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1、催化剂2013级应用化学一班 卢国福1.催化剂的定义在化学反应里能改变反应物化学反应速率（提高或者降低）而不改变化学平衡，且本身的质量和化学性质在化学反应前后都没有发生改变的物质。据统计，约有90%以上的工业过程中使用催化剂，如化工、石化、生化、环保等。2.催化作用催化剂能加速化学反应速度是因为它的介入降低了反应所需的活化能。催化剂与反应底物作用形成中间产物，在该中间产物中底物已被活化，反应始态和终态的位能结构发生了变化，从而使反应有可能以活化能低的途径进行。3.催化剂的类型3.1生物催化在生物体内发生的复杂生化过程是由酶来完成的。在该过程中，酶与作用物生成中间产物，然后分解出新物质和酶。酶使
2、生化反应活化能降低，反应速度加快，酶就是催化剂，这种催化称为酶催化。3.2化学催化化学催化以催化剂与反应物所处的状态不同，可分为均相催化和多相催化两大类。如果催化反应在某一均相物相内进行，就称为均相催化。如果催化剂和反应物被相介面分开，催化反应在不同物相界面上进行，为多相催化。4.催化剂的基本性能4.1催化活性催化剂的活性是评价催化剂的一种量度，是指催化剂加快化学反应速度的性能，实际是指催化反应速度与非催化反应速度之差。（1）TOF:转化数，催化剂单位时间里每个活性中心生成目标产物的个数（单位为h-1或min-1)TOF目标产物（mol）催化剂（mol）时间（h）2.时空率工业上为了生产的需要
3、，用时空率来度量催化剂的活性，即单位时间内单位体积或重量的催化剂生成目标产物的量（g,kg,mol).时空率=目标产物量催化剂体积（重量）时间如果反应原料有气体，常以空速表示出对应的进料速度。以单位时间通过催化剂单位体积或单位重量的气体体积（标准态）v0（空速）=vt/vt3.转化率催化剂活性最方便的表示是用转化百分率，即主要反应物在一定条件下转化的百分数。如甲苯的催化氧化反应：甲苯的转化率x为：X=已转化的甲苯摩尔数/甲苯的总摩尔数*%转化率表示催化活性，从代表的意义上讲不确切，但计算简便，在考察或筛选催化剂中，是最常用的。二、酶催化剂酶是生物催化剂的俗称，酶的研究是催化反应绿色化的重要组成
4、部分。1.酶及其分类酶结合型氧化还原酶转移酶游离型水解酶裂解酶异构酶连接酶2.酶及其催化反应的特点在催化反应过程中，酶的多肽链对分子起定位作用，活性中心起催化作用，酶的活性中心锚定在多肽链上。（1）催化活性高（2）选择性好（3）反应条件温和（4）自动调节活性（5）兼并均相和多相催化的特点1高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；因此在食用酵素当今在功能上，主要有四种：高浓缩SOD酵素如，复方天然酵素主要用于乳腺瘤、子宫肌瘤、卵巢囊肿等肿瘤方面；长生酵素直接补脾补肾补气血，全面调理；纤体酵素专门转化脂肪减肥
5、；肠毒清酵素则专门清理肠皱褶的毒素。3多样性：酶的种类很多，大约有5000多种，其中可以通过食用补充的酵素达2000多种；形态上主要有三种：专业级酵素为酵素胶囊，其次为酵素粉，而液体酵素含量低、效价低、易腐败而安全性较差一些，食用风险较高。4温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的，因此，纯正酵素是中性的，温和的，不存在副作用，或好转反应”。对于有刺激性而必然存的“好转反应”，除了本身腐败以外，也有可能有药品的添加。5活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。6.易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；3.催化机制酶的催化
6、机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子
7、结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。4.影响催化的因素（1）酶浓度对酶促反应速度的影响从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。（2）底物浓度对酶促反应速度的影响在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底
8、物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。拓扑异构酶在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。（3）温度对酶促反应速度的影响各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10，酶促反应速度可以相应提高12倍。不同生物体内酶的最
9、适温度不同。如，动物织中各种酶的最适温度为3740；微生物体内各种酶的最适温度为2560，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为6264；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为8594。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。最适温度在60以下的酶，当温度达到6080时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100时，酶的催化作用完全丧失。所以，人在发烧时，不想吃东西。（4）pH对酶促反应速度的影响酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表
10、现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为12的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。（5）激活剂对酶促反应速度的影响能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而
11、有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。（6）抑制剂对酶促反应速度的影响能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。对酶促反应的抑制可分为竞争性制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。