用名系统名、惯用名惯用名：惯用名：简单、易懂、应用历史较长、便于使简单、易懂、应用历史较长、便于使用，但缺乏系统性用，
7、但缺乏系统性系统名：系统名：明确标明酶的底物及催化反应的性质，明确标明酶的底物及催化反应的性质，后面加一个后面加一个“酶酶”字，如有两个底物都应写出，字，如有两个底物都应写出，中间用中间用“：”隔开。此外，底物的构型也要写隔开。此外，底物的构型也要写出出第9页/共40页 底物底物1 1：底物：底物2+2+反应性质反应性质+酶酶 乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化还原酶当底物为水时，可省略第10页/共40页I 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化还原酶I 惯用名：只取较重要的底物名称和反应类型。乳酸：NAD+氧化还原酶乳
8、酸脱氢酶对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型系统名一般都很长，使用不方便，未得到推广。第11页/共40页（二）国际系统分类法G 1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee,EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：第12页/共40页第13页/共40页n催化氧化-还原反应，氢的转移或电子传递。n主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。n如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。1、氧化还原酶 OxidoreductaseAH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）第14页/共40页（1）脱氢酶类：催化直接从底物上
9、脱氢的反应AH2+BA+BH2（需辅酶或辅酶）（2）氧化酶类催化底物脱氢，氧化生成H2O2：AH2+O2A+H2O2（需FAD或FMN）催化底物脱氢，氧化生成H2O：2AH2+O22A+2H2O（3）过氧化物酶ROO+H2O2RO+H2O+O2第15页/共40页（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）O2+OHOHC=OC=OOHOH（顺，顺-已二烯二酸）RH+O2+还原型辅助因子ROH+H2O+氧化型辅助因子（又称羟化酶）第16页/共40页n转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。n根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶
10、。n例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。2、转移酶 TransferaseAX+BA+BX第17页/共40页n水解酶催化底物的加水分解反应。n主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。n例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：3、水解酶 hydrolaseAB+H2OAOH+BH第18页/共40页n裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。n主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。n例如，延胡索酸水合酶催化的反应。4、裂合酶 Lyase第19页/共40页n异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。n例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应5、异构
11、酶 IsomeraseABPP第20页/共40页n合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。n例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸 +CO2 草酰乙酸6、合成酶 Ligase or SynthetaseA+B+ATPAB+ADP+Pi第21页/共40页酶的系统编号：4 4位数字第一位：代表六大类反应类型第二位：亚类（作用的基团或键的特点）第三位：亚亚类（精确表示底物/产物的性质）第四位：在亚亚类中的序号乳酸脱氢酶 EC 1.1.1.27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚
12、类中的编号第22页/共40页 四、酶的专一性四、酶的专一性1、结构专一性 酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性2、立体异构专一性 酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求 类别：旋光异构专一性和几何异构专一性（一）酶的专一性类型第23页/共40页（二）酶作用专一性的假（二）酶作用专一性的假说说（1）锁钥学说）锁钥学说（模板学说）：（模板学说）：Fischer 1894年提出，年提出，认为整认为整个酶分子的天然构象是具有个酶分子的天然构象是具有刚刚性结构性结构的，酶表面具有特定的的，酶表面具有特定的形状。酶与底物
13、的结合如同一形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样把钥匙对一把锁一样第24页/共40页(2)、诱导契合学说：1958年Koshland 提出：当E与S接近时，E蛋白受S分子的诱导，其构象发生有利于S结合的变化，E与S在此基础上互补契合、进行反应。酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.第25页/共40页五、酶的作用机制五、酶的作用机制（一）酶作用在于降低反应活化能第26页/共40页活化能：在一定温度下1mol 底物全部进入活化态所需要的自由能。一、酶的概念一、酶的概念第27页/共40页为什么酶能降低反应的活化能，从而提高化学反应速度？为什么酶具有高效性
14、和专一性？第28页/共40页（二）酶活性部位（二）酶活性部位 也称活性中心，是指酶分子也称活性中心，是指酶分子中直接与底物结合并中直接与底物结合并与酶催化作用直接有关的部位与酶催化作用直接有关的部位 ，包括结合部位和包括结合部位和催化部位催化部位 。组成活性中心的基团：结合基团和催。组成活性中心的基团：结合基团和催化基团化基团第29页/共40页 酶分子中与底物结合的酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结部位或区域一般称为结合部位，合部位，结合部位决定酶的专一性。酶分子中促使底物发生酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化学变化的部位称为催化部位，化部位，催化部位决定催化部位决定酶所催化反应
15、的性质。酶所催化反应的性质。1、结合部位 2、催化部位第30页/共40页3、酶活性中心的特点、酶活性中心的特点占酶分子整体结构的比例很小：占酶分子整体结构的比例很小：约约1-2具有三维立体结构：具有三维立体结构：酶的活性部位含有特定的催化基团：酶的活性部位含有特定的催化基团：羟基、氨羟基、氨基、巯基等基、巯基等酶的活性部位具有柔性或可运动性：酶的活性部位具有柔性或可运动性：S和和E形状形状不是正好互补的，不是正好互补的，诱导契合诱导契合位于酶分子表面的一个裂缝内：位于酶分子表面的一个裂缝内：内有疏水性基内有疏水性基团团酶的活性部位对整体结构具有较高的依赖性：酶的活性部位对整体结构具有较高的依赖
16、性：第31页/共40页AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心重要基团:His57,Asp102,Ser195第32页/共40页4、必需基团、必需基团活性中心以外的基团是活性中心以外的基团是必需基团必需基团。不与底物直接作用，而是维持酶活性中心的空不与底物直接作用，而是维持酶活性中心的空间构象所必要的那些基团间构象所必要的那些基团常见的主要有常见的主要有Glu和和Asp的的-COOH,Lys的的-NH2,His的咪唑基的咪唑基,Ser的的-OH,Cys的的-SH,Tyr的侧链基团等。的侧链基团等。第33页/共40页底 物 活性中心以外的必需基团结合基团催化基团 活性中心 第34页/共4
17、0页目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶底物复合物，此复活性中心与底物结合生成酶底物复合物，此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物种产物 在溶菌酶结构的研究中，已得到其与底物形成复合物的结晶，并得到了X线衍射图，证明了ES复合物的存在+（三）中间产物学说第35页/共40页（四）与酶高效率有关的因素（四）与酶高效率有关的因素1、底物和酶的邻近与定向效应邻近效应：指底物与酶活性部位的靠近，减少底物与酶的催化基团之间的距离，使反应更易进行。定向效应：指底物的反应基团之间、酶
18、的催化基团与底物之间的正确定位与取向第36页/共40页（四）与酶高效率有关的因素（四）与酶高效率有关的因素2、底物变形和诱导契合底物的结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“变形”，从而促进酶-底物中间产物进入过渡态。第37页/共40页（四）与酶高效率有关的因素（四）与酶高效率有关的因素3、酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以向反应物提供质子或接受质子，从而稳定过渡态，降低反应的活化能，加速反应进行。第38页/共40页（四）与酶高效率有关的因素（四）与酶高效率有关的因素4、共价催化某些酶和底物之间形成相对不稳定的共价中间物，改变了反应历程，降低了反应活化能，从而达到提高反应速度的目的。第39页/共40页感谢您的观看！第40页/共40页