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1、生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章 糖类（p6）6.构型（configurati on）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一
2、个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。通过该反应，使单糖形成环状结构。16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧
3、啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯 (B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。23.糖原（glycogen）：一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖，以-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多-1,6
4、分支的多糖，用于能源贮藏。完全由葡萄糖组成的分支长链多糖。为动物中糖类的主要贮存形式。25.纤维素（cellulose）：葡萄糖分子通过-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。由葡萄糖单元共价连接的长链所组成的结构多糖。是植物细胞壁的主要组成成分。第二章 脂类（p12）1.必需脂肪酸（essential fatty acid）：不能被细胞或机体以相应需要量合成或从其膳食前体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂酸。对哺乳动物而言，亚油酸与亚麻酸皆是营养必需的。3.皂化值（saponification value）：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是
5、三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。4.碘值（iodine value）：脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。6.酸值（acid value）：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6的油脂不宜食用。第三章 蛋白质化学一 氨基酸与肽（p18-19）1.兼性离子/两性电解质（zwitterion/ampholyte）：同时带有正电荷和负电荷的离子，同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
6、如氨基酸处于某一pH时游离成正、负离子相等的状态，此时该氨基酸的净电荷为零。2.必需氨基酸（essential amino acid，EAA）：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。3.等电点（isoelectric point，PI）：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。4.肽键（pep
7、tide bond）：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。9.活性肽（active peptide）：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。二 蛋白质的三维结构（p31）4.螺旋（-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺
8、氮形成氢键。在古典的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.5.折叠片（-pleated sheet）：片可以想象为有折叠的条状纸片侧向并排而成，在这里多肽主链沿纸条形成锯齿状，-碳位于折叠线上。注意，在片上的侧链垂直于折叠片平面，并交替地从平面上下两侧伸出。片可以有两种形式，一种是平行式，另一种是反平行式。6.发夹结构（hairpin structure）：蛋白质的二级结构中呈现的类似于“发夹”状的结构。7.无规则卷曲（random coil）：泛指那些不能被归入明确的二级结构元件的多肽区段。实际上这些区段大多数既不是卷曲，
9、也不是完全无规的，但是它们受侧链的影响很大。8.蛋白质的二级结构（protein secondary structure）：蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有-螺旋、-折叠、-转角。常见的二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成-型螺旋（-helix）和-型(-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将螺旋和型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。9.超二级结构（super-second
10、ary structure）：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式、4股螺旋形成的四螺旋束等。10.结构域（structure domain）：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。11.亚基（subunit）：(1)蛋白质的最小共价单位。由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。(2)寡蛋白质的功能单位；大分子的亚结构，如细菌70S核蛋白体中的30S或50S亚基。12.蛋白质三级结构（protein tertiary structu
11、re）：指一条多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕，折叠，从而产生特定的空间结构13.蛋白质四级结构（protein quaternary structure）：指亚基的种类，数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的互相作用。14.蛋白质变性（protein denaturation）：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。15.蛋白质复性（protein renaturation）：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化
12、不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性三 蛋白质结构和功能的关系（p40）2.寡聚蛋白（oligomeric protein）：由两条或两条以上的多肽链组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。4.协同效应（synergism）：在血红蛋白与氧结合的过程中，首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组
13、织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。5.肌红蛋白（myoglobin，Mb）：肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。6.血红蛋白（hemoglobin，Hb）：血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条链和两条链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。7.波尔效应（Bohr effect）：血液pH值降低或pCO2升高，使Hb对O2的亲和力降低
14、，在任意pO2下Hb氧饱和度均降低，氧离曲线右移，反之，pH值升高或pCO2降低，则Hb对O2的亲和力增加，在任意pO2下Hb氧饱和度均增加，氧离曲线左移。pH对Hb氧亲和力的这种影响称为波尔效应。（见课本p80）8.别构效应（allosteric effect）：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构像变化影响同一蛋白质分子上其他结合部位的结合亲和力，称为别构效应。9.镰刀状细胞贫血症（antigen and antibody）：该病是由于基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。使得红细胞呈长而薄，新月状或镰刀状。第四章 酶（p66-p67）1.核酶（ribozyme）：具有催
15、化活性的RNA， 即化学本质是核糖核酸(RNA)，却具有酶的催化功能。4.活化能（activation energy）：一般分子转化为活化分子所吸收的最小平均平动能，代表分子进行有效碰撞所需的起码的额外能量要求。6.反馈抑制（feedback inhibition）：一种负反馈机制，其中酶促反应的末端产物可抑制在此产物合成过程中起作用的酶。这种抑制具有协同性、积累性和序贯性。8.辅酶（coenzyme）：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。9.辅基（prosth
16、etic group）：把与酶蛋白牢固结合的，乃至共价结合的辅酶（或金属离子）称为辅基。10.辅因子（cofactor）：在生物体系中，可与主要组分结合并有辅助功能的分子。如酶的辅因子，转录和免疫过程中的辅因子等。14.酶的专一性（enzymatic specificity）：酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。17.诱导契合假说（induced-fit hypothesis）：该学说认为酶分子是高柔性的动态构象分子，酶与底物结合是相互作用的过程。但酶分子与底物接近时，酶蛋
17、白受底物分子的诱导，构象发生有利于结合底物的变化。25.序列反应（sequential reactions）：该反应是底物A和B与酶结合，然后发生反应并生成产物P和Q，并涉及非共价的三元复合体如AEB和PEQ的形成。26.乒乓反应（Ping Pong reactions）：在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。29.抑制剂（inhibitor）：有许多分子因素能干扰催化作用，使酶促反应速率减慢或完全停止。这类分子因素称为抑制剂。38.活性部位（active site）：它是指酶分子的表面有一个必须基团
18、（某些氨基酸残基的侧链，有时也包括辅酶分子或它的基团）比较集中，并构成一定空间结构的微小区域。40.邻近效应与定向效应（approximation and orientation）：本质上是由于两个底物被束缚在酶的表面上引起的，因此一个分之间的反应变成了一个类似分子间的反应。邻近效应的直接结果是底物在活性部位的“有效浓度”比底物在溶液中的浓度要高得多，因此反应速率增加。定向效应是指两个相互靠拢的反应基团间电子轨道的定向排列，这种排列要求极严，稍有偏离就可能是反应物进入过渡态所需的活化自由能增加很多，因此也称为轨道导向。41.酸碱催化（acid-base catalysis）：通过暂时性地向底物
19、提供质子或从底物接纳质子稳定过渡态的一种催化机制。42.共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。包括亲核催化和亲电催化。（见课本p174-175）43.别构调控（allosteric regulations）：效应物与蛋白质、别构酶的别构部位相互作用，导致构象发生变化，从而对其活性产生影响。44.别构酶（allosteric enzyme）：具有别构效应的酶。一般都是多亚基蛋白质由两个或多个多肽亚基组成。50.同工酶（isozyme）：是指催化相同的化学反应，但存在多
20、种四级缔合形式，并因而在物理化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。51.米氏常数（michaelis-constant）：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，符号Km 。54.酶的激活（enzymatic activation）：一些物质可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用。55.酶原激活（zymogen activation）：酶原经专一的蛋白酶解断开某个（些）肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶，此过程称为酶原激活。第五章
21、 维生素和辅酶（p78-p79）1.维生素（vitamin）：生物的生长和代谢所必需的微量有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素两类。6.尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）（nicotinaamide adenine dinucleotide）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：为体内很多脱氢酶的辅酶，分子中除含尼克酰胺（维生素PP）外，还含有核糖、磷酸及一分子腺苷酸（AMP）。主要功能是接受从代谢物上脱下的2H（2H+2e），然后传给另一传递体黄素蛋白。两种辅酶都含有一个连接两个5-核苷酸的磷酸
22、酐键，这两个5-核苷酸是腺苷单磷酸和尼克酰胺的核糖核苷酸，也称之尼克酰胺单核苷酸（NMN）。另外在NADP和NADPH的结构中的腺苷酸的核糖的2位上连有一个磷酸基团。（附图如下）7.黄素单核苷酸（FMN）（flavin mononucleotide）：（见第七页附图）。8.硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：酶的辅因子，是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。作为丙酮酸脱氢酶和酮戊二酸脱氢酶的辅因子，在酮酸脱羧反应中起作用。9.黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）（flavin adenine dinucleotide）：（见第七页附图）。10.磷酸吡哆醛（pyridoxal pho
23、sphate）：维生素B6的辅酶形式，参与氨基酸代谢中的转氨基作用。12.辅酶A（coenzyme A）：维生素泛酸的一种辅酶形式，在代谢中作为酰基的载体，这些酰基连接在辅酶A的巯基上。14.转氨酶（transaminase）：是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。第六章 核酶（p90-p91）1.核苷（nucleoside）：由碱基和五碳糖(核糖或脱氧核糖)连接而成，即嘌呤的N-9或嘧啶的N-1与核糖或脱氧核糖的C-1通过糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。2.核苷酸（nucleotide）：由碱基（嘌呤碱或嘧啶碱）、戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸组成的化合物。视连接部位
24、不同，有2-核苷酸(核苷2-磷酸)、3-核苷酸(核苷3-磷酸)和5-核苷酸(核苷5-磷酸酸)三种。4.磷酸二酯键（phosphodiester linkage）：两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。7.核糖体核酸核苷（ribosomal ribonucleic acid，rRNA）：核糖体中的RNA。真核生物核糖体中通常含28S、18S、5.8S和5S 四种rRNA；原核生物中则含23S、16S和5S 三种rRNA。8.信使核糖核酸（messenger ribonucleic acid，mRNA）：携带从DNA编码链得到的遗传信息，在核糖体上翻译产生多肽的RN
25、A。9.转移核糖核酶（transfer ribonucleic acid，tRNA）：具有携带并转运氨基酸功能的一类小分子核糖核酸。10.核酶（ribozyme）：一类具有催化活性的核糖核酸（RNA）。15.DNA双螺旋（DNA double helix）：是一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。DNA双螺旋的碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36，每对螺旋由10对碱基
26、组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄深浅不一的一个大沟和一个小沟。17.DNA超螺旋（DNA supercoiling）：在双螺旋结构中，每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态，少于10个就会形成右手超螺旋，反之为左手超螺旋。前者称为负超螺旋，后者称为正超螺旋。22.DNA变性和DNA复性（DNA denaturation and DNA renaturation）：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链转变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。核酸链共价键（3,5-磷酸二酯链）的断裂则称
27、为降解。变性DNA在适当条件下，可使两条分开的链重新缔合，恢复双螺旋结构，这个过程称为复性。23.退火（annealing）：热变性核酸或蛋白质经缓慢降温后的复性过程。24.溶解温度（melting temperature，Tm）：通常把DNA热变性引起物化性质改变一半时的温度称为该DNA的溶解温度。25.增色效应（hyperchrimic effect）：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。27.核酸内切酶（endonuclease）：）在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶，与核酸外切酶相对应。28.限制性内切酶
28、（restriction endonnuclease）：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。31.链终止法（chain-termination method）：核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，只要双脱氧碱基掺入链端，该链就停止延长，链端掺入单脱氧碱基的片段可继续延长。如此每管反应体系中便合成以共同引物为5端，以双脱氧碱基为3端的一系列长度不等的核酸片段。反应终止后，分四个泳道进行电泳。以分离长短不一的核酸片段(长度相邻者仅差一个碱基)，根据片段3端的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。32.聚合酶链式反应（polymerase chain reaction，PCR）：用引物和DNA聚合酶进行体外扩增特定的DNA区域的一种技术。37.分子杂交（hybridization）：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。40.发夹结构（hairpin structure）：多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构。常出现在RNA的二级结构中，在蛋白质的二级结构中也有发夹结构。P5附图（请参考课本）：- 6 -