2022年基础生物化学复习.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 第一章蛋 白 质学习必备欢迎下载一、学问要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子,其组成单位是氨基酸；组成蛋白质的氨基酸有 20 种,均为 - 氨基酸；每个氨基酸的 -碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个侧链 R基团； 20 种氨基酸结构的差别就在于它们的 R 基团结构的不同；依据 20 种氨基酸侧链 R基团的极性,可将其分为四大类：非极性 R基氨基酸（ 8 种）丙、亮、异亮、缬、甲硫、苯丙、色、脯；不带电荷的极性 R 基氨基酸（ 7 种）丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘；带负电荷的 R 基氨基酸（ 2 种）谷氨酸、天冬氨

2、酸；带正电荷的 R基氨基酸（ 3 种）赖、精、组；（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质；由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基,所以既是酸又是碱,是两性电解质；有些氨基酸的侧链仍含有可解离的基团,其带电状况取决于它们的 pK 值；由于不同氨基酸所带的可解离基团不同,所以等电点不同；除甘氨酸外,其它都有不对称碳原子,所以具有 D-型和 L- 型 2 种构型,具有旋光性,自然蛋白质中存在的氨基酸都是 L- 型的；酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸取特性,在 280nm处有最大吸取值；较重要的化学反应有： （ 1）茚三酮反应,除脯氨酸外,全部的 茚三酮生成黄色化合物； - 氨基酸都能与茚三酮发生颜色反

3、应,生成蓝紫色化合物,脯氨酸与氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽,由2 个氨基酸组成的肽称为二肽,由3 个氨基酸组成的肽称为三肽,少于10 个氨基酸肽称为寡肽,由10 个以上氨基酸组成的肽称为多肽；（三）蛋白质的结构 一级结构、二级结构、三级结构和四级结构；一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构；一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列次序；肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的 - 氨基和另一个氨 基酸的 - 之间脱去一分子水相互连接；肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构；在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端

4、含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端； -转二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构；最基本的二级结构类型有 - 螺旋结构和 - 折叠结构,此外仍有角和无规章卷曲；右手 -螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发觉的最常见的二级结构 , 每圈螺旋含有 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm, 螺旋中的每个 肽键均参与氢键的形成以维护螺旋的稳固； - 折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较舒展的曲折形式存在,0.35nm, 相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构；肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式；氨基酸之间的轴心距为 结构域是介于二级结构和三级结构之间

5、的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域；超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规章的三级结构集合体；三级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础上,多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构；具有三级结构的蛋 白质一般都是球蛋白,这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠,形成特别紧密的近似球形的结构,分子内部的空间只 能容纳少数水分子,几乎全部的极性 R基都分布在分子外表面,形成亲水的分子外壳,而非极性的基团就被埋在分子内部,不与水接触；蛋白质分子中侧链 R基团的相互作用对稳固球状蛋白质的三级结构起着重要作用；四级结构指数条具有独立的

6、三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构；在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三 级结构的皑链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性；四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间 的相互关系；维护蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键,又称次级键；此外,在某些蛋白质中仍有二 硫键,二硫键在维护蛋白质构象方面也起着重要作用；蛋白质的空间结构取决于它的一级结构（四）蛋白质结构与功能的关系；1一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明：（1）一级结构的变异与分子病 镰刀型细胞贫血症

7、核苷酸的突变导致该蛋白分子中 - 链第 6 位谷氨酸被缬氨酸取代（2）一级结构与生物进化（3）蛋白质的激活作用 在生物体内,有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按肯定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活；2蛋白质空间结构与功能的关系（1） . 核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丢失与复原名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 19 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载（2）血红蛋白的变构现象（五）蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的 R 基团；不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同,所以具有不同

8、的等电点；当蛋白质所处环境的 pH大于 pI 时,蛋白质分子带负电荷,pH 小于 pI 时,蛋白质带正电荷,pH等于 pI 时,蛋白质所带净电 荷为零,此时溶解度最小；蛋白质分子表面带有很多亲水基团,使蛋白质成为亲水的胶体溶液；蛋白质颗粒四周的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的相互排斥是使蛋白质胶体系统稳固的主要因素；当这些稳固因素被破坏时,蛋白质会产生沉淀；高浓度中性盐可使蛋白质 分子脱水并中和其所带电荷,从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出,即盐析；但这种作用并不引起蛋白质的变性；这个性质可用于蛋白质的分别；蛋白质受到某些物理或化学因素作用时,引起生物活性的丢失,溶解度

9、的降低以及其它性质的转变,这种现象称为蛋白质的变性作用；变性作用的实质是由于维护蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成自然构象的解体,但未涉及共价键的断裂；有些变性是可逆的,有些 变性是不行逆的；当变性条件不猛烈时,变性是可逆的,除去变性因素后,变性蛋白又可从新回复到原有的自然构象,复原或部分复原其 原有的生物活性,这种现象称为蛋白质的复性；习题解答（一）名词说明1两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子；2必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸；3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的 p

10、H值,用符号 pI 表示；4稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的 20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物；5非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸；6构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布；构型的转变相伴着共价键的断裂和重新形成；7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列次序,以及二硫键的位置；8构象：指有机分子中,不转变共价键结构,仅单键四周的原子旋转所产生的原子的空间排布；一种构象转变为另一种构象时,不涉及 共价键的断裂和重新形成；构象转变不会转变分子的光学活性；9蛋白质的二级

11、结构：指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿肯定方向盘绕和折叠的方式；10结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体；11蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象；N-H 或 O-H 的氢原子间的相互吸引力；12氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与 13蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所出现的三维结构；14离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键；15超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规章的、在空间上能辨认的

12、二级结构组合体；16疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用；如蛋白质分子中的疏水侧链躲开水相而相互集合而形成的作用力；17范德华力：中性原子之间通过瞬时静电相互作用产生的一种弱的分子间的力；当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范 德华力最强；18盐析：在蛋白质溶液中加入肯定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析；19盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象；20蛋白质的变性作用：蛋白质分子的自然构象遭到破坏导致其生物活性丢失的现象；蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂 的作用时,次级键遭到破坏导致自然构象的破坏,

13、但其一级结构不发生转变；21蛋白质的复性：指在肯定条件下,变性的蛋白质分子复原其原有的自然构象并复原生物活性的现象；22蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳固而沉 淀的现象称为蛋白质的沉淀作用；23凝胶电泳：以凝胶为介质,在电场作用下分别蛋白质或核酸等分子的分别纯化技术；24层析：依据在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的安排比例将混合成分分开的技术；（五）问答题 1什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构打算其空间结构？2什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3蛋

14、白质的 螺旋结构有何特点？4蛋白质的 折叠结构有何特点？名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 19 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载5举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系；6什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生转变？7简述蛋白质变性作用的机制；8蛋白质有哪些重要功能1答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列次序；由于蛋白质分子肽链的排列次序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息,所以一级结构打算其高级结构；2答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布

15、及肽链走向；蛋白质的空间结构打算蛋白质的功能；空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的；3答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转, 形成棒状螺旋结构, 每个螺旋含有 3.6 个氨基酸残基, 螺距为 0.54nm, 氨基酸之间的轴心距为 0.15nm. ；（2） - 螺旋结构的稳固主要靠链内氢键,每个氨基酸的 NH与前面第四个氨基酸的 CO 形成氢键；（3）自然蛋白质的 - 螺旋结构大都为右手螺旋；4答： - 折叠结构又称为 - 片层结构,它是肽链主链或某一肽段的一种相当舒展的结构,多肽链呈扇面状折叠；（1）两条或多条几乎完全舒展的多肽链（或肽段）侧向集合在一起,通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢

16、键连接成片层结构并维护结构的稳固；（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）；（3） - 折叠结构有平行排列和反平行排列两种；5答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构；蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的自然构象所具有的属性或所表现的性质；一级结构相同的蛋白质,其功能也相同,二者之间有统一性和相适应性；6答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性转变的现象；蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丢失；（2）理化性质的转变,包括：溶解度降低,由于疏水侧链基团暴露；结晶才能丢失；分子外形转变,

17、由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生转变,如旋光性、紫外吸取光谱等均有所转变；（3）生物化学性质的转变,分子结构舒展松散,易被蛋白酶分解；7答：维护蛋白质空间构象稳固的作用力是次级键,此外,二硫键也起肯定的作用；当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性；8答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用 酶是蛋白质,具有催化才能,新陈代谢的全部化学反应几乎都是在酶的催化下进行的；（2）结构蛋白 有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成；（3）运输功能 如血红蛋白具有运输氧的功能；（4）收缩运动 收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收

18、缩和细胞运动亲密相关；（5）激素功能 动物体内的激素很多是蛋白质或多肽,是调剂新陈代谢的生理活性物质；（6）免疫爱护功能 抗体是蛋白质,能与特异抗原结合以清除抗原的作用,具有免疫功能；（7）贮藏蛋白 有些蛋白质具有贮藏功能,如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用；（8）接受和传递信息 生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息；（9）掌握生长与分化 有些蛋白参与细胞生长与分化的调控；（10）毒蛋白 能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白,如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等；其次章 核 酸一、学问要点核酸分两大类： DNA和 RNA；全部生物细胞都含有这两类核酸；但病毒不同,DNA病毒只含有DNA

19、, RNA病毒只含 RNA；核酸的基本结构单位是核苷酸；核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶）,一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成；核酸是一种多聚核苷酸,核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起；核酸中仍有少量的稀有碱基；RNA中的核苷酸残基含有核糖,其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶,而 DNA中其核苷酸含有 2-脱氧核糖, 其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶；在 RNA和 DNA中所含的嘌呤基本上都是鸟嘌呤和腺嘌呤；核苷酸在细胞内有很多重要功能：它们用于合成核酸以携带遗传信息；它们仍是细胞中主要的化学能载体；是很多种酶的辅因子的结构成分tRNA的二级结构为三叶草形,三级结构为倒L 形； mRNA

20、就是把遗传信息从DNA转移到核糖体以进行蛋白质合成的载体；核酸的糖苷键和磷酸二酯键可被酸、碱和酶水解,产生碱基、核苷、核苷酸和寡核苷酸；酸水解时,糖苷键比磷酸酯键易于水解；嘌名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 19 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备欢迎下载RNA易被稀碱水解,产生2- 和 3- 核苷酸, DNA对碱呤碱的糖苷键比嘧啶碱的糖苷键易于水解；嘌呤碱与脱氧核糖的糖苷键最不稳固；比较稳固；细胞内有各种核酸酶可以分解核酸；其中限制性内切酶是基因工程的重要工具酶；核酸的碱基和磷酸基均能解离,因此核酸具有酸碱性；碱基杂环中的氮具有结合和释放质子的

21、才能；核苷和核苷酸的碱基与游离碱基的解离性质相近,它们是兼性离子；核酸的碱基具有共轭双键,因而有紫外吸取的性质；核酸的紫外吸取峰在260nm邻近,可用于测定核酸；依据260nm与 280nm的吸取光度（ A260）可判定核酸纯度；变性作用是指核酸双螺旋结构被破坏,双链解开,但共价键并未断裂；引起变性的因素很多,上升温度、过酸、过碱、纯水以及加入变性剂等都能造成核酸变性；核酸变性时,物理化学性质将发生转变,表现出增色效应；富含熔解温度；变性 DNA在适当条件下可以复性,物化性质得到复原,具有减色效应；三、习题解答（一）名词说明1. 单核苷酸 mononucleotide：核苷与磷酸缩合生成的磷酸

22、酯称为单核苷酸；GC的 DNA比富含 AT 的 DNA具有更高的2. 磷酸二酯键（ phosphodiester bonds）：单核苷酸中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键；3. 不对称比率（ dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异,这可用不对称比率（A+T）/ （G+C）表示；4. 碱基互补规律 complementary base pairing：在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在 G C（或 C G）和 A T（或 T A）之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）；5. 反密码子（

23、 anticodon ）：在 tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原就识别 mRNA链上的密码子；反密码子与密码子的方向相反；6. 顺反子（ cistron）: 基因功能的单位；一段染色体,它是一种多肽链的密码；一种结构基因；7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的 DNA溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链 DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“ 溶解” 或变性；在相宜的温度下,分散开的两条 DNA链可以完全重新结合成和原先一样的双股螺旋；这个 DNA螺旋的重组过程称为“ 复性”；8. 退火（ anneal

24、ing ）：当将双股链呈分散状态的 称为“ 退火” ；DNA溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象9. 增色效应（ hyper chromic effect）：当 DNA从双螺旋结构变为单链的无规章卷曲状态时,它在260nm处的吸取便增加,这叫“ 增色效应” ；10. 减色效应（ hypo chromic effect）：DNA在 260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸取的光密度的总和小得多（约少 35%40%） , 这现象称为“ 减色效应”；11. 噬菌体（ phage）：一种病毒,它可破坏细菌,并在其中繁衍；也叫细菌的病毒；12.

25、发夹结构（ hairpin structure）： RNA是单链线形分子,只有局部区域为双链结构；这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构；13.DNA的熔解温度（ Tm值）：引起 DNA发生“ 熔解” 的温度变化范畴只不过几度,这个温度变化范畴的中点称为熔解温度（Tm）；14. 分子杂交（ molecular hybridization）：不同的 DNA片段之间, DNA片段与 RNA片段之间,假如彼此间的核苷酸排列次序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构；这种依据互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交；15.

26、环化核苷酸 cyclic nucleotide：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3-OH 及 5-OH 形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸；（五）简答题1将核酸完全水解后可得到哪些组分 .DNA和 RNA的水解产物有何不同？4DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？6 6 述以下因素如何影响 DNA的复性过程：（1）阳离子的存在； （ 2）低于 Tm的温度；（ 2）高浓度的 DNA链；7核酸分子中是通过什么键连接起来的？8DNA分子二级结构有哪些特点？9在稳固的 DNA双螺旋中,哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？10简述 tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能；12如何将分子

27、量相同的单链 DNA与单链 RNA分开？1答：核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分；DNA和 RNA的水解产物戊糖、嘧啶碱基不同；4答：将 DNA的稀盐溶液加热到 70 100几分钟后,双螺旋结构即发生破坏,氢键断裂,两条链彼此分开,形成无规章线团状,此过程为 DNA的热变性,有以下特点：变性温度范畴很窄,260nm处的紫外吸取增加；粘度下降；生物活性丢失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变； Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）；在数值上等于 DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸取）达到最大变化值半数时所对应的名师归纳总结 第 4 页,共 19 页- - - - - - -精选学习资料

28、- - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载温度；6答：（ 1）阳离子的存在可中和 DNA中带负电荷的磷酸基团,减弱 DNA链间的静电作用,促进 DNA的复性；（2）低于 Tm的温度可以促进 DNA复性；（3） DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会,从而促进 DNA复性；7答：核酸分子中是通过 3,5 - 磷酸二酯键连接起来的；8答：按 Watson-Crick 模型, DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链环绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直,糖环平面就与轴平行；两条链皆为

29、右手螺旋；双螺旋的直径为 2nm,碱基积累距离为 0.34nm,两核酸之间的夹角是 36 ,每对螺旋由 10 对碱基组成；碱基按 A=T,GC 配对互补,彼此以氢键相连系；维护 DNA结构稳固的力气主要是碱基积累力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小；9答：在稳固的 DNA双螺旋中,碱基积累力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用；10答： tRNA 的二级结构为三叶草结构；其结构特点为：（1） tRNA的二级结构由四臂、四环组成；已配对的片断称为臂,未配对的片断称为环；（2）叶柄是氨基酸臂；其上含有 CCA-OH3 ,此结构是接受氨基酸的位置；（3）氨基酸臂对面是反密码子环；在它

30、的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环）,它与氨基酰 -tRNA 合成酶的结合有关；（5）右环是假尿嘧啶环（T C环）,它与核糖体的结合有关；mRNA上的密码子相互识别；（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环,它的大小打算着 tRNA分子大小；12答：（ 1）用专一性的 RNA酶与 DNA酶分别对两者进行水解；（2）用碱水解； RNA能够被水解,而 DNA不被水解；（3）进行颜色反应；二苯胺试剂可以使 DNA变成蓝色；苔黑酚（地衣酚）试剂能使 RNA变成绿色；（4）用酸水解后,进行单核苷酸的分析（层析法或电泳法）第三章 酶与辅酶一、学问要点,含有 U的是

31、RNA,含有 T 的是 DNA；酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化才能的蛋白质；它具有条件温顺、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点；酶可分为 氧化仍原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类；酶的专一性可分为相对专一性、肯定专一性和立体异构专 一性,其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性,立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性；影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（ E）、反应温度（ T）、反应 pH值、激活剂（ A）和抑制剂（ I ）等；米氏常数（ Km）是酶的特点性常数,它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时

32、的底物浓度；竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km值与 Vmax的影响是各不相同的；邻近和定向效应、 锁钥学说、 诱导楔合学说、酶的活性中心有两个功能部位,即结合部位和催化部位；酶的催化机理包括过渡态学说、酸碱催化和共价催化等,每个学说都有其各自的理论依据,其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认,诱导楔合学说也为对酶的讨论 做了大量奉献；同工酶和变构酶是两种重要的酶；同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应,但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同 的一组酶；变构酶是利用构象的转变来调剂其催化活性的酶,是一个关键酶,催化限速步骤；三、习题解答（一）名词说明1米氏常数

33、（ Km值）：用 m值表示,是酶的一个重要参数；m值是酶反应速度（ V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位 M或 mM）；米氏常数是酶的特点常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响；2底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格挑选性；通常酶只能催化一种化学反应或一类相像的反应,不同的酶具有 不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型：肯定专一性、相对专一性、立体专一性；3辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得特别紧密,用透析法不能除去；4单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位；分子量为 13,000 35,000

34、 ；5寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶；寡聚酶中的亚基可以是相同的,也可以是不同的；亚基间以非共价键结合,简洁为 35 000 到几百万；酸碱,高浓度的盐或其它的变性剂分别；寡聚酶的分子量从 6多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系；多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控；多酶复合体的分子量都在几百万以上；7激活剂：凡是能提高酶活性的物质,都称激活剂,其中大部分是离子或简洁的有机化合物；8抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质转变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丢失的物质；名师归纳总结 - - - -

35、 - - -第 5 页,共 19 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载 9变构酶：或称别构酶,是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调剂；10同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶；11诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身；12酶原：酶的无活性前体,通常在有限度的蛋白质水解作用后,转变为具有活性的酶；13酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数,可以用下式表示：比活力 = 活力单位数蛋白质

36、量（mg）14活性中心：酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心；（六）问答题及运算题 1怎样证明酶是蛋白质？2简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？7（ 1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）为什么蚕豆必需煮熟后食用,否就简洁引起不适？10对活细胞的试验测定说明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值邻近,请说明其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于 Km呢？11有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请说明？13在很多酶的活性中心均有 His 残基参与,请说明？将以下化学名称与 B族

37、维生素及其辅酶形式相匹配？（A）泛酸；（ B）烟酸；（ C）叶酸；（D）硫胺素；（E）核黄素；（F）吡哆素；（G）生物素；（1） B1 ；（2） B2 ；（3）B3 ；（ 4）B5 ；（ 5）B6 ； （6）B7 ；（ 7）B11； （8）B12； FMN； FAD； NAD+； NADP+； CoA； PLP； PMP； FH2, FH4； TPP 1答：（ 1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸,证明酶是由氨基酸组成的；（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应；（3）一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等,同样可以使酶变性失

38、活；（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质,如不能通过半透膜、可以电泳等（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质,并有肯定的等电点；总之,酶是由氨基酸组成的,与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质,所以酶的化学本质是蛋白质；2答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能转变化学反应的速度,不转变化学反应的平稳点,酶本身在化学反应前后也不转变；可降 低化学反应的活化能；（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高,具有高度的专一性,简洁失活,活力受条件的调剂掌握,活力与帮助因子有关；7答：（ 1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂,使它在动物体内不致被消化；（2）蚕豆等某些植物

39、种子含有胰蛋白酶抑制剂,煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏,否就食用后抑制胰蛋白酶活性,影响消化,引起不适 10答：据 VS 的米氏曲线,当底物浓度大大低于 Km值时,酶不能被底物饱和,从酶的利用角度而言,很不经济；当底物浓度大大高于 Km值时,酶趋于被饱和,随底物浓度转变,反应速度变化不大,不利于反应速度的调剂；当底物浓度在 Km值邻近时,反应速度对底物浓 度的变化较为敏锐,有利于反应速度的调剂；11答：底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子 与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶；13答：酶蛋白分子

40、中组氨酸的侧链咪唑基 pK 值为 6.07.0, 在生理条件下,一半解离,一半不解离,因此既可以作为质子供体（不解离 部分）,又可以作为质子受体（解离部分）,既是酸,又是碱,可以作为广义酸碱共同催化反应,因此常参与构成酶的活性中心；14答：（ A）（ 3）（）；（B）（ 4）（）,（）；（C）（ 7）（）；（D）（ 1）（）；（E）（ 2）（）,（）；（F）（ 5）（）,（）；（G）（ 6）第四章 生物氧化与氧化磷酸化 一、学问要点生物氧化的实质是脱氢、失电子或与氧结合,消耗氧生成CO2和 H2O 第 6 页,共 19 页名师归纳总结 - - - - - - -精选学习资料 - - - - -

41、 - - - - 学习必备 欢迎下载生物氧化的特点是：作用条件温顺,通常在常温、常压、近中性 pH 及有水环境下进行；有酶、辅酶、电子传递体参与,在氧化仍原过程中逐步放能；放出能量大多转换为 ATP分子中活跃化学能,供生物体利用高能磷酸化合物：生物体内有很多磷酸化合物,其磷酸基团水解时可释放出 20.92kJ mol 以上自由能的化合物称为高能磷酸化合物；电子传递链是在生物氧化中,底物脱下的氢（H+ + e ）,经过一系列传递体传递,最终与氧结合生成 H2O的电子传递系统,又称呼吸链；呼吸链上电子传递载体的排列是有肯定次序和方向的,电子传递的方向是从氧仍电势较负的化合物流向氧化仍原电势较正的化

42、合物,直到氧；氧是氧化仍原电势最高的受体,最终氧被仍原成水；电子传递链在原核细胞存在于质膜上,在真核细胞存在于线粒体的内膜上；线粒体内膜上的呼吸链有 NADH呼吸链和 FADH2呼吸链；1构成电子传递链的电子传递体成员分五类：（1）烟酰胺核苷酸（NAD） 多种底物脱氢酶以NAD为辅酶,接受底物上脱下的氢成为仍原态的NADH+ H,是氢（ H和 e ）传递体；（2）黄素蛋白黄素蛋白以FAD和 FMN为辅基,接受NADH+ H或底物（如琥珀酸）上的质子和电子,形成FADH2或 FMNH2,传递质子和电子；（3）铁硫蛋白或铁硫中心也称非血红素蛋白,是单电子传递体,氧化态为Fe3,仍原态为Fe2；H

43、e ）；是处于电子传递链中心（4）辅酶 Q又称泛醌,是脂溶性化合物；它不仅能接受脱氢酶的氢,仍能接受琥珀酸脱氢酶等的氢（位置的载氢体；（5）细胞色素类是含铁的单电子传递载体；铁原子处于卟啉的中心,构成血红素；它是细胞色素类的辅基；细胞色素类是呼吸链中将电子从辅酶 Q传递到氧的专一酶类；线粒体的电子至少含有 5 种不同的细胞色素（即 b、c、c1、a、 a.3）；通过试验证明,它们在电子传递链上电于传递的次序是 bc1caa3,细胞色素 aa3 以复合物形式存在,称为细胞色素氧化酶；是电子传递链中最末端的载体,所以又称末端氧化酶；2电子传递抑制剂能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递

44、抑制剂；常用的抑制剂有：（1）鱼藤酮：阻断电子由 NADH向 CoQ的传递；它是一种极毒的植物物质,常用作杀虫剂；（2）抗霉素 A：能阻断电子从 Cytb 到 Cytc1 的传递；（3）氰化物、硫化氢、叠氮化物、CO能阻断电子由 Cytaa3 到氧的传递；由于这三个部位的电子流被阻断,因此,也抑制了磷酸化的进行,即不能形成 ATP （四）氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用是需氧细胞生命活动的基础,是主要的能量来源；真核细胞是在线粒体内膜上进行；1氧化磷酸化作用高势能电子从NADH或 FADH2沿呼吸链传递给氧的过程中,所释放的能量转移给ADP形成 ATP,即 ATP的形成与电子传递相偶联,称为氧化磷

45、酸化作用,其特点是需要氧分子参与；氧化磷酸化作用与底物水平磷酸化作用是有区分的：底物水平磷酸化作用是指代谢底物由于脱氢或脱水,造成其分子内部能量重新分布,产生的高能键所携带的能量转移给ADP生成 ATP,即 ATP的形成直接与一个代谢中间高能磷酸化合物（如磷酸烯醇式丙酮酸、1,3- 二磷酸甘油酸等）上的磷酸基团的转移相偶联,其特点是不需要分子氧参与；2PO比和磷酸化部位磷氧比（ PO）是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生 ATP的分子数；由 NADH开头氧化脱氢脱电子,电子经过呼吸链传递给氧,生成 3 分子 ATP,就 P O比为 3；这 3 分子 ATP是在三个部位上生成的,第一个部位是在 NADH和 CoQ之间,其次个部位是在 Cytb 与 Cytc1之间；第三个部位是在 Cytaa3 和氧之间；假如从 FADH2开头氧化脱氢脱电子,电子经过呼吸链传递给氧,只能生成 2 分子 ATP,其 PO比为 2；3氧化磷酸化的解偶联作用（1）