第1章蛋白质学习.pptx

《第1章蛋白质学习.pptx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《第1章蛋白质学习.pptx（60页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。

1、一、氨基酸一、氨基酸分子中含有氨基的羧酸均称为氨基酸。作为蛋白质结构单元的氨基酸均为分子中含有氨基的羧酸均称为氨基酸。作为蛋白质结构单元的氨基酸均为L-L-氨基酸。氨基酸。天然蛋白质由天然蛋白质由2020种基本氨基酸组成，有少数蛋白质还含有若干种不常见的氨基种基本氨基酸组成，有少数蛋白质还含有若干种不常见的氨基酸，它们都是基本氨基酸的衍生物。酸，它们都是基本氨基酸的衍生物。第一节第一节蛋白质的结构组成蛋白质的结构组成 第1页/共60页1 1，氨基酸的结构和分类，氨基酸的结构和分类 从蛋白质水解产物中分离得到从蛋白质水解产物中分离得到的基本氨基酸中，除不含手性的基本氨基酸中，除不含手性碳原子的甘

2、氨酸和含有环状二碳原子的甘氨酸和含有环状二级氨基的脯氨酸外，其他均具级氨基的脯氨酸外，其他均具有如下结构通式有如下结构通式。第2页/共60页 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 含羟基、含硫氨基酸、环氨基酸含羟基、含硫氨基酸、环氨基酸 第3页/共60页 芳香族氨基酸、碱性氨基酸芳香族氨基酸、碱性氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺酸性氨基酸及其酰胺第4页/共60页 2 2，几种重要的不常见氨基酸，几种重要的不常见氨基酸在在少少数数蛋蛋白白质质中中分分离离出出一一些些不不常常见见的的氨氨基基酸酸，通通常称为不常见蛋白质氨基酸。常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应

3、的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的不常见蛋白质氨基酸的结构如下。其中重要的不常见蛋白质氨基酸的结构如下。第5页/共60页3 3，非蛋白氨基酸，非蛋白氨基酸 除了上述构成蛋白质的氨基酸以外，自然界还存在一些并不是蛋白质组分的氨基酸，这些氨基酸通常被称除了上述构成蛋白质的氨基酸以外，自然界还存在一些并不是蛋白质组分的氨基酸，这些氨基酸通常被称为非蛋白氨基酸，至今已经发现为非蛋白氨基酸，至今已经发现200200多种以上，它们具有不同的功能。多种以上，它们具有不同的功能。第6页/共60页 某些非蛋白氨基酸的结构与功能某些非蛋白氨基酸的结构与功能 -丙氨酸：泛酸及辅酶丙氨酸：泛酸及辅酶A A的组成的组成

4、成分成分 -氨基丁酸：存在与脑组织中氨基丁酸：存在与脑组织中的神经递质的神经递质 高半胱氨酸：甲硫氨酸生物合高半胱氨酸：甲硫氨酸生物合成的中间产物成的中间产物 高丝氨酸：氨基酸代谢的中间高丝氨酸：氨基酸代谢的中间产物产物 鸟氨酸：尿素生成过程的中间鸟氨酸：尿素生成过程的中间产物产物 瓜氨酸：瓜氨酸：苯甘氨酸：抗菌素构成成分苯甘氨酸：抗菌素构成成分(Micakgcin B)(Micakgcin B)第7页/共60页二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质除甘氨酸外，氨基酸除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性均含有一个手性-碳碳原子，因此都具有旋原子，因此都具有旋光性光性。比旋光度是氨基酸的比旋光度是氨基酸的

5、重要物理常数之一，重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的是鉴别各种氨基酸的重要依据重要依据 1，氨基酸的旋光性，氨基酸的旋光性第8页/共60页2，氨基酸的光吸收，氨基酸的光吸收构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基种氨基酸在可见光区都没有光酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区吸收，但在远紫外区(220nm)(220nm)均有光吸收。均有光吸收。在近紫外区在近紫外区(220-(220-300300nm)nm)只有酪氨酸、苯只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。光的能力。酪氨酸的酪氨酸的 maxmax275nm275nm，275275=1.4x10=1.4x103 3;苯

6、丙氨酸的苯丙氨酸的 maxmax257nm257nm，257257=2.0 x10=2.0 x102 2;色氨酸的色氨酸的 maxmax280nm280nm，280280=5.6x10=5.6x103 3;第9页/共60页3 3，氨基酸的离解性质，氨基酸的离解性质氨氨基基酸酸在在结结晶晶形形态态或或在在水水溶溶液液中中，并并不不是是以以游游离离的的羧羧基基或或氨氨基基形形式式存存在在，而而是是离离解解成成两两性性离离子子。在在两两性性离离子子中中，氨氨基基是是以以质质子子化化(-NH(-NH3 3+)形形式式存存在在，羧羧基基是以离解状态是以离解状态(-COO(-COO-)存在。存在。在在不不

7、同同的的pHpH条条件件下下，两两性性离离子子的的状状态态也也随随之之发发生生变变化。化。PH 1 7 10净电荷+1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI第10页/共60页甘甘氨氨酸酸的的酸酸碱碱滴滴定定曲曲线线第11页/共60页4，氨基酸的等电点，氨基酸的等电点 当当溶溶液液浓浓度度为为某某一一pHpH值值时时，氨氨基基酸酸分分子子中中所所含含的的-NH-NH3 3+和和-COO-COO-数数目目正正好好相相等等，净净电电荷荷为为0 0。这这一一pHpH值值即即为为氨氨基基酸酸的的等等电电点点，简简称称p pI I。在在等等电电点点时时，氨氨基基酸酸既既不不向向正正极极也也不不向

8、向负负极极移移动动，即即氨氨基基酸酸处处于于两两性性离子状态。离子状态。侧侧链链不不含含离离解解基基团团的的中中性性氨氨基基酸酸，其其等等电电点点是是它它的的 p pK K1 1和和 p pK K2 2的的 算算 术术 平平 均均 值值：p pI I =(p(pK K1 1 +p pK K2 2)/2)/2 同同样样，对对于于侧侧链链含含有有可可解解离离基基团团的的氨氨基基酸酸，其其p pI I值也决定于两性离子两边的值也决定于两性离子两边的p pK K值的算术平均值。值的算术平均值。酸性氨基酸：酸性氨基酸：p pI I=(p=(pK K1 1+p+pK KR-COOR-COO-)/2)/2

9、硷性氨基酸：硷性氨基酸：p pI I=(p=(pK K2 2+p+pK KR-NH2 R-NH2)/2)/2 第12页/共60页第二节第二节 多肽多肽一个氨基酸的氨基与一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成键称为肽键，所形成的化合物称为肽。的化合物称为肽。一、多肽的结构一、多肽的结构l由由两两个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽称称为为二二肽肽，由由多多个个氨氨基基酸酸组组成成的的肽肽则则称称为为多多肽肽。组组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。第13页/共60页多肽多肽的形的形成与成与结构结构 第

10、14页/共60页在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基，称为氨基端或氨基端或N-N-端；在另一端含有一个游离的端；在另一端含有一个游离的-羧基，羧基，称为羧基端或称为羧基端或C-C-端。端。氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-C-端端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：为：Ser-Val-Tyr-Asp-GlnSer

11、-Val-Tyr-Asp-Gln第15页/共60页二、肽键二、肽键肽肽键键的的特特点点是是氮氮原原子子上上的的孤孤对对电电子子与与羰羰基基具具有明显的共轭作用。有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。第16页/共60页肽键肽键肽肽键键中中的的C-NC-N键键具具有有部部分分双双键键性性质质，不不能能自自由由旋旋转。转。在大多数情况下，以反在大多数情况下，以反式结构存在。式结构存在。第17页/共60页四肽的结构四肽的结构第18页/共60页三、多肽的性质三、多肽的性质 多肽分子中含有游离的末端氨基和羧基，氨多肽分子中含有游离的末端氨基和羧基，氨基酸残基的侧链上也含

12、有可离解基团，因此，基酸残基的侧链上也含有可离解基团，因此，多肽可以看成是一个多肽可以看成是一个“大氨基酸大氨基酸”。多肽在水溶液中也以两性离子的形式存在，多肽在水溶液中也以两性离子的形式存在，有等电点。有等电点。在等电点时，正离子数目与负离子数目相等，在等电点时，正离子数目与负离子数目相等，净电荷为零。等电点的高低，主要取决于侧净电荷为零。等电点的高低，主要取决于侧链上的碱性和酸性基团的相对数目。链上的碱性和酸性基团的相对数目。1 1，多肽的两性离解，多肽的两性离解 第19页/共60页2 2，多肽链的水解，多肽链的水解 多肽的肽键与一般的酰胺键一样，可以被酸或碱水解，也可以被酶水解。多肽的肽

13、键与一般的酰胺键一样，可以被酸或碱水解，也可以被酶水解。根据多肽水解程度的不同可以分为完全水解和部分水解。根据多肽水解程度的不同可以分为完全水解和部分水解。完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解。酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解。第20页/共60页（1 1）酸水解）酸水解常用常用6 mol/L6 mol/L的盐酸或的盐酸或4 mol/L4 mol/L的硫酸在的硫酸在105-110105-110条件下进行水解，反应时间约条件下进行水解，反应时间约2020小时。

14、小时。此法的优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是此法的优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸色氨酸被沸酸完全破坏；被沸酸完全破坏；含含有有羟羟基基的的氨氨基基酸酸如如丝丝氨氨酸酸或或苏苏氨氨酸酸有有一一小小部部分分被被分分解解；门门冬冬酰酰胺胺和和谷谷氨氨酰酰胺胺侧侧链链的的酰酰胺胺基基被被水水解解成成了了羧羧基。基。第21页/共60页（2 2）碱水）碱水解解一般用一般用5 mol/L5 mol/L氢氧化钠煮沸氢氧化钠煮沸10-2010-20小时。小时。由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解部分的水

15、解产物发生消旋化产物发生消旋化。该法的优点是该法的优点是色氨酸色氨酸在水解中不受破坏。在水解中不受破坏。第22页/共60页（3 3）酶水解）酶水解目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolytic enzymeproteolytic enzyme）或称蛋白）或称蛋白酶（酶（proteinaseproteinase）已有十多种。）已有十多种。应应用用酶酶水水解解多多肽肽不不会会破破坏坏氨氨基基酸酸，也也不不会会发发生生消消旋旋化化。水水解解的的产产物物为为较较小小的的肽肽段。段。第23页/共60页 四、天然存在的重要多肽四、天然存在的重要多肽在生物体中

16、，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。肽。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。第24页/共60页第25页/共60页Met-Met-脑啡肽脑啡肽Leu-Leu-脑啡肽脑啡肽牛催产素（九肽牛催产素（九肽）短杆菌肽短杆菌肽S(S(环十肽环十肽)第26页/共60页谷胱甘肽谷胱

17、甘肽-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，简写为谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，简写为GSHGSH，是广泛存在，是广泛存在于动物和植物细胞中的一种三肽，在生物体内发生的于动物和植物细胞中的一种三肽，在生物体内发生的氧化还原反应中起重要作用。它有两种存在形式，即氧化还原反应中起重要作用。它有两种存在形式，即还原型和氧化型：还原型和氧化型：第27页/共60页第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在60006000道尔顿以上

18、的多肽道尔顿以上的多肽称为蛋白质。称为蛋白质。蛋白质分子量变化范围很大蛋白质分子量变化范围很大,从大约从大约60006000到到10000001000000道尔顿甚至更大。道尔顿甚至更大。第28页/共60页蛋白质结构层次的界定蛋白质结构层次的界定 蛋白质结构非常复杂，蛋白质结构非常复杂，19691969年国际纯化学与应用化学联合会（年国际纯化学与应用化学联合会（IUPACIUPAC）对蛋）对蛋白质高级结构的不同层次作了界定白质高级结构的不同层次作了界定主要包括以肽链线性结构为基础的一级结构，以及由肽链卷曲、折叠而形成主要包括以肽链线性结构为基础的一级结构，以及由肽链卷曲、折叠而形成的三维结构的

19、三维结构-蛋白质的二级、三级和四级结构。蛋白质的二级、三级和四级结构。第29页/共60页第30页/共60页一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primary(Primary structure)structure)包括组包括组成蛋白质的多肽链数成蛋白质的多肽链数目目.多肽链的氨基酸顺序，多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的是蛋白质生物功能的基础。基础。牛胰核糖核酸酶的一级结构牛胰核糖核酸酶的一级结构 第31页

20、/共60页蛋白质一级结构的测定蛋白质一级结构的测定蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从基础。自从19531953年年F.SangerF.Sanger测定了胰岛素的一测定了胰岛素的一级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质的级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被测定。一级结构被测定。胰岛素是由动物胰岛分泌出来的一种蛋白质激胰岛素是由动物胰岛分泌出来的一种蛋白质激素。素。第32页/共60页蛋白质一级结构的测定的步骤蛋白质一级结构的测定的步骤（1 1）测测定定蛋蛋白白质质氨氨基基酸酸残残基基组组成成，根根据据蛋蛋白白质质分分子子量量，计

21、计算算出出构构成成蛋蛋白白质质的的各各种种氨氨基基酸酸的的数数量。量。（2 2）测定蛋白质分子中多肽链的数目。）测定蛋白质分子中多肽链的数目。（3 3）二硫键的断裂及多肽链的拆分。）二硫键的断裂及多肽链的拆分。（4 4）多多肽肽链链的的选选择择性性降降解解及及肽肽段段的的氨氨基基酸酸组组成成和顺序的测定。和顺序的测定。（5 5）利利用用酶酶选选择择性性降降解解和和溴溴化化氰氰选选择择性性降降解解得得到到的的各各肽肽段段的的氨氨基基酸酸顺顺序序彼彼此此间间的的交交错错重重叠叠，拼拼凑凑出出整整条条多多肽肽链链的的氨氨基基酸酸顺顺序序，并并确确定定多多肽肽链中二硫键的位置。链中二硫键的位置。第33

22、页/共60页第34页/共60页二、蛋白质的二、蛋白质的二级二级二级二级结构结构蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列。它只涉及肽链主链的构象及链内或链排列。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。间形成的氢键。肽链主链的构象是由肽键的特殊结构决定的。肽链主链的构象是由肽键的特殊结构决定的。组成肽键的原子都处于同一平面。在肽链中，组成肽键的原子都处于同一平面。在肽链中，两个相邻的肽键通过一个共同的两个相邻的肽键通过一个共同的-碳原子相碳原子相连接。由于连接。由于C C-N-N 和和 C C-C-C键可以自由旋转，键可以自由旋转，因此，在保持肽键平面

23、结构不变的条件下，因此，在保持肽键平面结构不变的条件下，能够形成不同的空间排列。能够形成不同的空间排列。第35页/共60页二面角（二面角（，）一个肽平面围绕一个肽平面围绕N N1 1-C-C 旋转的角度用旋转的角度用表示；表示；另一个肽平面围绕另一个肽平面围绕C C-C-C2 2旋转的角度，用旋转的角度，用表表示。这两个旋转角度叫二面角。一对二面角示。这两个旋转角度叫二面角。一对二面角（，）决定了与一个）决定了与一个-碳原子相连的两碳原子相连的两个肽平面的相对位置个肽平面的相对位置 第36页/共60页肽平面的几种不同的构象类型肽平面的几种不同的构象类型 第37页/共60页蛋白质二级结构的类型蛋

24、白质二级结构的类型维持主链空间排列的另一个重要因素是氢键。主链中的维持主链空间排列的另一个重要因素是氢键。主链中的 -C=O-C=O 和和 -N-H-N-H 能够相互形成链内或链间的氢键。能够相互形成链内或链间的氢键。在各种可能的构象中，能够形成氢键最多的构象最稳定。在各种可能的构象中，能够形成氢键最多的构象最稳定。蛋白质二级结构主要有蛋白质二级结构主要有-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角和无规则卷曲。转角和无规则卷曲。第38页/共60页多肽链中的各个肽平面围绕多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为即

25、螺距为0.54nm,0.54nm,含含3.63.6个个氨基酸残基；两个氨基酸之氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为间的距离为0.15nm;0.15nm;肽链内形成氢键，氢键的取肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的基酸残基的酰胺基团的-CO-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基与第四个氨基酸残基酰胺基团的基团的-NHNH基形成氢键。基形成氢键。蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手-螺旋。螺旋。（1 1）-螺旋螺旋第39页/共60页肽链肽链-螺旋结构的四种表示方法螺旋结构的四种表示方法 第40页/共60页-螺旋螺旋第41页/共60页（2 2）-折叠折叠-

26、折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象在在-折叠中，折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R R基团处于折叠的棱角上基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.350.35nmnm；-pleated sheet-pleated sheet第42页/共60页蛋白质的蛋白质的-折叠结构折叠结构 第43页/共60页-折叠结构的氢键主要是由两条肽链

27、之间形成的；折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。接近垂直。-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的的N-N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。两条肽链的方向相反。（2 2）-折叠折叠第44页/共60页蛋白质蛋白质-折叠结构的顺反形式折叠结构的顺反形式 第45页/共60页（3 3）-转角 -turn-turn在

28、在-转角部分，由四个转角部分，由四个氨基酸残基组成氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸弯曲处的第一个氨基酸残基的残基的 -C=O-C=O 和第四个和第四个残基的残基的 N-H N-H 之间形成之间形成氢键，形成一个不很稳氢键，形成一个不很稳定的环状结构。定的环状结构。这类结构主要存在于球这类结构主要存在于球状蛋白分子中。状蛋白分子中。第46页/共60页蛋白质的两种主要蛋白质的两种主要-转角结构转角结构 由由于于甘甘氨氨酸酸和和脯脯氨氨酸酸结结构构的的特特殊殊性性，常常常常出出现在现在-转角结构中。转角结构中。a a：I I(普通转角普通转角)；b b：IIII(甘氨酸转角甘氨酸转角)第47页/

29、共60页（4 4）无规则卷曲）无规则卷曲 指没有明确规律性的肽链构象，但仍然是紧密有序的稳定结构，可以通过主链间氢键，甚至在主链与侧链指没有明确规律性的肽链构象，但仍然是紧密有序的稳定结构，可以通过主链间氢键，甚至在主链与侧链间形成氢键而维持其构象。间形成氢键而维持其构象。无规则卷曲的类型大体上可以分为两大类。无规则卷曲的类型大体上可以分为两大类。第48页/共60页紧密环（紧密环（compact loopcompact loop）肽链片段的主体结构形成一端开放的环状，其主链卷曲成希腊字肽链片段的主体结构形成一端开放的环状，其主链卷曲成希腊字母母，所以又称，所以又称 环。环。此肽链片段由此肽链片

30、段由6 6 1616个氨基酸残基组成，其残基侧链可堆积在环内，个氨基酸残基组成，其残基侧链可堆积在环内，通过疏水作用或形成氢键等成为紧密结构，肽链片段两末端间距通过疏水作用或形成氢键等成为紧密结构，肽链片段两末端间距离较小，从第一个离较小，从第一个C C 到最后一个到最后一个C C 之间为之间为0.370.37 1.0nm1.0nm。环可能与蛋白质的识别功能有关，并参与催化作用。环可能与蛋白质的识别功能有关，并参与催化作用。第49页/共60页连接条带连接条带 伸展的肽链条带构成二级结构单元之间的连伸展的肽链条带构成二级结构单元之间的连接，有以下几种类型：接，有以下几种类型：S S型的型的-连接

31、；连接；长度和构象不一的长度和构象不一的-和和-连接；连接；弓连弓连接了不相邻的接了不相邻的 链，形成希腊花边连接。链，形成希腊花边连接。第50页/共60页三、三、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是维系这种特定结构的力主要有

32、氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。第51页/共60页1 1，超二级结构，超二级结构在某些具有特殊功能的球状蛋白质分子中，常常出现许多相邻在某些具有特殊功能的球状蛋白质分子中，常常出现许多相邻的二级结构单元按照一定规律、规则地组合在一起，彼此相互的二级结构单元按照一定规律、规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上有区别的二级结构组合单位，称为超作用，形成在空间构象上有区别的二级结构组合单位，称为超二级结构。二级结构。它可以作为构成三级结构的元件。超二级结构有它可以作为构成三级结构的元件。超二级结构有（两

33、个（两个-螺螺旋互相缠绕构成）、旋互相缠绕构成）、（两个（两个-折叠通过一段肽链连接）、折叠通过一段肽链连接）、（三段（三段-折叠链和两段折叠链和两段-螺旋组成）和螺旋组成）和（三条反平（三条反平-折折叠通过叠通过-转角连接）等几种类型。转角连接）等几种类型。第52页/共60页 蛋白质中的几种超二级结构 第53页/共60页结构域（结构域（structural domainstructural domain）对对于于一一些些相相当当大大的的蛋蛋白白质质分分子子，一一条条长长的的多多肽肽链链，有有时时要要先先分分别别折折叠叠成成几几个个相相对对独独立立的的区区域域，再再组组装装成成球球状状或或颗颗

34、粒粒状状的的复复杂杂构构象象（三三级级结结构构）。这这种种在在二二级级结结构构或或超超二二级级结结构构基基础础上上形形成成的的特特定区域称为结构域（定区域称为结构域（structural domainstructural domain）。）。每每个个结结构构域域自自身身都都是是紧紧密密装装配配的的，但但结结构构域域之之间间的的联联系系是是比比较较松松散散的的，因因此此在在两两个个结结构构域域间间常常常常形形成成空空穴穴。不不同同的的蛋蛋白白质质，其其结结构构域域的的数数目目各各不不相相同同。蛋蛋白白质质分分子子分分成成几几个个结结构构域域的的现现象，通常与蛋白质的功能有关。象，通常与蛋白质的功

35、能有关。第54页/共60页2 2，三级结构的折叠类型，三级结构的折叠类型 以结构域为单位，根据二级结构的类型、数量、组合方式等，三级结构主要有以下几种类型。以结构域为单位，根据二级结构的类型、数量、组合方式等，三级结构主要有以下几种类型。第55页/共60页（1 1）全）全 类型类型 蛋蛋白白质质结结构构中中的的二二级级结结构构以以-螺螺旋旋为为主主，各各段段-螺螺旋旋通通过过反反平平行行或或近近于于相相互互垂垂直直的的状状态态连连接接，排排列列成成层层，再平行叠起，从而形成三级结构的构象基础。再平行叠起，从而形成三级结构的构象基础。全全 类型有升降螺旋捆和希腊花边螺旋捆等几个亚型。升降螺旋捆由

36、各邻近的类型有升降螺旋捆和希腊花边螺旋捆等几个亚型。升降螺旋捆由各邻近的-螺旋头尾相连，反向排列成螺旋头尾相连，反向排列成桶状，常为四螺旋捆桶状，常为四螺旋捆 。第56页/共60页蛋白质的全蛋白质的全 类型三级结构类型三级结构 蚯蚓肌红蛋白蚯蚓肌红蛋白 烟草花叶病毒外壳蛋白烟草花叶病毒外壳蛋白 血红蛋白血红蛋白 亚基亚基 第57页/共60页（2 2）平行）平行/类型类型 整个肽链中整个肽链中-螺旋与螺旋与-折叠交替存在，卷曲组成多折叠交替存在，卷曲组成多层，一般平行的层，一般平行的-折叠片层在结构域的内部，折叠片层在结构域的内部，-螺螺旋覆盖在外部，实际上是超二级结构旋覆盖在外部，实际上是超二级结构的进一步的进一步连接扩充，大多数卷曲成右手交叉连接。连接扩充，大多数卷曲成右手交叉连接。丙丙酮酮酸酸激激酶酶 己己糖糖激激酶酶第58页/共60页（3 3）反平行）反平行 类型类型 主要由主要由-折叠片层反平行排列形成，折叠片层反平行排列形成，链之间以链之间以-转转角连接，或者以跳过相邻角连接，或者以跳过相邻 链的条带而进行连接。常链的条带而进行连接。常见的希腊花边见的希腊花边 桶的桶的 链呈反时针方向盘绕，桶的相链呈反时针方向盘绕，桶的相对两边对两边 链呈右手交叉连接链呈右手交叉连接 前前血血清清白白蛋蛋白白免免疫疫球球蛋蛋白白第59页/共60页感谢您的观看！第60页/共60页