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1、酶促反应的速率和影响因素本讲稿第一页，共十七页 酶作用的机制酶作用的机制1.酶催化作用的本质：降低反应活化能2.酶催化作用的中间反应学说在酶催化到反应中，第一步是酶与底物形成：酶底物中间复合物，当底物分子在酶的作用下发生化学变化后，中间产物再分解成酶和目标产物 E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。本讲稿第二页，共十七页本讲稿第三页，共十七页底物浓度对酶促反应速率的影响底物浓度对酶促反应速率的影响米氏方程米氏方程1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程 Km米氏常数
2、 Vmax最大反应速率本讲稿第四页，共十七页 Leonor Michaelis(1875-1949)Maud Menten(1879-1960本讲稿第五页，共十七页米氏方程的推导米氏方程的推导根据中间产物学说本讲稿第六页，共十七页本讲稿第七页，共十七页当底物浓度较低时当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。SVVmax本讲稿第八页，共十七页当底物浓度高达一定程度：当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应SVVmax本讲稿第九页，共十七页本讲稿第十页，共十七页根据
3、米氏方程根据米氏方程酶促反应速率与底物浓度之间的关系酶促反应速率与底物浓度之间的关系1、在底物浓度低时，反应速率与底物浓度呈正比，表现为以及反应特征 2、当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速率达到最大值Vmax，此时再增加底物浓度，反应速率不在增加表现为零级反应 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则 Km=【S】米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性本讲稿第十一页，共十七页米氏常数的求法，双倒数作图法米氏常数的求法，双倒数作图法可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方程变成y=ax+b的直线方程本讲稿第十二页，共十七页
4、米氏常数米氏常数K,m的意义的意义由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 =1/2Vmax时，时，Km=S上式表示，米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度，因此米氏常数的单位mol/L不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数，Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值 Km大表示亲和程度小，酶的催化活性低，Km值大表示亲和程度大，酶催化活性高本讲稿第十三页，共十七页4.3.2影响酶促反应速率的其他因素影响酶促反应速率的其他因素1.pH的影响适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心
5、与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。本讲稿第十四页，共十七页pH对于不同的酶也不一样对于不同的酶也不一样本讲稿第十五页，共十七页2.温度的影响温度的影响温度对酶促反应速率的影响有俩个方面一方面。，温度的升高，导致了酶促反应速率加快；另外一方面，温度的过度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失活性。因此大多数酶都有因此大多数酶都有一个最适温度。一个最适温度。在在最适温度最适温度条件下条件下反应速度最大。反应速度最大。本讲稿第十六页，共十七页就整个生物界，植物和微生物就整个生物界，植物和微生物 最适温度最适温度
6、32度度-60度度 动物动物 最适温度最适温度35度度-40度度 少数酶特殊，如液化淀粉酶少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为的最适温度为90度度最适温度最适温度不是酶的特征常数不是酶的特征常数，该值随着底物性质及浓度、介质的，该值随着底物性质及浓度、介质的离子强度、作用时间不同而不同。离子强度、作用时间不同而不同。意义：临床上，低温麻醉，减慢细胞的代谢速度，以利于治疗意义：临床上，低温麻醉，减慢细胞的代谢速度，以利于治疗 低温保藏种子，降低酶的活性低温保藏种子，降低酶的活性 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 酶的结构和酶的催化作用机制本讲稿第十七页，共十七页