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1、 是一类含氮的高分子化合物，是一类生物高分子。是生命的基础，是构成细胞的主要物质。蛋白质是功能分子，既充当生物体的构架材料，又为生命执行各种特殊使命。有机体内起催化作用的各种酶是蛋白质，调节代谢的激素 大多数是蛋白质或其衍生物，免疫作用的抗体是蛋白质。呼吸作用中运输O2和CO2的是血红蛋白。肌肉的收缩，消化道的蠕动，起保护作用的皮肤、毛发 等都是从蛋白质的特有造型性质中产生出来的。如：蛋白质 蛋白质的基本结构单元是氨基酸，不论哪一类蛋白质水蛋白质的基本结构单元是氨基酸，不论哪一类蛋白质水解都生成解都生成-氨基酸的混合物。氨基酸的混合物。蛋白质蛋白质 -氨基酸（约氨基酸（约20多种）多种）H+、
2、OH-或酶或酶 从化学上看，蛋白质是氨基酸的高聚物；氨基酸是构成从化学上看，蛋白质是氨基酸的高聚物；氨基酸是构成蛋白质的基石。因此要讨论蛋白质的结构和性质，首先要了蛋白质的基石。因此要讨论蛋白质的结构和性质，首先要了解解-氨基酸。氨基酸。氨基酸氨基酸分子中含有氨基和羧基的化合物。分子中含有氨基和羧基的化合物。如：如：R-CH-CH2-COOH R-CH-COOH NH2NH2201 氨基酸氨基酸-氨基酸氨基酸 -氨基酸氨基酸 -氨基酸氨基酸可分为可分为 中性中性氨基酸氨基酸 碱性碱性氨基酸氨基酸 酸性酸性氮基酸氮基酸甘氨酸甘氨酸氨基乙酸氨基乙酸 Gly 丙氨酸丙氨酸 -氨基丙酸氨基丙酸 Ala
3、 酪氨酸酪氨酸-氨基氨基-3-对羟基苯基丙酸对羟基苯基丙酸 Tyr俗名：俗名：系统命名：系统命名：缩写符号：缩写符号：中性氨基酸中性氨基酸 在分子中在分子中-NH2与与-COOH 数目相同。数目相同。NH2NH2如：如：CH2-COOH CH3CHCOOH HO-CH2CHCOOHNH2一、氨基酸的结构、命名和分类一、氨基酸的结构、命名和分类碱性氨基酸碱性氨基酸在分子中在分子中-NH2的数目多于的数目多于-COOH的数目。的数目。酸性氨基酸酸性氨基酸在分子中在分子中-COOH数目多于数目多于-NH2数目。数目。在在-氨基酸的命名中，习惯上多数以俗名来命名，而组氨基酸的命名中，习惯上多数以俗名来
4、命名，而组成蛋白质的成蛋白质的-氨基酸仅二十多种，见表氨基酸仅二十多种，见表201。俗俗 名：名：赖氨酸赖氨酸系统命名：系统命名：2,6-二氨基己酸二氨基己酸缩写符号：缩写符号：LysH2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOHNH2HOOC-CH2CH2CH-COOHNH2俗俗 名：名：谷氨酸谷氨酸系统命名：系统命名：2-氨基戊二酸氨基戊二酸缩写符号：缩写符号：Glu蛋蛋白白质质中中的的氨氨基基酸酸续上表续上表 除甘氨酸外，除甘氨酸外，-氨基酸都是手性的，有旋光性，它们的氨基酸都是手性的，有旋光性，它们的构型取决于构型取决于-碳原子。氨基酸的构型是与乳酸相比而确定的。碳原子。氨基酸的构型是
5、与乳酸相比而确定的。例如：与例如：与L-乳酸相应的乳酸相应的L-丙氨酸的构型是：丙氨酸的构型是：L-丙氨酸丙氨酸L-氨基酸氨基酸氨基酸的构型习惯于用氨基酸的构型习惯于用 D、L 标记法标记法 一般天然产的氨基酸都为一般天然产的氨基酸都为L型的，如果用型的，如果用 R/S 法标记，那法标记，那么天然氨基酸大多属于么天然氨基酸大多属于S-构型。但也有构型。但也有R-构型的，如构型的，如 L-半胱半胱氨酸为氨酸为R-构型。构型。L-乳酸乳酸COOHH2NHCH3COOHHHOCH3COOHH2NHR1.两性与等电点两性与等电点（1）两性）两性 -氨基酸含有一个酸性的羧基（氨基酸含有一个酸性的羧基（-
6、COOH），），也含有也含有一个碱性的氨基（一个碱性的氨基（-NH2），），故它遇到酸或碱都能生成盐。故它遇到酸或碱都能生成盐。-氨基酸分子内这两个基团也可以生成盐（称氨基酸分子内这两个基团也可以生成盐（称内盐内盐）。）。二、化学性质二、化学性质R-CH-COOH +HCl R-CH-COOHNH2NH3Cl+-R-CH-COOH +NaOH R-CH-COO Na +H2ONH2NH2+-NH2NH3R-CH-COOH R-CH-COO+-内盐内盐（亦称为偶极离子）（亦称为偶极离子）这些都是由偶极离子结构所导致的特性。氨基酸的红外这些都是由偶极离子结构所导致的特性。氨基酸的红外光谱上，没有典
7、型的光谱上，没有典型的COOH伸展吸收峰（伸展吸收峰（17251700cm-1）,而只有而只有COO-负离子的伸展吸收峰（负离子的伸展吸收峰（16501545cm-1）。）。氨基酸的某些物理性质和光谱性质表明，氨基酸主要是氨基酸的某些物理性质和光谱性质表明，氨基酸主要是以内盐的形式存在的。分子中没有游离的以内盐的形式存在的。分子中没有游离的-NH2 或或-COOH。氨基酸一般在氨基酸一般在200以下不溶化，具有较高的熔点以下不溶化，具有较高的熔点（实际上是分解点）。氨基酸可溶于水，而不溶于（实际上是分解点）。氨基酸可溶于水，而不溶于苯、醚等非极性有机溶剂。苯、醚等非极性有机溶剂。例如：例如：（
8、2）等电点）等电点氨基酸在纯水溶液中可形成如下的平衡：氨基酸在纯水溶液中可形成如下的平衡：等电点等电点 由于氨基酸的酸性基团由于氨基酸的酸性基团-NH3和碱性基团和碱性基团-COO-的相对强度的相对强度不完全相同。即不完全相同。即-NH3给质子能力大于给质子能力大于-COO-接受质子的能力。接受质子的能力。所以在平衡体系中，负离子数目所以在平衡体系中，负离子数目（II）多于正离子多于正离子（III），使使氨基酸带有一定数量的净负电荷氨基酸带有一定数量的净负电荷（II），其溶液略显酸性其溶液略显酸性（pH值略小于值略小于7）。+正离子正离子（III）两性离子两性离子（I）负离子负离子（II）NH
9、2R-CH-COOHH2OH2O+NH3R-CH-COO-NH3OH+R-CH-COOH+-NH2R-CH-COO +H3O-+如果在氨基酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制如果在氨基酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负离子负离子（II）的生成，而使正离子的生成，而使正离子（III）数量增加，平衡数量增加，平衡向左移动。当加入适量的酸时，可以使向左移动。当加入适量的酸时，可以使（II）和和（III）的的数量相等，氨基酸的净电荷等于零。将此溶液置于电场中，数量相等，氨基酸的净电荷等于零。将此溶液置于电场中，氨基酸向阳极移动的速度和向阴极移动的速度相等。该溶氨基酸向阳极移动的速度和向阴极移动的速
10、度相等。该溶液的液的pH值则称为氨基酸的值则称为氨基酸的等电点等电点。（简写（简写PI）氨基酸等电点包含两层意思：氨基酸等电点包含两层意思：说明在等电点时，氨基酸本身处于电中性状态（即溶液说明在等电点时，氨基酸本身处于电中性状态（即溶液 中正、负离子浓度相等）。中正、负离子浓度相等）。说明氨基酸是电中性时的说明氨基酸是电中性时的pH值。值。氨基酸等电点的两点说明：氨基酸等电点的两点说明：不同的氨基酸有不同的等电点。所以可以通过测定氨基酸不同的氨基酸有不同的等电点。所以可以通过测定氨基酸 的等电点来鉴别氨基酸。的等电点来鉴别氨基酸。等电点是每一种氨基酸的特定常数。在等电点时，以两性等电点是每一种
11、氨基酸的特定常数。在等电点时，以两性 离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。酸的溶解度最小。中性中性氨基酸的等电点氨基酸的等电点pH=5.06.3之间。之间。碱性碱性氨基酸的等电点氨基酸的等电点pH=7.610.8之间。之间。酸性酸性氨基酸的等电点氨基酸的等电点pH=2.83.2之间。之间。2.氨基与羧基的反应。氨基与羧基的反应。羧基具有酸的一般性质，可以成酰卤、酯等反应。羧基具有酸的一般性质，可以成酰卤、酯等反应。氨基也有氨的性质，如可以进行酰化、烷基化等。氨基也有氨的性质，如可以进行酰化、烷基化等。此法常用来保护氨基
12、。也可用苄氧甲酰氯作酰化剂。此法常用来保护氨基。也可用苄氧甲酰氯作酰化剂。酰基化反应：酰基化反应：RC Cl+H NHCHCOOHORRCNHCHCOOH+HClOR R-HClCH2-O-C-NHCHCOOHOCH2O-C-Cl +NH2-CH-COOHOR烃基化反应：烃基化反应：如果要引入芳基，则可与如果要引入芳基，则可与2,4二硝基氟苯进行烃基化二硝基氟苯进行烃基化3.与亚硝酸反应：与亚硝酸反应：R-X+HNH-CH-COOH R-NH-CH-COOH+HXRRN-烃基氨基酸烃基氨基酸NO2-FNO2NO2-NO2+H2N-CH-COOHR-HFNH-CH-COOHRRNH2+HNO2
13、ROH+N2 +H2OR-CH-COOH+HNO2 R-CH-COOH+N2 +H2ONH2OH4.与茚三酮反应与茚三酮反应茚三酮在水溶液中茚三酮在水溶液中：注：注：N-取代的取代的-氨基酸氨基酸、-氨基酸氨基酸、-氨基酸氨基酸等均不与茚三等均不与茚三酮发生酮发生显色显色反应。反应。=O+OOHOHOOOHOH茚三酮水合茚三酮ON=CNH2+R-CH-COOHOOOHOH2OO水合茚三酮+CO2+RCHO蓝紫色OH凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。茚茚茚三酮茚三酮 水合茚三酮水合茚三酮反应历程：反应历程：-CO2重排重排
14、OO-CH-N=CHR氨基茚三酮氨基茚三酮H2O-RCHOOOCH-NH2-2H2OOOOHOH+H2N-CH-COOH ROO=N-CH-COOH ROOOHOHOOCHON=CON=COOOOH蓝紫蓝紫 色色 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用。因也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用。因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。游离的氨基酸在自然界很少见，它们主要以聚合体形游离的氨基酸在自然界很少见，它们主要以聚合体形式（多肽或蛋白质）存在
15、于动、植物中。式（多肽或蛋白质）存在于动、植物中。1.蛋白质水解蛋白质水解2.微生物发酵法微生物发酵法以糖质原料（如淀粉、果糖、蔗以糖质原料（如淀粉、果糖、蔗糖）或以石油及其制品（如石蜡、煤油、乙醇、醋酸）为糖）或以石油及其制品（如石蜡、煤油、乙醇、醋酸）为主要碳源，在氮、磷、钾等物质存在下，经过微生物发酵主要碳源，在氮、磷、钾等物质存在下，经过微生物发酵而生成氨基酸。而生成氨基酸。人毛发人毛发 胱氨酸、半胱氨酸胱氨酸、半胱氨酸水解水解小麦蛋白（面筋）小麦蛋白（面筋）谷氨酸（其钠盐为味精）谷氨酸（其钠盐为味精）水解水解三、氨基酸的来源与合成三、氨基酸的来源与合成 微生物发酵法的原料价廉，在大多
16、数情况下，由于微生物发酵法的原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的特异作用，能直接得到细菌的特异作用，能直接得到L型氨基酸，无需再进型氨基酸，无需再进行外消旋的拆分。行外消旋的拆分。3.酶法酶法在酶的作用下，可将一定原料转化成在酶的作用下，可将一定原料转化成L-氨基酸。氨基酸。特点：特点：酶的催化选择很强，生产过程简单，产率高，副酶的催化选择很强，生产过程简单，产率高，副产品少，周期短，成本低。产品少，周期短，成本低。得到的氨基酸多是外消旋体，要进得到的氨基酸多是外消旋体，要进 行行 拆分才能得到光学活性物质。拆分才能得到光学活性物质。反反丁烯二酸丁烯二酸HHOOCC=CHCOOH天门冬氨酸酶天
17、门冬氨酸酶NH4L天门冬氨酸天门冬氨酸COOHH2NHCH2COOH+4.化学合成法化学合成法（1）由醛酮作原料：）由醛酮作原料：（2）由）由-卤代酸氨解卤代酸氨解：（3）盖瑞尔法：）盖瑞尔法：-卤代酸酯和邻苯二甲酰亚胺钾反应，再经水解，可制卤代酸酯和邻苯二甲酰亚胺钾反应，再经水解，可制得产率、纯度较高的氨基酸。得产率、纯度较高的氨基酸。NH3R-CH-CNNH2H2OR-CH-COOHNH2NH3R-CH-COOH+HBrNH2 60%H2OH+-C-OH-C-OHOO+H3N-CH-COOH R+89%+C2H5OHCCOONK+Cl-CH-COOC2H5RR-CHO+HCNOHR-CH-
18、CNBr2PR-CH2-COOHBrR-CH-COOHCCOON -CH-COOC2H5R97%（4）由丙二酸酯合成：）由丙二酸酯合成：CH2(COOC2H5)2 BrCH(COOC2H5)2Br2 C2H5ONa RXCCOON-C(COOC2H5)2ROH-H20H+R-CH-COOHNH2CCOON-CH(COOC2H5)2 CONKCO中间物 R-X 除为一般的伯卤外，还可以为除为一般的伯卤外，还可以为ClCH2COOC2H5、ClCH2CH2SCH3等多种卤代物。中间物也可以与等多种卤代物。中间物也可以与、-不不饱和酯（酮）进行麦克尔加成，合成各种结构的氨基酸。饱和酯（酮）进行麦克尔
19、加成，合成各种结构的氨基酸。+C2H5ONaCCOON-CH(COOC2H5)2CCOON-C(COOC2H5)2_C6H5CH2CHCOOH（64%）NH2H3O+HOOCCH2CHCOOH（33%）NH2H3O+CH3SCH2CH2CHCOOH（50%）NH2H3O+HOOCCH2CH2CHCOOH（75%）NH2H3O+CH2=CHCOOC2H5ClCH2CH2SCH3ClCH2COOC2H5ClCH2C6H5一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰形成一个酰氨键，新生成的化
20、合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。子氨基酸失水形成的肽叫多肽。定义定义 202 多多 肽肽由二个氨基酸组成称二肽由三个氨基酸组成称三肽由多个氨基酸组成称多肽蛋白质 多肽 -氨基酸水解水解肽分子中的酰胺键称为肽键。肽指一分子-氨基酸的-NH2和另一分子-氨基酸的-COOH之间缩水所生成的酰胺化合物。肽键-H2OH2N-CH-C-NH-CH-C-OHRROO二 肽H2N-CH-C-OH+HNH-CH-C-OHRROO氨基酸 I氨基酸 II-C-NH-肽键O 多肽与蛋白质无严格的界限
21、，一般把分子量大（约一万以上）的多肽称蛋白质。分子量小的叫多肽。从广义来说，多肽也是蛋白质。实际上，有些蛋白质本身就是多肽。一、多肽的命名和表达方式一、多肽的命名和表达方式H2NCH2COOH+H2N-CHCOOHCH3甘氨酰丙氨酸H2NCH2-C-NH-CHCOOHCH3O 丙氨酰甘氨酸H2NCH-C-NH-CH2COOHCH3Oabab胰岛素为51肽。催产素为8肽。如：肌肽（-丙氨酰组氨酸）是人体及动物肌肉组织中发现的二肽。书写时规定：肽的命名，是从N-端开始，由左至右依次将每个氨基酸单位写成“某氨酰”，最后一个氨基酸单位的羧基是完整的，写为“某氨酸”例如：可以看出：（二肽）2个氨基酸组成
22、肽有2种异构体（二种连接方式）（三肽）3个氨基酸组成肽有6种异构体 （四肽）4个氨基酸组成肽有27种异构体 （六肽）6个氨基酸组成肽有720种异构体谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（简称：谷半胱甘）谷氨酸半胱氨酸甘氨酸含有游离H2N-一端叫N端端写在左边；含有游离-COOH一端叫C端端 写在右边。OOH2NCHCNHCHCNHCH2 COOHCH2-CH2-COOHCH2SH二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定测定多肽分子中氨基酸顺序的一般步骤：彻底水解成-氨基酸。测定各种氨基酸在多肽组成中的相对数目。测定C-端、N-端是什么氨基酸。测定氨基酸的排列顺序。1、端基分析法、端基分析法如：H2NABCDECO
23、OH XNHABCDECOOH X通过一定的化学方法确定肽链的N-端或C-端氨基酸的种类。端基分析XNHACOOH+NH2BCDECOOH水解（1）N端分析法端分析法 a)2，4-二硝基氟苯法（也叫桑格法）桑格法的缺点是在水解时，整个肽链都被破坏，所以在肽链上只能进行一次N-端分析。NO2-FNO2HFOO+H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-肽链-COOHR R，NO2-NO2-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-肽链-COOHOORR，HClRNO2-NO2-NH-CH-COOH +H2NCHCOOH +其它各种氨基酸Rb)异硫氰酸苯酯法(也叫爱德曼降解法)苯基硫脲衍生物C6H5NH
24、-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH肽链COOHROR/O SRR/C6H5-N=C=S+HNH-CH-C-NH-CH-C-NH肽链COOHOO异硫氰酸苯酯CCN CHRNHOSC6H5-咪唑衍生物+H2N-CH-C-NH肽链COOHOR/肽链其余部分PH=89 HCl（无水）有机溶剂 爱德曼降解法优点是：肽链的其它部分不受影响，因此它可以反复地进行测定第二，第三,个氨基酸。（2）C端分析法端分析法羧肽酶法：羧肽酶是催化C-端氨基酸水解的特效酶。在羧肽酶作用下，只有靠近游离羧基的那个肽键发生水解，而其它肽键不变。2、部分水解法、部分水解法部分水解将多肽用蛋白水解酶进行部分水解为许多 小肽
25、，分离后逐个进行端基测定。C-NH-CH-C-NH-CH-COOHROR，OH2O羧肽酶余肽CNH-CH-C-OH +NH2-CH-COOHROR，C-端氨基酸新的C-端O 蛋白水解酶对肽键的水解有催化作用，但每一种蛋白水解酶只能水解一定类型的肽键，对肽键水解有高度的专一性。赖氨酸精氨酸（水解羧基上的肽键）苯丙氨酸酪氨酸（水解羧基上的肽键）苯丙氨酸色氨酸 酪氨酸（水解羧基上的肽键）苯丙氨酸酪氨酸 色氨酸（水解羧基上的肽键）糜蛋白酶 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 胃蛋白酶蛋白水解酶 经测定由8种-氨基酸组成（丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬氨酸）6mol/LHCl 110水解48h例：某多肽糜蛋白酶部
26、分水解八肽三肽酪氨酸四肽二肽二肽二肽二肽二肽缬-亮丙-脯脯-苯丙赖-丝丝-缬进一步水解，37,6天，12mol/L HCl进一步水解，37,6天，12mol/L HCl测定方法：N-端：丙氨酸 C-端：亮氨酸完全水解端基分析：测得分子比：1：1用糜蛋白酶进行部分水解三肽排列有二种：丙脯苯丙苯丙脯丙因端基分析N-端为丙氨酸，故三肽顺序应为：丙脯苯丙四肽排列也有二种：赖丝缬亮亮缬丝赖因端基分析，C-端为亮氨酸，故四肽顺序应为：赖丝缬亮故八肽的排列顺序为：丙脯苯丙酪赖丝缬亮第一种：丙脯脯苯丙第二种：苯丙脯脯丙第一种：赖丝丝缬缬亮第二种：亮缬 缬丝丝赖203 蛋白质蛋白质 一、蛋白质的分类一、蛋白质的
27、分类 蛋白质的种类繁多，可以从不同的角度，根据它们不同的特征进行分类。1、按形状分类纤维蛋白质球蛋白分子呈细长形，排列成纤维状，一般不溶于水。该蛋白是动物组织的主要结构材料。如蚕丝、羊毛、头发、羽毛、指甲、皮肤等。分子折叠，卷曲成球形，一般能溶于水，该蛋白质主要起着维护和调节的生命过程中的有关功能作用，如：酶、激素、蛋清蛋白等。2、按化学组成分类单纯蛋白结合蛋白仅由氨基酸单位组成。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。由单纯蛋白质与非蛋白质部分(称辅基)结合而成。根据辅基的不同结合蛋白质又可分为脂蛋白 单纯蛋白质与脂结合糖蛋白 单纯蛋白质与糖类结合磷蛋白 单纯蛋白质与磷酸结合金属蛋白 单纯蛋白质与金属离
28、子结合 血红蛋白 单纯蛋白质与血红素结合 核蛋白 单纯蛋白质与核酸结合 色蛋白 单纯蛋白质与有色化合物结合如血红蛋白是由球蛋白（单纯）血红素（辅基）唾液中的粘蛋白，所含的辅基为糖核蛋白所含的辅基为核酸3、按功能分类蛋白质就是生命！二、蛋白质的结构二、蛋白质的结构蛋白质的物理、化学性质和生物功能都依赖于它们的结构。蛋白质的结构相当复杂，通常分为一级结构二级结构三级结构四级结构（高级结构）统称空间结构激素 起调节作用抗体 起免疫作用（防御细菌入侵）酶 起催化作用收缩蛋白 主管机体的运动核蛋白 传递遗传信息作用血红蛋白 起输送作用（在血中把氧输送到各部位）（初级结构）1、蛋白质的一级结构、蛋白质的一
29、级结构牛胰岛素的一级结构一级结构 是指蛋白质分子链中各种氨基酸结合的顺序。胰核糖核酸酶的一级结构2、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构蛋白质中有二种类型的二级结构-螺旋型-折叠型（由肽链之间的 氢键所造成）（由两条肽链或一条肽链内两段肽链之间形成氢键）H-NC=O H-NC=O-+氢键二级结构 是由于肽键之间的氢键造成。在一个肽键的C=O与另一个肽键的-NH2之间存在氢键。中心洞太小(11.1nm),溶剂分子无法进入。螺旋线间隔约0.54nm。每圈有3.6个氨基酸单位。-折叠型反平行N端C端3、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的相互作用。主要包括二硫键氢键正
30、负离子间的静电引力（离子键）疏水基团间的亲和力（疏水键）三级结构 实际上蛋白质分子很少以简单的-螺旋或-折 叠型结构存在，而是在二级结构的基础上进 一步卷曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构。肌红蛋白的三级结构4、蛋白质四级结构、蛋白质四级结构其中每条肽链称为一个亚基。维护四级结构的主要是静电引力。蛋白质分子中作为一个整体所含有的不止一肽链。由多条肽链（三级结构）聚合而形成特定构象的分子叫做蛋白质的四级结构。四级结构 1、2、1、2分别代表血红蛋白四条肽链三、蛋白质的性质三、蛋白质的性质1、两性与等电点、两性与等电点蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质（在肽链中有C-端的COOH；N-端的NH2）有
31、它们的等电点。不同蛋白质，其等电点不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的pH值，使蛋白质从溶液中析出，达到分离或提纯的目的。阳离子NH3+P COOH阴离子PCOO-NH2PNH2COOH两性离子NH3+P COO-等电点OH-OH-H+H+2、蛋白质的变性、蛋白质的变性 当蛋白质受到物理或化学因素影响时，可使蛋白质二、三级结构的结合力遭受破坏，肽链松散，导致蛋白质在理化和生物性质上的改变，这种现象称为蛋白质的变性。如：原来结构一级结构变性后蛋白质在变性初期，分子构象未遭到深度破坏（只破坏了三级结构，而二级结构未变）那么还有可能恢复原来的结构和性质。可逆变性如果变性过度
32、，就会成为不可逆性，这时二 级结构也遭受破坏，无法恢复。不可逆变性引起蛋白质变性的主要因素蛋白质变性后表现为：溶解度降低、凝固 丧失生理活性3、蛋白质的沉淀、蛋白质的沉淀 蛋白质是高分子化合物，在水溶液中形成的颗粒直径在1100nm内，具有胶体性质，所以蛋白质溶液不能通过半透膜。在水溶液中是以胶体形式存在的。（如酸、碱、丙酮、酒精、单宁酸、重金属盐等）加热加压紫外线激烈摇荡或搅拌化学试剂蛋白质分子含有肽键，-NH2、-COOH、-OH等，可与水分子形成氢键而形成一种水化膜，故蛋白质在水溶液中不沉淀。-OHH-OH-H-OH C-NHOH-OH C-NHO NH2H-OH 如果破坏蛋白质在水中溶
33、液中的水化膜，蛋白质就会在水溶液中沉淀。破坏水化膜的因素有：（1）盐析）盐析 加入大量的电解质如：NaCl、（NH4)2SO4、Na2SO4等，蛋白质将会以沉淀析出，这种作用称为盐析。盐析反应一般是可逆的，即这种沉淀是不变性的。（2）脱水剂）脱水剂 酒精、丙酮等对水的亲和力很大，可以夺取水化膜中的H2O，故蛋白质的水化膜被破坏，使蛋白质沉淀出来。（3）重金属盐）重金属盐 蛋白质可以和Hg2+、Cu2+、Pb2+、Ag+等重金属离子结合成不溶性蛋白质。重金属有杀菌的作用，即是由于它能沉淀蛋白质。Ag+NH3COO-PPNH3COOAg+4、显色反应、显色反应（1）缩二脲反应）缩二脲反应蛋白质与硫
34、酸铜碱性溶液反应，呈现紫色，称为缩二脲反应。蛋白质 紫色络合物CuSO4NaOH（2）蛋白黄反应）蛋白黄反应蛋白质 黄色 （芳环上的硝化反应）浓HNO3（3）米勒（）米勒（Millon）反应反应蛋白质 红色或砖红色HgNO3利用该反应就可以检验蛋白质中有无酪氨酸存在。（4）水合茚三酮反应）水合茚三酮反应 蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈蓝色。该反应主要用于纸上层析。如果蛋白质中的氨基酸含有芳香环(如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等)遇到浓HNO3后产生白色沉淀，加盐时沉淀为黄色。蛋白黄反应如果蛋白质中的氨基酸含有酚基（如酪氨酸），遇到HgNO3形成有色化合物。米勒反应204 酶酶 新陈代谢过程包含着
35、复杂而有规律的物质与能量的变化。如：绿色植物 H2O+CO2 太阳光能合成糖类物质又如：动物以糖、蛋白质、脂肪作为修补组织和供给能量的原料，以它们为食物。完成生长、生殖、肌肉运动等生命活动。以及生物新陈代谢中的各种化学反应。如果在体外大都需要激烈的物理、化学作用和较长的时间才能完成。但生物体内借助酶的催化下，却能在常温、常压下顺利地进行。酶 是对特定的生物化学反应有催化作用的蛋白质。（也就是生物体内的催化剂）。酶：酶：酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。辅基：与酶蛋白
36、紧密地结合的辅助因子称为辅基。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。一、酶的分类一、酶的分类1、按结构分为、按结构分为2、按催化反应类型分、按催化反应类型分由单纯一组蛋白质组成。由蛋白质部分加非蛋白质部分组成。称辅酶或辅基单纯酶结合酶能促进底物的氧化还原反应的酶，如细胞色素氧化酶。氧化还原酶催化底物分子中的某一基团转移到另一底物上去，如转氨酶。转化酶促进一种化合物分裂为两种化合物或由两种化合物合成为一种化合物的反应，如碳酸酐酶。裂化酶水解酶 催化水解反应，如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。合成酶
37、促进两分子连接起来，如谷氨酰胺合成酶等。异构酶 促进异构化反应，如磷酸葡萄糖异构酶。二、酶作为生物催化剂有以下几个特点：二、酶作为生物催化剂有以下几个特点：酶的催化专一性和酶的结构特点特别是活性中心的空间结构有密切关系。酶和底物分子之间有一种特殊的三度空间的配合，这种配合类似于锁和钥匙的关系。酶就象一把钥匙，只能打开一把锁(特定结构的反应底物)。锁被打开相当于生物化学反应的完成。3、立体化学专一性高、立体化学专一性高 可辨别对映体。如：麦芽糖酶 只能使-葡萄糖苷键断裂。苦杏仁酶 只能使-葡萄糖苷键断裂。如：酵母中的酶 只能使天然D-型糖（如D-葡萄糖）发酵。比一般无机或有机催化剂约高10810
38、10倍。1、催化效力高、催化效力高每一种酶只对具有特定空间结构的某种底物起作用。2、化学选择性高、化学选择性高费歇尔酶作用的锁费歇尔酶作用的锁钥匙假说钥匙假说(1894年年)：+酶在酶的催化反应中，先是酶与底物作用生成复合物，接着复合物进行反应而生成产物，并重新放出酶。酶一般都是在常温常压下，pH值近于7的条件下起催化作用。4、反应条件温和、反应条件温和205 核核 酸酸 生物所特有的生长和繁殖机能以及遗传与变异的特征，都是核蛋白起着重要作用。核酸正如多糖及蛋白质，也是生物高分子（分子量从几十万几百万）。蛋白质是生物体用以表达各项功能的具体工具。核酸是生物用来制造蛋白质的模型。没有核酸就没有蛋
39、白质，因此，核酸是最根本的生命的物质基础。核酸可以是游离状态，也可以与蛋白质结合，组成结合蛋白质（称核蛋白）。瑞士生理学家米歇尔（F.Miescher）于1869年从细胞核中首次分离到一种具有酸性的新物质。核酸D-2-脱氧核糖脱氧核糖的核苷的核苷+磷酸磷酸D-核糖核糖+碱基碱基结构组成结构组成核糖核苷酸核糖核苷酸核糖核酸核糖核酸D-核糖的核苷核糖的核苷+磷酸磷酸核核酸酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸脱氧核糖脱氧核糖核甘酸核甘酸D-2-脱氧核糖脱氧核糖+碱基碱基聚合聚合聚合聚合一、核酸的组成部分一、核酸的组成部分核蛋白蛋白质水解核酸水解戊糖有机碱（杂环碱）D-核糖D-2-去氧核糖嘌呤衍生物嘧啶衍生物水
40、解核苷酸磷酸水解核苷核酸的分类主要有两种：核酸核糖核酸（RNA）存在于细胞浆质中。脱氧核糖核酸（DNA）存在于细胞核中。核糖核酸 H3PO4 +水解（RNA）OHOCH2OHOHOH-D-核糖OONHNH+脲嘧啶或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鸟嘌呤或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鸟嘌呤+ONHNHOH3C胸腺嘧啶OHOCH2OHHOH+-D-2-脱氧核糖脱氧核糖核酸 H3PO4 水解(DNA)H-D-去氧核糖 -D-核糖含有2-去氧核糖的核酸叫去氧核糖核酸（DNA）。含有核糖的核酸称为核糖核酸（RNA）。2、碱基部分：、碱基部分
41、：核酸中所含的杂环碱常称为碱基，它们是嘌呤和嘧啶的衍生物。1、糖组分、糖组分在核酸分子中含有两种糖组分：OHOCH2OHHOHHDOHOCH2OHOHOHD都是以-呋喃糖形式存在其结构式如下：胸腺嘧啶(T)鸟嘌呤(G)腺嘌呤(A)胞嘧啶(C)脲嘧啶(U)嘌呤嘧啶核酸中含碱基的母体结构（其中它们有三种碱基相同，共有五种碱基。）RNA分子中有四种碱基。(U、A、C、G)DNA分子中也有四种碱基(T、A、C、G)。3、核苷、核苷两种核糖与五种碱基形成的糖苷分别称为核苷和去氧核苷。核苷戊糖有机碱（碱基）如为去氧核糖，则在词首加上“去氧”（如2，-去氧腺苷）。核苷命名时，如果糖组分是核糖，词尾用“苷”字
42、前面加上碱基名称（如尿苷）。4、核苷酸、核苷酸核苷的磷酸酯叫做核苷酸，是组成核酸的结构单元。核苷酸是核苷3/位或5/位的羟基和磷酸所生成的酯。核苷酸磷酸核苷（或3/-腺苷酸）腺苷-3/-磷酸（或5/-腺苷酸）腺苷-5/-磷酸1/2/3/4/5/1/2/3/4/5/二、核酸的结构二、核酸的结构核酸和蛋白质一样，也有一个单体排列的顺序问题。一般核酸可以有几千个以至几万个核苷酸组成，最小的核酸也含有7090个核苷酸。因此核酸中核苷酸的排列顺序是多种多样的，故核酸也有一级结构、二级结构和三级结构。1、一级结构 指核酸中各核苷酸单位的排列顺序。蛋白质有四级结构蛋白质有四级结构 肽链中各种氨基酸相互联接的
43、顺序是蛋白质的初级结构，肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。也叫一级结构。多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。的构象，这称为二级结构。-螺旋螺旋 -折叠折叠 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋各
44、个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。白质的四级结构。蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的。RNA一级结构：DNA一级结构：DNA分子是两个多核苷酸链围绕同一个轴盘形成右旋的双股螺旋模型。2、二级结构、二级结构由链中碱基之间以氢键连结维持。每条链的突出部分是通过磷酸二酯桥连接的去氧核糖。碱基在螺旋内部，其平面与中心轴垂直，很像梯子的阶梯。两条链之间的空间恰好能容纳下一个嘌呤碱和一个嘧啶碱，因此两条链上的碱基是以一种特殊的方式进行配对：腺嘌呤与胸腺嘧啶配对（A-T）。鸟嘌呤与胞嘧啶配对（G-C）。因为A和T或G和
45、C 在形成氢键的时候，两两配合得比较默契，它们之间能够最有效地形成氢键，稳定DNA结构。碱基配对为什么非得A配T，G配C呢？腺嘌呤与脲嘧啶配对（A-U）。鸟嘌呤与胞嘧啶配对（G-C）。RNA的二级结构不如DNA那样有规律。大多数RNA分子由一条弯曲的多核苷酸链构成，在链的某些区域可发生自身回褶而形成双螺旋。其间的碱基互补关系是：3、三级结构 DNA在双螺旋结构（二级结构）的基础上还进一步缩成环状、开链状或麻花状等形式的三级结构。三、核酸的生物功能三、核酸的生物功能 核酸是生物体不可缺少的组成部分，它在生物的遗传变异、生长发育和蛋白质合成中起着重要的作用。它能使生命模式代代相传，因此人们称核酸为
46、生命的“蓝图”。1、DNA的复制的复制 DNA具有按照自己的结构精确复制功能。细胞分裂时DNA的两条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配对（即A-T，G-C）各自复制出一条自相配对的链子，并一起组成一个新的DNA双螺旋分子。因此在子细胞里所形成的DNA分子，必然和母细胞的DNA分子一样的，遗传信息也就是由母代传到子代。母细胞子细胞分裂2、蛋白质的生物合成、蛋白质的生物合成 DNA几乎全部集中在细胞核中，而合成蛋白质是在细胞质中进行的。因此，细胞核内的DNA分子遗传信息必须通过RNA带到细胞质中，也就是以DNA分子为模板合成RNA分子，然后由RNA分子合成蛋白质。母细胞子细胞细胞质中
47、存在着三种细胞质中存在着三种RNA：mRNA起着转录DNA的遗传信息。存在于细胞核中的DNA是通过信使核糖核酸信使核糖核酸（mRNA）mRNA来传递遗传信息的。故称为信使核糖核酸。存在于细胞质中的一种高分子量的球状颗粒，它由大小两个亚甲基组成，是制造蛋白质的工厂（合成场所）。核糖体核糖体(rRNA)携带着特定的氨基酸，至合成多肽的部位参加反应。二是在tRNA的中部有一个反密码区域（又称反密码子，包含一组三个核苷酸），它与mRNA的遗传密码配对，因此可以准确的按照mRNA的密码的次序，携带相应的氨基酸。转移核糖核酸（转移核糖核酸（tRNA）作用有两种，一是在它的一端核糖体核糖体(rRNA)注：图
48、中按mRNA指令的信息制造蛋白质的过程称为翻译。故蛋白质合成的过程中，氨基酸是基本原料，mRNA是模板，tRNA是运载工具，rRNA是合成场所。蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成N-甲酰基蛋氨酸核糖体核糖体(rRNA)信使核糖核酸信使核糖核酸（mRNA）加缬氨酸(b)加苯丙氨酸(c)加赖氨酸(a)转移核糖核酸转移核糖核酸（tRNA）携带全部遗传密码。携带全部遗传密码。DNA所携带的全部遗传信息都记载在所携带的全部遗传信息都记载在DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。所包含的全部核苷酸的排列顺序中。DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，
49、这四种核苷酸在极大，这四种核苷酸在DNA分子中的排列方式近乎无穷，分子中的排列方式近乎无穷，一个含一个含1000个核苷酸的个核苷酸的DNA分子，有分子，有41000种排列方式，这是种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。DNA的作用的作用 将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。似的遗传性状。RNA的作用的作用 一个氨基酸总可以找到一个一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该值，在该pH值下，正、值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。值称为该氨基酸的等电点。