生物化学笔记(完美打印版)第十八章_蛋白质的合成与运转--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版).doc

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1、第十八章 蛋白质的合成与运转第一节 概述 一、遗传密码(一)定义:密码子、遗传密码字典(二)基本特性1.无标点:是连续阅读的,若插入或删除一个碱基,会使以后的读码发生错误,称为移码。2.一般不重叠:只有少数基因的遗传密码是重叠的。3.简并性:多数氨基酸有几个不同的密码子,只有色氨酸和甲硫氨酸仅一个密码子。编码相同氨基酸的密码子称为同义密码子。简并性可减少有害突变,也使DNA的碱基组成有较大的变化余地,在物种的稳定性上起一定作用。4.摆动性:密码子的专一性主要由头两位碱基决定,第三位不重要,称为摆动性。反密码子上的I可与U、A、C配对,G可与U配对。5.UAG,UAA,UGA不编码氨基酸,作为终

2、止密码子,只能被肽链释放因子识别。AUG是起始密码子。6.通用性:在各种生物中几乎完全通用,但发现线粒体有所不同,如人线粒体中UGA编码色氨酸。二、核糖体(一)结构1.核糖体RNA:有很多双螺旋区,16S在识别起始位点中起重要作用。2.核糖体蛋白:多数为纤维状,极少数球状。3.结构模型:椭圆球状,两亚基结合面上有较大空隙,蛋白质的合成在此进行。大亚基上有两个转运RNA位点:氨酰基位点(A)和肽酰基位点(P),还有一个水解GTP的位点。两个亚基的接触面上有信使RNA结合位点,核糖体上还有许多蛋白因子结合位点。(二)多核糖体:由一个信使RNA与一些单个核糖体结合而成,呈念珠状。这样可以同时合成许多

3、肽链,提高了翻译的效率。6个以上的多核糖体具有稳定的结构。第二节 翻译的过程 一、准备(一)肽链的合成是由氨基端向羧基端进行的,速度很快,大肠杆菌每秒可聚合20个氨基酸。信使RNA是从5向3翻译的。(二)氨基酸的活化:由氨酰tRNA合成酶催化,分两步:1. 形成氨基酸AMP酶复合物:氨基酸的羧基与5磷酸形成高能酸酐键而活化。2.转移:氨基酸转移到转运RNA3末端,与3或2羟基结合。总反应为:氨基酸tRNAATP=氨酰tRNAAMPPPi此酶专一性很高,只作用于L-氨基酸,每种氨基酸都有一个专一的酶。酶有校对机制,一方面对转运RNA有专一性,另一方面还有水解位点,可水解错误酰化的氨基酸。(三)转

4、运RNA的作用:起接头作用,根据密码子决定氨基酸的去向。转运RNA反密码子的某些突变可抵销一些有害突变,称为校正突变。二、肽链合成的起始(一)起始信号:起始密码子是AUG,其上游约10个核苷酸处有一段富含嘌呤的序列,可与16S rRNA的3端互补,与起始有关。(二)起始复合物的形成:1.起始氨基酸:是N-甲酰甲硫氨酸,其转运RNA也有所不同,称为tRNAf,与甲硫氨酸结合后被甲酰化酶以甲酰四氢叶酸甲基化,生成fMet-tRNAf。2.30S起始复合物:信使RNA先与小亚基结合,在起始因子3(IF3)的参与下形成mRNA-30S-IF3复合物,然后在IF1和IF2参与下与fMet-tRNAf和G

5、TP结合,并释放IF3,形成30S起始复合物。3.30S起始复合物与大亚基结合,水解GTP,释放IF1和IF2,形成70S起始复合物。此时转运RNA占据肽酰位点,空着的氨酰位点可接受另一个转运RNA,为肽链延长作好了准备。三、肽链的延伸(一)转运RNA进入氨酰位点:需ATP和两种延伸因子参加。EFTu与GTP结合,再与转运RNA形成复合物,才能与起始复合物结合。然后释放出EFTu-GDP,与EFTs和GTP反应,重新生成EFTu-GTP,参加下一轮反应。EFTu水解GTP前后构象不同,错误的转运RNA会离去,而正确的则与两种状态都有强相互作用。EFTu-GDP离去之前不能形成肽键,它停留的时间

6、越长,错误的转运RNA被排除的几率越大。这是翻译的限速步骤。(二)肽键的形成:肽酰基转移到氨酰位点,同时形成肽键。需大亚基上的肽酰转移酶和钾离子参加。肽酰位点的转运RNA成为空的。嘌呤霉素的结构与氨酰tRNA类似,可形成肽酰嘌呤霉素,易脱落,使合成中断。(三)移位:指核糖体沿信使RNA移动一个密码子。原肽酰位点的转运RNA离开,肽酰tRNA进入肽酰位点。需GTP和延伸因子G(EFG),也叫移位酶。GTP的水解使EFG释放出来。延伸与移位是两个分离的独立过程。四、终止(一)终止信号的识别:有三种蛋白因子:RF1识别UAA、UAG,RF2识别UAA、UGA。RF3协助肽链释放。(二)肽链释放:释放

7、因子使肽酰转移酶水解并释放转运RNA,然后核糖体离开,IF3使核糖体解离,并与小亚基结合,以防重新聚合。五、真核生物的合成(一)核糖体:更大,为60S和40S。(二)起始氨基酸:是甲硫氨酸,但其转运RNA无TC序列。(三)起始信号:密码子为AUG,无富含嘌呤的序列。因为是单顺反子,只有一个起点,所以小亚基先与帽子结合,向3端移动寻找即可。(四)起始复合物:80S,起始因子(eIF)有多种。需GTP和ATP。(五)延伸因子和终止因子:EF1a相当于EFTu,EF1bg相当于EFTs。终止因子(eRF)称为信号释放因子。(六)蛋白激酶参与调节:可使eIF2磷酸化,抑制下一轮起始,小亚基不能与转运R

8、NA结合,翻译受抑制。只有脱磷酸后才能重新起作用。缺乏血红素时即激活蛋白激酶,抑制血红蛋白合成。六、抑制剂白喉毒素可使移位酶(EF2)ADP-核糖化,抑制真核生物的移位作用。亚胺环己酮只作用于80S核糖体,抑制真核生物的翻译。氯霉素、链霉素、四环素、新霉素、卡那霉素只作用于原核生物,链霉素、新霉素、卡那霉素与小亚基结合,引起错读。第三节 多肽的运输和加工 一、信号肽(一)特点:长度为1326个残基,氨基端至少有一个碱性残基,中部有1015个残基的疏水肽段,羧基端有信号肽酶酶切位点。一般位于新生肽的氨基端,某些位于多肽的中部。(二)功能:信号肽合成后被信号识别体(SRP)识别。信号识别体与核糖体

9、结合,使肽链延伸暂停,将核糖体带到内质网,形成粗糙内质网。这里合成溶酶体蛋白、分泌蛋白和构成质膜骨架的蛋白。信号识别体与内质网上的停泊蛋白结合,将核糖体送入多肽移位装置,信号识别体被释放,肽链继续延伸。合成的肽链进入内质网小腔。二、在内质网的修饰 多肽在内质网的修饰包括信号肽的切除、二硫键的形成、高级结构的折叠及核心糖化。在内质网中以长萜醇磷酸酯为载体合成核心糖链,然后转移到蛋白质的天冬酰胺或丝氨酸、苏氨酸上。三、高尔基体的作用 高尔基体可对核心糖链进行修饰和调整,称为末端糖化。多肽在此根据各自的结构进行分类,被运往溶酶体、分泌粒和质膜等目的地。四、线粒体和叶绿体蛋白的合成他们可编码全部RNA,但所需的蛋白多数由核基因组编码,在游离核糖体中合成。这些蛋白含有线粒体定向肽或叶绿体转移肽,起信号肽的作用。祝大家07年生物考研取得好成绩! 学 子 272646652 102

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