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1、生物化学课件最全的第1页，共87页，编辑于2022年，星期一一一 蛋白质的结构和生物学功能蛋白质的结构和生物学功能（一）蛋白质的概述（一）蛋白质的概述蛋白质（蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。是最基本的生命物质之一。1、元素组成：平均含、元素组成：平均含N量约量约16%（特征代表）（特征代表）2、基本结构单位：氨基酸、基本结构单位：氨基酸3、大小：蛋白质是大分子化合物、大小：蛋白质是大分子化合物4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构构5、重要性：数量多、种类多、功能多、重要性：数量多、种类多、功能多6、蛋白质的合成：、
2、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码顺序的遗传编码第2页，共87页，编辑于2022年，星期一1.结构通式结构通式-氨基酸氨基酸各种氨基酸的区别在于侧链各种氨基酸的区别在于侧链R R基的不同。基的不同。2020种基本氨种基本氨基酸按基酸按R R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸性氨基酸和碱性氨基酸不变部分不变部分可变部分可变部分（二）（二）氨基酸氨基酸第3页，共87页，编辑于2022年，星期一（1）、天然蛋白质仅有、天然蛋白质仅有20种种AA、均为均为-AA（2）、）、旋光性：、（除甘氨酸没有旋光性）旋光性：、（除甘氨酸没有旋光性
3、）（3）、构型：）、构型：D、L（除甘氨酸，天然蛋白质的除甘氨酸，天然蛋白质的AA均为均为LAA）。）。（4）、）、构象构象 人类人类8种必需种必需AA：（：（人体体内不能自身合成，必须从食人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）物中获得）赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮2.氨基酸的性质第4页，共87页，编辑于2022年，星期一3.氨基酸的分类氨基酸的分类法一：法一：按按R R基化学结构特点分为四大类基化学结构特点分为四大类：1、脂肪、脂肪AA（15种）种）2、芳得族、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸种）：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族、杂环族AA（2种
4、）：组氨酸、色氨酸种）：组氨酸、色氨酸4、杂环亚、杂环亚AA（1种）：脯氨酸种）：脯氨酸法二：法二：按按R基极性分两类基极性分两类：极性极性AA：11种种非极性非极性AA：9种种法三：法三：1、中性、中性AA（有极性与非极性有极性与非极性15种）种）2、酸性、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱性、碱性AA（3种）：组、赖、精种）：组、赖、精第5页，共87页，编辑于2022年，星期一4.理化性质理化性质 （1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机味，不同强度溶于水、稀
5、酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使溶剂，酒精可使AA发生沉淀。发生沉淀。（2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都碳原子，因此都具有旋光性具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。是鉴别各种氨基酸的重要依据。第6页，共87页，编辑于2022年，星期一 （3 3）、两性解离：等电点）、两性解离：等
6、电点）、两性解离：等电点）、两性解离：等电点PIPIAAAA分子所带的净电荷分子所带的净电荷分子所带的净电荷分子所带的净电荷为零（即分子内正电负电）时溶液的为零（即分子内正电负电）时溶液的为零（即分子内正电负电）时溶液的为零（即分子内正电负电）时溶液的PHPH值。值。PH 1 7 10净电荷净电荷 +1 0 -1 正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子 等电点等电点PI第7页，共87页，编辑于2022年，星期一（三）肽与肽键（三）肽与肽键 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。成的酰胺键称为肽
7、键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为由两个氨基酸组成的肽称为二肽二肽，由多个氨基酸组成，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残氨基酸残基基。第8页，共87页，编辑于2022年，星期一 1.1.肽键肽键（peptide bondpeptide bond）：肽肽键键的的特特点点是是氮氮原原子子上上的的孤孤对对电电子子与与羰羰基基具具有有明明显显的共轭作用。的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。0.1270.127nmnm键长键长=0.132=0.132nmnm 0.148nm0.148nm
8、第9页，共87页，编辑于2022年，星期一2.2.肽链中肽链中AAAA的排列顺序和命名的排列顺序和命名在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺氨基酸顺序序。通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或氨基，称为氨基端或N-N-端；端；在另一端含有一个游离的在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或C-C-端。端。氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N N端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C C端氨基酸残基为终点的端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽
9、可表示为：排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-GlnSer-Val-Tyr-Asp-Gln第10页，共87页，编辑于2022年，星期一3.3.肽的颜色反应肽的颜色反应多多肽肽可可与与多多种种化化合合物物作作用用，产产生生不不同同的的颜颜色色反反应应。这这些些显显色色反反应应，可用于多肽的定性或定量鉴定。可用于多肽的定性或定量鉴定。如如黄黄色色反反应应，是是由由硝硝酸酸与与氨氨基基酸酸的的苯苯基基（酪酪氨氨酸酸和和苯苯丙丙氨氨酸酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。多多肽肽的的双双缩缩脲脲反反应应是是多多肽肽特特有有的的颜颜色色反反应应;双
10、双缩缩脲脲是是两两分分子子的的尿尿素经加热失去一分子素经加热失去一分子NHNH3 3而得到的产物。而得到的产物。双缩脲双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。合物。这是多肽定量测定的重要反应。这是多肽定量测定的重要反应。第11页，共87页，编辑于2022年，星期一（四）蛋白质的分子结构（四）蛋白质的分子结构1.蛋
11、白质一级结构蛋白质一级结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白包括组成蛋白质的多肽链数目质的多肽链数目.多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。质生物功能的基础。第12页，共87页，编辑于2022年，星期一2.蛋白质二级结构蛋白质二级结构蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)Secondary)结构是指多肽链的主链在空结构是指多肽链的主链在空
12、间的排列间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有主要有-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角。转角。第13页，共87页，编辑于2022年，星期一（1 1）、）、-螺旋螺旋（1 1）螺旋走向，稳定以氢键连接，）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。氢键与轴平行。（2 2）侧基）侧基R R伸向螺旋外侧。伸向螺旋外侧。（3 3）棒状结构，高度压缩，紧密排）棒状结构，高度压缩，紧密排列。列。（4 4）规律排列）规律排列（5 5）由）由1 1条充分伸展的肽链的肽键平条充分伸展的肽
13、链的肽键平面折叠成的右手螺旋。面折叠成的右手螺旋。（6 6）每隔）每隔3.63.6个氨基酸残基螺旋上升个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距一圈，螺距0.540.54nmnm。（7 7）1 1个螺圈内有个螺圈内有1313个原子。个原子。第14页，共87页，编辑于2022年，星期一蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。在内的特征三维结构。维系这种特定结构
14、的力主要有氢键、疏水键、离子键维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。起着重要作用。3.蛋白质三级结构蛋白质三级结构第15页，共87页，编辑于2022年，星期一蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。基之间
15、的相互作用关系。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。维持亚基之间的化学键主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；4.蛋白质四级结构蛋白质四级结构第16页，共87页，编辑于2022年，星期一（五）蛋白质的性质（五）蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离和等电点蛋白质的两性解离和等电点蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解
16、，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，向正极移动，这种泳动现象称电泳。向正极移动，这种泳动现象称电泳。蛋白质在等电点蛋白质在等电点PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质的电泳现，可以将蛋白质进质的电泳现象，可以将蛋白质的电泳现，可以将蛋白质进行分离纯化行分离纯化。第17页，共87页，编辑
17、于2022年，星期一 2.这是蛋白质特有的性质这是蛋白质特有的性质-胶体胶体。由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去 3.3.蛋白质的沉淀作用蛋白质的沉淀作用蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水
18、化作用有关。电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。蛋白质的沉淀分为蛋白质的沉淀分为可逆沉淀可逆沉淀和和不可逆沉淀不可逆沉淀。第18页，共87页，编辑于2022年，星期一 4.蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为之发生变化，但一级结构未遭破
19、坏，这种现象称为变性作用变性作用。变性后的蛋白质称为变性蛋白。变性后的蛋白质称为变性蛋白。导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。强酸和强碱等。类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）第19页，共87页，编辑于2022年，星期一（六）蛋白质的生物学功能（六）蛋白质的生物学功能（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能 协调和指导细胞内的化学过程。（4）作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞 膜传递小分子或离子。（5
20、）作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入 侵的作用。第20页，共87页，编辑于2022年，星期一二 核酸的结构和生物学功能 核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之一。最早是瑞士的化学家米歇尔于1870年从脓细胞的核中分离出来的，由于它们是酸性的，并且最先是从核中分离的，故称为核酸。核酸的发现比蛋白质晚得多。核酸分为脱氧核糖核酸（简称DNA）和核糖核酸（简称RNA）两大类，基本结构单位都是核苷酸 第21页，共87页，编辑于2022年，星期一（一）（一）核甘酸核甘酸核苷酸是核苷的磷酸酯。作为核苷酸是核苷的磷酸酯。作为DNADNA或或RNARNA结构单元结构单元的核苷酸分别是的核
21、苷酸分别是5-5-磷酸磷酸-脱氧核糖核苷和脱氧核糖核苷和5-5-磷酸磷酸-核糖核苷。核糖核苷。第22页，共87页，编辑于2022年，星期一1.核甘核甘糖与碱基之间的糖与碱基之间的C-NC-N键，称为键，称为C-NC-N糖苷键糖苷键第23页，共87页，编辑于2022年，星期一2.组成核甘的戊糖组成核甘的戊糖组成核酸的戊糖有两种。组成核酸的戊糖有两种。DNADNA所含的糖为所含的糖为-D-2-D-2-脱氧核糖；脱氧核糖；RNARNA所含的糖则为所含的糖则为-D-D-核糖。核糖。第24页，共87页，编辑于2022年，星期一腺嘌呤腺嘌呤Adenine鸟嘌呤鸟嘌呤guanine尿嘧啶尿嘧啶uracil胞
22、嘧啶胞嘧啶cytosine胸腺嘧啶胸腺嘧啶thymine3.组成核甘的碱基组成核甘的碱基第25页，共87页，编辑于2022年，星期一（二）（二）核酸的分子结构核酸的分子结构1.1.DNADNA的分子结构的分子结构（1 1）DNADNA的一级结构的一级结构概念概念：DNADNA的一级结构是指的一级结构是指DNADNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。分子中脱氧核苷酸的排列顺序。不同的不同的DNADNA分子（或片段）其一级结构不同，即脱氧核苷酸排列顺序分子（或片段）其一级结构不同，即脱氧核苷酸排列顺序不同，也就是碱基排列顺序不同。不同，也就是碱基排列顺序不同。意义：意义：遗传信息遗传信息基本结构单位基本
23、结构单位：脱氧核糖核苷酸：脱氧核糖核苷酸连接键连接键：3 3，5 5磷酸二酯键磷酸二酯键书写及阅读方向书写及阅读方向：从：从5 5端到端到3 3端端第26页，共87页，编辑于2022年，星期一（2）DNA的二级结构概念：DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。DNADNA双螺旋结构双螺旋结构DNADNA分子由两条分子由两条DNADNA单链组单链组成。成。DNADNA的双螺旋结构是分子的双螺旋结构是分子中两条中两条DNADNA单链之间基团相单链之间基团相互识别和作用的结果。互识别和作用的结果。双螺旋结构是双螺旋结构是DNADNA二级结二级结构的最基本形式构的最基本形式。第27页，共87页，编辑于
24、2022年，星期一.DNA.DNA双螺旋结构的特点双螺旋结构的特点a.DNAa.DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称简称DNADNA单单链链)组成。组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为方向为5353，而另一条链的方向为，而另一条链的方向为3535。第28页，共87页，编辑于2022年，星期一b.b.嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外
25、侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成9090角角C.C.螺旋横截面的直径约为螺旋横截面的直径约为2 2 nmnm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离每条链相邻两个碱基平面之间的距离为为3.4 3.4 nmnm，每每1010个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为度为34 34 nmnm。d.d.两条两条DNADNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（键。碱
26、基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A A）与胸腺嘧啶与胸腺嘧啶（T T）结合，鸟嘌呤（结合，鸟嘌呤（G G）与胞嘧啶（与胞嘧啶（C C）结合，这种配对关系，称结合，这种配对关系，称为碱基互补。为碱基互补。A A和和T T之间形成两个氢键，之间形成两个氢键，G G与与C C之间形成三个氢键。之间形成三个氢键。在在DNADNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。第29页，共87页，编辑于2022年，星期一(3)(3)核酸的紫外吸收核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具
27、有独双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，特的紫外线吸收光谱，一般在一般在260260nmnm左右有最左右有最大吸收峰，可以作为核大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量酸及其组份定性和定量测定的依据测定的依据第30页，共87页，编辑于2022年，星期一(4)(4)核酸的变性与复性核酸的变性与复性 A.A.核酸的变性核酸的变性核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所的生物活性。核酸的变
28、性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构以它的一级结构(碱基顺序碱基顺序)保持不变。保持不变。能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。RNARNA本本身只有局部的双螺旋区，所以变性行为所引起的性质变化身只有局部的双螺旋区，所以变性行为所引起的性质变化没有没有DNADNA那样明显。那样明显。第31页，共87页，编辑于2022年，星期一利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情况。况。而而RNARNA变性后，约增加变性后，
29、约增加1.1%1.1%。这种现象称为。这种现象称为增色效应。增色效应。第32页，共87页，编辑于2022年，星期一变性变性DNADNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNADNA复性后，一系复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。复。DNADNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。复性的程度、速率与复性过程的条件有关。将热变性的将热变性的DNADNA骤然冷却至低温时，骤然冷却至低温时，DNA
30、DNA不可能复性。但不可能复性。但是将变性的是将变性的DNADNA缓慢冷却时，可以复性。缓慢冷却时，可以复性。分子量越大复分子量越大复性越难。浓度越大，复性越容易。此外，性越难。浓度越大，复性越容易。此外，DNADNA的复性也与它的复性也与它本身的组成和结构有关。本身的组成和结构有关。第33页，共87页，编辑于2022年，星期一三三 酶的特点及功能酶的特点及功能酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，又叫生物催化剂又叫生物催化剂BiocatalystsBiocatalysts。绝大多数的酶都是蛋白质绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。（一）酶的作用特
31、点（一）酶的作用特点（1）酶和一般催化剂的共性）酶和一般催化剂的共性用量少而催化率高。用量少而催化率高。它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。能，从而加速反应的进行。第34页，共87页，编辑于2022年，星期一（2）酶作为生物催化剂的特性）酶作为生物催化剂的特性A、高效性高效性B、专一性专一性C、反应条件温和反应条件温和D、酶易失活酶易失活E、酶活力可调节控制
32、酶活力可调节控制F、某些酶催化活力与辅酶、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。辅基及金属离子有关。第35页，共87页，编辑于2022年，星期一（二）酶的化学本质（二）酶的化学本质 通过对酶的性质、组成和结构等等方面通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有的研究证实，酶是蛋白质（也有RNARNA）。）。这些这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。此完整的酶分子称为全酶（全酶辅因子。此完整的酶分子称为全酶（全酶酶蛋白十辅因子）。有的酶的辅因子是金属
33、酶蛋白十辅因子）。有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物。通常将这离子，有的是小分子有机化合物。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。第36页，共87页，编辑于2022年，星期一（三）酶的活性中心（三）酶的活性中心和必需基团和必需基团 酶的活性中心（酶的活性中心（active centeractive center）：）：是指酶分子中与底物直是指酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，也称活性部位接结合并使之转变出产物的小区，也称活性部位(active active site)site)。酶的活性中心有两个功能部位：酶的活性中心有两个功能部
34、位：结合部位结合部位和和催化部位催化部位。1 1结合部位（结合部位（Binding siteBinding site）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。此部位决定酶的专一性。2 2催化部位（催化部位（catalytic site catalytic site）酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。此部位决定酶所催化反应的性质。第37页，共87页，编辑于2022年，星期一酶的活性中心具有以下特点：酶的活性中心具有以下特点：（1
35、1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，在与底物大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。接触时表现一定的柔性。（2 2）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合。物结合。（3 3）有活性中心，底物以弱键与酶结合。）有活性中心，底物以弱键与酶结合。第38页，共87页，编辑于2022年，星期一酶的活性中心的必需基团可分为两种：酶的活性中心的必需基团可分为两种：一
36、种是与作用物结合的必需基团，称为结合基团，它一种是与作用物结合的必需基团，称为结合基团，它决定酶的专一性决定酶的专一性；另一种是促进作用物发生化学变化的基团，称为催化另一种是促进作用物发生化学变化的基团，称为催化基团，它基团，它决定酶的催化能力决定酶的催化能力。第39页，共87页，编辑于2022年，星期一（四）酶的催化机理（四）酶的催化机理（1）酶反应的过渡态学说）酶反应的过渡态学说1931年年Michaelis和和Menten假设酶（假设酶（E）与底物（与底物（S）先形成中间复合物（先形成中间复合物（ES），），再转变成反应产物（再转变成反应产物（P），），释放出游离酶：释放出游离酶：ESE
37、SPE过渡态学说：过渡态学说：E+S=ES=ESE+S=ES=ES*EP EP E+PE+P式中：式中：ESES为米氏复合物；为米氏复合物；ESES*为过渡态中间物；为过渡态中间物；EPEP为酶产物中间物。为酶产物中间物。第40页，共87页，编辑于2022年，星期一邻近效应邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。浓度大大增加的效应。定向效应定向效应：当专一性底物向酶活
38、性中心靠近时，当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。（2）邻近和定向效应）邻近和定向效应第41页，共87页，编辑于2022年，星期一（3）诱导楔合学说）诱导楔合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形该学说认为酶表面并没有一种
39、与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物折结合。而有利于底物折结合。第42页，共87页，编辑于2022年，星期一（四）影响酶反应速度的因素（四）影响酶反应速度的因素（1）酶浓度对酶反应速度的影响）酶浓度对酶反应速度的影响 EE酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响第43页，共87页，编辑于2022年，星期一（2 2）底物浓度与酶促反应的关系）底物浓度与酶促反应的关系在低底物浓度时在低底物浓度时,反应速反应速度与底物浓度成正比，表现度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，反当
40、底物浓度达到一定值，反应速度达到最大值（应速度达到最大值（V Vmaxmax），），此时再增加底物浓度，反应速此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应度不再增加，表现为零级反应。第44页，共87页，编辑于2022年，星期一（3）温度对酶反应速度的影响）温度对酶反应速度的影响一方面是温度升高一方面是温度升高,酶酶促反应速度加快。促反应速度加快。另一方面另一方面,温度升高温度升高,酶酶的高级结构将发生变化的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降或变性，导致酶活性降低甚至丧失。低甚至丧失。因此大多数酶都有一因此大多数酶都有一个最适温度。个最适温度。在最适在最适温度条件下温度条件下,反应速
41、度反应速度最大。最大。第45页，共87页，编辑于2022年，星期一（4）PH值对酶反应速度的影响值对酶反应速度的影响在一定的在一定的pH pH 下下,酶具有酶具有最大的催化最大的催化活性活性,通常通常称此称此pH pH 为为最适最适 pHpH第46页，共87页，编辑于2022年，星期一（5 5）激活剂对酶反应速度的影响）激活剂对酶反应速度的影响凡凡能能提高酶活性的物质，都称为提高酶活性的物质，都称为激活剂（激活剂（activatoractivator）（1 1）无机离子：无机离子：金属离子金属离子(K K+Na Na+Mg Mg2+2+Zn Zn2+2+Fe Fe2+2+CaCa2+2+、阴阴
42、离子离子(ClCl-Br Br-)、氢离子氢离子（2 2）中等大小的有机分子：）中等大小的有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸某些还原剂、乙二胺四乙酸（EDTAEDTA）(3)(3)某些酶类：某些酶类：酶原激活过程中的酶类酶原激活过程中的酶类 原理：原理：a.a.酶活性中心的必需基团酶活性中心的必需基团 b.b.酶酶-底络合物形成的桥梁底络合物形成的桥梁 c.c.作为某些酶的辅助因子作为某些酶的辅助因子 d.d.保护保护-SHSH酶不被氧化酶不被氧化第47页，共87页，编辑于2022年，星期一1 1、抑制作用与抑制剂、抑制作用与抑制剂 凡使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作凡使酶的活性
43、降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为用称为抑制作用（抑制作用（inhibitioninhibition）。能够引起抑制作用的化合物则称为能够引起抑制作用的化合物则称为抑制剂抑制剂(inhibitor)inhibitor)。（。（抑制剂不同于变性剂）抑制剂不同于变性剂）2 2、抑制作用的类型、抑制作用的类型 （1 1）不可逆抑制作用不可逆抑制作用（irreversible inhibition)irreversible inhibition)（2 2）可逆抑制作用可逆抑制作用(reversible inhibitionreversible inhibition)第48页，共87页，编辑于2
44、022年，星期一（1 1）不可逆抑制作用）不可逆抑制作用（irreversibleinhibition)irreversibleinhibition)抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活引起酶的永久性失活,不能用透析或超滤等物理不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。方法除去抑制剂而恢复酶活性。专一性不可逆抑制作用：专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂只作用于与酶活这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。性部位有关的氨基酸残基或一类酶。非专一性不可逆抑制作用：非专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂作用于酶分子这
45、类抑制剂作用于酶分子上不同的基团或作用于几类不同的酶。如：酰化剂上不同的基团或作用于几类不同的酶。如：酰化剂酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的-OHOH、SH SH、NHNH2 2等发等发生酰化。生酰化。第49页，共87页，编辑于2022年，星期一（2 2）可逆抑制作用）可逆抑制作用(reversibleinhibition)reversibleinhibition)抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过性丧失。抑制剂可以通过透析等方法透析等方法被除去，并且能被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐
46、抑制剂与酶结合的情况，部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类：又可以分为三类：a.a.竞争性抑制作用竞争性抑制作用b.b.非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用C.C.反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用第50页，共87页，编辑于2022年，星期一四四 糖和糖代谢糖和糖代谢（一）糖的概况（一）糖的概况 （二）糖的分类（二）糖的分类单糖：单糖：甘油醛甘油醛 、二羟丙酮、二羟丙酮、戊糖、己糖、庚糖戊糖、己糖、庚糖戊糖、己糖、庚糖戊糖、己糖、庚糖二糖：二糖：蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖多糖多糖：同多糖：同多糖：淀粉、纤维素、糖原、几丁质糖胺聚糖糖胺聚糖（透
47、明质酸、硫酸角质素透明质酸、硫酸角质素）、蛋白聚糖蛋白聚糖杂多糖：杂多糖：细菌多糖细菌多糖（肽聚糖、脂多糖、磷壁酸肽聚糖、脂多糖、磷壁酸）糖蛋白：糖蛋白：糖肽键（糖肽键（N N、O O型）；糖链（寡糖链，具重要功能）型）；糖链（寡糖链，具重要功能）第51页，共87页，编辑于2022年，星期一（三）糖代谢（三）糖代谢1.1.糖酵解（糖酵解（EMPEMP途径）途径）定义：定义：糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATPATP生成的过程。是一切有机体中普遍存在的生成的过程。是一切有机体中普遍存在的葡萄糖葡萄糖降解途径降解途径。19401940年被阐明。年被阐明。(
48、研究历史研究历史)Embden,Meyerhof,ParnasEmbden,Meyerhof,Parnas等人贡献最多，故糖酵等人贡献最多，故糖酵解过程一也叫解过程一也叫Embdem-Meyerhof-ParnasEmbdem-Meyerhof-Parnas途径，简途径，简称称EMPEMP途径。途径。在细胞质中进行在细胞质中进行葡萄糖葡萄糖+2+2Pi+2ADP+2NADPi+2ADP+2NAD+2 2丙酮酸丙酮酸+2+2ATP+2NADH+2HATP+2NADH+2H+2H+2H2 2O O第52页，共87页，编辑于2022年，星期一葡萄糖6-磷酸-葡萄糖6-磷酸-果糖1，6-二磷酸-果糖磷
49、酸二羟丙酮3-磷酸-甘油醛第一阶段1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸第二阶段己糖激酶磷酸葡萄糖异构酶磷酸果糖激酶醛缩酶磷酸丙糖异构酶磷酸甘油醛脱氢酶磷酸甘油酸激酶磷酸甘油酸变位酶烯醇化酶丙酮酸激酶第53页，共87页，编辑于2022年，星期一（2 2）糖酵解的调控）糖酵解的调控细胞对酵解速度的调控是为了满足细胞对能量及细胞对酵解速度的调控是为了满足细胞对能量及碳骨架的需求。碳骨架的需求。在代谢途径中，催化在代谢途径中，催化不可逆反应的酶不可逆反应的酶所处的部位是控所处的部位是控制代谢反应的有力部位。制代谢反应的有力部位。糖酵解中有三步反应不可逆，分别由糖酵解中
50、有三步反应不可逆，分别由己糖激酶、己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化，因此这三种酶催化，因此这三种酶对酵解速度起调节作用。对酵解速度起调节作用。糖酵解的调控糖酵解的调控第54页，共87页，编辑于2022年，星期一（3 3）糖酵解的意义）糖酵解的意义A A、糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径。径。B B、通过糖酵解使葡萄糖降解生成通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATPATP，为生命活动提为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。方式。C C、糖酵解途径的许多中间产