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1、分离工程第六章：吸附与制备色谱第六章：吸附与制备色谱目目 录录前言Langmuir吸附等温式制备色谱基本原理新型吸附技术：模拟移动床吸附、变压吸附、扩张床吸附 应用实例：蛋白质制备色谱过程 6.26.36.46.56.1定义定义常用的吸附剂常用的吸附剂吸附应用吸附应用用固体吸附剂处理气体或液体混合用固体吸附剂处理气体或液体混合物，将其中所含的一种或几种组分物，将其中所含的一种或几种组分吸附在固体表面上，从而实现混合吸附在固体表面上，从而实现混合物的组分分离。物的组分分离。活性炭、活性白土、硅藻土、硅胶、活性炭、活性白土、硅藻土、硅胶、活性氧化铝、分子筛、合成树脂等。活性氧化铝、分子筛、合成树脂
2、等。气体和液体的深度干燥；食品、药品等的脱色、脱臭；异构体分离；气体和液体的深度干燥；食品、药品等的脱色、脱臭；异构体分离；空气分离；废水和废气处理等。空气分离；废水和废气处理等。6.1 前前 言言 吸吸 附附吸附等温线吸附等温线定定义义：吸附等温线是被吸附在吸附剂（固定相）上的溶质浓度CS对其在液相中的平衡浓度CM的标绘，是该特定溶质在固定相和流动相之间的分配平衡关系。说明：说明：其中其中C CS S 用单位固定相表面积上被吸附的溶质的摩尔数表示（用单位固定相表面积上被吸附的溶质的摩尔数表示（mol/mmol/m2 2），或更方便地，用单位质量固定相所吸附的溶质的摩尔数表示（），或更方便地，
3、用单位质量固定相所吸附的溶质的摩尔数表示（mol/gmol/g）；）；C CM M 的单位为的单位为M M。6.2 Langmuir 吸附等吸附等温式温式 假定对于指定的吸附质分子P，吸附剂上的吸附位点S是以一对一的方式进行可逆吸附，则吸附平衡关系可表示为 式中，K是吸附平衡常数；PS=CS，P=CM，S+PS=Q是单位吸附剂表面积（或单位吸附剂质量）上吸附位点的数量，称之为吸附剂的吸附容量。从上式中解出CS，可得 此即为著名的此即为著名的Langmuir Langmuir 吸附等温式。吸附等温式。吸附的应用吸附的应用实例实例T,min解决办法：解决办法：为此开发了采用活性炭为吸附剂的吸附流程
4、，可使气相中的氯苯浓度从约28 mg/L 减少到约1.5 mg/L，并使生产中溶剂损耗减少约三分之二。研究表明，活性炭可吸附约相当与其装载质量10的氯苯，吸附饱和后的活性炭可用水蒸气脱附后重复使用。问题：问题：某化工厂在生产中用氯苯作溶剂，由于氯苯在气相中的挥发造成污染，并使溶剂损耗增加。6.3 色谱分离的基本色谱分离的基本原理原理色谱（层析）是一类分离技术的总称。定义：定义：在色谱分离中，被分离物质的分子在两相（固定相和流动相）之间分配，亲固定相的分子在系统中移动较慢，而亲流动相的分子则随流动相较快地流出系统，从而实现了不同物质之间的分离。说明：说明：固定相通常都是固体，流动相（也称为洗脱相
5、）则可以是气体或液体。如流动相是液体（通常是水相缓冲液），称为液相色谱。色谱过程示意图 在柱色谱中，将固定相装填在一根管子（称之为色谱柱）中，流动相则泵送进入色谱柱。被分离的样品被加到色谱柱的上游，随着流动相向下游移动，依固定相对不同组分分子的吸附能力从弱到强，样品中的不同组分在色谱柱中的移动速度由快到慢，在色谱柱的下游按其流出顺序分别加以收集，即可实现对样品中不同组分的分离。常见的色谱分离方法常见的色谱分离方法柱色谱（柱层析）柱色谱（柱层析）色谱过程的流出曲线和保色谱过程的流出曲线和保留参数留参数V0：整个柱中的流动相体积，称为滞液量。：整个柱中的流动相体积，称为滞液量。VR：溶质从色谱柱一
6、端进样开始直至其从色：溶质从色谱柱一端进样开始直至其从色谱柱另一端流出所需的流动相体积，称为该谱柱另一端流出所需的流动相体积，称为该溶质的保留体积。溶质的保留体积。显然，只要色谱载体对溶质有吸附作用，VR将大于V0。为了便于测量，也常用保留时间tR而来表达溶质的保留参数，VR=FtR，其中F为流动相的体积流率。色谱过程可以用其流出曲线（色谱柱出口溶质浓度对时间或洗脱体积的标绘）来描述和保留参数来表示，见图。容量因子（分配比）容量因子（分配比）以上保留参数均与色谱柱的几何尺寸有关。为通用性起见，可使用容量因子k作为保留参数 容量因子的真实含义真实含义是指溶质在固定相（吸附剂）和流动相之间的分配比
7、，即只有当两种不同物质的保留参数不同时，才有可能实现它只有当两种不同物质的保留参数不同时，才有可能实现它们之间的分离。们之间的分离。然而，色谱分离不仅与保留参数有关。从左图可以看出，谱图a和b中两种组分分别具有相同的保留值，但分离效果却大不一样。谱图a具有陡峭的色谱峰，因而两组分能得到完全的分离；谱图b中的色谱峰较为平坦，两峰之间有一定的重合，因而分离效果不好。为此，必须对峰的宽度及其影响因素，亦即色谱分离的分辨为此，必须对峰的宽度及其影响因素，亦即色谱分离的分辨率，进行研究。率，进行研究。色谱柱的色谱柱的“理论塔理论塔板数板数”为了对色谱柱的分离效果的好坏进行研究，引入“理论板数”n的概念。
8、这是一种经验性的描述方法。由统计理论可以导出，理论板数n与色谱峰的形状有如下关系 式中，hp为峰高，Wb为峰宽，W1/2为半峰高处的峰宽，Ap为峰面积，见图。(a)(b)(c)“等板高度等板高度”理论板概念被广泛的应用于衡量色谱柱性能的好坏。较大的板数意味着较窄的色谱峰，即性能较好的柱。同时被引入的还有等板高度(HETP)h的概念 式中L为柱的有效高度。显然，等板高度h小意味着性能好的柱。组分分辨率组分分辨率在一个复杂样品的色谱分离会出现大量的分离峰，其中任意一对峰的分辨率Rs定义为两峰之间的距离和两个峰的平均峰宽之比 欲使两组分峰得到完全分离，Rs应大于1，Rs小于1说明两峰之间有一定程度的
9、重叠。优化的分离条件应使所有欲分离的组分对之间的Rs均大于1。然而过大的Rs也是不必要的，这会使分离成本增高。相对保留值相对保留值由定义可得：式中，或 由上式可知，色谱柱的性能（理论板数n）对分离的分辨率的大小有直接的影响。例如，当例如，当从从1.011.01增加到增加到1.021.02时时（增加（增加1%1%），分辨率），分辨率R Rs s将增加一倍。当将增加一倍。当=1=1时时，两，两组组分将完全不能分离。分将完全不能分离。称为相对保留值，是色谱分离的分离因子。称为选择性因子，是一个很重要的参数。色谱的梯度洗脱法色谱的梯度洗脱法为了节约洗脱过程中流动相的用量，可采用梯度洗脱方法。即洗脱剂的
10、浓度在洗脱过程中是逐渐增加的，以逐步增强“洗脱力”。这可以采用简单的双容器梯度洗脱装置来实现。在洗脱过程中，与固定相结合最弱的组分首先被洗脱下来，然后随着洗脱力的逐步增强，吸附在固定相上的其它组分按其结合的弱强依次被洗脱。梯度洗脱可以提高分离效果，是目前在色谱操作中常用的洗脱方法。色谱操作最简单的洗脱方法是常液洗脱，即在整个色谱展开洗脱过程中所有条件都保持不变。样品中各组分的流出次序和时间由各自的保留参数决定。理论板概念是对色谱过程的简化的经验型的描述，实际的色谱过程是非常复杂的。在色谱过程中，流动相流动的非理想性、溶质的扩散和传质阻力以及吸附和解吸动力学不可忽视。因此，对色谱过程的理论研究的
11、趋势是采用能描述其传质过程机理的速率模型，并用数值方法求解。分析型色谱和制备型分析型色谱和制备型色谱色谱分析型色谱（层析）分析型色谱（层析）用于分离和鉴别样品中的组分，为此希望能在尽可能小的进样量的情况下，提供尽可能高的组分分辨率和线性的分离特性。制备型色谱（层析）制备型色谱（层析）则是用于分离、富集或纯化混合物中的某一或某些组分，为此需要一定的处理量，一般进样量要比分析型色谱大的多。能有适当的分离度，并要考虑层析分离过程的规模、速率和分离成本。制备色谱的上样（装制备色谱的上样（装载）量载）量 制备色谱是一种动态分离技术，需分离的样品一次上柱，然后在流动相的带动下逐渐向柱的下游移动，并逐渐分离
12、，再分别收集被分离的不同组分。一般总希望一次能分离尽可能多的样品，或者，为了分离同样的样品，可使用较小的色谱柱和较少的流动相。问题在于：问题在于：如何在能达到所希望的分离效果的前提下，在一次色谱过程中能处理尽可能多的样品超载和非线性色谱超载和非线性色谱 当上样量逐渐增大，分离效果逐渐变差，分离峰有可能开始重叠，等温吸附线开始趋向非线性，色谱峰的形状开始偏离高斯分布。称之为“超载”（overload）。依上样形态的不同，超载可分为浓度超载和体积超载浓度超载和体积超载。为了定量地定义超载，有人建议：与理想的线性色谱过程相比，当容量因子k（即溶质的分配比）下降10时，即为超载。经验表明，在一定的超载
13、情况下仍有可能得到较好的分离。为了提高分离的过程效率和降低分离成本，制备色谱大多在超载情况下工作。色谱过程的循环操作原理色谱过程的循环操作原理用循环操作提高色谱过程效率的一个实例用循环操作提高色谱过程效率的一个实例模拟移动床吸附模拟移动床吸附变压吸附变压吸附扩张床吸附扩张床吸附1236.4 6.4 新型吸附技新型吸附技术术模拟移动床吸附分离技术模拟移动床吸附分离技术 连续逆流接触的操作方式由于整个过程的传质推动力最大，具有最佳的过程效率（操作强度）和分离效率，广泛应用于各种气液和液液接触过程，例如精馏，萃取，吸收等。然而，在液固（气固）接触的吸附和层析过中，由于难以使固相与流动相之间实现真实逆
14、流运动，直接运用逆流操作方式是很困难的。目前的逆流连续吸附技术多采用所谓模拟移动床操作方式，即整个吸附柱分成多段小柱，利用旋转阀之类的液流分配装置，模拟实现分段小柱和流动相之间的逆流移动。移动床吸附分离原理移动床吸附分离原理模拟移动床原模拟移动床原理理ParexParex模拟移动床吸模拟移动床吸附过程附过程在C8芳烃中，对二甲苯是经济价值高、用途广泛的产品，对于其分离，二十世纪五十年代已实现工业化的低温结晶分离法是较成熟的一种方法，但其能耗大，设备投资和生产成本高，产品纯度略低。六十年代美国UOP公司首先发展起来的Parex模拟移动床吸附分离法，利用对对二甲苯有较强吸附作用的分子筛固体吸附剂，
15、通过固相模拟移动的方法产生两相连续逆流接触的效果，既提高了吸附剂利用率、设备的生产能力和分离效率，又避免了固体吸附剂的磨损破碎、堵塞及固体颗粒缝间的沟流，与固定床吸附装置相比较，其吸附剂装填量仅为1/25，液体脱附剂用量为1/2，明显降低了设备投资费用和分离成本，获得的产品纯度很高，可以95%的回收率得到纯度为99.5%的对二甲苯。工业化实现后发展很快，并已用到其它异构体的分离、烯烃和烷烃的分离和柠檬酸提取等。特特 点点应应 用用利用固体吸附剂（如分子筛等）对不同的气体组分具有一定的吸附选择性和平衡吸附量随组分分压升高而增加的特性，实行加压吸附、减压脱附的操作方法，从而进行气体混合物的分离。变
16、压吸附一般是常温操作，循环周期短，易于实现自动化。变压吸附在工业生产上的应用迅速增长，在气体分离方面被认为优于模拟移动床。目前其主要的应用领域有：空气干燥；高纯度氢的生产纯度，生产成本比常规的深冷法和涤气法低5%7%；从含有支链异构体和环烃的混合物中分离正构烷烃，由于相对挥发度十分接近，用蒸馏法不能轻易实现这一分离；空气分离，对于生产规模不大，纯度要求也不是很高（氧气低于95%，氮气低于99.7%）时，变压吸附已被证明是比深冷法更为经济的方法，而应用于炼钢、有色金属冶炼、造纸工业、医药、环保、惰性气体保护、食品保鲜等各方面。变压吸附变压吸附特特 点点应应 用用扩张床吸附扩张床吸附扩张床在吸附操
17、作时其床层处于膨松的亚流化亚流化状态，但同时又保持了较低的返混，因而可以处理含较多微颗粒的“脏”料液，如发酵液等，并达到良好的分离效果；在脱附时则反向流动以固定床方式进行。扩张床吸附将固液分离和吸附分离集成为一个操作过程，简化了分离工艺，提高了产品回收率，是一项应用前景广阔的生物分离新技术。扩张床吸附技术常用的吸附剂有Streamline（商品名）等，使用该种介质允许的通量范围可达13米/小时，分离效果可达200平衡级/米。扩张床技术已用于多种生物制品的分离过程中。例如，扩张床技术的应用是基因工程人血清白蛋白（rHSA）得以成功地实现工业化生产的关键之一。扩张床吸附过程扩张床吸附过程原理原理应
18、用扩张床吸附简化生物分离过程应用扩张床吸附简化生物分离过程分离对象是具有特定的生物活性的生物大分子产品，分离过程设计中不恰当的物理和化学环境等（如温度、pH值、缓冲液选择、有机溶剂、搅拌和剪切力等）皆有可能引起其蛋白质分子结构发生改变，从而使之失活；我们所需要的目标产物往往存在于含有许多性质十分相似的杂质的稀溶液中，如何从这样一种复杂的稀溶液中经济有效地提取产物是生物分离技术面临的重大课题；从卫生和安角度出发，对于治疗用基因工程产品，有着极高的纯度和同一性要求，对其中的有害杂质去除率要求极高。以大分子蛋白质类产品为代表的现代生物技术产品的产业化分离提以大分子蛋白质类产品为代表的现代生物技术产品
19、的产业化分离提纯技术的开发研究是分离技术的前沿研究方向，其产品来源包括基纯技术的开发研究是分离技术的前沿研究方向，其产品来源包括基因工程菌发酵、细胞培养和转基因动物等，它有着与传统化工分离因工程菌发酵、细胞培养和转基因动物等，它有着与传统化工分离技术极为不同的分离对象、系统和特点：技术极为不同的分离对象、系统和特点：蛋白质制备色蛋白质制备色谱谱因此，具有温和的操作条件以及强大的分离能力的各种色谱过程成为目前蛋白质类产品的主要分离和提纯方法之一。在这些色谱过程中，分离介质是相应的吸附剂（色谱固定相），它们通常是各种具有良好亲水性和生物相容性的凝胶和有机聚合物多孔介质，并偶联有不同的能可逆结合蛋白
20、质的功能基团。各种蛋白质液相各种蛋白质液相色谱色谱6.5 应用实例应用实例蛋白质的离子交换蛋白质的离子交换色谱色谱 离子交换色谱是一种吸附色谱技术，它的基本原理是基于正负离子间的相互作用。离子交换层析介质（固定相）上的配基带有固定化的离子基团，它们可以在库仑力的作用下吸附带有其反离子的溶质。可以简单地认为离子交换配基是固定化的酸性或碱性基团。蛋白质是一种两性大分子，在pH值偏离其等电点（pI）的溶液条件下，带有正电荷或负电荷，因而可以被带有相反电荷的离子交换载体所吸附。荷电量较高的蛋白质和离子交换基团的结合较强，反之则较弱，因而它们的保留时间不同而能用层析方法使之分离。由于具有多种强或弱、阴离
21、子或阳离子交换凝胶可供选择，流动相的电荷以及离子强度也可在广泛的范围内调节，离子交换色谱具有广泛的适用性。成为常用的蛋白质色谱分离方法。人血清白蛋白的离子交人血清白蛋白的离子交换色谱分离换色谱分离人血清白蛋白的大规模制备以前都是通过乙醇低温沉淀法来生产的。而目前更受重视的方法则是阴、阳离子交换组合流程：经离心处理的血浆交换缓冲液至25mM 醋酸钠、pH5.2，再次离心和过滤；过DEAE-Sepharose阴离子交换柱，载量约为每升介质35g蛋白质，用上述同样的缓冲液洗脱IgG；用阶跃洗脱法调整pH至4.5洗脱白蛋白；然后在同样的缓冲液条件下过CM-Sepharose阳离子交换柱，用pH5.5、0.11M 醋酸钠缓冲液洗脱，纯度大于99%。