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1、2023年生物化学电子教案1 第一章 蛋白质的结构和功能 蛋白质是生物体内一类主要的生物大分子，具有广泛重要的生物学功能，本章重点讨论蛋白质的分子组成、分子结构和主要理化性质。通过本章学习，要求掌握蛋白质的组成和熟悉蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质。 一蛋白质组成及结构 1.蛋白质分子的元素组成 所有蛋白质分子都含有C、H、O、N、S等元素组成，其中N元素的含量比较恒定约为16%，故所测样品中若 含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。 2.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸 在蛋白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共同特点是都具有-羧基和 -氨基，而R基团各不相
2、同。其中除脯氨酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均 为L-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生 基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 3.氨基酸在蛋白质分子中的连接方式： 一个氨基酸的-羧基与另一氨基酸的-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键（-CONH-），是蛋白质分子 中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽，有寡肽和多肽之分。 多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基端和羧基端的概念。 活性肽的概念：GSH的氨基酸组成、结构特点及生理作用。 4.蛋白质的分子结构： （1）蛋白质的一级结构：是指蛋
3、白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构，是空间结 构及其功能的基础。 （2）蛋白质的空间结构：是指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。 （3）维系空间结构的化学键是氢键、盐键、疏水键等非共价键，有的蛋白质还含有二硫键。 （4）空间结构可分下列层次： 蛋白质的二级结构：是指多肽链中，同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构，包括- 螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲。蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，由肽链上相距甚远 的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子 内部。有些蛋白质仅有一条三级
4、结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。 蛋白质的四级结构：是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空 间结构。 亚基的概念、数目、种类 二、蛋白质结构与特性的关系： 1.蛋白质的两性解离与结构的关系： 蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的 等电点。蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，蛋白 质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。 不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构，因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一pH溶液中所带 电荷的种
5、类和数目不同，在电场中泳动的方向和速度不同，从而可达到分离的目的，这种分离方法称电泳 是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。 2.蛋白质的亲水性与结构的关系： 蛋白质溶液具有亲水胶体的性质，溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳 定因素，就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。 盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理。 3.蛋白质的变性和结构关系： 蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。引起 蛋白质变形的因素举例。 蛋白质变性的本质是非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态 蛋白质变性前后理化性质、
6、生物活性改变比较。 蛋白质变性的实际应用举例。 4.蛋白质的其他特性与结构的关系。 蛋白质是大分子，不能通过半透模。据此，可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质，用于蛋白质 的纯化。 芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸，具有紫外吸收的特点，其最大吸收峰是280 nm。蛋白质 分子中一般含上述氨基酸，所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。 三、蛋白质分类 1.按组成分类： 单纯蛋白质：仅有氨基酸组成。 结合蛋白质：由氨基酸和非蛋白质部分（辅基）组成。 按非蛋白质部分不同可分为：核蛋白（含核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、金属蛋白 （含金属）和色蛋白 （含色素）等。
7、2.按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。 3.按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。 四、蛋白质的功能 1.组织细胞中主要蛋白质的功能： 催化和调控作用； 在协调运动中的作用； 在运输和贮存中的作用； 在识别、防御和传导中的作用。 2.血浆蛋白质的主要功能： 维持血浆胶体渗透压和缓冲作用； 运输作用； 免疫防御作用； 血浆酶的作用； 营养作用； 凝血和抗凝血作用。 五蛋白质结构与功能的关系 1.蛋白质一级结构与功能的关系： 蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和功能自然不同。反 之，一级结构相似的蛋白质，它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心
8、关键部位氨基酸残 基的更换，会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其 活性。举例说明。 2.蛋白质构象与功能的关系： （1）蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。 （2）蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白（酶）的空间 构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用，它是体内重要的调节方式之一。举例说明。 复习思考题 1.名词解释：肽键、多肽与多肽链，氨基酸残基，蛋白质的一级结构与空间结构，蛋白质的变性作用和变构作用，四级结构与亚基，等电点和两性游离。 2.蛋白质的基本组成单位是什么?在蛋白质分子中，它们如何彼此相连? 3.何谓蛋白质的一级结构?其主要的连接键是什么?何谓蛋白质的空间结构？有哪些维系力量。 4.哪些因素可引起蛋白质变性?为什么?蛋白质变性后哪些性质发生显著改变？有何实际应用。 5.举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。 6.使蛋白质沉淀的因素主要有哪些?说出他们的原理。 生物化学电子教案1 生物化学电子教案 生物化学电子教案2 生物化学 生物化学 生物化学教案 生物化学教案 生物化学教案 复旦生物化学 生物化学小结