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1、Good is good, but better carries it.精益求精，善益求善。生物化学复习资料-生化重点1蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2组成蛋白质的基本单位：氨基酸20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（
2、Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）除甘氨酸外，都是L-氨基酸3蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4蛋白质的分子结构：一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键（1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处于一个平面上（2）二级结构的种类：a-螺旋、b-折叠片、b-转角、无规卷曲a-螺旋特点：沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54n
3、m第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定a-螺旋结构侧面基团R都位于螺旋外侧b-折叠片特点：有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反从侧面观察，形成锯齿状相并排的肽平面形成氢键，以稳定b-折叠结构侧面基团R位于结构外侧b-转角特点：第一个残基的C=O与第四个残基的NH氢键结合，形成一个紧密的环，使b-转角成为比较稳定的结构允许蛋白质倒转肽链方向三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等（1）三级结构的结构特点：纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二
4、级结构球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构二级结构超二级结构结构域三级结构或亚基四级结构）球蛋白是紧密的球状或椭球状实体疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要化学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键（1）四级结构的结构特点：由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白四
5、级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等（2）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构5蛋白质结构与功能的关系变（别）构效应：别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合6蛋白质的理化性质（1）蛋白质的两性电离等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白
6、质的电泳方法。（2）稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质变性：由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质其分子量不变蛋白质沉淀的最佳条件：等电点,加盐,低温7S-S断裂的方法：加过甲酸8酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质核酶：具有催化功能的RNA分子9酶的分子组成：从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物
7、称为全酶酶的特异性由酶的蛋白质部分决定10酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。11酶促反应的特点及诱导契合假说（1）酶促反应的特点：高效性，专一性，可调节性（2）诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相互结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说12酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素）VmasSKm+S（1）底物浓度米氏方程式：v=米氏常数（意义）：a)Km是酶的特征性常数之一；b)Km可近似表示酶对底物的亲和力；c)同一酶对于不同底物有不同的Km值。（2）酶浓度（3）温度（4
8、）酸碱度（pH）（5）抑制剂的影响不可逆抑制：有机磷农药可逆性抑制：竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。特点：A抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心；B抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度C动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。举例：A丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶B磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶非竞争性抑制特点：A抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；B抑制程度取决于抑制剂的浓度；C动力学特点：Vmax降低，表
9、观Km不变。反竞争性抑制特点：A.抑制剂只与酶底物复合物结合；B抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；C动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。（6）激活剂的影响13酶原与酶原的激活（1）酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。（2）酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在特定条件下酶原激活的机理：酶原一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适
10、时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。14同工酶同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。举例：乳酸脱氢酶(LDH1LDH5)生理及临床意义：在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。15酶催化作用的特点：（1）酶反应分二类：电子转移、基团转移（2）催化作用是以功能基团和辅酶为媒介（3）酶催化的pH值范围小（4）活性部位比底物稍大（5）其它有利于催化的条件（6）高效性，专一性，可调节性16水溶性维生素：维生素B1、维生素B2、维生素PP、泛酸、维生素B6
11、、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸、维生素C脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E、维生素K17核酸的化学组成（元素碱基+戊糖核苷+磷酸核苷酸核酸）元素组成：C、H、O、N、P碱基：嘌呤碱：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），嘧啶碱：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)戊糖：核糖、脱氧核糖核苷：核苷：AR,GR,UR,CR，脱氧核苷：dAR,dGR,dTR,dCR核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP）二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸核苷酸具有紫外吸收含共轭双键18DNA与RNA的组成的异同点戊糖：DNA：脱氧核糖；RNA
12、：核糖碱基：A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有核苷：DNA：dAR,dGR,dTR,dCR；RNA：AR,GR,UR,CR核苷酸：DNA：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP；RNA：AMP,GMP,UMP,CMP19核酸的一级结构（核酸中核苷酸的排列顺序）核酸的连接方式：3，5-磷酸二酯键20DNA的二级结构要点：（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（3）相邻碱基平面距离0.34nm，
13、螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性21mRNA结构特点：（1）大多数真核mRNA的5末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C2也是甲基化，形成帽子结构（2）大多数真核mRNA的3末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。22tRNA结构特点：二级结构为三叶草形，三级结构为倒L型功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。23rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。第14章核酸的物理化学性
14、质1核酸的变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂核酸的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，称为复性核酸变性和复性的关键：氢键断开和恢复2.分子杂交：不同来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补(不用全部碱基互补)，彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。类型：Southern印迹法（核酸杂交技术），Nouthern印迹法（核酸杂交技术），Western印迹法(蛋白质杂交技术)3Tm：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。在Tm时，核
15、酸分子内50的双链结构被解开。Tm值与DNA的分子大小和碱基中的G+C含量有关。G+C含量高，Tm值大4RNA易被碱水解，其产物是：核苷酸5核酸的紫外吸收峰在260nm附近，可用于测定核酸。根据A260/A280的比值可判断核酸纯度。6天然DNA的（P）为6600，RNA为77007800，发生变性和降解时，（P）值会升高，以此可鉴别核酸制剂的质量。单链多核苷酸的(P）值比双螺旋结构多核苷酸的(P）值要高，所以核酸发生变性时，(P）值升高约25%，此现象称为增色效应。复性后(P）值又降低，这现象称为减色效应。7用加热的方法使核酸变性叫做热变性。变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。
16、用不同来源DNA进行退火，得到杂交分子。第15章核酸的研究方法1核酸含量的测定方法：定糖法、定磷法、紫外分光光度法2聚合酶链反应（PCR）：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。典型的PCR由（1）高温变性模板；（2）引物与模板退火；（3）引物沿模板延伸三步反应组成一个循环，通过多次循环反应，使目的DNA得以迅速扩增。原理：变性退火延伸的循环应用：（1）遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查（2）病原体的检测（3）法医和刑侦鉴定（4）癌细胞的检查（5）基因探针的制备（6）基因组测序、染色体巡视（7）cDNA库的构建（8）基因突变的分析和定位诱变（9）DNA重组（10）基因的分离和克隆第1
17、9章代谢总论1两用代谢途径：分解代谢和合成代谢可以共同利用的代谢环节称为两用代谢途径2NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，维生素PP，递氢作用，有高能磷酸键NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，维生素PP，递氢作用，有高能磷酸键FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2（核黄素），递氢作用，有高能磷酸键FMN：黄素腺嘌呤单核苷酸，维生素B2（核黄素），递氢作用第20章生物能学1直接能源：ATP2磷酸肌酸、磷酸精氨酸：起贮存能源的作用3高能化合物：3-磷酸甘油醛，磷酸烯醇式丙酮酸，琥珀酰-CoA4能荷：是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状
18、态。ATP+1/2ADPATP+ADP+AMP能荷=意义：能荷是细胞所处能量状态的一个指标第22章糖酵解1糖酵解：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。场所：在细胞质中进行2过程：P673耗能反应：葡萄糖葡萄糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸果糖-1，6-二磷酸产能反应：1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸烯醇式丙酮酸4三个限速酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶第23章柠檬酸循环1糖的氧化三阶段：（1）葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解，胞液中进行）（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体中进行）（3）乙酰CoA进入TCA循环（线粒体中进行
19、）2丙酮酸脱氢酶复合体五种辅助因子：CoA（泛酸）、NAD+（维生素PP）、硫胺素焦磷酸（TPP）（维生素B1）、硫辛酰胺、FAD（维生素B2）3三羧酸循环的过程P98脱氢反应：异柠檬酸a-酮戊二酸，a-酮戊二酸琥珀酰-CoA，琥珀酸延胡索酸，苹果酸草酰乙酸受氢体：NAD+、NAD+、FAD、NAD+脱羧反应：异柠檬酸a-酮戊二酸，a-酮戊二酸琥珀酰-CoA底物水平磷酸化反应：琥珀酰-CoA琥珀酸每一步的产能情况：异柠檬酸a-酮戊二酸：2.5个ATP，a-酮戊二酸琥珀酰-CoA：2.5个ATP，珀酸延胡索酸：1.5个ATP，苹果酸草酰乙酸：2.5个ATP，琥珀酰-CoA琥珀酸：1个ATP限速酶
20、：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，-酮戊二酸脱氢酶系41分子乙酰CoA彻底氧化：10ATP、2CO2、4H2O5丙二酸抑制TCA的机理：丙二酸是琥珀酸的竞争性抑制剂，与琥珀酸竞争结合琥珀酸脱氢酶，从而抑制琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸。6乙酰-CoA、丙酮酸参与的代谢途径葡萄糖丙酮酸脂肪酸氨基酸-氧化乙酰-CoA肝TCA胆固醇脂肪酸酮体第24章生物氧化电子传递和氧化磷酸化作用1两条呼吸链的组分：NADH氧化呼吸链：NADH-Q还原酶（复合体I），细胞色素还原酶（复合体），细胞色素氧化酶（复合体）琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸-Q还原酶（复合体），细胞色素还原酶（复合体），细胞色素氧化酶（复合体）琥珀
21、酸FAD（Fe-S）排列：琥珀酸氧化呼吸链NADH氧化FMN、FAD、Q是递氢体呼吸链FMN（Fe-S）Fe-S、b、c1、c、aa3是递电子体NADHQbc1caa3Q22电子传递抑制剂的作用位点：NADHNADH-Q还原酶QH2细胞色素c1细胞色素c细胞色素氧化酶Q2鱼藤酮安密妥抗霉素ACN、N3、CO3氧化磷酸化的偶联部位：第1个部位是由复合体将NADH上的电子传递给CoQ的过程，第2个部位是由复合体执行的，将电子由CoQ传递给细胞色素c的过程，第3个部位是复合体执行的，将电子从细胞色素c传递给氧的过程4氧化磷酸化的作用机制：化学渗透学说（电子传递释放的自由能和ATP的合成是与一种跨线粒
22、体内膜的质子梯度相偶联的。即电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成）52、4-二硝基苯酚的作用原理：DNP在pH=7的环境中以解离形式存在，是脂不溶的，不能过膜。在酸性环境中接受H+,成为不解离形式，是脂溶性的，很容易过膜，同时将H+带入膜内，起消除质子浓度梯度的作用。亦称质子载体。寡霉素的作用机理：可阻止质子从Fo质子通道回流，抑制ATP生成产热素的作用机理：是存在于某些生物细胞线粒体内膜上的蛋白质，为天然解偶联剂。它们能形成质子通道，让膜外的H+通过通道返回膜内，消除跨膜质子浓度梯度。6胞液中的
23、NADH的穿梭方式：甘油-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径产物：甘油-3-磷酸穿梭途径：二羟丙酮磷酸，H2O，ATP；苹果酸-天冬氨酸穿梭途径：草酰乙酸，H2O，ATP7磷氧比（P/）：当一对电子经呼吸链传给O2的过程中,每消耗1mol原子氧ADP磷酸化摄取无机磷酸的摩尔数,即合成的ATP的摩尔数,称为P/O比。用于确认氧化磷酸化的耦联部位。底物水平磷酸化（仅有的三个反应）：1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸烯醇式丙酮酸，琥珀酰-CoA琥珀酸第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径1磷酸戊糖途径代谢中间物：磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
24、生理意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。1)作为供氢体，参与体内多种生物合成反应，例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成。2)NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中尤其是红细胞中的还原型谷胱甘肽(GSH)的正常含量，有很重要的作用。还原型谷胱甘肽能使红细胞免遭外源性和内源性氧化剂的损害。(防止蛋白质巯基被氧化、脂质过氧化、血红蛋白高价铁）缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，因NADPH+H+缺乏，GSH含量过低，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。3)NADPH+H+参与肝脏生物转化反应，肝细胞内质网含有以NADPH+H+为供氢体的加单氧酶体系，参与激素、药物、毒物的生物转化
25、过程。2糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。原料：乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等可逆反应：葡萄糖-6-磷酸果糖-6-磷酸。果糖-6-磷酸甘油醛-3-磷酸，甘油醛-3-磷酸1，3-二磷酸甘油酸，3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸，2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸，烯醇式丙酮酸丙酮酸，丙酮酸乳酸不可逆反应：由己糖激酶催化的葡萄糖和ATP形成葡萄糖-6-磷酸和ADP由磷酸果糖激酶催化的果糖-6-磷酸和ATP形成果糖-1，6-二磷酸和ADP由丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸和ADP形成丙酮酸和ATP的反应第26章糖原的分解和生物合成1糖原分解的基本过程：（1）糖原磷酸
26、解为葡萄糖-1-磷酸（2）脱支酶的作用（3）葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸关键酶：糖原磷酸化酶糖原合成的基本过程：（1）葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸（2）葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸（3）尿苷二磷酸葡萄糖的生成（4）糖链延长（5）分支酶催化糖原不断形成新分支链关键酶：糖原合酶2肌糖原为何不能补充血糖？肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同，但是生成葡萄糖-6-磷酸之后，由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的葡萄糖-6-磷酸不能转变成葡萄糖释放入血，提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。3磷酸化修饰对两种关键酶活性的影响：糖原磷酸化酶磷酸化后活性升高，糖原
27、合酶磷酸化后活性降低第28章脂肪酸的分解代谢1脂肪酸彻底氧化的历程：（1）脂肪酸活化为脂酰-CoA（胞液）（2）脂酰-CoA由线粒体膜外至膜内的转运（线粒体）（3）脂酰-CoA的-氧化(线粒体）（4）乙酰-CoA的氧化2-氧化的4个步骤：（1）脂酰-CoA反式-2-烯酰-CoA脱氢部位：脂酰-CoA的羧基邻位（-位）；受氢体：FAD；酶：脂酰-CoA脱氢酶（2）-2-烯酰-CoA3-羟脂酰-CoA酶：烯酰-CoA水合酶（3）L-3-羟脂酰-CoA3-酮脂酰-CoA脱氢部位：L-3-羟脂酰-CoA；受氢体：NAD+；酶：L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶（4）3-酮脂酰-CoA乙酰-CoA+脂酰-Co
28、A酶：-酮硫解酶3-氧化：脂肪酸在一些酶的催化下，其-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为-氧化。-氧化：脂肪酸在酶催化下，其碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成-羟脂酸，继而氧化成,-二羧酸的反应过程，称为-氧化。4酮体：乙酰乙酸，D-羟丁酸和丙酮统称为酮体种类：乙酰乙酸，D-羟丁酸，丙酮代谢场所：肝内生成，肝外利用意义：（1）肝脏向肝外组织提供可利用的能源（分子小，溶于水，可透过血脑屏障及毛细血管）（2）长期饥饿或糖供应不足时,脂肪动员加强,脂肪酸转化成酮体,以代替葡萄糖而成为脑或肌肉的主要能源物质（3）某些生理或病理情况下,如长期禁食或糖尿病
29、时,导致酮血症、酮尿症、代谢性酸中毒长期饥饿或重症糖尿病时，酮体的生成超过肝外利用酮体的能力而引起血中酮体升高叫酮血症;由于-羟丁酸和乙酰乙酸增多导致的酸中毒叫酮症酸中毒。超过5mg/dL时，酮体随尿排出，称酮尿症。5磷脂、鞘脂均为双亲分子、膜组分6胆固醇可转化为雄激素（睾酮），胆汁酸，雌二醇，肾上腺皮质激素（皮质酮），雌激素（孕酮），醛固酮，维生素D3，胆固醇脂第29章脂类的生物合成1必需脂肪酸：指人体不能合成，必需由食物提供的脂肪酸种类：亚油酸，亚麻酸2脂肪的生物合成-磷酸甘油活化甘油三酯的合成脂肪酸的合成脂酰-CoA3脂肪酸的生物合成：（1）乙酰辅酶A的转运（三羧酸转运体系，用柠檬酸作为
30、载体，把乙酰辅酶A从线粒体转运到胞液)（2）乙酰辅酶A活化为丙二酸单酰辅酶A（3）碳链的延长：缩合/加氢/脱水/加氢，合成方向（甲基端羧基端）乙酰CoAC的唯一来源供氢体是NADPH乙酰CoA羧化酶限速酶，脂肪酸合成酶：多酶复合体或多功能酶细胞定位:胞液载体：ACP4-磷酸甘油的来源：糖酵解，甘油的激活5胆固醇的生物合成：（1）甲羟戊酸的合成（2）异戊二烯的合成（3）鲨烯的生成30C（4）胆固醇的生成27C合成部位：细胞溶胶和内质网关键酶：HMG-CoA还原酶6血浆脂蛋白的组成特点与生物学功能CM（乳糜微粒）：小肠粘膜细胞合成，运输外源性甘油三酯及胆固醇酯VLDL（极低密度脂蛋白）：肝、小肠粘
31、膜细胞合成，运输内源性甘油三酯LDL（低密度脂蛋白）：由VLDL在血浆中转变而来，转运内源性胆固醇至肝外组织HDL（高密度脂蛋白）：肝、小肠合成，逆转运肝外胆固醇回肝中处理第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢1氨基酸的降解：（1）脱氨基作用转氨基作用转氨酶（辅酶：PLP）氧化脱氨基谷氨酸脱氢酶联合脱氨基转氨基偶联氧化脱氨；转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（2）脱羧基作用脱羧酶（辅酶：PLP）转氨基作用：氨基酸在转氨酶催化下，可逆地把氨基转移给-酮酸，氨基酸转变为相应的-酮酸，而原来的-酮酸接受氨基转变成另一种氨基酸，此反应称为转氨基作用。2氨的来源与去路及转运3来源：氨基酸脱氨基，胺类的分解肠道吸收的
32、氨肾小管上皮细胞分泌的氨4去路：肝内合成尿素合成非必需氨基酸及其它含氮化合物合成谷氨酰胺肾小管泌氨氨在血液里以丙氨酸和谷氨酰胺的形式运输氨过量引起肝性脑病的机制：脑中氨升高，消耗-酮戊二酸（转变为谷氨酸），使三羧酸循环减弱，ATP合成减少，引起大脑功能障碍，严重时昏迷。3尿素合成鸟氨酸循环原料：2分子氨（来自于游离氨，天冬氨酸）、CO2场所：肝细胞（线粒体、细胞溶胶）限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶(主)、氨基甲酰磷酸合成酶(次)耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。4氨基酸碳骨架的去路：生成非必需氨基酸生成糖和脂生糖、生酮氨基酸氧化功能5一碳单位种类：甲基（-CH3），甲烯基（-CH2-），甲炔基（
33、-CH=），羟甲基（-CH2OH），甲酰基（-CHO），亚氨甲基（-CH=NH）特点：不能游离存在，以四氢叶酸为载体参与反应载体：四氢叶酸（THF）携带形式：N5-CH3-THF，N5,N10-CH2-THF，N5,N10=CH-THF，N5-CH=NH-THF，N10-CHO-THF第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成18种必需氨基酸（借一两本淡色书来）2氨基酸的合成：（1）氨来自于：氨基甲酰磷酸谷氨酸谷胺酰胺（2）氨基酸合成的途径：谷氨酸族天冬氨酸族丙氨酸族丝氨酸族组氨酸芳香族（3）碳骨架来自于糖酵解、TCA及磷酸戊糖途径的中间产物3氨基酸的转化：肌酸由Gly，Arg和Met合成；NO以
34、Arg为底物第33章核酸的降解和核苷酸代谢1核酸的降解（1）碱基的分解（2）核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成：A从头合成途径元素来源：第1位氮来自天冬氨酸的氨基，第3位及第9位氮来自谷氨酰胺的酰胺基。第2位及第8位碳来自甲酸盐，第6位碳来自二氧化碳。第4位碳，第5位碳及第7位氮来自甘氨酸合成部位：肝合成途径：在磷酸核糖分子上逐步合成B补救合成途径原料：食物、自身核酸降解合成部位：脑、骨髓嘧啶核糖核苷酸的合成：A从头合成途径元素来源：氨甲酰磷酸，天冬氨酸合成途径：先嘧啶环，再添加5-磷酸核糖B补救合成途径原料：食物、自身核酸降解乳清酸尿症：缺乏从头合成途径酶所致的原发性遗传病（缺乏乳清苷酸焦
35、磷酸化酶和乳清苷酸脱羧酶或只缺乏前者）给尿苷治疗：通过补救合成途径生成UMP和UTP，反馈抑制乳清酸的合成。第34章DNA的复制和修复1基因：生物活性产物编码的最小的DNA功能片段。其产物为各种RNA或蛋白质。基因三大特征：携带遗传信息能被复制能突变基因表达：DNA分子中的遗传信息通过转录和翻译合成出蛋白质的过程。中心法则2DNA的半保留复制（Meselson-Stahl实验）：亲代双链解开，各自作为模板，按碱基互补配对原则子代DNA，一股单链来自亲代，另一股单链重新合成子代DNA与亲代碱基序列一致3DNA的聚合反应磷酸二酯键不断形成以dNTP为原料；以母链为模板需引物提供3-OH末端新链的延
36、长只可沿53方向进行产物DNA性质与模板相同4DNA的半不连续复制前导链：顺着解链方向而生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为前导链滞后链（冈崎片段）：复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为滞后链。复制中的不连续片段称为冈崎片段半不连续复制：前导链连续复制而滞后链不连续复制，就是复制的半不连续性5 DNA的复制过程：起始：A辨认起始点B模板DNA的解旋和解链C引发体的形成复制中的酶系及各自的作用：解旋解链酶：DNA拓扑异构酶（解超螺旋）解螺旋酶（解螺旋）单链DNA接合蛋白（SSB）引物酶：合成一小段RNA引物，用于DNA聚合酶延长子链DNA聚合酶：以dNT
37、P为原料，延长DNA子链DNA连接酶：将不连续的DNA片段连接半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子代DNA都和亲代DNA碱基序列一致6端粒酶：含有RNA链的逆转录酶，参与解决染色体末端的复制问题。7DNA的损伤修复：错配修复直接修复（UV）切除修复（着色性干皮病）重组修复应急反应（SOS）和易错修复8 DNA突变的类型：点突变缺失突变插入突变重排OR碱基对的置换移码突变（最严重的突变）第36章RNA的生物合成和加工1转录：生物体以DNA为模板合成RNA
38、的过程2转录的特点：（1）DNA为模板（2）合成方向：53（3）不需要引物，两游离NTP或一游离NTP与RNA链聚合（4）转录过程中会形成RNA-DNA杂合双链的结构3复制与转录的比较复制转录相同点以DNA为模板遵循碱基配对原则都需依赖DNA的聚合酶聚合过程都是生成磷酸二酯键新链合成方向为53不同点模板两股链均复制模板链转录原料dNTPNTP聚合酶DNA聚合酶RNA聚合酶合成方式半保留、半不连续复制不对称转录碱基配对A-T，G-CA-U，T-A，G-C产物双链DNA单链RNA4不对称转录DNA双链上某一区段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录模板链并非永远在同一条单链上结构基因：DNA分子
39、上转录出RNA的区段，称为结构基因模板链，编码链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链，也称作负链（-链）。相对的另一股单链是编码链，也称为正链（链）。5RNApol（1）原核生物：全酶（a2bb）核心酶亚基（2）真核生物：RNApolI、RNApolII、RNApolIII6操纵子（原核生物的转录单位）（1）操纵子调控序列结构基因（2）启动子（RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列）7转录过程：（1）原核生物：模板识别：因子转录起始：起始复合物（RNApol-DNA-pppGpN-OH）转录延伸转录终止：依赖因子/非依赖因子的转录因子；终止子（提供转
40、录停止信号的DNA序列）、终止因子（协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助蛋白质因子）（2）真核生物：装配和转录起始：启动子（I、II、III），转录因子（能与顺式作用元件识别、结合，调节真核基因转录的蛋白质）转录的延伸转录终止反式作用因子trans-分子外蛋白如：转录因子顺式作用元件cis-分子内基因如：启动子8RNA转录后加工：（1）原核生物：mRNA前体：不加工修饰（边转录边翻译）rRNA前体tRNA前体：与真核生物加工过程类似（2）真核生物：rRNA前体tRNA前体mRNA前体A5加帽：5m7GpppGpB3加尾：poly-AC剪接：断裂基因、外显子、内含子D甲基化E编辑9逆转录:以单链R
41、NA的基因组为模板，在逆转录酶(RNA指导的DNA聚合酶)的催化下，合成一条单链DNA；产物与模板生成RNADNA杂化双链，杂化双链中的RNA被逆转录酶(RNaseH)水解；以新合成的单链DNA为模板，逆转录酶(DNA指导的DNA聚合酶)催化合成第二链的DNA。第37章遗传密码1DNA是遗传物质2RNA传递和加工遗传信息，也可以是遗传的基本物质3遗传密码：64，其中氨基酸码61起始密码子：AUG终止密码子：UAA，UAG，UGA遗传密码的主要特性：连续性简并性变偶性通用性和变异性第38章蛋白质合成及转运1蛋白质合成的分子基础原料：20种氨基酸模板：mRNA运载体：tRNA场所：rRNA+蛋白质
42、2 翻译的过程：（1）氨基酸的活化：氨基酰-tRNA（tRNA的CCA3末端与氨基酸形成酯键）原核生物的起始氨基酰-tRNA：fMet-tRNAfMet；真核生物的起始氨基酰-tRNA：Met-tRNAiMet（2）肽链合成的起始起始复合物：mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物原核生物与真核生物翻译起始的区别：A.起始Met-tRNAiMet不需甲酰化B.eIF种类多C.小亚基先与Met-tRNAiMet结合，再与mRNA结合D.ATP和GTP供能E.mRNA与40S亚基的结合依靠帽子结合蛋白复合物与mRNA帽子结构的识别结合。（3）肽链的延长核蛋白体循环：肽链
43、延长在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环，每次循环增加一个氨基酸。核蛋白体循环包括进位、成肽、转位（4）肽链合成的终止第39章细胞代谢与基因表达调控1酶活性的调节（1）关键酶的特点速度最慢，它的速度决定整个代谢途径的总速度，故又称为限速酶。催化单向反应不可逆或非平衡反应，它的活性决定整个代谢途径的方向。这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。（2）变构调节变构调节：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。变构酶：被变构调节的酶变构效应剂：使酶发生变构效应的物质变构部位：与变构效应剂结合的部位前馈作用（、-）/反馈作用（、-）（3）共价修饰调节主要方式：磷酸化与去磷酸化2基因表达的调节（1）原核生物A表达方式基本或组成性表达：管家基因诱导和阻遏表达B 基因转录起始的调控是基因表达调控的最基本调控点C 转录调节的基本要素：特异DNA、调节蛋白、DNA（蛋白质）-蛋白质相互作用、RNApol（2）真核生物基因转录激活受顺式作用元件与反式作用因子相互作用调节-