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1、 医学生专业生物化学课本知识点总结 医学生专业生物化学课本学问点总结 生物化学重点 蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。L氨基酸其（脯 ！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参加CO2的固定和羧化反响。FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反响生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为
2、葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子 氨酸是一种L亚氨基酸），酸性氨基！酶促反响的特点：1具有极高的催化效率：2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进肯定的化学变化，生成肯定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。肯定特异性：琥珀酸脱氢酶。相对特异性脂肪酶。立体异构特异性L-精氨酸酶。酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍旧存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分CH2OPO3H
3、2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子外表的水化膜和外表所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3蛋白质的紫外汲取：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有汲取，以色氨酸汲取最强，最大汲取峰为280nm。4蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，破坏蛋白质分子的副键，其特定的空间构造被破坏而导致其理化性质转变及生物活性丢失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有
4、：高温、高压涉及的化学键二硫键非共价键 ！蛋白质维持一级构造稳定的化学键：肽键，二硫键二级构造的主要形式：-螺旋，-折叠，-转角，无规卷曲 三级构造构造稳定因素：氢键、疏水键、范德华力、盐键，二硫键 !DNA的二级构造为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；螺旋的稳定因素为氢键和碱基积累力；螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。 !蛋白质的合成时与密码子AUG结合物质是甲硫氨酸反密码子CAU !核酸中核苷酸连接的化学键为3,5-磷酸二酯键，核苷中碱基与戊糖的连接键为N-C糖苷键 !tRNA三叶草
5、构造中的四个环：双氢尿嘧啶环，反密码子环，额外环，TC环 ！维生素A的分类：维生素A的化学构造是含有脂环的不饱和一元醇A1视黄醇在海鱼肝脏A23-脱氢视黄醇淡水鱼，A2比A1在环上多一个双键，但其活性只有A1的一半， ！.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参加糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反响。 ！黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物在小肠中被黄素激酶催化。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反响中作为递氢体（双递氢体） 3酶的催化活性是可以调整的：4酶的不稳定性！结合酶的组成及功能：全酶由酶
6、蛋白和铺因子，铺因子由铺酶和金属离子组成，金属离子的作用：1.稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2.构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参加构成酶的活性中心；3.连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白整合起来。4传递电子。酶蛋白具有专一性辅酶和辅基的作用：化学反响中传递电子质子或一些基团！酶的活性中心：与酶的活性直接相关的基团为酶的必需基团（结合基团和催化集团），必需基团集中存在形成具有肯定空间构造的区域，特异地与底物结合，直接催化底物向产物转变，该区称为 !酶促反响快的因素：底物浓度和酶的浓度（矩形双曲线）PH温度（钟形曲线）抑制剂，激活剂。！米氏方程：=VmaxS/(
7、Km+S)。其中，Vmax为最大反响速度，Km为米氏常数。 Km和Vmax的意义：当=Vmax/2时，Km=SKm等于酶促反响速度达最大值一半时的底物浓度。当Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。反映激活剂与感动剂的存在Km是酶的特征性常数。Km可用来推断酶的最适底物：Km值最小者，为该酶的最适底物。Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：Vmax可用于酶的转换数的计算！不行逆性抑制剂：以共价键与酶的必需基团进展不行逆结合而使酶丢失活性。1共价键2有机磷化物对胆碱酯酶3金属离子对硫基物的抑制作用。 ！可逆性抑制剂：1以非共价键结合而使酶的活性降低或丢失2用透析超滤等物理方法将抑制
8、剂除去后，酶的活性可以恢复，以此种抑制作用称为 ！竞争性抑制作用的特点：1抑制剂与底物构造相像2竞争性占据酶的活性中心3抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对作用 ！磺胺药抑菌机理1属于可逆抑制2增加底物浓度抑制作用减弱3磺胺药与酶的活性中心基团结合抑制二氢叶酸合成酶 ！糖的无氧酵解：指葡萄糖或糖原在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反响过程在胞液中进展，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反响：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。3.放能（丙酮酸的生成）：3-
9、磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反响生成丙酮酸，包括五步反响：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮 酸 。此阶段有 CH2OPO3H2HHOH磷酸己糖异构酶H2O3POCH2OCH2OHHOOHHOHHHHOOHHOHOHH6磷酸葡萄糖(G-6-P)6磷酸果糖(F-6-P)两次 底物水平磷酸化的放能反响，共可生成22=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。4复原（乳酸的生成）：利用丙酮酸承受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸乳酸。！糖无氧酵解的调整：关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激
10、酶进展调整。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调整肝细胞对葡萄糖汲取的主要因素，受长链脂酰CoA的反应抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调整糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 ！糖无氧酵解的生理意义：1.在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：骨骼肌在猛烈运动时的相对缺氧；从平原进入高原初期；严峻贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2.在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表
11、皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进展，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：阶段在细胞胞液中进展，与糖的无氧酵解途径一样，涉及的关键酶也一样。2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮CH2COOH+GDP+H3PO4琥珀酸硫激酶CH2COOH主要代谢途径：NADPH在体内可用于：作为
12、供氢体， +CoASH+GTPCH酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙2COSCoACH2COOH琥珀酰CoA琥珀酸酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）丙酮酸（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸琥珀酸在琥珀酸脱氢脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种酶的催化下脱氢生成延胡索酸。琥珀酸脱氢酶的辅酶为帮助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。FAD，反响脱下的2H由FAD传递。琥珀酸脱氢酶是嵌入3经三羧酸循环彻底氧化分解： 到线粒体内膜的酶，脱下的氢可直接进入电子传递链。生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂
13、。CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA教学内容与设计： 氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2CH2COOHCH+FAD琥珀酸脱氢酶CHCOOH2COOHCHCOOH+FADH212=24分子ATP。 琥珀酸延胡索酸 三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草（7）延胡索酸水化生成苹果酸由延胡索酸酶催酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反响，化加水生成苹果酸。 乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反响过程，CHCOOHCHCOOH+H酶HOCHCOOH2O延胡索酸CH2COOH由八步反响构成：（1）柠檬酸生成在柠檬酸合成酶催延胡索酸苹果酸 化下，乙酰Co
14、A与草酰乙酸缩合生成柠檬酰CoA，后再（8）苹果酸脱氢生成草酰乙酸苹果酸在苹果酸水解成柠檬酸和CoA，此过程不行逆，是三羧酸循环的脱氢酶的作用下脱氢生成草酰乙酸，脱下的2H由NAD第一个限速步骤。 传递。 OO=CCOOHCH2HCOOHCHCOOHCH+NAD+苹果酸脱氢酶OCCOOH+NADH+H+CH柠檬酸合酶2COOHCH2COOHCH3COSCoA+H2OHOCCOOH2COOH苹果+酸CoASH草酰乙酸草酰乙酸乙酰辅酶ACH2COOH柠草酰乙酸檬酸+乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二 酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰（2）柠檬酸转变为异柠檬酸柠檬酸在乌头酸酶乙酸。三羧酸循环的特
15、点：循环反响在线粒体中进催化下，先脱水再水化反响生成异柠檬酸，为氧化脱羧行，为不行逆反响。每完成一次循环，氧化分解掉做预备。 一分子乙酰基，可生成12分子ATP。循环的中间产 HCHCOOHH2OCHCOOHH2OHOCHCOOH物既不能通过此循环反响生成，也不被此循环反响所消HOCCOOHCCOOHCHCOOHCH2COOHCH2COOHCH2COOH耗。循环中有两次脱羧反响，生成两分子CO2。柠檬酸顺乌头酸异柠檬酸 循环中有四次脱氢反响，生成三分子NADH和一分子 （3）异柠檬酸氧化脱羧生成-酮戊二酸在异柠FADH2。循环中有一次直接产能反响，生成一分子檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢后快速
16、脱羧生成-GTP。三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸酮戊二酸。这是三羧酸循环第一次脱羧生成CO2的反响，脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶使六碳化合物转变为五碳化合物，脱下的2H由NAD传系的构造与丙酮酸脱氢酶系相像，帮助因子完全一样。递。 糖有氧氧化的生理意义：1是糖在体内分解供能的主 HOCHCOOHOCCOOHCOCOOH要途径：生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生CHCOOH异柠檬酸脱氢酶CHCOOH异柠檬酸脱氢酶CH2+CO2CHNADH+H+CH成的ATP数目；机体内大多数组织细胞均通过此途 2COOHNAD+2COOHCH2COOH异柠檬酸草酰琥珀酸酮戊二酸
17、径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途（4）-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA-径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化酮戊二酸受-酮戊二酸脱氢酶系催化，生成琥珀酰分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有CoA。这是三羧酸循环的其次次脱羧，使五碳化合物转氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解变为四碳化合物。 产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转 COCOOHCH+变。 2+CoA-SH+NAD+-酮戊二酸脱氢酶系CH2COOHCHCH+CO2+NADH+H2COSCoA2COOH-酮戊二酸琥珀酰CoA 磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反响
18、开（5）琥珀酰CoA转变成琥珀酸此反响由琥珀酰始，经一系列代谢反响生成磷酸戊糖等中间代谢物，然CoA合成酶（也称琥珀酸硫激酶）催化，在H3PO4和GDP后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途存在下，琥珀酰CoA生成琥珀酸。琥珀酰CoA高能硫酯径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是基团的能量转移，使GDP生成GTP。这是三羧酸循环中3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是唯一进展底物水平磷酸化的反响。生成的GTP可直接利5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进展。用，也可转化成ATP。 关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 磷酸戊糖途径的生理意义：1.是体内生
19、成NADPH的 参加体内的合成代谢：如参加合成脂肪酸、胆固醇等。参加羟化反响：作为加单氧酶的辅酶，参加对代谢物的羟化。维持巯基酶的活性。使氧化型谷胱甘肽复原。维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2.是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核 糖的形式供应，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成， 也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反响生成。 糖原的合成与分解：糖原是由很多葡萄糖分子聚合而 成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链 局部借-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起
20、来，其支链局部则是借-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无复原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 1糖原的合成代谢：糖原合成的反响过程可分为三个阶段。 活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非复原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端67个葡萄糖残基组成的寡糖链由-1,4-糖苷键转变为-1,6-糖苷键，使糖原
21、消失分支，同时非复原端增加。2糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。 水解：糖原1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶帮助。异构：1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖。脱磷酸：6-磷酸葡萄糖葡萄糖。此过程只能在肝和肾进展。 糖原合成与分解的生理意义：1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。2调整血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途
22、径逆行，但由于有三步反响（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不行逆反响，故需经另外的反响绕行。1G-6-PG：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进展水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。2F-1,6-BPF-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进展水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。3丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。 糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸
23、、甘油和乳酸。糖异生的生理意义：1在饥饿状况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的状况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。3维持酸碱平衡：肾脏中生成的-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺
24、脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。 血糖的来源消化汲取的葡萄糖；肝脏的糖异生作用；肝糖原的分解。血糖的去路：氧化分解供能；合成糖原（肝、肌、肾）；转变为脂肪或氨基酸；转变为其他糖类物质。 丙酮酸脱氢酶系:;丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶,参加反响的辅酶有硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD+及CoA 丙酮酸转化为葡萄糖的途径： 氧化磷酸化：代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水释放能量的同时，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。 底物水平磷酸化：代谢物由于脱氢或脱水引起分子内部能量聚拢，所形成的高能磷酸键直接转移给ADP而生成
25、ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架承受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。 糖代谢和脂代谢是通过那些反响联系起来的？答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油， 可作为脂肪合成
26、中甘油的原料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。（3）脂肪酸 分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。 试说明丙氨酸的成糖过程：答：丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生过程。首先丙氨酸经转氨作用生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜，为此须转变成苹果酸或天冬氨酸，后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，后者沿酵解路逆行而成糖。总之丙氨酸成糖须先脱掉氨基，然后绕过“能障”及“膜障”才能成糖。 酮
27、体：乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，这三种化合物习惯称为酮体 简述在生物体中乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径？可进入三羧酸循环、脂肪酸合成、酮体的生成等脂肪酸的氧化过程经受4个反响步骤。 第1步氧化：在脂酰CoA脱氢酶的催化下，脂酰CoA脱氢生成反-2-烯脂酰CoA，脂酰CoA脱氢酶以FAD为辅基，脱下的氢被转移到FAD辅基上生成FADH2， FADH2可通过电子传递链氧化。 第2步水化：在2-烯脂酰CoA水合酶的催化下，反-2-烯脂酰CoA加水生成3-羟脂酰CoA。 第3步氧化：3-羟脂酰CoA脱氢氧化成3-酮脂酰CoA，此反响在3-羟脂酰CoA脱氢酶催化下进展。 第4步硫解：3-酮脂酰CoA在另一分
28、子CoA的参加下，由硫解酶催化在碳链的第2、3位间裂解，生成乙酰CoA 和比原脂酰CoA少两个碳原子的脂酰CoA。上述四步反响循环进展，长链脂肪酸被完全降解为乙酰CoA。氧化是脂肪酸在线粒体内发生氧化的主要过程。偶数碳原子饱和脂肪酸经氧化完全生成乙酰CoA。血浆脂蛋白分类的1乳糜微粒CM运输甘油三酯和胆固醇酯，从小肠到肝及肝外组织2极低密度脂蛋白VLDL含70%的内源性甘油酯从肝转运甘油三酯到各组织（3）低密度脂蛋白LDL50%从肝脏转运胆固醇到各组织（4）高密度脂蛋白(HDL，50%逆向转运胆固醇在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血
29、以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪发动 氮平衡：机体从食物中摄入氮与排泄氮之间的关系。正常成人食入的蛋白质等含氮物质可以补偿含氮物质代谢产生的含氮排泄物 脱氨基：转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满意机体排泄含氮废物的需求。参加鸟氨酸循环的氨基酸：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸，天冬氨酸定义：肝中合成尿素的代谢通路。由氨及二氧化碳与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸、精氨酸，再由精氨酸分解释出尿 素 DNA半保存复制概念：DNA在进展复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶（DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等）的作用生成两个新的DNA分子。子代DNA分子其中
30、的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种方式称半保存复制。 DNA聚合酶共同性质是:1以脱氧核苷酸三磷酸(dNTP)为前体催化合成DNA;2需要模板和引物的存在;3不能起始合成新的DNA链;4催化dNTP加到生长中的DNA链的3“-OH末端;5催化DNA合成的方向是5“3“转录（是遗传信息从DNA到RNA的转移。即以双链DNA中的一条链为模板，以4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化合成RNA的过程 翻译依据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子（由DNA通过转录而生成）中“碱基的排列挨次”（核苷酸序列）解码，并生成对应的特定氨基酸序列 的过程。 密码子的性质1.通用性：2.简并
31、性：3.连续阅读无标点：4.不重叠5.专一性：肽链延长的三步:进位、成肽，转位 DNARNA 碱基腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶AGCT 腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶AGCU 戊糖脱氧核糖 核糖 核苷嘌呤脱氧核糖核苷酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，腺嘌呤核糖核苷酸、鸟嘌呤核糖核苷酸、胞嘧啶核糖核苷酸、尿嘧啶核糖核苷酸组成单位5脱氧核苷酸 5核苷酸 单核苷酸dAMPdGMPdCMPdTMP AMPGMPCMPUMP 扩展阅读：生物化学学问点总结 生物化学复习题第一章绪论1.名词解释生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平讨论生物体的化学组
32、成，及其在体内的代谢转变规律，从而说明生命现象本质的一门科学。其讨论内容包括生物体的化学组成，生物分子的构造、性质及功能生物分子的分解与合成，反响过程中的能量变化生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探究和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等简单生命现象的本质2.问答题 （1）生物化学的进展史分为哪几个阶段？ 生物化学的进展主要包括三个阶段：静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学进展的萌芽阶段，其主要工作是分析和讨论生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃进展的阶段，这一时期人们根本弄
33、清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要讨论工作是探讨各种生物大分子的构造与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和其次类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最根本元素。其次类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的根本元素。其次章蛋白质1.名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由很多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某肯定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中
34、既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有-羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键，很多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸构造，每一个氨基酸的剩余局部称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个-碳原子到相邻-碳原
35、子之间的构造，具有以下三个根本特征肽单位是一个刚性的平面构造肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置-碳和-NH间的化学键与-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）构造域：多肽链的二级或超二级构造根底上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为构造域。构造域具有以下特点空间上彼此分隔，具有肯定的生物学功能构造域与分子整体以共价键相连，一般难以分别（区分于蛋白质亚基）不同蛋白质分子中构造域数目不同，同一蛋白质分子中的几个构造域彼此相像或很不一样 （9）分子病：由于基因突变等缘由导致蛋白质的一级构造发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丢失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变
36、构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合力量的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质转变和生物活性的丢失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不转变蛋白质的一级构造。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋
37、白质的溶解度降低、粘度增加，结晶力量消逝、生物活性丢失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可局部恢复其原有的构象和功能，称为复性2.问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的构造通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，构造通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某肯定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：中性氨基酸pI12(pK“1pK“2)一氨基二羧基氨基酸pI12(pK“
38、1pK“2)二氨基一羧基氨基酸pI12(pK“2pK“3)（2）氨基酸依据R基团的极性和在中性条件下带电荷的状况如何分类？并举例 分类名称构造缩写丙氨酸Ala(A)缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L)非极性氨基酸（疏水，8种）异亮氨酸Ile(I)脯氨酸Pro(P)甲硫氨酸（也称蛋氨酸）Met(M)苯丙氨酸Phe(F)非极性氨基酸（疏水，8种）色氨酸Trp(W)甘氨酸（中性氨基酸，不带电）Gly(G)丝氨酸（中性氨基酸，不带电）Ser(S)苏氨酸（中性氨基酸，不带电）Thr(T)半胱氨酸极性氨基酸（中性氨基酸，不带电）Cys(C)（亲水，12种）酪氨酸（中性氨基酸，不带电）Tyr(Y)天冬酰胺（
39、中性氨基酸，不带电）Asn(N)谷氨酰胺（中性氨基酸，不带电）Gln(Q)天冬氨酸（酸性氨基酸，带负电）Asp(D)谷氨酸（酸性氨基酸，带负电）Glu(E)极性氨基酸（亲水，12种）赖氨酸（碱性氨基酸，带正电）Lys(K)精氨酸（碱性氨基酸，带正电）Arg(R)极性氨基酸（亲水，12种）组氨酸（碱性氨基酸，带正电）His(H)（3）蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？ 各种蛋白质的氮含量很接近，平均为16%。生物样品中，每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质。通常采纳定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法（粗蛋白测定的经典方法） （4）蛋白质的二级构造有哪几种形
40、式？其要点包括什么？ 蛋白质的二级构造包括-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲四种。 -螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴根本平行 -折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状构造，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的-折叠构造平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键，以稳固-折叠，氢键与螺旋长轴垂直 -转角要点：肽链内形成180回折；含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；其次个氨基酸残基常为
41、Pro（脯氨酸） 无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链构造；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性（5）一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？计算该片段的轴长 螺旋数为180/3.6=50，轴长为0.5450=27nm （6）维持蛋白质一级构造的作用力有哪些？维持空间构造的作用力有哪些？ 维持蛋白质一级构造的作用力（主要的化学键）：肽键，有些蛋白质还包括二硫键维持空间构造的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键 （7）简述蛋白质构造与功能的关系 蛋白质的一级构造：一级构造是空
42、间构象的根底；同源蛋白质（在不同生物体内的作用一样或相像的蛋白质）的一级构造的种属差异提醒了进化的历程，如细胞色素C；一级构造的变化引起分子生物学功能的减退、丢失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤 蛋白质的空间构造：变构蛋白可以通过空间构造的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成简单的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间构造关系亲密；蛋白质的构象转变可影响其功能，严峻时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）（8）简述蛋白质的常见分类方式 依据分子外形分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质 依据化学组成分类：简洁蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=
43、简洁蛋白质+非蛋白质组分（辅基） 依据功能分类：酶、调整蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防备蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、构造蛋白、特别蛋白（9）简述蛋白质的主要性质 两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在肯定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH为蛋白质的等电点 蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质 蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质
44、分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质转变和生物活性的丢失，称为变性。若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或局部恢复其原有的构象及功能，称为复性。在肯定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因相互缠绕继而聚拢，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比拟结实的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用 蛋白质的紫外汲取：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有波长的特征性汲取峰，其汲取率和蛋白质浓度成正比（用来测含量） 蛋白质的显色反响：经水解产生的氨基酸可发生于茚三
45、酮的反响；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反响，用以检测水解程度）第三章核酸1.名词解释 （1）核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数状况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进展缩合（生成的化学键称为，N糖苷键） （2）核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2-核苷酸、3-核苷酸和5-核苷酸（最常见为5-核苷酸） （3）核酸的一级构造：核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA
46、的一级构造就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列挨次及连接方式，RNA的一级构造就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列挨次及连接方式 （4）DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链构造的过程，使之是失去局部或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级构造并不转变。能够引起核酸变性的因素许多，升温、酸碱度转变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。留意，DNA的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋构造的过程 （5）分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交 （6）增色效应：核酸变性后，260