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1、第三章第三章 酶酶Enzyme酶的概念酶的概念目前将生物催化剂（目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类：）分为两类：*酶（酶（Enzyme）：）：*核酶（核酶（Ribozyme）：）：RNA或或DNA本章主要内容：本章主要内容：第一节第一节、酶通论酶通论 第二节、酶促反应动力学第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶第五节、维生素与辅酶General Disscusion of Enzyme第一节、酶通论第一节、酶通论一、酶的研究历史一、酶的研究历史*公元前两千多年，我国已有公元前两千多年，我国已有
2、酿酒酿酒记载。记载。*1857年年 Pasteur提出提出酒精发酵是酵母细胞活动酒精发酵是酵母细胞活动的的结果。结果。*1897年年 Buchner兄弟证明不含细胞的兄弟证明不含细胞的酵母汁也能酵母汁也能进行乙醇发酵进行乙醇发酵。*1926年年 Sumner首次从刀豆中提出首次从刀豆中提出脲酶脲酶结晶。结晶。证明了酶是蛋白质证明了酶是蛋白质*1930年年 Northrop等得到了等得到了胃蛋白酶胃蛋白酶、胰蛋白酶胰蛋白酶和和胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶的结晶。的结晶。*某些某些RNA有催化活性有催化活性（ribozyme，核酶），核酶）ThomasCechUniversityofColoradoa
3、tBoulder,USASidneyAltmanYaleUniversityNewHaven,CT,USA2人共同获人共同获1989年诺贝尔化学奖。年诺贝尔化学奖。酶及生物催化剂概念的发展酶及生物催化剂概念的发展克隆酶、遗传修饰酶克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新酶蛋白质工程新酶生物催化剂生物催化剂（Biocatalyst）蛋白质类：蛋白质类：Enzyme(天然酶、生物工程酶天然酶、生物工程酶)核酸类：核酸类：Ribozyme;Deoxyribozyme模拟模拟生物催化剂：生物催化剂：抗体抗体酶：酶：（abzyme）二、酶的催化作用特点二、酶的催化作用特点(一一)、酶与一般催化剂的共性、酶与一般催
4、化剂的共性1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数不改变化学反应平衡常数3、反应前后酶没有质和量的改变、反应前后酶没有质和量的改变1、高效、高效性性（二）、酶作为生物催化剂的特点（二）、酶作为生物催化剂的特点 *酶酶的的催催化化效效率率通通常常比比非非催催化化反反应应高高1081020倍倍，比比一般催化剂高一般催化剂高1071013倍。倍。*酶酶加速反应的机理是降低反应的加速反应的机理是降低反应的活化能。活化能。反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催化反应的活化能 能量反 应 过 程 底
5、物 产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能活化能(activationenergy)：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。底物分子从初态转变到活化态所需的能量。绝对专一性绝对专一性(absolute specificity)：相对专一性相对专一性(relative specificity)：立体异构专一性立体异构专一性(stereostereo specificityspecificity)：2、专一性专一性(specificity)绝对专一性绝对专一性酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物应，生成一种特
6、定结构的产物。如：如：乳酸脱氢酶（乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）立体异构专一性立体异构专一性3、反应条件温和、反应条件温和4、酶的催化活性可调节控制、酶的催化活性可调节控制*对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节*对酶活性的调节对酶活性的调节*酶促反应一般在常温、常压、中性酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。条件下进行。*强酸、强碱、高温条件下条件，将引起酶的失活。强酸、强碱、高温条件下条件，将引起酶的失活。三、三、酶的分子组成酶的分子组成 酶蛋白酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)全酶全酶(holoenzyme)决定反
7、应的特异性决定反应的特异性决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质*单纯酶单纯酶 (simple enzyme)*结合酶结合酶 (conjugated enzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 辅酶辅酶 (coenzyme):结合结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基辅基 (prosthetic group):与与酶酶蛋结合蛋结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。紧密，不能用透析或超滤的方法除去。酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化
8、活性，只有结合酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有结合为为全酶全酶才有催化活性。才有催化活性。1、氧化还原酶类、氧化还原酶类(oxidoreductases)2、转移酶类、转移酶类 (transferases)3、水解酶类、水解酶类 (hydrolases)4、裂解酶类、裂解酶类 (lyases)5、异构酶类、异构酶类(isomerases)6、合成酶类、合成酶类 (ligases,synthetases)四、酶的分类四、酶的分类五、酶的活性和活性单位五、酶的活性和活性单位1、酶活力酶活力:又称为又称为酶活性酶活性，指酶催化一定化学，指酶催化一定化学反应的能力。反应的能力。2、酶活力单位
9、酶活力单位U（Unit）：又称）：又称酶单位，酶单位，在规在规定条件（最适条件）下，一定时间内催化完成定条件（最适条件）下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。一定化学反应量所需的酶量。3、酶活力的表示方法、酶活力的表示方法 （1）国际单位）国际单位IU：1961年，年，在在最适条件最适条件下每分钟下每分钟转化转化1mol底物底物所需要的酶量为一个酶活力单位。所需要的酶量为一个酶活力单位。即即 1IU=1 1mol/min（2）国际单位）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下年，指在最适条件下1秒钟内转化秒钟内转化1mol底物所需的酶量。底物所需的酶量。即即 1 Kat=1mol/
10、s Kat和和IU的换算关系：的换算关系：1 Kat=6107 IU，1 IU=16.67n Kat (3)比活力（比活力（specific activity）酶的比活力（比活性）：每单位（一般是酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的）蛋白质中的酶活力单位数（酶单位酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。蛋白）。对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少）。杂质越少）。比活力是评价酶纯度高低的一个指标。比活力是评价酶纯度高低的一个指标。现有现有1g淀粉酶制剂，用水稀释淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取从中吸取0.5m
11、L测定该酶的活力，得知测定该酶的活力，得知5分钟分解分钟分解0.25g淀粉。淀粉。计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解解1g淀粉的酶量为淀粉的酶量为1个火力单位。）个火力单位。）问题问题？第二节、酶促反应动力学第二节、酶促反应动力学The Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction*概念概念研究各种因素研究各种因素对对酶促反应速度酶促反应速度的的影响，并影响，并加以定量的阐述。加以定量的阐述。*影响因素影响因素包括有包括有酶浓度、
12、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、温度、抑制剂、激活剂等。抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响*单单底物、单产物反应底物、单产物反应*酶酶促促反反应应速速度度一一般般在在规规定定的的反反应应条条件件下下，用用单单位时间位时间内产物内产物的生成量来表示的生成量来表示*反反应应速速度度取取其其初初速速度度，即即底底物物的的消消耗耗量量很很小小（一般在（一般在5以内）时的反应以内）时的反应速度速度*底物浓度远远大于酶浓度底物浓度远远大于酶浓度研究前提研究前提1、当底物浓度较低时，反应、当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。速度与底物浓
13、度成正比；反应为一级反应。SSV VVmaxVmaxSSV VVmaxVmax2、随着、随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。应。SSV VVmaxVmax3、当底物浓度高、当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度；反应为零达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应级反应 1913年，德国化学家年，德国化学家Michaelis和和Menten根据中间产物学说，推导出了著名公式根据中间产物学说，推导出了著名公式米氏方米氏方程程。（一）、米氏方程（一）、米氏方程（二）、米氏方程式的推导（二）
14、、米氏方程式的推导 酶促反应模式酶促反应模式中间产物学说中间产物学说E+S k1k2k3ESE+PKm S Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是的底物浓度，单位是mol/L。2Km+S Vmax VmaxSVVmaxmaxVVSSKKmmVVmaxmax/2 /2 （三）、（三）、Km的推导的推导当反应速度为最大反应速度的一半时当反应速度为最大反应速度的一半时 1、Km是酶的特征性常数是酶的特征性常数之一，与酶的浓度无关；之一，与酶的浓度无关；2、Km可近似表示酶对底物的亲和力；可近似表示酶对底物的亲和力；3、同一个酶、同一个酶对于
15、不同底物有不同的对于不同底物有不同的Km值。值。（四）、（四）、Km的意义的意义 Km值的意义：值的意义：双双倒数作图倒数作图法，又称为林法，又称为林-贝氏贝氏(Lineweaver-Burk)作图法作图法 V VmaxmaxS S KKmm+S+SV=V=（林贝氏方程）（林贝氏方程）+1/V=1/V=KKmmVVmax max 1/V1/Vmax max 1/S 1/S-1/K-1/Km m 1/V1/Vmaxmax 1/S 1/S 1/V 1/V（五）、（五）、Km和和Vmax的测定的测定两边同时取倒数两边同时取倒数 *当当SE，反反应应速度与酶浓度成正比。速度与酶浓度成正比。0 V E
16、*关系式关系式为：为：V=K3 E二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响 最适温度最适温度 (optimum temperature)：最最适适pH (optimum pH)：0酶活性 pH胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 246810四、四、pH对反应速度的影响对反应速度的影响酶的酶的抑制剂抑制剂(inhibitor)：区别于区别于酶的变性酶的变性 抑制剂抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性对酶没有选择性
17、五、五、抑制剂对反应速度的影响抑制剂对反应速度的影响抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制可逆性抑制 (reversible inhibition)：*竞争性抑制竞争性抑制 (competitive inhibition)*非竞争性抑制非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)*反竞争性抑制反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)(一一)、不可逆性、不可逆性抑制作用抑制作用*概念：概念：以以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶共价键与酶活性中心的必需基团相结合，
18、使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。*举例：举例：有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒 -解磷定解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒 -二巯基丙醇二巯基丙醇(BAL)有机磷化合物对羟基酶的抑制有机磷化合物对羟基酶的抑制（二）、可逆性抑制作用（二）、可逆性抑制作用*概念：概念：以以非非共共价价键键与与酶酶或或酶酶-底底物物复复合合物物可可逆逆性性结结合合，使使酶酶的的活活性性降降低低或或丧丧失失；抑抑制制剂剂可可用用透透析析、超超滤滤等等方方法法除去除去。竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞
19、争性抑制反竞争性抑制 *类型：类型：1、竞争性抑制作用、竞争性抑制作用特点：特点：*抑制抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及S；*I与与S结构类似，竞争酶的活性中心；结构类似，竞争酶的活性中心；*动力学特点：动力学特点：Vmax不变，表观不变，表观Km。举例举例 1、丙二酸、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制对琥珀酸脱氢酶的抑制琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸2、磺胺药对细菌、磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制合成酶的抑制2、非竞争性抑制、非竞争性抑制 特点：特点：*抑制剂抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合；与酶活性中心外的必需基团结
20、合；*抑制抑制程度取决于程度取决于I；*动力学动力学特点：特点：Vmax，表观，表观Km不变。不变。3、反竞争性抑制、反竞争性抑制特点：特点：*抑制剂抑制剂只与只与ES结合；结合；*抑制抑制程度取决与程度取决与I及及S；*动力学动力学特点：特点：Vmax，表观，表观Km。各种可逆性抑制作用的比较各种可逆性抑制作用的比较 作用特征作用特征竞争性竞争性抑制抑制非竞争性非竞争性抑制抑制反竞争性反竞争性抑制抑制与与I结合的组分结合的组分EE、ESES表观表观Km增大增大不变不变减小减小Vmax不变不变降低降低降低降低六、激活剂对反应速度的影响六、激活剂对反应速度的影响激活剂激活剂(activator)
21、如：如：Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。是唾液淀粉酶的激活剂。凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。1、无机离子、无机离子 ：Na+、K+、Mg2+、Ca2+2、有机分子：、有机分子：EDTA、谷胱甘肽、谷胱甘肽第三节、酶促反应的机理第三节、酶促反应的机理 The Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 结合结合部位部位：决定：决定酶的专一性。酶的专一性。催化部位催化部位：决定：决定酶的酶的催化催化效率和催化反应的性质。效率和催化反应的性质。酶的活性中心酶的活性中心(active center)一、酶的活性中心一、酶的活性中心
22、底底物物活性中心以外的必需基团活性中心以外的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团活性中心活性中心底物与酶的结合底物与酶的结合酶活性中心的特点酶活性中心的特点*酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸。酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸。*酶的活性中心是一个三维实体结构，酶的活性中心是一个三维实体结构，*酶的活性中心与底物的结合通过次级键。酶的活性中心与底物的结合通过次级键。*酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用。酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用。*酶的活性中心位于酶分子表面的酶的活性中心位于酶分子表面的”空穴空穴“中，为非极性环境。中，为非
23、极性环境。酶酶必需基团必需基团非必需基团非必需基团活性中心活性中心活性中心外基团活性中心外基团结合基团结合基团催化基团催化基团二、酶作用专一性的机制二、酶作用专一性的机制 1、锁钥学说、锁钥学说(lock and key hypothesis)2、诱导契合学说、诱导契合学说(induced-fit hypothesis)1.锁锁 钥钥 学学 说说锁钥学说：锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构，认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构，酶：钥匙，酶：钥匙，底物：锁。一一对映。底物：锁。一一对映。2.诱诱 导导 契契 合合 学学 说说诱导契合学说诱导契合学说:该学说认为酶表面并没有一种与
24、底物互补的固定形状，该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。三、酶作用高效性的机制三、酶作用高效性的机制*邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应 *“张力张力”与与“形变形变”*酸碱催化酸碱催化*共价催化共价催化 *酶活性中心的疏水环境效应酶活性中心的疏水环境效应 邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应第第 四四 节、酶节、酶 的的 调调 节节The Regulation of Enzyme The Regulation of Enzyme 酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（
25、快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节调节方式方式调节对象调节对象:关键酶关键酶一一 、酶活性的调节、酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活（一）酶原与酶原的激活 酶原酶原 (zymogen)：有些有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。此前体物质称为酶原。酶原的激活酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。酶原酶原激活的激活的机理：机理：酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，
26、水解掉一个或几个短肽一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下甘异赖缬天天天天缬组丝S SS SS SS S4646183183甘异缬组丝S SS SS SS S活性中心活性中心肠激酶肠激酶/胰蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程酶原酶原激活的生理意义激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并并使酶在特定的部位和环境中发挥作用使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的酶原可以视为有的酶原可以视为酶的储存形式酶的储存形式。在
27、需要。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。（二）、变构调节二）、变构调节*变构效应剂变构效应剂变构效应剂变构效应剂 (allosteric effector)(allosteric effector)变构激活剂变构激活剂变构抑制剂变构抑制剂*变构调节变构调节变构调节变构调节 (allosteric regulation)(allosteric regulation)*变构酶变构酶变构酶变构酶 (allosteric enzyme)(allosteric enzyme)变构调节举例变构调节举例（三）、酶的共价修饰调节（三）、酶的共
28、价修饰调节共价修饰共价修饰共价修饰共价修饰(covalent modification)(covalent modification)常见常见常见常见类型类型类型类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化SHSH与与与与S SS S互变互变互变互变 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 酶蛋白酶蛋白SerThrTyrOH酶蛋白酶蛋白SerThrTyrOPATPADPPiH2O蛋白激酶蛋白
29、激酶蛋白磷酸酶蛋白磷酸酶同工酶同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。酶。（四）、（四）、（四）、（四）、同工酶（同工酶（Isoenzyme）活性中心相似或相同活性中心相似或相同：催化同一化学反应。：催化同一化学反应。分子结构不同分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。：理化性质和免疫学性质不同。乳酸脱氢酶（乳酸脱氢酶（LDH)：由：由H和和M两种亚基组成两种亚基组成 MMM MMM4HMMMM3HMMHHM2H2MHHHMH3HHHHH4HLDH5LDH4LDH3LD
30、H2LDH1骨肌型骨肌型心肌型心肌型在骨骼肌中占优势，在骨骼肌中占优势，富含碱性氨基酸富含碱性氨基酸在心肌中占优势，在心肌中占优势，富含酸性氨基酸富含酸性氨基酸不同组织中不同组织中LDH同工酶的电泳图谱同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌心肌 肾肾 肝肝 骨骼肌骨骼肌 血清血清-+点样槽位置点样槽位置乳酸乳酸丙酮酸丙酮酸LDH5骨骼肌骨骼肌:乳酸乳酸丙酮酸丙酮酸心肌心肌:LDH1 丙酮酸丙酮酸 乳酸乳酸乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶同工酶存在的意义同工酶存在的意义 同工酶可能是机体对环境变化或代谢变同工酶可能是机体对环境变化或代谢变
31、化的一种调节方式，化的一种调节方式，当一种同工酶受到抑制当一种同工酶受到抑制或破坏时，其他同工酶仍起作用，或破坏时，其他同工酶仍起作用，从而保证从而保证代谢的正常进行。代谢的正常进行。第五第五节、维生素节、维生素与辅酶与辅酶 Vitamine and Coenzyme维维生生素素（vitamine）是是参参与与生生物物生生长长发发育育和和代代谢谢所所必必需需的的一一类类微微量量有有机机物物质质。绝绝大大多多数数维维生生素素作作为为酶酶的的辅辅酶酶或或辅辅基基的的组组成成成成分分，在在物物质代谢中起重要作用质代谢中起重要作用。Vitamine，意为，意为“Vitalamine”，中文，中文意思就
32、是意思就是“致命的胺致命的胺”，说明它的重要性。，说明它的重要性。一、维生素一、维生素的发现和分类的发现和分类*1519年，葡萄牙航海家麦哲伦率领的远洋船队从南美年，葡萄牙航海家麦哲伦率领的远洋船队从南美洲东岸向太平洋进发，船员生病。洲东岸向太平洋进发，船员生病。*1734年，生病的船员用野草充饥，不治而愈了。年，生病的船员用野草充饥，不治而愈了。*1747年，英国海军在远航时多吃些柠檬，从此未发生年，英国海军在远航时多吃些柠檬，从此未发生过坏血病。过坏血病。*1890年，荷兰军医艾克曼的实验鸡群中爆发神经性皮年，荷兰军医艾克曼的实验鸡群中爆发神经性皮炎。炎。*1907年，将丢弃的米糠放回饲料
33、中即可治愈鸡群。年，将丢弃的米糠放回饲料中即可治愈鸡群。主要主要脂溶脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能性维生素的辅酶形式及主要功能维生素维生素辅酶辅酶功能功能1.维生素维生素A1顺视黄醛顺视黄醛视视循环循环2.维生素维生素D，二羟胆钙甾醇二羟胆钙甾醇调节调节钙、磷代谢钙、磷代谢3.维生素维生素E保护膜保护膜脂质，抗氧化剂脂质，抗氧化剂4.维生素维生素K参与氧化还原反应参与氧化还原反应羧羧化反应的辅助因子化反应的辅助因子主要主要水溶水溶性性维生素和相应辅酶维生素和相应辅酶维生素维生素辅酶辅酶功能功能1.B1(硫胺素硫胺素)TPP醛基转移、醛基转移、-酮酸脱羧酮酸脱羧2.B2(核黄素核黄素)FMN、
34、FAD氧化还原反应、氧化还原反应、氢转移氢转移3.PP尼克酸（酰胺）尼克酸（酰胺）NAD+、NADP+氧化还原反应、氧化还原反应、氢转移氢转移4.泛酸（遍多酸）泛酸（遍多酸）CoASH酰基转移酰基转移5.B6吡哆醇（醛、酸）吡哆醇（醛、酸）磷酸吡哆醇（醛）磷酸吡哆醇（醛）转氨、脱羧、消旋转氨、脱羧、消旋6.叶酸叶酸FH4(THFA)传递传递一碳基团一碳基团7.生物素生物素羧化辅酶羧化辅酶8.C（抗坏血酸）抗坏血酸）氧化还原作用氧化还原作用9.硫辛酸硫辛酸酰基转移、氧化还原反应酰基转移、氧化还原反应10.B12（氰钴氨素）氰钴氨素）分子重排、甲基化分子重排、甲基化本章内容结束，谢谢！本章内容结束，谢谢！