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1、第2章蛋白质的结构与功能现在学习的是第1页，共51页 蛋白质是构成细胞内干物质的主要成分。然蛋白质是构成细胞内干物质的主要成分。然而蛋白质并不仅仅充当细胞的结构成分，它而蛋白质并不仅仅充当细胞的结构成分，它们还参与几乎所有的细胞功能。们还参与几乎所有的细胞功能。驱动蛋白可推动细胞器在胞质中运动，拓扑异构酶可解开扭结的DNA分子。另一些蛋白则形成抗体、毒素、激素、抗冻分子、弹性纤维、丝状结构及荧光源物质等。现在学习的是第2页，共51页现在学习的是第3页，共51页现在学习的是第4页，共51页现在学习的是第5页，共51页现在学习的是第6页，共51页现在学习的是第7页，共51页蛋白的形状与结构蛋白质的
2、形状是由其氨基酸序列规定的蛋白质的形状是由其氨基酸序列规定的蛋白质有20种不同氨基酸，每种氨基酸皆有不同的化学性质。现在学习的是第8页，共51页现在学习的是第9页，共51页蛋白质由多肽蛋白质由多肽主链及与之相主链及与之相连的侧链构成连的侧链构成多肽链上重复序列：多多态主链态主链。与重复链相连的是不同氨基酸的侧链侧链。现在学习的是第10页，共51页帮助蛋白质折叠的三类非共价键现在学习的是第11页，共51页控制蛋白质折叠的第控制蛋白质折叠的第4 4个因素是极性与非极性氨基个因素是极性与非极性氨基酸的分布酸的分布苯丙氨酸、亮氨酸、缬氨酸及色氨酸等的非极性疏水侧链在蛋白质中往往聚集在分子内部。极性侧链
3、如精氨酸、谷氨酰胺和组氨酸等的侧链，侧倾向于排在分子的外侧，以利于与水及其他极性分子形成氢键。当极性分子位于蛋白质内部时，通常与别的极性氨基酸或多肽主链形成氢键。现在学习的是第12页，共51页蛋白质如何折蛋白质如何折叠成紧密构像叠成紧密构像蛋白质分子蛋白质分子内的氢键内的氢键现在学习的是第13页，共51页现在学习的是第14页，共51页现在学习的是第15页，共51页现在学习的是第16页，共51页现在学习的是第17页，共51页蛋白质折叠成能量最低的构像蛋白质折叠成能量最低的构像蛋白质的特殊的三维结构是由链上氨基酸的排列顺序决定。多肽链的最终卷曲结构或构像是由能量状况决定的，通常是处于自由能最小的构
4、像。变性蛋白质的重新折叠现在学习的是第18页，共51页免疫组织化学抗原修复1.组织在用甲醛固定的过程中所形成的醛键可封闭抗原的决定族。2.甲醛在保存进程中会形成羟甲基，也可封闭抗原决定族。3.在组织固定过程中，甲醛与蛋白质发生交联，形成醛交联蛋白，这种化合物封闭了抗原，使之无法表达出来。一、物理化学试剂抗原修复法一、物理化学试剂抗原修复法1.真空负压抗原修复法 2.微波辐射抗原修复法 3.高压抗原修复法 4.隔水热抗原修复法 5.电炉加热抗原修复法二、化学试剂抗原修复法：二、化学试剂抗原修复法：1.胃蛋白酶消化法2.胰蛋白酶消化法现在学习的是第19页，共51页蛋白质可形成多种复杂的形状蛋白质可
5、形成多种复杂的形状1955年公布第一个测得全部氨基酸序列的蛋白质胰岛素。胰岛素由A(21aa)、B(30aa)两个肽链组成 现在学习的是第20页，共51页载磷蛋白载磷蛋白HPrHPr（8888Aa）结构结构的四种不同描述的四种不同描述现在学习的是第21页，共51页螺旋和螺旋和折叠是普遍的折叠形式折叠是普遍的折叠形式螺旋螺旋：角蛋白（皮肤及其衍生物如头发、指甲及角中富含）中发现。折叠折叠：丝心蛋白中发现。现在学习的是第22页，共51页现在学习的是第23页，共51页现在学习的是第24页，共51页现在学习的是第25页，共51页蛋白质有多个层次的组织形式蛋白质有多个层次的组织形式一级结构：氨基酸序列二
6、级结构：螺旋与折叠构成二级结构三级结构：一条多肽链形成的三维构象四级结构：当蛋白质不只是由一条多肽链构成时，整个结构称为四级结构。对蛋白质的构象、功能和进化的研究揭示出了另一种组织层次-蛋白域的重要性。现在学习的是第26页，共51页蛋白质域蛋白质域是由一条多肽链上能独立折叠成紧密而稳定的结构的任一部分形成。通常含50-350个氨基酸，是构成许多较大蛋白质的模块单元。代谢物激活蛋白（代谢物激活蛋白（CAP）：）：小域：与DNA结合、大域：与cAMP结合现在学习的是第27页，共51页现在学习的是第28页，共51页蛋白质可被归纳分类蛋白质可被归纳分类许多蛋白质可被归类为不同蛋白质家族。在一个家族内彼
7、此间具有相似的氨基酸序列和三维构象。现在学习的是第29页，共51页较大的蛋白质分子往往含有一条以上的多态链较大的蛋白质分子往往含有一条以上的多态链蛋白质表面通过非共价键与别的分子相互作用的区域称为结合部位，一个蛋白质可含多个结合部位，可形成一个大蛋白。在这个蛋白质中，每条多态链称为该蛋白质的亚基。许多蛋白质分子由多个相同的亚基所组成非共价键-蛋白质折叠现在学习的是第30页，共51页由两种不同亚基组成的对称蛋白质血红蛋白：与珠蛋白构成现在学习的是第31页，共51页一组蛋白质分子的大小及形状现在学习的是第32页，共51页蛋白质可组合成丝、片或球肌动蛋白丝蛋白质的组装现在学习的是第33页，共51页细
8、胞外蛋白质细胞外蛋白质常因共价交联而得以稳定现在学习的是第34页，共51页蛋白怎样发挥作用蛋白质结合其他分子一个蛋白质分子的生物学特性依赖于它和其他分子间的物理相互作用。如：作为机体的防御信号，抗体附着于病毒或者细菌；己糖激酶在催化葡萄糖和ATP反应前与它们结合；肌动蛋白分子相互结合组装成肌动蛋白丝。这些结合常呈现出很强的专一性，被蛋白质结合的物质称为该蛋白质的配体（基）。现在学习的是第35页，共51页结合力包括：氢键、离子键、范德瓦耳斯力以及疏水性作用。由于单个键很微弱，故有效的相互作用要求许多弱碱同时形成。现在学习的是第36页，共51页 蛋白质的结合部位（A）多肽链的折叠在蛋白质表面产生裂
9、隙或洞穴。该裂隙包含 一组氨基酸侧链，如此处理有利于它们仅能与特点配体形成非共价键。（B）显示蛋白质与配体之间以氢键和离子键相互作用现在学习的是第37页，共51页抗体结合部位极为多样化结合部位极为多样化现在学习的是第38页，共51页蛋白质的磷酸化可引起构象的变化蛋白质的磷酸化可引起构象的变化现在学习的是第39页，共51页GTP结合蛋白可发生巨大的构象变化结合蛋白可发生巨大的构象变化现在学习的是第40页，共51页现在学习的是第41页，共51页现在学习的是第42页，共51页骨髓瘤细胞：无替代途径无替代途径，但长寿。淋巴细胞：可分泌抗体，具有DNA合成的两条途径。在HAT选择性培养基中（H：次黄嘌呤
10、；A：氨基蝶呤;T:胸腺嘧啶核苷）骨髓瘤细胞：主要途径被阻断主要途径被阻断，迅速死亡。淋巴细胞：短寿细胞，存活数天后死亡。杂交瘤细胞：存活，可以分泌抗体。合成DNA一般有两条途径：一是生物合成的主要途径，利用糖和氨基酸合成核苷酸进而合成DNA，叶酸拮抗物(甲氨蝶呤)可阻断该途径；另一为替代途径，当叶酸代谢受阻断时，细胞通过HGPRT和TK利用核苷酸的前体合成核苷酸，进而合成DNA。现在学习的是第43页，共51页现在学习的是第44页，共51页现在学习的是第45页，共51页现在学习的是第46页，共51页现在学习的是第47页，共51页差速离心主要是采取逐渐提高离心速度的方法分离不同大小的细胞器。起始
11、的离心速度较低，让较大的颗粒沉降到管底，小的颗粒仍然悬浮在上清液中。收集沉淀，改用较高的离心速度离心悬浮液，将较小的颗粒沉降，以此类推，达到分离不同大小颗粒的目的。此法适用于混合样品中各沉降系数差别较大组分的分离。现在学习的是第48页，共51页生物颗粒（细胞或细器）在十分平缓的密度梯度介质中按各自的沉降系数以不同的速度下沉而达到分离的方法。这种沉降方法所采用的介质密度较低，介质的最大密度应小于被分离生物颗粒的最小密度。主要用于分离密度相近而大小不等的细胞或细胞器。现在学习的是第49页，共51页在密度梯度介质中进行的依密度而分离的离心法。各组分会依其密度分布在与其自身密度相同的液层中。密度梯度可以离心前预先制备(如叠加不同浓度蔗糖、甘油)或在离心中自然形成(如使用氯化铯时)。可用于分析型或制备型的离心分离。现在学习的是第50页，共51页现在学习的是第51页，共51页