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1、第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构 Section 3 Structure of Proteins1 蛋白质的结构指蛋白质分子所含的蛋白质的结构指蛋白质分子所含的肽链肽链数目数目，以及每条肽链中，以及每条肽链中氨基酸的种类氨基酸的种类、数量数量和和排列顺序排列顺序，以及肽链中各个原子，以及肽链中各个原子和基团在空间的排部。和基团在空间的排部。2蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构 二二蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构 三三肽键和肽肽键和肽一一3q肽键肽键（Peptide BondsPeptide Bonds）是氨基酸连接的基本）是氨基酸连接的基本方式。方式。1.1.肽键的结构肽键的结构 一、肽
2、键和肽一、肽键和肽4Peptide bondSingle bondDouble bond5Fig.The peptide bond is shown in its usual trans configuration of carbonyl O and amide H.6q小结：小结：肽键中的肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自键具有部分双键性质，不能自由旋转。由旋转。肽键是一个平面肽键是一个平面肽键平面（肽键平面（peptide plane）或酰胺平面（或酰胺平面（amide plane)。多数情况下，为反式构型。多数情况下，为反式构型。72.2.肽的结构肽的结构氨基末端氨基末端（N末端）
3、末端）羧基末端羧基末端（C末端）末端）肽键肽键肽键肽键肽键肽键q 结构通式结构通式8q 肽的命名肽的命名(nomination)：如：如：Val-Ala-Lys-Gly-ArgVal-Ala-Lys-Gly-Arg 缬氨酰丙氨酰赖氨酰甘氨酰精氨酸缬氨酰丙氨酰赖氨酰甘氨酰精氨酸丝氨酰甘氨酰酪氨酸丝氨酰甘氨酰酪氨酸9q 肽的分类肽的分类（classification of peptide）二肽二肽(dipeptides)：三肽：三肽：3个氨基酸通过个氨基酸通过2个肽键相连。个肽键相连。四肽：四肽：少于少于10AA成为寡肽成为寡肽(oligopeptides)多于多于10AA成为多肽成为多肽(pol
4、ypeptides)分子量小于分子量小于10000Da称为多肽称为多肽大于大于10000Da称为蛋白质称为蛋白质10q 共价主链和侧链共价主链和侧链11q小结：小结：蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键（peptide bond）。）。有的蛋白质分子还具有二硫键有的蛋白质分子还具有二硫键(disulfide bond），），有链间二硫键有链间二硫键 和链内二硫键两种形式。和链内二硫键两种形式。肽链中的氨基酸由于形成肽键而成为不完整的分子，肽链中的氨基酸由于形成肽键而成为不完整的分子，称为氨基酸残基（称为氨基酸残基（amino acid residue）。
5、）。肽链骨干肽链骨干 重复单位是：重复单位是：N C C 123.肽的物理和化学性质肽的物理和化学性质 短肽为晶体，熔点很高短肽为晶体，熔点很高 在水溶液中以兼性离子形式存在在水溶液中以兼性离子形式存在 具旋光性具旋光性 物理性物理性质质（1）酸碱性质：酸碱性质：主要取决于游离末端的主要取决于游离末端的-NH2和和-COOH及及R基上可解离基上可解离基团。基团。化学性质化学性质13（2）化学反应化学反应 茚三酮反应茚三酮反应 双缩脲反应双缩脲反应双缩脲双缩脲O=CO=CNH2NH2NHCu2+OH-Cu2+O=CO=CNH2NH2NHC=OC=OH2NH2NHN紫红色络合物紫红色络合物144.
6、天然存在的活性肽天然存在的活性肽激素：胰岛素激素：胰岛素 催产素催产素（8肽）肽）加压素（加压素（8肽）肽）抗生素：抗生素：短杆菌肽短杆菌肽S（环状环状10肽）肽）放线菌放线菌D（含含2个环状个环状5肽）肽）毒素：毒素：-鹅膏蕈碱鹅膏蕈碱脑啡肽脑啡肽:15q 还原型谷胱甘肽还原型谷胱甘肽16短杆菌肽和短杆菌酪肽短杆菌肽和短杆菌酪肽10肽抗生素。肽抗生素。17脑啡肽脑啡肽（5肽肽）已发现几十种已发现几十种.如如 Met-脑啡肽（脑啡肽（TyrGlyGlyPheMet）Leu-脑啡肽（脑啡肽（TyrGlyGlyPheLeu）18 二、蛋白质的一级结构二、蛋白质的一级结构q定义定义指指蛋白质多蛋白质
7、多肽链中肽链中aaaa的排列顺序，的排列顺序，包括二硫键的位置包括二硫键的位置。191.蛋白质的一级结构举例蛋白质的一级结构举例 英英 Sanger 等，等，1953Frederick Sangerq 胰岛素（胰岛素（insulin）Mr:5700D含两条肽链含两条肽链A链链：20aaB链链：31aa20Fig The amino acid sequence of the two chains of bovine insulin,which are joined by disulfide cross-linkages.212.2.一级结构测定方法一级结构测定方法（Determining met
8、hods of Primary structure of a protein)q测定蛋白质分子中多肽链的数目。测定蛋白质分子中多肽链的数目。q拆分蛋白质分子的多肽链。拆分蛋白质分子的多肽链。q断裂多肽链的二硫键。断裂多肽链的二硫键。q测定多肽链的氨基酸组成。测定多肽链的氨基酸组成。q分析多肽链的分析多肽链的N N末端和末端和C C末端残基。末端残基。q将多肽链断裂成肽段，并分离。将多肽链断裂成肽段，并分离。q测定各个肽段的氨基酸顺序。测定各个肽段的氨基酸顺序。q确定肽段在多肽链中的次序。确定肽段在多肽链中的次序。q确定原多肽链中二硫键的位置。确定原多肽链中二硫键的位置。一般原则一般原则22(1
9、)一般要求一般要求:a a、样品必需纯（样品必需纯（97%97%以上）以上）b b、已知蛋白质的分子量已知蛋白质的分子量c c、已知蛋白质由几个亚基组成已知蛋白质由几个亚基组成23 (2)测定步骤测定步骤A.测定蛋白质分子中多肽链的数目。测定蛋白质分子中多肽链的数目。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定24 (2)测定步骤测定步骤 分析多肽链的分析多肽链的N-N-末端和末端和C-C-末端。末端。q多肽链多肽链N-N-端端(amino-terminal)amino-terminal)蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测
10、测定定定定25氨氨基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）法法26氨氨基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定丹磺酰氯法丹磺酰氯法27qEdmanEdman法。法。氨氨基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定苯异硫氰酸苯异硫氰酸（PITC）法法28q氨肽酶氨肽酶(amino peptidases)amino peptidases)是一种肽链外切是一种肽链外切酶，它能从多肽链的酶，它能从多肽链的N-N-端逐个的向里水解。端逐个的向里水解。氨氨基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定氨肽酶法氨肽酶法29羧羧基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定羧基末端羧基末端-肼解法肼解法
11、30q羧肽酶羧肽酶(carboxypeptidase)是一种肽链是一种肽链外切酶，它能从多肽链的外切酶，它能从多肽链的C-C-端逐个的水端逐个的水解解AA AA。q目前常用的羧肽酶有四种：目前常用的羧肽酶有四种：A,B,CA,B,C和和Y Y.羧羧基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定羧基末端羧基末端-羧肽酶法羧肽酶法31q用用LiBH4LiBH4使使C C末端氨基酸还原成氨基醇，然后末端氨基酸还原成氨基醇，然后水解，测定氨基酸，即可知水解，测定氨基酸，即可知C C末端氨基酸。末端氨基酸。羧羧基基末末端端基基氨氨基基酸酸测测定定羧基末端羧基末端-硼氢化锂还原法硼氢化锂还原法-H2N-CH-CO-
12、NH-CH-COOHH2N-CH-CO-NH-CH-CH2OHLiBH4|R1|R2|R1|R232 （2）测定步骤）测定步骤B.多肽链的拆分。多肽链的拆分。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定33 (2)测定步骤测定步骤B.多肽链的拆分多肽链的拆分。几条多肽链借助非共价键连接在一起，几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用体，烯醇化酶为二聚体；可用8 8mol/Lmol/L尿尿素或素或6 6mol/Lmol/L盐酸胍处理，即可分开多肽盐酸胍处理，即可分开多肽链链
13、(亚基亚基).).蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定34 (2)测定步骤测定步骤C.二硫键的断裂二硫键的断裂 还原法还原法:-巯基乙醇巯基乙醇(还原法还原法)处理，使二硫处理，使二硫键还原为巯基键还原为巯基.SH-CHSH-CH2 2-CH-CH2 2-OH-OH蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定35 (2)测定步骤测定步骤 氧化法:应用过甲酸氧化法氧化法拆分多肽链间的二硫键。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定36 （2）测定步骤）测定步骤D.D.测定每条肽
14、链的氨基酸组成测定每条肽链的氨基酸组成 根据蛋白质水解根据蛋白质水解蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定完全水解（彻底水解）完全水解（彻底水解）不完全水解（部分水解）不完全水解（部分水解）水解产物是水解产物是aa aa 混合物混合物水解产物是各种大小不同的水解产物是各种大小不同的肽段和肽段和aaaa37水解方法水解方法反应条件反应条件产物产物优点优点缺点缺点酸水解酸水解6M HCl 或或4M H2SO4共煮共煮20hrsL-aa不引起消不引起消旋旋Trp被破坏；被破坏；一部分羟基一部分羟基aa(Ser,Thr)被分解；被分解；Asn 和和Gln 的酰
15、胺基被的酰胺基被水解下来水解下来碱水解碱水解5M NaOH共煮共煮20hrsL-aa 和和D-aa混合物混合物不破坏不破坏Trp引起消旋；引起消旋；Arg 脱氨基脱氨基生成鸟氨酸生成鸟氨酸酶水解酶水解生理温度、生理温度、pH肽段和氨基肽段和氨基酸混合物酸混合物不破坏不破坏aa不引起消不引起消旋旋酶解时间长酶解时间长Table1-238 （2）测定步骤）测定步骤E.E.多肽链断裂多肽链断裂蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定多肽链断裂法：多肽链断裂法：酶解法和化学法酶解法和化学法39 酶解法酶解法:q胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热胰蛋白酶，糜蛋白酶
16、，胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶多多多多肽肽肽肽链链链链的的的的选选选选择择择择性性性性降降降降解解解解 （2 2）测定步骤）测定步骤40qTrypsin ：R R1 1=Lys=Lys和和ArgArg侧链（专一性较强，侧链（专一性较强，水解速度快）。水解速度快）。R R2 2=Pro=Pro 水解受抑。水解受抑。肽链水解位点水解位点胰胰蛋蛋白白酶酶-HN-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-CO-NH-CH-CO-R1R1R2R241q或胰凝乳蛋白酶或胰凝乳蛋白酶（C Chymotrypsinhymotrypsin）：）：R R1 1=Phe,=Phe,
17、Trp,TyrTrp,Tyr时水解时水解快快;R R1 1=Leu=Leu，MetMet和和HisHis水解稍水解稍慢。慢。qR R2 2=Pro=Pro 水解受抑。水解受抑。肽链水解位点水解位点糜糜蛋蛋白白酶酶42qP Pepsinepsin：R R1 1和和R R2 2Phe,Trp,Tyr;Phe,Trp,Tyr;LeuLeu以及其它疏水以及其它疏水性氨基酸水解速度性氨基酸水解速度较快。较快。qR R1 1=Pro=Pro 水解受抑。水解受抑。肽链水解位点水解位点胃胃蛋蛋白白酶酶43qthermolysinthermolysin：R R2 2=Phe,Trp,Tyr;=Phe,Trp,T
18、yr;LeuLeu，Ile,MetIle,Met以及其它疏水性强的以及其它疏水性强的氨基酸水解速度较快。氨基酸水解速度较快。qR R2 2=Pro=Pro或或Gly Gly 水解受抑。水解受抑。qR R1 1或或R R3 3=Pro =Pro 水解受抑。水解受抑。肽链水解位点水解位点嗜嗜热热菌菌蛋蛋白白酶酶44q谷氨酸蛋白酶：谷氨酸蛋白酶：R R1 1=Glu=Glu、Asp(Asp(磷酸缓磷酸缓冲液冲液););R R1 1=Glu(=Glu(碳酸氢铵缓冲液或碳酸氢铵缓冲液或醋酸缓冲液醋酸缓冲液)q精氨酸蛋白酶：精氨酸蛋白酶：R R1 1=Arg=Arg肽链水解位点水解位点谷谷氨氨酸酸蛋蛋白白
19、酶酶和和精精氨氨酸酸蛋蛋白白酶酶45化学法：可获得较大的肽段化学法：可获得较大的肽段溴化氰溴化氰(Cyanogen bromide)Cyanogen bromide)水解法。水解法。羟胺（羟胺（NHNH2 2OHOH）：）：多多多多肽肽肽肽链链链链的的的的选选选选择择择择性性性性降降降降解解解解 （2 2）测定步骤）测定步骤46 （2）测定步骤）测定步骤F.F.分离肽段分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。测定每个肽段的氨基酸顺序。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定47qEdman Edman（苯异硫氰酸酯法）苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法。氨基酸顺
20、序分析法。E E E Ed d d dm m m ma a a an n n n氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸顺顺顺顺序序序序分分分分析析析析法法法法苯乙内酰硫脲苯乙内酰硫脲-氨基酸（氨基酸（PTH-aa）苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸 （2）测定步骤）测定步骤48 （2）测定步骤）测定步骤H.H.确定原多肽链中二硫键的位置确定原多肽链中二硫键的位置 对角线法对角线法蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定49对角线电泳（对角线电泳（diagonal eletrophoresis）（Brown 和和 Hartly）5051+-+-第第二二向向第一向第一向
21、a ab bBrownBrown和和HartlayHartlay对角线电泳图解对角线电泳图解图中图中a a、b b两个斑点是两个斑点是由一个二硫键断裂由一个二硫键断裂产生的肽段产生的肽段52 （2）测定步骤）测定步骤蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定I.I.肽段在多肽链中的次序肽段在多肽链中的次序利用利用重叠肽重叠肽，推出肽链的氨基酸顺序。，推出肽链的氨基酸顺序。53三、蛋白质的空间结构三、蛋白质的空间结构 three-dimensional structure54q构型（构型（configurationconfiguration）是指在一个不对称
22、性的化是指在一个不对称性的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。这种排列方式的改变会布方式。这种排列方式的改变会牵涉到共价键的牵涉到共价键的形成或破坏形成或破坏，而与氢键无关，是一种两维的变化。，而与氢键无关，是一种两维的变化。例如单糖的例如单糖的-、-型，氨基酸的型，氨基酸的L-L-、D-D-型都是型都是构型。构型。q构象（构象（conformationconformation）是表示一个分子结构中一是表示一个分子结构中一切原子沿共价键（单键）转动时而产生的不同空切原子沿共价键（单键）转动时而产生的不同空间排列，它通常与分子的不对称性无
23、关。间排列，它通常与分子的不对称性无关。这种排这种排列的变化会涉及到氢键等次级键的形成和破坏，列的变化会涉及到氢键等次级键的形成和破坏，而不改变共价键而不改变共价键，这是三维空间的变化，如多肽，这是三维空间的变化，如多肽及蛋白质的高级结构即属于构象。及蛋白质的高级结构即属于构象。55（一）（一）多肽链折叠的空间限制多肽链折叠的空间限制Fig.Limited rotation can occur around two of the three types of bonds in a polypeptide chain.1.肽平面（酰胺平面、肽单位、肽基）肽平面（酰胺平面、肽单位、肽基）56q多肽
24、链的构象可用肽基间的多肽链的构象可用肽基间的两面角两面角来描述。来描述。q绕绕C C N N 键旋转的角度称键旋转的角度称（角），（角），绕绕C C C C 键键旋转的角度称旋转的角度称 （角）。（角）。q多肽链的所有构象都可以用多肽链的所有构象都可以用 、两个构象角来描两个构象角来描述。这两个角述。这两个角（和和 ）决定了相邻两个肽平面的）决定了相邻两个肽平面的相对位置。相对位置。2.C 的二面角的二面角（dihedral angle）57Fig1-29.The peptide bond planes are joined by the tetrahedral bonds of the -c
25、arbon.The conformation shown corresponds to =+180，=+180.583.可允许的可允许的 角和角和 角角 拉氏构象图拉氏构象图(Ramachandran plot)：根据非键合原子之间的最小接触距离确定根据非键合原子之间的最小接触距离确定二面角（二面角（，）的允许范围。）的允许范围。59（二）（二）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 （Protein Secondary structure)概念：概念：蛋白质分子中主链折叠产生的、由氢蛋白质分子中主链折叠产生的、由氢 键维系的、有规则的构象。键维系的、有规则的构象。二级结构的类型：二级结构的类型：-
26、螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角、无规卷曲转角、无规卷曲几种形式。几种形式。维持蛋白质二级结构的主要化学键是维持蛋白质二级结构的主要化学键是氢键氢键。60 1.-螺旋（螺旋（-helix）=-57，=-47；Fig Four different graphic representations of the -helix.0.54nm0.15nm结构要点结构要点61影响影响-螺旋形成的因素螺旋形成的因素 极大的侧链基团（存在空间位阻）；极大的侧链基团（存在空间位阻）；连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）；的互斥效应）；有有P
27、roPro存在时，（不能形成氢键），因此将中断存在时，（不能形成氢键），因此将中断螺旋。螺旋。有有GlyGly，因为侧链过于简单，而导致构象太，因为侧链过于简单，而导致构象太“柔顺柔顺”。62 其他类型的螺旋：其他类型的螺旋：310-螺旋螺旋:-螺旋（螺旋（16螺旋）螺旋）:632 2-折叠折叠(-sheet):(-sheet):两条或多条几乎完全伸展的多肽链，侧向聚集，两条或多条几乎完全伸展的多肽链，侧向聚集，相邻肽链上的相邻肽链上的C=OC=O与与NHNH形成有规则的氢键，所有形成有规则的氢键，所有肽键都参与氢键形成，方向与肽链长轴垂直。肽键都参与氢键形成，方向与肽链长轴垂直。有平行（所有
28、参与有平行（所有参与-折叠的肽链的折叠的肽链的N N端在同一方端在同一方向）；向）；反平行（肽链的极性一顺一倒，反平行（肽链的极性一顺一倒，N N端间隔相同）。端间隔相同）。64Fig “A pleated sheet”of paper with an antiparallel -sheet drawn on it.-折叠股折叠股653 3-转角转角(Turn)(Turn)多肽链多肽链180180回折部分所回折部分所形成的一种二级结构，常形成的一种二级结构，常由个氨基酸残基组成，由个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。第二个残基常为脯氨酸。第一个第一个aaaa残基的羰基氧与残基的羰基氧与第四
29、个第四个aaaa残基的酰胺氢之残基的酰胺氢之间形成氢键间形成氢键。66R在同一侧在同一侧R在相对侧在相对侧第5次课结束674 4无规卷曲无规卷曲（Random coil)Random coil)无规卷曲：无规卷曲：无规卷曲在球状蛋白中含量较高，对外界理化无规卷曲在球状蛋白中含量较高，对外界理化因子敏感，与生物活性有关。因子敏感，与生物活性有关。6869（三）蛋白质的超二级结构（三）蛋白质的超二级结构 Super secondary structureq在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组和在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间和在一起，彼此相互作用
30、，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。件。q是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。态构象层次。q有三种基本形式：有三种基本形式：，和和 。70（四）蛋白质的结构域（四）蛋白质的结构域(domain)(domain)结构域结构域 是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在二是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在二级结构和超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成级结构和超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构，具有部分生物功能。通紧密的近似球状的结构，具有部分生物功能。通常都是几个超
31、二级结构单元的组合。常都是几个超二级结构单元的组合。对于较小的蛋白质分子或亚基，结构域和三级结对于较小的蛋白质分子或亚基，结构域和三级结构意思相同，即这类蛋白质是单结构域构意思相同，即这类蛋白质是单结构域（single domain)；较大的蛋白质含多个结较大的蛋白质含多个结构域构域(multidomain).71两个结构域彼此很不相同两个结构域彼此很不相同72（五）蛋白质的三级结构（五）蛋白质的三级结构 Tertiary structurel蛋白质的蛋白质的三级结构三级结构是指在二级结构基础上是指在二级结构基础上，肽，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一链的不同区段的侧链基团相互作用在
32、空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构的特征三维结构,是球状分子特有的结构。是球状分子特有的结构。l指多肽链中所有的原子或基团的空间排列指多肽链中所有的原子或基团的空间排列。73S-S bondS-S bondActive site虾红素虾红素(Astacin)74维持三级结构的作用力：维持三级结构的作用力：l主要有氢键、主要有氢键、疏水相互作用、疏水相互作用、离子键离子键(盐键盐键)、范德华力等。范德华力等。l尤其是疏水尤其是疏水相互作用。相互作用。75 这些这些弱的相互作用弱的相互作用（或称非共价键，或次级（或称非共价键，或次
33、级键），是蛋白质分子的主链和侧链上的键），是蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性、非极性、离子基团极性、离子基团相互作用形成的。相互作用形成的。76图46维持蛋白质空间结构的化学键CH3CH31 1氢键氢键（Hydrogen Bond）两个重要的特征：两个重要的特征：方向性方向性 饱和性饱和性77图46维持蛋白质空间结构的化学键CH3CH32 2范德华力范德华力 van der Waals Forces包括三种弱的作用力：包括三种弱的作用力：定向效应定向效应 诱导效应诱导效应 分散效应分散效应783 3疏水作用疏水作用 (Hydrophobic interaction)79图46维持蛋白质空
34、间结构的化学键CH3CH34 4离子键离子键 (inoic interaction)80图46维持蛋白质空间结构的化学键CH3CH3二硫键二硫键5 5二硫键二硫键 (disulfide bond)81图46维持蛋白质空间结构的化学键CH3CH3维持蛋白质三维结构的各种化学键维持蛋白质三维结构的各种化学键疏水键疏水键二硫键二硫键侧链氢键侧链氢键氢键氢键盐键盐键范德华力范德华力82维持蛋白质空间构象的化学键维持蛋白质空间构象的化学键共价键共价键次级键次级键化学键化学键 肽键肽键一级结构一级结构氢键氢键二硫键二硫键二、三、四级结构二、三、四级结构疏水键疏水键盐键盐键范德华力范德华力三、四级结构三、四
35、级结构二硫键二硫键83（六）蛋白质的四级结构（六）蛋白质的四级结构 （quaternary structure)quaternary structure)q指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。非共价键连接起来的结构形式。q最小的单位通常称为最小的单位通常称为亚基或亚单位亚基或亚单位Subunit；q四级结构包括四级结构包括亚基的种类、数量以及在整个分子亚基的种类、数量以及在整个分子中的空间排布中的空间排布。q维持亚基之间的化学键主要是维持亚基之间的化学键主要是疏水作用疏水作用。q由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白寡聚蛋白。8485q在四级结构中，一般亚基数目为在四级结构中，一般亚基数目为偶数偶数，且，且对称排列对称排列。q对称性是四级结构蛋白质最重要的性质之对称性是四级结构蛋白质最重要的性质之一。一。以线性对称排列为主。以线性对称排列为主。86四级缔合在结构上和功能上的优越性四级缔合在结构上和功能上的优越性 q 稳定性稳定性q 遗传上的经济性和高效率遗传上的经济性和高效率 q 使催化位点汇集在一起使催化位点汇集在一起 q 协同效应和别构效应协同效应和别构效应87蛋白质的四个结构水平蛋白质的四个结构水平88