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1、1,氨基酸、肽和蛋白质,2,一、概 述,蛋白质在食品中的作用：,蛋白质是食品中三大营养素之一,蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义,一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一,一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响,营养功能,感观品质,生物活性,食品安全,3,蛋白质的分类,1、按分子组成分类 （1）简单蛋白质：单纯蛋白质，包括清蛋白、球蛋白、谷蛋白等。 （2）结合蛋白质：由单纯蛋白质和非蛋白质成分组成，包括脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、磷蛋白等。 （3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法处理得到的化合物，如用凝乳酶凝结的酪蛋白等。,4,2、按功能分类 （1）结构蛋白质：如构成肌
2、肉的纤维蛋白等。 （2）生物活性蛋白质：如酶、激素等。 （3）食品蛋白质：供人类食用，易消化，无毒。,5,3、按来源分类 （1）植物蛋白：如蔬菜蛋白、谷类蛋白、大豆蛋白等。 （2）动物蛋白：蛋白质中的氨基酸更均衡，利用率更高，如肉类蛋白、牛乳蛋白、鸡蛋蛋白、鱼蛋白等。 （3）微生物蛋白：如酵母,6,二、氨基酸的结构与性质,1、氨基酸的结构,非解离形式,两性离子形式,7,2、氨基酸的分类 已发现的氨基酸有175种，常见的有22种，必需氨基酸有8种，对婴儿有10种。 根据R基团的不同可将氨基酸分为4类： （1）非极性（疏水性）侧链的氨基酸 （2）极性而不带电荷侧链的氨基酸 （3）在pH7中带正电荷
3、的碱性氨基酸 （4）在pH7中带负电荷的酸性氨基酸,8,3、氨基酸的酸碱性 氨基酸的等电点是指在溶液中净电荷为零的pH值，用pI表示。由于-COOH离解大于-NH2的离解程度，故pI多偏酸性。在等电点时，溶解度最小，黏度最小，渗透压最小，导电能力最小。 等电点的应用：（1）通过沉淀法分离氨基酸和蛋白质；（2）通过电泳法分离蛋白质。,9,10,4、氨基酸的光学性质 氨基酸在可见光区无吸收，但在紫外光区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波长max分别为278nm、279nm和259nm，故可对这三种氨基酸进行测定。 酪氨酸、色氨酸残基同样在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法快速定
4、量蛋白质。,11,5、氨基酸的化学反应 （1）与亚硝酸反应：1分子的氨基定量产生1分子的 N2，故测定N2的量可计算氨基酸的量。,12,（2）与甲醛反应：属于羰氨加成反应，产物的酸性更强，用标准NaOH溶液滴定，可计算出氨基酸的含量。,13,（3）脱羧反应：测定放出的CO2的量，可计算氨基酸的含量，如生产谷氨酸。,14,（4）与茚三酮反应：用来定量游离氨基酸。-氨基酸与过量茚三酮反应生成蓝紫色化合物，在570nm处测定。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物，在440nm处测定。,15,16,（5）与荧光胺反应 -氨基酸与荧光胺反应生成强荧光衍生物，可用来快速测定氨基酸、肽和蛋白质。 （6
5、）与1,2-苯二甲醛反应 生成强荧光物质，也可以定量氨基酸、肽和蛋白质。,17,6、氨基酸的制备 （1）蛋白质水解：天然蛋白质用酸、碱或酶催化水解，生成游离氨基酸，然后通过等电析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。,18,碱水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化。 酸水解可破坏色氨酸。 酶法较为理想，它的反应条件温和，对氨基酸破坏少，但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。,19,（2）人工合成法：一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。 （3）生物发酵法：可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等在生产上应用最多。,20,三
6、、肽的结构与性质,1、肽的结构：含有少于10个氨基酸的肽称为寡肽；多于10个的为多肽。,21,2、肽的理化性质 蛋白质溶液超过13%就会形成凝胶，而多肽在50%时仍能保持溶解，同时具有抑制蛋白质形成凝胶的性能。 多肽的渗透压比氨基酸低，不易致腹泻。,22,双缩脲在碱性溶液中与硫酸铜反应生成紫红色络合物的反应叫双缩脲反应。 含有两个或两个以上的肽键的化合物与硫酸铜的碱性溶液都能发生双缩脲反应，故可定性鉴定蛋白质和多肽，也可在540nm处定量。,23,3、活性肽 （1）酪蛋白磷肽（CPP）：用胰蛋白酶水解酪蛋白可制得酪蛋白磷肽。CPP对钙的吸收有促进作用。 （2）高F值低聚肽：F值是支链氨基酸（B
7、C）与芳香族氨基酸（AC）的摩尔比值。它可防治肝性脑病，改善蛋白质的营养状况，抗疲劳。,24,（3）谷胱甘肽（GSH）：和GSH-Px(谷胱甘肽过氧化物酶)一起作用清除体内的过氧化物和H2O2，可作为解毒剂和自由基清除剂，具有抗过敏作用，防止皮肤老化等功能。 （4）大豆肽：它易于消化吸收，能促进脂肪代谢，增强肌肉运动力，加速肌红细胞的恢复，具有较低的过敏性。 （5）降压肽、易吸收肽及海洋抗肿瘤肽,25,四、蛋白质的结构与性质,1、蛋白质的结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 2、蛋白质结构中的键和相互作用力：肽键、共价键（二硫键）、范德华力、静电相互作用力、氢键、疏水相互作用，见P1
8、58图5-1,26,3、蛋白质的变性作用 蛋白质在酸、碱、盐、热、有机溶剂等的作用下，其二级及其以上结构发生改变，称为变性作用。 分为可逆变性和不可逆变性。如果外界环境温和，仅三、四级结构发生变化，可以复原，则为可逆变性。,27,蛋白质变性对其结构和功能的影响： （1）丧失生物活性，如酶活或免疫活性 （2）物理性质改变：疏水基团暴露在分子表面，溶解度降低；失去结晶能力；分子更伸展，特征黏度增大。 （3）化学性质改变：由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，酶水解反应速度加快。,28,影响蛋白质变性的因素： （1）物理因素 A、热与蛋白质变性 B、冷冻与蛋白质变性 C、流体静压与蛋白质变性 D、剪
9、切与蛋白质变性 E、辐照与蛋白质变性 F、界面与蛋白质变性,29,加热是引起蛋白质变性的最常见因素，蛋白质热变性后结构伸展变形。 例如天然血清蛋白是椭园形的，长：宽=3：1，而热变性后长：宽=5.5：1，分子明显伸展。,热与蛋白质变性,30,对一般化学反应，其温度系数为24，即温度升高10，反应速度增加了24倍；但对蛋白质的变性反应，其温度系数为600左右。 该性质用于食品工业如超高温瞬时杀菌，就是利用高温快速破坏活性蛋白质或微生物酶的原理。,31,氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性。含有较高比例疏水性氨基酸残基的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更稳定。 蛋白质在干燥条件下比含水分时对热变性的耐受力更
10、大，即蛋白质在有水存在时易变性。,32,低温处理可导致某些蛋白质的变性，例如L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0不稳定；乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀也是低温变性的例子。,冷冻与蛋白质变性,33,冷冻变性的原因： （1）蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，破坏了一些维持蛋白质构象的力。 （2）由于水结冰，无机盐浓度大大提高。,34,热诱导变性的条件一般是4080和0.1MPa；而压力诱导变性的条件是25和1001200MPa。 压力诱导变性的原因：蛋白质是柔软的和可压缩的。,流体静压与蛋白质变性,35,高流体静压不可逆地破坏细胞膜和导致微生物中细胞器的离解，从而使微生物死亡，故可用于
11、食品的灭菌和蛋白质的胶凝。 压力诱导的凝胶比热诱导的凝胶更软。例如用100300MPa流体静压处理牛肉可以使肉嫩化。,36,有些机械处理如揉捏、搅打、均质等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的-螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致不可逆变性。 面团的揉制就是典型的例子。微粒化蛋白（Simplesse）是以牛乳或鸡蛋蛋白为原料，经过高温和高剪切进行微粒化制得。,剪切与蛋白质变性,37,电磁辐射、紫外辐射、-辐射等电离辐射能改变蛋白质的构象。 辐照也能引起氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基等化学变化，使营养价值降低。,辐照与蛋白质变性,38,蛋白质大分子向界面扩散时，界面
12、上高能量的水分子与蛋白质作用，使蛋白质间的氢键断裂，结构伸展，内部疏水基团暴露，从而使蛋白质的亲水基和疏水基分别定向于水相和非水相，发生不可逆变性。,界面与蛋白质变性,39,（2）化学因素 A、pH值与蛋白质变性 B、金属和盐与蛋白质变性 C、有机溶剂与蛋白质变性 D、有机化合物的水溶液与蛋白质变性,40,大多数蛋白质在pH410值范围内是稳定的。 在极端pH条件下，蛋白质分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展（变性）。,pH值与蛋白质变性,41,Ca2+、Mg2+是蛋白质分子中的组成部分，对稳定蛋白质构象起着重要作用，除去Ca2+、Mg2+会大大地降低蛋白质对热、酶的稳定性。
13、而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易与蛋白质分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。,金属和盐与蛋白质变性,42,低浓度盐能稳定蛋白质的结构，因为盐的离子与蛋白质发生静电相互作用，促进蛋白质的水合，与蛋白质微弱地结合。 高浓度盐对蛋白质的稳定性不利，而且阴离子的影响大于阳离子。高浓度盐能降低蛋白质的水合，与蛋白质强烈地结合。,43,有机溶剂如乙醇、丙酮等可通过降低蛋白质溶液的介电常数，降低蛋白质分子间的静电斥力，导致其变性。 非极性有机试剂进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。 有些溶剂如2-氯乙醇能提高蛋白质分子中-螺旋的比例。,有机溶剂与蛋白质变性,44
14、,高浓度的尿素和胍盐(48molL)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致蛋白质的变性。 表面活性剂如十二烷基硫酸钠( SDS )能在蛋白质的疏水区和亲水区间起媒介作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展。 还原剂（巯基乙醇、半胱氨酸等）能使蛋白质分子中的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。,有机化合物的水溶液与蛋白质变性,45,4、蛋白质的功能性质 蛋白质的功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。 蛋白质的功能性质可分为4个方面： 水化性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等
15、。,46,表面性质：包括蛋白质的表面张力、乳化性、起泡性、成膜性、气味吸收持留性。 结构性质：即蛋白质相互作用表现的有关特性，如产生弹性、沉淀、胶凝作用及形成蛋白面团和纤维时起作用的那些性质。 感官性质：颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、浑浊度等。,47,48,（1）蛋白质的水合性质 蛋白质与水相互作用：通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子之间相互作用，包括氢键、疏水相互作用（水分子的饱和）、离子相互作用等。,49,50,蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。 蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。 当干蛋白质粉与相对湿度
16、为90%-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数即为蛋白质结合水的能力。,51,氨基酸残基的水合能力,带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。,52,各种蛋白质的水合能力,53,影响蛋白质水合性质的环境因素： A、蛋白质浓度：浓度，蛋白质总吸水量 B、pH：pH=pI时，水合作用最低；高于或低于pI，净电荷和推斥力增加使水合作用增强。pH8-9时水合能力较大。,54,C、温度 温度，蛋白质结合水的能力 变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10，但是变性过度导致蛋白质聚集，蛋白质结合水的能力下降。,55,D、离子强度 在低盐浓度（0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相
17、互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。肉制品-聚磷酸盐 当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。,56,（2）蛋白质的溶解度,蛋白质溶解度：蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式。 评价方法： 水溶性蛋白质（WSP） 水可分散蛋白质（WDP） 蛋白质分散性指标（PDI） 氮溶解性指标（NSI）,57,NSI（）（N1/N0）*100N0总氮N1可溶性氮,一项衡量食物蛋白质功能性能的指标，为该蛋白质中能溶解于水的蛋白质氮量占该蛋白质氮总量的百分比。如将大豆蛋白制
18、品样品和水混合在一规定的搅拌器内搅拌一定时间，用离心机分离出液体部分，测定其蛋白质氮量，即可计算出溶解氮指数。,58,蛋白质-蛋白质,溶剂-溶剂,蛋白质-溶剂,+,实 质,疏水相 互作用,离子相 互作用,+,蛋白质的溶解度大小,59,影响蛋白质溶解度的因素,A、pH,植物蛋白质提取： pH89高度溶解 pH4.54.8处采用等电点沉淀。,60,B、离子强度,低离子强度（0.5） 电荷屏蔽效应 高比例疏水区域溶解度下降，如大豆蛋白 高比例亲水区域溶解度提高，如-乳球蛋白 高离子强度（1.0）离子效应 SO42-、 F-盐析，溶解度降低 ClO4-、SCN-盐溶，提高溶解度,61,C、温度 040
19、，温度，溶解度；40 温度，溶解度 一些高疏水性蛋白质，像-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。,62,D、有机试剂 乙醇、丙酮等有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀。 降低水介质的介电常数，提高静电作用力，导致蛋白质分子结构的展开；同时介电常数的降低又能促进氢键的形成和相反电荷间的静电吸引作用。,63,（3）蛋白质的黏度 流体的粘度反映出它对流动的阻力。蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为假塑性或剪切稀释。,64,影响蛋白质流体粘度特性的主要因素是蛋白质分子或颗粒的表观直径。 决定表观直径的参数包括： 蛋白质分子固有的
20、特性； 蛋白质-溶剂间的相互作用； 蛋白质-蛋白质间的相互作用。,65,蛋白质溶液切变稀释的原因： 分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。 蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。,66,（4）蛋白质的胶凝作用 蛋白质的缔合：一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。 聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的形成。,67,聚合或聚集反应： 沉淀作用：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。 絮凝：指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，由于链间的静电排斥降低而发生的一种现象。 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互
21、作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应。 胶凝作用：指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。,68,胶凝发生的条件： A、加热：在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度。 B、增加盐类等：有些蛋白质只需要加入Ca2+盐，或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调pH值至等电点，就可发生胶凝作用。 C、共凝胶作用：不同种类的蛋白质及与多糖可相互作用形成凝胶。,69,蛋白质凝胶网络的形成是蛋白质-蛋白质和蛋白质-水的相互作用，以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力建立平衡的结果。 蛋白质凝胶形成的速度越慢，则凝胶越有序、均匀。
22、,70,蛋白质凝胶的种类： 1、加热后再冷却形成的凝胶，多为热可逆凝胶，主要相互作用是氢键和静电相互作用，如明胶凝胶。 2、在加热下形成的凝胶，多为热不可逆凝胶，主要相互作用是二硫键或疏水相互作用，如蛋清蛋白、乳清蛋白。,71,3、由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，主要相互作用是金属离子的交联键，如豆腐。 4、不加热而经部分水解或pH值调整而形成的凝胶，如干酪、酸奶、皮蛋等。,72,（5）蛋白质的织构化 在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质，可使其变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状产品，从而仿造出肉或其代用品。 也可用于动物蛋白质的重织构化或重整。,73,蛋白质织构化的常用
23、方法： A、热凝结和形成薄膜，如腐竹 B、纤维的形成，如人造肉 C、热塑性挤压，如肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等,74,面筋蛋白 （占Pr80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,过度黏结,过度延展,（6）面团的形成,75,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧。,76,（7）蛋白质的乳化性质 许多天然乳状液及传统加工食品中，蛋白质发挥着乳化作用。 蛋
24、白质可以降低界面张力，促进乳浊液的形成，还能在界面形成膜以及通过电荷排斥力使乳浊液稳定。,77,蛋白质乳化性质的测定方法： 1、乳化容量或乳化能力（EC）：指乳浊液发生相转变之前，每克蛋白质能够乳化油的体积（mL）。 2、乳化活性指数 3、乳状液稳定性,78,影响乳化作用的因素： A、蛋白质的疏水性：正相关,79,B、蛋白质的溶解度：正相关 C、pH：pH=pI，溶解度小时，降低其乳化作用；pH=pI，溶解度大时，具有较好的乳化作用。 D、加热：降低乳状液的稳定性。但是适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。 E、添加小分子表面活性剂：如磷脂、单甘酯与蛋白质在界面上竞争吸附，使蛋白质的乳化性能
25、下降。,80,（8）蛋白质的起泡性质 泡沫是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体系。在液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。 蛋白质具有表面活性和成膜性，所以有起泡性。,81,形成气泡的方法： A、将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中 B、在有大量气体存在的情况下，通过打擦或震荡蛋白质溶液产生泡沫 C、预先将加压的气体溶于蛋白质溶液中，然后突然减压,82,影响泡沫的形成和稳定性的因素： A、蛋白质的分子性质 要具备良好的起泡能力，蛋白质须具有： 快速地分散至气-水界面； 易于在界面展开和重排； 通过分子间相互作用能形成刚性膜。,8
26、3,有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的 起泡力。,84,B、蛋白质的浓度： 2-8，随着浓度增加起泡性增加；超过10，气泡变小，泡沫变硬。 C、 温度： 适当加热处理可提高起泡性能； 过度的热处理则会损害起泡能力。 D、 pH值： pH处于或接近pI时，提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性；在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。,85,E、盐： 盐析时则显示较好的起泡性质；盐溶时则显示较差的起泡性质。 F、糖： 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。 G、脂：稳定性下降。 H、搅打：过度激烈搅打
27、也会导致泡沫稳定性降低 。,86,（9）蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,风味,+,蛋白质-风味,有 利,不 利,良好风味载体,与不良风味结合,87,结合方式： 干蛋白粉 : 物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或高水分食品中蛋白质: 非极性配位体与蛋白质表面的疏水区相互作用 氢键相互作用 静电相互作用 共价键,88,影响蛋白质与风味结合的因素 ：,蛋白质的构象 水：促进极性挥发物的结合。 pH ：碱性pH比酸性pH更能促进与风味物的结合 。 热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质,89,（10
28、）蛋白质的改性 蛋白质的化学改性：酸或碱水解、磷酸化、酰基化 蛋白质的酶法改性：蛋白酶水解、胃合蛋白反应、蛋白质交联,90,5、蛋白质在食品加工和贮藏中的变化 （1）热处理的变化,A . 热处理方式 B. 影响蛋白质热变性的因素,91,a.适度的热处理引起的蛋白质变性,蛋白质的一些功能性质发生变化 破坏食品组织中酶，有利食品的品质 促进蛋白质消化 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质,A 热处理方式,92,b. 比较剧烈的热处理,引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化,半胱氨酸 胱氨酸,不可逆变性,硫化氢 二甲基硫化物 磺基丙氨酸。,93,有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏 T200，碱性条件下，氨基酸发
29、生异构化,营养价值减半,94,C 过度加热,引起蛋白质生成环状衍生物 生成高度稳定的蛋白质自由基,影响食品的安全性,95,d 加热不当,蛋白质的AA分解 含S的AA产生H2S Fe,Sn AA与还原性物质（糖）发生褐变,肉制品加热变色 的主要原因,96,a 组成蛋白质的AA种类,含cys,cys-cys多时易变性凝固；二硫键交联 含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联,B 影响蛋白质热变性的因素,b 温度,d 水分含量,c 蔗糖,e pH,97,(2) 低温处理下的变化,食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）,冰结晶
30、，蛋白质变性 水化作用降低； 快速冷冻法。,98,(3) 碱处理下的变化,与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。,(4) 氧化处理下的变化,导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生 有害物质。,H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联 形成蛋白质自由基 PH + LOO P + LOOH 天然蛋白质 脂类自由基 脂类过氧化物 形成的蛋白质自由基P，随后发生多肽链聚合等 P+ PP-P,99,(5) 脱水处理下的变化,传统的脱水方法。 真空干燥。 冷冻干燥。 喷雾干燥。 鼓膜干燥。,温度过高，时间过长蛋白 质结合水破坏，变性； 复水性降低，硬度增加； 多孔结构，风味、色泽、 口感变化。,100,(
31、6) 辐照处理下的变化,辐射引起蛋白质发生聚合 含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基 (7) 机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响,101,6、食品中的常见蛋白质 （1）肉类的蛋白质 （2）牛乳中的蛋白质：酪蛋白、乳清蛋白、脂肪球膜蛋白质 （3）鸡蛋蛋白质 （4）鱼肉中的蛋白质 （5）大豆中的蛋白质,102,思考题,1、蛋白质变性的机制、影响因素及其对功能和结构的影响。 2、蛋白质的功能性质有哪些？举例说明蛋白质功能性质在食品工业的应用。 3、蛋白质的乳化性质、影响因素及评价方法？,103,4、试述蛋白质的食品加工和贮藏中发生的物理、化学和营养变化？举例说明在食品加工和贮藏中如何利用和防止这些变化？ 5、蛋白质的起泡性的评价和影响因素以及其对食品泡沫形成与破坏的影响。 6、食品中常见蛋白质的特点及在实践中的应用。,