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1、第三节第三节 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与空间结构、功能的关系（一）蛋白质一级结构与空间结构、功能的关系1.蛋白质一级结构的某些差异对其功能的影响蛋白质一级结构的某些差异对其功能的影响2.(1)胰岛素一级结构与功能的关系胰岛素一级结构与功能的关系3.(2)丝氨酸蛋白酶一级结构与功能的关系丝氨酸蛋白酶一级结构与功能的关系4.(3)镰刀细胞血红蛋白镰刀细胞血红蛋白2.一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构（二）蛋白质一级结构与物种进化的关系二）蛋白质一
2、级结构与物种进化的关系胰岛素的一级结构：胰岛素的一级结构：A链由链由21个氨基酸残基组成个氨基酸残基组成;B链由链由30个氨基酸残基组成个氨基酸残基组成 A链含一个链内二硫键链含一个链内二硫键 A链与链与B链之间有二个二硫键链之间有二个二硫键SerGlyIleValGluGlnCysCysThrIleCysSerLeuTyrGlnLeuGluAsnTyrCysAsnPheValAsnGlnHisLeuCysGlySerHisLeuValGluAlaLeuTyrLeuValCysGlyGlyGluArgPhePheTyrThrProLysThrNH215101520COOHA链NH2151015
3、202530HOOCB链表中九种动物之间胰岛素分子一级结构中存在的氨基酸残基表中九种动物之间胰岛素分子一级结构中存在的氨基酸残基组成的差异不影响胰岛素的生物活性。临床上曾经应用猪和牛的组成的差异不影响胰岛素的生物活性。临床上曾经应用猪和牛的胰岛素治疗人的糖尿病，取得了显著的疗效。胰岛素治疗人的糖尿病，取得了显著的疗效。胰岛素分子中氨基酸残基的差异部分胰岛素分子中氨基酸残基的差异部分来源氨基酸残基的差异部分A8A9A10B30人ThrSerIleThr猪TheSerIleAla狗ThrSerIleAla兔ThrSerIleSer牛AlaSerValAla羊AlaGlyValAla马ThrGlyI
4、leAla抹香鲸ThrSerIleAla鲸AlaSerThrAla（三）一级结构的种属差异与分子进化不同生物细胞色素C的氨基酸差异数（以人为基数）差异数差异数黑猩猩0响尾蛇14猴子1海龟15免9金枪鱼21猪10小麦35牛10酵母51狗11驴12鸡13动物体细胞色素C一级结构的进化树图中的数字表示该类动物与其祖先相比细胞色素C一级结构氨基酸残基的差异数（四）一级结构与分子病例镰刀状红细胞贫血HbA肽链N-Val.his.leu.thr.pro.glu.glu.C(146)HbS肽链N-Val.his.leu.thr.pro.val.glu.C(146)这种由蛋白质分子异常引起的疾病，称分子病二、
5、肌红蛋白和血红蛋白的空间结构与功能的关系二、肌红蛋白和血红蛋白的空间结构与功能的关系（一）肌红蛋白的空间结构与功能的关系（一）肌红蛋白的空间结构与功能的关系肌红蛋白（肌红蛋白（myoglobin,Mb）是由）是由153个氨基酸残个氨基酸残基组成的单一多肽链的蛋白质，含基组成的单一多肽链的蛋白质，含8个个 螺旋（螺旋（A、B、C、D、E、F、G、H），其辅基为血红素。），其辅基为血红素。1221NCNC血红蛋白的四级结构成人血红蛋白由2条链和2条链组成,各亚基分别含一个血红素.血红蛋白空间结构与功能的关系成人血红蛋白由成人血红蛋白由2 2个个 亚基与亚基与2 2个个 亚基组成的亚基组成的四聚体（
6、四聚体（2 2 2 2），每个亚基含），每个亚基含1 1个血红素分子。个血红素分子。血红蛋白每血红蛋白每1 1个亚基可结合个亚基可结合1 1个氧分子。一分子个氧分子。一分子血红蛋白血红蛋白4 4个亚基可结合运输个亚基可结合运输4 4个氧分子。个氧分子。肌红蛋白与血红蛋白的带氧曲线肌红蛋白的氧饱和曲线为距形双曲线肌红蛋白的氧饱和曲线为距形双曲线,血氧饱和度为血氧饱和度为20%时仍能带氧时仍能带氧,肌肉肌肉缺氧时缺氧时(氧饱和度为氧饱和度为5%)大量释放氧大量释放氧,以供肌肉收缩需要以供肌肉收缩需要;血红蛋白的氧饱和曲线血红蛋白的氧饱和曲线为为S形曲线形曲线,表明血红蛋白四个亚基对氧的结合具有正协
7、同效应。表明血红蛋白四个亚基对氧的结合具有正协同效应。血红素与氧结合：血红素与氧结合：血红素是血红素是4个吡咯环形成的铁卟啉化合物，个吡咯环形成的铁卟啉化合物，2价铁离子价铁离子居于中央。铁离子有居于中央。铁离子有6个配位键，其中个配位键，其中4个与个与4个吡咯环的个吡咯环的N原子相连，原子相连，1个个与与F8（-螺旋螺旋F中第中第8个残基）组氨酸（个残基）组氨酸（93）相结合，氧分子则与第）相结合，氧分子则与第6个个配位键相结合，血红素未结合氧时，配位键相结合，血红素未结合氧时，FeFe偏离卟啉平面约偏离卟啉平面约0.06nm0.06nm，偏向，偏向-螺旋螺旋F8F8组氨酸侧，当结合氧后，组
8、氨酸侧，当结合氧后，FeFe被拉入卟啉环中，这样带动被拉入卟啉环中，这样带动F8F8发生位发生位移，进而引发一系列构象改变。移，进而引发一系列构象改变。氧分子与血红蛋白的结合具有正协同效应氧分子与血红蛋白的结合具有正协同效应 紧张态（紧张态（T T态）：态）：铁原子偏离卟啉平面约铁原子偏离卟啉平面约0.06nm,0.06nm,偏向偏向F8 HisF8 His侧，侧，1 1 2121与与 2 2 2 2呈双重对称排布，呈双重对称排布，对氧的亲和力低。对氧的亲和力低。松弛态（松弛态（R R态）：态）：铁原子被氧分子拉入卟啉环中，铁原子被氧分子拉入卟啉环中，牵动作用牵动作用HbHb亚基三维结构发生改
9、变，亚基三维结构发生改变，亚基间盐键断裂，亚基间结合疏松，亚基间盐键断裂，亚基间结合疏松，1 1 2121与与 2 2 2 2 之间移位之间移位1515，对氧的亲和力高。对氧的亲和力高。血红蛋白血红蛋白T态与态与R态态血红蛋白血红蛋白4个亚基的排布是个亚基的排布是 1/1和和 2 2呈双重对称排布。紧张态（呈双重对称排布。紧张态（T T态）态）Hb对氧对氧的亲和力低。当血红蛋白结合氧时，由于铁离子的位移带动的亲和力低。当血红蛋白结合氧时，由于铁离子的位移带动-螺旋螺旋F做相应的移做相应的移动，进而引发亚基间的盐键断裂，使亚基间的结合松弛，动，进而引发亚基间的盐键断裂，使亚基间的结合松弛，1 1
10、/1 1和和 2 2 2 2之间移位之间移位1515；松弛态（；松弛态（R R态）的态）的HbHb亚基对氧的亲和力高，容易与氧结合。亚基对氧的亲和力高，容易与氧结合。1511222112+O2O2T态R态正常朊病毒蛋白结构（显示-螺旋）朊病毒结构（显示-片层结构）朊病毒蛋白朊病毒蛋白（prion protein,PrP）存在于人体神经原、神经胶质细胞等多种细胞的细胞）存在于人体神经原、神经胶质细胞等多种细胞的细胞膜上的糖蛋白。朊病毒是正常朊病毒蛋白空间构象由膜上的糖蛋白。朊病毒是正常朊病毒蛋白空间构象由 螺旋变成螺旋变成 折叠所致。折叠所致。朊病毒本身不能自我复制，但可以攻击大脑的正常朊病毒蛋
11、白，使之构象改变并与朊病毒本身不能自我复制，但可以攻击大脑的正常朊病毒蛋白，使之构象改变并与其结合，形成朊病毒二聚体、四聚体。周而复始，脑组织中朊病毒不断积蓄，造成脑组其结合，形成朊病毒二聚体、四聚体。周而复始，脑组织中朊病毒不断积蓄，造成脑组织发生退行性病变。织发生退行性病变。第第 四四 节节 蛋白质的理化性质及其提取、纯化原理蛋白质的理化性质及其提取、纯化原理（一）蛋白质的两性电离NH+3NH+3NH3PPPCOOHCOO-COO-蛋白质的阳离子蛋白质的兼性离子蛋白质的阴离子（等电点）+OH-+H+OH-+H+蛋白质胶体的性质：（1）粘度大（2）扩散速率慢（3）不能透过半透膜水化膜:带电物
12、质在水中存在时形成的界限膜,有固定作用,使物质具有不能自由通透性,使蛋白不易沉淀蛋白质的沉淀、变性、凝固稳定蛋白质亲水胶体性质的两个因素：水化膜 颗粒表面电荷Denaturation(变性变性)定义:蛋白质的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性丧失,称蛋白质变性.变性蛋白质理化性质：（1）溶解度降低（2）粘度增加，结晶能力消失（3）生物活性丧失（4）容易被蛋白酶水解牛牛 胰胰 核核 糖糖 核核 酸酸 酶酶 分分 子子 的的 变变 性性 与与 复复 性性 变性：蛋白质在一些理化因素的作用下，其正常的空间构象遭到破坏，主要是次级键或变性：蛋白质在一些理化因素的作用下，其正常的空间构
13、象遭到破坏，主要是次级键或二硫键发生破坏，导致蛋白质的理化性质的改变（如溶解度下降、粘度增加）和生物学活二硫键发生破坏，导致蛋白质的理化性质的改变（如溶解度下降、粘度增加）和生物学活性的丧失。蛋白质的变性不影响其一级结构。性的丧失。蛋白质的变性不影响其一级结构。变性变性物理因素：加热、紫外线照射、超声、剧烈震荡等物理因素：加热、紫外线照射、超声、剧烈震荡等化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等沉淀沉淀改变改变pH至至pI破坏水溶液中蛋白质破坏水溶液中蛋白质的水化膜和中和电荷的水化膜和中和电荷（变性蛋白质）（变性蛋白质）（蛋白质未变性蛋白质未变性）凝
14、固凝固加热加热（变性，不再溶解变性，不再溶解）变性不一定沉淀变性不一定沉淀沉淀不一定变性沉淀不一定变性凝固均变性并不溶解凝固均变性并不溶解加热加热 酚试剂呈色反应（酚试剂呈色反应（Lowry test）：）：除蛋白质分子除蛋白质分子 中肽键与碱性中肽键与碱性Cu2+发生二缩脲反应外，蛋发生二缩脲反应外，蛋 白质分子中的色氨酸与酪氨酸残基还将试白质分子中的色氨酸与酪氨酸残基还将试 剂中的磷钨酸和磷钼酸盐还原生成蓝色化剂中的磷钨酸和磷钼酸盐还原生成蓝色化 合物（钼蓝）合物（钼蓝）蛋白质的理化性质与常用的纯化方法蛋白质的理化性质与常用的纯化方法理化性质理化性质 相应的分离纯化方法相应的分离纯化方法分
15、子大小和形态分子大小和形态 差速离心、超滤、分子筛、透析差速离心、超滤、分子筛、透析溶解度溶解度 盐析、萃取、分配层析、结晶盐析、萃取、分配层析、结晶电荷差异电荷差异 电泳、等电聚焦电泳、离子交换层电泳、等电聚焦电泳、离子交换层析析生物功能专一性生物功能专一性 亲和层析亲和层析A：根据蛋白质分子大小分离纯化蛋白质：根据蛋白质分子大小分离纯化蛋白质透透 析析超滤超滤（ultrafiltration）:在一定的压力下，使蛋白质溶液在通过一定孔径的超滤膜时，小分子量物质滤过，而大分子量的蛋白质被截留，从而达到分离纯化的目的。这种方法既可以纯化蛋白质，又可达到浓缩蛋白质溶液的目的。磁力搅拌器待超滤的蛋
16、白质溶液加压的氮气超滤膜盐析：盐析：高浓度中性盐使蛋白质从溶液中析出高浓度中性盐使蛋白质从溶液中析出有机溶剂沉淀：有机溶剂沉淀：降低溶液的介电常数，使蛋白质分子间降低溶液的介电常数，使蛋白质分子间 相互吸引而沉淀；相互吸引而沉淀；有机溶剂与水作用，不有机溶剂与水作用，不 断压缩大分子表面水层，使相互凝结析出断压缩大分子表面水层，使相互凝结析出B：改变蛋白质溶解度分离蛋白质：改变蛋白质溶解度分离蛋白质有机溶剂沉淀：有机溶剂沉淀：降低溶液的介电常数，使蛋白质分子间降低溶液的介电常数，使蛋白质分子间 相互吸引而沉淀；相互吸引而沉淀；有机溶剂与水作用，不有机溶剂与水作用，不 断压缩大分子表面水层，使相
17、互凝结析出断压缩大分子表面水层，使相互凝结析出根据各种蛋白质在一定的根据各种蛋白质在一定的pH环境下所带电荷种类环境下所带电荷种类与数量不同的特点，将不同蛋白质予以分离。与数量不同的特点，将不同蛋白质予以分离。常用的方法有：常用的方法有：电泳电泳 离子交换层析离子交换层析等电聚焦等电聚焦 C：根据蛋白质电荷性质的分离方法：根据蛋白质电荷性质的分离方法电电 泳：带电物质在外加电场作用下泳：带电物质在外加电场作用下 向相反电极移动的现象向相反电极移动的现象原点带负电荷蛋白质的泳动方向带负电荷蛋白质的泳动方向滤纸、醋酸纤维素滤纸、醋酸纤维素薄膜或其他支持物薄膜或其他支持物阳极阳极阴极阴极电极缓冲液电
18、极缓冲液电极缓冲液电极缓冲液电泳示意图电泳示意图电泳（电泳（electrophoresis）：等电聚焦（等电聚焦（isoelectric focusing,IEF）:在具有在具有pH梯度的电场中进行的电泳。每种蛋白质均有其特定的等电点，梯度的电场中进行的电泳。每种蛋白质均有其特定的等电点，在在pH呈梯度的电场中，按其等电点不同，带有不同的电荷，于是向与其呈梯度的电场中，按其等电点不同，带有不同的电荷，于是向与其带电相反的电极方向泳动。这样，在电泳时某一蛋白质迁移到电场中某带电相反的电极方向泳动。这样，在电泳时某一蛋白质迁移到电场中某一处的一处的pH等于其等电点时，该蛋白质便因不带电荷而停止泳动
19、。这样，等于其等电点时，该蛋白质便因不带电荷而停止泳动。这样，各种蛋白质按其等电点不同得以分离各种蛋白质按其等电点不同得以分离。+(H2SO4)(NaOH)pH3pH10+(H2SO4)(NaOH)pI4.55.16.07.98.1pH3pH10将第一相胶条将第一相胶条加到第二相电加到第二相电泳中，走向与泳中，走向与 第一相垂直第一相垂直等电聚焦等电聚焦(IEF)pH3.0pH10.0第一相第一相IEF按按pI进行分离进行分离SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳 （SDS-PAGE）电泳走向电泳走向第二相第二相SDS-PAGE 按分子大小分离按分子大小分离pH3.0pH10.0+双向电
20、泳（双向电泳（two dimensional electrophoresis）：）：离子交换层析离子交换层析(ion exchange chromatography)：低盐浓度低盐浓度 洗脱液洗脱液高盐浓度高盐浓度 洗脱液洗脱液各试管进行连续收集各试管进行连续收集混合蛋白质混合蛋白质离子交换层析柱离子交换层析柱+离子交换层析分离蛋白质示意图离子交换层析分离蛋白质示意图试管走行方向试管走行方向离子交换层析离子交换层析(ion exchange chromatography)：凝胶过滤（凝胶过滤（gel filtration）：）：凝胶过滤凝胶过滤又称分子筛层析，在层析柱内填充惰性的又称分子筛层析
21、，在层析柱内填充惰性的微孔胶粒（如交联葡聚糖），将蛋白质溶液加入柱上部微孔胶粒（如交联葡聚糖），将蛋白质溶液加入柱上部后，小分子物质通过胶粒的微孔进入胶粒，向下流动的后，小分子物质通过胶粒的微孔进入胶粒，向下流动的路径加长，移动缓慢；大分子物质不能或很难进入胶粒路径加长，移动缓慢；大分子物质不能或很难进入胶粒内部，通过胶粒间的空隙向下流动，其流动的路径短，内部，通过胶粒间的空隙向下流动，其流动的路径短，移动速度较快，从而达到按不同分子量将溶液中各组分移动速度较快，从而达到按不同分子量将溶液中各组分分开的目的分开的目的（二）根据蛋白质分子大小不同的分离方法二）根据蛋白质分子大小不同的分离方法离心
22、离心(centrifugation)：利用机械的快速旋转所产生的离心力，将不同密利用机械的快速旋转所产生的离心力，将不同密 度的物质进行分离度的物质进行分离 根据转速分类：根据转速分类：常用离心机常用离心机 50 000 rpm 相对离心力（相对离心力（g）=1.119 105 （rpm）2 r 根据应用分类：根据应用分类：分析型离心机分析型离心机 制备型离心机制备型离心机g:gravity,rpm:revolutionperminut,r:离心半径几种蛋白质的分子量与沉降系数的关系在单位力场下，溶质分子的沉降速度与离心角速度、离心半径呈正比，其比例常数为沉降系数，用S表示，单位为秒。=s2一
23、般蛋白质的沉降系数为10131012秒，故人们以Svedberg(S)单位来表示沉降系数，即1S=1013秒。沉降系数的大小与蛋白质的密度和形状相关。（二）多肽链的氨基酸序列分析二）多肽链的氨基酸序列分析1.测序前的准备测序前的准备2.N端分析以确定蛋白质的多肽链数目端分析以确定蛋白质的多肽链数目3.断裂二硫键断裂二硫键4.分离单一多肽链分离单一多肽链5.测定多肽链的氨基酸组成测定多肽链的氨基酸组成2.多肽链氨基末端与羧基末端分析多肽链氨基末端与羧基末端分析3.二硝基氟苯（二硝基氟苯（1-fluoro-2,4-dinitrobenzene）法法4.丹酰氯丹酰氯(dansyl chloride)
24、法法3.多肽链的氨基酸序列测定和重叠组合多肽链的氨基酸序列测定和重叠组合4.对多肽链进行限制性水解成小片段对多肽链进行限制性水解成小片段5.Edman降解法进行小片段肽段的序列分析降解法进行小片段肽段的序列分析6.对各片段序列进行比较叠加，拼出完整的多肽序列对各片段序列进行比较叠加，拼出完整的多肽序列相对荧光值04812谷天冬羧甲半胱天胺丝谷胺组甘苏精丙氨基丁酸酪蛋缬苯丙异亮亮赖氨基酸的高效液相色谱分析氨基酸的高效液相色谱分析分析多肽链的氨基酸组成分析多肽链的氨基酸组成丹酰氯法检测多肽链丹酰氯法检测多肽链N-端示意图端示意图常用的多肽链水解方法及其作用点常用的多肽链水解方法及其作用点多肽片段的
25、层析与电泳双向分离多肽片段的层析与电泳双向分离原点层析方向电泳方向不同长度和不同带电状态的肽片段多肽片段的分离多肽片段的分离NH2NC HR1CNOHC HR2CNOHC HR3CNOHC HR1CNOHC HR2CNOHC HR3CNOHHNCSN HCN HCNCSOR1HH2NC HR2CNOHC HR3CNOH多肽(氨基酸=n)异硫氰酸苯酯苯氨基硫甲酰多肽苯乙内酰硫脲衍生物6mol/LHCl多肽(氨基酸=n-1)重复下一轮反应CSEdman降解法荧光时间氨基酸的组成分析：2苯、6丙、3蛋、4甘、2精、1赖、3亮、1酪、2丝、1苏、1天、1缬、1异、1组多肽链的N端和C端的确定：H-甘，
26、天-OH多肽的水解和肽段的测序：胰蛋白酶水解：甘-丙-丙-苏-蛋-组-酪-苯-精甘-丙-丝-蛋-丙-亮-异-赖苯-甘-亮-蛋-丙-缬-丝-精亮-甘-丙-天溴化氰水解：甘-丙-丙-苏-蛋组-酪-苯-精-甘-丙-丝-蛋丙-亮-异-赖-苯-甘-亮-蛋丙-缬-丝-精-亮-甘-丙-天多肽段的组合叠加：甘-丙-丙-苏-蛋-组-酪-苯-精甘-丙-丙-苏-蛋组-酪-苯-精-甘-丙-丝-蛋甘-丙-丝-蛋-丙-亮-异-赖丙-亮-异-赖-苯-甘-亮-蛋苯-甘-亮-蛋-丙-缬-丝-精丙-缬-丝-精-亮-甘-丙-天亮-甘-丙-天H-甘-丙-丙-苏-蛋-组-酪-苯-精-甘-丙-丝-蛋-丙-亮-异-赖-苯-甘-亮-蛋-丙-
27、缬-丝-精-亮-甘-丙-天-OH两种水解作用所得肽链的测序与组合肌红蛋白结晶的肌红蛋白结晶的X线衍射图线衍射图 X线衍射图中包含了线衍射图中包含了25 000个衍射光点。衍射图谱中光个衍射光点。衍射图谱中光点的强度和光点分布类型提供蛋白质结构的足够信息。点的强度和光点分布类型提供蛋白质结构的足够信息。根据衍射光点的密度与分布，计算机分析，绘出其三根据衍射光点的密度与分布，计算机分析，绘出其三维电子密度分布图，进而得出空间结构图形。维电子密度分布图，进而得出空间结构图形。肌红蛋白结晶的衍射结果（四）蛋白质空间结构的确定四）蛋白质空间结构的确定 X线晶体分析线晶体分析（X-ray crystall
28、ography）核磁共振光谱分析核磁共振光谱分析(nuclear magnetic resonance spectroscopy)蛋白质组：蛋白质组：一个组织或一个细胞中基因组所表达的全部一个组织或一个细胞中基因组所表达的全部蛋白质，或在特定条件下，一个细胞内所存蛋白质，或在特定条件下，一个细胞内所存 在的所有蛋白质在的所有蛋白质蛋白质组与基因组的差别：蛋白质组与基因组的差别：基因组：基因组：代表一个生物细胞内的全部基因和染色体的核代表一个生物细胞内的全部基因和染色体的核苷酸组成。同一个体的所有体细胞均具有均一苷酸组成。同一个体的所有体细胞均具有均一的基因组，不受机体状态的影响的基因组，不受机
29、体状态的影响。蛋白质组：蛋白质组：不能从基因组简单推出一个细胞蛋白质组组成，因细胞不是对不能从基因组简单推出一个细胞蛋白质组组成，因细胞不是对所有基因同时表达；表达的基因因表达的所有基因同时表达；表达的基因因表达的mRNAmRNA不同，可翻译出不同不同，可翻译出不同蛋白质；同一蛋白质前体经不同剪接表现出不同的蛋白质；同一种蛋白质；同一蛋白质前体经不同剪接表现出不同的蛋白质；同一种蛋白质在不同的代谢调节条件下可表现出不同的构象和不同的修饰。蛋白质在不同的代谢调节条件下可表现出不同的构象和不同的修饰。同一个体的不同发育期中因基因的开关，同一组织或细胞中的同一个体的不同发育期中因基因的开关，同一组织
30、或细胞中的蛋白质组组成不同；同一生长时期的不同组织器官的细胞中基因表蛋白质组组成不同；同一生长时期的不同组织器官的细胞中基因表达不同，产生不同的蛋白质组；不同的生理状况（饱食、禁食、达不同，产生不同的蛋白质组；不同的生理状况（饱食、禁食、应激等）不同的基因表达出不同的蛋白质组组成；不同的病理（肿应激等）不同的基因表达出不同的蛋白质组组成；不同的病理（肿瘤、炎症等）条件下不同基因开放而表达出不同的蛋白质组；环瘤、炎症等）条件下不同基因开放而表达出不同的蛋白质组；环境因素（药物等）均可影响细胞内蛋白质组的组成。境因素（药物等）均可影响细胞内蛋白质组的组成。所以，所以，组织器官的蛋白质组具有多样性、
31、多变性和可调节性，组织器官的蛋白质组具有多样性、多变性和可调节性，具有不同时、空的差异和深受机体内、外条件的影响。具有不同时、空的差异和深受机体内、外条件的影响。蛋白质组学蛋白质组学研究和阐述在不同条件下，蛋白质组中全部蛋白质的研究和阐述在不同条件下，蛋白质组中全部蛋白质的结构、性质与功能，影响因素及其相互联系。结构、性质与功能，影响因素及其相互联系。某种生理功能的蛋白质组学（某种生理功能的蛋白质组学（functional proteomics）结构蛋白质组学结构蛋白质组学(structural proteomics)亚细胞结构的蛋白质组学亚细胞结构的蛋白质组学(subcellular proteomics)各种各种疾病的蛋白质组学（疾病的蛋白质组学（disease proteomics）等等等等