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1、-酶习题参考答案-第 4 页酶参考答案一、选择题BABBB AAADD CBBCB DBD二、填空题1、 绝对专一性、相对专一性、立体专一性2、Kcat3、高效性、温和性、专一性4、蛋白质、核酸5、pH、T、酶浓度、激活剂、抑制剂三、判断题四、名词解释1、 酶活力： 酶催化一定化学反应的能力，以所催化的化学反应的速度来确定。2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。3、酶原酶的无活性前体：通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。4、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。5、固定化酶
2、：固定化酶是将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。固定化酶易于保存，对温度、酸碱的稳定性大大提高，可连续使用，同时也简化了产物的分离纯化。缺点是无法作用于不溶性的底物，与游离酶相比活性降低。6、米氏常数Km：对于一个给定的反应，导致酶促反应速度的起始速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。它反应底物与酶亲和力的大小，是米氏酶的特征性常数之一。7、诱导契合学说：当酶分子与底物分子靠近时，酶分子受底物分子诱导，其分子构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。8、核酶：具有生物催化活性，能催化完成自我剪接功能的RNA。9、组成酶：细胞内始终存
3、在且数量恒定的酶。如糖酵解途径中的酶。 10、多酶体系（多酶复合体）：是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。如脂肪酸合成酶系。11、酶原激活：体内合成出来的蛋白质，有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成活性蛋白。该活化过程是生物体的一种调控机制。五、问答题1、 举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。酶的一级结构决定其高级结构，高级结构形成酶的活性中心，从而形成酶的催化作用。如酶原的激活过程，通过去掉酶原中的部分肽段，引起酶分子的高级结 构的变化，形成或露出活性中心，转变成具有活性的酶。2、 pH影响酶反应速度
4、的三种可能原因是什么?原因有：1）影响酶的解离。不同酶在不同pH值时的解离不同，因而影响酶的活性、反应速度。2）影响酶分子的构象。过高或过低的pH值可改变酶的活性中心的构想，甚至改变酶分子的结构而使酶失去活性。3）影响底物的解离。不同的pH值对不同的种类的底物的基团的影响不同，从而影响底物的解离，进而影响底物与酶的作用，降低酶的反应速度。3、 脲酶的Km值为25mM，为使其催化尿素水解的速度达到最大速度的95%，反应系统中尿素浓度应为多少?写出计算过程。 Vmax S米氏方程为V Km+S S S所以95 Km+S 25+S得到反应中尿素的浓度为475mM。 4、 温度对酶反应速度的双重影响是
5、什么?在一定的温度范围内，随温度的升高而加快反应速度，而温度超过一定范围后则随温度的升高而降低反应速度，导致酶的失活。低温抑制酶的反应速度而不会使酶失活。酶有一定的最适反应温度。5、 什么是可逆的抑制作用？有哪几种类型？相应Km及Vmax的变化情况？抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。根据可逆抑制与底物的关系，可分为3种类型。（1）竞争性抑制 ：加入竞争性抑制剂后，酶促反应的Vmax不变，Km变大；（2）非竞争性抑制：加入非竞争性抑制剂后，酶促反应的Vmax变小，Km不变；（3）反竞争性抑制：加入反竞
6、争性抑制剂后，酶促反应的Vmax和Km都变小。6、 当一酶促反应进行的速度为Vmax的80时，在Km和S之间有何关系？由米氏方程：V=S*Vmax/(Km+S),（3分）将V= 80Vmax代入（1分），即可得出S=4Km。7、已知工业生产L-苹果酸是采用富马酸酶催化富马酸加水形成L-苹果酸，现从100 ml 的粗酶液中取2 ml，用凯氏定氮法测得含蛋白氮04 mg 。再取1 ml 酶液，以富马酸为底物反应10分钟形成了 20mol苹果酸。酶活力单位；以每分钟能转化1 mol 富马酸的酶量为一个活力单位。试问： 1计算该酶液中的蛋白含量和富马酸酶的比活力 2总活力及理论最大反应速度 （以100
7、 ml 酶液计）。解：(1)该酶液中的蛋白质含量：(0.8/16%)/4=1.25mg/ml（3分）富马酸酶的比活力：(40umol/10min)/1ml=4U/ml（3分） 或：(40umol/10min)/1.25mg=3.2U/mg(2)总活力：4U/ml*100ml=400U（2分） 理论最大反应速度：400 umol/min（2分）7、 试简述Km的意义及应用Km，米氏常数，是研究酶促动力学最重要的常数。意义：米氏常数的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度；它可以表示E与S之间的亲和能力，Km值越大，亲和力越弱，反之亦然；一条代谢途径中酶的Km值最大的步骤就是限速步骤；
8、对于多功酶，Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物；是酶的一个特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度、底物的浓度无关，因此可以通过Km值鉴别酶的种类。8、写出酶对细胞代谢的两种主要调节方式，并简述酶活性调节的两种主要方式。酶对细胞代谢的两种主要调节方式：一、通过激活或抑制以改变细胞内已有酶分子的催化活性，即酶活性的调节；二、通过影响酶分子的合成或降解，以改变酶分子的含量。这种酶水平的调节机制是代谢的最关键的调节。酶活性的调节包括酶的变构效应和共价修饰两种方式。变构效应：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。共价修饰：给酶共价结合一个基团或去掉一个基团从而实现酶的活性态与非活性态（高活性态与低活性态）的互相转变。共价修饰包括磷酸化与去磷酸化，乙酰化与去乙酰化，甲基化与去甲基化等可逆过程。