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1、学习必备欢迎下载第三章酶学酶可以说是物质代谢的中心，因此在讨论物质代谢前必先对酶有一个全面而初步的认识。本章的要求是掌握酶的概念、作用特点、影响酶促反应的因素及酶的结构和功能，掌握B 族维生素所参与组成的辅酶或辅基的名称和功能，熟悉多酶体系的的调节(别构调节、共价修饰调节)，熟悉维生素概念和分类，了解酶的命名、分类及活性测定原则、酶与临床的关系。一酶的催化作用1. 酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂，本质为蛋白质，具有高度专一性和高效的催化作用。2. 酶与一般催化剂的区别：高效性：在常温常压及中性pH 条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 1013 倍。高度专一性：从酶对底物分子结构要
2、求不同，可分三种专一性：（ 1）绝对专一性；（ 2）相对专一性；（ 3）立体异构专一性。不稳定性及可调节性：酶是蛋白质，凡引起蛋白质变性的因素，亦可使酶变性失活。同时，酶的催化作用可受多种因素的调节，从而改变其催化活性，特别是代谢过程中一些关键性酶，往往是重要的调节对象。二酶的结构和功能1. 酶的分子组成：按化学组成不同，可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两大类。单纯蛋白酶类分子仅含氨基酸；而结合蛋白酶类分子中除蛋白质（成为酶蛋白）外，还含有非蛋白质部分，后者常称为“辅助因子”，蛋白质部分称“酶蛋白”，两者合并城“全酶” ，全酶才具有催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物，后者根
3、据其与酶蛋白结合紧密程度不同，又可分为辅酶与辅基两种。辅酶是指与酶蛋白以非共价结合的小分子有机物，因为结合疏松，故可用透析法分离两者，这是结合酶类中最多见的。辅基是指与酶蛋白结合较紧（一般为共价结合）的小分子有机化合物，故用透析方法不能使两者分离。辅酶（基）中往往含有B 族维生素。结合酶中，酶催化作用的专一性由酶蛋白部分决定；辅基辅酶的作用是在反应中起传递基团、原子和电子的作用。 金属离子的作用是：有的是稳定酶蛋白分子的构象所必需，有的是组成酶的活性中心；有的是在酶与底物之间起桥梁作用，亦有的是中和阴离子，降低反应中的静电斥力。2. 酶的活性中心：酶发挥催化作用所需要基团称必需基团。一般指分布
4、在酶分子表面的极性基团，包括-COOH 、-NH2 、-OH、 -SH、咪唑基等。这些必需基团在酶分子表面相对集中，参与酶与底物结合成复合物并发生催化反应的空间区域称酶的活性中心。活性中心的必需基团包括结合基团(与底物结合 )和催化基团 (催化底物变成产物)。活性中心以外亦存在必需基团，它在形成酶的空间构象上亦是必需的，故称活性中心外的必需基团。不同的酶分子活性中心的结构不同，它只能结合与之相适的一定的底物，发生定的化学反应，由此就从结构基础上说明子酶催化作用的专一性。3. 酶原与酶原的激活：许多蛋白水解酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体-即酶原。 如消化腺分泌的蛋白酶。参于血液凝固
5、的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工，即在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 4 页学习必备欢迎下载以胰蛋白酶原激活为例，说明其激活机理及某些酶以酶原形式存在的临床意义。4. 酶的多形性：（ 1）同工酶：指能催化相同的化学反应但酶蛋白分子结构有所不同的一组酶。有下列特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同
6、，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似c. 往往是四级结构的酶类。d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。（ 2）酶分子缺陷三维生素与辅酶1. 什么是维生素：是维持正常人体生理功能所需要的一类营养素。其本质是小分子有机化合物；机体需要量很少但机体自己不能合成或合成不足，必需由食物供给。2. 分类：根据溶解度不同，维生素分两大类：脂溶性维生素：维生素A、D、E、K 分类B 族维生素包括： B1、B2、B6、 B12、尼克酰胺、泛酸，水溶性维生素叶酸，生物素和硫辛酸等维生素 C B 族维
7、生素重要作为酶的辅酶或辅基的组成成分而发挥其重要的生化功用。3. B 族维生素及其相应的辅酶（基）形式和主要作用：B 族维生素辅酶 (基 )形式主要生理作用硫胺素 (B1) 硫胺素焦磷酸酯(TPP) 酮酸氧化脱羧，酮基转移S 硫辛酸6.8二硫辛酸酯（L ） 酮酸氧化脱羧S 泛 酸 辅酶 A(CoA-SH) 酰基转移尼克酰胺尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ） 氢（ H+ + e ）的转移尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+ ） 氢（ H+ + e ）的转移核黄素（ B2） 黄素单核苷酸（FMN ） 氢原子的转移黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD ）吡哆素（ B6） 磷酸吡哆醛氨基转移等磷酸吡哆胺磷酸
8、吡哆胺生物素生物素羧化作用叶 酸 四氢叶酸一碳基转移钴胺素 B12 5-甲基钴胺素甲基转移5-脱氧腺苷钴胺素H 原子或烃基移位四影响酶促反应的因素影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等。必需采用测定反应初速度的条件。1. 底物浓度的影响：在酶浓度恒定的条件下，改变底物浓度(S)可以改变酶促反应的速度(V) 。当 (S)很低时， V 随(S)的增加而增加，两者呈正比关系，随着(S)不断增加， V 增加越来越小。最后达到极限即最大速度Vmax ，精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 4 页学习必备欢迎下载即呈矩
9、形双曲线关系。可用米氏方程式表示即V=Vm*(S)/ Km+(S)式中的 Km 值等于酶促反应速度(V) 为最大反应速度一半时的底物浓度。即V=V/2 时， Km=(S) ，Km 单位同 (S)。Km 是酶的特征性常数，每一种酶均有特定的Km 植，它只与酶的性质和酶所催化的底物有关。Km 在一定条件下代表酶与底物的亲和力大小。Km 值愈大，表示酶与底物亲和力愈小、两者呈反比关系。2. 酶浓度的影响；在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。1979 年国际生化学会推荐用催量( Katal ) 来表示酶的活性指标。1Kat 定义为：在特定的反应条件下，反应速度为lmol秒的酶量。3. pH
10、 的影响：酶活性最高时的pH 值称酶的最高pH。此时酶活性中心、底物、辅酶的可电离基团的电离状态是酶与底物结合并催化底物发生变化的最佳电离状态。大多数酶最适pH 值在 7 左右，亦有偏酸和偏碱的例外。4. 温度的影响：最大反应速度时的温度称最适温度。最适温度是温度升高使酶和温度升高使酶变性两种拮抗因素作用之总和，最适温度不是酶的特征性常数。5. 激活剂对反应速度的影响：凡能提高酶活性的物质称激活剂。通常分必需激活剂和非必需激活剂两类，前者多为金属离子。举例说明6. 抑制剂对酶促反应速度的影响：凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用，使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂。根据抑制剂与酶结合的方式不同，
11、抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类。（ 1）可逆抑制：概念：指抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合，故结合牢固而不能用透析或超滤的方法将两者分开的抑制作用。重要的例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用。有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用。（ 2）可逆抑制：概念：指抑制剂与酶以非共价键疏松地结合而使酶活性降低或丧失。因为两者结合疏松，故易用透析、超滤等方法去除抑制剂而使酶活性恢复。主要讨论两种可逆抑制：竞争性抑制：指抑制剂(I)化学结构与酶作用的底物(S)十分相似，它们都能与酶的活性中心相结合，两者对酶有竞争作用，这种抑制作用的大小取决于抑制剂的浓度和底物的相对比值。因此，这种抑制作用的
12、显著特点是其抑制作用可用高浓度的底物来解除。竞争性抑制作用的重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。磺胺类药物的抑菌作用。非竞争性抑制作用、抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称非竞争性抑制作用。非竞争性抑制于竞争性抑制作用的比较。六多酶体系的调节1. 多酶体系和关键酶(限速酶 )的概念。调节关键酶活性的方式有两种：酶含量调节和酶结构调节，后者有可以分为别构调节和化学(共价 )修饰调节方式。2. 别构调节：概念：酶分子因受某些物质的影响而发生构象的轻微改变，从而改变了酶的活性。这种现象称别构 ( 变构)调节。引起此现象的物质称变构剂，变构剂在酶分子上的结
13、合部位往往是非催化部位或调节部位。使酶活性提高的物质称变构激活剂，使酶活性降低的称抑制变构剂，变构剂一般是生理小分子物质，主要包括底物和代谢终产物等。变构酶往往是四级结构酶，具多个亚基称催化亚基，酶的催化位点和与变物剂结合的位点往往处于不同的亚基，多数变构酶往往处于代谢途径的前端。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 4 页学习必备欢迎下载举例说明变构酶及其作用3. 共价修饰调节：概念：酶蛋白肽链上某些基团可在另一酶的催化下发生可逆的共价修饰，如磷酸化和去磷酸化，乙酰化和去乙酰化等，其中前者最为重要。酶被共价修饰后，其结构改变
14、，酶活性被激或抑制。举例说明并简要归纳酶变构调节和共价修饰的主要区别。七酶的分类和命名1. 酶的分类：按酶促反应的性质可分为六大类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类；合成酶类等六类。2. 酶的命名：习惯命名和系统命名。八酶与临床医学的关系1. 酶与疾病发生2. 酶与疾病诊断3. 酶与疾病治疗复习思考题1. 什么是酶 ?它在生命活动过程中起何重要作用? 2. 酶与一般催化剂比较，其催化作用有何特点? 3. 什么是结合蛋白酶?什么是酶蛋白、辅酶、辅基和全酶？举例说明酶蛋白、辅酶(基)在酶促反应中的作用4. 什么叫酶原和酶原的激活?以胰蛋白酶原激活成胰蛋白酶为例，说明酶原激活的本
15、质是什么？某些酶以酶原形式存在有何生理意义? 5. 如何证明酶的化学本质是蛋白质？辅酶是小分子物质? 6. 什么是酶的必需基团和酶的活性中心? 7. 什么叫 Km? Km 大小和酶与底物的亲和力有何关系? 8. 什么叫同工酶？以LDH 为例，说明同工酶结构特点和电泳行为的差异，并说明临床测定同工酶谱的意义。9. 影响酶促反应的因素有哪些? 10. 什么是酶的不可逆抑制和可逆抑制?怎样区别 ? 11. 什么叫酶的竞争性抑制作用？有哪些特点?举实例说明之。12. 什么叫维生素 ?根据其溶解度不同，可分哪几类?各包括哪些维生素？13. 写出每种B 族维生素在体内的活性形式？并说明它们的生理功能。14. 什么叫酶的别构调节和共价修饰调节?两者有何差别。15. 举例说明酶与临床医学的关系？精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 4 页