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1、第10章酶的作用机制现在学习的是第1页，共62页主要内容主要内容n酶的活性部位酶的活性部位n影响酶催化效率的有关因素影响酶催化效率的有关因素n酶催化反应机制的实例酶催化反应机制的实例n酶活性的调节机制酶活性的调节机制n同工酶同工酶现在学习的是第2页，共62页9.1、酶的活性部位酶的活性部位（一）基本概念：（一）基本概念：酶的活性中心是指结合底物和将底酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功残基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。能部位：结合部位和催化
2、部位。1 1结合部位（结合部位（Binding siteBinding site）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。位。此部位决定酶的专一性。2 2催化部位（催化部位（catalytic site catalytic site）酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位位。此部位决定酶所催化反应的性质。此部位决定酶所催化反应的性质。现在学习的是第3页，共62页（二）酶活性部位的特点（二）酶活性部位的特点1.1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只活性中心只占酶
3、分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的占整个酶分子体积的1%-2%1%-2%。2.2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。3.3.酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子、是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，此时催化基团的位置正好处在所催化底物补的，此时催化基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态辨键的断裂和即将生成
4、键的适当位置，这个动态辨认过程称为诱导契合（认过程称为诱导契合（induced-fit）.现在学习的是第4页，共62页现在学习的是第5页，共62页4.4.酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（隙（crevicecrevice）内）内.裂隙内是一个相当疏裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。水的环境，从而有利于同底物的结合。5.5.底物靠次级键较弱的力与酶结合。底物靠次级键较弱的力与酶结合。6.6.酶的活性部位具有柔性和可运动性酶的活性部位具有柔性和可运动性现在学习的是第6页，共62页（三）研究酶活性部位的主要方法（三）研究酶活性部位的主要方法n酶
5、分子侧链基团的化学修饰法酶分子侧链基团的化学修饰法 1.1.非特异性共价修饰非特异性共价修饰 2.2.特异性共价修饰（特异性共价修饰（DFPDFP）3.3.亲和标记（底物类似物，具有活泼的亲和标记（底物类似物，具有活泼的化学基团）化学基团）nX-X-射线晶体衍射法：射线晶体衍射法：n定点诱变法定点诱变法现在学习的是第7页，共62页DFP的作用的作用二异丙基氟磷酸二异丙基氟磷酸现在学习的是第8页，共62页9.2、影响酶催化效率的有关因素影响酶催化效率的有关因素（一）底物和酶的邻近效应（一）底物和酶的邻近效应（approximationapproximation）与定向效）与定向效应（应（orie
6、ntationorientation）n在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。邻近效应。n定向效应：定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列
7、，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。现在学习的是第9页，共62页咪唑催化对咪唑催化对-硝基苯酚乙酸酯的水解反应硝基苯酚乙酸酯的水解反应现在学习的是第10页，共62页实验结果表明，分子内咪唑基参与的水解反应速实验结果表明，分子内咪唑基参与的水解反应速度比相应的分子间反应速度大度比相应的分子间反应速度大 24 24 倍。说明咪唑基倍。说明咪唑基与酯基的相对位置对水解反应速度具有很大的影响。与酯基的相对位置对水解反应速度
8、具有很大的影响。现在学习的是第11页，共62页轨道定向轨道定向(orbital-steering)(orbital-steering)假说示意图假说示意图现在学习的是第12页，共62页（二）底物的形变（二）底物的形变（distortiondistortion）n酶酶-底物复合物形成时，酶分子构象发生底物复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子也常常受到酶的作用而变化，底物分子也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助于过度态的中间产物产生键扭曲，有助于过度态的
9、中间产物形成形成,从而降低了反应的活化能。从而降低了反应的活化能。现在学习的是第13页，共62页诱导契合模型与底物的形变诱导契合模型与底物的形变现在学习的是第14页，共62页（三）酸碱催化（三）酸碱催化（acid-base catalysisacid-base catalysis）n酸酸-碱催化可分为狭义的酸碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广碱催化和广义的酸义的酸-碱催化。酶参与的酸碱催化。酶参与的酸-碱催化反碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。应一般都是广义的酸碱催化方式。n广义酸碱催化是指通过质子酸提供部广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子分质子,或是通过质子碱接受部分质子的或是通过质子
10、碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程作用，达到降低反应活化能的过程。n酸酸-碱催化是催化有机反应的最普遍有效碱催化是催化有机反应的最普遍有效的催化剂的催化剂现在学习的是第15页，共62页广义酸基团广义酸基团 广义碱基团广义碱基团（质子供体）（质子供体）（质子受体）（质子受体）酶分子中可作为酸碱催化的功能基团酶分子中可作为酸碱催化的功能基团现在学习的是第16页，共62页n影响酸碱催化反应的因素包括酸碱强度影响酸碱催化反应的因素包括酸碱强度及质子传递的速率。及质子传递的速率。nHisHis咪唑基的解离常数约咪唑基的解离常数约6.06.0，咪唑基解，咪唑基解离下来的质子浓度与水中的离下来的
11、质子浓度与水中的HH+相近，在相近，在中性条件下，一半以酸形式存在，一半中性条件下，一半以酸形式存在，一半以碱形式存在以碱形式存在;同时，咪唑基接受质子和同时，咪唑基接受质子和供出质子的速率十分迅速，半衰期小于供出质子的速率十分迅速，半衰期小于1010-10-10秒。秒。n所以，所以，HisHis是酶中最有效最活泼的一个催是酶中最有效最活泼的一个催化功能基团。化功能基团。现在学习的是第17页，共62页（四）共价催化（四）共价催化 （covalent catalysiscovalent catalysis）n催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物
12、，使反应活化能降低，从而提高反应速度的产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为过程，称为共价催化共价催化。n酶中参与共价催化的基团主要包括以下酶中参与共价催化的基团主要包括以下亲核基团：亲核基团：His His 的咪唑基，的咪唑基，Cys Cys 的硫基，的硫基，Asp Asp 的羧基，的羧基，Ser Ser 的的羟基等；羟基等；亲电子基团：亲电子基团：H H+、MgMg2+2+、MnMn2+2+、FeFe3+3+n某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。与共价催化作用。现在学习的是第18页，共62页(五五)金属离
13、子的催化作用金属离子的催化作用.需要金属的酶分类：需要金属的酶分类：（1 1）金属酶）金属酶metalloenzyme:metalloenzyme:含紧密结合的金属离子。如含紧密结合的金属离子。如FeFe2+2+、FeFe3+3+、CuCu2+2+、ZnZn2+2+、MnMn2+2+（2 2）金属）金属-激活酶（激活酶（metal-activated enzymemetal-activated enzyme）:含松散结含松散结合的金属离子，如合的金属离子，如NaNa+K K+MgMg2+2+CaCa2+2+2.2.金属离子的催化作用金属离子的催化作用：n通过结合底物为反应定向。通过结合底物为反
14、应定向。n通过可逆的改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。通过可逆的改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。n通过静电稳定或屏蔽静电荷。通过静电稳定或屏蔽静电荷。现在学习的是第19页，共62页9.39.3、酶催化反应机制的实例、酶催化反应机制的实例（一）溶菌酶（一）溶菌酶n溶菌酶的生物学功能是催化某些细胞壁多糖的水解。溶菌酶的生物学功能是催化某些细胞壁多糖的水解。nX X射线晶体结构分析法和竞争性抑制剂揭示了酶的活射线晶体结构分析法和竞争性抑制剂揭示了酶的活性部位。性部位。n键张力导致与酶结合的底物特定位置的糖苷键稳定键张力导致与酶结合的底物特定位置的糖苷键稳定性降低。性降低。n溶菌酶催化机制是
15、一个广义的酸碱催化，溶菌酶催化机制是一个广义的酸碱催化，GluGlu3535和和AspAsp5252在催化过程中起了重要作用。在催化过程中起了重要作用。现在学习的是第20页，共62页n溶菌酶是一种葡糖苷酶，能溶菌酶是一种葡糖苷酶，能催化水解催化水解NAMNAM的的C1C1和和NAGNAG的的C4C4之间的糖苷键之间的糖苷键，但不能水解，但不能水解NAG C1NAG C1和和NAM C4NAM C4之之间的间的（1-41-4）糖苷键。）糖苷键。现在学习的是第21页，共62页X X射线晶体分析法揭示了溶菌酶的三维结构射线晶体分析法揭示了溶菌酶的三维结构活性部位？活性部位？现在学习的是第22页，共6
16、2页(NAG)3是研究溶菌酶活性部位的良好竞争性抑制剂是研究溶菌酶活性部位的良好竞争性抑制剂6000060000(NAG-NAM)(NAG-NAM)3 33000030000(NAG)(NAG)6 640004000(NAG)(NAG)5 58 8(NAG)(NAG)4 41 1(NAG)(NAG)3 30 0(NAG)(NAG)2 2相对水解速率相对水解速率底物底物图像分析表明，图像分析表明，(NAG)(NAG)3 3仅仅占据了半个狭缝，酶的仅仅占据了半个狭缝，酶的最小底物应该是最小底物应该是(NAG)(NAG)6 6现在学习的是第23页，共62页现在学习的是第24页，共62页n第第4 4个
17、糖残基个糖残基D D环环因空间原因必因空间原因必须由正常的椅须由正常的椅式变形为能量式变形为能量较高的半椅式较高的半椅式构象。因此糖构象。因此糖苷键的稳定性苷键的稳定性降低，键容易降低，键容易从此断裂。从此断裂。现在学习的是第25页，共62页nH H2 21818O O溶液中酶促水解底物溶液中酶促水解底物(NAG)6(NAG)6的实验证明酶切位点的实验证明酶切位点在在D D糖基的糖基的C1C1和和E E残基的糖苷键的残基的糖苷键的O O之间。之间。现在学习的是第26页，共62页nGluGlu3535的的-COOH-COOH提供一个提供一个H H+到到D D与与E E之间的糖苷键之间的糖苷键O
18、O原子原子上。上。糖苷键断开，形成正碳离子过渡态中间产物。糖苷键断开，形成正碳离子过渡态中间产物。Asp52Asp52对中间产物有稳定作用对中间产物有稳定作用。EFEF离开酶分子。离开酶分子。n正碳离子中间体与溶剂中的正碳离子中间体与溶剂中的OHOH-反应，反应，ABCDABCD离开。同离开。同时时GluGlu3535质子化。质子化。现在学习的是第27页，共62页（二）丝氨酸蛋白酶（二）丝氨酸蛋白酶n丝氨酸蛋白酶家族的所有成员在其活性部位都含有丝氨酸蛋白酶家族的所有成员在其活性部位都含有Ser残基，并且催化机制也相似。残基，并且催化机制也相似。n具有消化作用的丝氨酸蛋白酶是胰蛋白酶、胰凝乳蛋具
19、有消化作用的丝氨酸蛋白酶是胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶。白酶和弹性蛋白酶。n胰凝乳蛋白酶机制的胰凝乳蛋白酶机制的动力学特征动力学特征分酰化和脱酰化两分酰化和脱酰化两步。步。nSer195的异常反应性与催化三联体有关。的异常反应性与催化三联体有关。n丝氨酸蛋白酶的催化机制提供了一种典型的酸碱丝氨酸蛋白酶的催化机制提供了一种典型的酸碱催化和共价催化的例子。催化和共价催化的例子。现在学习的是第28页，共62页丝氨酸蛋白酶丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶枯草杆菌蛋白酶枯草杆菌蛋白酶凝血酶凝血酶弹性蛋白酶弹性蛋白酶纤溶酶纤溶酶组织纤溶酶原激活剂组织纤溶酶原激活剂现在学习的是第2
20、9页，共62页n三种消化酶在胰腺中合成，以非活性的酶原形式分泌三种消化酶在胰腺中合成，以非活性的酶原形式分泌到消化道中，在消化道中通过到消化道中，在消化道中通过胰蛋白酶水解除去部胰蛋白酶水解除去部分肽链分肽链，转变成活性酶形式。，转变成活性酶形式。现在学习的是第30页，共62页n3 3个极性残基：个极性残基：His57His57、Asp102Asp102和和Ser195Ser195在活性部在活性部位形成位形成催化三联催化三联体体。现在学习的是第31页，共62页n胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶的底物结合口底物结合口袋袋决定了各自的专一性。决定了各自的专一性
21、。现在学习的是第32页，共62页n胰凝乳蛋白酶机制可以通过人工合成底物胰凝乳蛋白酶机制可以通过人工合成底物简单简单的有机酯进行研究。的有机酯进行研究。现在学习的是第33页，共62页n胰凝乳蛋白酶同乙酸胰凝乳蛋白酶同乙酸p p硝基苯酯反应的动力学硝基苯酯反应的动力学曲线曲线现在学习的是第34页，共62页n胰凝乳蛋白酶的机制分两个阶段：胰凝乳蛋白酶的机制分两个阶段：第一步是第一步是乙酰复合体的形成，称为乙酰复合体的形成，称为酰化作用酰化作用。第二步是乙酰复合体通过水解再生为游离的酶，第二步是乙酰复合体通过水解再生为游离的酶，称为称为脱酰作用。脱酰作用。现在学习的是第35页，共62页n胰凝乳蛋白胰凝
22、乳蛋白酶中的催化酶中的催化三联体。三联体。现在学习的是第36页，共62页n丝氨酸蛋白丝氨酸蛋白酶的催化机酶的催化机制制现在学习的是第37页，共62页胰蛋白酶的催化机制胰蛋白酶的催化机制现在学习的是第38页，共62页9.49.4、酶活性的调控机制、酶活性的调控机制n酶活性的调节可以通过酶活性的调节可以通过改变其结构改变其结构而使而使其催化活性发生改变，也可以通过其催化活性发生改变，也可以通过改变改变其含量其含量来改变其催化活性，还可以通过来改变其催化活性，还可以通过以以不同形式的酶不同形式的酶在不同组织中的分布差在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。异来调节代谢活动。现在学习的是第39页，共62
23、页（一）酶结构的调节（一）酶结构的调节n通过对现有酶分子结构的影响来改变酶通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。的催化活性。这是一种快速调节方式。n别构调控别构调控n酶原激活酶原激活n共价调控共价调控现在学习的是第40页，共62页别构调控别构调控n酶分子的非催化部位与某些化合物非共价结合后发生构象酶分子的非催化部位与某些化合物非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节别构调节（allosteric regulationallosteric regulation）。）。n具有这种调节作用的酶称为具有这种调节作
24、用的酶称为别构酶别构酶（alloseric enzymealloseric enzyme）。）。n凡能使酶分子发生别构作用的物质称为凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物（效应物（effectoreffector）或别构剂）或别构剂。n因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物（因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物（positive positive effectoreffector）或别构激活剂，反之称为负效应物（）或别构激活剂，反之称为负效应物（negative negative effectoreffector）或别构抑制剂。）或别构抑制剂。现在学习的是第41页，共62页n当别构酶的一个
25、亚基与其配体（底物或别构剂）结合当别构酶的一个亚基与其配体（底物或别构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为别构酶的和力发生改变，这种效应就称为别构酶的协同效应协同效应。n别构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进别构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为行调节，常见的为负反馈调节负反馈调节。ABCDPE1E2E3En现在学习的是第42页，共62页别构酶的基本性质别构酶的基本性质n别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。n因别构酶有协同效
26、应，故其因别构酶有协同效应，故其SS对对v v的动力学曲线不的动力学曲线不符合米氏方程。符合米氏方程。n效应物可分为效应物可分为K K型和型和V V型两种类型。型两种类型。n别构酶经加热或化学试剂处理，可引起别构酶解离，别构酶经加热或化学试剂处理，可引起别构酶解离，失去调节活性，称为脱敏作用。失去调节活性，称为脱敏作用。现在学习的是第43页，共62页多亚基多亚基调节亚基调节亚基催化亚基催化亚基协同效应协同效应别构激活剂别构激活剂别构抑制剂别构抑制剂正协同正协同负协同负协同现在学习的是第44页，共62页别构酶的动力学别构酶的动力学nSS对对v v的动力学曲线不是双曲线，而是的动力学曲线不是双曲线
27、，而是S S形曲线（正形曲线（正协同）或表观双曲线（负协同），两者均不符合协同）或表观双曲线（负协同），两者均不符合米氏方程。米氏方程。2 2米氏曲线米氏曲线1 1负协同负协同3 3正协同正协同321V0 SV现在学习的是第45页，共62页n饱和比值（饱和比值（RsRs）可用来鉴别不同的协同作用以及）可用来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。协同的程度。典型的米氏类型的酶典型的米氏类型的酶Rs=81Rs=81 具有正协同效应的别构酶具有正协同效应的别构酶Rs81Rs81Rs81，Rs Rs 负协同负协同效应效应现在学习的是第46页，共62页意义：意义：n在很小的浓度（底物、调节物）范围内严格控制
28、酶活在很小的浓度（底物、调节物）范围内严格控制酶活力，因此是生物代谢中许多代谢途径的关键酶。力，因此是生物代谢中许多代谢途径的关键酶。别别构构激激活活别别构构抑抑制制V0S底底物物敏敏感感区区2 2米米 氏氏曲线曲线1 1负协同负协同3 3正协同正协同321V0 SV现在学习的是第47页，共62页nK K型效应物和型效应物和V V型效应物型效应物K K型型V V型型现在学习的是第48页，共62页别构模型别构模型n齐变模型（齐变模型（WMCWMC）别构酶的所有亚基，或全部呈坚固紧密的，不利于结合底物的别构酶的所有亚基，或全部呈坚固紧密的，不利于结合底物的“T”T”状态，或者全部是松散的，有利于结
29、合底物的状态，或者全部是松散的，有利于结合底物的RR状态，状态，这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的，齐步发生这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的，齐步发生的。的。TT状态中亚基的排列是对称的，变成状态中亚基的排列是对称的，变成RR状态后亚基的状态后亚基的排列仍然是对称的。排列仍然是对称的。适于解释由底物调节的效应适于解释由底物调节的效应现在学习的是第49页，共62页n序变模型（序变模型（KNFKNF）酶分子中的亚基结合小分子物质（底物或调节物）后，亚基构象酶分子中的亚基结合小分子物质（底物或调节物）后，亚基构象逐个地依次变化，因此亚基有各种可能的构象状态。逐个地依次变化，因此亚基有各
30、种可能的构象状态。非底物调节的效应用序变模式说明较好。非底物调节的效应用序变模式说明较好。现在学习的是第50页，共62页酶原的激活酶原的激活n处于无活性状态的酶的前体物质就称为处于无活性状态的酶的前体物质就称为酶原酶原。n酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原酶原的激活的激活。n酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性
31、的酶原形式转变为有活性的酶。酶原形式转变为有活性的酶。n举例：消化系统蛋白酶原的激活，凝血机制。举例：消化系统蛋白酶原的激活，凝血机制。现在学习的是第51页，共62页现在学习的是第52页，共62页现在学习的是第53页，共62页共价调控共价调控n酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修共价修饰调节饰调节。n共价调节酶的两个主要特点：共价调节酶的两个主要特点：1、通过可逆的共价修饰调节酶活性；、通过可逆的共价修饰调节酶活性；2、导致级联式放大反应。、导致级联式放大反应。
32、现在学习的是第54页，共62页n共价修饰的主要方式是磷酸化和脱磷酸共价修饰的主要方式是磷酸化和脱磷酸化。化。蛋白质蛋白质蛋白质蛋白质npi蛋白激酶蛋白激酶蛋白磷酸酶蛋白磷酸酶现在学习的是第55页，共62页现在学习的是第56页，共62页n蛋白激酶蛋白激酶A A是是cAMPcAMP依赖性蛋白激酶。依赖性蛋白激酶。现在学习的是第57页，共62页n磷酸化酶激酶通过磷酸化作用使无活性磷酸化酶激酶通过磷酸化作用使无活性的磷酸化酶的磷酸化酶b b转化为有活性的磷酸化酶转化为有活性的磷酸化酶a a。现在学习的是第58页，共62页现在学习的是第59页，共62页（二）（二）酶含量的调节酶含量的调节n酶含量的调节是
33、指通过改变细胞中酶蛋白合成或酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。迟缓调节的重要方式。n酶蛋白合成的调节酶蛋白合成的调节 n酶蛋白降解的调节酶蛋白降解的调节 现在学习的是第60页，共62页n酶蛋白合成的调节：酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的
34、物质就称为诱导剂；反蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。之，则称为阻遏剂。n常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。物和激素等。现在学习的是第61页，共62页9.5、同工酶、同工酶n在同一种属中，催化相同的化学反应，在同一种属中，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为学性质不同的一组酶称为同工酶同工酶。n同工酶在体内的生理意义主要在于适应同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。是不同的。现在学习的是第62页，共62页