《2022年医学生物化学重点总结.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《2022年医学生物化学重点总结.docx（51页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。
1、精选学习资料 - - - - - - - - - 其次章 蛋白质的结构和功能第一节 蛋白质分子组成一、组成元素 ：N 为特点性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-测生物样品蛋白质含量：样品含氮量6.25 二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的-碳原子都是手性碳原子；2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺（3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸 Asp、谷氨酸 Glu （4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸 Lys、精氨酸 Arg、组氨酸 His；三、理化性质1.两性解离：
2、两性电解质,兼性离子静电荷 +1 0 -1 PHPI PH=PI PHPI 阳离子 兼性离子 阴离子等电点： PI=1/2 （pK 1+pK 2）2.紫外吸取性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族）,最大吸取峰都在 280nm；3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸取峰为 570nm 波长；此反应可作为氨基酸定量分析方法；四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属 pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸 氨基羧基之间缩合的化学键（CONH ）子 的水缩合 成2. 二 肽： 两分子 氨基酸 借一
3、分子的 氨基 与另一 分子 的羧基 脱去 一分3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基；4.自然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽 GSH：谷,半胱,甘氨酸组成的三肽具有仍原性,爱护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态；在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH 可仍原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH 被氧化成氧化性 GSSG,在谷胱甘肽仍原酶作用下,被仍原为 GSH GSH 的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物（如致癌物,药物等）结合,从而阻断,这些化合物与 DNA,RNA 或蛋白质结合,以爱护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽促甲状腺激素释放激素
4、 TRH神经肽： P 物质（ 10 肽）脑啡肽（ 5 肽）强啡肽（ 17 肽）其次节 蛋白质的分子结构一级 二级 三级 四级定义 蛋白质中氨基酸的数目 蛋白质分子中多肽链 二级结构进一步盘旋 亚基与亚基间呈特定及排列次序 骨架中原子的局部空 折叠成具有肯定规律 的三维空间排布, 并以间排列, 不涉及侧链空 的三维空间结构 非共价键相连接间排布名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - 形式a-螺旋（上升一圈3.6结构域： 蛋白质构象中亚基（完整的三级结个 ,螺距0.54nm,直径特定的区域； 是由多肽构）0.5nm） -折叠
5、（正向链上相邻的超二级结0.6,反 ,0.7）构的紧密相联） ；形成-转角,无规卷曲,超的结构区域）二级卷曲键 肽键（主）氢键 疏水作用,离子氢键,疏水作用, 盐键和氢键二硫键（次）范德华力意义 是蛋白质空间构象和特 由一级结构打算, 发挥 相对分子质量大的蛋异性生物活性的基础,但 特别生理功能 白质常分为多个结构不是打算空间构象的唯 域执行不同功能一因素 短距离效应 长距离效应超二级结构：即模体（motif ）,指在多肽链内次序上相互接近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规章的二级结构聚合体；蛋白质的分类：1.依据组分：（1）单纯蛋白质（ 2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr（
6、非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.外形和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于 10,不溶于水,韧性支架和外爱护（2）球状：水溶性较好,结构更复杂酶和调控蛋白第三节 蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏,就可能复原到原先的三级结构,功能依旧存在；2.一级结构是功能的基础；不同种属来源 pr 相像的一级结构（序列同源现象）具有相像的功能同源蛋白质；3.一级结构转变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病,为基因突变导致；镰刀形贫血：谷氨酸缬氨酸二、蛋白质空间结构与功能的关系1.蛋白质的功能依靠于特定的空间结构2.蛋白质在不转
7、变一级结构的前提下,通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合转变构象）可以转变活性三、蛋白质空间的结构转变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病,成为蛋白质构象病2.朊病毒：查不到任何核酸,对各种理化作用有很强抗击力,传染性极强的蛋白质颗粒；（1）细胞型（正常型） ：表达于脊椎动物细胞表面,存在于 a-螺旋；（2）瘙痒性（致病型） ：是 PrP c 异构体,可胁迫 PrPc转化为 PrP Sc,实现自我复制,并产生病理效应；四、蛋白质的理化性质：两性解 两端氨基和羧基 + 侧链某些基因解离如溶质 pHpI 蛋白质带负电荷如溶液 pH=pI ,为兼性离子,电荷为 0 等电点 体
8、内蛋白质的各种 PI 不同,多接近 5.0 紫外吸 含肽键 220nm 和芳香族氨基酸 280nm处吸光度的测定,常用于蛋白质的定量收名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - 双缩脲 呈紫色反应,用于检测蛋白质的水解程度反应透析 蛋白质是生物大分子不易透过半透膜,通过半透膜纯化含小分子杂质的蛋白质变性 破坏共价键和二硫键,如一级结构未被破坏,稍微变性后可因去除变性因素而复原活性（复性）沉淀 除去蛋白质的水化膜并中和其电荷,可发生沉淀凝固 蛋白质被强酸强碱变性后,仍能溶于强酸或强碱溶液中,如将强酸或强碱溶液的 PH 值调至等
9、电点, 变性蛋白质结成不溶絮状物,称结絮；如再加热紫状物变得更为坚固,不易再溶于强酸强碱中；（凝固）变性的蛋白质不肯定沉淀,沉淀的蛋白质不肯定变性,但变性的蛋白质易沉淀,凝固的蛋白质均已变性,而且不再溶解；五蛋白质的分别与纯化：1.提取：破裂组织和细胞,将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取；2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分别而取得单一蛋白质组分的过程；3.转变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出；Eg：硫酸铵硫酸钠氯化钠原理：夺取蛋白质四周的水化膜,破坏其稳固性；（2）加入有机溶剂Eg：丙酮正丁醇乙醇甲醇原理：降低溶液的介电常数,使蛋白质相互吸引；
10、四 补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙,缬,亮,异亮2.含芳香环：苯丙 芳香族：酪,色 3.含硫：甲硫氨酸 4.亚氨基酸：脯氨酸 5.含酰胺基：谷氨酰胺,天冬酰胺都含有共轭双键紫外光吸取性质 含疏基：半胱氨酸含羟基：丝苏含羧基（酸性带负电） ：天冬氨酸,谷氨酸二、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端,N 端）,羧基（羧基末端,C 端）2.多肽命名： N 端 C 端3.多肽中肽链4 个原子（ C,O,N,H ）和相邻两个a碳原子等 6 个原子位于同一酰胺平面,构成肽单元（Peptide Unit）4.抗生素肽：抑制,杀死细菌的多肽核酸是一类含磷的生物大分子化合物,第三章核酸的结构和功
11、能依据组成不同, 可分为核糖核酸 （ RNA ）携带和传递遗传信息, 为生命的最基本物质之一；和脱氧核糖核酸（DNA ）；第 3 页,共 37 页名师归纳总结 - - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - DNA 核酸RNA mRNA tRNA rRNA 第一节 核酸的化学组成及一级结构 核酸分子的元素组成为 C,H, O, N 和 P,基本单位为核苷酸； （也称单核苷酸）核酸单核苷酸磷酸核苷（脱氧核苷）戊糖（脱氧戊糖）碱基（嘌呤碱,嘧啶碱）一、核苷酸 核苷酸 完全水解 可释放出等摩尔量的含氮碱基,戊糖（脱氧戊糖）和磷酸；1.碱基腺嘌呤（ A）嘧啶尿嘧啶（ U）嘌
12、呤鸟嘌呤（ G）胸腺嘧啶（ T）胞嘧啶（ C）（1）存在于 DNA 分子中： A, T, C, G；存在于 RNA 中： A, U, C, G；（2）此外,核酸仍含有一些含量很少的碱基,种类很多,大多数为甲基化碱基；2.戊糖（1）核糖构成 RNA ,脱氧核糖构成 DNA ；（2） RNA 分子较 DNA 分子更易发生水解,因此不如 DNA 稳固；3.核苷（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）；（2）核 苷： AR, GR,UR, CR （3）脱氧核苷： Dar,dGR, dTR, dCR. 4.单核苷酸（1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）核苷酸：
13、AMP,GMP, UMP, CMP 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - 脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP. 重要的核苷酸衍生物多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷） , NDPC （二磷酸核苷）环化核苷酸：cAMP（ 3,5-环腺甘酸）cGMP（3,5-环鸟苷酸）二、核酸的一级结构1.定义：核酸中 核苷酸 的排列次序；由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同,所以也称为碱基序列；2.核苷酸之间以 3 ,5 磷酸二酯键 连接形成多核苷酸链,且多核苷酸链是有方向性的；书写方法：左端标出 5末端,右侧为 3末端例
14、如： 5ACTGCT3 其次节 DNA 的空间结构和功能一、 DNA 的二级结构双螺旋结构模型DNA 双螺旋结构的特点1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以一脱氧核苷酸-磷酸,为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋, 直径为 2nm,形成大沟和小沟相间,碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧,与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式： A=T ,C=G ）,相邻碱基平面距离 0.34nm,螺旋一圈螺距 3.4nm,一圈 10 对碱基；2.DNA 双螺旋结构的稳固主要由互补碱基对之间的氢键和碱基积累力来爱护；氢键主持双链横向稳固性,碱基积累力爱护双链纵向稳固性；3.DNA 双螺旋
15、结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳固的结构,但当转变溶液的离子浓度或相对温度时,DNA 结构会发生转变；二、 DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装1.DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构： DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相反2.原核生物 DNA 是环状超螺旋结构3.真核生物 DNA 在核内的组装真核生物染色体由 DNA 和蛋白质构成,其基本单位是核小体,DNA （约 146bp）核心颗粒核小体（1）核心颗粒：由长组蛋白八聚休连接区连接区 DNA （约 6
16、0bp）H 1146bp 的 双螺旋 DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8 圈组成；（2）连接区：由连接区 DNA 和组蛋白 H 1 组成（3）连接区 DNA ：连接相邻两个核心颗粒；（4）组蛋白组蛋白种类： H1, H 2A,H 2B,H 3,H4 组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2 分子 H 2A,H 2B,H 3, H4 组成八聚体第 5 页,共 37 页（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结构名师归纳总结 - - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - （6）染色体是由 DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、 DNA 的功能 1.D
17、NA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板；它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础；2.基因就是指在染色体上占有肯定位置的遗传的基本单位或单元；3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息；4.此外,真核细胞仍有线粒体和叶绿体,分别含有线粒体 第三节 RNA 的功能和结构 RNA 的种类、分布和功能DNA 和叶绿体 DNA ,属于核外遗传物质；核蛋白体 RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mt rRNA 核蛋白体组分信使 RNA mRNA mt rRNA 蛋白质合成模板核内不均一RNA HnRNA 成熟 mRNA 的前体核内小 RNA SnRNA
18、参与 HnRNA 的剪接、转运核仁小 RNA SnoRNA rRNA 的加工、修饰胞浆小 RNA ScRNA/TSL-RNA 蛋白质肉质网定位合成的信号识别体组分转运 RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸一、信使 RNA 的结构与功能mRNA 的结构特点1.大多数真核 mRNA 的 5末端均在转录后加上一个 甲基鸟苷 ,同时第一个核苷酸的 C2也是甲基化,形成帽子结构；2.大多数真核 mRNA 的 3末端有一个多聚腺苷酸（polyA）结构,称为多聚 A 尾5m7Gppp AUG UAG AAUAAA polyA35 非翻译区 编码区 3 非翻译区3.帽子结构和多聚 A 尾的功能（1）
19、mRNA 核内向胞质的移位（2）mRNA 的稳固性维系 （ 3）翻译超始的调控4.mRNA 的功能：转录核内 DNA 遗传信息的碱基排列次序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成的氨基酸排列次序二、转运 RNA 的结构和功能1.tRNA 分子中含有较多的稀有碱基,含10-20%稀有碱基,如DHU ,3末端为 -CCA-OH , 5末端大多数为G 2.tRNA 二级结构三叶草氨基酸臂, DHU 环,反密码环,额外环,TC 环3.tRNA 的三级结构倒L 形4.tRNA 的功能： 搬运氨基酸到核糖体和识别密码子,参与蛋白质的翻译三、核蛋白休 RNA 的结构和功能1.rRNA 与核糖体蛋白共同构成核蛋白体
20、或称为核糖体,核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成；2.rRNA 的功能：参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所；3.rRNA 的种类：（依据沉降系数）真核生物原核生物5srRNA 5srRNA 28srRNA 23srRNA 5.8srRNA 16srRNA 18srRNA 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - 原核生物（大肠杆菌为例）真核生物（以小鼠肝为全例）小亚基30S 1542 个核苷酸40S 1874 个核苷酸rRNA 16S 18S 蛋白质21 种占总量的 40% 33 种占总量的 50% 大亚基50S
21、 2940 个核苷酸60S 4718 个核苷酸 rRNA 23S 28S 蛋白质5S 120 个核苷酸5.8S 160个核苷酸5S 120个核苷酸36 种占总量的 30% 49% 占总量的 35% 第四节核酸的理化性质一、核酸的一般理化性质1.核酸分子中有末端磷酸和很多连接核苷的磷酸残基,为多元酸,具有较强的 酸性；2.核酸分子中仍有含氮碱基上 的碱性基团, 故为两性电解质, 各种核酸分子大小及所带电荷不同,电泳和离子法来分别不同的核酸；二、 DNA 的变性1.定义：在某些理化因素作用下,DNA 双链解开成两条单链的过程；变性并不涉及核苷酸共键（磷酸二脂键）的断裂；2.方法：过量酸、碱、加热、
22、变性试剂如 尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等；3.变性后其它理化性质变化：DNA 变性的本质是双链间氢键的断裂变性引起紫外吸取值的转变4.增色效应： DNA 变性时其溶液A260增高的现象50%时的温度温度称为DNA的解链5.Tm：变性是在一个相当窄的温度范畴内完成,在这一范畴内,紫外光吸取值达到最大值的温度,又称熔解温度,或熔点；6.Tm 值与以下因素有关：（1） DNA 的均一性 ：DNA 的均一性较高,那么 DNA 链各部分的氢键断裂所需的能值较接近,Tm 值范畴较窄,所之亦然,由于可见 Tm 值可作为衡量 DNA 样品均一性的指标；（2） C-G 碱基对含量 ： G-C 碱基对
23、为 3 对氢键,而 A-T 碱基对只有 2 对氢键,所以破坏 G-C 间氢键较 A-T 间氢键需要更多的能量；因此 Tm 值大小与 G+C 含量成正比,也可通过 Tm 值推算出 DNA 碱基的百分组成；X%（ G+C ）=（ Tm-69.3）*2.44 （3） 介质中离子强度 ：离子强度低,DNA 的 Tm 值较低；三、 DNA 的复性与分子杂交1.DNA 复性定义：在适当条件下,变性 DNA 的两条互补链可复原自然的双螺旋构象,这一现象称为复性；（ 1、足够的盐浓度排除磷酸基的静电斥力,2、足够高的温度破坏无规章的链内氢键）2.热变性的 DNA 经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火；3.减
24、色效应： DNA 复性时,其溶液A260降低；DNA 单链分子或RNA 分子放在同一溶液中,只要两种单链4.核酸分子杂交： 在 DNA变性后的复性过程中,假如将不同种类的分子之间存在着肯定程度的碱基配对关系,在相宜的条件（温度及离子强度）下,就可以在不同的分子间形成杂化双链；5.这种杂化双链可以在不同的DNA 与 DNA 之间形成, 也可以在 DNA 和 RNA 分子间或者RNA 与 RNA 分子间形成, 这种现象称为核酸分子杂交；6.核酸分子杂交的应用一、第四章酶；酶的概念：酶是指由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质1、命名：习惯命名：分解脂肪的酶脂肪酶据其催化的底物命名催化脱氢反应酶脱氢酶据
25、其催化的反应类型命名系统命名2、分类：氧化仍原酶类转移酶类水解酶类裂解酶类异构酶类合成酶类（或连接酶类）第 7 页,共 37 页名师归纳总结 - - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 3、化学本质：据化学本质将酶分两类,即：蛋白脂类的酶 核酸类的酶二、酶的分子结构与功能1、分子组成：单纯酶和结合酶；酶蛋白：结合酶中的蛋白质部分；帮助因子：结合酶中的非蛋白质部分；全酶：酶蛋白与帮助因子结合形成的复合物称全酶,只有 全酶 才有催化作用；金属酶：金属离子假如与酶结合紧密,在提取的过程中不会丢失,这类酶称为金属酶；如：羧肽酶（含 Zn2+ ）黄嘌呤氧化酶（含 Mo2+
26、 ）金属离子作用：爱护酶分子的构象；传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子降低反应的静电斥力；依据帮助因子与酶蛋白结合的坚固程度不同将其分为辅基或辅酶；注：辅基大多为金属离子一种酶蛋白只能与一种帮助因子结合,但是一种帮助因子可与不同酶蛋白结合；单纯酶：仅含单纯酶：仅 含-氨基酸的蛋 白质分类结合酶：蛋白质 +非蛋白质部分（即辅酶分子）（即酶蛋白）酶蛋白打算反应的特异性辅酶因子小分子有机化学物 结合成复合物全酶（只有全美才具有催化作用）金属离子在酶促反应中 1、 爱护酶分子的构象 2、 传递电子 3、 在酶与底物间起桥梁作用 4、 中和阴离子,降低反应的静斥力 辅酶：与蛋白质结合疏松 辅酶
27、因子 参 与酶活性中心的组成 辅基：与酶蛋白结合坚固 酶活性中心（ active center）：指酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的特定的空间结构区域；酶活性中心内 结合集团：结合底物和辅酶,使之成为复合物的必需基团催化基团：影响底物中某些化学键的稳固性,催化底物转变成为产物2、酶的活性中心 概念：酶分子中与酶活性亲密相关的化学基因称为必需基因,这些必需基因在一级结构上可能 相距很远, 必需基团在空间结构 上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物,这区域称为酶的活性中心或活性部位；分类： 酶活性中心内的必需基团：结合基因和催化基因 酶活性中心外的 必
28、需基团 ：组氨酸的咪唑基,丝氨酸的羟基等；三、酶促反应的特点与机制 1、酶与催化剂相比较：共同点： A 催化作用； B 反应前后酶质与量不变；C 不转变反应平稳常数 不同点： A 极高的催化效率名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - B 高度的特异性：1、肯定特异性2、相对特异性3、立体异构特异性C 可调剂性2、酶促反应的机制诱导契合假说 酶：与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合；这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说；邻近效应与定向排列：提高反应速率多元催化 ：同一种 酶常兼有酸、碱双重催
29、化作用；表面效应 ：四、 酶促反应动力学影响酶促反应因素:酶浓度、底物浓度、pH 、温度、抑制剂、激活剂等；1、底物浓度对反应速度的影响在酶量恒定的情形下,酶促反应的速度主要取决于底物的浓度在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而上升,加大底物浓度,反应速度趋缓,底物浓度进一步增高,反应速度不再随底物浓度的增加而加快,达最大反应速度,此时 酶的活性中心被底物饱和；2、米 -曼氏方程式中间产物学说：酶（E）与底物（ S）形成酶底物复合物（中间产物 ES） ,此复合物再分解为产物 P和游离的酶；米氏方程式： V= VmaxS A 米氏方程式 Km 值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓
30、度；B、Km 值 酶对底物的亲和力C、 Km 是酶的特点性常数之一,只与酶的结构,酶所催化的底物和反应环境如温度、一底物,不同的酶有不同的 Km 值）D、 Vmax 是酶完全被底物所饱和时的反应速度,与酶浓度成正比；km 值和 Vmax 值的测定：双倒数作图法 第一步： V=Vmax*S/Km+S 两边同取倒数得 1/V=Km/（Vmax*S） +1/Vmax 以 1/V 对 1/S 作图,纵轴截距 =1/Vmax, 横轴截距 =-1/km Hanes作图法 :S/V=Km/Vmax + S/Vmax 以S/V 对 S作图,纵轴截距 =-km, 直线 k=1/Vmax 3、酶浓度对反应速度的影
31、响PH、离子强度有关,与酶的浓度无关（同（当 S km,酶可被底物饱和的情形下,反应速度与酶浓度成正比；当 S E 时, km 忽视不计）4、温度对反应速度的影响温度上升,酶促反应速度上升温度上升,可引起酶的变性失活；最适温度： 酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度；（酶的最适温度不是酶的特点性常数,与反应时间有关 ）注：临床应用：低温麻醉、低温储存菌种；5、 pH 对反应速度的影响酶活性受其反应环境的 PH 影响,且不同的酶对不同的 PH 有不同要求；最适 pH ：酶催化活性最大时的环境 pH 胃蛋白酶最适 PH 值是 1.8；肝精氨酸酶是 9.8；多数酶是中性 （最适 pH
32、不是酶的特点性常数,受底物浓度, 缓冲液种类与浓度,以及酶的纯度等因素影响）6、抑制剂对酶促反应速度的影响名师归纳总结 抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂；第 9 页,共 37 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基因相结合,从而抑制酶的催化活性；分类： 不行逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基因相结合,使酶失活,此种抑制剂 不 不 可 可 可 用 用 用 透 透 透 析 析 析 、 超 超 超 滤 滤 滤 等 等 等 方 方方 法 法 去 去去 除 除； 可逆性抑制剂：抑制剂与
33、酶以非共价键方式结合,使酶活性降低或消逝,可采纳透析、超滤的方法解除,是一种可逆性结合；A 竞争性抑制作用：与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合成中间复合物；（可逆的）比 比 如 如 如 ： 丙 丙 丙 二 二 二 酸 酸 酸 与 与 与 琥 琥 琥 珀 珀 珀 酸 酸 酸 竞 竞 竞 争 争琥 琥 珀 珀 珀 酸 酸 酸 脱 脱 脱 氢 氢 氢 酶 酶 酶 , 磺 磺 磺 胺 胺 胺 药 药 药 物 物 物 与 与 与 对 对 对 氨 氨 氨 基 基 基 苯 苯 苯 甲 甲 甲 酸 酸 酸 竞 竞 竞 争 争 争 二 二 二 氢 氢 氢 叶 叶 叶 酸 酸 酸 合 合 合 成 成 成
34、 酶 酶 酶 ）Vmax 不变, Km 值B 非竞争性抑制作用：与酶活性中心外的必需基因结合,底物与抑制剂之间无竞争关系；Vmax , Km 值不变C.反竞争性抑制作用：抑制剂不与酶结合,反与酶和底物形成的中间产物（ES）结合,使中间产物ES 的量下降；Vmax , Km 值7、激活剂对酶促反应速度的影响 激活剂：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质； 酶的激活剂大多为金属离子,如：Mg+ 、 K+ 、Mn2+ 等； 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不行缺少的；非必需激活剂：激活剂不存在时,酶仍有肯定的催化活性；8、酶活性测定与酶活性单位 酶的活性指酶的催化 化学反应才能 ,
35、其衡量标准是酶促反应速度； 酶的比活力：比活力是表示酶纯度的较好指标；（每分钟催化 1umol 底物转化为产物所需的酶浓度）五酶的调剂调剂对象：关键酶调剂方式 : 酶活性调剂（快）1、酶活性调剂 酶含量调剂（慢） ）酶原与酶原的激活 酶原：无活性的酶的前体；酶原的激活：由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称酶原的激活 酶原的激活一般通过某些蛋白质酶的作用,水解一个或几个特定的肽键,致使蛋白质构象发生转变而使酶原具有活性,其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程（其过程不行逆）生理意义： -爱护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；-保证了合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用；变构酶（别构酶） 变构
36、调剂：酶分子活性中心外的某一部分可以与体内一些代谢物可逆地结合,使酶发生变构并转变其催化活性,这种调剂酶活性的方式称为变构调剂； 变构效应剂：引起变构效应的代谢物称为变构效应剂； 变构效应剂引起酶活性的增强或减弱,分别称变构激活作用或变构抑制作用；酶的共价修饰调剂 共价修饰（化学修饰） ：酶蛋白肽链上的一些基因可与某些化学基因发生可逆的共价结合,从而转变酶活性,这一过程称酶的共价修饰；酶共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、SH与 SS、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化；2.酶的调剂酶蛋白合成的诱导与阻遏酶蛋白的合成量主要调剂第 10 页,共 37 页诱导剂：能促进酶蛋白的基因转
37、录,增加酶蛋白生物合成的物质为诱导剂（辅阻遏剂就相反）酶降解的调控 -溶酶体蛋白酶降解途径（不依靠ATP）酶蛋白质降解途径-非溶酶体蛋白酶降解途径（依靠ATP 和泛素）3同工酶名师归纳总结 - - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 同工酶：指催化相同的化学反应,而酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶；同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的不同多肽链组成的蛋白质；翻译后 经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列；同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中乳酸脱氢酶是四聚体蛋白分为H
38、 型（心肌型） M 型（骨骼肌型） LD1H4 、 LD2H3M 、 LD3H2M2 、 LD4HM3 、LD5M4 备注：参与组成辅酶的维生素所含维生素转移基因辅酶或辅基氢原子NAD+ 、 NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）FAN 、FAD 维生素 B2 醛基TPP 维生素 B1 酰基辅酶 A、硫辛酸泛酸、硫辛酸烷基钴胺美辅酶类维生素 B12 CO2 生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）甲基等一碳单位四氢叶酸叶酸第五章维生素与微量元素第一节维生素一、概论1.维生素：是爱护人体健康,促进生长发育,和爱护细胞正常生理功能所必需的一类低相对分子质量有机化合物；2.特点：（1）日需量少,但
39、大部分由食物供应；（2）是重要的养分素,但不能供能,也不是细胞组织的结构成分；（3）多数是构成某些酶的辅酶或辅基成分；（4）长期缺乏会引起供能障碍或显现生理功能紊乱即维生素缺乏病；二、脂溶性维生素维生主要功能活性形式缺乏症素A 参与视黄醇合成,参与糖蛋白的合成,爱护上皮结构11-顺视黄醛,视黄醛,视黄夜盲症, 干眼病, 皮D 的完整性,促进生长发育酸肤干燥促进钙磷代谢,是1,25-（OH 2） P3的前体1,25-（OH 2）P3佝偻病,软骨病E 未发觉重要的抗氧化剂,对抗氧自由基,促进血红素合成,生育酚爱护生殖功能K 爱护体内第II,VII,IX,X凝血因子在正常水平2-甲基 -1,4-茶醌
40、易出血三、水溶性维生素维生主要功能活性形式缺乏症素B1 转酮酶的辅酶,转酮基反应,抑制胆碱酯酶的活性TPP 脚气病,末梢神经炎B2 世称核黄素,黄素蛋白酶的辅酶,参与体内氧化体素FMN,FAD 口角炎,舌炎,唇炎,阴囊炎B6 氨基酸代谢中转氨酶,脱羧酶的辅酶,ALA 合成酶的磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺未发觉辅酶B12 构成甲基转移酶的辅酶,参与甲基化, 促进 DNA 的合甲钴胺素,钴胺素进行性脱髓鞘病成,促进红细胞合成名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页,共 37 页精选学习资料 - - - - - - - - - PP 烟酸,构成脱氢酶辅酶,参与生物氧化体系NAD+,NADP+
41、癞皮病C 水溶性抗氧化剂,促进胶原蛋白合成,参与芳香族氨抗环血酸坏血病基酸代谢,促进铁的吸取维生主要功能活性形式缺乏症素泛酸构成 CoA 及酰基载体蛋白ACP 的成分,参与体内酰基CoA, ACP 未发觉转移叶酸以四氢叶酸形式参与一碳集团转运；与蛋白质核酸合FH4巨幼红细胞性贫血成,红细胞白细胞的成熟有关生物几种羧化酶的辅酮,参与CO2的固定羧化酶辅酮脱屑性红皮病素1.维生素 E 又称生育酚,以 aaa-生 生 育 育 育 酚 酚在自然界分布最为广泛,且生物活性最强；2.维生素 C 爱护疏基作用：维生素 C 作为供氢体能使很多疏基分子上的疏基保持在仍原状态,发挥其催化作用；正常成人每日维生素
42、C 的需要量是 60mg；第六章 生物氧化第一节 构成 ATP 的氧化体系一、呼吸链1.概论（1）定义：代谢物脱下的成对氢离子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应,逐步传递最终与氧结合成水；由于此过程与细胞呼吸有关,所以将此传递链称为呼吸链；（2）在呼吸链中,酶和辅酶按肯定次序排列在 线粒体内膜 上；（3）传递氢的酶或辅酶称之为递氢体；（4）传递电子的酶或辅酶称之为电子传递体；（5）无论递氢体仍是电子传递体都起传递电子的作用,所以呼吸链又称电子传递链；2.呼吸链的组成：（1）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ）或称辅酶I（ CoI）；生理 PH 条件下,烟酰胺中的吡啶氮为五价氮,它能可逆地接受电子而成为三价氮,与氮对胃的氢键也较活泼,能可逆地加氢仍原,故可视为递氢体；NAD+2H .NADP+H+ （2）黄素蛋白（ FP）有两种辅基：黄素单核苷酸（FMN ）黄素腺嘌